贵州大学(624)生物化学复习资料(题库)
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学期末复习题.docx
生物化学期末复习题一•名词解释：1•蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值吋，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的冇规则的Q-螺旋、B-片层、B-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距其远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此冇些在一级结构上相距英远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3.•蛋白质的变性：在某些理化因索的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4•蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
二•填空题1•不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3.蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因索：水化膜和屯荷层•4•碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽鍵，蛋白质变性时二_级结构不被破坏。
6.蛋白质最高吸收峰波长是280nni .7.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是氮键。
8.蛋白质的二级结构形式有Q-螺旋、B-片层、B-转角和无规则卷曲等9.在280nni波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题1.DNA分子中的碱基配对主要依赖氢键o2.核酸的基本组成单位是核甘酸,它们之间的连接方式是磷酸二酯键。
贵州大学化学与学院化工物化题练习题及答案 题库
贵州大学化学与化工学院物化练习题(供参考)第二章热力学第一定律一. 选择题1. 下面陈述中，正确的是：( )(A) 由于U和H是状态函数，又有Q V＝ΔU，Q p＝ΔH，所以，Q V和Q p是状态函数(B) 热量总是倾向于从含热量较多的高温物体流向含热量较少的低温物体(C) 封闭体系与环境之间交换能量的形式，非热即功(D) 体系与环境间发生热量传递后，必然要引起体系温度的变化2. 在SI中，压力的单位是：( )(A) atm (B) kg/m2(C) Pa (D) mmHg3. 物质的量为n的理想气体的何组物理量确定后，其它状态函数方有定值：( )(A) p (B) V (C) T，U (D) T，p4. 恒容下，一定量的理想气体，当温度升高时内能将：( )(A) 降低(B) 增加(C) 不变(D) 不能确定5. 在一个密闭绝热的房间里放置一台电冰箱，将冰箱门打开并接通电源使其工作，过一段时间后，室内的平均气温将如何变化：( )(A) 升高(B) 降低(C) 不变(D) 不一定6. 理想气体在pө下，从10dm3膨胀到16dm3同时吸热126 J，此气体的ΔU为：( ）(A) –284J (B) 842J(C) – 482J (D) 482J7. 在体系温度恒定的变化中，体系与环境之间：( )(A) 一定产生热交换(B) 一定不产生热交换(C) 不一定产生热交换(D) 温度恒定与热交换无关8. 某绝热封闭体系在接受了环境所作的功之后，其温度：( )(A) 一定升高(B) 一定降低(C) 一定不变(D) 不一定改变9. 体系的状态改变了，其内能值：( )(A) 必定改变(B) 必定不变(C) 不一定改变(D) 状态与内能无关10. 有一高压钢筒，打开活塞后气体喷出筒外，当筒内压力与筒外压力相等时关闭活塞，此时筒内温度将：( )(A) 不变(B) 升高(C) 降低(D) 无法判定11. 有一真空绝热瓶子，通过阀门与大气隔离，当阀门打开时，大气(视为理想气体)进入瓶内，此时瓶内气体的温度将：( )(A) 升高(B) 降低(C) 不变(D) 无法判定12. 在一绝热箱中装有水，水中通一电阻丝，由蓄电池供电，通电后水及电阻丝的温度均略有升高。
贵州大学分子生物学复习题
1.1、生物大分子种类：蛋白质、糖类、脂类、核酸1.2、生物大分子的相互作用力：（主要是非共价作用力，即次级键，包括氢键、范德华引力、疏水作用力、盐键等）2.1 、miRNA：又称微小RNA，是指植物和动物细胞中自然产生的一类长度为18~25bp的小分子RNA。
3.1、顺反子（遗传学上的最小单位）是一段核苷酸序列，能编码一条完整的多肽链，这种多肽链既可以是一种生物活性的蛋白质，也可与其他多肽聚合而形成复杂的蛋白质。
顺反子中最小交换单位（交换子）和最小突变单位（突变子）都是DNA分子中的一个核苷酸对。
3.2、在不连续基因中有编码功能的区段称为外显子（exon），无编码功能的区段称为内含子（intron）。
3.3 、ORF：可读框，是指从起始密码子起到终止密码子为止的一段连续的密码子区域，或在DNA序列测定中由计算机系统辨别认出的可能的编码区域4.1、8.参与DNA复制有关的酶和蛋白质？（1）、DnaA——识别起始序列，在起始特异性位置解开双链、（2）、DnaB ——解开DNA双链、（3）、DnaC——帮助DnaB结合于起点、（4）、HU——类组蛋白，DNA结合蛋白，促进起始（5）、DnaG(引物合成酶)——合成RNA引物（6）、SSB（单链DNA结合蛋白）——结合单链DNA、（7）、RNA聚合酶——促进DnaA活性、（8）、DNA解旋酶（拓扑异构酶II）——释放DNA解链过程中产生的扭曲张力、（9）、Dam甲基化酶——使起点GATC序列的腺嘌呤甲基化。
4.2、前导链（leading strand）：与复制叉移动的方向一致，通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
后随链或滞后链（lagging strand）：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
又称滞后链5.1、点突变（碱基对置换）：DNA错配碱基在复制后被固定下来。
由原来的一个碱基对被另一个碱基对取代。
碱基对置换有两种类型：转换（transition），指两种嘧啶或两种嘌呤之间互换；颠换（transversion），发生在嘧啶和嘌呤之间的互换。
贵州大学(624)生物化学复习资料(题库)
贵州大学生物化学试题一、名称解释盐析：盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
透析：透析是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，并进一步折叠成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。
变形：在致病因素的作用下，组织和细胞发生物质代谢障碍，在细胞内和间质中出现各种异常物质或原有的某些物质堆积过多的现象。
复性：变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
变性的一种逆转。
等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。
肽键：肽键，是指一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。
电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。
减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。
增色效应：指因高分子结构的改变，而使摩尔吸光系数增大的现象。
DNA的变性：DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。
DNA的复性：当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象Tm值：Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
分子杂交：确定单链核酸碱基序列的技术。
磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。
变构酶：某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。
具有别构效应的酶称为别构酶。
最新贵州大学生物资源学复习题
一、名词解释1、生物资源：是自然资源的有机组成部分，是指生物圈中对人类有一定价值的动物、植物、微生物有机组成以及由他它们组成的生物群落。
2、生物防治：利用生物物种之间的相互关系，以一种或一类生物抑制另一种或另一类生物的方法，可以降低杂草和害虫等有害生物和生物种群密度，不污染环境。
3、虫草：是麦角菌科真菌冬虫夏草寄生在蝙蝠蛾科昆虫幼虫的子座及幼虫尸体的复合体。
4、虫生真菌：是指寄生在昆虫、蜘蛛等幼虫或成虫上的真菌，或能侵入昆虫体内寄生，使昆虫发病致死的真菌。
5、生物多样性：指在一定时间和一定地区所有生物物种及其遗传变异和生态系统的复杂性总称。
6、超临界萃取：就是利用流体在临界点附近所具有的特殊性质进行物质分离提取的一项应用技术。
7、发酵技术：是指人们利用微生物的发酵作用，运用一些技术手段控制发酵过程，大规模生产发酵产品的技术，称为发酵技术。
二、功能、组成、应用1、生物资源的特性：系统性、再生性、周期性、地域性、增值性、有限性。
2、（1）绿藻有单细胞、群体、丝状体、叶状体、管状体等形态，其细胞壁由纤维素构成，其细胞中载色体与高等植物的叶绿体结构类似，所含光合色素也和高等植物相同，主要由叶绿素a、b多数种类的载色体中有一至多个蛋白核。
绿藻的贮藏物主要为淀粉。
绿藻中一些种类的营养体和多数种类的孢子或配子具2条或4条顶生等长鞭毛。
（2）食用绿藻：石莼（藻体为黄绿色扁平的膜状体），水绵（藻体绿色丝状），浒薹属，小球藻属药用藻属：软丝藻（绿薹，藻体鲜绿或暗绿色，质地丝软，为一不分枝的丝状体），礁膜（石菜、大本青薹菜，藻体黄绿或淡黄膜状），蛎菜（成团块状），肠浒薹，拟轮藻3、（1）褐藻是一群多细胞藻类植物，有丝状体、叶状体、管状体、囊状体等形态。
藻体明显分为“带片”、柄部和固着器三部分。
褐藻的细胞由纤维素和藻胶组成细胞壁，贮藏褐藻淀粉、甘露醇等。
繁殖方式为营养繁殖、无性生殖和有性生殖。
多数种类固着在基质上生长。
生物化学知识点习题答案.pdf
1．凝胶过滤法 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡 聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成 线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的 洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件 下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应 的分子量。 2．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和 所带电荷的多少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚 基。当蛋白质样品中加入 SDS 后，SDS 与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的 强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的 带电荷量和分子形状的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分 子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数 和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可 查出其分子质量。 3．沉降法（超速离心法） 沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S 也常用于近似地描述生物 大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉， 沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒的沉降行 为，可判断出蛋白质的沉降速度。根据沉降速度可求出沉降系数，将 S 带入公式，即可 计算出蛋白质的分子质量。
蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周
３ Leabharlann 围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋 白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度 中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出， 即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。
贵州大学生物化学与分子生物学专业考研
贵州大学生物化学与分子生物学专业考研贵州大学生物化学与分子生物学硕士点主要由贵州大学生化营养研究所组成，该所创建于1963年，现下属生物技术研究室、分析测试中心、铁农保健营养品厂、分子生物学及基因工程实验室。
师资力量雄厚，拥有教师18人，其中教授2人，副教授7人，博士后出站人员1人，在读博士2名（其中一名2001年7月毕业），硕士学位获得者6人，硕士生导师5人，学术队伍老中青结构合理。
本学科于1994年被贵州省政府批准为贵州省生化重点学科，贵州大学于1998年投资70余万元建成了生化中试基地（隶属于学校），为实验室成果转化创造了条件，也为复合型高层次人才培养奠定了基础。
现贵州大学已向国家教委申报博士点。
本硕士点从78年起招收硕士生，已培养出18名硕士生，毕业生有在国外或国内攻读博士学位的（其中有8名考上博士，3名在国外攻读博士），有在大型企业担任重要职务的，也有在高校或政府部门任职的。
由于注重研究生的能力培养，毕业生普遍受到用人单位的欢迎。
学术带头人：何照范，教授，现任生化营养研究所所长及贵州大学生化中试基地主任，硕士生导师，贵州省首批省管专家，享受国务院特津补贴，主要从事生物活性成分的分离技术研究等。
学术队伍：赵德刚：教授，博士后出站，硕士生导师，现任贵州大学科技处处长。
郁建平：副教授，硕士生导师，中山大学在读博士（2000.7月毕业）。
王嘉福：副教授，硕士生导师，现任贵州大学食科系副主任。
国兴明：副教授，硕士生导师。
科研方向：本学位点现有三个研究方向：1、生物活性成分及分离技术；2、食品生化及检测技术；3、分子生物学及基因工程。
本学科九五期间共承担国家自然科学基金3项，国家重点实验室课题1项，省九五攻关课题1项，省基金课题9项，省火炬项目1项，企业委托课题4项，总计经费291.1万元，现在研各种项目12项，总计经费264、6万元。
主要研究内容为：植物活性成分的分离提取及检测技术，食品功能因子的分离、检测及生理活性研究，中草药活性成分的分离纯化、生理活性的筛选及构效关系的研究，酶及蛋白质研究，活性多糖研究，分子生物学及基因工程研究，农副产品的深加工和综合利用等。
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贵州大学生物化学试题一、名称解释盐析：盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
透析：透析是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，并进一步折叠成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。
变形：在致病因素的作用下，组织和细胞发生物质代谢障碍，在细胞内和间质中出现各种异常物质或原有的某些物质堆积过多的现象。
复性：变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
变性的一种逆转。
等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。
肽键：肽键，是指一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。
电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。
减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。
增色效应：指因高分子结构的改变，而使摩尔吸光系数增大的现象。
DNA的变性：DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。
DNA的复性：当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象Tm值：Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
分子杂交：确定单链核酸碱基序列的技术。
磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。
变构酶：某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。
具有别构效应的酶称为别构酶。
变构效应：某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。
酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
酶原的激活：是指有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。
酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。
酶的共价催化：一个酶的或酶的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个酶。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。
多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。
一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。
维生素：是人和动物为维持正常的生理功能而必需从食物中获得的一类微量有机物质，在人体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。
三羧酸循环：是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环。
酵解作用：α-氧化作用：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，释放出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
β-氧化：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，释放出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸正氮平衡：正氮平衡即摄入的氮量多于排出的氮量时的氮平衡状态。
负氮平衡：摄入氮小于排出氮叫做负氮平衡。
必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
非必需氨基酸：体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。
这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。
转氨基作用：转氨基作用指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
一碳单位：一碳单位就是指具有一个碳原子的基团。
指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲酰基等。
尿素循环：又称为鸟氨酸循环，肝脏中2分子氨（1分子氨是游离的，1分子氨来自天冬氨酸）和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径。
尿素循环是第一个被发现的环式代谢途径，由H.Krebs和K.Henseleit于1932年提出。
生物氧化：生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释放能量的过程。
也指物质在生物体内的一系列氧化过程。
主要为机体提供可利用的能量。
氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
主要在线粒体中进行。
在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP 与无机磷合成ATP的偶联反应。
底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
解偶联作用：所有破坏生物氧化与磷酸化相偶联的作用,即抑制氧化磷酸化的作用即解偶联作用.P/O比：当一对电子经呼吸链传给O2的过程中所产生的ATP分子数。
实质是伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷酸的分子数与消耗分子氧的氧原子数之比,称为P/O比。
转录：转录是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。
作为蛋白质生物合成的第一步，转录是mRNA以及非编码RNA（tRNA、rRNA等）的合成步骤。
翻译：翻译是蛋白质生物合成过程中的第一步，翻译是根据遗传密码的中心法则，将成熟的信使RNA分子中“碱基的排列顺序”解码，并生成对应的特定氨基酸序列的过程。
中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。
也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。
半保留复制：一种双链脱氧核糖核酸（DNA）的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单链均作为新链合成的模板。
突变：突变（即基因突变）在生物学上的含义，是指细胞中的遗传基因（通常指存在于细胞核中的脱氧核糖核酸）发生的改变。
点突变：点突变，也称作单碱基替换，指由单个碱基改变发生的突变。
沉默突变：当点突变发生在基因及其调控序列之外，或使基因序列内一种密码子变成编码同一种氨基酸的另一种同义密码子时，不会改变生物个体的基因产物，因而不引起性状变异。
不引起生物性状变异的突变称为沉默突变。
回复突变：突变体经过第二次突变又完全地或部分地恢复为原来的基因型和表现型。
完全恢复是由于突变的碱基顺序经第二次突变后又变为原来的碱基顺序,故亦称真正的回复突变。
密码子：RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。
单顺反子：真核基因转录产物为单顺反子。
多顺反子：在原核细胞中，通常是几种不同的mRNA连在一起，相互之间由一段短的不编码蛋白质的间隔序列所隔开，这种mRNA叫做多顺反子mRNA。
这样的一条mRNA链含有指导合成几种蛋白质的信息。
操纵子：指启动基因、操纵基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。
二、简答题1、根据氨基酸的PK值计算Ala、Glu、Arg的等电点2、鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？3、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？4、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
5、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？6、何为DNA的一级结构、二级结构、二级结构？7、tRNA分子结构有哪些特征？8、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？10、什么是米氏方程？米氏常数Km值有何意义？11、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？12、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？13、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？16、写出糖酵解的化学历程，原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子ATP（32）。
17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。
18、试述维生素A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。
19、何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子ATP （32或30分子的）20、试述饱和脂肪酸从头合成途径。
21、为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、蛋白质代谢有何联系？22、磷酸戊糖途径有何特点？23、试述脂肪酸的β-氧化过程。
计算一分子软脂酸经过β-氧化作用彻底分解为CO2和H2O 时，能产生多少分子ATP（96分子的ATP）。
24、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？25、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？26、简述磷脂的代谢特点。
27、简述乙醛酸循环的特点。
28、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸各有哪些去路？29、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？30、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？31、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？32、叙述嘌呤分解的过程，不同嘌呤分解的产物有何不同？33、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？34、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O时，能产生多少分子ATP？（30或32和ATP)35、写出NADH和FADH2两条传递链的排列顺序及产生ATP的部位、抑制剂及作用部位。
36、DNA的复制和RDA的转录各有何特点？37、叙述原核细胞DNA的复制过程。
38、参与DNA复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？39、试述原核细胞RNA的生物合成过程。
40、参与RNA复制体系的组分有哪些？41、RNA转录有何特点？需要哪些组分参与？42、mRNA转录后加工有哪些方式？43、原核生物蛋白质生物合成过程分为哪些阶段？叙述其主要内容。
44、参与RNA蛋白质生物合成的RNA有哪几种？各有何作用？45、多肽链的折叠与加工主要有哪些方式？46、真核生物蛋白质生物合成与原核生物有哪些不同？47、简述大肠杆菌乳糖操纵子对基因表达的作用。