暨南大学生物化学复习绝对重点
《暨南大学712生物化学A考研复习精编》
《生物化学》（上册）.................................................................................................................21 《生物化学》（下册）.................................................................................................................39
一、考试难度........................................................................................................................... 11 二、考试题型........................................................................................................................... 11 三、考点分布........................................................................................................................... 12 四、试题分析........................................................................................................................... 17 五、考试展望........................................................................................................................... 17
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
暨大生化考点解析与高分笔记
暨大生化考点解析与高分笔记暨大生化考点解析与高分笔记引言：近年来，生物化学已成为生命科学、医学、药学等学科的重要基础，而作为一门综合性技术学科，生物化学在暨南大学生命科学学院的教学中也占据着重要的地位。
以"暨大生化"为关键词搜索，可以发现暨南大学生命科学学院是国内生化教学的重要力量之一。
本文将针对暨大生化课程的考点进行深度解析，为学生们提供一些高分笔记的建议和指导，以帮助他们更好地应对生化考试。
第一部分：细胞代谢与产能供给1. 葡萄糖代谢和能量转化在细胞中，葡萄糖是一种重要的能量来源，它通过糖酵解、有氧呼吸和无氧呼吸等代谢途径转化为三磷酸腺苷（ATP），为细胞提供能量。
学生们在学习葡萄糖代谢时，应重点掌握糖酵解和有氧呼吸的途径，了解各个关键酶的作用和调控机制，并能够熟练运用这些知识解析相关的考题。
2. 脂肪酸代谢和酮体生成与葡萄糖相比，脂肪酸是一种更为高效的能量来源。
在低血糖、长时间禁食或剧烈运动等情况下，脂肪酸将被分解为乙酰辅酶A（Acetyl-CoA），进而通过β-氧化途径生成丰富的ATP。
另外，当血糖过低时，肝脏会合成大量的酮体，以提供给脑组织使用。
学生们在学习脂肪酸代谢和酮体生成时，应重点理解酶催化的反应特点和调控机制，并能够应用所学知识解答与之相关的问题。
3. 氨基酸代谢和尿素循环氨基酸是构成蛋白质的基本单元，在细胞中不仅可以作为能量源进行代谢，还可以通过氨基酸代谢产生尿素，将有毒的氨基氮转化为无毒的尿素排出体外。
学生们在学习氨基酸代谢和尿素循环时，应重点了解各个氨基酸的代谢途径，掌握氨基酸与蛋白质结构和功能的关系，并能够解析相关的生化途径和循环的调控机制。
第二部分：核酸代谢与蛋白质合成1. 核酸代谢和DNA复制核酸是生物体中存储和传递遗传信息的重要分子，其中DNA在细胞的复制过程中起着关键作用。
学生们在学习核酸代谢和DNA复制时，应重点掌握核酸的组成和结构，了解DNA复制的基本过程和调控机制，熟悉各种酶的作用和功能，并能够应用所学知识解析相关的考题。
暨南大学生物化学复习绝对重点
暨南大学生物化学复习绝对重点生化复习重点第五章脂类代谢1、了解脂类包括的主要种类及组成特点。
答：脂类是脂肪、类脂总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
脂肪(fat):三脂肪酸甘油酯或称甘油三酯。
生理功能——储能，氧化供能类脂(lipoid)：胆固醇（CL)、胆固醇酯(CE) 、磷脂(PL)、糖脂(GL) 。
生理功能——细胞的膜结构重要组分.TG：１分子甘油＋３分子脂酸。
甘油磷脂：甘油＋２分子脂酸＋１分子磷酸＋含氮化合物鞘脂：脂酸＋鞘氨醇含磷酸者为鞘磷脂；含糖者为鞘糖脂2、必需脂酸的定义.动物机体自身不能合成，需要从食物摄取，是动物体内不可缺少的营养素，主要为多不饱和脂肪酸——亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
3、脂类消化吸收中胆汁酸盐的作用及消化酶。
（1）是较强的乳化剂（2）能降低油与水相之间的界面张力，使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团（3）增加消化酶对脂质的接触面积，有利于脂肪及类脂的消化及吸收。
4、了解几种重要的多不饱和脂肪酸的结构特点、合成及功能5、甘油三酯分解的主要过程（包括脂肪动员、脂酸活化成脂酰CoA、转运至线粒体的载体及限速酶、脂酸的β氧化）。
（1）脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
（2）脂酸活化成脂酰CoA：脂酸的活化在线粒体外进行，活化有才能进行分解代谢。
内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在的条件下，催化脂酸生成脂酰CoA。
（3）脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体。
（脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤，肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。
）（4）脂酸β-氧化：β-氧化是指脂酸在体内氧化分解是从羧基端β-碳原子开始，每次断裂２个碳原子. 过程——脂酰CoA进入线粒体基质后，酶催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢(生成FADH2)、加水、再脱氢(生成NADH++H+）及硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成１分子比原来少２个碳原子的脂酰CoA和１分子乙酰CoA。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳酶的知识点总结一、酶的催化作用1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。
二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD,辅酶2,多个p;三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃;四、抑制剂对酶促反应的抑制作用1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax 减低2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
(1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原(2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原(4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。
LDH分5种。
LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM 型。
脂类代谢的知识点总结1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油)2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源3、要爱我，我才给你补钙(人体VD的活性形式是1,25—二羟维生素D3)4、胆固醇转化的激素：温饱思淫欲(糖皮质激素、盐皮质激素，性激素);胆固醇可以转变成：1,25—二羟维生素D3(促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化)，类固醇激素(糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素)5、脂肪酸的合成部位：肝细胞质或胞液;脂肪酸的合成原料：乙酰辅酶A、NADPH，乙酰辅酶A进入线粒体主要柠檬酸—丙酮酸循环完成。
暨南大学生物化学第十三章·硝基化合物和胺
有机化学常用的原料
芳环上的取代反应
芳香族硝基化合物的反应
[H] ArNO2
ArNH2 有机化学常用的原料
芳环上的取代反应
1. 还原
ArNO2 [H] ArNO [H] [H] ArNHOH ArNO + [H] ArN=NAr O ArNH2 ArNO ArN=NAr [H] ArNHNHAr
鉴定： 鉴定：
CH3CH2CH2CH2NH2
所有的铵盐都有一定的熔点或分解点 手性胺的拆分： 手性胺的拆分： 非对映异构体可利用溶解度等物理性质的差别予以分离
胺的分离
有机胺(+) + 光活性有机酸 (-) 外消旋体
(+) 胺 (-) 酸 (-) 胺 (-) 酸
HCl
非对映体
有机胺(+)
有机胺(-)
对映异构现象
R3 N R2 R1 N R1 R2 R3
不 可 拆 分
∆E = 25-38KJ/mol
CH3 C6H5 N C2H5
+
CH2CH=CH2
对对映
胺的命名
1. 以胺为官能团，加上与氮原子相连的烃基的名称和数目。 以胺为官能团，加上与氮原子相连的烃基的名称和数目。
CH3
CH3NH2
NH2
As2O3, NaOH NO2 Zn, NaOH, H2O O N N + N 氧化偶氮苯
NH2 Na/EtOH or [H]/H+
∆
N
偶氮苯 1,2-二苯基肼 二
Zn, NaOH, EtOH
NHNH
2. 芳环上的亲核取代反应 芳环上的一个基团被一个亲核试剂取代， 芳环上的一个基团被一个亲核试剂取代，称为芳环上的亲核取代反应
大一生物化学知识点考点
大一生物化学知识点考点生物化学是生物学与化学的交叉学科，研究生物体内化学反应的原理和机制。
作为一门重要的基础学科，生物化学的知识点非常广泛。
在大一生物化学的学习中，有一些重要的知识点和考点需要我们关注和掌握。
下面将从分子生物学、生物大分子、酶学和代谢物等四个方面介绍这些知识点和考点。
一、分子生物学1. DNA的结构和功能：DNA是遗传信息的基本单位，了解DNA的双螺旋结构、碱基配对原则及其在遗传信息传递和蛋白质合成中的作用是学习生物化学的重点。
2. RNA的结构和功能：RNA在生物体内主要参与蛋白质合成，了解RNA的结构和作用对于理解基因表达和转录调控等过程非常重要。
3. 蛋白质的合成：蛋白质是生命体内构成和调控的基本物质，了解蛋白质的合成过程、翻译机制和调控方式对于理解生物体的生命活动具有重要意义。
二、生物大分子1. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内重要的能量来源，了解葡萄糖的代谢途径、糖酵解和糖苷化等反应过程，对于了解生物体的能量供给和物质代谢具有重要意义。
2. 脂质：脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质，了解脂肪酸的合成、三酰甘油的代谢和脂质的生物学功能对于理解脂肪代谢和疾病的发生机制具有重要意义。
3. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的功能分子，了解蛋白质的结构、折叠和功能调控对于理解生物分子的相互作用和信号传导机制具有重要意义。
三、酶学1. 酶的结构和功能：酶是生物体内催化作用的媒介，了解酶的结构、催化机理和酶活性调控是生物化学中的重点内容。
2. 酶动力学：了解化学反应速率与底物浓度、温度和酶活性的关系对于分析和评价酶的催化效率具有重要意义。
3. 酶抑制剂：了解酶抑制剂的种类、作用机制和应用对于抑制酶活性和疾病治疗具有重要意义。
四、代谢物1. 能量代谢：了解生物体内能量的产生、储存和利用对于理解人体的能量平衡和代谢紊乱具有重要意义。
2. 氮代谢：了解氨基酸的合成、降解和尿素循环是理解生物体氮代谢和蛋白质代谢的重要基础。
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生化复习重点第五章脂类代谢1、了解脂类包括的主要种类及组成特点。
答：脂类是脂肪、类脂总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
脂肪(fat):三脂肪酸甘油酯或称甘油三酯。
生理功能——储能，氧化供能类脂(lipoid)：胆固醇（CL)、胆固醇酯(CE) 、磷脂(PL)、糖脂(GL) 。
生理功能——细胞的膜结构重要组分.TG：１分子甘油＋３分子脂酸。
甘油磷脂：甘油＋２分子脂酸＋１分子磷酸＋含氮化合物鞘脂：脂酸＋鞘氨醇含磷酸者为鞘磷脂；含糖者为鞘糖脂2、必需脂酸的定义.动物机体自身不能合成，需要从食物摄取，是动物体内不可缺少的营养素，主要为多不饱和脂肪酸——亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
3、脂类消化吸收中胆汁酸盐的作用及消化酶。
（1）是较强的乳化剂（2）能降低油与水相之间的界面张力，使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团（3）增加消化酶对脂质的接触面积，有利于脂肪及类脂的消化及吸收。
4、了解几种重要的多不饱和脂肪酸的结构特点、合成及功能5、甘油三酯分解的主要过程（包括脂肪动员、脂酸活化成脂酰CoA、转运至线粒体的载体及限速酶、脂酸的β氧化）。
（1）脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
（2）脂酸活化成脂酰CoA：脂酸的活化在线粒体外进行，活化有才能进行分解代谢。
内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在的条件下，催化脂酸生成脂酰CoA。
（3）脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体。
（脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤，肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。
）（4）脂酸β-氧化：β-氧化是指脂酸在体内氧化分解是从羧基端β-碳原子开始，每次断裂２个碳原子. 过程——脂酰CoA进入线粒体基质后，酶催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢(生成FADH2)、加水、再脱氢(生成NADH++H+）及硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成１分子比原来少２个碳原子的脂酰CoA和１分子乙酰CoA。
6、酮体的定义、酮体的生成及利用、生理意义。
酮体：是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。
酮体的生成及利用（课本129）生理意义：①是脂酸在肝中正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种方式。
即肝内产生，肝外利用。
②生理意义：是肝脏为肝外组织（心、肾、脑、肌肉等）提供了另一种能源物质；同时也能减少作为糖异生原料的肌肉蛋白质的分解。
③病理意义：饥饿、低糖高脂和糖尿病时，酮体生成增加，超过了肝外组织利用的能力，可造成酮血症、酮尿症和酮症酸中毒。
7、软脂酸合成所需原料、柠檬酸-丙酮酸循环、脂酸合成的限速酶、二碳单位的提供者、合成部位:（肝、肾、脑、肺、乳腺、脂肪）线粒体外胞液脂肪组织为储存脂肪的仓库合成原料:乙酰CoA（主要来自G分解）、ATP、 HCO3-、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径) 、Mn2+。
每轮反应经酰基转移,缩合、加氢、脱水、再加氢，碳原子由２个增加至４个。
二碳单位的提供者：乙酰CoA限速酶：乙酰CoA羧化酶。
8、甘油三酯的合成部位、合成原料、合成方式（甘油一酯合成途径和甘油二酯合成途径）（1）合成部位：肝脏：肝内质网合成的TG，组成VLDL入血。
脂肪组织：主要以葡萄糖为原料合成脂肪，也利用CM或VLDL中的FA合成脂肪。
小肠粘膜：利用脂肪消化产物再合成脂肪。
（2）合成原料甘油和脂酸，主要来自于葡萄糖代谢（3）合成方式：（P135）9、了解磷脂的结构特点、生理功能。
甘油磷脂的合成途径及CTP生理功能：含一个极性头、两条疏水尾，构成生物膜的磷脂双分子层。
10、了解胆固醇的生理功能。
11、掌握胆固醇合成原料、合成的关键酶、胆固醇可以转化为哪些生理活性物质。
12、血脂：是血浆中所含脂类的总称。
13、载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分，主要分apoA、B、C、D和E五类14、血浆脂蛋白的两种分类依据及分类分类：①电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：乳糜微粒→ β-脂蛋白→前β-脂蛋白→ α-脂蛋白。
②超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类：CM → VLDL → LDL → HDL。
15、掌握CM、VLDL、LDL和HDL的来源及功能（1）乳糜微粒（CM）在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运有关；（2）极低密度脂蛋白（VLDL）在肝脏组装，与内源性甘油三酯的转运有关；（3）低密度脂蛋白（LDL）由VLDL代谢产生，可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞（4）高密度脂蛋白（HDL）来源广泛，与胆固醇的逆向转运有关。
第六章生物氧化一、名词解释1.生物氧化：主要指糖，Fat，Pr等在生物体内分解时逐步释放能量最终生成CO2和水的过程，在细胞内温和环境中于一些列酶催化下逐步进行。
2.细胞色素：是一类含血红素样辅基的电子传递蛋白，血红素中铁原子可传递电子，为单电子传递体。
3.呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。
4.氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，又称偶联磷酸化。
（产生ATP主要方式）5.P／O值：物质氧化时每消耗1molO2所消耗的无机磷的物质的量，即生成ATP的物质的量。
6.解偶联剂：可使使氧化与磷酸化偶联相互分离，基本作用机制是破坏电子传递过程建立的跨内膜的质子电化学梯度，使电化学梯度储存的能量以热能形式释放，ATP的生成受到抑制。
二、问答1.请写出NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。
NADHNADH+H＋CoQ Cytc O2复合体I，III，IV均可产生ATP琥珀酸氧化呼吸链：FADH2Cytb560→CoQ Cytc O2复合体II不产生ATP，琥珀酸氧化呼吸链在CoQ以后与NADH氧化呼吸链相同2.请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用？为何说氰化物对机体是剧毒物质？呼吸链抑制剂：1.鱼藤酮，粉蝶霉素A及异戊巴比妥等与复合体I中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子的传递。
2.抗霉素A，二巯基丙醇（BAL）抑制复合体III中Cytb 与Cytc1间的电子传递。
3.CO,CN-,N3-及H2S抑制细胞色素C氧化酶，使电子不能传给氧。
由上可知，氰化物可使细胞内呼吸停止，与此相关的细胞生命活动停止，引起机体迅速死亡。
3.电子传递链概念及排列组成。
营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量形式存在，再通过多种酶和辅酶的氧化还原连锁反应逐步传递，最后与氧结合生成水。
逐步释放的能量可驱动ATP生成，由于与呼吸有关而称为氧化呼吸链oxidative respiratory chain 。
又称为电子传递链(electron transport chain)。
排列组成见P161图。
4.线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径？线粒体内生成的NADH可直接参加氧化磷酸化过程，胞浆中生成的NADH不能自由透过线粒体内膜，其所携带的氢需某种转运机制进入线粒体才能经呼吸链进行氧化磷酸化，主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。
α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate shuttle)：主要存在于脑和骨骼肌这一系统以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的α-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。
因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到2分子ATP。
苹果酸-天冬氨酸穿梭(Malate-asparate shuttle)：主要存在于肝和心肌此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。
将胞液中NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+，再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。
因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子ATP。
5.试述影响氧化磷酸化的主要因素。
1.3类氧化磷酸化抑制剂：呼吸链抑制剂（见问答题2）；解偶联剂：破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度，使氧化与磷酸化偶联过程脱离。
ATP合酶抑制剂：同时抑制电子传递和ADP磷酸化。
2.ADP的调节作用：是主要调节因素［ADP］↑，氧化磷酸化↑。
3.甲状腺激素：Na+,K+–ATP酶和解偶联蛋白基因表达均增加，ATP ↑——ADP ↑4.线粒体DNA突变：与线粒体DNA病及衰老有关。
第七章氨基酸代谢1.营养必需AA人体体内需要而又不能自身做成,必须由食物提供的氨基酸,称为营养必需氨基酸,包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
（假设来写一两本书）2.蛋白质腐败未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部会受大肠杆菌的分解，此分解作用称为腐败作用。
3.食物Pr的互补作用动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。
与营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以得到互相补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用。
食物Pr的互补作用：营养价值低的Pr混合食用，则必需AA可相互补充从而提高营养价值。
4.联合脱氨基作用形式及部位特征AA分解的主要反应是脱氨基作用，以联合脱氨基最为重要。
AA与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和Glu，Glu再经L-Glu脱氢酶作用脱去氨基而生成α-酮戊二酸，后者在继续参加转氨基作用，全过程可逆为非必须AA合成途径。
转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用的联合脱氨基作用主要在肝，肾；嘌呤核苷酸循环主要在骨胳肌和心肌（脑中50%氨经此途径产生）。
GPT在肝中含量最高，GOT在心中最高。
5.α－酮酸的去路通过转氨基作用生成非必须AA转变为糖类和脂类：转变为糖类的为生糖AA，碳架多为TAC中间产物；转变为酮体的为生酮AA，包括亮Leu和赖Lys；既转变为糖又转变为酮体的为生糖兼生酮AA，包括异亮Ile 和苯丙Phe酪Tyr、苏Thr和色Trp氧化供能：经TAC氧化磷酸化彻底分解为CO2和水释放能量6.氨的来源、转运与去路来源：1、主要来自AA脱氨基作用；2、肠道吸收，肠菌作用下AA脱氨基，血液中尿素渗入到肠腔受肠菌尿素酶水解生成；3、肾小管上皮细胞中Gln分解为氨和Glu。
转运：1、丙氨酸-葡萄糖循环肌内AA经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生称丙氨酸，丙氨酸经血运至肝联合脱氨基释放氨合成尿素，生成的丙酮酸经糖异生成G经血运回肌，沿糖分解途径变成丙酮酸，经此循环肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运至肝，肝在为肌提供生成丙酮酸的G。
1、Gln运氨作用，主要以脑和肌向肝肾运氨L-Glu NH3+ATP ADP+PiNH3去路：1、在肝合成尿素；2、合成Gln；3、合成非必须AA；4、形成铵盐随尿排出。