第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
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氨基酸氧化酶
Ala
α-Ket GOT
Asp
•大多的转氨酶都需要a-酮戊二酸 作为氨基的受体
3. 联合脱氨基作用
嘌呤核苷酸循环
4.非氧化脱氨(微生物中为主,动物中有但不普遍) ① 还原脱氨：严格无氧时氢化酶催化生成羧酸 和氨。 ② 水解脱氨：水解酶催化，生成a－羟酸和氨。 ③ 脱水脱氨：丝氨酸和苏氨酸在脱水酶催化下 生成烯，重排成亚氨基酸，自发水解生成酮 酸和氨。脱水酶以磷酸吡哆醛为辅基。 ④ 脱巯基脱氨：半胱氨酸在脱硫氢基酶催化下 脱去硫化氢，重排、水解，生成丙酮酸和氨。 ⑤ 氧化－还原脱氨：两个氨基酸一个氧化，一 个还原，脱去两个氨，生成酮酸和脂肪酸。
氨中毒的
机理
氨的代谢转变
（1）尿素的合成
肝脏是尿素 合成的场所
ATP
共消耗 3ATP
（2）酰胺的生成
Glu + NH3+ATP Asp + NH3 +ATP （3）嘧啶环的合成 2. α-酮酸的代谢转变 Gln + ADP + Pi Asn + ADP +Pi
（1）再合成氨基酸
（2）转变为糖或脂肪
第十章 氨基酸代谢
一 蛋白质的酶促降解 二 氨基酸的一般代谢 三 氨基酸合成代谢概况
胰泌素 ---碳酸氢钠 ----中和HCL
肠促胰 酶肽 肠 激 酶
各自有其消耗ATP的专一载体和依赖Na+的运转系统, 如r-谷氨酰循环系统,利用谷胱甘肽
一 蛋白质的酶促降解
肽链内切酶
蛋白酶 （肽酶）
二肽酶
肽链外切酶 组织蛋白酶
脱羧基的生理意义
如何脱氨; 氨的去路; a-酮酸的去路
二 氨基酸的一般代谢
（一）脱氨基作用 1. 氧化脱氨基作用 RCH—NH2COOH
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
在某些情况下，某些氨基酸可以促进 蛋白质的酶促降解，而蛋白质的酶促 降解也可以产生特定的氨基酸，从而 形成协同作用。
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
第10章：蛋白质的代谢
（起始 延长 终止） 多肽链合成后的加工修饰
第三节 蛋白质的合成机制
以大肠杆菌为例 1. 氨基酸的活化与搬运 2. 活化氨基酸在核蛋白体上的缩合
① 起始
a. 核蛋白体大小亚基分离；
b. mRNA在小亚基定位结合； c. 起始氨基酰-tRNA的结合； d. 核蛋白体大亚基结合。
第三节 蛋白质的合成机制 a.核蛋白体大小亚基分离
白质的场所。
第二节 蛋白质的合成系统
二、蛋白质合成体系
1、mRNA和遗传密码 2、tRNA和氨基酸的活化 3、rRNA和核糖体 4、 辅助因子 5、供能物质和无机离子
第二节 蛋白质的合成系统
1、mRNA和遗传密码
帽子结构功能
①使mRNA免遭核酸酶的破坏 ②使mRNA能与核糖体小亚基结合并开始合 成蛋白质 ③被蛋白质合成的起始因子所识别，从而 促进蛋白质的合成。
第十章 蛋白质的代谢
第一节 蛋白质的消化和降解 一、蛋白质的消化与吸收
蛋白质在动物消化道中的水解过程称为蛋白质 的消化。消化产物是氨基酸或短的肽链。
消化部位：自胃中开始，主要在小肠。 食物蛋白质在酶作用下水解为氨基酸和小肽。
第一节 蛋白质的消化和降解
胃蛋白酶以酶原的形式由胃粘膜主细胞 分泌，其被盐酸激活。胃泌素促使胃中 柱细胞分泌盐酸。
5´
AUG
3´
IF-3
IF-2促进
IF-1
fMet-tRNAifMet
与小亚基结合
第三节 蛋白质的合成机制 d.核蛋白体大亚基的结合
IF2自复合物解离的同时发生 GTP水解（消耗一个高能磷酸
键），大亚基随之与小亚基结
合，并释放各种起始因子，形
成70S起始复合物，为延伸作好
第三节 蛋白质的合成机制
以大肠杆菌为例 1. 氨基酸的活化与搬运 2. 活化氨基酸在核蛋白体上的缩合
① 起始
a. 核蛋白体大小亚基分离；
b. mRNA在小亚基定位结合； c. 起始氨基酰-tRNA的结合； d. 核蛋白体大亚基结合。
第三节 蛋白质的合成机制 a.核蛋白体大小亚基分离
白质的场所。
第二节 蛋白质的合成系统
二、蛋白质合成体系
1、mRNA和遗传密码 2、tRNA和氨基酸的活化 3、rRNA和核糖体 4、 辅助因子 5、供能物质和无机离子
第二节 蛋白质的合成系统
1、mRNA和遗传密码
帽子结构功能
①使mRNA免遭核酸酶的破坏 ②使mRNA能与核糖体小亚基结合并开始合 成蛋白质 ③被蛋白质合成的起始因子所识别，从而 促进蛋白质的合成。
第十章 蛋白质的代谢
第一节 蛋白质的消化和降解 一、蛋白质的消化与吸收
蛋白质在动物消化道中的水解过程称为蛋白质 的消化。消化产物是氨基酸或短的肽链。
消化部位：自胃中开始，主要在小肠。 食物蛋白质在酶作用下水解为氨基酸和小肽。
第一节 蛋白质的消化和降解
胃蛋白酶以酶原的形式由胃粘膜主细胞 分泌，其被盐酸激活。胃泌素促使胃中 柱细胞分泌盐酸。
5´
AUG
3´
IF-3
IF-2促进
IF-1
fMet-tRNAifMet
与小亚基结合
第三节 蛋白质的合成机制 d.核蛋白体大亚基的结合
IF2自复合物解离的同时发生 GTP水解（消耗一个高能磷酸
键），大亚基随之与小亚基结
合，并释放各种起始因子，形
成70S起始复合物，为延伸作好
东北师范大学生物化学 第十章氨基酸代谢
必需氨基酸
（氨基酸和糖的转 变是不可逆的）
酮体
生酮兼生糖氨基酸
Tyr（酪），Phe（苯），Ile（异）, Trp（色）
生酮氨基酸 Lys Leu 生糖氨基酸：
三 氨基酸合成代谢 非必需氨基酸（10） 必需氨基酸（8）：
Phe 、Met 、 Thr、 Val、 Leu、 Lys、Trp、Ile
半必需氨基酸：His Arg
NAD+ + H2O + （NADP+）
+ NH4+ + NADH +H+ （NADPH）
在动物体内辅酶为NAD+，在植物体内辅酶为NADP+
非必需氨基酸由相应的α -酮酸氨基化生成
八种必需氨基酸中，除赖氨酸和苏氨酸外其余六种亦可由相 应的α-酮酸加氨生成。但和必需氨基酸相对应的α－酮酸不能 在体内合成，所以必需氨基酸依赖于食物供应。
一 蛋白质的酶促降解
（一）外源蛋白质的降解
（二）内源蛋白质的降解
（一）外源蛋白质的降解（细胞外途径）
1 蛋白质的消化
胃蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰蛋白酶：水解碱性氨基酸羧基形成的肽键
肽链内切酶
胰凝乳蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成 的肽键
弹性蛋白酶：脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 氨肽酶
肝脏是合成尿素的主要器官，肾脏是排出尿素的主要器官
氨基甲酰磷酸合成酶
一种在线粒体中参与尿素的合成
一种在细胞质中参与嘧啶的从头合成
尿素合成的特点： 主要在肝脏的线粒体和胞液中进行 一分子尿素需消耗4个 高能磷酸键 精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3， 一个来源于天冬氨酸
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
氨基酸代谢库
Chap 9
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
1 蛋白质的酶促降解 2 氨基酸的分解代谢
3 氨基酸的合成代谢
生物体内的蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中，从而
使各种蛋白质得到自我更新，也使细胞中蛋白质组分得到 转换，这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十 分重要的意义。 蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其 它氮化物合成前体，所产生的氮化物是生物体内重要的生 理活性物质。
肽链外切酶：又称肽链端解酶，只作用于肽链末端，包括
氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一地将肽链 水解成氨基酸。 羧肽酶A优先作用于中性氨基酸为羧基端的肽键； 羧肽酶B则水解以碱性氨基酸为羧基端的肽键。
1.1.1.2
部分蛋白酶
蛋白酶按其活性部位的结构特征可以分为四类： ①丝氨酸蛋白酶类(EC 3.4.2.1)活性部位含有Ser残基，受二异 丙基氟磷酸(DIFP)的强烈抑制。胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、 弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶等均属此类。 ②半胱氨酸蛋白酶(EC 3.4.2.2)活性部位含有Cys残基，对于碘 乙酸、对-羟基汞苯甲酸等抑制剂十分敏感。植物蛋白酶 和组织蛋白酶大多属于此类。
1 蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解是指蛋白质在酶的作用下，肽 键水解生成氨基酸的过程。 蛋白质降解产生的氨基酸除用于新蛋白质的合成 外，还可进一步降解、氧化或转化。
1.1
外源蛋白质的酶促降解
1.1.1 蛋白水解酶
1.1.1.1 肽链内切酶和外切酶 按其作用特点分为肽链内切酶和肽链外切酶。 肽链内切酶又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对肽键有 一定专一性，如胰蛋白酶、凝血酶(精氨酸或赖氨酸的羧 基)；脯氨酰蛋白酶 (脯氨酸羧基)；胃蛋白酶（芳香族氨 基酸的氨基）
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
1 蛋白质的酶促降解 2 氨基酸的分解代谢
3 氨基酸的合成代谢
生物体内的蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中，从而
使各种蛋白质得到自我更新，也使细胞中蛋白质组分得到 转换，这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十 分重要的意义。 蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其 它氮化物合成前体，所产生的氮化物是生物体内重要的生 理活性物质。
肽链外切酶：又称肽链端解酶，只作用于肽链末端，包括
氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一地将肽链 水解成氨基酸。 羧肽酶A优先作用于中性氨基酸为羧基端的肽键； 羧肽酶B则水解以碱性氨基酸为羧基端的肽键。
1.1.1.2
部分蛋白酶
蛋白酶按其活性部位的结构特征可以分为四类： ①丝氨酸蛋白酶类(EC 3.4.2.1)活性部位含有Ser残基，受二异 丙基氟磷酸(DIFP)的强烈抑制。胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、 弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶等均属此类。 ②半胱氨酸蛋白酶(EC 3.4.2.2)活性部位含有Cys残基，对于碘 乙酸、对-羟基汞苯甲酸等抑制剂十分敏感。植物蛋白酶 和组织蛋白酶大多属于此类。
1 蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解是指蛋白质在酶的作用下，肽 键水解生成氨基酸的过程。 蛋白质降解产生的氨基酸除用于新蛋白质的合成 外，还可进一步降解、氧化或转化。
1.1
外源蛋白质的酶促降解
1.1.1 蛋白水解酶
1.1.1.1 肽链内切酶和外切酶 按其作用特点分为肽链内切酶和肽链外切酶。 肽链内切酶又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对肽键有 一定专一性，如胰蛋白酶、凝血酶(精氨酸或赖氨酸的羧 基)；脯氨酰蛋白酶 (脯氨酸羧基)；胃蛋白酶（芳香族氨 基酸的氨基）
第十章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一、名词解释1、氨基酸代谢库2、必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸3、氧化脱氨基作用4、转氨基作用5、联合脱氨基作用6、嘌呤核苷酸循环7、鸟氨酸循环8、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸9、泛素10、S-腺苷甲硫氨酸11、一碳单位二、填空1、氨基酸代谢库中的内源氨基酸是由和组成。
2、多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3、胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由氨基酸端形成的肽键。
4、氨基酸的最主要脱氨基方式是。
5、转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6、谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7、尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8、尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9、在人体中氨在中通过循环生成经排泄。
10、体内最重要的转氨酶有和。
11、肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的催化作用需要______﹑_____，______参与。
12、精氨酸在的催化下，生成尿素和。
13、氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
14、不同氨基酸与之间通过作用生成谷氨酸，这是氨基酸分解代谢反应，催化这一反应的酶叫酶，其辅酶是。
15、嘌呤核苷酸循环将氨基酸的和结合，生成，随后裂解为和延胡索酸。
16、人体内合成尿素的直接前体是，它水解后生成尿素和，后者又与反应，生成，这一产物再与反应，最终合成尿素，这就是尿素循环，尿素循环的后半部是在中进行的。
17、嘌呤核苷酸循环最终将氨释放出的化合物称，催化此反应的酶是。
18、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ定位于细胞内的，它催化和合成氨甲酰磷酸。
19、人体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为。
20、是除氨的主要器官，它可通过将NH3和CO2合成无毒的，而禽类则合成的是。
21、合成一分子尿素需消耗分子的高能键。
22、生酮氨基酸经代谢后可产生，它是合成酮体的原料。
23、提供一碳单位的氨基酸有、、和等。
常见的一碳单位有、、、、和等。
24、生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢—蛋白质的酶促降解
二肽酶(dipeptidase)
二肽
2.人体吸收蛋白质的形式
过去认为，蛋白质在消化道酶促水解后，主 要以氨基酸的形式吸收。近年的科学研究结 果表明，人体吸收蛋白质的主要形式不是以 氨基酸的形式吸收的，而是以多肽的形式吸 收的，这是人体吸收蛋白质机制的重大突破。
近30年的研究表明，蛋白质在人体消化中必 须降解成小肽才能被人体吸收和利用。大部 分水解成2～3个氨基酸残基组成的小肽，然 后在小肠中以完整的形式被人体吸收，进入 循环系统，被人体组织利用，或转换合成人 体蛋白，发挥生理作用。
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
26S蛋白酶体
(三)蛋白质的消化
食物蛋白胃，胃蛋白酶作用为小肽小肠， 胰蛋白酶、糜蛋白酶作用为更小短肽，肠黏 膜的二肽酶、氨肽酶和胰脏分泌的羧肽酶彻 底水解为各种AA肠壁细胞肝脏血液 组织、细胞。
1.常见蛋白水解酶
此类载体可转运Lys,Arg，转运速率为中性氨基酸 转运速率的10%。
③.酸性氨基酸载体
此类载体可转运Asp,Glu,转运速率与碱性氨基 酸载体差不多。
④.亚氨基酸及甘氨酸载体
此类载体可转运Pro,Hyp,Gly，转运速率最低。
急性胰腺炎（Acute pancteatitis）
胰液分泌到肠内的分泌途径 障碍，蛋白水解酶酶原预先 成熟转变为催化的活性形式， 这些活性水解酶在胰腺细胞 内攻击自身组织，损伤器官， 严重时可致命。严重者死亡 率为20%，有并发症者可达 50%。
2.氨基酸-蛋白质-氨基酸的意义
①排除不正常的蛋白质，避免积累带来 的危害； ②排除过多的酶和调节蛋白，使代谢正 常进行。
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第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
（三）、氨基酸代谢库
❖ 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基 酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内 源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参 与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolic pool)。
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
二、胞内蛋白质的降解
（一）真核细胞中存在两条不同的降 解途径：
第十章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢 内容 第一节 蛋白质酶促降解 第二节 氨基酸酶促降解 第三节 氨基酸的生物合成
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
教学目的和要求
1.掌握蛋白酶和肽酶水解蛋白质； 2.掌握氨基酸的脱氨基和脱羧基作用； 3. 掌握氨基酸分解产物的去路 5.掌握氨基酸的生物合成 6.了解一碳单位的概念及生物学意义以及 一碳单位的生成。
物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、 Thr、Met、Lys、Phe、Trp。
谐音记忆方法：本宿舍皆赖皮蛋
•其余12种氨基酸第体十章内蛋白可质酶以促合降解成和氨，基酸称代 非必需氨基酸。 谢
第一节 蛋白质的酶促降解
❖ 外源蛋白质的消化吸收 ❖ 胞内蛋白质的降解
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
1. 不依赖ATP的降解途径：
➢ 在溶酶体内进行，主要降解外源性蛋白 质、膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质。
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
2. 依赖ATP和泛素的降解途 径：
➢在胞液中进行，主要降解 异常蛋白质和短寿命的蛋 白质。需ATP和泛素参与 ➢泛素(ubiquitin)是一种 小分子蛋白质，普遍存在 于真核细胞中。
氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病 患者）
•氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。 第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
2. 生理需要量
成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
3. 蛋白质的营养价值
①必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成，必须由食
R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R2=除脯氨酸外 R6=除精、赖、脯氨酸外 R6=精、赖
O
O
O
H2N-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH-COOH
R1
R2
R3
R4
R5
R6
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代
氨基肽酶 内肽酶 羧谢基肽酶
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
概述： ❖ 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动
态平衡中。 ❖ 成人每天约有1%—2%的体内蛋白质被降
解。
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
一、蛋白质营养的重要性
1. 生命的物质基础: 维持细胞、组织的生长、更新和修补 2. 参与多种重要的生理活动
催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运 动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝 血系统）、代谢调节（激素，信号分子）等。
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
第二节、氨基酸的酶促降解
食物蛋白质
体蛋白
氨基酸
特殊途径 （次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+
-酮酸 CO2 胺
NH3
糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物
循环
脂肪及其代谢 中间产物
TCA
激素 卟啉 嘧啶
嘌呤
尼克酰氨 SO4 2 衍生物
NH4+ 尿素
氨基酸代谢
第C十O章2蛋白质酶谢促降解H和2O氨基酸代
一、机体对外源蛋白质的消化吸收
❖ 胃中的消化
胃蛋白酶
蛋白质
多肽 + 少量氨基酸
❖ 小肠中的消化
胰蛋白酶 、糜蛋白酶 、弹性蛋白酶 等将肽链裂解为小肽； 氨基肽酶、羧基肽酶将小肽裂解为氨基酸
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
根据蛋白水解酶作用的方式不同，可分为蛋白酶和肽 酶
（一）蛋白酶：也称为肽链内切酶：产物短肽段
3. 氧化供能 (17kJ/mol)
人体每日18%能量由蛋白质提供。 第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
二、蛋白质需要量和营养价值
1. 氮平衡(nitrogen balance)
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮 量之间的关系。
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等）
+
+
（NADP+ NADPH+H+）
端组成的肽键
几种常见的蛋白水解酶
酶
位点（或底物）
胰蛋白酶(Trypsin）
Lys,Arg的羧基端
胰凝乳(糜)蛋白酶
Phe,Trp,Tyr 的羧基端
胃蛋白酶(Pepsin)
Phe,Trp,Tyr的氨基端
氨肽酶(aminopeptidase)
肽的氨基端
羧肽酶(carboxypeptidase) 肽的羧基端
二肽酶(dipeptidase)
二肽
弹性蛋白酶(elastase)
各种脂肪族AA形
第十章蛋白质酶促降解和氨基酸代 谢
成的肽
（二）肽酶：肽链的端解酶（羧肽酶和氨肽酶） 1、羧肽酶：专一性地从多肽链羧基端开始进行水解，
水解产物可以是游离氨基酸或二肽。
羧 肽 酶 A ： 水 解 中 性 aa 为 C 端 的 肽 键 ； 羧肽酶B：水解碱性aa为C端的肽键；
2、氨肽酶：专一性地从多肽链氨基端开始进行水解， 通常每次水解下一个氨基酸
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酶 胃蛋白酶 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 弹性蛋白酶 氨基肽酶 羧基肽酶A 羧基肽酶B
蛋白水解酶的专一性
专一 性
R3=色、苯丙、丙、酪、甲硫、亮 R3=精、赖 R3=苯丙、酪、色 R3=脂肪族氨基酸 R1=任何氨基酸 R5=任何氨基酸 R5=任何氨基酸
尿酸
肌酸胺
一、脱氨基作用
❖ 氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用 ❖ 氨基酸主要通过五种方式脱氨基
氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基
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2. L-谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogenase)
L-谷氨酸脱氢酶
NAD NADH+H
内切酶(蛋白酶)的作用:
能水解肽链内部的肽键,水解蛋白质成大小不等的多肽段
常见蛋白酶的作用特点:
胃蛋白酶:主要水解芳香族氨基酸的氨基和其它氨基酸羧基 组成的肽键
胰蛋白酶:碱性氨基酸的羧基端和其它氨基酸氨基组成的肽 键
胰凝乳蛋白酶:芳第香十