有机化学：氨基酸、多肽、蛋白质和酶
生物化学超高频名词解释
生物化学是研究生物体内化学过程和物质的科学。
在生物化学中，有一些术语是使用频率较高的，以下是其中一些常见术语的解释：1. 氨基酸 (Amino Acids)：构成蛋白质的基本单元，含有氨基和羧基。
2. 蛋白质 (Proteins)：由氨基酸组成的长链多肽，是生物体中最重要的功能性分子。
3. 酶 (Enzymes)：生物催化剂，加速化学反应，通常是蛋白质。
4. 核酸 (Nucleic Acids)：DNA和RNA的总称，是遗传信息的携带者。
5. DNA (Deoxyribonucleic Acid)：存储遗传信息的双链核酸，由脱氧核糖核苷酸组成。
6. RNA (Ribonucleic Acid)：单链核酸，参与蛋白质合成和基因表达调控。
7. ATP (Adenosine Triphosphate)：细胞内的能量货币，用于驱动各种生物化学反应。
8. 代谢 (Metabolism)：生物体中物质的合成和分解过程，包括能量转换。
9. 氧化磷酸化 (Oxidative Phosphorylation)：线粒体中的代谢过程，产生ATP。
10. 糖酵解 (Glycolysis)：细胞内糖类分解的过程，产生少量的ATP和丙酮酸。
11. 糖异生 (Gluconeogenesis)：生物体中糖类的合成过程，通常需要能量。
12. 脂肪酸 (Fatty Acids)：长链羧酸，是脂质的主要组成部分，也是能量的重要来源。
13. 三酰甘油 (Triglycerides)：由甘油和三个脂肪酸分子通过酯键连接而成，是储存脂质的形式。
14. 胆固醇 (Cholesterol)：一种脂质，是动物细胞膜的重要组分，与脂质运输相关。
15. 信号传导 (Signal Transduction)：细胞外信号通过细胞膜上的受体转化为细胞内信号的过程。
16. 转录 (Transcription)：DNA序列被复制到RNA的过程，是基因表达的第一步。
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
有机化学基础知识点整理多肽的发生与肽键的形成
有机化学基础知识点整理多肽的发生与肽键的形成多肽是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的生物大分子。
在有机化学中，多肽的发生与肽键的形成是非常重要的基础知识点。
本文将对多肽的发生与肽键的形成进行整理和详细解析。
一、多肽的发生多肽的发生指的是多个氨基酸残基通过某种方式连接在一起，形成一个多肽链的过程。
在生物体内，多肽的发生主要通过蛋白质合成机制实现。
1. 氨基酸残基的选择多肽的发生首先需要选择适当的氨基酸残基。
氨基酸是构成蛋白质和多肽的基础单位，共有20种常见氨基酸。
不同的氨基酸具有不同的性质和侧链结构，因此在选择过程中需要考虑到多肽所需的特定性质和功能。
在选择氨基酸残基时，需要考虑到它们的极性、电荷、大小、水溶性等因素，并根据目标多肽的特点来确定最佳的组合方式。
2. 缩合反应多肽的发生是通过缩合反应来实现的。
缩合反应是指两个氨基酸残基之间的羧基和氨基发生反应，形成一个新的酰胺结构。
在生物体内，多肽的发生主要通过核酸酶体和核酸组装体来实现。
核酸酶体是一种特殊的酶，它能够识别并选择性地加入适当的氨基酸残基，并将它们按照正确的顺序连接在一起。
核酸组装体则是核酸酶体的辅助因子，能够提供所需的能量和辅助剂来促进缩合反应的进行。
3. 保护基和活化剂在多肽的发生过程中，为了防止氨基酸残基发生副反应或不受选择性地连接在一起，常常需要使用保护基和活化剂。
保护基是一种能够保护氨基酸残基的特定官能团，可以对其进行临时修饰，从而阻止其发生非特异性反应。
活化剂则是一种能够激活羧基或氨基的化学试剂，可以促进缩合反应的进行。
二、肽键的形成肽键是多个氨基酸残基通过缩合反应形成的一种特定化学键。
肽键具有高度的稳定性和特异性，是多肽链形成的核心连接。
1. 肽键的结构肽键的结构是由两个氨基酸残基之间的酰胺结构所构成的。
肽键的形成涉及到两个氨基酸残基之间的羧基和氨基的缩合反应，形成一个新的酰胺结构。
在肽键中，碳、氧、氢和氮原子之间通过共价键连接在一起，形成一个类似于骨架的结构。
有机化学氨基酸、多肽、蛋白质
6 种异构体 24种异构体
许多种氨基酸按照不同的排列顺序, 构成了自 然界中种类繁多的多肽和蛋白质。
命名多肽时以C-末端的氨基酸残基为母体, 由 N-端叫起, 依次称为某氨酰（基）某氨酸。
O
O
O
H2N CHC NH CH2C NH CHC OH
N-端
CH3
CH2
C-端
丙氨酸残基 甘氨酸残基 苯丙氨酸残基
利用蛋白质分子胶体颗粒大不能透过半透膜 的性质可将蛋白质分离提纯，这种方法称为透析 法(dialysis)。
（三）蛋白质的沉淀和变性
调节蛋白质溶液的pH值至等电点, 再加入适当的脱水剂除去蛋白质分子表 面的水化膜, 可使蛋白质分子聚集而从溶液中沉淀析出。
根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出
CO2气体的体积，可对 α-氨基酸 进行定量分析。 也常用于层析实验中氨基酸的显色。
第二节 肽肽ຫໍສະໝຸດ 氨基酸残基之间彼此通过酰胺键 (肽键)连 接而成的一类化合物。其通式为：
RO
R’ O
H2N C－C－OH + H N C－C－OH
H
HH
A氨m基ino酸acid
第十四章 氨基酸、蛋白质
第一节 氨基酸
一、氨基酸的分类、命名和构型
氨基酸的结构特点
①都是α-氨基酸（脯氨酸是
α–亚氨基酸）； H N
COOH H
R CH COO- 内盐
NH3+
偶极离子
②除甘氨酸外，都是L-氨基酸（左旋）；
③各氨基酸侧链R基团不同，氨基酸结构和性质有差异
1、分类
据化学结构：
任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特 而稳定的构象，这是蛋白质分子在结构上最显著的 特点。为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一 级结构又称为初级结构或基本结构，二级结构以上 属于构象范畴，称为高级结构。
生物化学知识点范文
生物化学知识点范文生物化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
在生物化学中，我们可以学习到许多重要的知识点。
以下是一些生物化学的知识点介绍。
1.氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由胺基（NH2）、羧基（COOH）和侧链组成。
人体内有20种常见的氨基酸，其中8种被称为必需氨基酸，意味着我们的身体无法合成它们，只能通过食物摄入。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，也是组成细胞的主要成分之一、蛋白质在生物体内具有很多功能，如催化反应、结构支持、运输物质等。
3.酶：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，能够催化化学反应的进程。
酶可以降低活化能，加速反应速率。
酶催化的反应遵循特定的酶动力学规律，如米氏方程和酶抑制等。
4.代谢与能量：生物体的代谢是指所有化学反应的总和。
分解代谢（有氧呼吸）和合成代谢（光合作用）是生物体维持生命所需要的核心反应。
生物体利用化学能将营养物质转化为能量，并用此能量进行各种生命活动。
5.核酸：核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种最重要的核酸。
DNA位于细胞核中，负责存储遗传信息，而RNA则参与基因的转录和翻译过程。
6.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸和光合作用等。
糖酵解是一种分解代谢途径，将葡萄糖分解为三个碳分子产生能量。
有氧呼吸则是一种氧化代谢途径，将葡萄糖氧化为二氧化碳和水，释放更多的能量。
光合作用则是一种合成代谢途径，将二氧化碳和水转化为有机物和氧气，其中光能被光合色素捕获。
7.脂质：脂质是生物体内重要的能源储存和结构组分之一、常见的脂质包括甘油三酯、磷脂和胆固醇等。
脂质在细胞膜结构、维持细胞功能和提供能量方面起着重要作用。
8.细胞膜：细胞膜是细胞的外表面，由磷脂双层构成。
细胞膜是半透性膜，能够控制物质的进出。
膜上还有许多蛋白质、糖和胆固醇等分子，参与细胞信号传导和识别。
9.遗传密码学：遗传密码学研究基因组中的密码子与氨基酸之间的对应关系。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
有机化学基础知识点整理氨基酸的结构与性质
有机化学基础知识点整理氨基酸的结构与性质氨基酸是有机化合物的一类，它们是构成蛋白质的基本组成单位。
氨基酸由氨基和羧基组成，其中氨基酸的R基固定为8种不同的侧链结构，决定了氨基酸的性质和功能。
氨基酸在生物体内具有重要的生理功能，也在有机化学领域有广泛的应用。
一、氨基酸的结构氨基酸的一般结构为NH2-CHR-COOH，其中R代表氨基酸的侧链基团。
氨基酸的羧基和氨基通过缩合反应形成肽键，将多个氨基酸连接起来形成多肽或蛋白质。
氨基酸的侧链结构决定了其在生物体内的性质和功能。
氨基酸的侧链可以分为非极性、极性和带电离子三类。
1. 非极性氨基酸非极性氨基酸的侧链主要由碳和氢组成，不带有带电离子或极性基团。
甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
2. 极性氨基酸极性氨基酸的侧链具有极性基团，使其能够与水分子发生氢键作用。
苏氨酸、谷氨酸和精氨酸等都属于极性氨基酸，它们在生物体内具有重要的功能。
3. 带电离子氨基酸带电离子氨基酸的侧链含有带正电或负电的离子，具有酸性或碱性的性质。
赖氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺等都属于带电离子氨基酸。
二、氨基酸的性质氨基酸的性质主要受到其侧链结构的影响，不同的侧链结构决定了氨基酸的溶解性、酸碱性和光学活性等特性。
1. 溶解性极性氨基酸和带电离子氨基酸在水中可以充分溶解，而非极性氨基酸在水中溶解度较低。
2. 酸碱性氨基酸具有酸性和碱性的性质，这是由于其在溶液中可以释放出氢离子和吸收氢离子。
当溶液的pH等于氨基酸的等电点时，氨基酸呈中性。
如果溶液的pH低于等电点，氨基酸呈阳离子状态；如果溶液的pH高于等电点，氨基酸呈阴离子状态。
3. 光学活性氨基酸分子中存在手性碳原子，因此具有旋光性。
氨基酸的旋光性由其侧链的构型确定，旋光性可以通过旋光仪测定。
三、氨基酸在生物体内的功能氨基酸在生物体内具有多种重要的生理功能，主要包括以下几个方面：1. 构建蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，通过缩合反应形成肽键，将多个氨基酸连接起来形成多肽链或蛋白质。
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练习：
1、
NH2
CH2 CH COOH
N
H （pI=5.89）
HCl（1mol）
PH=8
2、在水溶液（pH＝7）中移向阴极的是 D
A、甘氨酸（ pI＝5.97 ） B、丙氨酸（ pI＝6.00 ） C、天冬氨酸（ pI＝2.77 ） D、精氨酸（ pI＝10.76 ）
3、天冬氨酸
HOOCCH2CHCOOH NH2
❖ 问：中性氨基酸在纯水溶液中除以两性离子存
在外，还有以何种形式存在？
A、正离子
B、负离子
❖答：B
NH 2 H3C CH COOH
NH3 H3C CH COO
因为在中性氨基酸溶液
NH 2 H3C CH COO
+ H+
中，羧基的电离程度稍大 于氨基的电离度。
问：如果使其主要以两性离子存在，应加入酸还是碱？
NH 2 H3C CH COOH
NH 2 CH2 CH2 COOH
NH 2 CH2 CH2-CH2 COOH
-氨基酸
-氨基酸
-氨基酸
❖ 3、根据氨基与羧基的相对数目不同可分为中性 氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。
NH 2
NH 2
NH 2
CH2 COOH HOOC CH2 CH COOH H2N CH2 CH COOH
NH 2 H3C CH COO
负离子 pH＞pI
H+
NH3
OH- H3C CH COO
H+ OH-
两性离子
pH=pI
NH 3 H3C CH COOH
正离子 pH＜pI
调节pH值，氨基酸主要以电中性的两性离子存在， 此时的pH值就称为等电点。
问：中性氨基酸的pI值
7； 略小于（5-6. 3)
酸性氨基酸的pI值
等电点时的离子是：
_ HOOCCH2CHCOO
NH3+
四、氨基酸的化学反应
❖ 具有氨基和羧基的典型性质。
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g
第一节 氨基酸
R CHCOOH
❖ 氨基酸属于取代羧酸。
❖ 分子中既有氨基又有羧基。
NH2
❖ -氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是人体必 不可少的物质。
❖ 天然蛋白质水解得到的α-氨基酸共有20多种。
❖ 各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不 相同。
❖ 本节主要讨论-氨基酸。
例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是 由于它具有甜味而得名。
❖ 20种-氨基酸的名称和结构式，见书p505表16-1
❖ 必需氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨 酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸八种氨基酸人体不能自身 合成，需要从食物中摄取。
“假设来写一两本书”=甲色赖缬异亮苯苏
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氨基酸、多肽、 蛋白质和酶
❖ 蛋白质是一类含氮的天然有机物，是生物体的主 要组成部分。蛋白质在生命现象和生命过程中起 着决定性的作用，是人类的三大营养物质之一， 是维持生命活动必不可少的物质。
❖ 蛋白质是由许多氨基酸通过酰胺键结合而形成的 高分子化合物，蛋白质在酸、碱、酶等作用下水 解得到-氨基酸的混合物。因此-氨基酸是构 成蛋白质的基本结构单元。
g
（三）构造和构型
R CHCOOH
-氨基酸的结构通式
NH2
❖ 组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸（R=H）外，所
有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳原子，因此
都具有旋光性。
NH 2
O
R C* C OH
H
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❖ 大多数-氨基酸只有
COOH
一个手性碳原子，构型 H2N H L-丙氨酸
一般用D/L法来标记。
中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
❖ 中性氨基酸：分子中氨基和羧基的数目相等。 由于羧基电离大于氨基，其水溶液显微酸性。
❖ 碱性氨基酸：分子中氨基的数目多于羧基时呈 现碱性。
❖ 酸性氨基酸：分子中氨基的数目少于羧基时呈 现酸性。
g
（二）系统命名方法与羟基酸一样。
❖ 但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。
CH3
L-丙氨酸 S-丙氨酸
COOH
H2N
Hale Waihona Puke HCH2SHL-半胱氨酸
R-半胱氨酸
氨基酸的物理性质
1、无色晶体，熔点较高（常在230-300℃之间， 为什么？），熔融时分解放出二氧化碳。 2、各种氨基酸都能溶于水，但溶解度不同； 3、除脯氨酸溶于乙醇外，都难溶于有机溶剂， 而易溶于强酸、强碱中。 4、除甘氨酸外，均有旋光性。
CH3
❖若有两个或更多的手 性碳原子，则以距羧基 最近的手性碳原子为基 准来标记其构型。
COOH NH2 H
H OH CH3
L-苏氨酸
❖ 自然界存在的氨基酸大多为L-型。 ❖ 动物体内的酶只对L-氨基酸代谢，而对D-氨
基酸不起作用。
❖ 如用R/S标记，除半胱氨酸为R构型外，其余均为S构型
COOH H2N H
二、酸碱性
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其他氨基酸衍生物
H2N CHCOOH -2H H2N CHCOOH H2N CHCOOH
CH2SH +2H
CH2
S
S CH2
半胱氨酸
胱氨酸
三、等电点（重点）
❖ 既有碱性基-NH2和酸性基-COOH，与强酸或强碱 都能作用生成盐，因此氨基酸为两性化合物。
H3C
NH 2 CH COOH
+ H+
NH 2
H3C CH COOH + OH-
NH 3 H3C CH COOH
正离子
NH 2 H3C CH COO
负离子
❖ 在同一分子内，氨基和羧基也可作用生成盐， 这种盐叫内盐（故熔点高）。
❖ 内盐分子中氨基带正电荷，羧基带负电荷，称 为偶极离子或两性离子。
NH 2 H3C CH COOH
NH3 H3C CH COO
7； 小于(2.8-3.2)
碱性氨基酸的pI 值
7。 大于(7.8-10.8)
应用：
1、电泳： 在电场中，氨基酸主要以阴离子存在，它们就向阳 极移动； 氨基酸主要以阳离子存在，则它们就向阴极移动； 氨基酸主要以两性离子存在，其净电荷为零，故在 电场中不会向任何一极移动。 电泳是可以用来分离或鉴定氨基酸、蛋白质等的混 合物的一种技术，也可作为医学诊断的手段。 2、氨基酸在等电点时溶解度最小，可用于氨基酸 的分离。
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一、氨基酸的分类、命名和结构
（一）分类
❖ 1、根据氨基酸分子中烃基的不同可分为脂肪族氨 基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
NH 2 H3C CH COOH
NH2 COOH
脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸
NH2 CH2 CH COOH
N H
杂环氨基酸
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❖ 2、根据氨基和羧基相对位置不同分为-氨基酸、 -氨基酸和-氨基酸。