dw 生物化学名词解释
生物化学名词解释新完整版
生物化学名词解释新生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2.Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4.HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学名词解释大全pdf
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全可能包括许多不同的术语和概念。
以下是一些常见的生物化学名词及其解释：
1.蛋白质：蛋白质是生物体中重要的组成部分，是由氨基酸组成
的大分子，具有复杂的三维结构，是细胞和组织的主要成分。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是含有氨基和羧基
的有机化合物。
3.DNA：DNA是脱氧核糖核酸的缩写，是生物体的遗传物质，由
四种不同的碱基组成。
4.RNA：RNA是核糖核酸的缩写，是生物体中重要的信息分子，
参与蛋白质的合成和基因表达调控。
5.酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，可
以加速生化反应的速度。
6.糖类：糖类是生物体中重要的能量来源，是由碳、氢、氧组成
的化合物，包括单糖、双糖和多糖等。
7.脂肪：脂肪是生物体内储存能量的物质，是由甘油和脂肪酸组
成的化合物。
8.生物氧化：生物氧化是指生物体内的氧化反应，是有机物质在
代谢过程中释放能量的过程。
9.光合作用：光合作用是指植物、藻类和某些细菌利用光能将二
氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程。
10.呼吸作用：呼吸作用是指生物体内的有机物在细胞内经过一系
列的氧化分解，最终生成二氧化碳和能量的过程。
以上是一些常见的生物化学名词解释，当然还有很多其他的术语和概念，具体的解释需要根据上下文和领域进行确定。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生物化学名词解释
生物化学名字解释第一章等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
多肽链：由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
模体：蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近协，形成一个特殊的空间构象，并具有相同的功能，称为模体。
结构域：分子量较大的蛋白质常可以折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
分子病：由于DNA分子上基因的遗传性缺陷，引起mRNA异常和蛋白质合成障碍，导致机体结构和功能异常所致的疾病。
协同效应: 一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
别构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即从有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
盐析：将硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质溶液表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
第二章核酸的一级结构：构成RNA的核苷酸和构成DNA的脱氧核苷酸自5’端至3’端的排列顺序。
核小体：由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4的5种组蛋白构成。
2分子的H2A、H2B、H3、H4构成核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上形成核小体。
开放阅读框：从成熟的mRNA的5’端起的第一个AUG（即为起始密码子）至终止密码子之间的核苷酸序列。
生物化学名词解释
结构域domain一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个可在空间上明显区别的局部区域，其特点：结构域和分子整体以共价键相连接，具有相对独立的空间构象和生物学效应。
模体motif指具有特殊功能的超二级结构，是由多肽链中相邻的几个二级结构在空间上彼此接近形成的二级结构聚集体，有三种形式，即αα，βαβ，ββ。
是蛋白质发挥特定功能的基础。
等电点isoelectric point当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质变性denaturation 在一些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，其理化性质、生物学活性丧失的现象。
本质是蛋白质的空间结构被破坏，其一级结构未被破坏。
DNA变性denaturation指在一些理化因素的作用下，DNA分子的双链结构中互补碱基对之间的氢键断裂，DNA双链解离成单链的现象。
本质是其二级结构被破坏，其一级结构即核苷酸序列未被破坏。
Km 值米氏常数，是酶的特征常数，米氏常数等于酶促反应速度最大速度一半时的底物浓度。
必需基团essential group指与酶的活性密切相关的化学基团，包括酶分子活性中心外的必需基团和活性中心内的必需基团。
酶的活性中心active center是酶分子中能与底物特异结合并催化底物转化为产物的具有特定结构的区域。
该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
酶的竞争性抑制competitive inhibition：抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物变构酶allosteric enzyme变构效应剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的结合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
酶的化学修饰酶蛋白肽链中一些基团可以与某些化学基团可逆地结合，从而使酶的活性改变，这一过程称为酶的化学修饰。
生物化学名词解释
一.名词解释：.蛋白质地等电点：当蛋白质溶液处在某一值时，蛋白质解离成正、负离子地趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液地值称为该蛋白质地等电点.、.蛋白质地一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）地排列地序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键地半胱氨酸残基位置.维持其稳定地化学键是：肽键.蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成地局部肽链空间结构，是其主链原子地局部空间排布.蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现地有规则地α螺旋、β片层、β转角和无规则卷曲等.蛋白质地三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远地氨基酸残基主链和侧链所形成地全部分子结构.因此有些在一级结构上相距甚远地氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近.蛋白质地四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成地蛋白质最高层次空间结构...蛋白质地变性：在某些理化因素地作用下，蛋白质地空间结构受到破坏，从而导致其理化性质地改变和生物学活性地丧失，这种现象称为蛋白质地变性作用.蛋白质变性地实质是空间结构地破坏..蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出地现象.二.填空题.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 ..组成蛋白质地基本单位是氨基酸 ..蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 ..碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸..维系蛋白质一级结构地化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏..蛋白质最高吸收峰波长是 ..维系蛋白质分子中α螺旋地化学键是氢键..蛋白质地二级结构形式有α螺旋、β片层、β转角和无规则卷曲等. 在波长处有吸收峰地氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题分子中地碱基配对主要依赖氢键..核酸地基本组成单位是核苷酸，它们之间地连接方式是磷酸二酯键..碱基尿嘧啶只存在于中，碱基胸腺嘧啶只存在于中.地二级结构是三叶草型，三级结构是倒型..某分子中腺嘌呤地含量为，则胞嘧啶地含量应为.. 核酸地紫外特征性吸收峰波长在. 在核酸中占并可用于计算核酸含量地元素为磷元素二、简答题.组成、地核苷酸有哪些？答：组成地四种核苷酸是、、和；组成地四种核苷酸是、、和.地双螺旋结构特点是什么？答地双螺旋结构特点是：①分子由两条相互平行但走向相反地脱氧多核苷酸链组成，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘.②.两链以脱氧核糖磷酸为骨架，在外侧；碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：; ）.③.螺旋直径为；相邻碱基平面距离，螺旋一圈螺距，一圈对碱基.④双螺旋结构稳定地因素：.氢键维持双链横向稳定性；.碱基堆积力维持双链纵向稳定性. 、、各自地功能是什么？答：地功能：蛋白质合成地直接模板.地功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质地翻译.地功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成地场所..名词解释：核酸地变性、复性答：地变性是指在某些理化因素作用下，双链解开成两条单链地过程.复性是指：在适当条件下，变性地两条互补链可恢复天然地双螺旋构象，这一现象称为复性.第三章维生素.维生素地概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物.族维生素与辅助因子地关系辅助因子通常是一些小分子有机物，常由维生素衍生而来，尤其是族维生素辅助因子地名称所含维生素转运功能、维生素氢原子、维生素氢原子维生素醛基泛酸酰基硫辛酸硫辛酸酰基钴胺素类维生素烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛维生素氨基四氢叶酸叶酸一碳单位.将维生素羟化成羟维生素地器官是肝脏.第四章酶一、名词解释.酶：是由活细胞产生地，对其特异地底物具有催化作用地蛋白质..酶地活性中心：在酶分子表面有必需基团组成地能和底物结合并催化底物发生反应，生成相应产物地部分区域..酶原地激活：酶原是不具催化活性地酶地前体.某种物质作用于酶原使之转变成有活性地酶地过程称为酶原地激活.酶原激活地本质是：酶活性中心地形成或暴露地过程..同工酶：能催化相同地化学反应，但酶蛋白地分子结构、理化性质和免疫学特性不同地一组酶.二、填空题.酶地催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性地特点..根据酶对底物选择地严格程度不同，又将酶地特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性..影响酶促反应速度地主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、值、激活剂、抑制剂..磺胺药物地结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内地二氢叶酸合成酶地活性（或二氢叶酸地合成）..所有地酶都必须有催化活性中心..酶原地激活实质上是酶活性中心地形成或暴露地过程.. 化学路易士气（有机砷化合物）是巯基酶地抑制剂.有机磷农药是生物体内羟基酶（胆碱酯酶）地抑制剂.. 含丰富地组织是心肌，含丰富地组织是肝脏..酶蛋白决定酶地特异性，辅助因子决定反应地类型、可起传递电子或原子地作用.三、简答题.. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用地特点，试举例说明.答：抑制剂与酶作用地底物结构相似，可与底物竞争性结合酶地活性中心，阻碍底物结合而使酶地活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制.竞争性抑制作用地特点：（）抑制剂和底物结构相似；（）抑制作用地部位在活性中心；（）抑制作用地强弱取决于抑制剂浓度与底物地比值，以及抑制剂与酶地亲和力.酶地竞争性抑制有重要地实际应用，很多药物是酶地竞争性抑制剂.如磺胺类药物地抑制作用就基于这一原理..磺胺类药物作用地机理.答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶地催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺地辅酶.磺胺药地化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶地活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸地合成，最终导致细菌繁殖生长停止.地重要意义答①等于酶促反应速度为最大反应速度一半时地底物浓度，单位是.②是酶地特征性常数之一.③可近似表示酶对底物地亲和力.④同一酶对于不同底物有不同地值.。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
动物生物化学名词解释氨基酸:含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点:使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应: 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析：过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析,一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。
高压液相层析：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
等电聚焦电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
Edman降解: 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
同源蛋白质: 来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。
例如血红蛋白。
构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
肽单位：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。
是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。
蛋白质二级结构: 在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
蛋白质四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。
α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
超二级结构：也称之基元（motif）。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域(domain)：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
纤维蛋白：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链。
许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白：一类蛋白质，许多都溶于水，球蛋白是紧凑的、近似球形的、含有折叠紧密的多肽链。
典型的球蛋白含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成的不溶于水的起着保护或结构作用的蛋白质。
胶原（蛋白）：是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白，它是由原胶原蛋白分子组成，原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
疏水相互作用：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
这些非极性分子（如一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
伴娘蛋白：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确的聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
二硫键：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。
强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。
蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
肌红蛋白：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
血红蛋白：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
波尔效应：CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降的现象。
别构效应：又称之变构效应。
是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
镰刀型细胞贫血病：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。
酶: 生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。
脱辅基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
酶活力单位：酶活力的度量单位。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
比活：每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。
比活是酶纯度的测量。
活化能：将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡态所需要的能量。
活性部位: 酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。
活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。
酸-碱催化：质子转移加速反应的催化作用。
共价催化：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。
靠近效应：非酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部位处反应剂有效浓度增大（底物靠近活性部位）的结果，这将导致更频繁地形成过渡态。
初速度：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程: 表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。
米氏常数：对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。
催化常数: 也称之转换数(turnover number)。
一个动力学常数，是在底物浓度处于饱和状态下，一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（Vmax/[E]total），或者是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的摩尔数。
双倒数作图: 也称之Lineweaver-Burk作图。
一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓度的倒数（1/[s]）的作图。
X和y轴上的截距分别代表米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）的倒数。
竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。
反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
丝氨酸蛋白酶：活性部位含有在催化期间起着亲核体作用的丝氨酸残基的蛋白酶。