蛋白质结构与功能——受体
生物化学(第三版)第六章 蛋白质结构与功能的关系课后习题详细解答_ 复习重点
第六章蛋白质结构与功能的关系提要肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运，并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉，在其中央有一个铁原子。
亚铁（Fe2+）态的血红素能结合氧，但高铁（+3）态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链，含153个残基，外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋，共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内，它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His（H8）占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His（E7）降低在氧结合部位上CO的结合，并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说，被配体（如）O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数，如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
Hb A是成人中主要的血红蛋白，具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质，Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张）和R（松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
蛋白质结构与功能的关系
生物名称
氨基酸差异数
生物名称
氨基酸差异数
黑猩猩 恒河猴 兔 袋鼠 鲸 牛羊猪 狗
0 1 9 10 10 10 11
鸡、火鸡 响尾蛇 乌龟 金枪鱼 狗鱼 蚕蛾 小麦
13 14 15 21 23 31 43
骡 马
11 12
面包酵母
红色面包霉
45 48
结论二：一级结构相似的蛋白质功能相似
例一
MSH 促黑激素
α-螺旋 正常
PrPsc β-折叠
疯牛病
应用前景
蛋白质工程 通过改变蛋白质构象，获得新功能蛋白 质。
讨论
血友病 血友病是一组遗传性凝血因子缺乏引起 的出血性疾病。 血友病是凝血酶一级结构改变造成的？
The end! Thank you!
Mb 和 Hb结构相似性
血红蛋白(Hb)
血红蛋白具有4个亚基 组成的四级结构，每 个亚基中间有一个疏 水袋形空穴，可结合 一个血红素并携带1分 子氧， 因此1分子Hb 共结合4分子氧。 Hb各亚基的三级结构 与Mb极为相似。 成人红细胞中Hb主要 是由两条α 肽链和两 条β 肽链组成。
血红素 辅基
3、空间结构破坏对功能的影响
例一
蛋白质的变性与复性 天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其 共价键不变，非共价键被破坏，分子内部 原有的有序紧密的结构变为无序而松散， 致使其原有性质发生部分或全部丧失，称 为蛋白质的变性。 变性后蛋白质的特性：生物活性丧失、理 化性质改变、一些侧链基团暴露、生物化 学性质改变。
血红蛋白(Hb)的功能
血红蛋白是血细胞携带和分配氧的蛋白 质。
在从肺部经心脏到达外周组织的动脉血中 Hb约为96％氧饱和度。在回到心脏的静脉 血中Hb仅为64％氧饱和度。因此每100ml血 经过组织约释放Hb携带的1/3氧或相当于大 气压和体温下6.5ml氧气。
受体的结构与功能
受体的结构与功能随着生物科学的不断发展，对于生物体内的基本结构和功能有了更深层次的认识。
其中，受体作为一个重要的生物分子，其结构与功能备受关注。
下面，我们从结构和功能两个方面来探讨受体这一生物分子的特点。
一、受体的结构受体是一种膜蛋白，主要位于细胞膜上。
受体的结构包含一个受体区和一个转导区。
其中受体区主要是蛋白质的活性中心，为外部信号分子的结合提供了一个特定的位点，用于识别和辨别与其相链接的信号分子。
另外，受体还包含转导区，其主要功能是将信号从受体区通过跨膜域传递至细胞内，引发一系列细胞内反应，最终产生某种处理或反应。
受体蛋白分为两类，即离子通道型受体和酪氨酸激酶型受体。
前者是细胞膜通道，信号分子与其结合后会改变通道的肌动性，导致离子通道的开放或关闭。
后者主要在细胞内活动，信号分子与其结合后引发酪氨酸激酶的激活，继而引发下游信号通路的反应。
二、受体的功能受体作为细胞信号转导的重要分子，其功能十分复杂和多样化。
一方面，受体的功能包含了对于外界刺激的感知和识别，通过受体区对外部的信号分子进行识别，从而传递内部信号。
另外，受体还具有调节和反应的功能。
当外部信号分子与受体区结合后，转导区会通过转导信号的方式，将信号传递至细胞内部，引发各种调节和反应过程。
最终，这些过程会影响细胞的生理状态，产生一系列的生物学效应。
在细胞的短期反应过程中，受体所做出的调节作用对于生物体发挥其生理和生物学作用具有重要意义。
比如，在荷尔蒙水平变化、光照强度变化等外部刺激的影响下，人体的生理功能都会发生改变。
这是因为相应的受体发生了变化，并引发了相应的生理调节和生物学效应。
同时，受体还有许多调节和反应的复合作用，参与了各种生物化学过程和调控过程的产生和实现。
总结受体是一种膜蛋白，在细胞信号传导过程中发挥作用。
受体的结构包含受体区和转导区，通过其与外部信号分子的结合和转导，发挥对于细胞内生物过程的调节和反应作用。
在生物体内，受体具有多种功能，可参与人体的各种生理活动，如神经调节、内分泌调节等。
生物化学 第3章 蛋白质的结构与功能(2)
（三）亚基汇聚形成酶的活性部位：
许多酶的催化效力来自单个亚基的寡聚结合。单体也许不能 构成完整的活性部位，寡聚体的形成可能使所有必需的催化基团 汇聚形成酶的活性部位。例如，细菌谷氨酰胺合成酶的活性部位 就是由相邻亚基对构成的，解离的单体是无活性的。
（四） 协同性：
这是寡聚体蛋白(包括寡聚体酶)的一个重要的性质。这方面的 相关例子在后续有关章节中将会涉及到。
因为对于球形物体来说，表面积是半径平方的函数， 体积是半径立方的函数：表面积 ＝ 4πr2；体积 ＝ 4/3πr3；表面积/体积 ＝ 3/r.由于在一个蛋白质范围 内的相互作用通常在能量上是有利于蛋白质的稳定, 由 于蛋白质表面与溶剂水的相互作用往往在能量上是不利 的，因此在通常的情况下，减少表面积比例将会使蛋白 质变得更加稳定。
第六节 蛋白质空间结构与功能的关系
9.17
一 血红蛋白与肌红蛋白的生理作用
血红蛋白：是血液中红细胞中的主要蛋白质。主要 功能是通过血液循环在肺部和毛细血管间转运氧和二氧化 碳。 肌红蛋白：存在于肌肉等组织中，当氧从毛细血管 中扩散进入肌肉组织后，就被组织细胞内的肌红蛋白结合。 肌红蛋白是组织细胞内的氧贮存者。
三 血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线
（一）氧合曲线的比较
肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋白的氧合曲 线是S型曲线。S形的结合曲线是一种蛋白质的小分子结合 部位之间协同作用的标志。这就是说，一个小分子的结合 影响其余小分子的结合。 血红蛋白是一种四聚体分子，每个亚基都能同O2分子结 合。这与肌红蛋白分子只有一个氧结合部位不同。因此， 很可能当一个亚基的氧结合部位同氧结合后就影响其他亚 基对氧结合的亲和力。
deoxyhemoglobin
二 蛋白质空间构象稳定的因素
受体——百度百科
受体——百度百科2014-5-1 摘编受体是一类存在于胞膜或胞内的，能与细胞外专一信号分子结合进而激活细胞内一系列生物化学反应，使细胞对外界刺激产生相应的效应的特殊蛋白质。
与受体结合的生物活性物质统称为配体（ligand）。
受体与配体结合即发生分子构象变化，从而引起细胞反应，如介导细胞间信号转导、细胞间黏合、胞吞等过程。
中文名受体外文名 receptor药理学概念糖蛋白或脂蛋白构成的生物大分子存在位置细胞膜、胞浆或细胞核内功能识别特异的信号物质等特征结合的特异性、高度的亲和力等目录1简介 2功能 3特征 4分类 5概括 6本质 7特性 8与生理学和医学的关系 9药理1简介受体（receptor）受体细胞受体在药理学上是指糖蛋白或脂蛋白构成的生物大分子，存在于细胞膜、胞浆或细胞核内。
不同的受体有特异的结构和构型。
受体在细胞生物学中是一个很泛的概念，意指任何能够同激素、神经递质、药物或细胞内的信号分子结合并能引起细胞功能变化的生物大分子。
受体是细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的成分，它能把识别和接受的信号正确无误地放大并传递到细胞内部，进而引起生物学效应。
在细胞通讯中，由信号传导细胞送出的信号分子必须被靶细胞接收才能触发靶细胞的应答，接收信息的分子称为受体，此时的信号分子被称为配体(ligand)。
在细胞通讯中受体通常是指位于细胞膜表面或细胞内与信号分子结合的蛋白质。
2功能受体是细胞表面或亚细胞组分中的一种分子，可以识别并特异地与有生物活性的化学信号物质（配体）结合，从而激活或启动一系列生物化学反应，最后导致该信号物质特定的生物效应。
通常受体具有两个功能：1、识别特异的信号物质--配体，识别的表现在于两者结合。
配体，是指这样一些信号物质，除了与受体结合外本身并无其他功能，它不能参加代谢产生有用产物，也不直接诱导任何细胞活性，更无酶的特点，它唯一的功能就是通知细胞在环境中存在一种特殊信号或刺激因素。
蛋白质工程的基本原理
蛋白质工程的基本原理蛋白质工程是一种利用生物技术手段对蛋白质进行改造和设计的方法。
它可以通过改变蛋白质的结构、功能和稳定性，来满足不同的应用需求。
蛋白质工程的基本原理涉及到四个方面：蛋白质结构与功能的理解、目标蛋白质的选择、基因工程技术、以及对改造蛋白质进行评价。
一、蛋白质结构与功能的理解1.1 蛋白质结构蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子，通过肽键连接在一起。
它具有四级结构，包括原始结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（立体构型）和四级结构（多个多肽链之间的相互作用）。
了解蛋白质的结构对于进行蛋白质工程至关重要。
1.2 蛋白质功能蛋白质在生物体内扮演着重要角色，具有多种功能，如催化反应（酶）、传递信息（激素、受体）、结构支持（胶原蛋白）等。
通过理解蛋白质的功能，可以为蛋白质工程提供指导。
二、目标蛋白质的选择在进行蛋白质工程之前，需要选择一个合适的目标蛋白质。
选择目标蛋白质的准则包括其结构已知性、功能需求、可表达性和稳定性等。
还应考虑目标蛋白质在生物体内的活性和特异性。
三、基因工程技术基因工程技术是进行蛋白质工程的重要手段之一。
它包括对目标蛋白质基因进行改造、转染到宿主细胞中以及表达和纯化等步骤。
3.1 基因改造通过基因改造，可以对目标蛋白质基因进行删减、插入或突变等操作。
删减可以去除无关或不必要的区域，插入可以引入新的功能模块，突变可以改变氨基酸序列从而影响结构和功能。
3.2 转染与表达将经过改造的目标蛋白质基因转染到宿主细胞中，使其在细胞内得到表达。
转染可以采用多种方法，如化学转染、电穿孔和病毒介导等。
表达后的蛋白质可以通过细胞裂解和纯化步骤得到。
3.3 蛋白质纯化蛋白质纯化是将表达的蛋白质从其他细胞组分中分离出来的过程。
常用的纯化方法包括亲和层析、凝胶过滤、离子交换层析等。
通过这些步骤，可以得到较纯的目标蛋白质。
四、蛋白质评价对改造后的蛋白质进行评价是蛋白质工程中不可或缺的一环。
分子生物学 蛋白质结构与功能
分子生物学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内广泛存在的一类复杂有机分子，是生命体系中最重要的功能性分子之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，正确理解和研究蛋白质的结构与功能对于揭示生命活动的机理和开发新药具有重要的意义。
本文将从蛋白质结构和功能的关系、蛋白质的结构层次以及常见的蛋白质功能进行探讨。
1. 蛋白质结构与功能的关系蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了其功能的实现方式和效果。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠等局部二级结构的形成，三级结构是指蛋白质的整体空间构象，四级结构是指多个蛋白质亚单位的组装形成的蛋白质复合物。
不同的结构决定了不同的功能。
例如，α-螺旋结构的蛋白质通常具有一定的拉伸性和弹性，适合发挥结构支持的作用；β-折叠结构的蛋白质常常具有结合小分子、参与催化反应等功能；膜蛋白则通过特定的跨膜结构实现物质的运输和信号转导等功能。
因此，研究蛋白质的结构对于揭示其各种功能的实现机理至关重要。
2. 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次是指蛋白质在空间上呈现的不同层次的有序结构。
除了前文提到的一级、二级、三级和四级结构，还有更高级的结构层次，如超级结构、亚结构等。
超级结构是指由多个蛋白质分子组装而成的更大的结构单元，常见的超级结构包括纤维素、套装、核酸等。
纤维素是由蛋白质纤维排列而成的延伸结构，常见于角蛋白等蛋白质中；套装是由不同蛋白质相互作用而形成的稳定的复合物，例如肌纤维蛋白等。
亚结构是指蛋白质中的局部区域呈现的特殊结构，具有特定的功能。
例如，酶活性部位是酶分子中的亚结构，决定了酶的催化活性和选择性。
一个蛋白质分子可以包含多个亚结构，通过这些亚结构的协同作用，实现不同的生物功能。
3. 常见的蛋白质功能蛋白质具有多种多样的功能，在生物体内发挥着重要的作用。
下面介绍几种常见的蛋白质功能：（1）结构支持功能：蛋白质可以构建细胞骨架和组织支架，维持细胞和组织的形态稳定性和机械强度。
蛋白质的结构与功能(5)
二、蛋白质的一级结构
蛋白质多肽链中氨基酸残基的组成及其排列顺序称为蛋白质的 一级结构(primary structure)。从化学本质上讲，是指蛋白质中 氨基酸间的共价连接与顺序。各种蛋白质所含氨基酸的数目不同、 氨基酸的组成和各种氨基酸的比例也不相同，所以生物界中各种蛋 白质的一级结构是千差万别的。蛋白质的一级结构是由遗传基因决 定的，不同的生物有不同的基因组成，编码各自的蛋白质，表现出 的生物性状和功能是不相同的。从生物进化的角度看，所有的生物 都是同源的。所以，存在于不同种类生物体内的同种蛋白质其一级 结构必然存在相似之处．而且生物的亲缘关系越近，其蛋白质一级 结构就越相似。例如，从单细胞真核生物酵母到植物、低等动物、 高等动物乃至人类，都存在一种在体内起电子传递构作比较， 在所有的氨基酸残基中只有35个是相目的。而人与猴的比较，两者 仅差1个氨基酸残基。
与异硫氰酸苯酯反应 氨基酸中的α-氨基可以 与异硫氰酸苯酯(PITC)反应，
产生相应的苯氨基硫甲酰氨基酸(简称PTC-氨基 酸)，在无水酸中，PTC-氨基酸环化变为苯硫乙 内酰脲(简称PTH)。
蛋白质多肽链N-末端氨基酸的α-氨基也可与PITC 起上述反应，生成PTC-蛋白质，经酸液部分水解， 释放出末端的PTH氨基酸和比原来少了一个
•以胰岛素为例说明蛋白质一级结构。胰岛
素是第一个被阐明一级结构的蛋白质，是 1953年被Sanger提出，并因此于1958年被授 予获诺贝尔奖，牛胰岛素是我国科学家1965 年完成的第一个人工合成天然蛋白质。它由 51个氨基酸组成，分子量5734，A和B两条肽 链通过两对二硫键连接起来， A链中有21个 氨基酸，B链中有30个氨基酸，A链本身6位 和11位上的两个半胱氨酸通过二硫键相连形 成链内小环。牛胰岛素的一级结构如下：
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G蛋白在信号转导过程中起着分子开关的作用， 当α亚基与GDP结合时处于关闭状态，与GTP结 合时处于开启状态。
α亚基具有GTP酶活性，能催化所结合的GTP水 解，恢复无活性的三聚体状态
几丁质编辑ppt
3
分子识别的基础
分子识别是生命活动中最为重要的反应之 一，各种生物大分子通过氢键、离子键等 相互结合，不同大分子之间的三维结构特 异性的相互识别，导致了生物体中各种生 命反应的发生。
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4
分类：
信号分子识别并结合的受体 通常位于细胞质膜
或细胞内，所以有两类受体：
➢ 表面受体（surface receptor）
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9
第五节 细胞内受体
细胞内受体的本质是激素激活的基因调控蛋白。 在细胞内，受体与抑制性蛋白（如Hsp90）结合 形成复合物，处于非活化状态。配体（如皮质醇） 与受体结合，将导致抑制性蛋白从复合物上解离 下来，从而使受体暴露出DNA结合位点而被激活。
这类受体一般都有三个结构域：位于C端的激素 结合位点，位于中部富含Cys、具有锌指结构的 DNA或Hsp90结合位点，以及位于N端的转录激 活结构域。
位于细胞质膜上的称为表面受体（surface
receptor），主要同大的信号分子或小的亲水性的信
号分子作用，传递信息。
➢ 细胞内受体（intracellular receptor）
位于胞质溶胶、核基质中的受体称为细胞内受
体（intracellular receptor）。
主要同脂溶性的小信号分子作用。
NO的生成由一氧化氮合酶（nitric oxide synthase，NOS） 催化，以L-精氨酸为底物，以还原型辅酶Ⅱ（NADPH） 作为电子供体，生成NO和L-瓜氨酸。
血管内皮细胞和神经细胞是NO的生成细胞 。
血管内皮细胞接受乙酰胆碱，引起胞内Ca2+浓度升高， 激活一氧化氮合酶，细胞释放NO，NO扩散进入平滑肌细 胞，与胞质鸟苷酸环化酶（GTP-cyclase，GC）活性中心 的Fe2+结合，改变酶的构象，导致酶活性的增强和cGMP 合成增多。cGMP可降低血管平滑肌中的Ca2+离子浓度， 引起血管平滑肌的舒张，血管扩张、血流通畅。
第二章 蛋白质结构 与功能——受体
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1
第一节 分子识别 第二节 离子通道偶联型受体 第三节 G蛋白偶联型受体 第四节 酶偶联型受体 第五节 细胞内受体
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2
第一节 分子识别
细胞通讯中，由信号传导细胞送出的信号 分子必须被靶细胞接收才能触发靶细胞的应答， 接收信息的分子称为受体（ receptor），信号 分子则被称为配体（ligand）。
21
离 子 通 道 偶 联 受 体 与 信 号 传 导
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①动作电位到达突触末 端，引起暂时性的去极 化；②去极化作用打开 了电位门控钙离子通道， 导致钙离子进入突触球； ③Ca2+浓度提高诱导分 离的含神经递质分泌泡 的分泌，释放神经递质； ④Ca2+引起储存小泡分 泌释放神经递质；⑤分 泌的神经递质分子经扩 散到达突触后细胞的表 面受体；⑥神经递质与 受体的结合，改变受体 的性质；⑦离子通道开 放，离子得以进入突触 后细胞；⑧突触后细胞 中产生动作电位。
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5
细
胞
表
面
受
体
与
细
胞
内
受
体
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6
根据表面受体进行 信号转导的方式，将 表面受体分为三种类 型：
➢ 离子通道偶联受体（ionchannel linked receptor） ➢ G-蛋白偶联受体（Gprotein linked receptor） ➢ 酶联受体（enzymelinked receptor）
22
第三节 G蛋白偶联型受体
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23
1. G蛋白
三聚体GTP结合调节蛋白（trimeric GTP-binding regulatory protein）简称G蛋白，位于质膜胞质侧， 由α、β、γ三个亚基组成，总相对分子质量在 100kDa左右。α和γ亚基通过共价结合的脂肪酸链 尾结合在膜上。
离子通道偶联型受体又可分为阳离子通道， 如乙酰胆碱、谷氨酸和五羟色胺的受体以 及阴离子通道，如甘氨酸和γ-氨基丁酸的受 体
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17
乙酰胆碱受体结构模型
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18
乙酰胆碱受体的三种构象
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19
神经肌肉接点处的离子通道型受体
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20
γ- 氨基丁酸（GABA）受体结构
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10
1.甾类激素的受体
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11
细胞内受体接受脂溶性的信号分 子并与之结合形成受体-配体复合 物后就成为转录促进因子，作用 于特异的基因调控序列，启动基 因的转录
（a） 类固醇激素通过扩散穿过细胞质膜；
（b）激素分子与胞质溶胶中的受体结合；
（c）抑制蛋白与受体脱离，露出与DNA结 合和激活基因转录的结构域；
（d）被激活的复合物进入细胞核；
（e）与DNA增强子区结合；
（f）促进受激素调节的基因转录。
糖编辑皮ppt 质激素受体激活
12
DNA结合域：锌指结构
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13
初级反应
延缓性次级反应
甾类激素受体对基因表达的调控
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14
2. NO受体
NO没有专门的储存及释放调节机制，靶细胞中NO的多少 直接与NO的合成有关。
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肽类生长 因子
7
根据表面受体与质膜的结合方式，则可分 为单次跨膜、7次跨膜和多亚单位跨膜受体
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8
细胞内受体：
通常有两个不同的结构域， 一个是与DNA结合的结构 域， 另一个是激活基因转 录的N端结构域。此外有 两个结合位点，一个是与 配体结合的位点，位于C 末端，另一个是与抑制蛋 白结合的位点，在没有与 配体结合时，则由抑制蛋 白抑制了受体与DNA的结 合，若是有相应的配体， 则释放出抑制蛋白。
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15
பைடு நூலகம்
NO扩散进入平滑肌细胞，与胞质鸟苷酸环化酶活性中心的 Fe2+结合，改变酶的构象，导致酶活性的增强和cGMP合成增 多。cGMP可降低血管平滑肌中的Ca2+离子浓度，引起血管平
滑肌的舒张，血管扩张、血流通畅。
N编O辑p的pt 作用机制
16
第二节 离子通道偶联型受体
具有离子通道作用的细胞质膜受体称为离 子通道受体， 这种受体见于可兴奋细胞间 的突触信号传导，产生一种电效应。