生物化学王镜岩第三版
王境岩《生物化学》(第三版)精要速览
沈同《生物化学》（第三版）精要第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答
第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符单字名称三字单字号母符号母符号母符号丙氨酸(alanine) Ala A亮氨酸(leucine)LeuL精氨酸(arginine) Arg R赖氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagine s) Asn N甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)MetM天冬氨酸(aspartic acid) Asp D苯丙氨酸(phenylalanine)PheF半胱氨酸(cysteine) Cys C脯氨酸(praline)ProP谷氨酰氨(glutamine) Gln Q丝氨酸(serine)SerS谷氨酸(glutamic acid) Glu E苏氨酸(threonine)ThrT甘氨酸(glycine) Gly G色氨酸(tryptophan)TrpW组氨酸His H 酪氨酸Ty Y(histidine) (tyrosine) r 异亮氨酸(isoleucine ) Ile I缬氨酸(valine)ValVAsn和/或Asp Asx B Gln和/或GluGlsZ2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著
生物化学第三版王镜岩朱圣庚著生物化学是研究生物体内生物分子构成、结构、性质以及各种生物过程中所涉及的化学反应机制的一门学科，是生物学和化学的交叉学科。
《生物化学》第三版是一本全面系统地介绍生物化学的教材，由王镜岩、朱圣庚合作编写。
本书以最新的生物化学研究成果为基础，全方位地解释了生物分子和生物过程的化学本质。
本书主要分为四部分。
第一部分介绍生物大分子化学，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的结构、功能和代谢。
第二部分介绍生物化学反应，包括代谢反应、能量转换、DNA复制、基因表达、信号转导等方面的内容。
第三部分介绍生物分子的调控，包括酶的调控、基因调控和代谢通路调控等内容。
第四部分介绍应用生物化学的研究方法和相关应用领域，包括蛋白质结晶学、分子生物学、蛋白质工程、药物研发等。
本书的特点是科学性强、实用性广、知识面广阔、系统性好。
本书的语言通俗易懂，注重实用效益，适用于各种生物化学专业的学生和科研工作者。
本书特别注重引导学生深入理解生物化学的基本概念和原理，帮助学生通过自主思考和讨论提高学习能力和科研能力。
本书的编写依托于作者多年的生物化学教学和科研经验，凝结了当代生物化学领域中的最新研究成果。
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本书为广大生命科学专业的学生和从事生物化学研究和应用的教师、科研人员提供了一本权威、实用、系统、科学的教材。
总之，《生物化学》第三版是一本非常优秀的生物化学教材，可以帮助我们深入理解生命的本质和生命活动的化学本质，对于进一步发展生命科学和开展生物化学应用都具有非常重要的科学意义和实际意义。
生物化学王镜岩第三版
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4.整体水平的代谢调节
机体通过神经系统和神经体液途径对机体的生 理功能和物质代谢进行调节，以适应环境的变 化，从而维持内环境的相对恒定。
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思考题
物质代谢之间的联系？ 为什么高糖膳食可使人肥胖？ 为什么食物中的蛋白质不能被糖、脂替 代，而蛋白质却能替代糖和脂供能？ 试述物质代谢中乙酰CoA的来源和去路。
作用。
氨基酸是核酸合成的重要原料。 磷酸核糖由磷酸戊糖途径提供。
P540
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生物大分子 分解代谢 合成代谢
生物构件小分子 ATP NADPH 6-磷酸葡萄糖 丙酮酸 乙酰辅酶A
生物构件小分子
中间产物
中间产物
二、代谢的调节
1.酶水平调节 2.细胞内酶的隔离分布 3.激素水平的代谢调节 4.整体水平的代谢调节
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必答题 默契题 选择题 街头陷阱 抢答题
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气质佳
形象好
思维敏捷 汉语口语六级
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2. 细胞内酶的隔离分布
代谢途径的多酶体系分布于细胞的某一区域或亚细胞结构中。
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3.激素水平的代谢调节
激素调节是高等动物体内代谢调节的重要方式。 靶细胞有能特异识别和结合相应激素的受体。当激素与靶 细胞受体结合后，能将激素的信号，跨膜传递入细胞内，
转化为一系列化学反应，表现出激素的生物学效应。
Asn Met Thr Ile
HMP
生糖氨基酸
Cys 4-磷酸-赤藓糖
Phe Tyr Trp
氨基酸的生物合成
• • • • • • Glu族氨基酸的合成 Asp族氨基酸的合成 丙酮酸族氨基酸的合成 Ser族的氨基酸的合成 芳香族氨基酸的合成 His的合成
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
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（4）免费更新内容，获取最新信息。
本书定期会进行修订完善。
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目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
生物化学(第三版,王镜岩主编)高等教育出版社
2011年考研第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学王镜岩第三版
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16、我总是站在顾客的角度看待即将推出的产品或服务，因为我就是顾客。2021年9月18日星期六6时29分10秒18:29:1018 September 2021
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17、当有机会获利时，千万不要畏缩不前。当你对一笔交易有把握时，给对方致命一击，即做对还不够，要尽可能多地获取。下午6时29分10秒下午6时29分18:29:1021.9.18
第八章 代谢总论
一、有关概念 二、新陈代谢的特点与调节 三、新陈代谢的研究方法 四、生物体内能量代谢
一、有关概念
1.新陈代谢(代谢 Metabolism )
营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为。
实质是：错综复杂的化学反应相互配合，彼此协调，对周转
环境高度适应而成的一个有规律的总过程。
生物小分子合成为生
间部位。36页表
(1) ATP的结构特性
酸酐键
磷酯键
－
－
－
－
ATP4－＋H2O
ADP3－＋HPO42－＋H＋
(2) ATP在能量转运中的地位和作用
• ATP水解释放的能量，可推 动一个在热力学上不利的反 应，使之能够顺利进行。
“共同中间体作用”，传递能量 能量代谢实质：ATP的形成与裂解。
D
F+H + 能
相关知识
➢内能(U或E)、焓(H)、熵(S)：
➢能的两种形式：热能与自由能G（体内化学反应释放的能量，可
在恒温恒压下做功），一反应体系的自由能变化只取决于产物 与反应物的自由能之差。
➢自由能变化 G = H – T S
➢标准自由能变化 G0 和 G0′
➢偶联化学反应标准自由能变化的可加性
反应能否进行的自发性是：当 G 为负值时，反应才能自 发进行。 G为零时反应达到平衡点；当 G为正值时，反应不
生物化学(王镜岩第三版)经典笔记
生物化学 王镜岩第三版 完整笔记
第一章 一、 糖的概念 糖类物质是多羟基 (2 个或以上 ) 的醛类 (aldehyde) 或酮类 (Ketone)化合物， 以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖 (aldose)和酮糖 (ketose)。 糖 糖
还可根据碳层子数分为丙糖 (triose)，丁糖 (terose)，戊糖 (pentose)、己糖 (hexose)。 最简单的糖类就是丙糖 (甘油醛和二羟丙酮 ) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式 Cn (H2O)n 表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的 化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、 糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （ 1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （ 2）寡糖： 2-6 个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （ 3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 (壳多糖 ) 不均一性多糖：糖胺多糖类 (透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等 ) （ 4）结合糖 (复合糖，糖缀合物， glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白 (蛋白聚糖 )、糖 -核苷酸等 （ 5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、 糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成 细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面 ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期1920年以前年以前年以前年以前动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期1950年以前年以前年以前年以前这是一个飞速发展的辉煌时期随着同位素示踪技术色谱技术等物理学手段的广泛应用生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡能量转化光合作用生物氧化糖的分解和合成代谢蛋白质合成核酸的遗传功能酶维生素激素抗生素等的代谢都基本搞清
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变性 复性
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可逆变性：三、四级结构被破坏。 不可逆变性：二、三、四均被破坏。 蛋白质只有在比较温和的条件下才倾向于稳定。 温和条件指的是：温度为0℃~40℃，
pH范围为5.5~9.0， 没有有机溶剂。
7
2.蛋白质的复性
变性 复性
不是所有的变性蛋白都能复性。大部分蛋白质变性 后不能恢复其原有的各种性质
复性后的蛋白质多数不能完全恢复活力。
8
3.导致蛋白质变性的因素
物理因素 有高温、高压、超声波、剧烈振荡、搅拌、X 射线和紫外线等；
化学因素 强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、重金属盐 （Hg2＋、Ag+、Pb2＋等）、三氯乙酸、浓乙醇等 都能蛋白质变性。
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4.常用的变性剂
①尿素：与多肽主链竞争氢键；增加非极性侧链在水中
的溶解度，从而降低疏水相互作用。8mol/L尿素
O
H
C
H
N
N
H
H
尿素分子
O
O
C
C
蛋白质肽链
10
②十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate SDS）
破坏蛋白质分子内的疏水相互作用，使非极性基团暴 露于介质中。并可以负离子形式与松散的肽链结合。
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5.变性蛋白质的特点
①生物活性丧失： ②某些物理化学性质改变：
2
（二）蛋白质的胶体性质 299页
1.蛋白质溶液是胶体溶液（分散相质点：1-100nm） 2.维持蛋白质的胶体系统稳定的因素
①1－100nm大小的质点在动力学上是稳定的. ②某一pH下质点带有同种电荷，互相排斥。可构成双电层 ③质点能与溶剂（水）形成水化层，相互间不易靠拢。
3
（三）蛋白质的沉淀
➢ 当改变稳定蛋白质胶体溶液的条件时，稳定性就被破坏， 蛋白质分子相聚集而从溶液中析出，这种现象称为蛋白质 的沉淀作用。
✓ 易与相应的试剂起化学反应； ✓ 溶解度降低，易形成沉淀析出； ✓ 结晶能力丧失； ✓ 分子不对称性加大； ✓ 粘度增加； ✓ 紫外吸收光谱有所改变； ✓ 肽键易被酶水解和消化。
12
（五）蛋白质的颜色反应
蛋白质分子中某些氨基酸的侧链基团和肽键， 可发生一些颜色反应。它们可用于某氨基酸 的鉴定、蛋白质定性试验和定量测定。
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②测定方法
测几种标准蛋白质（已知Mr 和斯托克半径）的Ve（洗脱 体积）。以相对分子质量对 数（logM）对Ve作图，得标 准曲线。
再测出未知样品洗脱体积 〔Ve〕
从标准曲线上可查出样品蛋 白质的相对分子质量
标准蛋白质和待测蛋白质必 须具有相同的分子形状（接 近球体），否则不能得到比 较准确的Mr。
想得到有活性的蛋白采用什么沉淀方法？
➢ 可逆沉淀与不可逆沉淀
+ ++
H+
+ +
OH-
++
带正电荷的蛋白质
脱水作用
++ +
+
+ +
+
带正电荷的蛋白质
OHH+
在等电点的蛋白质
不稳定的蛋白质颗粒聚 集而沉淀
-
-
-
-
-- -
带负电荷的蛋白质
脱水作用
-
-
-
-
-
-
带负电荷的蛋白质
图3－10 蛋白质的沉淀作用
4
沉淀蛋白质的方法
等电点沉淀(可逆，不变性)强酸碱沉淀(不可逆):
13
蛋白质的颜色反应
反应名称
主要试剂
颜色
反应基团
有此反应的蛋白质或氨基酸
双缩脲反应
NaOH+ Cu2SO4
凡含两个或两个以上 紫红
肽键结构的化合物
所有蛋白质均具此反应
米伦反应
（Millon） HgNO3 及 Hg(NO3)2
红色
酚基
用于鉴定酪氨酸、酪蛋白
黄色反应
浓硝酸及碱
黄色
苯基
用于鉴定苯丙氨酸和酪氨酸
一、蛋白质的性质
酸碱性质 胶体性质 沉淀作用 变性作用与复性作用 蛋白质的颜色反应
1
（一）酸碱性质节 291页
1.两性解离-----多价离子 2.蛋白质的等电点PI----在等电点时溶解度最低。表7－2、7－3 3.蛋白质等离子点：在没有其它盐类干扰时，蛋白质质子供体基
团解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的pH 称为。它是蛋白质的一个特征常数。 4.蛋白质电泳-----用于蛋白质的分离鉴定。
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1.凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）297页
凝胶过滤的介质：多孔网状凝胶珠。 经常使用的凝胶：
✓交联葡聚糖（Sephadex） ✓琼脂糖（Sepharose） 排阻极限：
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①凝胶过滤的原理
当不同分子大小的蛋白质 流经凝胶层析柱时，比凝 胶孔径大的分子不能进入 珠内网状结构，而被排阻 在凝胶珠之外随着溶剂在 凝胶珠之间的孔隙向下移 动并最先流出柱外；比网 孔小的分子能不同程度地 自由出入凝胶珠的内外。
与蛋白的亲和力强，灵敏度高反,应呈蓝色
-------考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度
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（六）蛋白质的紫外吸收
大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。 －－－紫外吸收法测定蛋白质浓度。
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二、蛋白质相对分子质量的测定 291页
根据化学组成测定最低相对分子质量 渗透压法测定相对分子质量 蛋白质的扩散和扩散系数 沉降分析法（超速离心法） 凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析） SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量
乙醛酸反应
乙醛酸
紫色
吲哚基
色氨酸
茚三酮反应
茚三酮
蓝色
自由氨基及羧基
α－氨基酸、所有蛋白质
酚试剂反应 碱性硫酸铜及
蓝色
（Folin）
磷钨酸酚、
红色
胍基
（Sakaguchi）
氯酸钠
精氨酸
考马斯亮蓝
考马斯亮蓝
蓝色
疏水基团
所有蛋白质均具此反应
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考马斯亮蓝(R250/ G250)
蛋白质的盐析(可逆,不变性)：
有机溶剂沉淀蛋白质(可逆或不可逆):乙醇、丙酮或甲醇。
重金属盐和生物碱剂沉淀蛋白质（变性）
Hg2＋、Ag2＋
单宁酸、苦味酸。
盐析、等电点、有机溶剂沉淀蛋白
加热沉淀蛋白质（变性） ： 可用于蛋白质的分离纯化
制豆腐：加热，点盐卤（MgCl)
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（四）蛋白质的变性与复性 233页
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练习题
变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中 和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。
大多数蛋白质在 nm 附近显示强的吸收。
实验室常用到的蛋白质变性剂是 和
。
为了充分还原核糖核酸酶，除了应用β-巯基乙醇外， 还需
A.过甲酸 B.尿素 C.调pH到碱性 D.调pH到酸性