高级生物化学习题详解(2012-11)
高级生物化学复习题及答案汇总
PART1核酸化学及研究方法名词解释：1.正向遗传学：通过生物个体或细胞的基因组的自发突变或人工诱变，寻找相关的表型或性状的改变。
然后从这些特定性状变化的个体或细胞中找到相应的突变基因，并揭示其功能。
2.核小体组蛋白修饰：核小体组蛋白八聚体中每个组蛋白多肽链的N末端游离在核心之外，常被一些化学基团修饰。
包括①乙酰化：赖氨酸的乙酰化②甲基化：赖氨酸和精氨酸的甲基化③磷酸化：丝氨酸的磷酸化④泛素化：赖氨酸的泛素化3.位点特异性重组：是遗传重组的一类，这类重组依赖于小范围同原序列的联会。
重组也发生在同源的短序列的范围之内，需要位点特异性的蛋白质分子参与催化。
4.转座机制：转座是一个DNA片段从基因组中的一个位置转移到另外一个位置的过程，该DNA片段称转座元件或转座子。
①细菌转座子通过“剪切-黏贴”机制进行转录②转座酶两个不同亚基结合在转座子的特定序列上③两个亚基靠在一起形成有活性的二聚体，导致转座子的切除④转座酶-转座子复合物结合到靶DNA上，通过转座酶的催化将转座子整合到新位点上。
5.基因敲除：利用DNA同源重组原理，用设计的同源片段替代靶基因片段，外源DNA 与受体细胞基因组中序列相同或相近的基因发生同源重组，从而代替受体细胞基因组中的相同/相似的基因序列，整合入受体细胞的基因组中。
此法可产生精确的基因突变，从而达到基因敲除的目的。
6.Sanger双脱氧终止法：主要用于DNA基因分析，是现在应用最多的核酸测序技术（也即第一代DNA测序技术）。
核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按比例引入四种双脱氧碱基，只要双脱氧碱基掺入链端，该链就停止延长，链端掺入单脱氧碱基的片段可继续延长。
如此每管反应体系中便合成以共同引物为5’端，以双脱氧碱基为3’端的一系列长度不等的核酸片段。
反应终止后，分四个泳道进行电泳。
以分离长短不一的核酸片段（长度相邻者仅差一个碱基），根据片段3’端的双脱氧碱基，便可依次阅读合成片段的碱基排列顺序。
高职 生物化学习题集精选及答案(按章节)
《生物化学》习题集精选第二章蛋白质的结构与功能自测题一、单项选择题1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸？（ A ）。
A. L-α氨基酸B. L-β氨基酸C. D-α氨基酸D. D-β氨基酸A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种，均属L-α氨基酸（甘氨酸除外）2. 280nm波长处有吸收峰的氨基酸为（ B ）。
A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸B 根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。
3. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是（ A ）。
A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构C.三级结构的稳定性由次级键维持D.亲水基团多位于三级结构的表面具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性，而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。
4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D ）。
A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键，如氢键、疏水键、盐键等。
二、多项选择题1. 蛋白质结构域（ A B C ）。
A.都有特定的功能B.折叠得较为紧密的区域C.属于三级结构D.存在每一种蛋白质中结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密，明显区别其他部位，并有一定的功能。
2. 空间构象包括（ A B C D ）。
A. β-折叠B.结构域C.亚基D.模序蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。
β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构；亚基属于四级结构。
三、名词解释1. 蛋白质等电点2. 蛋白质三级结构3. 蛋白质变性4. 模序蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
生物化学习题和答案解析
生物化学习题和答案解析习题试题第1单元蛋白质（一）名词解释1．兼性离子（zwitterion）；2.等电点（isoelectric point,pI）；3.构象(conformation）；4.别构效应(allosteric effect）；5.超二级结构(super-secondary structure）；6.结构域（structur al domain,domain）；7. 蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）；降解法（Edman de gradation）；9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)；效应（Bohr effect）；11.多克隆抗体（polyclonal antibody）和单克隆抗体（monochonal antibody）；12.分子伴侣（molecular chapero ne）；13.盐溶与盐析(salting in and salting out）。
（二）填充题1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。
2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是，pK2(咪唑基)值是，pK3(α-NH3+)值是，它的等电点是__________。
的pK1=，pK2= ，pK3=9，82，其pI等于________。
4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。
其中_______的摩尔吸光系数最大。
5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。
6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。
7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。
高级生物化学习题答案
高级生物化学习题答案高级生物化学习题答案生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的一门学科，它涉及到许多复杂的概念和理论。
在学习生物化学的过程中，我们常常会遇到一些高级的习题，需要运用所学知识进行分析和解答。
本文将为大家提供一些高级生物化学习题的答案，帮助大家更好地理解和掌握这门学科。
1. 问题：DNA双螺旋结构中的碱基配对原则是什么？答案：DNA的双螺旋结构是由两条互补的链组成的，其中腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，而鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
这种碱基配对原则称为互补配对原则。
2. 问题：什么是酶的底物特异性？答案：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它对底物具有特异性。
酶的底物特异性是指酶只能与特定的底物结合并催化特定的化学反应。
这种特异性是由酶的三维结构决定的，酶的活性部位与底物之间存在特定的空间结构和化学键的相互作用。
3. 问题：ATP是细胞内能量的主要储存形式，请解释ATP的能量释放过程。
答案：ATP（腺苷三磷酸）是细胞内能量的主要储存形式。
ATP的能量释放过程可以通过以下步骤解释：首先，ATP通过酶催化被水分解为ADP（腺苷二磷酸）和一个无机磷酸（Pi）。
这个过程称为ATP水解。
其次，ATP水解释放出的能量被细胞利用，用于推动各种能量消耗的生物学过程，例如细胞运动、物质转运和合成反应等。
最后，ADP和Pi可以通过细胞内的酶催化反应再次合成为ATP。
这个过程称为ATP合成。
在这个过程中，细胞利用外源能量（如光能或化学能）将ADP和Pi 重新合成为ATP，以储存能量供细胞使用。
4. 问题：请解释酶的活性调节机制。
答案：酶的活性调节是细胞内控制酶催化活性的重要机制。
酶的活性调节可以通过以下几种方式实现：（1）底物浓度调节：一些酶的活性受到底物浓度的调节。
当底物浓度较高时，酶的活性会被抑制；而当底物浓度较低时，酶的活性则会被激活。
（2）产物浓度调节：一些酶的活性受到产物浓度的调节。
高级生物化学试题及答案
高级生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 氨基酸的排列顺序B. 蛋白质的空间构象C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的二级结构答案：A2. 下列哪种氨基酸是非极性氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 天冬氨酸D. 赖氨酸答案：A3. 核酸的基本组成单位是：A. 核苷酸B. 核糖C. 碱基D. 磷酸答案：A4. 酶促反应中，酶降低反应活化能的主要方式是：A. 提供反应物B. 提供能量C. 稳定过渡态D. 改变反应物浓度答案：C5. 糖酵解过程中，产生NADH的步骤是：A. 葡萄糖磷酸化B. 6-磷酸果糖异构化C. 3-磷酸甘油醛氧化D. 丙酮酸还原答案：C6. 以下哪种维生素是辅酶A的组成部分？A. 维生素AB. 维生素B1C. 维生素B2D. 维生素B5答案：D7. 细胞呼吸过程中，电子传递链的主要功能是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生CO2答案：A8. DNA复制过程中，引物的作用是：A. 提供起始点B. 提供模板C. 提供能量D. 提供酶答案：A9. 真核细胞中，mRNA的帽子结构的主要功能是：A. 增强mRNA的稳定性B. 促进mRNA的翻译C. 促进mRNA的剪接D. 促进mRNA的运输答案：B10. 以下哪种激素是类固醇激素？A. 胰岛素B. 肾上腺素C. 甲状腺素D. 性激素答案：D二、填空题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括________和________。
答案：α-螺旋、β-折叠2. 核酸的碱基配对遵循________原则。
答案：碱基互补配对3. 酶的活性中心通常由________和________组成。
答案：氨基酸残基、辅因子4. 糖酵解过程中，1分子葡萄糖完全分解产生________分子ATP。
答案：25. 脂肪酸的合成主要发生在________中。
答案：细胞质6. 细胞色素P450是一类重要的________酶。
生物化学课后习题答案
生物化学课后习题答案生物化学课后习题答案生物化学是研究生物体内各种化学反应和物质转化的科学。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，对于理解生命现象和生物体的功能至关重要。
在学习生物化学的过程中，习题是检验自己理解程度和巩固知识的重要途径。
下面将针对一些常见的生物化学习题给出详细的解答。
一、简答题1. 什么是酶？酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，但自身并不参与反应，也不被反应消耗。
酶在生物体内起到了极为重要的作用，例如帮助消化食物、合成新的分子以及调节代谢过程等。
2. 什么是DNA？DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内存储遗传信息的分子。
它由两条互补的链组成，每条链上的碱基通过氢键连接在一起。
DNA的结构类似于一个螺旋梯子，其中的碱基序列决定了生物体的遗传特征。
3. 什么是蛋白质？蛋白质是生物体内最基本的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内具有多种功能，例如构建细胞结构、催化化学反应、传递信号等。
4. 什么是代谢？代谢是生物体内发生的化学反应的总称。
它包括两个方面：合成代谢和分解代谢。
合成代谢是指通过化学反应合成新的分子，例如合成蛋白质和核酸。
分解代谢则是将复杂分子分解为简单分子，例如消化食物和降解废物。
二、计算题1. 计算DNA的GC含量。
GC含量是DNA中鸟嘌呤（Guanine）和胞嘧啶（Cytosine）的比例。
首先计算DNA中GC碱基的个数，然后除以总碱基数再乘以100%即可得到GC含量的百分比。
2. 计算酶的催化效率。
酶的催化效率可以通过计算单位时间内酶催化的底物转化量来衡量。
将底物转化的量除以酶的浓度和反应时间即可得到酶的催化效率。
三、应用题1. 请解释酸碱平衡对生物体的重要性。
酸碱平衡是指生物体内酸性和碱性物质的浓度保持在一定范围内的状态。
生物体内许多生化反应和酶的催化都需要适宜的酸碱环境。
酸碱平衡的失调会导致生物体功能异常，甚至危及生命。
高级生物化学参考答案
1Proteomics蛋白质组学，它是以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式作为研究对象，对蛋白质表达模式和蛋白质组功能模式的研究。
是后基因组时代生命科学研究的核心。
2 MMPs：即基质金属蛋白酶（ matrix metalloproteinase MMPs），是一个大家族，目前已分离鉴别出20多个成员，它们作为细胞外基质降解酶，拥有共同的形态功能和作用机制。
在中性条件下是一组Zn2+和Ca2 +依赖性肽链内切酶，大小各异，底物不尽相同，能裂解维系蛋白结构的肽链，主要参与结缔组织的降解。
3电子克隆：利用日益发展的生物信息学技术，借助电子计算机的巨大计算能力，通过EST或基因组的序列组装和拼接，利用RT-PCR的方法快速获得功能基因。
基因电子克隆的方法有利用EST 数据库信息进行功能基因的电子克隆，利用基因组信息，综合基因组信息和EST数据库信息进行功能基因的电子克隆。
电子克隆：即通过比较不同个体或来源的细胞mRNA之间的差异，如缺失或特异表达部分，从而发现新基因。
4 双向凝胶电泳：又称双向电泳,是蛋白质组学研究中的核心技术之一,是目前常用的唯一一种能够连续地在一块胶上分离数千种蛋白质的方法。
完整的双向凝胶电泳分析,包括样品制备、等电聚焦、平衡转移、SDS PAGE斑点染色、图像捕捉和图谱分析等步骤，其原理是在相互垂直的两个方向上,分别基于蛋白质不同的等电点和分子量,运用等电聚焦( isoelectric focusing,IEF)和十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS PAGE),把复杂的蛋白质混合物中的蛋白在二维平面上分离展开5TIMPs：即基质金属蛋白酶抑制剂，MMPs可以被破膜试剂或MMP家族或其他蛋白酶裂解肽链而具有活性，抑制它们的组织金属蛋白酶被称为TIMPs。
6基因组医学：即将以基因组学为基础的知识与临床医学结合，将人类基因组成果转化应用于临床医学实践中去，此学科即为基因组医学。
将在人结构基因组,功能基因组和蛋白质组水平上认识疾病,从基因和环境相互作用水平上研究疾病,通过疾病基因组早期诊断,预防治疗;通过药物基因组,环境基因组深入到个体化医疗.7. 糖基化位点N—连接糖蛋白中Asn-X-Ser/Thr（其中X可以是脯氨酸以外的任何氨基酸）三个氨基酸残基组成的序列子称为糖基化位点。
生化习题及解答
生化习题及解答(共21页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--绪论什么是生物化学及其研究内容答:生物化学是一门在分子水平上研究生物体的化学组成、生命活动中的化学变化规律和生命本质的科学。
研究内容为:一、生物体的物质组成及生物分子的结构与功能;二、代谢及其调节;三、基因表达及其调控。
蛋白质化学1.什么是蛋白质答:蛋白质是由氨基酸连接形成的大分子化合物,分子内成千上万原子的空间排布十分复杂。
2.蛋白质元素组成特点是什么答:C、H、O和N是组成蛋白质的主要元素;有些蛋白质还含有S和P,还有些蛋白质含有Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo和I等;N是蛋白质的特征性元素,各种元素的含氮量很接近,平均值为16%。
3.什么是肽键什么是肽答:在蛋白质分子内,一个氨基酸的α-氨基酸缩合形成的化学键称为肽键。
肽是氨基酸的链状聚合物。
由两个氨基酸构成的肽是二肽,三肽和四肽等依此类推。
通常把2-10个氨基酸构成的肽称为寡肽;由更多氨基酸构成的肽称为多肽。
4.蛋白质的二级结构有哪几种答:有肽单元与肽平面、α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。
肽键结构的四个原子与两个Cα构成一个肽单元;其中的六个原子处于同一平面,称为肽平面。
肽平面围绕C旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋。
多肽链局部肽段的主链呈锯齿状伸展状态,称为β折叠。
β转角位于肽链进行回折时的转折部位,由四个氨基酸构成,其中第二个氨基酸常为脯氨酸,第一个氨基酸的羰基O与第四个氨基酸的氨基H形成氢键.蛋白质多肽链的一些肽段的构象没有规律性,这些构象称为无规卷曲。
5.维持蛋白质空间结构主要化学键有哪些答:有肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力。
如果一个蛋白质内含有多个半胱氨酸,其巯基就可以通过氧化脱氢形成二硫键。
与O或N以共价键结合的H与另一个O或N结合所形成的化学键称为氢键。
疏水作用是指疏水性分子或基团为减少与水的接触而彼此聚集的一种相对作用力。
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《高级生物化学》习题详解李关荣主编西南大学2012年04月第一章蛋白质的三维结构1.William Astbury发现,羊毛的X-射线衍射谱表明，在羊毛的纤维方向有间距大约5.2Å的重复结构单位。
当在蒸汽条件下拉长羊毛,X-射线衍射谱表现出一个新的大约7.0Å间距的重复结构单位。
拉长了的羊毛,然后让其收缩后又回到间距5.2Å。
虽然这些观察提供了羊毛分子结构的重要线索,Astbury那时仍不能解释。
(1)根据我们目前关于羊毛结构方面的知识,解释Asthury的观察结果。
(2)当羊毛汗衫或袜子在热水中洗涤或在干燥器中干燥时,会发生收缩;而在同样条件下丝绸并不收缩,说明原因。
2.头发的生长速度为每年16-20cm.其生长集中在头发纤维的基部,a-角蛋白细丝是在此处的表皮活细胞中合成并装配成的绳状结构的。
α-角蛋白的主要结构因素是a-helix,它每圈有3.6个氨基酸残基,每圈上升5.4Å。
假定α-螺旋角蛋白链的生物合成是头发生长的限速因素,计算a-角蛋白链必须以怎样的速度(每秒肽键数)合成,才能解释所观察到的头发年生长速度。
3.多肽链a helix的解折叠成为随机线圈构象时,伴随着其比旋光度(溶液转动平面偏振光的能力的量度)的极大降低,只有L-谷氨酸残基组成的多聚谷氨酸pH3.0时呈现a helix构象。
但当pH升至7时,溶液的比旋光度就大大下降;同样,多聚赖氨酸(L-赖氨酸残基)在pH10时呈现a helix构象,但当pH降至7时,比旋光度也下降。
如下图所示。
如何解释pH变化对多聚谷氨酸和多聚赖氨酸的这种效应?为什么此种转变的pH范围这样狭(见上图)?4.许多天然蛋白质非常富含二硫键,其机械性质(张力强度、粘性及硬度等)都与二硫键的数量有关。
例如,富含二硫键的麦谷蛋白,使麦面的粘性和弹性增加。
同样,乌龟壳的坚硬性也是由于其a-角蛋白中广泛存在二硫键之故。
(1)二硫键含量和蛋白质的机械性质之间相关性的分子基础是什么?(2)大多数球蛋白当短暂加热到65°C,就会变性失去其活性。
但是含多个二硫键的球蛋白却必须在更高的温度下加热更长时间才能使之变性。
此种蛋白质的一个例子就是牛胰胰蛋白酶抑制剂(BPTI),它有58个氨基酸残基,呈单链,含有三个二硫键。
变性的BPTI溶液冷却时,蛋白质的活性得到恢复。
此性质的分子基础是什么?5.我们关于蛋白质如何折叠的愈来愈多的知识,使研究者能够根据氨基酸序列资料预测蛋白质的结构。
(1)根据上面的氨基酸序列,你认为哪里可以形成β-转角?（2）哪里可以形成链内二硫键?（3）假定此序列是一个大的球蛋白的一部分,说明下列氨基酸残基Asp,Ile,Thr,Ala,Gln,Lys的可能位置(蛋白质的表面或内部),并说明原因。
6.一分子量为132,000的660mg寡聚蛋白样品,在弱硷性条件下用过量的1-氟-2,4-二硝基苯(Sanger试剂)处理,直到反应完成。
然后此蛋白质的肽在加热条件下用浓盐酸完全水解。
发现水解产物含5.5mg的下列化合物:(1)请解释此信息如何用于确定一个寡聚体蛋白的肽链数目;(2)计算此蛋白的多肽链数目;(3)还有什么其它技术可用于确定此蛋白中的多肽链是相同的或是不同的?7.原肌球蛋白（Tropomyosin）是一个70-kd的肌肉蛋白,它由一个双链的α-螺旋的线圈的线圈组成,（1）请问其分子长度是多少？（2）假设一蛋白质的40个氨基酸残基节段折叠成两个链的反平行式β结构,并带有一个4个氨基酸残基的发夹转角。
请问此模序的最长长度为多少？8．多聚-L-亮氨酸在有机溶剂如二氧杂环己烷（Dioxane）中为α-螺旋结构,而多聚-L-异亮氨酸却不是。
为什么？9．一种突变使一个蛋白质内部的Ala变成了Val,并导致了其活性的丧失。
但是当在另一个不同位置发生第二个突变使异亮氨酸变成甘氨酸时,活性又得到恢复。
为什么第二个突变导致活性的恢复？10．一个催化二硫键巯基交换反应的酶称蛋白二硫键异构酶（PDI）被分离出来。
它可使无活性的核糖核酸酶快速转变为有活性的酶。
而胰岛素却被PDI快速失活。
此重要现象说明了胰岛素的氨基酸序列与其三维结构的什么关系？11．甘氨酸在蛋白质的进化中是一个高度保守的氨基酸。
为什么？12．头发的形状部分是由于其主要蛋白角蛋白中二硫键的模式所决定的。
卷发怎么诱导产生？13.噬菌体T4溶菌酶暴露在溶剂中的一个α-螺旋含有三个Ala残基。
其一个变种的此螺旋的连续10个位置上为Ala残基,它能正常折叠,有与野生型几乎相同的酶活性。
另外,此多重突变体的主链构象也与野生型实质上相同。
（1）此突变体揭示出其野生型氨基酸序列信息含量的什么内含？（2）此螺旋中的一个包埋状态的Leu被Ala置换,使此蛋白的熔点降低了8℃。
为什么?（3）相反,用Ala置换一个暴露的Ser残基使溶解温度升高1℃。
为什么?（4）如何用多重Ala突变来简化其蛋白质折叠问题？14．磷酸核糖酰邻氨基苯甲酸异构酶是参与Trp合成的一种酶,它折叠成一个αβ桶,其氨基和羧基末端非常靠近。
曾构建了一个将这些末端相连、且在不同的部位产生新的末端的突变体。
这个突变体与野生型的序列实际上是相同的,只不过是其二级结构元件与链末端之间的相对位置不同。
此种突变体仍有酶学活性。
这一发现说明折叠过程的什么信息？第二章蛋白质的功能1.蛋白A与有其结合位点的配体X之间的Kd为10-6M.蛋白B与有结合位点的配体X之间的Kd为10-9M.哪种蛋白质对配体X的亲和力高?把两种蛋白质的Kd转化为Ka。
2.下列哪种情形会产生n H<1.0的Hill图?(1)此蛋白质有多个亚基,每个亚基上有一个结合位点。
配体与一个结合位点的结合降低了其它位点对配体的亲和力;(2)此蛋白质为单个多肽链,有两个配体结合位点,每个对配体有不同的亲和力;(3)此蛋白质为单个多肽链,只有一个配体结合位点。
纯化后的此蛋白制备物是不均一的,含有一些部分变性的蛋白分子,因此对配体的亲和力降低。
3.下列变化对血红蛋白和肌红蛋白对氧的亲和力有什么效应?(1)血浆pH从7.4降至7.2;(2)CO2分压从肺部的6kPa(平身静气)降至2kPa(正常);(3)BPG水平从5mM(正常海拔)上升到8mM(高海拔)。
4.在合适的条件下,血红蛋白解离成四个亚基。
分离的a-亚基能与氧结合,但氧饱和曲线为双区线而不是S 型。
另外,氧与分离的a-亚基的结合不受HCO3-和BPG的影响。
这些观察事实说明血红蛋白的协同性的来源的什么情况?5.对怀孕哺乳动物的氧转运研究表明,当在相同条件下测定时,胎儿与母体血的氧饱和曲线显著不同。
胎儿红细胞含有血红蛋白的一个变种HbF,它是由两个α和两个γ亚基组成(α2γ2),而母体红细胞含HbA(α2β2)。
(1)在生理条件下,哪种血红蛋白对氧的亲和力高,HbA还是HbF?请解释。
(2)这种不同的氧亲和力有什么生理意义?(3)当仔细除去HbA和HbF样品中所有的BPG,测得的氧饱和曲线和亲和力向左移动,此时HbA对氧的亲和力比HbF高。
当重新引入BPG,氧饱和曲线又回到正常,如下图所示.BPG对血红蛋白与氧的亲和力的作用是什么?如何用上述信息解释胎儿与母体血红蛋白对氧的不同亲和力?6.血红蛋白的天然变种几达500余种。
大多数变种是α链的单氨基酸突变。
有些变种产生临床疾病,尽管不是所有变种都有害。
下面就是其中的一些变种。
HbS(sickle-cell Hb):分子表面的一个Glu被一个Val取代。
Hb Cowtown:减少了一个参与T稳定态的一个离子对。
Hb Memphis:.表面上的一个不带电的极性基团被另一个相似不带电的极性基团取代。
Hb Bibba:在一个a helix中的一个Leu被Pro取代。
Hb Milwaukee:分子中的一个Val被一个Glu取代。
Hb Providence:s一个正常情况下伸出四聚体中央腔穴的Lys被Asn取代。
Hb Philly:Tyr被Phe取代,打破了a1β1界面的氢键。
解释下面你的每一个选择。
(1)最不可能引起病理症状的变种;(2)在跑IEF时最有可能表现出与HbA不同pI的变种;(3)最有可能表现出降低BPG结合,增加血红蛋白对氧亲和力的变种。
7.一个抗体与抗原的Kd为5×10-8M,在什么抗原浓度下θ为(1)0.2;(2)0.5;(3)0.6;(4)0.8。
8.一个单克隆抗体能与球状肌动蛋白(G-actin)结合但不与纤维状肌动蛋白(F-actin)结合,这告诉你这个抗体识别的半抗原的什么情况?9．V、D和J节段重排形成的一个有功能的免疫球蛋白基因只出现在一个染色体上,因为其蛋白质产物抑制另外一个染色体发生重排。
因此,单个细胞制造的所有抗原结合位点都是一样的。
但是在实验室却可以制作含有特异性不同的两个抗原结合位点的抗体。
（1）两个Fab单位如何连接才能产生双特异性的抗体？（2）此双特异性的抗体怎样用于治疗？第三章蛋白质寻靶1.下列每种寻靶序列的特征是什么？(1)引导新生肽到内质网的真核信号;（2）引导新生肽到质膜的原核信号;（3）引导一种蛋白质从高尔基体到溶酶体的信号;（4）引导高尔基体中的一种膜蛋白质到质膜的信号;（5）引导胞浆中的一种蛋白质到线粒体的信号;（6）使一种胞浆蛋白寻靶到快速降解的信号。
2.有一种突变型的LDL受体被发现均匀地分布在质膜上而不是浓集分布在有被小窝区。
此突变体能与LDL正常结合但却不能内化。
受体的哪个区域发生了突变？3.来自I-细胞疾病病人的细胞能吸收从正常细胞纯化的溶酶体的酶类。
添加的酶类出现在这些细胞的溶酶体中。
（1）这些酶从胞外基质转运到I-细胞的溶酶体的可能路径是什么？(2)此实验导致这样一个假说：溶酶体酶类通过此路径正常分泌和吸收。
要验证此假说,你在胞外基质中加哪一种磷酸糖?4.膜结合的免疫球蛋白和其分泌形式在其重链的羧基末端区不同。
这些变化都来自于mRNA的选择性剪接。
(1)假若这些抗体的跨膜序列通过重组DNA方法放在一种胞浆蛋白的氨基末端,此嵌合体蛋白可能定位在哪里？(2)假若此跨膜序列置于胰凝乳蛋白酶原的羧基末端,此嵌合体蛋白可能定位在哪里？5.分泌的真核蛋白的氨基末端残基通常与胞浆蛋白不同。
大多数分泌蛋白以Leu、Phe、Asp、Lys或Arg 作为其氨基末端残基。
与其相反,这些残基很少存在于胞浆蛋白的氨基末端。
此两类蛋白的不同氨基末端残基可能的好处是什么？6.有人发现,一个有多种发育异常和严重神经损伤的新生儿的过氧化物酶体不能氧化长链脂肪酸、不能进行缩醛磷脂的合成、不能形成胆酸。
发现其过氧化氢酶存在于胞浆而不是过氧化物酶体中。
请提出一个能解释这些发现的分子缺陷。