生物化学问答题(含问题详解)
考研生物化学重点问答题,内附参考答案
生物化学问答题（一）ELISA的基本原理？答：EILSA主要是基于抗原或抗体能吸附至固相载体的表面并保持其免疫活性，抗原或抗体与酶形成的酶结合物仍保持其免疫活性和酶催化活性的基本原理。
在测定时，把受检标本（测定其中的抗体或抗原）和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相载体表面的抗原或抗体起反应，用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其它物质分开，最后结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量有一定的比例，加入酶反应的底物后，底物被酶催化变为有色产物，产物的量与标本中受检物质的量直接相关，根据颜色反应的深浅进行定性或定量分析。
6. ELISA的优点和影响因素？答：ELISA法具有灵敏、特异、简单、快速、稳定及易于自动化操作等特点。
不仅适用于临床标本的检查，而且由于一天之内可以检查几百甚至上千份标本,因此，也适合于血清流行病学调查。
影响结果的主要因素：1．试剂的因素: 不要用无批号的试剂，最好选用与仪器配套的试剂。
更不要使用过期的试剂和混用不同批号的试剂。
2.样本的因素：内源性干扰因素，包括类风湿因子、补体、高浓度的非特异免疫球蛋白、异嗜性抗体、某些自身抗体等。
3.外源性干扰因素：包括标本溶血、标本被细菌污染、标本保存时间过长和标本凝固不全等。
4．操作中的因素; 加样; 温育时间、温度的选择; 洗板; 显色,结果判定列出5种常用蛋白质分离和纯化技术，并说明它们分别根据蛋白质的什么特性？答：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法蛋白质的盐析：将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。
（二）根据蛋白质分子大小的差别的分离方法1.凝胶过滤法：这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。
柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（Sephadex ged）和琼脂糖凝胶（agarose gel）。
2.透析与超滤：透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。
生化问答题
1.蛋白质的基本单位是?氨基酸的结构通式和结构特点分别是?答:①基本单位:氨基酸②结构通式:HR-C-COOHNH2③结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于a-氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L-氨基酸(甘氨酸除外)2.维持蛋白质各级结构稳定的化学键分别是?答:①维持级结构的键是肽键②维持二级结构的键是氢键③维持三级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用④维持四级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用3.蛋白质的元素组成N的含量是多少?如果用氮含量计算蛋白质的含量?答:①16%②所测含氮量乘以6.254.蛋白质二级结构主要形式有哪些?答:a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲5.、如何用生物化学的知识解释镰刀形红细胞贫血的发病机制？答:因为蛋白质的-级结构是空间结构的基础，也是蛋白质行使功能的基础，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白B键第6位谷氨酸被缬氨酸取代，一级结构中重要部位的氨基酸改变会引起功能的改变，使血红蛋白表面产生-一个疏水小区，引起血红蛋白聚集成不落性的纤维素，导致红细胞变性成镰刀型而极易破碎，产生贫血.6、核酸的基本单位和基本组成成分分别是?答:①基本单位:核苷②成分:碱基、戊糖、磷酸7、维持DNA双螺旋结构的稳定的化学键分别是?答:主要是碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力.8.mRNA、tRNA、rRNA的功能分别是?tRNA的二级结构和三级结构分别是?答:①功能:mRNA:指导蛋白质生物合成的模板tRNA:在蛋白质生物合成中转运氨基酸rRNA:蛋白质生物合成的场所②二级结构:三叶草形(四臂四环组成)三级结构:倒L形9、酶促反应的特点是?答:高效性，特异性，可调节性，高度不稳定性10.酶原的定义、酶原微活的实质、酶原与酶原激活的生理意义?举例说明答①定义:有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种酶的无活性前体称为酶原②实质:切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段3.生理意义(举例)，酶奶是无活性的酶的前体，经水解激活后才表现出活性。
生物化学实验问答题
8.双倒数法测定米氏常数的实验中，决定实验成败的因数有哪些？
答：1）实验应在初速度时间范围内进行；2)配置不同浓度的底物溶液浓度时应该用同一母液进行稀释，以保证底物浓度的准确性；3）各种试剂的加入时间，加入量应非常精确；4）要严格控制酶促反应时间做到准确无误；5）要将酶液稀释到恰当的浓度；6）作图要准确。
1.为什么提取酶液应该在0-4°C下进行？测定酶活力时为什么要在40-45°C条件下水解淀粉？
答：应为在0-4°C环境下酶能保持其活性。因为酶的最适温度区间是40-45°C，此时酶的活性最高，测得的酶活力是真正的酶活力。
2.小麦萌发过程中淀粉酶活性升高的原因和意义是什么？
答：温度与空气湿度使酶活力上升。意义：种子萌发产生酶使淀粉水解产生葡萄糖提供能量。
9.测定酶活力应该在酶促反应进程曲线的哪段时间范围内进行？为什么？
答：在初速度范围内进行。因为此时酶表现出最大活力，最能反映出酶的最大活力。
10.空白管中为什么最后才加酶液？你还可以设计出另一种空白管吗？
答：避免酶催化底物反应生成产物。可以先加酶液，再加Na2CO3（aq）,Folin-酚稀释溶液，最后再加磷酸苯二纳溶液。
答：说明其反应速率不断减慢。原因：1）随时间增加，酶活力降低。2）底物的量不断减少，减慢反应速率。3）产物浓度增加导致其反应增大。
6.加入Na2CO3的作用什么？
答：1）酶活力失去活性终止反应。2)为后面显色反应营造碱性环境。
7.为什么要用双倒数作图法而不是直接用米氏曲线来求米氏常数？
答：1）用米氏曲线作图所得Vmax为近似值，所得的Km为近似值不够准确。用双倒数做法作图可以准确计算出Vmax和Km的值；2取消其它试剂对实验结果的影响。
生物化学练习及思考题问答题参考答案
答：蛋白质分离纯化的一般步骤包括 1．样品前处理、粗分级分离和纯化。根据蛋白质的 性质，蛋白超过滤 2）密度梯度离心：物质大小和密度不同，经密度梯度离心后，每种蛋白质颗粒沉
可逆抑制抑制剂以非共价键与酶结合，造成酶活性的暂时丧失，可用透析等 简单方法除去而使酶活性完全或部分恢复，称为可逆抑制。
可逆抑制作用包括竞争性、非竞争性、反竞争性抑制。如磺胺类药物对二氢 叶酸合成酶的竞争性抑制。
3、写出米氏方程，并说明什么是 Km 值及其意义。 米氏方程：
Vmax [S] V= Km + [S] Km 值本身的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 Km 值的意义： ① 不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不 同条件下具有不同的 Km 值。 ② Km 值表示酶与底物之间的亲和程度： Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。 ③、Km 可判断酶专一性和最适底物：Km 值最小的底物为最适底物。 ④、Km 帮助推断某一代谢反应的方向和途径。 ⑤、已知 Km，可计算出某一底物浓度时，其反应速率相当于 Vmax 的百分率。 ⑥、可用来确定测定酶活性时所需的底物浓度。
2、简述酶的作用机理。
（1）酶能够大幅度降低反应的活化能，使反应体系中活化分子数目增加，因此使反应大大 速度加快。 （2）酶之所以能够降低反应活化能，可以用中间产物学说来解释—酶催化反应时，首先与 底物结合，生成不稳定的中间产物 ES，然后 ES 再分解为产物和酶。由于 ES 的形成，改变 了原来的反应途径，使分子内部的化学键有稳定变成活化状态，因此降低了反应的活化能。 （3）酶如何与底物形成 ES，可用诱导契合学说解释。当 E 和 S 接触时，E 在 S 的诱导下， 空间结构发生一定的变化，使活性中心的活性基团重新排列定向，形成更适合与 S 结合的空 间结构，同时 S 也发生相应的变化，经变化后的 E 和 S 相互吻合，形成 ES。
生物化学试题及答案(期末用)
生物化学试题及答案（期末用）生物化学试题及答案维生素一、名词解释1、维生素二、填空题1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。
2、维生素按溶解性可分为和。
3、水溶性维生素主要包括和VC。
4、脂脂性维生素包括为、、和。
三、简答题1、简述B族维生素与辅助因子的关系。
【参考答案】一、名词解释1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
二、填空题 1、辅因子；2、水溶性维生素、脂性维生素；3、 B族维生素；4、 VA、VD、VE、VK；三、简答题 1、V 需要该因子的酶生化作用有机辅因子名称及符号 B 1脱羧酶转移羧基 TPP（焦磷酸硫胺素） B 2FMN（黄素单核苷酸）氧化酶传递氢（电子） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） CoA-SH（CoA） B 3酰化酶转移酰基 acylcarrier protein (ACP) (酰基载体蛋白) +NAD（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、CoⅠ） B 5各种脱氢酶传递氢（电子） +NADP（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸、CoⅡ） B 6转氨酶、脱羧酶转移氨基 PLP（磷酸吡哆醛/胺PMP） B 7各种羧化酶参与CO固定 2BCCP（生物素羧基载体蛋白） B 11转移甲基、亚甲基一碳单位代谢的各种酶类亚胺甲基、甲酰基 FH或THFA（四氢叶酸） 4B 12变位酶转移甲基脱氧腺苷钴胺素生物氧化一、名词解释1.生物氧化2.呼吸链3.氧化磷酸化4. P/O比值二、填空题1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。
3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。
4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。
5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。
生物化学题库精选(含详细答案)
第二章糖代谢一、选择题（A型题）：1.下列物质除哪一种外，其余均能为人体消化（）A．乳糖B．果糖C．蔗糖D．纤维素E．淀粉2．进食后被吸收入血的单糖，最主要的去路是（）A.在组织器官中氧化供能B.在肝、肌、肾等组织中合成为糖原C.在体内转变为脂肪D.在体内转变为部分氨基酸E.经肾由尿排出3．下列哪个组织器官在有氧条件下从糖酵解获得能量（）A.肾脏B．肝脏C．成熟红细胞D．脑组织E．肌肉4. 饥饿24小时，血糖浓度的维持主要靠（）A.组织中葡萄糖的利用降低B.肝糖原分解C.肌糖原分解D.肝中的糖异生作用E.肾中的糖异生作用5．关于糖原叙述错误的是（）A.进食后2小时内，肝糖原增加B.饥饿12小时，肝糖原是血糖的主要来源C.饥饿12小时，肌糖原是血糖的主要来源D.进食后，胰岛素分泌增加促进肌糖原合成E.饥饿时肾上腺素和高血糖素分泌增加促进肝糖原分解6．不能使血糖浓度升高的激素是（）A.胰高血糖素B.胰岛素C.肾上腺素D.生长素E.糖皮质激素7．肌糖原不能直接补充血糖的原因是肌肉组织中（）A.缺乏葡萄糖-6-磷酸酶B.缺乏磷酸化酶C.缺乏己糖激酶D.缺乏脱支酶E.缺乏糖原合成酶8．关于糖酵解正确的叙述是（）A.终产物是丙酮酸B.途径中催化各反应的酶均存在于胞液中C.通过氧化磷酸化生成ATPD.不消耗ATPE.所有的反应都是可逆的9．糖无氧酵解途径中，第一个产能反应是（）A.葡萄糖→G-6-P →F-6-P 磷酸甘油醛→l，3-二磷酸甘油酸，3二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸10．糖酵解途径中由限速酶催化的反应是（）磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖磷酸果糖→1，6 二磷酸果糖，6 二磷酸果糖→3-磷酸甘油醛磷酸甘油醛→l，3-二磷酸甘油酸，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸11．下列反应中可通过底物水平磷酸化产生ATP的是（）A．3-磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶催化的反应B．磷酸果糖激酶和醛缩酶催化的反应C．3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶催化的反应D．己糖激酶和烯醇化酶催化的反应E．烯醇化酶和磷酸甘油酸变位酶催化的反应12．下列哪个酶是糖酵解途径中的限速酶（）A.葡萄糖-6-磷酸酶B.磷酸果糖激酶-1磷酸甘油醛脱氢酶 D.磷酸甘油酸激酶 E.醛缩酶13．在无氧条件下，丙酮酸还原为乳酸的意义是（）A.防止丙酮酸的堆积B.产生的乳酸通过三羧酸循环彻底氧化C.为糖异生提供原料D.为糖原合成提供原料E.生成NAD+以利于3-磷酸甘油醛脱氢酶所催化反应的持续进行14．1 mol葡萄糖经糖酵解途径生成2mol乳酸的过程中可净生成ATP的摩尔数是（）.2 C15. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化可净生成ATP的分子数是（）.12 C16．糖类最主要的生理功能是（）A.提供能量B.细胞膜组分C.软骨的基质D.信息传递作用E.免疫作用17．参与丙酮酸脱氢酶复合体的维生素有（）A．维生素B1、维生素B2、维生素B6、维生素PP、维生素B12B，维生素B l、维生素B2、维生素B6、维生素B12、泛酸C．维生素B1、维生素B2、维生素PP、硫辛酸、泛酸D．维生素B1、维生素B2、生物素、维生素PP、泛酸E．维生素B1、维生素B2、维生素PP、硫辛酸、生物素18．下列哪个酶是调控三羧酸循环的限速酶（）A.延胡索酸酶B.苹果酸脱氢酶C.琥珀酸硫激酶D.异柠檬酸脱氢酶E.琥珀酸脱氢酶19．1mol葡萄糖经有氧氧化途径可产生的AＴP的摩尔数是（）B.22 ～3820．有氧氧化的主要生理意义是（）A.清除物质代谢产生的乙酰CoA以防在体内堆积B.机体大部分组织细胞获得能量的主要方式C.是机体生成5-磷酸核糖的惟一途径D.机体小部分组织细胞获得能量的主要方式E.产生CＯ2供机体生物合成需要二、填空题1. 糖的运输形式是_____________ ，储存形式是_____________ 。
生物化学(简答题、问答题)
简答题、问答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：必需基团5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
关于生物化学答案
关于生物化学答案第一章三、简答题1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。
组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C 原子，具有旋光性。
羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。
脯氨酸是亚氨基酸。
2、在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。
整个分子折叠成球形的天然构象。
高浓度脲会破坏肽链中的次级键。
巯基乙醇可还原二硫键。
因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。
淡一级结构并未变化。
除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。
RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。
由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。
（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
4、以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。
一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质化学1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩合时形成的化学键14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。
20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，主链构象通常是规则的23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等24．蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。
26．蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基27．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构35．变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合36．变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子42．蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点44．蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
46．蛋白质复性：有些蛋白质的变性是可逆的，当变性程度较轻时，如果除去变性因素，是变形蛋白质重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质的复性47．蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象48．盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质析出50．电泳：原为胶体特性之一是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动，带负电荷的向正极移动，质量小带电荷多的移动快，质量小带电荷少的移动慢，现指以此为基础建立的一类技术，常用于蛋白质等大分子研究核酸化学1．核酸：是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸2．DNA：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核苷酸按一定顺序以3’,5’磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体3．RNA：核糖核酸，一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定顺序以3’,5’磷酸二酯键连接形成4．稀有碱基：除了常规碱基之外核算还含有少量常规碱基衍生物，称为稀有碱基6．核苷酸：核苷的3’或5’-磷酸酯，是磷酸的结构产物和水解产物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸7．ATP：5’-三磷酸腺苷是生物体最重要的高能化合物9．Watson-Crick碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式。
即A以两个氢键与T或U配对，G 以三个氢键与C配对13．DNA的超螺旋结构：DNA在双螺旋结构的基础上，进一步扭转缠绕形成的一种结构15．核糖体；由rRNA与蛋白质构成的一种核蛋白颗粒16．核酶：活细胞合成的起催化作用的一类RNA17．核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团18．DNA复性：除去变性因素，同一来源变性核酸重新形成原来的双链结构19．核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构20．增色效应：变性导致核算紫外吸收度增大的现象21．解链温度：使双链核酸解链度达到50％所需的温度22．减色效应：复性导致变性核酸紫外吸收值减效的现象酶 2．代物：代过程消耗的反应物，生成的中间产物及终产物的统称3．生物催化剂:在生物体起催化作用的生物大分子4．酶：由活细胞合成起催化作用的蛋白质7．酶的必需基团：酶的分子中与酶的活性密切相关不可或缺的一些基团8．酶的活性中心：又称活性部位，酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位11．酶的辅助因子：是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通产是金属离子）它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合形成有活性的全酶12．辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去13．酶的辅基：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开反应中心16．多酶复合体：由几种不同功能的酶构成，有两种或两种以上的活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应17．同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成结构理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，时在生物进化过程中基因变异的产物18．酶的特异性：与一般催化剂相比，没对所催化的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性19．酶的绝对特异性：具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应20．酶的相对特异性：具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应21．酶的立体特异性：具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型，因而之能催化特定构型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只能生成特定构型的立体异构体26．米氏方程：一种反应单底物酶促反应速度与底物底物浓度关系的数学方程式28．Km：米氏常数，符合米氏动力学的酶的一个特征常数其数值是反应速度为最大反应速度一般是底物的浓度31．酶的抑制剂：能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质32．不可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶的必须基团共价结合使酶失活从而使酶促反应减慢甚至停止而且用透析等物理方法不能将其除去33．巯基酶：是指以巯基为必须基团的一类酶34．丝氨酸酶：是指需要丝氨酸提供必须基团的一类酶35．可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶或酶-底物复合物的非共价结核抑制酶促反应，抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比以及它们与酶的亲和力之比可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制它们的抑制作用称为可逆抑制作用36．竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物相似，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为竞争性抑制作用38．非竞争性抑制作用：有些抑制剂结合于酶活性中心之外的特定部位且不影响底物，但妨碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用40．反竞争性抑制作用：有些抑制剂只与酶-底物复合物（ES）结合，使酶失去催化活性，抑制剂与ES结合之后，因为降低了ES的有效浓度，反而有利于底物与活性中心结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反。
这种抑制作用称为反竞争性抑制作用41．酶的激活剂：能使酶促反应加快的物质44．代途径：在生物体一组连续的酶促反应构成一个代途径45．多酶体系：催化一个代途径全部反应的一组酶称为多酶体系46．关键酶：每个代途径都有这样一种或几种酶，它们不但催化特定反应还负有控制代速度的使命因而其活性受到调节它们被称为代活动的关键酶47．酶的结构调节：是指改变已有酶分子的结构，从而改变其催化活性，调节方式包括变构调节、化学修饰调节和酶原激活48．酶的变构调节：是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位非共价特异结合，改变酶构象，从而改变其活性49．变构酶：能通过变构调节改变活性的酶50．变构效应剂：能对变构酶进行变构调节的特定小分子物质52．酶的化学修饰调节：是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态，基于特定基团的共价结合状态。
改变酶构象，从而改变其活性56．酶原：酶的无活性前体57．酶原的激活：酶原通过水解一个或几个特定肽键或水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白的构象发生改变，酶的活性中心形成或暴露，从而表现出酶活性58．酶的数量调节：是指通过调节酶蛋白的合成和降解速度改变酶蛋白的总量，从而改变其总活性59．诱导物：通过诱导基因表达使酶蛋白合成增多的一些代产物激素和药物60．阻遏物：通过阻碍基因表达使酶蛋白合成减少的一些代产物激素和药物维生素与微量元素1．维生素：维持生命正常代所必需的一类为小分子有机化合物机体需要量很少，但多数不能在人体和其他脊椎动物体合成或合成量不足必须从消化道摄取，通常根据溶解性分为水溶性维生素和脂溶性维生素2．水溶性维生素:是指维生素C和B族维生素（硫胺素核黄素烟酰胺吡哆醛泛酸生物素叶酸钴胺素和硫辛酸等）3．脂溶性维生素：是指维生素A维生素D维生素E和维生素K等4．微量元素：是指人体含量低于0.01%每日需要量在100mg下列的元素6．焦磷酸硫胺素：硫胺素的焦磷酸酯，维生素B1的活性形式，ɑ-酮酸脱氢酶复合体、转酮酶的辅助因子7．FMN：氧化性黄素单核苷酸，维生素B2的活性形式之一，一种黄素辅酶，是一些需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶的辅助因子8．FAD：氧化性黄素腺嘌呤二核苷酸，维生素B2的活性形式之一，一种黄素辅酶，是一些需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶的辅助因子9．辅酶Ⅰ：维生素PP的活性形式之一，包括氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH），是不需要脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化过程中发挥递氢作用10．辅酶Ⅱ：维生素PP的活性形式之一，包括氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）和还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH），主要在还原性合成代和生物转化过程中发挥递氢作用11．磷酸吡哆醛：维生素B6的活性形式之一是多种酶的辅助因子参与氨基酸代、糖原分解、血红素合成12．辅酶A：泛酸的活性形式之一是酰基转移酶的辅助因子，参与酰基转移13．四氢叶酸：叶酸的活性形式，是一碳单位转移酶类的辅助因子，参与一碳单位代14．维生素B12：又称钴胺素抗恶性贫血维生素，活性形式是甲钴胺素和5’-脱氧腺苷钴胺素，其中甲钴胺素参与一碳单位代19．1,25-二羟维生素D3：由维生素D3在肝细胞和肾小管细胞羟化生成，是维生素D3的主要活性形式生物氧化1．生物氧化：糖脂肪和蛋白质等营养物质在体氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放能量满足机体生命活动需要的过程2．细胞呼吸：即生物氧化4．呼吸链：是指位于真核生物线粒体膜或原生生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体，其作用是接收营养物质释出的氢原子（还原当量），并将其电子传递给氧分子生成水6．高能化合物：在标准条件下水解时释放大量自由能的化合物7．底物水平磷酸化：是指由营养物质通过分解代生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成ATP(GTP)8．氧化磷酸化：是指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP9．磷/氧比值：是指每消耗1摩尔氧原子所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数10．呼吸链抑制剂：能阻断呼吸链中某些部位电子传递的小分子11．解偶联剂：这类物质能够解除呼吸链电子与ATP和酶催化合成ATP反应偶联，其解偶联机制是使H+不经ATP合酶催化合成ATP反应的F0直接流回线粒体基质，使电化学梯度中的自由能转换成热能散失,不能合成ATP12．ATP循环：在能量代中ATP是最关键的高能化合物，是许多生命活动的直接供能物质，生物氧化合成ATP，生命活动利用ATP，ATP的合成与利用构成ATP循环，该循环是能量代的核心13．苹果酸－天冬氨酸穿：位于线粒体膜上的一个穿梭，可以把细胞质NADH的还原当量送入呼吸链，该穿梭主要存在于心脏、肝脏和肾脏细胞糖代1．分解代：是指生物体把营养物质降解获得能量支持生命活动，或者获得简单小分子用于合成其他复杂生命物质的过程4．不可逆反应：其逆反应在细胞不会发生5．糖酵解：是指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量，推动合成ＡＴＰ支持生命活动，在供氧不足时，丙酮酸进一步还原成Ｌ－乳酸8．糖的有氧氧化途径：是指当供养充足时，葡萄糖在细胞质中分解成丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水并释放大量能量推动合成ＡＴＰ支持生命活动9．三羧酸循环：乙酰辅酶Ａ与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列脱羧脱氢反应氧化成二氧化碳，并使草酰乙酸得到再生的一个反应循环，是糖脂肪氨基酸氧化分解的共同途径13．磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过６－磷酸葡萄糖氧化分解生成５－磷酸核糖和ＮＡＤＰＨ的途径15．糖原代：是葡萄糖与糖原的相互转化16．糖原合成：葡萄糖在细胞合成糖原的过程17．糖原分解：糖原在细胞分解成葡萄糖的过程18．糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程20．乳酸循环：是指由骨骼肌细胞的糖酵解与肝细胞的糖异生联合形成的乳酸－葡萄糖循环21．血糖：全血或血浆中的游离葡萄糖22．肾糖阈：肾脏对葡萄糖虽具有很强的重吸收能力，但毕竟有一定限度，其极限值可以用血糖水平来表示，为８.９－１０ｍｍｏｌ／Ｌ，该值称为肾糖阈脂类代 1．可变脂：即脂库中的储存脂2．基本脂：人体的全部类脂4．脂肪动员：脂肪细胞的甘油三酯被水解成甘油和脂肪酸，释放入血，供全身各组织氧化利用的过程5．激素敏感性脂肪酶：脂肪细胞中的一种丝氨酸酶，具有相对特异性，除了可以水解甘油三酯之外，还可以水解甘油二酯甘油一酯胆固醇酯视黄醇酯，是控制脂肪动员的关键酶7．β氧化：脂酰辅酶Ａ的氧化反应主要是发生在β碳原子上，所以称为β氧化9．酮体：包括乙酰乙酸，Ｄ－β－羟丁酸和丙酮，是脂肪分解代的产物14．血浆脂蛋白：脂类在血浆中的存在形式和转运形式15．载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质成分，分为ａｐｏＡ、apoB、apoC、apoD、apoE五类每类又分为若干亚类16．CM：即乳糜微粒，血浆脂蛋白之一，形成于小肠粘膜上皮细胞滑面质网，功能是转运食物甘油三酯和胆固醇17．VLDL：即极低密度值蛋白，血浆脂蛋白之一，主要形成于肝细胞，功能是输出肝细胞合成的甘油三酯和胆固醇，此外少量形成于小肠上皮粘膜细胞18．LDL：即低密度值蛋白，血浆脂蛋白之一，在血浆中由VLDL转化而来，功能是向肝外组织转运胆固醇HDL：即高密度脂蛋白，血浆蛋白之一，主要形成于肝细胞，少量形成于小肠粘膜上皮细胞，功能是从肝外组织向肝转运胆固醇蛋白质的分解代 5．必需氨基酸：20种标准氨基酸中的异亮氨酸苯丙氨酸算算氨酸亮氨酸甲硫氨酸赖氨酸和缬氨酸不能在人体合成，依赖食物提供，缺乏其中任何一种都会引起氮负平衡6．食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养物质较低的食物蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为食物蛋白质的互补作用11．氨基酸代库：是指分布与全身各组织及体液的游离氨基酸的总合13．脱氨基：即氨基酸脱氨基生成ɑ-酮酸和氨，是氨基酸的主要分解途径14．转氨基：是指将氨基酸的ɑ-氨基转移到一个ɑ-酮酸的羰基位置上，生成相应的ɑ-酮酸和一个新的氨基酸，反应由转氨酶催化15．转氨酶：即氨基转移酶，催化氨基酸的ɑ-氨基转移到一个ɑ-酮酸的羰基位置上，生成相应的ɑ-酮酸和一个新的ɑ-氨基酸16．氧化脱氨基：是指在酶的催化下，氨基酸氧化脱氢，水解脱氨基，生成氨和ɑ-酮酸，反应在线离体进行17．联合脱氨基：通常是指氨基酸转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合，即氨基酸将氨基转移给ɑ-酮戊二酸，生成谷氨酸谷氨酸再氧化脱氨基生成氨19．丙氨酸－葡萄糖循环：负责从肌组织想肝脏转运氨的一个循环20．鸟氨酸循环：又称尿素循环，位于肝细胞的一个代途径，其作用是把有毒的氨转化为无毒的尿素22．生糖氨基酸：经过脱氨基等分解代可以生成葡萄糖的氨基酸23．生酮氨基酸：即亮氨酸和赖氨酸，它们经过脱氨基等分解代生成酮体25．一碳单位：部分氨基酸在分解代过程中产生的含一个碳原子的活性基团26．一碳单位代：部分氨基酸在分解代过程中产生的含一个碳原子的活性基团，其转移或转化过程称为一碳单位代27．甲硫氨酸循环：是一个同型半胱氨酸获得甲基生成甲硫氨酸，甲硫氨酸供出甲基后再生成同型半胱氨酸的过程，是N5-甲基四氢叶酸为生物合成提供活性甲基的必由之路，有四氢叶酸维生素B12和ATP参与28．SAM：即S-腺苷甲硫氨酸，又称活性甲硫氨酸，其甲基称为活性甲基29．活性硫酸根：即3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸，参与糖胺聚糖合成、蛋白质硫酸化、生物转化31．儿茶酚胺：由酪氨酸代生成的多巴胺、去肾上腺素和肾上腺素都是具有儿茶酚结构的胺类物质故称为儿茶酚胺核苷酸代1．核苷酸的从头合成途径：是指机体以5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和二氧化碳等简单物质为原料，通过一系列酶促反应合成核苷酸2．核苷酸的补救途径：是指直接利用核苷酸的中间产物（碱基和核苷），通过简单反应合成核苷酸4．抗代物：是正常代物的结构类似物，能竞争性拮抗正常代物的代，从而抑制或减少其正常利用5．核苷酸抗代物：是氨基酸叶酸碱基和核苷的类似物，它们主要通过酶的竞争性抑制作用抑制核苷酸的合成，从而抑制DNA的合成，具有抗肿瘤作用DNA的生物合成1．基因：是遗传物质的功能单位，主要以染色体DNA为载体，通过生殖细胞世代遗传，基因编码一定的功能产物、包括蛋白质和RNA，一个基因除了含有决定功能产物一级结构的编码序列之外，还含有表达该编码序列所需的调控序列等非编码序列2．中心法则：是关于遗传信息传递规律的基本法则，包括由DNA到DNA的复制、由DNA到RNA 的转录和由RNA到蛋白质的翻译等过程，及遗传信息的流向是DNA-RNA-蛋白质。