生物大分子结构与功能
生物大分子的结构和功能
生物大分子的结构和功能生物大分子是生命体中的重要组成部分，它们的结构与功能密切相关。
本文将从三个方面介绍生物大分子的结构和功能，包括蛋白质、核酸和多糖。
蛋白质是一类重要的生物大分子，它们由氨基酸组成。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
一级结构是由氨基酸的线性顺序所确定的，而二级结构则包括α螺旋和β折叠等形成的空间结构。
蛋白质的二级结构进一步组合形成三级结构，决定了蛋白质的整体形状。
这些结构与蛋白质的功能密切相关，不同的结构形式赋予蛋白质不同的功能，如酶的催化作用和抗体的免疫功能等。
核酸是另一类重要的生物大分子，它们包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的载体，RNA则参与到蛋白质的合成中。
DNA的结构是由双螺旋形成的，由磷酸基团和碱基组成。
碱基之间通过氢键相互连接，形成DNA的稳定结构。
这种结构使得DNA能够在遗传信息的传递中起到重要的作用。
RNA结构与DNA类似，但它们具有更多的结构形式，如mRNA、tRNA和rRNA等。
不同的RNA具有不同的功能，如mRNA传递遗传信息、tRNA参与翻译和rRNA参与蛋白质的合成等。
多糖是一类由单糖分子组成的生物大分子。
多糖分为多种类型，如淀粉、纤维素和壳聚糖等。
多糖的结构与功能密切相关。
例如，淀粉是一种用于储存能量的多糖，其结构中包含α-葡萄糖分子的支链。
纤维素则是一种结构多糖，它构成了植物细胞壁的主要成分。
壳聚糖具有多种生物活性，如抗菌、抗氧化和免疫增强等功能。
总结起来，生物大分子的结构与功能密不可分。
蛋白质、核酸和多糖的结构决定了它们的功能，不同的结构形式赋予它们不同的特性和作用。
深入了解生物大分子的结构和功能，有助于我们更好地理解生命的奥秘，并推动生物科学的发展和应用。
以上就是对生物大分子的结构和功能的讨论。
生物大分子在生命体中具有重要的作用，深入研究它们的结构和功能对于理解生命的本质和推动生物科学的发展具有重要意义。
生物大分子结构与功能
生物大分子结构与功能生物大分子是生命活动中不可或缺的一部分。
它们广泛存在于生物体内，如蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
在生物生产过程中，大分子物质的结构和功能密不可分，其变化和调控对生命活动的维持和发展起着至关重要的作用。
一、蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最复杂和最重要的大分子物质之一。
它不仅是细胞中的主要构成成分，而且在代谢、运输、储存和保护等生命活动中起到重要作用。
蛋白质分子通常由20种氨基酸组成，通过共价键形成多肽链。
在不同的条件下，多肽链会发生特定的折叠和结构塑造。
这种结构和折叠方式在很大程度上决定了蛋白质的功能。
蛋白质的结构分为四个级别: 一级结构是指每个氨基酸排列的顺序，二级结构是多肽链由 alpha 螺旋、 beta 折叠和无规卷曲等二级结构元素组成的空间结构，三级结构是多肽链上的螺旋和折叠之间的作用形成的球形或者不规则的结构，四级结构是由两个或者两个以上的多肽链相互组合而成的超分子结构。
不同的蛋白质结构决定了其特定的功能。
例如酶是一种催化剂，它通过具有特定的活性中心，能够促进特定的生化反应。
免疫球蛋白是免疫系统的重要成分，它是一种特别的蛋白质，其结构能够识别和与抗原结合，从而保护身体免受疾病侵害。
二、核酸的结构和功能核酸是一种长链高分子化合物，是构成细胞遗传物质的主要成分。
它们分为两类：脱氧核糖核酸 (DNA) 和核糖核酸 (RNA)。
DNA 是生物体中保存遗传信息的主要分子，而 RNA 参与了信息转录和翻译的过程。
DNA 分子是一个螺旋结构，通常分为双链 DNA 分子。
两条链通过氢键相互连接，形成双螺旋结构。
每条链由磷酸、脱氧核糖糖和氮碱基组成。
氮碱基分为四种：腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳗甘氨酸，分别缩写为 A、G、T 和 C。
四种氮碱基按特定的匹配规则组成 DNA 分子。
这种排列形式保证了 DNA 分子的遗传信息具有稳定的父母特征。
RNA 的主要结构也是单股 Helix 结构，分为长链 RNA 分子、大小不一的 RNA 复合物和图形 RNA 分子等。
生物大分子的结构和功能
生物大分子的结构和功能生物大分子是构成生命体系的基本单位，它们负责着构建、维护和调节生命过程。
在生命体系中，生物大分子起着形态多样、功能复杂的重要作用。
本文就生物大分子的结构和功能进行阐述。
一、蛋白质蛋白质是组成生物体的重要分子，它具有多种复杂的结构和功能。
蛋白质的结构通常分为四级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列；二级结构是蛋白质的α-螺旋和β-折叠；三级结构是指蛋白质由α-螺旋、β-折叠等单元组成的空间结构；四级结构是指由多个聚合物形成的具有特定功能的蛋白质复合物。
蛋白质的功能多种多样，如酶作用、结构支持、运输、调节和防御等。
酶是一种细胞催化反应的蛋白质，它们能够加速体内化学反应的发生速度，对维持生命过程至关重要。
结构蛋白质具有强大的力学支持作用，能够在生命过程中支撑各类细胞和组织的形态和功能。
运输蛋白质则能够在体内平衡分子的水平，控制细胞内物质的移动和分布。
调节蛋白质可以调节细胞的基因表达，从而控制细胞生长、分化以及代谢等各种重要的生命活动。
防御蛋白质则能够针对外界的入侵或内部的异常反应，提供生理保护效应。
二、核酸核酸是一类重要的生物大分子，它们由核糖或脱氧核糖、磷酸和核嘌呤、核嘧啶等碱基组成。
核酸的主要功能是存储和传递生物遗传信息，控制生命过程。
核酸通常分为DNA和RNA两种。
DNA是生命体系中一类十分重要的遗传物质，是指含有脱氧核糖和四种碱基的双链螺旋分子。
它通过遗传编码方式控制氨基酸的排列组合，指示蛋白质的合成方式，重要的生命特征和功能积累在DNA信息的库中。
RNA则是DNA发挥功能的介质，也是DNA的合成模板。
RNA的种类多样，功能各留，如mRNA是基因的拷贝品，tRNA和rRNA是蛋白质合成的必要组分。
三、多糖多糖是一种持续存在于自然界中的高分子物质，由单糖分子重复聚合而成。
多糖的种类包括淀粉、纤维素、木质素、肝糖、果糖等，它们体现了广泛的结构和功能多样性。
多糖的结构与生物体的生产结构有关，如纤维素是蔬菜、水果、谷物等含有纤维质的食物的基础。
生物大分子结构与功能分析
生物大分子结构与功能分析生物大分子是指由很多个生物基元组合而成的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
这些大分子在生命体中扮演着重要的角色，如催化化学反应、传递遗传信息和维持细胞形态等。
生物大分子的结构与功能密切相关，我们需要对其进行深入研究和分析，以更好地理解其功能机制。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是生物大分子中最为重要的一类，它们具有许多重要的功能，如催化化学反应、运输物质和转运信号等。
蛋白质的功能主要依靠其三级结构而得以实现。
一般来说，蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，这是蛋白质结构的基本单元。
氨基酸之间通过肽键连接起来，形成线性多肽链。
二级结构是指多肽链在空间上的规则排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
螺旋结构是指氨基酸依次上升而形成的螺旋状结构，而折叠结构则是在空间中呈现出折叠状的形态。
三级结构是指蛋白质在三维空间中的折叠方式，也是由多肽链自然折叠形成的结构。
在三级结构中，不同的氨基酸残基之间可以形成各种各样的作用力，如氢键、离子键、疏水作用和范德华力等。
四级结构是指多个多肽链在空间上的组合方式形成的复合体结构。
常见的四级结构有四聚体和二聚体等。
蛋白质的功能机制主要依靠其三级结构中的活性位点来完成。
活性位点是指蛋白质分子上的一个特定区域，可与其他分子相互作用，完成一系列生物学功能。
因此，对于蛋白质的活性位点进行研究是非常重要的。
核酸是一类能够存储和传递遗传信息的生物大分子。
在细胞中，DNA是核酸的一种重要形式，它能够储存和传递遗传信息。
RNA则能够将DNA中的遗传信息转录成蛋白质。
核酸结构与功能的研究也是非常重要的。
DNA的结构是双螺旋状的。
DNA由四种碱基组成，包括腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶。
这些碱基之间通过氢键连接起来，形成一个核苷酸单元。
DNA双链螺旋结构是由两个互相拉开的单链DNA通过碱基间的氢键相互配对而形成的。
生物大分子的结构与功能
生物大分子的结构与功能一、蛋白质1.1 蛋白质结构蛋白质是生物体中最健全的大分子，也是最为复杂的生物大分子之一。
蛋白质的结构分为四个层次，分别为：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的线性序列，由20种不同的氨基酸组成。
氨基酸以化学键的方式组合在一起，形成肽链，其中端点称为氨基端，在蛋白质的左侧，C端则在右侧。
二级结构是指蛋白质中肽键形成的局部空间构型。
通常情况下，二级结构分为α-螺旋、β-折叠片和无规卷曲等形式。
其中，α-螺旋是指肽链在一定的内部氢键作用下，形成了稳定的螺旋状结构，而β-折叠片是指肽链在一定的内部氢键作用下，呈现出折叠的形式。
三级结构是指蛋白质在空间中的立体构型。
当蛋白质的二级结构不断叠加后，最终形成了三维球的立体结构。
蛋白质的三级结构受到许多因素影响，包括静电吸引、水化作用、疏水作用等。
四级结构是指多种蛋白质互相组合的空间结构。
可以形成多种功能酶或蛋白质复合物。
例如，血红蛋白是由四个亚基组成的，每个亚基都包含一个单间蛋白质的三级结构。
1.2 蛋白质的功能蛋白质在生物体中承担了众多的生理功能，例如：①充当酶催化生化反应，例如蛋白质激酶和酯酶等。
②充当转运蛋白转运各种物质，例如铁蛋白和载脂蛋白等。
③充当激素促进生长和参与代谢过程，例如胰岛素和甲状腺激素。
④提供力学支持和结构稳定，例如胶原蛋白和肌肉蛋白等。
⑤参与免疫系统的反应，例如抗体和白蛋白等。
二、核酸2.1 核酸结构核酸包括DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型，它们都是以核苷酸作为基本组成单元的生物大分子。
核苷酸由五个碳糖、磷酸基团和氮碱基组成。
碳糖分为脱氧核糖和核糖两种类型。
脱氧核糖缺失氧原子，核糖则含有一个氧原子。
氮碱基包括腺嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤等五种。
在DNA分子中，两个单链通过氢键结合形成双螺旋结构，形成了一条螺旋线，这是DNA分子最基本的形态。
DNA的氮碱基气候为A、C、G、T四种，其中，A和T通过两个氢键结合，C 和G通过三个氢键结合。
生物大分子结构与功能ppt课件
长链骨架 ➢ 多肽侧链(side chain)：蛋白质多肽链中的各氨基酸侧链基团
肽的书写格式
NH2-甘-丙-谷-……-组-蛋-COOH NH2-Gly-Ala-Glu-……His-MetCOOH NH2-GAE……HM-COOH GAE……HM
子量(MW)30,000-45,000 ➢ 一个含有100个氨基酸组成的蛋白质可存在20100
种不同的形式 ➢ E. coli约含有3,000种蛋白质,人体约含有100,000种
蛋白质的基本组成单位——氨基酸
➢编码氨基酸：20 种 , 除Gly外，均为L-氨基酸, Pro为 环状亚氨酸 ➢非编码氨基酸：胱氨酸、碘代酪氨酸、羟脯氨酸与 羟赖氨酸等
Trp
光 密 度
Tyr Phe
0 240 250 260 270 280 290 300 310 波 长 ( nm )
芳香族氨基酸的紫外吸收
化学性质
亚硝酸反应：测定产生的N2可计算氨基酸的含量, 为Van Slyke定 氮法的基础。
甲醛反应: 氨基酸与甲醛反应生成二羟甲基氨基酸, 为中和法测 定氨基酸含量的依据, 称甲醛滴定法, 两性氨基酸在与 甲醛反应后使氨基封闭而酸性增强, 可用强碱滴定。
➢ 寡肽(oligopeptide): 十个以下氨基酸缩合成的肽统称为寡肽
➢ 多肽链(polypeptide chain) : 十个以上氨基酸形成的肽,
典型的多肽MW<104 ➢ 蛋白质: 由一条或几条多肽链组成的生物大分子 ➢ 氨基酸残基(amino acid residues)：蛋白质肽链中的每个
(2) R为羟基和硫： Ser、Thr含羟基,Ser有极性可形成氢键, 大多数酶的活性中心有
生物大分子的结构与功能
生物大分子的结构与功能生物大分子是构成生物体的重要组成部分，它们在生物体内发挥着极其重要的功能。
生物大分子的结构与功能密不可分，它们的特定结构决定了其特定的功能。
本文将从蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质四个方面来详细介绍生物大分子的结构与功能。
蛋白质是生物体内最具代表性的大分子之一，它们在生物体内发挥着多种重要功能。
从结构上看，蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，经过折叠和旋转形成特定的三维空间结构。
蛋白质的结构决定了其功能，不同结构的蛋白质具有不同的功能。
酶是一类重要的蛋白质，在生物体内负责催化各种生物化学反应。
酶的结构决定了其具有特异性和高效性，能够在生物体内加速化学反应，从而维持生命活动的进行。
抗体是一种能够识别和结合特定抗原的蛋白质，它在免疫系统中具有重要的抗病毒和抗细菌作用。
肌肉收缩、细胞信号传导等生物体内的重要功能都与蛋白质密切相关。
核酸是生物体内保存和传递遗传信息的大分子，其结构与功能也具有密切关联。
DNA和RNA是生物体内的两种主要核酸，它们都是由核苷酸经过磷酸二脂键连接而成的长链分子。
DNA是细胞核内的主要遗传物质，其双螺旋结构能够稳定地保存遗传信息，并在细胞分裂时传递给新生细胞。
RNA在蛋白质合成中发挥着重要作用，它通过与核糖体结合，将DNA中的遗传信息翻译成蛋白质。
RNA还参与调控基因表达和细胞信号传导等生物学过程。
核酸的特定结构使得其在生物体内能够有效地保存和传递遗传信息，从而维持生命的连续性。
碳水化合物是生物体内最主要的能量来源，其结构与功能也具有密切关联。
碳水化合物主要包括单糖、双糖和多糖三种类型，它们都是由碳、氢和氧三种元素组成的化合物。
单糖是碳水化合物的基本单元，如葡萄糖、果糖等，它们能够通过细胞呼吸产生能量，并为细胞代谢提供物质基础。
双糖是由两个单糖分子通过糖苷键连接而成的化合物，如蔗糖、乳糖等，它们是生物体内的重要能量储备物质。
多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物，如淀粉、聚糖等，它们在植物和动物体内起到能量储存和结构支撑的作用。
生物大分子结构与功能
生物大分子结构与功能生物分子是组成生命体的基本物质单位，它们通过分子相互作用形成高度有序的结构，为生物体的正常活动提供能量和信息。
在生物大分子中，蛋白质、核酸、多糖和脂质是最基本、最重要的四类化合物，它们的组合形成了生物体内的所有结构和活动。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的高分子有机化合物，具有多种物理化学特性和生物学功能，是细胞生命活动的重要组成部分。
根据其物理化学性质和结构特点，蛋白质可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中的氨基酸序列，二级结构是指由α-螺旋、β-折叠和β-转角等构成的二级结构单元，三级结构是由多个二级结构单元相互作用而成的空间立体结构，四级结构是指具有生物学功能的多肽链或多肽链组合而成的超高级结构。
在生物体内，蛋白质发挥了多种生物学功能，包括酶、抗体、激素、运输蛋白、结构蛋白和肌肉蛋白等。
其中，酶是一种催化化学反应的蛋白质，能够加速化学反应的速率；抗体是一种能够识别和清除病原微生物的蛋白质，具有免疫反应的功能；激素是一种分泌于内分泌系统中的信号分子，能够调节人体的生理功能；运输蛋白是一种运输生物体内物质的蛋白质，如血红蛋白是红细胞中的一种载氧蛋白；结构蛋白是一种组成细胞结构和细胞外支撑组织的蛋白质；肌肉蛋白是一种参与肌肉收缩的蛋白质。
二、核酸结构与功能核酸是由核苷酸组成的大分子有机化合物，是生命现象的物质基础之一。
核苷酸含有糖、碱基和磷酸基团三个组成部分，具有线性结构和双螺旋结构两种形态。
线性结构是核苷酸单体间以3'-5'磷酸二酯键形成的链状结构，具有生物学信息传递的功能。
双螺旋结构是两条互相补充的单链以氢键相互聚合形成的完整结构，具有DNA分子的储存信息和RNA分子的信息传递功能。
在生物体内，核酸发挥了储存、传递和表达生物学信息的重要功能。
DNA是一种双螺旋结构的储存生物学信息的长链分子，其碱基组成决定了生命现象的遗传特性。
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生物大分子结构与功能——蛋白质折叠蛋白质折叠是生物化学和分子生物学的前沿课题之一，近年来蛋白质折叠的研究日益引起人们注意的原因是多方面的。
其一，遗传信息由DNA 到RNA再到蛋白质的过程是分子生物学的核心，通常称作分子生物学的中心法则，经过多年的研究人们对由DNA到RNA再到多肽链的过程已基本清楚，但是蛋白质的功能不仅依赖于其一级结构而且与空间结构紧密相关；其二，虽然蛋白质中一定的氨基酸顺序决定了其特定的空间结构的假说已被人们广泛接受，但是怎样由一定的氨基酸排列的多肽链生成具有一定的空间结构的蛋白质的问题仍未解决。
只有透彻地了解了多肽链是如何通过自身内在的信息及与周围环境（包括与各种蛋白质因子）的相互作用才能最终了解蛋白质的空间结构与功能的关系。
基因工程和蛋白质工程是近年来生物技术发展的产物和先导，但人们发现通过基因工程和蛋白质工程所获得的多肽链有时并不能自身卷曲成有一定空间结构和完整生物学功能的蛋白质，其原因在于在多肽链的折叠上出了问题。
因此从基因工程和蛋白质工程产物的翻译后加工的角度也要求人们了解蛋白质折叠的机理。
一、蛋白质复杂的三级结构信息贮存于氨基酸序列中关于氨基酸序列与蛋白质空间结构的关系研究最早的工作是由C.Anfinsen (1960)关于核糖核酸酶的研究工作。
他研究了核糖核酸酶的去折叠和重折叠过程。
该酶是由124 个氨基酸组成的蛋白质，有四对二硫键，其组合有105{[(2×4)!/24×4!]=105}种的可能方式。
当用还原剂如b-巯基乙醇(HOCH2-CH2-SH)作用时，二硫键被部分还原。
继续加大b-巯基乙醇的量，二硫键可全部被还原。
用8 M 的脲加b-巯基乙醇处理多肽链，分子内四对二硫键可全部被还原，肽链伸展为无规卷曲，酶活性完全丧失。
但如果将脲和b-巯基乙醇透析掉并在空气中进行氧化，多肽链可又重新折叠为一个具有特定的三维结构和催化活性的酶，它与未经处理的酶具有相同的溶解度并可结晶并获得相同的X-射线衍射图，其吸收光谱也相同。
这是一个很好的蛋白质一级结构序列决定其三维结构的例子，即顺序决定构象。
Anfinsen因此而获得1972年诺贝尔化学奖。
二、关于蛋白质折叠的理论模型各种实验及理论计算均证明蛋白质的天然构象在热力学上是最稳定的。
那么一个具有特定的生物学活性和功能的蛋白质究竟是如何找到这样一种热力学稳定的构象的呢？这至今仍是一个未解决的问题。
我们可以以一个由100 个氨基酸组成的小蛋白质来进行讨论和考虑：假设在这100 个氨基酸组成的小蛋白质中每个氨基酸残基有三种不同的构象的话，那么总的构象数将是3100=5×1047 ，如果从一种构象变为另一种构象所需要的时间为10-13秒,那么在上述的构象空间寻求一遍需要5×1047×10-13＝5×1034秒＝1.6×1027 年！而实际上蛋白质的折叠是在10－1～10 3秒内完成的。
由此可见，蛋白质的折叠不是一个对各种可能构象进行随机采样的过程。
关于蛋白质的折叠人们提出了各种的折叠模型其主要有：1. 框架模型(Framework model):P. S. Kim 和R. L. Baldwin 于1982 年提出了蛋白质折叠的框架模型，该模型认为在蛋白质折叠的过程中大约有15个氨基酸残基的多肽链首先折叠为瞬态的a螺旋或b片层结构的二级结构单元，然后这种瞬态的结构通过扩散彼此接近形成aa、ab 或bb的复合结构而获得稳定。
这种复合结构又称为折叠单元。
折叠单元作为一个核心吸引和稳定其它摆动着的二级结构单元，形成折叠框架，其它的侧链将适应这个框架。
2. 疏水折叠模型(Hydrophobic Collapse Model)和熔融球态模型(Molten Globule Model):该模型提出折叠是由疏水折叠开始的，即四体石蜡的疏水片段首先聚集在一起，然后进一步聚集长大，形成一种称为熔融球蛋白中间体。
此种结构是一种具有二级结构但很少有三级相互作用的结构，疏水残基有很大一部分暴露在溶剂中。
三、蛋白质的去折叠(unfolding)和重折叠(refolding)蛋白质的去折叠和重折叠亦即蛋白质的变性和复性。
蛋白质的折叠状态只有在最适条件下才可存在。
环境的改变，诸如温度、pH、变性剂、压力等作用都可使蛋白质的结构被破坏。
变性的物理基础是：pH的改变可使盐键断裂，使埋藏在蛋白质结构内部的非解离基团得到裂解而暴露出来，蛋白质去折叠以减少静电相互作用；变性剂如脲和盐酸胍等可使蛋白质结构中的氢键发生断裂，这增加了非极性分子包括氨基酸侧链的溶解度，减少了疏水相互作用；脲还可以深入到蛋白质分子的内部影响蛋白质分子的密堆积。
此外，去污剂、有机溶剂、重金属、热、机械力、冷冻、超声、高压、辐射等均可引起蛋白质的变性。
这些变性均不会破坏蛋白质的共价键而是只涉及到氢键、盐键、疏水相互作用、范得华相互作用等次级键的破坏。
有些变性的蛋白质当变性因素被除去后又可自动地恢复到天然状态，这种现象称为蛋白质的复性(renaturation)，这种复性即蛋白质折叠研究中的重折叠(refolding)。
（1931年吴宪提出的蛋白质变性学说）长期以来关于蛋白质的去折叠与折叠流行着一种二态模型。
即认为在蛋白质变性过程中次级键之间存在着一种协同作用，当变性因素增强时最初并不能观察到蛋白质分子的结构有何变化，而当达到某一阈值时由于某些关键性的次级键的变化而导致蛋白质构象的急剧变化。
二态模型可表示为U、N相互转化的模式, U 代表伸展态，N 代表天然态。
二态模型认为从伸展态到天然态的过程或反之过程是一个完全协调的过程，没有可观察到的中间态。
但近年来Baldwin 等人的研究发现，以上的二态模型需要进行修正。
他们利用重氢交换快速混合技术以及二维核磁波谱技术等有效地捕获了结构稳定的折叠中间产物。
具体做法如下：1 将蛋白质溶于含4.2M GuHCl 的pD值为6.0的重水中，此时蛋白质多肽链完全伸展所有质子都被氘代；2 加入0.1M 醋酸水溶液稀释使pH 值达6.2，此时蛋白质开始重折叠。
，加入pH 值为9.3 的缓冲液，使所有溶剂可接近的质子在1ms3 经过时间tf的时间内与氘交换。
4 降低pH值使交换中止，再折叠过程完成。
利用二维核磁共振技术，分辨哪些残基被氘交换并形成了什么样的结构。
通过改变t可以确定哪些部分先于其它部分折叠，还可揭示不同中间体形成的f顺序。
例如，利用此技术他们证明了细胞色素C 折叠的第一步为多肽链链两端的两个螺旋先形成，而核糖核酸酶的折叠则是分子中部的b折叠片形成最早等。
四、蛋白质折叠的热力学近年来人们对蛋白质的热力学性质越来越加以重视，其原因在于人们认识到蛋白质是一个由成千上万个原子组成的宏观体系，它既有序又缺乏对称性。
对它的了解象对其它热力学体系一样，仅了解它的结构是远远不够的，必须了解它们的热力学性质。
蛋白质结构的稳定性可用蛋白质的去折叠过程的自由能来表示，如以N表示天然构象，以D 表示伸展构象，则：N 、D之间处于动态平衡。
天然态和伸展态之间有自由能之差ΔGΔG= G D-G N由各种计算方法，人们可以计算在天然态和变性态的热量和定压热容、D>N 的数值、与溶剂的接触、有序度等，可通过这些计算结果作出一系列的氢键断裂、折叠程度、温度与有序度。
以及在某一温度下与溶剂接触的影响等曲线，从而研究某一具体的蛋白质的折叠稳定性及其与周围环境的关系等。
近来对于解释蛋白质是如何快速的形成能量最低状态即天然状态，一个被广泛接受的模型是“漏斗模型”，即在一个漏斗状的能量表面上，蛋白可能通过一系列不同的路径进行折叠。
这里有一篇相关文献：下载。
五、蛋白质折叠的识别近年来已经报道了用一些新方法成功地由氨基酸顺序信息预测了它们的折叠构象。
为了提供蛋白质结构预测的标准，1994 年来自世界各地的35个实验室的约150 名科学家在美国加州的Asilomar 开会对33 个蛋白质结构的预测问题进行总结。
这些要进行结构预测的蛋白质从已知折叠和结构的蛋白到未知结构的新蛋白，每个实验室要进行诸如蛋白质的结构类型、二级结构和原子坐标（三级结构）等的预测。
在分配给各实验室进行结构预测时根据不同的情况向每个实验室提供诸如蛋白质名称、氨基酸顺序、晶体学家的建议和该蛋白的参考文献等。
利用这些信息加上蛋白质结构的各种数据库，有的实验室的目标是根据同源蛋白的结构建立详细的三维结构模型；有的实验室则只需进行二级结构的预测等。
所有这些预测的结果至少在会议前的一个月提交。
由会议的结果获得了有关蛋白质折叠的识别问题，即将一个新的顺序与一个已知的特征化的三维结构花样的叠合识别在大多数情况下是比较成功的，在某些情况下是相当可靠的，尤其是当两个蛋白具有相同的重要氨基酸顺序时，它们总是在那些区域具有相同的三维结构。
对于两个同源蛋白的折叠识别就如同找出这两个蛋白一个未知蛋白[Test Protein]和一个已知蛋白[Template Protein] 的氨基酸间的最佳对齐一样简单。
当两个蛋白间的氨基酸顺序相同性降低时，不论氨基酸残基间的相似性如何，这些氨基酸残基仍占据在等效的位置。
例如在未知蛋白中的一个异亮氨酸(Ile)取代已知蛋白中的缬氨酸(Val)，这两个蛋白的折叠仍然是相同的。
虽然在蛋白质三维结构的相同位置上如果一个精氨酸取代缬氨酸会影响折叠，但如果缬氨酸暴露于蛋白质的分子表面的话，则这种取代也不会对折叠有多大影响。
实际上所需要的只是估计出没有同源性的两个蛋白之间的顺序相似性以估计出已知蛋白中的每个位置上的可允许的取代并加上插入和缺失。
六、蛋白质折叠识别的方式人们发现折叠识别的方式之一是通过比较，从进化分叉机理上紧密相关蛋白的家族列出一个直接了当的取代/插入/缺失(sub-in-del)的表，然后进行对齐比较，这种对齐直接表示了在一致性顺序(consensus sequence) 中每个位置的功能容忍性与由进化所产生的顺序变化之间的关系。
如果蛋白家族相对于氨基酸顺序的变化占主导地位，则基本可推断出其所有成员的结构特性，并推测出其折叠的共有特征。
此外从取代/插入/缺失(sub-in-del)表中的多重对齐顺序可识别出可容忍的插入/缺失片断（环和非结构连接片断）和那些不能容忍的插入/缺失片断（a 螺旋和b链），再加上可识别的b链a螺旋和暴露于溶剂区的片断。
基于这样的一致性模型的结果加州大学旧金山分校的Fred Cohen 举出了五种或更多的同源蛋白的家族在没有晶体结构的情况下根据二级结构和环的预测方式，推测出了它们的结构。
例如，他们把丙酮酸磷酸二激酶（pyruvate phosphate dikinase）的第四个结构域（domain 4）正确地定位于具有a/b TIM 桶花样的蛋白类型中；另外有其它的几个组也正确地预测了Chorismate Mutase （变位酶）是一个a结构的蛋白，还有一个组预测出该蛋白的两个相同亚基是通过a-coiled-coil 的方式作为二体间相互作用的。