9第九章 酶促反应动力学
生物化学第9章酶促反应动力学
合，可以用透析、超滤、凝胶过滤等物理方法 去除而使酶恢复活力。
可逆抑制作用 inhibition） I 和 S 竞争与酶的活性中心结合，二者只能
结合一个。竞争性抑制剂通常是底物类似物， 它可以与酶结合，但不能被酶催化发生反应。
可逆抑制作用和不可逆 抑制作用的动力学鉴别
② 在反应系统中加入不同量的酶及抑制剂，作不 同抑制剂浓度下反应速率对酶量的直线。可逆抑制 剂得到的是一组通过原点但斜率不同的直线，不可 逆抑制剂得到的是一组不通过原点但斜率与对照相 同的平行线。
一些重要的不可逆抑制剂
（1）非专一性不可逆抑制剂 ① 有机磷化合物 ② 有机汞、有机砷化合物 ③ 重金属盐 ④ 烷化试剂 ⑤ 氰化物、硫化物和CO ⑥ 青霉素
A
B
5%
A A-B + H2O
AH2 ＋B A2+ + B3+
B+C AOH + BH A + BH2 A3+ + B2+
12% 26% 27%
A + BX AX + B
24%
A + B + ATP A + B + ATP
AB + ADP + Pi AB + AMP + PPi 6%
多底物反应按动力学机制分类
根据平衡学说推导速度方程
k1 ( [E]0－[ES] ) [S]＝ k 2 [ES]
k2 ([E]0 [ES ]) [S ]
k1
[ES ]
解出 [ES] 得 [ES] [E]0[S] k2 [S] k1
生物化学(第三版)第九章 酶促反应动力学课后习题详细解答_ 复习重点
第九章酶促反应动力学提要酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率各种因素的科学。
它是以化学动力学为基础讨论底物浓度、抑制剂、pH、温度及激活剂等因素对酶反应速率的影响。
化学动力学中在研究化学反应速率与反应无浓度的关系时，常分为一级反应、二级反应及零级反应。
研究证明，酶催化过正的第一步是生成酶-底物中间产物，Michaelis-Menten该呢举中间产物学说的理论推导出酶反应动力学方程式，即Km、Vmax、kcat、kcat/Km。
Km是酶的一个特征常数，以浓度为单位，Km有多种用途，通过直线作图法可以得到Km及Vmax。
Kcat称为催化常数，又叫做转换数（TN值），它的单位为s-1，kcat值越大，表示酶的催化速率越高。
kcat/Km常用来比较酶催化效率的参数。
酶促反应除了单底物反应外，最常见的为双底物反应，按其动力学机制分为序列反应和乒乓反应，用动力学直线作图法可以区分。
酶促反应速率常受抑制剂影响，根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，将抑制作用分为可逆抑制作用及不可逆抑制作用。
根据可逆抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制3类，可以分别推导出抑制作用的动力学方程。
竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除，其动力学常数Kˊm变大，Vmax不变；非竞争性抑制Km不变，Vˊmax变小；反竞争性抑制Kˊm及Vˊmax均变小。
通过动力学作图可以区分这3种类型的可逆抑制作用。
可逆抑制剂中最重要的是竞争性抑制，过度态底物类似物为强有力的竞争性抑制剂。
不可逆抑制剂中，最有意义的为专一性Ks型及kcat型不可逆抑制剂。
研究酶的抑制作用是研究酶的结构与功能、酶的催化机制、阐明代谢途径以及设计新药物的重要手段。
温度、pH及激活剂都会对酶促反应速率产生重要影响，酶反应有最适温度及最适pH，要选择合适的激活剂。
在研究酶促反应速率及测定酶的活力时，都应选择酶的最适反应条件。
习题1.当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时，在Km和[S]之间有何关系？[Km=0.25[S]]解：根据米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])得：0.8Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])Km=0.25[S]2.过氧化氢酶的Km值为2.5×10-2 mol/L，当底物过氧化氢浓度为100mol/L时，求在此浓度下，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。
第九章 酶促反应动力学
第九章酶促反应动力学一、是非判断题1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（）2．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
（）3．某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。
（）4．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。
（）5．碘乙酸因可与活性中心-SH以共价键结合而抑制巯基酶，而使糖酵解途径受阻。
（）6．从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（K m=6×10-6mol/L）或果糖（K m=2×10-3mol/L），则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
（）7．K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
（）8．K m是酶的特征常数，在任何条件下，K m是常数。
（）9．K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。
（）10．一种酶有几种底物就有几种K m值。
（）11．当[S]>>K m时，V趋向于V max，此时只有通过增加[E]来增加V。
（）12．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。
（）13．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
（）14．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。
（）15．增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
（）16．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
（）答案1．错。
2．对。
3．对。
4．错。
5．对。
6．错。
7．对。
8．错。
9．错。
10．对。
11．对。
12．错。
13．错。
14．对。
15．对。
16．错。
二、填空题1．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。
2．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
3．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的速度，即时测得的反应速度。
4．pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响，影响，影响。
5．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面，另一方面。
酶促反应动力学
第一节 酶促反应的动力学方程
一、化学动力学基础
1、反应分子数和反应级数 1）反应分子数
指在反应中真正相互作用的分子数。
A
P
A+B
P+Q
2）反应级数
指实验测得的反应速率与反应物浓度之间的关系，符合 哪种速率方程，则这个反应就是几级反应。
蔗糖 + H2O 蔗糖酶 葡萄糖 + 果糖
1
3）零级反应的特征
反应速率与反应物浓度无关。初始浓度增加，反应速度不变， 要使反应物减少一半所需完成的反应量增加，因此最后表现为半 衰期与初始浓度成正比。
二、底物浓度对酶促反应的影响
1、酶促反应初速度与底物浓度之间的关系 1903年Henri以蔗糖酶水解蔗糖为例，研究底物浓度与酶促反
应速度之间关系时，发现两者的关系符合双曲线关系。
k2
Km= (k2+k3)/k1
Km是[ES]的分解常数与生成常数的比值。 Km的真正含义是， Km越大意为着[ES]越不稳定，越容易分解。但不能说明[ES]是容 易分解成底物还是产物。
kcat/Km可表示为 [k3/(k2 + k3)]k1， k3/(k2 + k3)代表[ES] 分解成产 物的分解常数占[ES] 总分解常数的比值。 k3/(k2 + k3)越大，说明 [ES]越容易分解成产物。 k1是[ES] 生成常数。因此， kcat/Km数 值大不仅表示[ES]容易生成，还表示[ES]易分解成产物。真正代 表酶对某一特定底物的催化效率。所以，也称为专一性常数。 极限值是k1 ，意为[ES]不会再分解为底物。
酶的化学本质是蛋白质，因此，酶 对温度具有高度的敏感性，随着温度 的升高，分子的构象会逐渐地被破 坏，失去催化活性。
第9章酶促反应动力学
3 环境因素对酶反应的影响
温度 pH值 激活剂 抑制剂
① 温度对酶反应的影响
最适温度（optimum temperature ）：受底物的种类、浓度, 溶液的离子强度, pH, 反应时间等的影响。
② pH对酶反应的影响
反 应反
应
速速 度
度
0
6
8
最适pH
pH 10 pH
最适pH（optimum pH）:受到底物的种类、浓度、 缓冲液 的种类等影响。
第9章 酶促反应动力学
研究酶促反应的速率以及影响速率的各种因素
底物浓度对酶反应速率的影响 米氏方程
酶的抑制作用
环境因素对酶反应的影响
1 底物浓度对酶反应速率的影响
1.1米氏学说的提出
① 酶有被底物所饱和的现象
双曲线
② 酶-底物复合物学说(Enzyme-substrate complex)
1903年，Herin-Wurtz
1.4 米氏常数的求法
双倒数作图法（Lineweaver-Burk作图法）
以1／[S]为横坐标， 以1／v为纵坐标作图 缺点： 实验点过于集中于直线的左端， 作图不易十分准确。
2 酶的抑制作用
2.1 抑制作用
失活作用（inactivation）：酶蛋白变性而引起
活力丧失。 变性剂对酶无选择性。
抑制作用（inhibition）：酶的必须基团化学性
将（4）代入（3）
得：
当反应体系中的底物浓度极大，而使所有的酶分子都 以ES形式存在时，反应速度达到最大值（即最大反应 速度，V）。
将（6）代入（5）
得：
米氏方程式
Km--米氏常数（Michaelis-Menton constant） 表明当已知Km和Vmax时，酶反应速率与底物浓 度的定量关系。
生物化学-生化知识点_酶促反应动力学 (9章)
§2.8 酶促反应动力学（9章 P351）一一一底物浓度对酶反应速率的影响用反应初速度v对底物浓度[S]作图得P355 图9-6。
曲线分以下几段：一1一OA段：反应底物浓度较低时v与[S]成正比，表现为一级反应， v = k[S]。
根据酶底物中间络合物学说，酶催化反应时，首先和底物结合生成中间复合物ES，然后再生成产物P，并释放出E。
E + S = ES → P + EOA段上，底物浓度小，酶未被底物饱和，有剩余酶，反应速率取决于ES浓度，与[S]呈线性关系，v正比于[S]。
一2一AB段：反应速度不再按正比升高，表现为混合级反应。
此时酶渐渐为底物饱和，[E S]慢慢增加，v也慢慢增加，为分数级反应。
一3一BC段：反应速度趋于V max，为零级反应，酶促反应表现出饱和现象。
此时底物过量[S]>[E],[E]已全部转为[E S]而恒定，因此反应速率也恒定，为最大反应速率，V m为[E]所决定。
ax非催化反应无此饱和现象。
酶与底物形成中间复合物已得到实验证实。
一一一酶促反应力学方程式一1一米氏方程推导1913年Michaelis和Menten提出并推导出表示[S]与v之间定量关系的米氏方程V max[S]V =K m + [S]Km：米氏常数，物理意义为反应速率为最大速率V max一半时底物的浓度，单位与底物浓度同。
推导：酶促反应分两步进行。
k1 k3E + S ES → P + Ek2v = k3 [ES]一般k3为限速步骤 v = k3 [ES] … ①1.[ES] 生成速率：d[ES]/dt = k1([E] - [ES]) [S]2.[E S]分解速率：-d[ES] / dt = k2 [ES] + k3 [ES] = (k2 + k3) [ES]3.稳态下[ES]不变，ES生成速率和分解速率相等：k1 ([E]- [ES]) [S] = (k2+k3) [ES]4.引入K m：令K m = k2+k3 / k1代入K m = ([E]- [ES]) [S] / [ES] ,K m [ES] = [E] [S]- [S] [ES], [ES] (K m + S) = [E] [S],[ES] = [E] [S] / K m+[S],5.代入①式：v = k3 [ES] = k3 [E] [S] / K m + [S] … ②6.引入V max：为所有酶都被底物饱和时的反应速率，即此时[E]= [ES]V max = k3 [ES] = k3 [E]代入②式：v = V max [S] / K m + [S]米氏方程表示K m及V max已知时，v~[S]的定量关系。
第9章 酶促反应动力学
Байду номын сангаас
思考与练习 1. 1/v对1/[S]的双倒数作图得到的直线斜率为1.2×103min，在1/v轴上的截距为2.0×10-2ml.min/ n mol。 计算Vmax和Km。 2. 一个二肽酶对二肽Ala-Gly和二肽Leu-Gly的Km分别为 2.8×10-4和3.5×10-2，哪一个二肽是酶的最适底物？ 该酶的两个非竞争性抑制剂的Ki值分别为5.7×10-2 和2.6×10-4。哪一个是最强的抑制剂？ 3. 根据米式方程求（a）Kcat为30s-1，Km为0.005M的酶， 在底物浓度为多少时，酶促反应的速度为1/4 Vmax？ （b）底物浓度为1/2Km，2 Km和10 Km时，酶促反应 的速率分别相当于多少Vmax？
5.红细胞中的碳酸酐酶(相对分子质量为30 000)具有很 高的转换数。它催化C02的可逆水合反应： 此反应对CO2从组织运往肺部很重要。如果l0μ g的纯 碳酸酐酶在37℃下lmin内，以最大速度可催化0．3g CO2的水合反应，那么碳酸酐酶的转换数(Kcat)是多少
6. 酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐 渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖 激酶溶液维持在45℃12分钟后，活性丧失百分之五十。 但是若己糖激酶与大量的底物葡萄糖共同维持在 45℃12分钟，则活性丧失仅为3％。请解释，为什么在 有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制？ 7.新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可 是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了，因为50％糖已 经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水 几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持其甜 味。这是什么道理？
4.枯草杆菌蛋白酶(相对分子质量27 600)是一种能催化 某些氨基酸酯和酰胺水解的细菌蛋白酶。对于合成的底 物N—乙酰—L—酪氨酸乙酯(Ac-Tyr-OEt)，枯草杆菌蛋 白酶的Km和kcat分别为0．15mol／L和550 s-1。 (a) 当 枯 草 杆 菌 蛋 白 酶 的 浓 度 是 0 ．40 g／L时 ， AcTyr—OEt水解的Vmax是多少? (b)吲哚是枯草杆菌蛋白酶的竞争性抑制剂，抑制剂常 数Ki为0．05mol／L。当吲哚为6．25mmol／L时，计 算 Ac—Tyr-OEt 被 0 ． 4 0 g／L 枯 草 杆 菌 蛋 白 酶 水 解 的 Vmax。 (c)计算0．40g／L枯草杆菌蛋白酶与0.25mol／L Ac— Tyr-OEt和1.0mol/L吲哚共同存在时的V。
第九章 酶促反应动力学
第九章酶促反应动力学（一）底物浓度对酶反应速率的影响用反应初速度v对底物浓度[S]作图得P355 图9-6。
曲线分以下几段：（1）OA段：反应底物浓度较低时v与[S]成正比，表现为一级反应， v = k[S]。
根据酶底物中间络合物学说，酶催化反应时，首先和底物结合生成中间复合物ES，然后再生成产物P，并释放出E。
E + S = ES →P + EOA段上，底物浓度小，酶未被底物饱和，有剩余酶，反应速率取决于ES浓度，与[S]呈线性关系，v正比于[S]。
（2）AB段：反应速度不再按正比升高，表现为混合级反应。
此时酶渐渐为底物饱和，[E S]慢慢增加，v也慢慢增加，为分数级反应。
（3）BC段：反应速度趋于V max，为零级反应，酶促反应表现出饱和现象。
此时底物过量[S]>[E],[E]已全部转为[E S]而恒定，因此反应速率也恒定，为最大反应速率，V max为[E]所决定。
非催化反应无此饱和现象。
酶与底物形成中间复合物已得到实验证实。
（二）酶促反应力学方程式（1）米氏方程推导1913年Michaelis和Menten提出并推导出表示[S]与v之间定量关系的米氏方程V max[S]V =K m + [S]Km：米氏常数，物理意义为反应速率为最大速率V max一半时底物的浓度，单位与底物浓度同。
推导：酶促反应分两步进行。
k1k3E + S ES →P + Ek2v = k3 [ES]一般k3为限速步骤v = k3 [ES] …①1.[ES] 生成速率：d[ES]/dt = k1([E] - [ES]) [S]2.[E S]分解速率：-d[ES] / dt = k2 [ES] + k3 [ES] = (k2 + k3) [ES]3.稳态下[ES]不变，ES生成速率和分解速率相等：k1 ([E]- [ES]) [S] = (k2+k3) [ES]4.引入K m：令K m = k2+k3 / k1代入K m = ([E]- [ES]) [S] / [ES] ,K m [ES] = [E] [S]- [S] [ES], [ES] (K m + S) = [E] [S],[ES] = [E] [S] / K m+[S],5.代入①式：v = k3 [ES] = k3 [E] [S] / K m + [S] …②6.引入V max：为所有酶都被底物饱和时的反应速率，即此时[E]= [ES]V max = k3 [ES] = k3 [E]代入②式：v = V max [S] / K m + [S]米氏方程表示K m及V max已知时，v~[S]的定量关系。
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第九章酶促反应动力学
（一）底物浓度对酶反应速率的影响
（1）OA段：反应底物浓度较低时v与[S]成正比，表现为一级反应， v = k[S]。
根据酶底物中间络合物学说，酶催化反应时，首先和底物结合生成中间复合物ES，然后再生成产物P，并释放出E。
E + S = ES →P + E
OA段上，底物浓度小，酶未被底物饱和，有剩余酶，反应速率取决于ES浓度，与[S]呈线性关系，v正比于[S]。
（2）AB段：反应速度不再按正比升高，表现为混合级反应。
此时酶渐渐为底物饱和，[E S]慢慢增加，v也慢慢增加，为分数级反应。
（3）BC段：反应速度趋于V max，为零级反应，酶促反应表现出饱和现象。
此时底物过量[S]>[E],
[E]已全部转为[E S]而恒定，因此反应速率也恒定，为最大反应速率，V max为[E]所决定。
非催化反应无此饱和现象。
酶与底物形成中间复合物已得到实验证实。
（二）酶促反应力学方程式
（1）米氏方程推导
1913年Michaelis和Menten提出并推导出表示[S]与v之间定量关系的米氏方程
V max[S]
V =
K m + [S]
Km：米氏常数，物理意义为反应速率为最大速率V max一半时底物的浓度，单位与底物浓度同。
2.9 酶的抑制作用
失活作用：使酶蛋白变性而引起酶活力丧失。
抑制作用：酶的必需基团的化学性质改变而引起酶活力降低或丧失，但不引起酶蛋白变性。
引起抑制作用的物质称为抑制剂。
研究酶的抑制剂，可以研究酶的结构与功能、酶催化机制，进行药物、农药的设计与筛选。
（一）抑制作用的类型：
（1）不可逆抑制作用：
抑制剂与酶必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析、超过滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，酶被化学修饰。
（2）可逆抑制作用：
抑制剂与酶以非共价键结合而使酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活。
可逆抑制又分为三种类型。
1.竞争性抑制：抑制剂（I）和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结
合。
抑制剂结构大多与底物类似，许多底物过渡态类似物为抑制剂。
抑制剂与酶活性部位结合形成EI复合物，抑制酶与底物的结合。
竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除，如丙二酸或戊二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。
2.非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者无竞争作用。
I与S结构无共同之处，
酶活性降低或被抑制，不能用增加底物浓度来解除抑制，如Leu是精氨酸酶非竞争性抑制剂。
3.反竞争性抑制：酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合。
常见于多底物反应中，如肼类化
合物抑制胃蛋白酶。
（二）可逆抑制作用和不可逆抑制作用动力学鉴别
加入一定量抑制剂，以v与酶浓度[E]作图。
加不可逆抑制剂使直线原点右移，斜率不变，加入酶使浓度大于不可逆抑制剂，才表现酶
活力；加可逆抑制剂，直线原点不动，斜率变小。
（三）可逆抑制作用动力学
（1）竞争性抑制：1 /v ~ 1 /[S]作图，V max不变，K m变大。
纵轴截距：1 /V max不变，V max不变，底物浓度足够高，可克服抑制作用；横轴截距：1 /K m 变小，K m变大；斜率：K m / V max变大。
（2）非竞争性抑制：1 /v ~ 1 /[S]作图，V max变小，K m不变。
纵轴截距：1 /V max变大，V max变小；横轴截距：-1 /K m不变，K m不变；斜率：K m / V max 变大。
（3）反竞争性抑制：1 /v ~ 1 /[S]作图，K m，V max都变小。
（四）一些重要的抑制剂：
（1）不可逆抑制剂：
1.有机磷化合物：与脂酶活性部位Ser–OH共价结合，如抑制胆碱酯酶，使乙酰胆碱不
能分解而积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过于兴奋状态，引起神经中毒。
2.有机砷化合物：与酶中Cys-SH作用使人畜中毒。
如有机砷化合物路易斯毒气，可用含
-SH的化合物作解毒剂，使酶恢复活性。
3.氰化物、CO、H2S与含铁卟啉的酶，如细胞色素氧化酶中的Fe2+络合，使酶失活，阻
止呼吸。
4.青霉素：与糖肽转肽酶活性部位Ser-OH共价结合，使酶失活，抑制细菌细胞壁合成。
青霉素与转肽酶的底物之一的酰基-D-Ala-D-Ala结构类似。
5.TLCK：根据底物的化学结构设计的专一性不可逆抑制剂。
以胰蛋白酶底物对甲苯磺酰
-L-赖氨酰甲酯（TLME）为模板，设计底物结构类似物对甲苯磺酰-L-赖氨酰氯甲酮（TLCK），与胰蛋白酶活性部位His57共价结合，引起不可逆失活。
（2）可逆抑制剂：
磺胺药：四氢叶酸（THF）是合成核酸和蛋白质酶的必需物质（辅酶）。
根据人和细菌获THF途径不同设计磺胺类杀菌剂。
叶酸（FA）结构见P377，DHF（二氢叶酸）、THF 见P457 图11-30。
FA还原酶DHF还原酶
叶酸DHF THF
（人可从食物中获取）DHF合成酶
对氨基苯甲酸（细菌靠此合成THF）
人体可直接从食物获取叶酸经DHF还原成THF而细菌只能从对氨基苯甲酸合成DHA。
因此若抑制DHF合成酶，即可断绝细菌THF来源，从而抑制核酸和蛋白质的合成，而抗菌。
THF中对氨基苯甲酰胺部分的过渡态类似物对氨基苯磺酰胺可抑制DHF合成酶。
磺胺药抗菌谱广，性质稳定，对肺炎、痢疾等疗效显著。
此外抗癌药阿糖胞苷、氨甲喋呤等均为酶的竞争性抑制剂。
2.10 温度、pH等对酶反应影响
（一）酶反应最适温度：使酶促反应速度达最大值的温度，见P378 图9-28，一般为钟罩形曲线。
每种酶在一定条件下都有其最适温度，动物一般35~400C，植物40~500C，微生物则差别较大，最高可达700C。
（二）最适pH：在此pH下酶促反应有最大速率。
见P379 图9-29，钟罩形曲线。
一般酶最适pH在5~8之间，动物6.5~8.0，植物及微生物4.5~6.5。
（三）激活剂：凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂，大部分是无机离子或简单有机化合物。
不同的酶可有不同激活剂。