蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式
蛋白质基本组成
蛋白质是生命体中最为重要的分子之一，它们在许多生物学过程中都扮演着重要的角色。
蛋白质是由氨基酸组成的，而氨基酸则是由碳、氢、氧和氮等元素构成的有机分子。
本文将介绍蛋白质的基本组成、结构和功能。
一、蛋白质的基本组成蛋白质是由氨基酸组成的，而氨基酸则是由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）和一个侧链（R）组成的。
氨基酸的侧链可以是任何一种不同的化学结构，因此蛋白质的种类也非常多样化。
目前已知的氨基酸共有20种，它们在蛋白质中的组合方式和顺序决定了蛋白质的结构和功能。
二、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性序列。
氨基酸的顺序决定了蛋白质的一级结构，这种结构对蛋白质的功能和空间结构起着决定性的作用。
2. 二级结构二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部空间排列方式。
氨基酸的侧链之间的相互作用使得蛋白质在局部上形成了一些规则的结构，如α-螺旋和β-折叠等。
3. 三级结构三级结构是指蛋白质中氨基酸的全局空间排列方式。
在蛋白质的三级结构中，不同的二级结构之间通过氢键、疏水作用、离子键等相互作用方式相互联系起来，形成了一个三维结构。
4. 四级结构四级结构是指蛋白质的多个聚合体之间的空间排列方式。
一些蛋白质是由多个相同或不同的聚合体组成的，它们之间通过各种相互作用方式相互联系起来，形成了一个更为复杂的结构。
三、蛋白质的功能蛋白质的功能非常多样化，它们参与了许多生命体的生物学过程，如酶的催化作用、结构蛋白的支持作用、激素的调节作用等。
1. 酶的催化作用酶是一种特殊的蛋白质，它们能够催化生物体内的各种化学反应。
酶的催化作用是通过酶与底物之间的相互作用来实现的，酶的结构和氨基酸的顺序决定了它们的催化效率和特异性。
2. 结构蛋白的支持作用结构蛋白是一种能够支持细胞和组织结构的蛋白质。
它们通常具有较高的机械强度和稳定性，能够在细胞和组织中形成骨架和支架，维持生物体的形态和结构。
带氨基和羧基的氨基酸-概述说明以及解释
带氨基和羧基的氨基酸-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们具有氨基和羧基两个功能团。
氨基酸可以通过连接氨基和羧基形成肽键，进而构成多肽链和蛋白质。
氨基酸在生物体内参与多种生物化学反应，如构建蛋白质、调节代谢和细胞信号传导等。
含氨基和含羧基的氨基酸是人体必需的营养物质，对维持生命活动和健康至关重要。
本文将从氨基酸的基本结构、含氨基的氨基酸和含羧基的氨基酸三个方面进行介绍，旨在深入探讨氨基酸的生物学功能和作用机制。
希望通过本文的阐述，读者能够加深对氨基酸这一重要生物分子的认识，并进一步了解其在生命活动中的重要作用。
1.2 文章结构本文主要分为引言、正文和结论三个部分。
在引言部分，将对带氨基和羧基的氨基酸进行概述，说明文章的目的，并介绍文章的结构。
正文部分包括三个小节，分别介绍氨基酸的基本结构、含氨基的氨基酸和含羧基的氨基酸。
在这部分将详细介绍不同种类的氨基酸的分子结构、性质和作用机制。
结论部分将总结本文的内容，探讨带氨基和羧基的氨基酸在生物学、医学等领域的意义与应用，并对未来的研究方向进行展望。
通过以上结构设计，旨在系统性地介绍带氨基和羧基的氨基酸的相关知识，使读者能够全面了解这一领域的内容，并为未来的研究提供参考和启发。
1.3 目的：本文的主要目的是探讨带有氨基和羧基的氨基酸在生物体内的重要作用和功能。
通过对氨基酸的基本结构、含氨基的氨基酸和含羧基的氨基酸进行详细的介绍和分析，旨在深入理解这些关键分子在蛋白质合成、细胞信号传导、代谢调节等方面的作用机制。
同时，本文将探讨氨基酸的多样性和功能差异，以期为进一步研究与应用提供理论基础和指导。
通过系统性地分析带有氨基和羧基的氨基酸在生物学中的重要性，有助于拓展我们对生命科学领域的认识，并促进相关领域的发展与进步。
2.正文2.1 氨基酸的基本结构氨基酸是构成蛋白质的基本单元，其分子结构包括一个氨基基团（NH2）和一个羧基（COOH）。
结构蛋白质的基本单位
结构蛋白质的基本单位全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：结构蛋白质是构成生物体内部结构的重要组分，它们在细胞中起着支持和保持结构、传输信号、调节代谢和形成生物体的功能器官的作用。
结构蛋白质的基本单位是由氨基酸构成的多肽链，其中最重要的组成单位是α-氨基酸。
α-氨基酸是由一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH）组成的有机分子，它们通过脱水缩合反应形成肽键，从而连接成长长的多肽链。
结构蛋白质的多肽链通常会在生物体内折叠成特定的结构，形成不同的二级、三级和四级结构。
二级结构包括α-螺旋和β-折叠，通过氢键的形成使多肽链呈现螺旋状或折叠状的结构。
三级结构包括蛋白质的空间构象，它揭示了不同氨基酸之间的空间排列关系。
四级结构是蛋白质在生物体中的组装形式，包括蛋白质在细胞内或细胞间的组合方式。
结构蛋白质的功能和特性取决于其特定的结构。
角蛋白是一种结构蛋白质，它主要存在于皮肤、毛发和指甲等部位，具有保护细胞和组织的功能。
肌动蛋白是另一种结构蛋白质，它存在于肌肉中，参与肌肉的收缩和运动。
胶原蛋白是结构蛋白质中含有大量甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸的一类，它在结缔组织中起着支持和连接组织的作用。
结构蛋白质的功能多样，不仅可以用于构建细胞和组织的结构，还可以参与细胞信号转导、运输物质、催化化学反应等生物学过程。
在细胞内，结构蛋白质往往与其他功能蛋白质相互作用，共同维持细胞的正常功能。
微管蛋白作为结构蛋白质，不仅可以形成细胞骨架，还可以参与细胞分裂和细胞运输等生命活动。
结构蛋白质是生物体内部结构的基本单位，它通过多肽链的结构和组装形式，实现了细胞和组织的支持、保护、运输和生物功能的调节。
结构蛋白质的研究不仅有助于理解生物体内部结构和功能的调控机制，还有助于开发治疗疾病和改善生物体健康的新方法和技术。
通过深入的研究和探索，相信结构蛋白质将为生物科学领域带来更多的突破和创新。
第二篇示例：结构蛋白质是生物体内具有结构功能的一类重要蛋白质，它们在细胞中起着重要的支撑、保护和运输作用。
蛋白质与氨基酸
氨基酸除了作为蛋白质合成的基本单位外，还参与多种代谢和生理过程， 如生酮、生糖、氧化等。
蛋白质与氨基酸在营养学中的应用
营养强化
01
在食品中添加适量的蛋白质和氨基酸，可以提高食品的营养价
值，满足特定人群的营养需求。
疾病治疗
02
对于一些疾病，如创伤、烧伤、感染等，需要额外补充蛋白质
和氨基酸以满足高代谢状态下的营养需求。
氨基酸活化
在蛋白质生物合成中，首先需要 将氨基酸活化成对应的氨基酰-
tRNA，这一过程由氨基酰tRNA合成酶催化完成。
肽链合成
活化的氨基酸在核糖体上通过肽 键连接形成肽链，这一过程需要 mRNA作为模板，tRNA作为氨 基酸供体，以及多种酶和蛋白因
子的参与。
肽链加工与折叠
新合成的肽链经过一系列的加工 和折叠，形成具有特定空间结构
根据侧链基团的化学性质，氨基酸可分为中性氨基酸（如甘 氨酸、丙氨酸等）、酸性氨基酸（如谷氨酸、天冬氨酸等） 和碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸等）。
03
蛋白质与氨基酸的关系
蛋白质由氨基酸组成
蛋白质是生物体的基本组成单位， 由20种不同的氨基酸通过肽键
连接而成。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位， 通过肽键连接形成多肽链，进而 形成具有特定空间结构的蛋白质。
和功能的蛋白质。
氨基酸的生物合成
必需氨基酸的合成
必需氨基酸不能由机体自身合成，只 能从食物中获得。
非必需氨基酸的合成
非必需氨基酸可由必需氨基酸转化而 来，或由其他有机物质通过一系列生 化反应合成。
蛋白质与氨基酸生物合成的关系
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，蛋白质的合成需要氨基酸作为原料。
蛋白质的结构模型
蛋白质的结构模型蛋白质是生物体内最基本的分子之一，扮演着多种生物功能的角色。
为了更好地理解蛋白质的结构和功能，科学家们提出了多种蛋白质结构模型。
本文将介绍几种常见的蛋白质结构模型，以及它们在生物学研究中的应用。
1. 一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是由氨基酸组成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种不同的氨基酸。
每个氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
蛋白质的一级结构决定了其二级、三级和四级结构的形成和稳定。
2. 二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是由氢键相互作用引起的局部结构。
α-螺旋是一种螺旋状结构，多个氨基酸通过氢键相互连接，形成稳定的螺旋结构。
β-折叠是由相邻的氨基酸通过氢键相互连接而形成的折叠结构。
这些二级结构的形成对于蛋白质的稳定和功能至关重要。
3. 三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指蛋白质分子在空间中的立体构型。
它是由氨基酸侧链之间的相互作用引起的。
这些相互作用包括疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等。
蛋白质的三级结构决定了其功能和活性。
4. 四级结构：多个多肽链的组合一些蛋白质由多个多肽链组成，它们通过相互作用形成复杂的结构。
这种组合形成了蛋白质的四级结构。
例如，血红蛋白是由四个多肽链组成的，每个多肽链都包含一个铁原子，负责氧气的运输。
这些蛋白质结构模型不仅帮助我们理解蛋白质的结构和功能，还在生物学研究中发挥着重要的作用。
通过研究蛋白质的结构，科学家可以揭示蛋白质的功能和调控机制，进而开发新的药物和治疗方法。
例如，在药物设计中，科学家可以通过研究蛋白质的结构模型来寻找与其相互作用的小分子药物。
他们可以通过计算机模拟和实验验证来预测药物与蛋白质之间的相互作用模式，并设计出具有高亲和力和选择性的药物。
蛋白质结构模型还可以帮助解释蛋白质功能的突变和变异。
通过比较正常蛋白质和突变蛋白质的结构模型，科学家可以揭示突变对蛋白质结构和功能的影响，从而深入理解疾病的发生机制。
蛋白质的基本组成单位---氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生物化学蛋白质1+2
2） -折叠
C N
A
C C
N N
B
-折叠：呈折纸样，多肽链充分伸展，肽平面之折叠成锯齿样结构。常2个 以上的-折叠平行排列，肽段间形成氢键。（即一个肽链的肽键羰基氧与
CH2 CH2 COO-
天冬氨酸 （aspartic acid,Asp）
谷氨酸 （glutamic acid,Glu）
碱性氨基酸
COOH3+N—C—H CH2 CH2
R基团含有可接受H+的氨基或亚氨基。
COOH3+N—C—H CH2 CH2 CH2 NH C
+NH 3
COOH3+N—C—H CH2 HN
Tyr
Cys
Asn
Cys Gly Val Phe 25 Glu 20 Arg Gly Phe Leu
Tyr
Leu 15
B链
Leu
Val Glu
Ala
胰岛素的一级结构： A链由21个氨基酸残基组成; B链由30个氨基酸残基组成 A链含一个链内二硫键 A链与B链之间有二个二硫键
一 、蛋白质的一级结构
• 蛋白质分子中氨基酸自N-末端向C末端的排列顺序 称为蛋白质的一 级结构
二 十 种 氨 基 酸 的 化 学 结 构
要求全部背出
肽的分类 1) 寡肽（oligopeptide）:氨基酸残基数小于10 2) 多肽（polypeptide）:氨基酸残基数小于50 3) 蛋白质（protein）:氨基酸残基数大于50
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* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端
C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 tryptophan serine tyrosine cysteine methionine asparagine Try Ser Try Cys Met Asn W S Y C M N
5.89 5.68 5.66 5.07 5.74 5.41
谷氨酰胺
苏氨酸
glutamine
threonine
Gln
Thr
Q
T
5.65
5.60
目录
3. 酸性氨基酸 天冬氨酸 aspartic acid 谷氨酸 4. 碱性氨基酸 赖氨酸 lysine Lys K
9.74
Asp Glu
D E
2.97 3.22
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
目录
NH2 Gly Ile
1
15
Tyr Gln Leu Leu Glu Ser
10
HOOC
COOH
20
Cys Ile Val A链 5 Glu Ser Gln Cys Cys Thr Asn Gln His Leu Cys 5 Val Gly 1 Phe Ser
2
C
1
N
N
2
C
1
血红蛋白的四级结构
nm,每个氨基酸上升0.15 nm；
3.螺旋的稳定靠氢键；
4.甘氨酸和组氨酸不能形成-螺旋
（三）-折叠
（四）-转角和无规卷曲
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
模体（motif）
转角
-转角
螺旋
螺旋
-螺旋
模体：在许多蛋白质的分 子中，常发现几个（多为 23个）具有二级结构的 肽段相互靠近，形成具有 特定功能的空间构象；或 者仅是一个具有特定功能 的很短的肽段。
O OH OH O
O
+
R CH COOH NH2 O
H OH
+ RCHO + NH3 + CO2
茚三酮
氨基酸
茚三酮(还原型)
醛
O
O H OH
O N
2
O
+ NH3
O
O
茚三酮
蓝色或紫色化合物
二、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 ——肽键
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩 合而形成的化学键。
对多肽链进行限制性水解成小片段 Edman降解法进行小片段肽段的序列分析
对各片段序列进行比较叠加，拼出完整的多肽序列
分析多肽链的氨基酸组成
天 冬谷 羧 天 甲 胺 半 胱 谷 胺 氨 基 丁 酸
相 对 荧 光 值
甘苏
丝 蛋 酪 苯 丙 缬 异亮 亮
组
精丙
赖
0
4
8
氨基酸的高效液相色谱分析
常用的多肽链水解方法及其作用点
O H2N CH C N H
R
CH C O
H N CH
O C N H
R'''
H C C O OH
R'
R''
水解肽键的位置 水解肽键的酶或试剂 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 金黄色葡萄球菌内肽酶V8 溴化氰 亚碘酰基苯甲酸 对被水解肽键羧基侧R的要求 精、赖 芳香族氨基酸：苯丙、酪、色 谷 蛋 色
二、蛋白质的二级结构
第一章 蛋白质
(Proteins)
内容
•蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式 • 蛋白质的一级、二级、三级、四级结构，模体、结构 域 • 蛋白质一级结构与空间结构和功能的关系
• 蛋白质的理化性质及其提取、纯化的原理
• 蛋白质组和蛋白质组学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
元 (peptide unit) 。
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（二） -螺旋
目 录
-螺旋的基本要点
1.右手螺旋；
2.每3.6氨基酸上升一个螺旋,螺距为0.54
HTH模体结构示意图
E
V K SLeabharlann A L S R H QFS
-折叠
-折叠
R
-螺旋
E C
Zn
半胱氨酸残基 Zn 组氨酸残基 K
G L C
Zn
H
R V K N
Y
锌指模体结构
锌指模体存在于类固醇激素受体超家族和一些转录因子中，属DNA结合蛋白。锌 指模体约由30个氨基酸残基组成。4个半胱氨酸残基或2个半胱氨酸残基和2个组氨 酸残基与1个锌离子配价结合。其中前一对半胱氨酸残基与后一对半胱氨酸（或组 氨酸）残基之间相隔12个氨基酸残基。锌指模体的 -螺旋部分是与DNA结合的部 位。
（二）多肽链的氨基酸序列分析(自学)
1. 测序前的准备
N端分析以确定蛋白质的多肽链数目
断裂二硫键 分离单一多肽链
测定多肽链的氨基酸组成
2. 多肽链氨基末端与羧基末端分析 二硝基氟苯（1-fluoro-2,4-dinitrobenzene）法 丹酰氯 (dansyl chloride)法
3. 多肽链的氨基酸序列测定和重叠组合
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
高级 结构
四级结构(quaternary
structure)
一、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构（primary structure）是
指蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序。 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
（三）蛋白质的四级结构
含有两条以上具有独立三级结构的多
肽链的蛋白质，其多肽链通过非共价键相互连
接形成的多聚体结构。每个具有独立三级结构
的多肽链程为亚基。蛋白质四级结构是蛋白质 分子中各亚基之间的空间排布。 稳定蛋白质四级结构的化学键是氢键、 离子键、疏水作用和Van der Waals力等次级
键。
5
4
酪氨酸
苯丙氨酸
3 0 230 240 250 260 270 280 290
波长nm
芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
茚三酮反应(ninhydrin reaction)
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更
高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
NH2 10 His
Asn
Thr Lys
30
Tyr Asn Cys
Pro Thr Tyr
Cys Gly Val Phe 25 Glu 20 Arg Gly Phe Leu Tyr Leu 15 Ala
B链
Leu
Val Glu
人胰岛素的一级结构 胰岛素由A、B两条多肽链组成，A链含21个氨基酸残基，B链含30个氨 基酸残基。A链内有一个链内二硫键，A与B之间有两个链间二硫键。 由于两条链之间由共价键相连接，所以胰岛素没有四级结构。
定义
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位
置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：
氢键
（一）肽单元
参与肽键的6个原子C1 、C、
O、N、H、C2 位于同一平面，
C1和C2在平面上所处的位置为 反式(trans)构型，此同一平面
上的6个原子构成了所谓的肽单
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
H 2O 2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽