氨基酸的讲解
(新)生物化学(氨基酸)知识点讲解梳理汇总详细笔记
第三章氨基酸第一节氨基酸是蛋白质的构件分子一、蛋白质的水解酸水解：常用6mol/L HCl 回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解。
碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏。
酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
20 种氨基酸的发现年及主要富含物天冬酰氨1806 Vauquelin 天门冬芽甘氨酸1820 Braconnot 明胶亮氨酸1820 Braconnot 羊毛、肌肉酪氨酸1849 Bopp 奶酪丝氨酸1865 Cramer 蚕丝谷氨酸1866 Ritthausen 面筋天冬氨酸1868 Ritthausen 蚕豆苯丙氨酸1881 Schultze 羽扇豆芽丙氨酸1881 Weyl 丝心蛋白赖氨酸1889 Drechsel 珊瑚精氨酸1895 Hedin 牛角组氨酸1896 Kossel,Hedin 奶酪胱氨酸1899 Morner 牛角缬氨酸1901 Fischer 奶酪脯氨酸1901 Fischer 奶酪色氨酸1901 Hopkins 奶酪异亮氨酸1904 Erhlich 纤维蛋白甲硫氨酸1922 Mueller 奶酪苏氨酸1935 McCoy et al 奶酪二、α-氨基酸的一般结构氨基在α-位，为L-构型。
第二节氨基酸的分类一、常见的蛋白质氨基酸常见的蛋白质氨基酸共二十种。
按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
这种分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。
按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸四类。
这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。
也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。
氨基酸进入细胞的转运方式
氨基酸进入细胞的转运方式1. 基本概念1.1 氨基酸的角色氨基酸，大家都知道它们是构成蛋白质的“砖块”。
无论是你体内的肌肉，还是各种酶，都离不开它们的帮助。
要是没有氨基酸，我们的身体就像一个没有砖块的房子，根本没法运转。
它们从我们吃的食物中释放出来，但要想被利用起来，还得穿过细胞膜这道“关卡”。
1.2 细胞膜的“门”细胞膜就像是一道难题，需要氨基酸通过各种“门”才能进入。
想象一下，这就像是你去朋友家做客，但你必须找到对的门才能进去。
细胞膜上的“门”有不同的种类，每种都专门负责某一种氨基酸的通行。
2. 转运方式2.1 主动转运先说说主动转运，这可是一个费劲力气的过程。
氨基酸要通过细胞膜，得借助细胞里的“搬运工”——特定的转运蛋白。
它们不仅得在膜上找准位置，还得利用能量来“推”氨基酸进入细胞。
就好比你搬家时得用力气搬家具一样，耗费不少“体力”。
2.2 被动转运而被动转运则轻松多了，没那么费劲。
氨基酸通过这个方式进入细胞，完全是顺其自然的事。
就像下坡车速越来越快一样，它们靠浓度差异就能通过细胞膜。
细胞膜上有专门的通道，让氨基酸直接进来，这个过程不需要额外的能量。
3. 具体例子3.1 氨基酸转运蛋白咱们来具体聊聊那些负责氨基酸转运的“门”。
例如，系统氨基酸转运蛋白，它就像个大门，把各种氨基酸一股脑地送进细胞。
这些蛋白质还挺挑剔，不同的氨基酸进入的方式也有讲究，有的得花点力气，有的就像顺水推舟。
3.2 转运机制的复杂性虽然有些转运方式看起来很简单，但实际上一点也不简单。
就拿一些氨基酸来说，它们的转运不仅依赖于细胞膜，还和其他的离子，甚至是细胞内的环境有关。
像这种复杂的机制就好比把车开进车库，得把握好每个细节。
4. 总结氨基酸进出细胞的方式多种多样，每种方式都有它的特点。
无论是费力的主动转运，还是轻松的被动转运，它们的目标都是让氨基酸顺利到达细胞内部，帮助我们身体正常运作。
就像我们生活中的各种“过门”一样，氨基酸也得靠不同的“门卫”才能顺利进入细胞，实现最终的目标。
人体所需8大氨基酸
人体所需8大氨基酸人体所需8大氨基酸，也被称为必需氨基酸，是构成蛋白质的基本单元。
由于人体无法自行合成这些氨基酸，因此必须从食物中摄入。
以下是详细讲解人体所需8大氨基酸。
第一步：谷氨酸和丙氨酸谷氨酸和丙氨酸是人体必需的两种氨基酸，它们可以互相转化，形成其他氨基酸和化合物。
谷氨酸和丙氨酸参与体内蛋白质的合成和维持人体能量代谢，同时也可以增强人体免疫力。
第二步：赖氨酸和色氨酸赖氨酸和色氨酸是另外两种必需氨基酸，它们可以通过食物摄入得到。
赖氨酸对肌肉生长和修复非常重要，同时还可以提高人体对钙和铁的吸收。
而色氨酸则能够帮助人体产生血清素和一些其他神经递质，有益于降低焦虑和抑郁等问题。
第三步：异亮氨酸、苏氨酸和硫氨酸异亮氨酸、苏氨酸和硫氨酸被认为是必需的支链氨基酸，它们可以协助体内合成组织和细胞。
异亮氨酸特别适用于肌肉修复和生长，而硫氨酸则有助于维持血液中的抗氧化剂水平。
第四步：精氨酸精氨酸被认为是人体必需的条件性氨基酸，这意味着在生长和发展期，人体需要大量的精氨酸。
它可以协助人体合成蛋白质和肌肉组织，同时还可以提高人体的免疫力和肾脏功能。
总结起来，这8种氨基酸对于人体的生长、发育和保健都非常重要。
为了保持身体的健康和日常生活的正常运转，我们需要从食物中获得这些必需氨基酸。
一般而言，蛋白质含量丰富的食物（如肉类、豆类、鱼类和鸡蛋）可以为我们提供这些氨基酸，因此在日常饮食中应该多摄入这些食物。
同时，对于素食者来说，一定要注意氨基酸的摄入量，可以通过豆腐、蘑菇等植物蛋白来获得。
高中生物氨基酸讲课教案
高中生物氨基酸讲课教案
授课对象：高中生物学学生
课时安排：1课时
教学目标：
1. 了解氨基酸的基本概念和结构特点；
2. 掌握氨基酸在生物体内的作用和重要性；
3. 能够分辨不同氨基酸的结构和功能。
教学内容：
1. 氨基酸的基本概念和结构特点；
2. 氨基酸的分类和常见氨基酸；
3. 氨基酸在生物体内的作用和重要性。
教学准备：
1. PPT课件；
2. 氨基酸模型或图片；
3. 氨基酸的结构式和功能介绍。
教学步骤：
1. 引入：通过展示氨基酸的结构模型或图片引发学生对氨基酸的认识和兴趣；
2. 理论讲解：介绍氨基酸的结构特点、分类和常见氨基酸，阐述氨基酸在生物体内的作用
和重要性；
3. 互动讨论：与学生互动讨论氨基酸的相关问题，引导学生分辨不同氨基酸的结构和功能；
4. 总结梳理：总结本节课的重点内容，强化学生的记忆和理解；
5. 作业布置：布置相关作业，巩固学生对氨基酸知识的理解和掌握。
教学手段：
1. PPT课件展示；
2. 互动问答和讨论；
3. 氨基酸模型或图片展示。
教学评估：
1. 课堂互动表现；
2. 作业完成情况；
3. 学生对氨基酸知识的掌握情况。
教学延伸：
1. 让学生进一步了解氨基酸在蛋白质合成中的作用；
2. 组织学生实验，观察氨基酸在生物体内的作用和效果。
以上为氨基酸讲课教案范本，可根据实际情况进行调整和修改。
氨基酸的结构与功能
氨基酸的结构与功能
氨基酸是生物体内蛋白质的基本组成单元，也是维持生命活动的重要
物质。
每个氨基酸分子都由一个氨基组团（-NH2）、一个羧基组团（-COOH）、一个中央的碳原子和一个特异侧链组成。
根据侧链结构的不同，
氨基酸可以分为20种不同的类型。
氨基酸的功能包括构建蛋白质、补充能量、参与新陈代谢、作为信号
分子以及提供身体所需的重要物质等。
首先，氨基酸通过共价键的形式连接在一起，形成蛋白质的链状结构。
这种连接称为肽键，通过肽键的形成，氨基酸能够形成多肽链或多肽链与
其他生物分子形成的复合物。
蛋白质分子的结构决定了其特定的功能，例
如酶、抗体、结构蛋白等。
其次，氨基酸可以通过代谢途径提供能量。
由于氨基酸分子的组成结构，其可以进行氧化分解，产生能量供给生物体内的各种代谢需求。
氨基酸还可以作为重要的代谢产物。
例如，丝氨酸和组氨酸是组成蛋
白质的必需氨基酸，是身体正常生长和发展所必需的。
组氨酸还可以作为
神经递质，参与调节中枢神经系统的功能。
一些氨基酸还具有荷尔蒙样的作用。
例如，酪氨酸是合成多巴胺、去
甲肾上腺素和肾上腺素的前体物质，具有调节中枢神经系统功能的作用；
色氨酸是合成5-羟色胺的前体物质，也是晚上产生褪黑素的必需物质。
此外，氨基酸还可以通过转化为其他物质来参与生物体的正常功能。
例如，苏氨酸和蛋氨酸可以转化为泛酸，参与DNA和RNA的合成。
半胱氨
酸可以作为两个氨基酸分子之间的连接剂，构成蛋白质分子的二硫键。
素
氨酸被转化为肌氨酸，参与调节尿色素的合成和转化。
氨基酸的结构与性质
氨基酸的结构与性质氨基酸是生命中的基本分子之一，它是构成生物体内蛋白质的组成单元，同时还在许多代谢反应中发挥重要作用。
氨基酸的结构与性质涉及到它的化学组成、空间结构以及在生物体内的功能。
以下将详细介绍氨基酸的结构与性质。
一、氨基酸的化学结构：氨基酸由中心碳原子（α-C）和与之相连的四个基团组成：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）、一个氢原子（-H）和一个侧链基团（R）。
1.氨基：-NH2，和一个氢原子连接，是氨基酸的一个常见特点。
2.羧基：-COOH，和一个氢原子连接，为氨基酸的另一个特点。
3.氢原子：-H，连接在中心碳原子上，可以与侧链基团相互作用。
4.侧链基团：R是氨基酸的特异性标志，不同的R导致了不同的氨基酸种类。
二、氨基酸的分类：氨基酸可以根据其侧链基团的性质被分为极性、非极性、酸性和碱性氨基酸。
1.极性氨基酸：侧链中含有氢键供体或受体，可以与其他极性物质相互作用。
酪氨酸、赖氨酸、组氨酸等就是极性氨基酸的代表。
2.非极性氨基酸：侧链中没有明显的极性基团，通常是脂溶性的。
丙氨酸、丝氨酸、亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
3.酸性氨基酸：侧链中含有羧基，可以失去质子。
谷氨酸、门冬氨酸是常见的酸性氨基酸。
4.碱性氨基酸：侧链中含有氨基，在适当的条件下可以接受质子。
赖氨酸、精氨酸等属于碱性氨基酸。
三、氨基酸的空间结构：氨基酸通常以L型存在，这是由于侧链基团的位置而决定的。
在L型氨基酸中，羧基位于左侧，而氨基位于右侧。
D型氨基酸存在于一些细菌细胞壁中，而在自然界中D型氨基酸几乎不见。
氨基酸的侧链基团的位置和性质决定了氨基酸的生物功能和化学反应。
侧链基团的大小、电荷、极性、亲水性等属性对蛋白质的结构和功能起着重要的影响。
四、氨基酸的性质：1.酸碱性：氨基酸可以通过羧基中的羟基（-OH），羟基的质子（H+），以及氨基中的氨基质子（NH3+）与其他分子发生酸碱反应。
2.缔合特性：在生物体内，通过形成酯、肽和烷基缔合等化学反应，氨基酸可以与其他分子形成化学连接。
氨基酸的结构及性质
氨基酸的结构及性质氨基酸是生物体内重要的有机分子，它们包含一个氨基（NH2）基团和一个酸基（COOH）基团。
我们常常会将它们简写为“R-氨基酸”，其中“R”代表一个不同的侧链基团。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，也是生物体内许多重要分子的前体。
氨基酸的性质与其侧链基团的差异有关。
氨基酸可以分为两类：极性和非极性的。
极性氨基酸的侧链含有亲水基团，例如酪氨酸（tyrosine）和丝氨酸（serine）。
非极性氨基酸的侧链则不含有亲水基团，例如丙氨酸（alanine）和异亮氨酸（isoleucine）。
氨基酸还可以根据其侧链的不同特点进一步分类。
以下是几种常见的氨基酸及其性质：1. 酸性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个可解离的羧基（COOH），因此它们在溶液中具有酸性。
酸性氨基酸包括谷氨酸（glutamic acid）和天冬氨酸（aspartic acid）。
2. 碱性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个或多个可离子化的氨基基团（NH2）。
碱性氨基酸包括赖氨酸（lysine）和精氨酸（arginine）。
这些氨基酸在溶液中具有碱性。
3. 非极性氨基酸：这些氨基酸的侧链基团不带有电荷，因此它们在溶液中是非极性的。
非极性氨基酸包括甲硫氨酸（methionine）和苯丙氨酸（phenylalanine）。
4.极性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有亲水基团，因此它们在溶液中具有亲水性。
极性氨基酸可以进一步分为两类：带有极性非带电侧链的和带有偏极性侧链的。
• 带有极性非带电侧链的氨基酸包括色氨酸（tryptophan）和酪氨酸（tyrosine）。
它们在溶液中与水分子进行氢键形成稳定的结构。
• 带有偏极性侧链的氨基酸包括苏氨酸（threonine）和丝氨酸（serine）。
它们的侧链含有可以与水分子形成氢键的羟基基团。
此外，氨基酸还具有缔合成蛋白质的能力。
在蛋白质合成中，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
肽键是氨基酸之间的共价键，连接氨基酸的α-氨基与α-酸基。
王镜岩-生物化学I-第2章 脂质—第3章 氨基酸讲解
共价键由双电子形成断裂时：
一种是异裂反应 一种是均裂反应：两电子均分给两个产物。 此过程中产生的分裂物称为自由基。
均裂（homolysis）
A ：B
A. + B.
自由基的形成：
①辐射诱导
H2O→hv H·＋·OH＋eaq-
②热诱导
(C6H5COO)2→△2C6H5COO ·→ ·C6H5+CO2
③单电子氧化还原
H3C C C C C C C
H2
H2
H2
CCCCC H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C H2
C H2 C
H
H CH
C OH
H3C C C C C C C C C
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
CH2
C
H2N CH
糖 脂
单糖及单糖 聚合物
O
极
质激素） 其他脂类：维生素A、D、E、K等。
II 按能否被碱水解分类
可皂化脂类：一类能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
不可皂化脂类：不能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
主要有不含脂肪酸的萜类和类固醇类。
Ⅲ 脂质在水中和水界面上的行为不同
极性 非极性
（三）脂质的功能
1. 贮存脂质 2.结构脂质 3.活性脂质
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸：
pI=（pK1+pK2）/2
对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值
之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，
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氨基酸的讲解
一、判断题
（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
（）5．限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。
（）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。
（）8．尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。
（）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
二、选择题（单选题）
1．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为：
A．氧化脱氨基B．还原脱氨基C．直接脱氨基D．转氨基E．联合脱氨基
2．成人体内氨的最主要代谢去路为：
A．合成非必需氨基酸B．合成必需氨基酸C．合成NH4+随尿排出D．合成尿素E．合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等
3．转氨酶的辅酶组分含有：
A．泛酸B．吡哆醛（或吡哆胺）C．尼克酸D．核黄素E．硫胺素
4．GPT（ALT）活性最高的组织是：
A．心肌B．脑C．骨骼肌D．肝E．肾
5．嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行？
A．肝B．肾C．脑D．肌肉E．肺
6．嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自：
A．天冬氨酸的α-氨基B．氨基甲酰磷酸C．谷氨酸的α-氨基D．谷氨酰胺的酰胺基E．赖氨酸上的氨基
7．在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？
A．鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B．瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸
C．精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D．精氨酸→鸟氨酸+尿素E．草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸
8．鸟氨酸循环的限速酶是：
A．氨甲酰磷酸合成酶ⅠB．鸟氨酸氨基甲酰转移酶C．精氨酸代琥珀酸合成酶D．精氨酸代琥珀酸裂解酶E．精氨酸酶
9．氨中毒的根本原因是：
A．肠道吸收氨过量B．氨基酸在体内分解代谢增强C．肾功能衰竭排出障碍
D．肝功能损伤，不能合成尿素E．合成谷氨酸酰胺减少
10．体内转运一碳单位的载体是：
A．叶酸B．维生素B12 C．硫胺素D．生物素E．四氢叶酸11．下列哪一种化合物不能由酪氨酸合成？
A．甲状腺素B．肾上腺素C．多巴胺D．苯丙氨酸E．黑色素12．下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸？
A．丙氨酸B．苯丙氨酸C．丝氨酸D．羟脯氨酸E．亮氨酸13．鸟
氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于：
A．游离氨B．谷氨酰胺C．天冬酰胺D．天冬氨酸E．氨基甲酰磷酸
14．下列物质哪一种是体内氨的储存及运输形式？
A．谷氨酸B．酪氨酸C．谷氨酰胺D．谷胱甘肽E．天冬酰胺15．白化症是由于先天性缺乏：
A．酪氨酸转氨酶B．苯丙氨酸羟化酶C．酪氨酸酶D．尿黑酸氧化酶E．对羟苯丙氨酸氧化酶
16.转氨酶的辅酶是：
A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 E.烟酰胺
17. γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:
A．Gln B．His C．Glu D．Phe E. Tyr
18. 下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：
A．羧肽酶B．胰蛋白酶C．胃蛋白酶D．胰凝乳蛋白酶 E. 亮氨酸氨肽酶
19. 尿素合成的中间产物氨甲酰磷酸的合成部位在：
A．细胞核 B. 细胞浆 C. 线粒体 D. 叶绿体 E. 内质网20. 提出三羧酸循环和鸟氨酸循环的科学家是：
A．Krebs B. Watson C. Paulin D. Lipmann E. Warburg
三、多选题
1．体内提供一碳单位的氨基酸有：
A．甘氨酸B．亮氨酸C．色氨酸D．组氨酸
2．生酮氨基酸有：
A．酪氨酸B．鸟氨酸C．亮氨酸D．赖氨酸
3．组织之间氨的主要运输形式有：
A．NH4Cl B．尿素C．丙氨酸D．谷氨酰胺
4．一碳单位的主要形式有：
A．-CH=NH B．-CHO C．-CH2- D．-CH3
5．直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有：
A．鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸B．天冬氨酸C．谷氨酸或谷氨酰胺D．N-乙酰谷氨酸
四、判断题
（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
（）5．生物固氮作用需要厌氧环境，是因为钼铁蛋白对氧十分敏感。
（）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。
（）8．固氮酶不仅能使氮还原为氨，也能使质子还原放出氢气。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。
（）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
五、填空题
1. 胰液中的内肽酶类有：_______、_________及________；外肽酶类有：________及___________。
2. 各种转氨酶和脱羧酶均以________或_________为辅酶，它们在反应过程中起氨基传递体的作用。
3．急性肝炎时血清中的_____________活性明显升高，心肌梗塞时血清中___________活性明显上升。
此种检
查在临床上可用作协助诊断疾病和预后判断的指标之一。
4．氨在血液中主要是以__________及___________两种形式被运输。
5. 尿素分子中两个N原子，分别来自__________和____________。
六、简答题
1. 什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？
2. 用反应式说明α-酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与？
七、问答题
1. 利用一分子软脂酸完全氧化（净生成）产生的ATP合成尿素，能合成多少分子尿素？
2．某电视广告中推出一种含17种氨基酸的补品，其中有几种必需氨基酸，你看了该广告后，有什么感想？
第30章氨基酸降解代谢的答案一、判断题
1.对；
2.对；
3. 错；
4.错；
5.错；
6.错；
7.对；
8.错；
9.对；10.对。
二、单选题
1．E 2．D 3．B 4．D 5．D 6．A 7．B 8．C 9．D 10．E 11．D 12．B 13．D 14．C 15．C 16. D 17. C 18. B 19. C 20. A
三、多选题
1．ACD 2．ACD 3．CD 4．ABCD 5．AB
四、判断题
1.对
2.对
3.错
4.错
5.错
6.错
7.对
8.对
9.对10.对
五、填空题
1. 胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶羧基肽酶氨基肽酶
2. 磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺
3．GPT GOT
4．丙氨酸谷氨酰胺
5. 氨；天冬氨酸
六、简答题
1.必需氨基酸：生物体本身不能合成而为机体蛋白质合成所必需的氨基酸称
为必需氨基酸，人的必需氨基酸有8 种。
非必需氨基酸：生物体本身能合成的蛋白质氨基酸称为非必需氨基酸，人的
非必需氨基酸有12 种。
2. 有2条途径
（1）谷氨酸脱氢酶反应：
α-酮戊二酸+ NH3 +NADH →谷氨酸+ NAD+ + H2O
（2）谷氨酸合酶-谷氨酰胺合酶反应：
谷氨酸+ NH3 +ATP →谷氨酰胺+ADP + Pi + H2O
谷氨酰胺+α-酮戊二酸+ 2H → 2 谷氨酸
还原剂（2H）：可以是NADH、NADPH 和铁氧还蛋白
七、问答题
1. 要点：从软脂酸的活化，脂酰COA β-氧化生成乙酰COA，所生成的8分子乙酰COA进入三羧酸循环，最后生成的总108分子ATP，减去活化用去的2个ATP，净生成106分子ATP分子；合成一分子尿素需要消耗4分子ATP；所以106分子ATP能合成27分子尿素（老算法是32）。
2. 这一广告不科学。
首先，对人体有营养保健价值的的物质是多方面的，仅有氨基酸，并不是对任何人都有效。
其次，就氨基酸而言，人体必需的氨基酸有8种（L、I、V、M、T、K、W、F），另有2种半必须氨基酸（H、R），即在有条件的，在某些情况下可能大量需要。
因此，该补品中的17种氨基酸，对人体能起作用的仅其中的一半；另外，这17种氨基酸中的必需氨基酸的种类和所占
的比例是其营养价值的重要方面。