构成蛋白质的氨基酸
湖北民族学院医学院生物化学试题蛋白质化学
一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、、4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、；次级键中属于共价键的是键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
而当肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。
8．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
9．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。
10．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。
其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
11．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。
12．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。
20种必须氨基酸分类
20种必须氨基酸分类20种必需氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，对于人体的生长发育和维持正常生理功能起着重要作用。
下面将对这20种氨基酸进行分类并进行详细介绍。
第一类：必需氨基酸（9种）必需氨基酸是指人体无法自行合成，必须通过食物摄入的氨基酸。
这9种氨基酸是艾斯恩酸（异亮氨酸）、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、蛋氨酸和甲硫氨酸。
艾斯恩酸（异亮氨酸）是一种支链氨基酸，它参与蛋白质的合成和维持肌肉组织的健康。
亮氨酸是一种能够增强免疫系统功能和促进蛋白质合成的氨基酸。
赖氨酸是一种重要的生长因子，对于婴儿的生长发育尤为重要。
色氨酸是合成血清素的前体物质，对于调节情绪和睡眠有重要作用。
苏氨酸是一种参与合成谷胱甘肽的氨基酸，具有抗氧化作用。
苯丙氨酸是一种重要的神经递质，对于大脑功能的发育和维持有重要作用。
缬氨酸是一种参与能量代谢和蛋白质合成的氨基酸。
蛋氨酸是一种稀有的氨基酸，对于维持肝脏健康和合成胆固醇有重要作用。
甲硫氨酸是一种含有硫元素的氨基酸，对于维持皮肤的健康和合成胱氨酸有重要作用。
第二类：半必需氨基酸（6种）半必需氨基酸是指在特定情况下，人体需要增加摄入的氨基酸。
这6种氨基酸是组氨酸、天冬氨酸、酪氨酸、精氨酸、鸟氨酸和甲硫基丙氨酸。
组氨酸是一种在免疫应答中起重要作用的氨基酸，参与组织修复和炎症反应。
天冬氨酸是一种重要的神经递质，参与多种神经功能的调节。
酪氨酸是一种参与蛋白质合成和神经传递的氨基酸。
精氨酸是一种重要的代谢产物，参与能量代谢和氮代谢。
鸟氨酸是一种重要的抗氧化剂，对于维护细胞健康有重要作用。
甲硫基丙氨酸是一种富含硫元素的氨基酸，参与肌肉合成和能量代谢。
第三类：非必需氨基酸（5种）非必需氨基酸是指人体可以自行合成的氨基酸。
这5种氨基酸是丙氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、酸化酪氨酸和丝氨酸。
丙氨酸是一种重要的能量来源，参与糖原的合成和分解。
谷氨酸是一种重要的神经递质，参与多种神经功能的调节。
蛋白质的基本组成单位---氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
蛋白质氨基酸的定义
蛋白质氨基酸的定义介绍蛋白质是生物体内重要的宏分子，是组织和细胞的基本结构与功能单位，也参与许多生物活动过程。
而氨基酸则是蛋白质的构成单位，是蛋白质的基本结构单元。
蛋白质通过氨基酸的线性排列以及它们之间的化学键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构。
氨基酸的结构氨基酸是由一个中心碳原子（α-碳）与一个氨基、一个羧基、一个氢原子以及一个侧链构成的。
侧链的差异决定了氨基酸的性质与功能。
氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为以下几类：构成氨基酸序列的20种氨基酸20种氨基酸被称为标准氨基酸，它们在细胞内广泛存在，共同构成了绝大部分的蛋白质。
这些氨基酸是赋予蛋白质以不同功能和结构的关键。
1.丙氨酸（Alanine，简称Ala，A）2.缬氨酸（Valine，简称Val，V）3.丁氨酸（Leucine，简称Leu，L）4.谷氨酸（Glutamic acid，简称Glu，E）5.天冬酰氨酸（Asparagine，简称Asn，N）6.脯氨酸（Proline，简称Pro，P）7.苯丙氨酸（Phenylalanine，简称Phe，F）8.天冬氨酸（Aspartic acid，简称Asp，D）9.Isoleucine（简称Ile，I）10.Glycine（简称Gly，G）11.Lysine（简称Lys，K）12.Arginine（简称Arg，R）13.Methionine（简称Met，M）14.Histidine（简称His，H）15.Cysteine（简称Cys，C）16.Threonine（简称Thr，T）17.Tyrosine（简称Tyr，Y）18.Tryptophan（简称Trp，W）19.Serine（简称Ser，S）20.Glutamine（简称Gln，Q）脱氧氨基酸这些氨基酸与标准氨基酸相似，但缺少一个羟基。
稀有氨基酸这些氨基酸在蛋白质中出现的频率较低，但在特定蛋白质中起重要作用。
氨基酸的生理功能氨基酸在生物体内发挥着多种重要的生理功能，主要包括以下几个方面：蛋白质合成氨基酸是蛋白质的基本组成部分，通过氨基酸的线性排列以及化学键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构，形成功能性蛋白质。
氨基酸对应名称
氨基酸对应名称氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们通过肽键连接在一起形成长链，进而折叠成具有特定功能的蛋白质分子。
氨基酸的种类繁多，每一种都有其独特的名称、结构以及功能特性。
在生物体内，氨基酸不仅参与蛋白质的合成，还作为信号分子、能量来源以及多种生化反应的中间产物。
下面将详细介绍一些常见的氨基酸及其对应的名称。
丙氨酸（Alanine）：丙氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质结构中起到填充空间的作用。
丙氨酸的侧链只是一个简单的甲基，因此它在溶液中的溶解性较好，不容易与其他分子形成强烈的相互作用。
精氨酸（Arginine）：精氨酸是一种碱性氨基酸，其侧链含有一个胍基团，这使得精氨酸在生理pH条件下带正电荷。
精氨酸在蛋白质中经常参与与其他带负电荷分子的相互作用，如DNA和RNA。
天冬酰胺（Asparagine）：天冬酰胺是一种中性氨基酸，其侧链含有一个酰胺基团。
天冬酰胺在蛋白质中可以形成氢键，参与稳定蛋白质的三维结构。
天冬氨酸（Aspartic Acid）：天冬氨酸是一种酸性氨基酸，其侧链含有一个羧基团，在生理pH条件下带负电荷。
天冬氨酸经常与带正电荷的氨基酸形成盐桥，稳定蛋白质的结构。
半胱氨酸（Cysteine）：半胱氨酸是一种含硫氨基酸，其侧链含有一个巯基团。
半胱氨酸的巯基具有很强的反应性，可以与其他半胱氨酸的巯基形成二硫键，这对于稳定蛋白质的折叠状态至关重要。
谷氨酰胺（Glutamine）：谷氨酰胺是一种中性氨基酸，其侧链含有一个酰胺基团。
与天冬酰胺类似，谷氨酰胺在蛋白质结构中也能形成氢键。
谷氨酸（Glutamic Acid）：谷氨酸是一种酸性氨基酸，其侧链含有一个额外的羧基团。
谷氨酸在生理条件下带负电荷，可以与带正电荷的分子或离子相互作用。
甘氨酸（Glycine）：甘氨酸是最简单的氨基酸，其侧链只是一个氢原子。
甘氨酸的小巧结构使得它在蛋白质中能够轻松地适应各种紧密的空间构象。
组氨酸（Histidine）：组氨酸是一种含咪唑环的碱性氨基酸。
医学院生物化学试题——蛋白质化学
一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是赖氨基酸和精氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬氨基酸和谷氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有色氨基酸、 luo 氨基酸或苯丙氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是 -OH ；半胱氨酸的侧链基团是 -SH ；组氨酸的侧链基团是 N NH 。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是 Ser 、 Cys 、 His 、4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物的颜色是紫红；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示亮黄色。
5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有二硫键、疏水键、离子键、范德华力；次级键中属于共价键的是二硫键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢键。
而当肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。
8．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面的水化膜和同性电荷斥力。
9．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是溶解度最低、电场中无电泳行为。
10．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的空间结构被破坏造成的。
其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的二硫键破坏。
构成蛋白质的氨基酸种类
甘氨酸
Gly 75.05
在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。
14
丝氨酸
Ser 105.06
是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压
15
半胱氨酸Cys 121.来自2异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。
16
酪氨酸
Tyr 181.09
构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二）
序号
分类
名称
分子量及缩写
生理功能和作用
非
必
需
氨
基
酸
11
丙氨酸
Ala 89.06
预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。
12
脯氨酸
Pro 115.08
脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造成皮肤下垂和起皱的作用。
3
色氨酸
Trp 204.11
促进胃液及胰液的产生；
4
苯丙氨酸
Phe 165.09
参与消除肾及膀胱功能的损耗；
5
苏氨酸
Thr 119.18
有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
6
异亮氨酸
Ile 131.11
参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
7
亮氨酸
Leu 131.11
极性氨基酸
（亲水氨基酸）
极性不带电荷
甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺
极性带正电荷
（碱性氨基酸）
赖氨酸、精氨酸、组氨酸、
极性带负电荷
组成蛋白质的21种氨基酸
组成蛋白质的21种氨基酸蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子。
在自然界中，有20种标准氨基酸构成了绝大多数蛋白质，这些氨基酸是：1.丙氨酸（Alanine, Ala, A）2.精氨酸（Arginine, Arg, R）3.天冬氨酸（Aspartic acid, Asp, D）4.天冬酰胺（Asparagine, Asn, N）5.半胱氨酸（Cysteine, Cys, C）6.谷氨酸（Glutamic acid, Glu, E）7.谷氨酰胺（Glutamine, Gln, Q）8.甘氨酸（Glycine, Gly, G）9.组氨酸（Histidine, His, H）10.异亮氨酸（Isoleucine, Ile, I）11.亮氨酸（Leucine, Leu, L）12.赖氨酸（Lysine, Lys, K）13.甲硫氨酸（Methionine, Met, M）14.苯丙氨酸（Phenylalanine, Phe, F）15.脯氨酸（Proline, Pro, P）16.丝氨酸（Serine, Ser, S）17.胸腺嘧啶核苷酸（Threonine, Thr, T）18.色氨酸（Tryptophan, Trp, W）19.酪氨酸（Tyrosine, Tyr, Y）20.缬氨酸（Valine, Val, V）除了这20种标准氨基酸外，还有一种特殊的氨基酸被遗传密码指定插入到某些蛋白质中，那就是：21.角氨酸（Selenocysteine, Sec, U）角氨酸被认为是第21种“标准”氨基酸，虽然它并不是由标准的遗传密码直接编码的，而是通过一个特殊的机制在RNA水平上进行插入。
角氨酸含有一个罕见的硒原子，使其在生物化学过程中具有独特的性质。
有时候，还会提到第22种氨基酸：22.吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyl, O）吡咯赖氨酸在所有生物体中都非常罕见，仅在一些甲烷产生微生物和某些古细菌中的特定蛋白中发现。
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构成蛋白质的氨基酸
组成蛋白质的氨基酸有20种，天然氨基酸有多种，但多数是不参与蛋白质组成的，只有这这二十种氨基酸参与蛋白质组成，因此又称为蛋白质氨基酸。
这二十种氨基酸是：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
蛋白质就是由相同的氨基酸组成。
人体内共计22种氨基酸，其中存有14种人体自身能制备，存有8种在生命过程中大量须要，但人体自身无法制备，就可以从食物中摄入。
8种就可以从体外摄入的氨基酸被称作“必需氨基酸”，分别就是：赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸。
赖氨酸可以调节人体代谢平衡，促进胃蛋白酶和胃酸分泌。
蛋氨酸与人体内各种含硫化合物代谢密切相关，胆酸、胆碱、肌酸、肾上腺素等化合物中的甲基都来自于蛋氨酸。
色氨酸生成大脑中重要的神经传递物质——5-羟色胺，影响神经和睡眠系统功能。
苯丙氨酸转化为酪氨酸，这是去甲肾上腺素、肾上腺素、甲状腺素的母体化合物。
缬氨酸影响中枢神经系统功能。
亮氨酸影响糖代谢。
异氨酸对于神经系统、贫血及肌肉蛋白质代谢极为重要。
苏氨酸参与脂肪代谢，脂肪肝与缺乏苏氨酸有关。