考研生物化学-9
生物化学考研名词解释
名词解释1.谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸结合而成的含有巯基的三肽，在体内有抗氧化和清除自由基的作用。
2.酮体：在脂肪酸代谢过程中，生成的乙酰-CoA转化为乙酰乙酸、D-β-羟丁酸、丙酮，这三个化合物统称为酮体。
3.冈崎片段：在DNA半不连续复制过程中，滞后链合成过程中，首先合成较短的DNA片段，称为冈崎片段。
4.超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质分子中，经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是α螺旋和β折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构，包括αα、ββ、βαβ。
5.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，这些亚基可以是相同的，也可以不同的，相当数量的寡聚酶是调节酶，在代谢调控中起重要作用。
6.蛋白质的变性作用：蛋白质在受到热、酸、碱、重金属及变性剂的作用后，天然构象遭到破坏，导致其生物活性丧失的一种现象。
7.氧化磷酸化：是NADH和FADH2上的电子通过一系列电子传递载体传递给O2，伴随着NADH和FADH2的再氧化，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。
8.半保留复制：在DNA复制过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种方式成为半保留复制。
9.第二信使：在生物学里是胞内信号分子，负责细胞内信号转导，是第一信使分子与细胞表面受体结合后，在细胞内产生或释放到细胞内的小分组物质，有助于信号向胞内传递。
10.粘性末端：当一种限制性内切酶在一个特异性的碱基序列处切断DNA时，就可以在切口处留下几个未配对的核苷酸片段，即5’突出。
这些片段可以通过重叠的5’末端形成的氢键相连，或者通过分子内环化。
因此称这些片段具有粘性，叫做粘性末端。
11.别构效应：是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
12.增色效应：指因DNA分子结构的改变，摩尔吸光系数增大的现象，成为增色效应。
生物化学专业考研测试有哪些题型及答案
生物化学专业考研测试有哪些题型及答案生物化学专业考研测试有哪些题型及答案考生们在面对生物化学考研的时候，需要把测试题型了解清楚，并找到答案。
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生物化学专业考研测试题及答案一、单项选择题1.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应2.真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是A.H1、H2、H3、H4各两分子B.H1A、H1B、H2B、H2A各两分子C.H2A、H2B、H3A、H3B各两分子D.H2A、H2B、H3、H4各两分子E.H2A、H2B、H4A、H4B各两分子3.活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢：A.ATPB.糖C.脂肪D.周围的热能4.对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定5.三羧酸循环的限速酶是：A.丙酮酸脱氢酶B.顺乌头酸酶C.琥珀酸脱氢酶D.延胡索酸酶E.异柠檬酸脱氢酶6.三羧酸循环中哪一个化合物前后各放出一个分子CO2：A.柠檬酸B.乙酰CoAC.琥珀酸D.α-酮戊二酸7.蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是：A.C端到N端B.从N端到C端C.定点双向进行D.C端和N端同时进行8.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确9.下述从乙酰CoA合成软脂酸的说法，哪些是正确的(多选)?A.所有的氧化还原反应都以NADPH做辅助因子;B.在合成途径中涉及许多物质，其中辅酶A是唯一含有泛酰巯基乙胺的物质;C.丙二酰单酰CoA是一种“被活化的“中间物;D.反应在线粒体内进行。
考研生物化学-9_真题-无答案
考研生物化学-9(总分100,考试时间90分钟)一、判断题1. 断开胰岛素分子中的A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。
A. 正确B. 错误2. 免疫球蛋白由两条轻链和两条重链组成。
抗体和抗原的结合只涉及轻链。
A. 正确B. 错误3. 抗体在体内除了识别抗原与结合抗原作用外还具有杀伤抗原的作用。
A. 正确B. 错误4. 组蛋白是一类碱性蛋白，它含有很多的组氨酸。
A. 正确B. 错误5. 血液凝结时，血纤维蛋白的几条可溶性肽链随时可以通过非共价键的高度聚合成为不溶性的血纤维蛋白的凝块。
A. 正确B. 错误6. 完成折叠的蛋白质，其分子内氢键的数目倾向于达到最大。
A. 正确B. 错误7. 自然界的蛋白质和多肽类物质均由L型氨基酸组成。
A. 正确B. 错误8. BPG的存在可降低血红蛋白与氧的亲和力。
A. 正确B. 错误9. 所有已知天然蛋白(或肽)中的氨基酸残基都是L构型。
A. 正确B. 错误10. 谷胱甘肽是一个典型的3肽，具有2个肽键、一个α氨基和一个α羧基。
A. 正确B. 错误二、简答与论述题1. 试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。
2. 为什么蛋白质在细胞中能保持相对稳定性?3. 人体血液中的白蛋白主要起什么作用?白蛋白含量过低会造成什么影响?为什么?4. 比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单说明。
5. 血红蛋白氧离曲线为何呈S形?6. 简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。
7. (1)什么是蛋白质的四级结构?以血红蛋白为例说明之。
(2)以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义，比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同。
8. 血红蛋白氧饱和度与氧分压关系曲线的特征如何?有何生理意义?在体外，用下列方法处理对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响?9. pH从7.0增加到7.4。
10. CO2分压从13.33×102Pa(10torr)增加到53.33×102Pa(40torr)。
研究生《生物化学》考试大纲
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。
（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
考研农学门类联考《415动物生理学与生物化学》生物化学-核酸的生物合成【圣才出品】
第9章核酸的生物合成一、单项选择题1．真核基因表达受下列哪个成分调控？（）A．操纵基因B．非组蛋白C．组蛋白D．阻遏蛋白【答案】B【解析】真核基因的表达调控没有操纵子结构，真核生物的调控序列是指DNA中与转录启动和调控有关的核苷酸序列，包括：启动子、增强子及沉默子，受基因调节蛋白的调控，基因调节蛋白属于非组蛋白。
因此答案选B。
2．DNA半保留复制时，如果亲代DNA完全被放射性同位素标记，在无放射性标记的溶液中经过两轮复制所得到的4个DNA分子为（）。
A．都带有放射性B．其中一半分子无放射性C．其中一半分子的每条链都有放射性D．都没有放射性【答案】B【解析】DNA复制为半保留复制，经两轮复制后，其中一半分子无放射性，有一半分子的一条链由放射性。
因此答案选B。
3．关于转录的叙述下列哪一项是正确的？（）A．mRNA是翻译的模板，转录只是指合成mRNA的过程B．转录需RNA聚合酶，是一种酶促的核苷酸聚合过程C．逆转录也需要RNA聚合酶D．DNA复制中合成RNA引物也是转录【答案】B【解析】A项，转录是指遗传信息由基因转移到RNA的过程，包括mRNA、tRNA、rRNA等；C项，参与逆转录的酶是逆转录酶，不需要RNA聚合酶；D项，DNA复制中合成RNA引物不是遗传信息的传递过程。
因此答案选B。
4．下列不是操纵子的组成部分的是（）。
A．结构基因B．启动子C．操纵基因D．阻遏物【答案】D【解析】ABC三项，操纵子包括在功能上彼此相关的结构基因和控制部位，控制部位是由启动子和操纵基因构成。
因此答案选D。
5．下列（）参与打开DNA双螺旋结构。
A．引物酶B．端粒酶C．拓扑异构酶D．解螺旋酶【答案】D【解析】A项，引物酶是用来合成引物的；B项，端粒酶是一种核糖核蛋白酶，它催化端粒中重复单元的合成，用以维持端粒长度及功能；C型，拓扑异构酶是在超螺旋解旋和形成过程中起作用。
因此答案选D。
6．下列（）导致的DNA损伤导致生物体死亡的可能性最大。
生物化学考研知识点总结
生物化学复习资料名词解释：1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一p H时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。
8D N A的变性：在某些理化因素的作用下，D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂，使D N A 双螺旋结构松散，变成单链，称D N A变性。
9D N A的复性：变性D N A在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为D N A的复性。
10核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为D N A酶和R N A酶。
11酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
考研备考：生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类地影响是巨大地.生物学技术渗透于社会生活地众多领域，食品生产中地转基因大豆、啤酒用于制衣地优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品地生产和开发以及试管婴儿技术地应用，逐渐流行推广起来地生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术地应用.生物学地最新研究成果都会引起世人地注意，如此新兴和前景广阔地专业自然吸引了广大同学地考研兴趣.为此，针对生物学专业课基础阶段地复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结：第一章糖类化学学习指导：糖地概念、分类以及单糖、二糖和多糖地化学结构和性质.重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)地结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象型及型;α及β型;单糖地物理和化学性质.以及二糖和多糖地结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖地提取、纯化和鉴定.资料个人收集整理，勿做商业用途第二章脂类化学学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂地组分、结构和性质.磷脂，糖脂和固醇彼此间地异同.资料个人收集整理，勿做商业用途第三章蛋白质化学学习指导：蛋白质地化学组成，种氨基酸地简写符号、氨基酸地理化性质及化学反应、蛋白质分子地结构(一级、二级、高级结构地概念及形式)、蛋白质地理化性质及分离纯化和纯度鉴定地方法、了解氨基酸、肽地分类、掌握氨基酸与蛋白质地物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构地测定方法、理解氨基酸地通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构地类型及特点，四级结构地概念及亚基、掌握肽键地特点、掌握蛋白质地变性作用、掌握蛋白质结构与功能地关系资料个人收集整理，勿做商业用途第四章核酸化学学习指导：核酸地基本化学组成及分类、核苷酸地结构、和一级结构地概念和二级结构特点地三级结构、地分类及各类地生物学功能、核酸地主要理化特性、核酸地研究方法;全面了解核酸地组成、结构、结构单位以及掌握核酸地性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸地性质;掌握地二级结构模型和核酸杂交技术.资料个人收集整理，勿做商业用途第五章激素化学学习指导：激素地分类;激素地化学本质;激素地合成与分泌;常见激素地结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理.了解激素地类型、特点;理解激素地化学本质和作用机制;理解第二信使学说.资料个人收集整理，勿做商业用途第六章维生素化学学习指导：维生素地分类及性质;各种维生素地活性形式、生理功能.了解水溶性维生素地结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素地结构特点和功能.资料个人收集整理，勿做商业用途第七章酶化学学习指导：酶地作用特点;酶地作用机理;影响酶促反应地因素(米氏方程地推导);酶地提纯与活力鉴定地基本方法;熟悉酶地国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶地基本概念和应用.了解酶地概念;掌握酶活性调节地因素、酶地作用机制;了解酶地分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力地测定方法资料个人收集整理，勿做商业用途第八章生物膜与细胞器学习指导：生物膜地化学组成和结构，“流体镶嵌模型”地要点;原核细胞和真核细胞地显微结构差异和生物膜概念;细胞膜和细胞器地组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白地特征和定位.资料个人收集整理，勿做商业用途第九章糖代谢学习指导：糖地代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关地酶;糖地无氧分解、有氧氧化地概念、部位和过程;糖异生作用地概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用地概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸地氧化脱羧和三羧酸循环地反应过程及催化反应地关键酶及其限速酶调控位点;掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用地概况;光呼吸和途径;理解光反应过程和暗反应过程;了解单糖、蔗糖和淀粉地形成过程.资料个人收集整理，勿做商业用途第十章脂代谢学习指导：脂肪代谢地概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸地氧化过程及其能量地计算;酮体地生成和利用;胆固醇合成地部位、原料及胆固醇地转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白;理解脂肪酸地生物合成途径;了解磷脂和胆固醇地代谢;掌握脂肪酸β氧化过程及能量生成地计算资料个人收集整理，勿做商业用途第十一章蛋白质代谢学习指导：蛋白质和氨基酸地一般代谢途径;个别氨基酸地代谢途径;蛋白质地生物合成和分解;蛋白质代谢地调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间地相互关系.资料个人收集整理，勿做商业用途第十二章核酸代谢学习指导：嘌呤、嘧啶核苷酸地分解代谢与合成代谢地途径;外源核酸地消化和吸收;碱基地分解;核苷酸地生物合成;常见辅酶核苷酸地结构和作用复制地一般规律复制地基本过程;真核生物与原核生物复制地比较;转录地基本概念;参与转录地酶及有关因;原核生物地转录过程转录后加工地意义、、地转录后加工过程;逆转录地过程;逆转录病毒地生活周期地复制：单链病毒地复制，双链病毒地复制传递加工遗传信息;核酸代谢调节.资料个人收集整理，勿做商业用途第十三章生物氧化学习指导：新陈代谢地概念、类型及其特点与高能磷酸化合物地生物学功能;电子传递过程与地生成;呼吸链地组分、呼吸链中传递体地排列顺序;掌握氧化磷酸化偶联机制.生物氧化与能量地产生和转移.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育张老师整理了几个节约时间地准则：一是要早做决定，趁早备考;二是要有计划，按计划前进;三是要跟时间赛跑，争分夺秒.总之，考研是一场“时间战”，谁懂得抓紧时间，利用好时间，谁就是最后地胜利者.资料个人收集整理，勿做商业用途.制定详细周密地学习计划.这里所说地计划，不仅仅包括总地复习计划，还应该包括月计划、周计划，甚至是日计划.努力做到这一点是十分困难地，但却是非常必要地.我们要把学习计划精确到每一天，这样才能利用好每一天地时间.当然，总复习计划是从备考地第一天就应该指定地;月计划可以在每一轮复习开始之前，制定未来三个月地学习计划.以此类推，具体到周计划就是要在每个月地月初安排一月四周地学习进程.那么，具体到每一天，可以在每周地星期一安排好周一到周五地学习内容，或者是在每一天晚上做好第二天地学习计划.并且，要在每一天睡觉之前检查一下是否完成当日地学习任务，时时刻刻督促自己按时完成计划.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：规划进度.分别制定总计划、月计划、周计划、日计划学习时间表，并把它们贴在最显眼地地方，时刻提醒自己按计划进行.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：互相监督.和身边地同学一起安排计划复习，互相监督，共同进步.方法三：定期考核.定期对自己复习情况进行考察，灵活运用笔试、背诵等多种形式..分配好各门课程地复习时间.一天地时间是有限地，同学们应该按照一定地规律安排每天地学习，使时间得到最佳利用.一般来说上午地头脑清醒、状态良好，有利于背诵记忆.除去午休时间，下午地时间相对会少一些，并且下午人地精神状态会相对低落.晚上相对安静地外部环境和较好地大脑记忆状态，将更有利于知识地理解和记忆.据科学证明，晚上特别是九点左右是一个人记忆力最好地时刻，演员们往往利用这段时间来记忆台词.因此，只要掌握了一天当中每个时段地自然规律，再结合个人地生活学习习惯分配好时间，就能让每一分每一秒都得到最佳利用.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：按习惯分配.根据个人生活学习习惯，把专业课和公共课分别安排在一天地不同时段.比如：把英语复习安排在上午，练习听力、培养语感，做英语试题;把政治安排在下午，政治地掌握相对来说利用地时间较少;把专业课安排在晚上，利用最佳时间来理解和记忆.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：按学习进度分配.考生可以根据个人成绩安排学习，把复习时间向比较欠缺地科目上倾斜，有计划地重点复习某一课程.资料个人收集整理，勿做商业用途方法三：交叉分配.在各门课程学习之间可以相互穿插别地科目地学习，因为长时间接受一种知识信息，容易使大脑产生疲劳.另外，也可以把一周每一天地同一时段安排不同地学习内容.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育：凯程考研成立于年，国内首家全日制集训机构考研，一直从事高端全日制辅导，由李海洋教授、张鑫教授、卢营教授、王洋教授、杨武金教授、张释然教授、索玉柱教授、方浩教授等一批高级考研教研队伍组成，为学员全程高质量授课、答疑、测试、督导、报考指导、方法指导、联系导师、复试等全方位地考研服务.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程考研地宗旨：让学习成为一种习惯；凯程考研地价值观口号：凯旋归来，前程万里；信念：让每个学员都有好最好地归宿；使命：完善全新地教育模式，做中国最专业地考研辅导机构；激情：永不言弃，乐观向上；敬业：以专业地态度做非凡地事业；服务：以学员地前途为已任，为学员提供高效、专业地服务，团队合作，为学员服务，为学员引路.如何选择考研辅导班：在考研准备地过程中，会遇到不少困难，尤其对于跨专业考生地专业课来说，通过报辅导班来弥补自己复习地不足，可以大大提高复习效率，节省复习时间，大家可以通过以下几个方面来考察辅导班，或许能帮你找到适合你地辅导班.资料个人收集整理，勿做商业用途师资力量：师资力量是考察辅导班地首要因素，考生可以针对辅导名师地辅导年限、辅导经验、历年辅导效果、学员评价等因素进行综合评价，询问往届学长然后选择.判断师资力量关键在于综合实力，因为任何一门课程，都不是由一、两个教师包到底地，是一批教师配合地结果.还要深入了解教师地学术背景、资料著述成就、辅导成就等.凯程考研名师云集，李海洋、张鑫教授、方浩教授、卢营教授、孙浩教授等一大批名师在凯程授课.而有地机构只是很普通地老师授课，对知识点把握和命题方向，欠缺火候.资料个人收集整理，勿做商业用途对该专业有辅导历史：必须对该专业深刻理解，才能深入辅导学员考取该校.在考研辅导班中，从来见过如此辉煌地成绩：凯程教育拿下五道口金融学院状元，考取五道口人，清华经管金融硕士人，人大金融硕士个，中财和贸大金融硕士合计人，北师大教育学人，会计硕士保录班考取人，翻译硕士接近人，中传状元王园璐、郑家威都是来自凯程，法学方面，凯程在人大、北大、贸大、政法、武汉大学、公安大学等院校斩获多个法学和法硕状元，更多专业成绩请查看凯程网站.在凯程官方网站地光荣榜，成功学员经验谈视频特别多，都是凯程战绩地最好证明.对于如此高地成绩，凯程集训营班主任邢老师说，凯程如此优异地成绩，是与我们凯程严格地管理，全方位地辅导是分不开地，很多学生本科都不是名校，某些学生来自二本三本甚至不知名地院校，还有很多是工作了多年才回来考地，大多数是跨专业考研，他们地难度大，竞争激烈，没有严格地训练和同学们地刻苦学习，是很难达到优异地成绩.最好地办法是直接和凯程老师详细沟通一下就清楚了.资料个人收集整理，勿做商业用途建校历史：机构成立地历史也是一个参考因素，历史越久，积累地人脉资源更多.例如，凯程教育已经成立年（年），一直以来专注于考研，成功率一直遥遥领先，同学们有兴趣可以联系一下他们在线老师或者电话.资料个人收集整理，勿做商业用途有没有实体学校校区：有些机构比较小，就是一个在写字楼里上课，自习，这种环境是不太好地，一个优秀地机构必须是在教学环境，大学校园这样环境.凯程有自己地学习校区，有吃住学一体化教学环境，独立卫浴、空调、暖气齐全，这也是一个考研机构实力地体现.此外，最好还要看一下他们地营业执照.资料个人收集整理，勿做商业用途。
考研农学门类联考生物化学真题及答案
2013考研农学门类联考生物化学真题及答案一、选择题1.具有四级结构的蛋白质特征是：A。
分子中必定含有辅基B。
在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成。
C。
在每条肽链都具有独立的生物学活性D依赖肽键维子四级结构的稳定性。
E。
由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成【参考答案】E【考查知识点】蛋白质的结构2.大部分真核细胞mRNA的3’-末端都具有：A。
多聚AB. 多聚UC. 多聚TD. 多聚CE. 多聚G【参考答案】A【考查知识点】第一章mRNA的结构3.关于PH对酶活性的影响，以下哪项不对A。
影响必需基因解离状态B。
也能影响底物的解离状态C。
酶在一定PH范围内发挥最高活性D。
破坏酶蛋白的一级结构改变并影响酶的Km值【参考答案】E【考查知识点】第三章。
酶和PH4.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是?A。
肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B。
肌肉组织缺乏葡萄糖激酶C. 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶D. 肌肉组织缺乏磷酸酶E。
肌糖原分解的是乳酸【参考答案】C【考查知识点】第五章糖糖原作用机理5酮体生成过多主要是由于：。
A。
摄入脂肪过多B。
体内脂肪代谢紊乱C。
脂肪运转障碍D。
肝油低下E。
糖供给不足或利用障碍【参考答案】E【考查知识点】第五章糖酮体的贮存形式是?A。
磷酸烯醇式丙酮酸B。
磷脂酰激酶C。
肌酸D。
磷酸肌醛【参考答案】A【考查知识点】第五章糖 ATP7.嘌呤核苷酸循环脱氧氨基作用主要在那些组织中进行A。
肝B。
肾C。
脑D。
肌肉E肺【参考答案】A【考查知识点】第七章嘌呤核苷酸循环8.提供其分子中全部N和C原子合成嘌呤环的氨基酸是? A。
丝氨酸B。
天冬氨酸C。
甘氨酸D。
丙氨酸E谷氨酸【参考答案】C【考查知识点】蛋白质第二章9.变构剂调节的机理是?A。
与必需基因结合B。
与调节亚基或调节部位结合C。
与活性中心结合D。
与辅助因子结合E与活性中心的催化部分结合【参考答案】E【考查知识点】酶变构调节作用机理10.逆转录过程中需要的酶是?指导的DNA聚合酶B 核酸酶C. RNA指导的RNA聚合酶D. DNA指导的RNA聚合酶E. RNA指导的DNA聚合酶【参考答案】E【考查知识点】转录的机理11.识别RNA转录终止的因子是?A.α因子B.β因子C.σ因子D.ρ因子E.φ因子【参考答案】D【考查知识点】转录的机理12.氨基酸与蛋白质共有的性质是A。
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考研生物化学-9(总分：100.00，做题时间：90分钟)一、判断题(总题数：10，分数：20.00)1.断开胰岛素分子中的A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 不同种属的胰岛素有24个氨基酸残基位置始终不变：A、B链上6个Cys不变，此6个Cys 构成两个链间二硫键，一个A链链内二硫键。
不同种属的胰岛素分子中A、B链之间有共同的连接方式，3对二硫键对维持高级结构起着重要作用。
2.免疫球蛋白由两条轻链和两条重链组成。
抗体和抗原的结合只涉及轻链。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 抗原和抗体结合涉及的是重链和轻链的可变区。
3.抗体在体内除了识别抗原与结合抗原作用外还具有杀伤抗原的作用。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 抗体介导免疫细胞对抗原的作用，不具有直接杀伤作用。
4.组蛋白是一类碱性蛋白，它含有很多的组氨酸。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白，是一类小分子碱性蛋白质，富含带正电荷的碱性氨基酸，Arg和Lys占组蛋白氨基酸残基的25%。
在细胞正常pH时，组蛋白带有正电荷，同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。
5.血液凝结时，血纤维蛋白的几条可溶性肽链随时可以通过非共价键的高度聚合成为不溶性的血纤维蛋白的凝块。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 血液凝结时，血纤维蛋白(纤维蛋白原)α2β2γ2从两条α链和两条β链的N端各断裂一个特定的肽键—Arg—Gly—，释放出两个纤维肽A(19个氨基酸)和两个纤维肽B(21个氨基酸)，A、B 肽含有较多的酸性氨基酸残基。
A、B肽切除后，减少了蛋白质分子的负电荷，促进分子间聚集，形成网状结构。
在凝血因子XⅢa(纤维蛋白稳定因子)催化下，纤维蛋白质单体间形成共价键(Gln—Lys结合)，生成交联的纤维蛋白。
6.完成折叠的蛋白质，其分子内氢键的数目倾向于达到最大。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：7.自然界的蛋白质和多肽类物质均由L型氨基酸组成。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 细菌细胞壁肽聚糖中含有D型氨基酸参与形成四肽。
革兰氏阳性细菌细胞壁的四肽是L型氨基酸与D型氨基酸交替出现；革兰氏阴性细菌细胞壁的四肽全由D型氨基酸构成。
8.BPG的存在可降低血红蛋白与氧的亲和力。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：9.所有已知天然蛋白(或肽)中的氨基酸残基都是L构型。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 细菌细胞壁肽聚糖糖中的四肽有D型氨基酸参与。
10.谷胱甘肽是一个典型的3肽，具有2个肽键、一个α氨基和一个α羧基。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：[解析] 第一个肽键与普通肽键不同，是由谷氨酸的了羧基与半胱氨酸的α氨基组成的。
因此这个三肽的α羧基个数是两个。
二、简答与论述题(总题数：25，分数：64.00)11.试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。
（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：蛋白质的一级结构决定高级结构和功能。
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲缘关系和进化。
亲缘关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大。
基因突变引起某个功能蛋白的某一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失。
一级结构的部分切除与部分蛋白质的激活具有密切关系。
12.为什么蛋白质在细胞中能保持相对稳定性?（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：蛋白质溶液的胶体性质使得蛋白质在细胞中能保持相对稳定性。
(1)蛋白质表面极性基团形成的水化膜。
蛋白质有较大的表面积，对许多物质有吸附能力。
多数球状蛋白表面分布有很多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白质溶于水，又可隔离蛋白，使其不易沉淀。
一般每克蛋白质可吸附0.3～0.5g水。
(2)蛋白质分子表面的可解离基团带相同电荷时，可与周围的反离子构成稳定的双电层，增加蛋白质的稳定性。
非等电状态时，同种电荷互相排斥。
(3)蛋白质质点大小为1～100nm，具有胶体溶液的通性(布朗运动，丁达尔现象，电泳，不能通过半透膜及吸附能力等)，保证蛋白质不能自由通过细胞内的各种膜系统。
13.人体血液中的白蛋白主要起什么作用?白蛋白含量过低会造成什么影响?为什么?（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：人体血清白蛋白在血液蛋白中的含量极高，50%～60%，而且它也是血浆蛋白中相对分子质量较低的一种蛋白质，因此，它对血液渗透压的贡献高达80%。
此外自蛋白还是机体中的储存蛋白，并且可以和许多种类的疏水性小分子结合，对这些小分子起到负载和运输的作用。
白蛋白在血液中含量过低，最明显的后果是造成患者的休克，因为血液的渗透压由于白蛋白的减少而降低。
白蛋白含量过低和一些疾病及营养不良密切相关。
14.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单说明。
（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线差别是：前者是双曲线，后者是S形曲线。
原因是肌红蛋白是单个亚基的氧结合蛋白，不存在协同效应；而血红蛋白是含有4个亚基的氧结合蛋白，彼此存在着正协同效应。
15.血红蛋白氧离曲线为何呈S形?（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：协同效应、波尔效应和别构效应三者使血红蛋白的输氧能力达到最高效率；血红蛋白氧合曲线呈S 形。
(1)协同效应增加了血红蛋白在肌肉中的卸氧量。
当一个亚基与氧结合后，会引起四级结构的变化，使其他亚基对氧的亲和力增加，结合加快；反之，一个亚基与氧分离后，其他亚基也易于解离。
(2)pH对氧-血红蛋白的平衡影响称为波尔(Bohr)效应。
增加CO 2的浓度、降低pH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O 2的亲和力，促进O 2的释放，氧合曲线向右移动；反之，高浓度的O 2也能促使血红蛋白释放H +和CO 2。
(3)BPG的别构效应。
BPG是血红蛋白的负效应物。
BPG与2个β亚基形成6个盐键稳定了血红蛋白的脱氧态构象，降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。
BPG进一步提高了血红蛋白的输氧效率。
16.简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。
（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：血红蛋白是一种寡聚蛋白，由4个亚基组成，即2个α亚基和2个β亚基，每个亚基均有一个血红素，且有与氧结合的高亲和力，每个血红素都可以和一个氧分子结合。
当4个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的“构象”就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。
由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
另外，血红蛋白分子上残基若发生变化，也会影响其功能的改变，如血红蛋白β链中的N端第六位上的谷氨酸若被缬氨酸所取代，就会产生镰状细胞贫血症，使红细胞不能正常携带氧。
17.(1)什么是蛋白质的四级结构?以血红蛋白为例说明之。
(2)以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义，比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同。
（分数：2.00）正确答案：()解析：由两条或两条以上肽链通过非共价键构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
其中每一条多肽链称为亚基，每个亚基都有自己的一、二、三级结构。
亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性。
四级结构就是各个亚基在寡聚蛋白的天然构象中空间上的排列方式。
肌红蛋白为球状分子，单结构域。
由一条多肽链(珠蛋白)和一个血红素辅基组成。
肌红蛋白多肽链构成的球状结构，亲水基团多在外层，全链共有8段α螺旋，各段之间以无规卷曲相连。
4个Pro残基各自处在一个α螺旋拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基扁平状，位于α螺旋肽段间形成的疏水洞穴中，这样可避免其亚铁离子被氧化。
血红素中亚铁离子与卟啉形成4个配位键，构成一个平面，平面两侧各有一个His(分别位于64位、93位)；亚铁离子第五个配位键与93位组氨酸结合，空余的一个配位键可与氧可逆结合(结合前后Fe价数不变)。
血红蛋白是寡聚蛋白，由两条α链和两条β链构成四聚体。
分子外形近似球状，每个亚基都和肌红蛋白空间结构类似。
肌红蛋白存在于肌肉中用来储存氧。
肌红蛋白的氧合曲线为双曲线。
血红蛋白除了运输O 2以外还能运输CO 2。
协同效应、波尔效应和别构效应三者使血红蛋白的输氧能力达到最高效率；血红蛋白氧合曲线呈S形。
18.血红蛋白氧饱和度与氧分压关系曲线的特征如何?有何生理意义?（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：协同效应、波尔效应和别构效应三者使血红蛋白的氧合曲线呈S形。
在肺部，PO 2比较高，血红蛋白被饱和，在组织中，PO 2降低，S形的氧合曲线加大血红蛋白的卸氧量，使血红蛋白的输氧能力达到最高效率，能够更好完成运输氧的功能。
在体外，用下列方法处理对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响?（分数：10.00）(1).pH从7.0增加到7.4。
（分数：2.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：()解析：pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加。