酶的组成单位
食品化学 第六章_酶
第三节
固定化酶
固定化酶是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或 化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶 催化活性的水不溶性酶。
作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用，提 高操作的机械强度。
1.固定化酶的制备
2.固定化酶在食品工业中的应用
酶的化学本质是蛋白质，其最大弱点是不稳定性，对
体。
酶和一般催化剂的共性：
◦ 加快反应速度；
◦ 不改变平衡常数；
◦ 自身不参与反应。
专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。 可分为：
◦ 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化 一个反应，而不作用于任何其它物质。 ◦ 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都 有作用。包括键的专一性和基团的专一性。 ◦ 立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构 型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异 构专一性和几何异构专一性。
生成不稳定的中间络合物
（ES），再分解成产物（ P）并释放出酶，使反应
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
沿一个低活化能的途径进
行，降低反应所需活化能 ，所以能加快反应速度。
P+ E
反应过程
酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用
可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶
原的激活。
本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露
的过程。
第二节
影响酶活力的因素
一、底物浓度对酶活力的影响
在酶浓度，pH，温度等条件 不变的情况下研究底物浓度 和反应速度的关系。如右图 所示： 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，表现为 一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底 物浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。
第二章 酶1
三、酶活性的调节
影响酶促反应速度的因素包括： 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
参与酶活性调控方式包括：
基因表达调控、激素、反馈抑制、蛋白酶激活、可逆共价修 饰、别构调节等。
（一）共价修饰
1.不可逆共价修饰：蛋白酶解激活
酶原与酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的 肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性 酶的前体称为酶原（zymogen）。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实 际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
协同效应： 寡聚酶（几个亚基）中，每个亚基的一个结合部位， 一旦一个效应物结合以后，会引起（诱导）酶分子构 象变化，使得酶分子上的电子分布被改变， 结果是使 后面的配体对酶的亲和力发生相应的改变。 如果一个效应物结合以后，后面的配体更容易结合，则 为正协同效应。 如果一个效应物结合以后，面后的配体更难结合，则为 负协同效应。 但同促协同效应一般为正协同效应。
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引 起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。 酶的 不可 逆抑制 作用包 括专一 性抑制 （如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）两种。
（二）可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
断裂或形成 酶活性中心外的必需基团：维持酶活性中心的空间构象
（三）酶促反应的特点与机制
酶—生物化学
4. 裂解酶类（裂合酶类）
5. 异构酶类 6. 合成酶类（连接酶类） 每种酶的分类编号均有4个数字组成
酶活性的测定
• 酶活性： 酶所具有的催化能力 • 酶活性的测定： ⑴ S↓or P ↑
时间
⑵ 反应的初速度 • 酶活性单位：
①IU—— μmol ②Kat—— mol 分 秒
血液中丙氨酸氨基转移酶（ALT）活性的测定 [ 谷丙转氨酶（GPT）] 丙氨酸 + α-酮戊二酸 丙酮酸 + 谷氨酸
米氏方程式
Vm [S]
V = Km + [S]
Km
米氏常数的意义
1. = 1/2 Vm， Km = [S] 2. Km 可以近似地代表E与S的亲和力 （Km越小，代表E与S亲和力越大）
三、温度对酶促反应速度的影响
• • • • 在一定温度范围内， T↑，酶活性 ↑， T↓，酶活性↓； 超过一定温度范围， 酶反而变性失活；
E S I
+ S
非竞争性抑制作用特点
1. i与S结构不相似；
2. i与S互不干扰同时与 酶 结合；
3. 抑制程度只取决于[i]的浓度；
4. ↑[S]，不能去除抑制作用。
（Km不变， Vm ↓）
竞争性抑制作用
非竞争性抑制作用
3、反竞争性抑制作用
• 概念：抑制剂仅与酶-底物复合物（ES）结合， 使酶失去催化活性 E+S ES
第六章
enzyme
酶
本章主要内容
酶的分子结构 酶促反应的特点与机制
酶促反应动力学
酶的命名、分类和活性测定
酶与医学的关系
酶的定义： 是由活细胞产生的具有催化作用 的蛋白质。
酶 生物催化剂 核酶（具有催化作用的核酸）
生化第三章酶
第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。
（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。
（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
酶的组成单位
酶的组成单位
组成酶的基本组成单位是氨基酸或核苷酸。
单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。
结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含b
族维生素的小分子有机物。
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
1、水解还原酶类（oxidoreductase）推动底物展开水解还原成反应的酶类，就是一
类催化剂水解还原成反应的酶，可以分成氧化酶和还原酶两类。
2、转移酶类（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。
例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。
3、水解酶类（hydrolases ）催化剂底物出现水解反应的酶类。
比如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
4、裂合酶类（lyases）催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反应或其
逆反应的酶类。
例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。
许多裂合酶催化剂逆反应，并使两底物间构成崭新化学键并消解一个底物的双键。
合
酶便属此类。
5、异构酶类（isomerases）催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相
互转化的酶类。
例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。
6、合成酶类（ligase）催化剂两分子底物制备为一分子化合物，同时偶联存有atp
的磷酸键脱落释能的酶类。
比如，谷氨酰胺合成酶、dna连接酶、氨基酸：trna连接酶以
及倚赖生物素的羧化酶等。
酶类 名词解释
酶类名词解释酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
考研科目,动物生物化学 第7章 酶
在体内参与氧化还原反应，羟化反 应。防止贫血、防止和治疗感染。
水溶性维生素及其辅酶作用
维生素 维生素
B B11 B2
学名 学名
硫胺素 硫胺素 核黄素
辅酶形式 辅酶形式
硫胺素焦磷酸（TPP） 硫胺素焦磷酸（TPP） 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD+） 黄素腺嘌呤单核苷酸（FMN）
酶反应中的主要作用 主要作用
NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。 NADP+：烟酰胺腺嘌呤磷酸二核苷酸。
NH2 CONH2 O O N
+ -
N N
N
O
CH2OPOPOCH2 N O O O OH
OH
OH
OH(OPO3H2)
功能：是多种重要脱氢酶的辅酶。
(4) 吡哆素(维生素B6)
吡多素(包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。
CHO HO H3C N CH2 OH HO H3C N CH2NH2 CH2 OH
脂溶性: 在体内可直接参与代谢的 调节作用。 A 视黄醇 D 钙化醇 E 生育酚 K 凝血维生素 水溶性: 是通过转变成辅酶对代谢起调 节作用。 B 族维生素 C 族维生素
1、水溶性维生素与辅酶
(1) 硫胺素 (维生素 B1) 辅酶形式：焦磷酸硫胺素(TPP) 。 缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤 麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。
辅酶和辅基
辅酶（coenzyme）:与酶蛋白部分 结合较松，用透析法易于分离。
辅基（prosthetic group）:与酶或 蛋白质结合非常紧密，用透析法不易除 去。
三、维生素与辅酶
维生素（Vitamin):机体维持正常 生命活动所必需，人和动物不能合成 或合成量极少，必需由食物供给的一 类小分子有机物质。
酶
酶作用的 专一性
立体异构专一性
绝对专一性 旋光专一性
几何专一性
目录
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
O 酯酶：R—C—O—R′ + H2O
CH2OH
RCOO- + R′ OH + H+
CH2OH
5
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
1
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
绝对专一性：只能作用于某一底物。
k1
E+S
K-1
ES
k2
E+P
+
E (enzyme)
+
E (enzyme) 酶
S (substrate) 底物
中间产物
P （product） 产物
目应速度的影响，并 加以定量的阐述。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目录
酶的活性中心的一级结构
应用化学修饰法对多种酶的活性中心进行研究发现，在酶 的活性中心处存在频率最高的氨基酸残基是：丝氨酸、组氨 酸、天冬氨酸、酪氨酸、赖氨酸和半胱氨酸。如果用同位素 标记酶的活性中心后，将酶水解，分离带标记水解片段，对 其进行一级结构测定，就可了解酶的活性中心的一级结构。 对各种蛋白水解酶进行类似的分析，功能类似的酶在 一级结构上有惊人的相似性。
2H2O2 2H2O + O2
1mol过氧化氢酶 5×106molH2O2 1mol离子铁 6×10-4molH2O2
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酶的组成单位
酶是位于细胞中扮演重要角色的一类蛋白质，酶负责调控细胞内的生物反应过程，是细胞和细胞外环境交互的接口。
酶结构相当复杂，它们是由一系列重要的单位构成的，它们彷佛一个大型的大机器，协同完成特定的任务。
首先，酶的基本构成单位是氨基酸。
氨基酸是最基本的生物分子，它负责调控蛋白质的结构和功能。
酶有许多不同的氨基酸，它们结合在一起组成不同的结构。
其次，酶由共价键组成。
共价键是由氨基酸中的氢键及其他物质结合而成的一种紧密的键，它们使得氨基酸链紧密结合。
因此，共价键具有非常重要的作用，它们控制酶的结构和功能。
此外，酶必须吸收共价键外的能量才能发挥其作用，这种能量通常是来自细胞内的活性分子，如ATP或NADH。
这些活性分子的参与有助于酶的活性，并使其发挥出应有的作用。
最后，酶要有活性中心，它是酶的核心结构，活性中心是由一个或多个氨基酸构成的，它们结合在一起并与其他氨基酸和物质形成共价键。
活性中心决定了酶的作用，提供酶的行为的惯性。
因此，酶是由一系列重要的结构单位构成的，它们负责酶的结构和功能，它们是细胞生物反应的基础。
氨基酸、共价键、活性分子和活性中心是酶的基本结构单位，它们为酶赋予了功能。
酶在细胞生物过程中扮演着重要角色，因此，了解酶的组成单位非常重要。
酶是细胞生物学中重要的研究方向，已有许多研究机构都在着手
研究酶组成单位的结构和功能。
研究表明，氨基酸的结构和组合以及共价键的特性决定了酶的结构和功能，从而影响着细胞生物过程的调控。
未来，可能会有更多的研究致力于分析酶的组成单位，从而为酶生物学研究提供更多有用的信息。
综上所述，酶的组成单位包括氨基酸、共价键、活性分子和活性中心，它们共同作用于酶的结构和功能，是细胞生物反应的基础，是研究酶生物学的重要研究方向。
未来，可能会有更多的研究致力于分析酶的组成单位，从而为酶生物学研究提供更多有用的信息。