生物化学简答题
生化简答题与名词解释
生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。
(整理)生物化学简答题
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
8 固定化酶的概念、优点、制备方法。
9 酶的特点及其高效作用机理。
10 酶的活性中心和必需基团及其关系。
11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。
12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。
13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。
17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。
18 脂肪酸β氧化和合成。
19 糖酵解和糖的有氧氧化。
20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。
21 酮体的生成、利用和意义。
22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。
23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。
25 蛋白质生物合成过程。
26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。
27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。
28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。
29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。
30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。
31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
生物化学简答题
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤：1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。
3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。
4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？概念：转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。
这一过程分为两步反应：-H2O+H2O+H2O-H 2O转氨作用的生理意义：a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。
b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。
c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。
d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。
转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。
5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。
1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生物化学简答题
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径要紧有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的要紧途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化进程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反映，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，通过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这确实是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的进程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反映中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这确实是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一样化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改转变学放映速度，不能改转变学反映的平稳点，酶本身在化学反映前后也不改变；可降低化学反映的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调剂操纵，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发觉。
乙醛酸循环反映分为五步（略）。
总反映说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或变成葡萄糖乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变成糖的途径。
3. 简述氨基酸代谢的途径。
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案一、选择题1. 生物化学是一门研究生物体内化学物质及其相互作用的学科，其研究的对象主要是：A. 有机物B. 无机物C. 生物大分子D. 化学反应答案：C2. 下列哪个是人体内最重要的有机物质？A. 脂肪B. 糖类C. 蛋白质D. 维生素答案：C3. 生物大分子中，起着遗传信息传递作用的是：A. 蛋白质B. 糖类C. 脂肪D. 核酸答案：D4. 下列哪种物质是构成细胞膜的主要组成成分？A. 糖类B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：B5. 酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，其催化作用会受到以下哪一个因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D二、简答题1. 请简要介绍核酸的结构和功能。
答：核酸是生物体内重要的生物大分子，包括DNA和RNA。
其结构由糖类、磷酸和碱基组成。
核酸的功能包括存储、传递和表达遗传信息等。
其中，DNA负责存储生物体的遗传信息，而RNA参与遗传信息的传递和蛋白质合成过程。
2. 请解释酶的作用原理及其在生物体内的重要性。
答：酶是一类特殊的蛋白质，可以催化生物体内的化学反应，降低反应所需的能量垒，从而加速反应速率。
酶的作用原理基于“锁与钥”模型，即酶与底物的结合是高度特异性的，类似于钥匙与锁的配对。
生物体内有数千种不同的酶，在代谢、合成、降解等众多生物化学反应中发挥着关键的作用。
三、论述题生物化学的研究对理解生命的本质、人体健康和疾病的发生发展起着重要的作用。
通过研究生物体内的分子机制和代谢途径，可以揭示生物体的结构与功能之间的关联，为新药开发和疾病治疗提供理论基础。
1. 生物体内化学物质的结构与功能之间的关系生物体内的化学物质包括蛋白质、核酸、糖类和脂肪等，它们的结构决定了它们的功能。
例如，蛋白质的三维结构决定了其特定的功能，如酶的催化活性和抗体的识别能力。
另外，核酸的碱基序列决定了遗传信息的编码和传递，而糖类和脂肪则在细胞膜的构建和维护中发挥着重要作用。
生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学考研考博简答题及名词解释总结引言生物化学是研究生物体分子组成、结构和功能，以及这些分子如何相互作用的科学。
本文档旨在为生物化学考研考博的考生提供一份简答题和名词解释的复习总结。
1. 蛋白质化学名词解释蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子，是生命活动的主要承担者。
氨基酸（Amino Acid）：蛋白质的基本组成单位，含有氨基和羧酸。
肽键（Peptide Bond）：连接氨基酸的化学键，由-CO-NH-组成。
简答题蛋白质的四级结构是什么？答：蛋白质的四级结构是指多肽链间的相互作用形成的三维空间结构。
它包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）和四级结构（亚基间的相互作用）。
酶的工作原理是什么？答：酶作为生物催化剂，通过降低化学反应的活化能，加速反应速率。
酶通常具有活性部位，能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，促进反应进行。
2. 核酸化学名词解释核酸（Nucleic Acid）：包括DNA和RNA，是遗传信息的载体。
碱基（Base）：核酸分子中的含氮碱基，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）或尿嘧啶（U）。
互补配对（Complementary Base Pairing）：DNA双螺旋结构中，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
简答题DNA复制的基本原则是什么？答：DNA复制遵循半保留复制原则，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
转录和翻译过程中涉及哪些关键组分？答：转录过程中涉及RNA聚合酶、启动子、终止子等。
翻译过程中涉及mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等。
3. 代谢生物化学名词解释代谢途径（Metabolic Pathway）：细胞内一系列有序的化学反应。
能量货币（Energy Currency）：ATP是细胞内能量传递和储存的主要分子。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
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1、简述脂类得消化与吸收。
2、何谓酮体？酮体就是如何生成及氧化利用得？3、为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？4、简述脂肪肝得成因。
5、写出胆固醇合成得基本原料及关键酶？胆固醇在体内可得转变成哪些物质？6、脂蛋白分为几类？各种脂蛋白得主要功用？7、写出甘油得代谢途径？8、简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症得原因？9．试比较生物氧化与体外物质氧化得异同。
10．试述影响氧化磷酸化得诸因素及其作用机制。
11．试述体内得能量生成、贮存与利用12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食得害处。
13．参与蛋白质消化得酶有哪些？各自作用？14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷得成因。
15．食物蛋白质消化产物就是如何吸收得？16．简述体内氨基酸代谢状况。
17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳与尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。
18．简述苯丙氨酸与酪氨酸在体内得分解代谢过程及常见得代谢疾病。
19．简述甲硫氨酸得主要代谢过程及意义。
20．简述谷胱甘肽在体内得生理功用。
21．简述维生素B6在氨基酸代谢中得作用。
22．讨论核苷酸在体内得主要生理功能23、简述物质代谢得特点？24、试述丙氨酸转变为脂肪得主要途径？25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上得关系就是怎样得？26．参与DNA复制得酶在原核生物与真核生物有何异同？27．复制得起始过程如何解链？引发体就是怎样生成得？28．解释遗传相对保守性及其变异性得生物学意义与分子基础。
29．什么就是点突变、框移突变，其后果如何？30、简述遗传密码得基本特点。
31、蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。
32．简述原核生物基因转录调节得特点。
阻遏蛋白与阻遏机制得普遍性。
33．简述真核生物基因组结构特点。
34．同一生物体不同得组织细胞得基因组成与表达就是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中目得基因得获取来源与途径。
36．作为基因工程得载体必须具备哪些条件？37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌就是怎样逃避宿主免疫监视得？38．简述类固醇激素得信息传递过程。
39．简述血浆蛋白质得功能。
40．凝血因子有几种？简述其部分特点？41．简述红细胞糖代谢得生理意义。
42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。
43．简述佝偻病得发病机理。
44．维生素K促进凝血得机理就是什么？45．为什么维生素B1缺乏会患脚气病？46．试述维生素B6得生化作用及临床应用。
47．简述维生素C得生化作用。
48．叶酸与维生素B12缺乏与巨幼红细胞性贫血得关系如何？49．试述维生素E得生化作用。
50．糖有氧氧化中涉及得维生素及相关得酶及辅酶。
51．脂肪酸合成中涉及得维生素及相关得辅酶。
52．B族维生素得主要种类、活性形式与主要作用。
53．简述糖蛋白聚糖链得功能。
54．维生素C在胶原合成中有何作用？试从胶原代谢角度分析坏血病得产生机制。
55．简述透明质酸得分子结构与功能。
56．试分析半胱氨酸代谢对糖胺聚糖形成得作用。
57、简述遗传信息传递工程中，复制、转录、翻录过程得特点58、糖酵解59、三羧酸循环反应过程60、有氧氧化1、脂类得消化部位主要在小肠，小肠内得胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶得催化反应，又有胆汁酸盐得作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2、何谓酮体？酮体就是如何生成及氧化利用得？酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸与丙酮。
酮体就是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。
在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3、为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多得糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸与甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生得乙酰CoA 不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生得甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4、简述脂肪肝得成因。
肝脏就是合成脂肪得主要器官，由于磷脂合成得原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。
5、写出胆固醇合成得基本原料及关键酶？胆固醇在体内可得转变成哪些物质？胆固醇合成得基本原料就是乙酰CoA、NADPH与A TP等，限速酶就是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素与维生素D3。
6、脂蛋白分为几类？各种脂蛋白得主要功用？脂蛋白分为四类：CM、VLDL（前β-脂蛋白）、LDL（β-脂蛋白）与HDL（α-脂蛋白），它们得主要功能分别就是转运外源脂肪、转运内源脂肪、转运胆固醇及逆转胆固醇。
7、写出甘油得代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→ (氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)8、简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症得原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体得能力大大超过肝内生成酮体得能力，血中仅含少量得酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸得氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体得生成超过肝外组织得氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒。
9．试比较生物氧化与体外物质氧化得异同。
生物氧化与体外氧化得相同点：物质在体内外氧化时所消耗得氧量、最终产物与释放得能量就是相同得。
生物氧化与体外氧化得不同点：生物氧化就是在细胞内温与得环境中在一系列酶得催化下逐步进行得，能量逐步释放并伴有ATP得生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳就是通过有机酸得脱羧产生得。
生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常就是较剧烈得过程，其产生得二氧化碳与水就是由物质得碳与氢直接与氧结合生成得，能量就是突然释放得。
10．试述影响氧化磷酸化得诸因素及其作用机制。
影响氧化磷酸化得因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中得铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。
(2) 解偶联剂：二硝基苯酚与存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上得解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。
(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。
(4)ADP得调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。
(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速A TP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白得基因表达导致耗氧产能均增加。
(6)线粒体DNA突变：呼吸链中得部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护与损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。
11．试述体内得能量生成、贮存与利用糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 得能量以化学能得形式储存于一些高能化合物中，主要就是ATP。
A TP得生成主要有氧化磷酸化与底物水平磷酸化两种方式。
ATP就是机体生命活动得能量直接供应者，每日要生成与消耗大量得ATP。
在骨骼肌与心肌还可将ATP得高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键得储存形式，当机体消耗A TP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。
12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食得害处。
食物蛋白质得营养价值高低决定于所含必需氨基酸得种类与数量以及各种氨基酸得比例与人体蛋白质得接近程度。
单一食物易出现某些必需氨基酸得缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低得蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质得互补作用。
小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸得不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿得生长发育。
13．参与蛋白质消化得酶有哪些？各自作用？参与食物蛋白质消化得酶主要有来自胃粘膜得胃蛋白酶与来自胰腺得胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶A、B以及来自肠道得氨基肽酶、二肽酶、肠激酶。
胃蛋白酶与来自胰腺得消化酶初分泌时均为酶原，胃中盐酸可激活胃蛋白酶原，肠激酶可激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶又可激活糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原与羧基蛋白酶原A、B。
胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶、糜蛋白酶均为内肽酶，可水解蛋白质内部肽键，将食物蛋白质消化为小分子多肽。
羧基蛋白酶A、B与氨基肽酶为外肽酶，可分别水解肽链C端与N端得肽键，产生大量得氨基酸与二肽，二肽酶水解二肽为两分子氨基酸。
通过诸消化酶得共同作用，食物蛋白质可消化为大量得氨基酸，然后吸收。
14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷得成因。
严重肝功能障碍时，肝脏尿素合成功能不足，导致血氨升高，氨进入脑组织可与脑组织中α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，并可进一步生成谷氨酰胺，引起脑组织中α-酮戊二酸减少、三羧酸循环减弱，使ATP生成减少，脑功能发生障碍，导致肝昏迷。
此外，肠道蛋白质腐败产物吸收后因不能在肝脏有效解毒、处理也成为肝昏迷得成因之一，尤其就是酪胺与苯乙胺，因肝功能障碍未分解而进入脑组织，可分别羟化后形成β-羟酪胺与苯乙醇胺，因与儿茶酚胺相似，称假神经递质，可取代正常神经递质儿茶酚胺但不能传导神经冲动，引起大脑异常抑制，导致肝昏迷。
15．食物蛋白质消化产物就是如何吸收得？食物蛋白质消化产物氨基酸与二肽、三肽可吸收进入人体，均系主动耗能过程，主要在小肠进行。
氨基酸得吸收有氨基酸吸收载体与γ-谷氨酰循环两种机制，二肽与三肽可通过相应得主动转运体系吸收。
氨基酸吸收载体有四种，分别就是酸性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、中性氨基酸载体、亚氨基酸与甘氨酸载体，分别吸收相应得氨基酸。
氨基酸、Na+与氨基酸载体形成三联体，将Na+与氨基酸转入胞内，再将Na+泵出，消耗A TP。
肠上皮细胞膜上有γ-谷氨酰转移酶，在谷胱甘肽得参与下经γ-谷氨酰循环机制将氨基酸吸收入体内，每吸收一分子氨基酸消耗3分子ATP。
16．简述体内氨基酸代谢状况。
分布于体内各处得氨基酸共同构成氨基酸代谢库。
氨基酸有三个来源：（1）食物蛋白质消化吸收得氨基酸。
（2）体内组织蛋白质分解产生得氨基酸。
（3）体内合成得非必需氨基酸。
氨基酸有四个代谢去路：（1）脱氨基作用生成α-酮酸与氨，氨主要在肝脏生成尿素排泄，α-酮酸可在体内生成糖、酮体或氧化供能，此就是氨基酸分解代谢得主要去路。
（2）脱羧基作用生成CO2与胺，许多胺类就是生物活性物质如γ-氨基丁酸、组织胺等。