糖基化修饰是生物体中最普遍的蛋白质翻译后修饰,对蛋白质
蛋白质后修饰探讨蛋白质合成后的修饰过程及其影响
蛋白质后修饰探讨蛋白质合成后的修饰过程及其影响蛋白质是生物体内最基本的大分子有机化合物，它们在细胞生理活动中起着重要的作用。
蛋白质通过合成后会经历一系列后修饰过程，这些修饰过程可以影响蛋白质的结构和功能，从而调节细胞内的生物学过程。
本文将探讨蛋白质合成后的后修饰过程及其对蛋白质的影响。
一、糖基化修饰糖基化修饰是一种常见的蛋白质后修饰过程，它通过在蛋白质上连接糖链来改变蛋白质的性质和功能。
糖基化修饰通常发生在蛋白质的天冬氨酸、苏氨酸和谷氨酸残基上，通过糖基转移酶催化完成。
糖链的结构和长度可以影响蛋白质的折叠、稳定性和识别性，从而影响蛋白质的功能和相互作用。
二、磷酸化修饰磷酸化修饰是蛋白质后修饰中最常见且最重要的一种形式。
它通过磷酸化酶催化，将磷酸基团添加到蛋白质的羟基、羧基或氨基酸残基上。
磷酸化修饰可以改变蛋白质的电荷和构象，从而影响蛋白质的活性、转运和相互作用。
磷酸化修饰在细胞信号传导、基因表达和细胞周期调节等重要生理过程中扮演着关键的角色。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是一种通过添加乙酰基团改变蛋白质性质的后修饰过程。
乙酰化修饰通常发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过乙酰化酶催化完成。
乙酰化修饰可以改变蛋白质的电荷和立体构象，影响其稳定性、招募其他蛋白质的能力以及转录调控。
乙酰化修饰对细胞生存和发育过程起着重要的调节作用。
四、甲基化修饰甲基化修饰是一种通过在蛋白质的赖氨酸、组氨酸和谷氨酸残基上添加甲基团来改变蛋白质性质的后修饰过程。
甲基化修饰可以影响蛋白质的亲水性、稳定性和相互作用能力，从而影响蛋白质的功能和组织定位。
甲基化修饰在细胞分化和发育、基因转录调控以及疾病发生发展中扮演着重要的角色。
蛋白质后修饰对生物体的重要性不言而喻。
它们可以增加蛋白质的功能多样性，提高细胞适应环境的能力，调控细胞信号传导以及基因转录表达。
然而，异常的蛋白质后修饰过程也可能导致疾病的发生。
例如，糖基化修饰异常与糖尿病和阿尔茨海默病等疾病的发展密切相关；磷酸化修饰异常可以导致肿瘤的发生和进展。
海南大学生物工程学院2021年《细胞生物学》考试试卷(1455)
海南大学生物工程学院2021年《细胞生物学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（35分，每题5分）1. 蛋白糖基化时由糖基转移酶将糖基直接转移到肽链上。
（）答案：错误解析：蛋白质糖基化过程是一个复杂的过程，在糖基化的过程中先形成寡糖链的前体，再形成经间隔时间转移的过程形成成熟的糖蛋白。
2. ras是一个癌基因。
（）答案：错误解析：ras是一个原癌基因，如果带有使其始终处于活化状态的突变，才会变成癌基因。
3. 参与信号转导的受体都是膜蛋白。
（）答案：错误解析：细胞内受体则是胞浆蛋白。
4. 分开的染色体分别向细胞两极运动主要是通过着丝点微管的负端的不断解聚而实现的。
（）答案：错误解析：染色体分离机制：①后期A：动粒微管逐渐变短，将染色体移向两极。
动粒微管的缩短，是由于动粒端微管蛋白解聚造成的，蛋白解聚又是由于dynein蛋白拖着动粒盘向着极部运动已引起的。
②后期B：极性微管不断增长，以使两极间距离逐渐拉长。
在后期B，Kinesin蛋白与一端来自一端的极性微管结合，同时与来自阳离子另一端的极性微管搭桥，当Kinesin蛋白带着连接的沿着另一根微管向着锂运动时，可使两根微管之间产生促使相互滑动，由此使两极间的距离逐渐变长。
5. 真核生物的18S、28S和5S的rRNA属于同一个转录单位，先转录成一个45S的前体，然后边加工边装配核糖体的大、小两个亚基。
（）答案：错误解析：真核生物的18S、28S和5.8S的rRNA属于同一个磷酸化单位。
6. 细胞间的通讯就是通过细胞间形成缝隙连接，是细胞质相互沟通而实现的。
（）答案：错误解析：间隙连接仅仅是髓质细胞通讯的第三种方式，细胞通讯还可以通过化学信号以及细胞直接接触而实现，而且这两种方式是相对较普遍的。
蛋白质合成过程中的翻译后修饰
蛋白质合成过程中的翻译后修饰蛋白质是生命体的重要组成部分，也是细胞内的各种生物学过程中不可或缺的参与者。
在蛋白质的合成过程中，翻译后修饰起着至关重要的作用。
这种修饰可以增加蛋白质的功能性、稳定性和活性，影响着蛋白质在整个细胞系统中的作用。
翻译后修饰是指在翻译后，蛋白质的氨基酸序列已经被确定之后，其他分子或者离子对蛋白质分子进行的一些修饰作用。
根据不同的翻译后修饰类型，可以分为多个不同的类别，比如糖基化、磷酸化、乙酰化、甲基化、脂肪酰化等等。
其中糖基化是比较常见的一种翻译后修饰。
这种修饰方式是指在蛋白质分子表面上加上一些糖基团的过程。
糖基化可以影响蛋白质的折叠和受体的结合，从而起着重要的作用。
在糖基化作用中，参与的分子通常被称为糖基转移酶。
这些糖基转移酶可以将糖基链加到蛋白质上，形成一些特别的糖基蛋白。
这些蛋白质通常在抗体、凝集素、血凝素等方面发挥着特别的功能。
除了糖基化外，磷酸化也是常见的翻译后修饰方式。
磷酸化通常是指在蛋白质分子的特定氨基酸上加上磷酸基团。
这种修饰方式通常需要特定类型的酶来完成。
磷酸化能够影响蛋白质的构象和受体的活性。
比如，在细胞生长因子（EGF）受体的自磷酸化中，磷酸化作用可以激活其他的信号传递通路，促进细胞的生长和增殖。
除此之外，还有许多其他的翻译后修饰方式。
在乙酰化作用中，某些特定类型的酶可以在蛋白质分子的赖氨酸残基上添加乙酰基团。
这种作用可以影响蛋白质的稳定性和转运。
而在甲基化中，某些蛋白质分子在赖氨酸上加上一些甲基基团，从而影响蛋白质的构象和催化性能。
至于脂肪酰化，这种修饰方式通常是指在蛋白质分子的某些氨基酸上加上一些长链脂肪酸分子。
这种作用通常可以影响蛋白质的稳定性和转运，从而影响蛋白质在细胞内的功能性。
总之，翻译后修饰过程对于蛋白质的功能性和稳定性具有重要意义。
在细胞内的多项生物学过程中，这种修饰调控着蛋白质分子的表现和功能。
虽然目前关于蛋白质翻译后修饰步骤的研究还有很多不明确的地方，但是这些翻译后修饰过程的探究对于我们理解细胞内复杂的生物学过程、人体健康等方面都是十分重要的。
翻译后修饰对蛋白质表达的影响
翻译后修饰对蛋白质表达的影响研究表明，蛋白质的表达和修饰对细胞功能和生物体发育起着重要作用。
随着科技的进步，我们对于蛋白质表达的研究也越来越深入。
在翻译后修饰的过程中，蛋白质的功能、稳定性和亚细胞定位等方面均会发生变化。
本文将探讨翻译后修饰对蛋白质表达的影响，并分析其中的关键因素。
1. 翻译后修饰的概述翻译后修饰是指蛋白质在翻译过程结束后，通过特定的化学或生物学反应来改变其结构或功能的过程。
这些修饰可以发生在蛋白质的氨基酸残基上，如磷酸化、甲基化、乙酰化等。
也可以发生在蛋白质的糖基上，如糖基化。
这些修饰能够调控蛋白质的活性、稳定性、亚细胞定位以及与其他分子的相互作用。
2. 翻译后修饰对蛋白质功能的影响翻译后修饰对蛋白质的功能有着重要的影响。
例如，磷酸化是一种常见的翻译后修饰方式，它能够调控蛋白质的酶活性、亚细胞定位以及与其他蛋白质的相互作用。
磷酸化的程度不同会导致蛋白质活性的变化，从而调节细胞信号转导的过程。
另外，糖基化作为另一种常见的翻译后修饰方式，可以影响蛋白质的稳定性和功能。
糖基化的蛋白质通常具有更长的半衰期，并参与到细胞的黏附、信号传导等过程中。
3. 翻译后修饰对蛋白质稳定性的影响翻译后修饰对蛋白质的稳定性起着关键作用。
修饰的增加或减少都会直接影响蛋白质的寿命。
例如，乙酰化是一种常见的翻译后修饰方式，它能够增加蛋白质的稳定性，从而延长其寿命。
此外，泛素化作为另一种常见的翻译后修饰方式，可以促使蛋白质被降解。
泛素化的蛋白质通常被标记为需被降解的目标，从而影响其稳定性。
4. 翻译后修饰对蛋白质亚细胞定位的影响翻译后修饰还能够影响蛋白质的亚细胞定位。
不同修饰方式导致的蛋白质结构改变会决定其在细胞中的分布。
例如，糖基化可以促使蛋白质定位于细胞膜上，起到细胞信号传导的作用。
磷酸化等修饰方式也能够改变蛋白质的亚细胞定位，进而影响细胞内的生物化学过程。
5. 翻译后修饰与疾病的关联翻译后修饰异常与多种疾病密切相关。
蛋白质糖基化修饰研究进展
期末考核课程：Glycobiology蛋白质糖基化研究进展姓名：***学号：**********班级：生命科学与技术基地班时间：2016.1.1蛋白质糖基化研究进展马春（西北大学生命科学学院，陕西西安，710069）摘要：糖基化修饰是生命活动中最广泛、最复杂、也是最重要的蛋白质翻译后修饰之一，不仅影响着蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，而且在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用。
本文综述了糖基化的分类、在生命体中的作用、糖基化位点分析及糖链分析方法等。
关键词：蛋白质糖基化;分析方法生命体是一种极其复杂且动态变化的有机系统，不断发生着各种生物化学反应，进行新陈代谢，并协调、控制各部分生物功能的发挥。
蛋白质是生命体内各种生化反应的载体和生物功能的执行者，如分子识别、信号转导、免疫应答等。
蛋白质功能的正常发挥保证着生命有机系统正确、有序、高效地运转。
基因在转录和翻译后产生具有特定序列的氨基酸长链，即蛋白质的前体，再经过共价修饰、折叠、卷曲并形成特定的空间构象后，成为具有正常功能的成熟蛋白质。
而共价修饰在这个成熟过程中发挥着重要的调节作用。
不仅如此，蛋白质成熟后的许多关键功能，特别是涉及控制、调节等方面的功能，都是通过共价修饰实现的。
这些发挥重要功能的共价修饰，就是蛋白质翻译后修饰它们使蛋白质的结构更为合理、功能更为完善、调节更为精细、作用更为专一。
翻译后修饰可以发生在蛋白质的任一位点上，并且种类繁多，目前有文献报道的翻译后修饰就多达数百种，常见的有碟酸化修饰、糖基化修饰、乙醜化修饰等。
蛋白质糖基化修饰是最广泛、最复杂、最重要的翻译后修饰之一，据推断有超过的蛋白质都发生了糖基化修饰。
这些糖蛋白广泛分布于生命体中，特别是在细胞膜上和体液中含量丰富，大部分膜蛋白和分泌蛋白都是糖蛋白。
糖基化修饰不仅影响蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，而且在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用。
蛋白翻译后修饰与疾病发生机制
蛋白翻译后修饰与疾病发生机制蛋白质是生命中不可或缺的分子，它们不仅构成着细胞和组织，还调控了生命中的各种过程。
蛋白质的功能和性质不仅仅由它的氨基酸组成所决定，还受到蛋白质翻译后的修饰影响。
蛋白翻译后修饰是指在蛋白翻译完成后，翻译产物所经历的各种生物化学修饰过程，包括糖基化、磷酸化、甲基化、酰化、丝氨酸/苏氨酸磷酸化、蛋白联接等。
这些修饰作用影响着蛋白质的结构和功能，与许多疾病的发生和发展密切相关。
蛋白翻译后的糖基化是最常见的一种修饰方式，也是被广泛研究的。
糖基化是指蛋白质分子上糖基（如葡萄糖、半乳糖、甘露糖等）被共价地连接在特定的氨基酸上。
糖基化作用能改变蛋白质的物理化学性质，使它具有不同的电〔 PH 〕值、形状、流动性、氧化和稳定性。
但在某些情况下，糖基化也可能产生错误的结果，例如蛋白质能够连接的糖基数量过多，从而导致蛋白质不能被及时清除，形成固聚体，进而损害机体的正常功能。
糖基化异常还涉及到了许多疾病的发生和发展，例如糖尿病、肝病、癌症等。
磷酸化是一种重要的蛋白质修饰方式，通过添加磷酸（如磷酸二氢钾）可以改变蛋白质的化学性质和细胞功能，从而调节细胞信号转导、细胞周期和蛋白质合成等生物活动的过程。
磷酸化通常发生在氨基酸位点丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸。
细胞通过酶对蛋白质进行磷酸化来调节其活性和位置，从而使得蛋白质能够快速地参与到细胞代谢和信号传导的过程中。
一些疾病，如癌症、心血管疾病、糖尿病、神经系统疾病等，与磷酸化的异常有密切关系。
除了糖基化和磷酸化之外，甲基化和酰化等修饰方式也对蛋白质的功能和表达产生着重要的调节作用。
甲基化是指甲基化酶将蛋白质的特定氨基酸（如赖氨酸、天冬氨酸、精氨酸等）上的羧基进行甲基化修饰，从而改变蛋白质的构象和功能。
甲基化在调控蛋白翻译和转录方面尤其重要。
然而，这种修饰在某些情况下也可能影响到蛋白质的稳定性和功能活性，进而成为某些疾病的重要因素。
酰化是指一些酶能够将乙酰化基团共价地连接到蛋白质氨基酸上，从而改变蛋白质的折叠、催化和稳定性等。
翻译后修饰和蛋白质表达这篇文章将介绍翻译后修饰对蛋白质表达的影响包括如何改变蛋白质功能
翻译后修饰和蛋白质表达这篇文章将介绍翻译后修饰对蛋白质表达的影响包括如何改变蛋白质功能翻译后修饰和蛋白质表达蛋白质是生物体内最基本的分子之一，扮演着许多生命活动中重要角色。
蛋白质表达是指蛋白质合成和功能的产生过程，而翻译后修饰则在蛋白质合成后对其进行改变，进一步调节其功能和稳定性。
本文将介绍翻译后修饰对蛋白质表达的影响，以及如何改变蛋白质功能。
一、翻译后修饰对蛋白质表达的影响1. 磷酸化修饰磷酸化是最常见的翻译后修饰方式之一，通过在蛋白质上添加磷酸基团来改变其结构和功能。
磷酸化修饰可以调节蛋白质的活性、稳定性以及与其他分子的相互作用。
磷酸化修饰还参与细胞信号传导、细胞周期调控等生物学过程。
2. 甲基化修饰甲基化修饰是通过在蛋白质上添加甲基基团来改变其功能。
甲基化修饰在染色质结构的调控中扮演重要角色，可以影响基因的转录和表达。
甲基化修饰还参与细胞分化、胚胎发育以及人类疾病的发生发展等过程。
3. 乙酰化修饰乙酰化修饰是指通过在蛋白质上添加乙酰基团来改变其功能。
乙酰化修饰可以调节蛋白质的稳定性、亲和力和活性。
乙酰化修饰还参与细胞代谢、基因转录调控以及细胞衰老等生命过程。
4. 糖基化修饰糖基化修饰是在蛋白质上附加糖分子来改变其功能。
糖基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、折叠和识别。
糖基化修饰还参与细胞黏附、免疫应答以及疾病的发生发展等过程。
二、翻译后修饰如何改变蛋白质功能1. 调节蛋白质活性翻译后修饰可以通过改变蛋白质的结构和环境来调节其活性。
例如，磷酸化修饰可以激活或抑制蛋白质的酶活性。
2. 调控蛋白质-蛋白质相互作用翻译后修饰可以改变蛋白质与其他分子之间的相互作用。
例如，乙酰化修饰可以增强蛋白质与DNA之间的亲和力，从而影响转录调控。
3. 调整蛋白质稳定性翻译后修饰可以影响蛋白质的稳定性。
例如，甲基化修饰可以增强蛋白质的稳定性，延长其寿命。
4. 蛋白质定位和转运翻译后修饰可以调整蛋白质在细胞内的定位和转运。
蛋白质的翻译后修饰
蛋白质的翻译后修饰蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，其功能与结构多种多样，而这些功能与结构的多样性与蛋白质的翻译后修饰密切相关。
在蛋白质翻译过程结束后，细胞内往往还需要对蛋白质进行进一步的后修饰，以实现其功能的发挥。
这些后修饰包括糖基化、磷酸化、乙酰化等，它们能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
一、糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质分子上附加糖基的过程。
这种修饰可以发生在蛋白质的Asn残基上，形成N-糖基化，也可以发生在蛋白质的Ser或Thr残基上，形成O-糖基化。
糖基化修饰能够调节蛋白质的稳定性、可溶性和定位，还可以影响蛋白质与其他分子的相互作用。
例如，MUC1蛋白质的糖基化修饰在肿瘤细胞的侵袭和转移中起到重要的调节作用。
二、磷酸化修饰磷酸化修饰是指在蛋白质分子上附加磷酸基团的过程。
磷酸化修饰通过蛋白激酶的作用来实现，它能够调节蛋白质的活性、稳定性和相互作用，影响蛋白质的信号传导、细胞周期和调控等生理过程。
例如，磷酸化修饰能够激活转录因子NF-κB，参与细胞对炎症和免疫反应的应答。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是指在蛋白质分子上附加乙酰基的过程。
这种修饰通常发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过乙酰转移酶来实现。
乙酰化修饰能够调节蛋白质的稳定性、DNA结合能力和转录调控活性，对细胞发育、增殖和分化等过程具有重要作用。
例如，乙酰化修饰通过调控组蛋白交换和染色质结构的紧凑性，影响基因的表达。
四、其他修饰形式除了糖基化、磷酸化和乙酰化修饰外，蛋白质的翻译后修饰还包括甲基化、泛素化、酰化等多种形式。
这些修饰过程能够进一步改变蛋白质的结构与功能，从而参与调控细胞内的生物学过程。
例如，泛素化修饰能够调节蛋白质的降解和稳定性，参与细胞凋亡和细胞周期控制。
总结蛋白质的翻译后修饰是细胞内多种生物学过程的关键环节，它能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
糖基化、磷酸化、乙酰化以及其他形式的修饰能够改变蛋白质的特性，对细胞信号传导、基因表达和细胞周期等起到调控作用。
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自然科学奖公示内容
项目名称硼亲和分子印迹技术及其在生命分析中的应用提名单位南京大学
项目简介糖基化修饰是生物体中最普遍的蛋白质翻译后修饰，对蛋白质的结构和功能具有重要影响，与许多重大疾病的发生和发展密切相关。
抗体和凝集素是识别糖蛋白和糖基化修饰的核心手段，但抗体和凝集素存在着难以制备、识别性能不足和稳定性差等瓶颈问题。
分子印迹技术是制备仿生识别材料的重要方法，但项目实施前国际上缺乏能识别蛋白质的通用和高效的分子印迹技术。
自2011年以来，项目团队将前期自主发展的硼亲和识别技术与分子印迹技术相结合，创新地发展出“硼亲和光刻分子印迹法”和“硼亲和可控定向表面印迹法”等通用、便捷、高效的分子印迹技术，突破了抗体和凝集素的局限，制备出了系列高效识别糖蛋白、糖肽、聚糖和单糖的分子印迹材料，为生命分析和生物医学应用中的糖蛋白质和糖基化修饰识别奠定了重要物质基础。
项目团队还将所得分子印迹聚合物与表面增强拉曼光谱相结合，发展出专一、灵敏和快速的免疫分析新方法—“硼亲和夹心法（BASA）”和单细胞分析新方法—“等离激元免疫夹心法（PISA）”等生命分析新方法，为精准疾病诊断和个性化药物筛选重要应用提供强有力的分析工具。
主要完成人情况刘震，排名1，工作单位：南京大学
完成单位：南京大学
贡献：负责项目的整体构思、方案设计、研究内容指
导、经费申请、论文和专利的撰写。
刘佳，排名2，工作单位：南京大学
完成单位：南京大学
贡献：作为主要完成人之一，发展出基于活体免疫微
萃取和表面等离激元光学检测相结合的，称为“等离
激元免疫夹心法（PISA）”的新颖单细胞分析方法，
实现了单个活细胞和活体动物中的低拷贝数蛋白的
定性及定量分析。
该部分工作是本项目硼亲和分子印
迹技术的重要应用，为癌症诊断与预后、细胞质量控
制、个性化药物筛选等多个重要应用领域提供了强有
力的分析工具。
李澧，排名3，工作单位：江苏省农业科学院
完成单位：南京大学
贡献：作为主要完成人，建立了“硼亲和光刻分子印
迹法”，成功制备了能识别甲胎蛋白等糖蛋白的高性
能分子印迹材料，并构建了利用分子印迹材料替代抗
体的新颖免疫分析方法，开辟了以硼亲和作为核心作
用的适用于糖蛋白等重要生物分子的共价分子印迹
方法，为糖蛋白质的高效印迹及其在生物医学应用奠
定了重要基础。
别子俊，排名4，工作单位：蚌埠医学院
完成单位：南京大学
贡献：提出了“硼亲和可控定向表面印迹法”，成功
制备出能特异性识别完整糖蛋白及其特征聚糖的分
子印迹材料，突破了凝集素等的局限，为糖蛋白和糖
基化修饰的识别开辟了重要的仿生识别材料合成路
径。
叶金，排名5，工作单位：国家粮食和物资储备局科学研究院
完成单位：南京大学
贡献：将硼亲和分子印迹技术与表面增强拉曼散射相
结合，发展出免抗体、免酶的高专一性、高灵敏度、
快速分析的糖蛋白检测新方法—“硼亲和夹心法
（BASA）”，并成功应用于人血清样品中肝癌标志物甲
胎蛋白等的检测，克服了常规免疫分析的缺点。
陈洪渊，排名6，工作单位：南京大学
完成单位：南京大学
贡献：对项目研究工作中分子识别和单细胞分析等研
究工作提供建议与指导。
主要完成单位南京大学
代表性论文（专著）目录1）Preparation of molecularly imprinted polymers specific to glycoproteins, glycans and monosaccharides via boronate affinity controllable oriented surface imprinting/Nat. Protoc. 2017, 12, 964-987./
邢荣荣、王双寿、别子俊、贺晖、刘震*
2）Probing Low-Copy Number Proteins in a Single Living Cell/ Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 13215–13218./刘佳、尹丹阳、王双寿、陈洪渊、刘震*
3）Boronate-Affinity Glycan-Oriented Surface Imprinting: A New Strategy to Mimic Lectins for the Recognition of an Intact Glycoprotein and Its Characteristic Fragments/ Angew. Chem. Int. Ed. 2015, 54, 10211-10215./别子俊、陈阳、叶金、王双寿、刘震*
4）Boronate Affinity Sandwich Assay: An Appealing Alternative of Immunoassay for the Determination of Glycoproteins/ Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 10386-10389./叶金、陈阳、刘震*
5）Photolithographic Boronate Affinity Molecular Imprinting: A General and Facile Approach for Glycoprotein Imprinting/ Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 7451-7454./李澧、路越、别子俊、陈洪渊、刘震*。