蛋白质化学讲义教材
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《蛋白质化学最终版》PPT课件
氨基酸
C.Edman法（苯异硫氰酸，PITC法）：P71，蛋白质自动分析仪 D.氨肽酶法：肽链外切酶，从多肽链的N-端逐个水解氨基酸。
A.肼解法:
C末端氨基酸分析
RO H2N CH C
R n-1O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
N-端 氨 基 酸
C-端氨 基酸
H+
RO
Rn O
NH2NH2 H2N CH C NHNH2 +H2N CH C OH
免疫球蛋白G的立体结构
(五）蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键：次级键 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
具有三级结构的蛋白质才具有生物学活性， 三级结构一旦破坏，蛋白质的生物学功能丧失。
溶菌酶的三级结构
胰岛素分子的三级结构
氨基酸酰肼
C-端氨 基酸
B.羧肽酶法：肽链外切酶，从多肽链的C-端逐个水解氨基酸。
大分子多肽氨基酸顺序的确定：裂解
A.化学裂解法：溴化氰裂解法；羟胺NH2OH裂解法 B.酶裂法:胰蛋白酶，胃蛋白酶等
确定肽段在多肽链中的次序：重叠法 P72 利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间 的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸 顺序。 16肽，Ｎ端H ⑤ Ｃ端Ｓ Ａ法裂解：ONS PS EOVE RLA HOWT B法裂解：SEO WTON VERL APS HO 重叠法确定序列：HOWTONSEOVERLAPS
1、非极性疏水氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
苯丙氨酸
脯氨酸
2
Gly G Ala A Val V Leu L Ile I Phe P
人教版高中化学选修五4.3 蛋白质 课件(共27张PPT)
资料
分子式：C3H6N6 含氮量：66.7％
各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%， 蛋白质中含氮量平均为16%。以某合 格牛奶蛋白质含量为2.8%计算，含氮 量为0.44%，某合格奶粉蛋白质含量 为18%计算，含氮量为2.88%。而三 聚氰胺含氮量为66.7%，是牛奶的151 倍，是奶粉的23倍。每100g牛奶中添 加0.1克三聚氰胺，就能提高0.4%蛋 白质! 资料
医生在把管道插进病 人身体以便抽血液，同 时将甘油溶剂代替血液 注入到血管中去
体温被降到零下196摄氏度大约需要5天。这些冷 冻人体身上都包裹着一层锡箔，当去掉锡箔时，可 看到每具人体的体表都凝聚着一层液氮的寒霜
动物性蛋白质： 鸡、鸭、鱼、肉等 蛋白质来源
植物性蛋白质： 谷类、豆类、蔬菜、 水果、菌类等
而多数食品均为氨基酸构成不平衡，所以蛋白质 营养价值就受到影响。 如玉米中亮氨酸过高影响了异亮氨酸的利用； 小米中精氨酸过高，影响了赖氨酸的利用。 因此以植物性为主的膳食，应注意食物的合理搭 配，协调氨基酸构成比例的不平衡。 如将谷物类与豆类混食，制成黄豆玉米粉、黄豆 小米粉等，可提高蛋白质的利用率和营养价值。
资料：蛋白质的主要功能和作用
调节功能：胰岛素调节糖的代谢 催化功能：如淀粉酶、胃蛋白酶的催化作用 运输功能：如血红蛋白输送氧 传递功能：如叶绿体传递能量——光合作用 运动功能：如肌肉的运动 免疫功能：如免疫球蛋白 保护功能：如指甲、头发、蹄角等 致病功能：如病毒蛋白可致病 毒害功能：如毒蛋白
南方网讯 5月10日4个 月大的男婴刘金鹏进入 湖南儿童医院治疗,被确 诊为患有重度营养不良 症的“大头娃娃”，医 院曾一度向家属下达了 病危通知。
思考：2.氨基酸和蛋白质怎样转化？ 氨基酸
蛋白质化学ppt文档课件
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终
《蛋白质》教用课件人教
蛋白质的水解反应
HO
HO
HO
HO
H NCH2C OH H NCH2C OH H NCH2C OH H NCH2C OH
H2O 水解
H2O
H2O
HOHO HOHO N C 2 C H N C 2 C H N C 2 C H N C 2 C H
多肽
水解
蛋白质
27 27
蛋白质
【课堂练习】
1、下图表示蛋白质分子结构的一部分，图 中(A)、(B)、(C)、(D)标出分子中不同的键。 当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是
（C ）
H R OH R O
—N—CH—C—N—CH—C—
(A) (B) (C)
(D)
28 28
蛋白质
2、已知有机化合物:
O CH3--C--O O
--C--O--
O --NH--C--CH2-CH3
在适宜条件下完全水解得到4种产物，它们的结
O
O
构简式为 CH3-C-OH, ，HO-C-CH2-CH3
• 思考讨论：
1、蛋白质在人体内起什么作用？
（1）对生物反应起催化作用的： 酶
（2）运输作用的： 血红蛋白
（3）保护作用的： 毛发、皮肤、甲、壳等; （4）抵抗病毒、细菌作用的高度特异性蛋白：抗体
（5）构成动物大部分结构的纤维物质：软骨、肌肉
6 6
蛋白质
• 思考讨论：
2、蛋白质在人体内是如何代谢的？ 食物中的蛋白质→ 氨基酸→ 人体内多种蛋白质
●应用：利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。
30 30
蛋白质
●实验：
性质4:变性
实验4-3
鸡蛋白溶液 加 热 蛋白质凝结 加水 不再溶解
食品化学蛋白质-讲义
四、蛋白质缺乏的可能因素
蛋白质缺乏的可能因素 (1) 摄入量不足，如食物中蛋白质不足或胃纳 不佳；(2) 排出量过多，如肾脏疾病；(3) 生理需要量增加而摄食量未 相应的改变，如怀孕期未改变原来的食量；(4) 对蛋白质的吸收不良 或肝脏合成蛋白质的障碍；(5) 偏食的饮食习惯，酒精中毒等。
人体需要22种氨基酸，较重要的有20种，大人8种必需氨基酸，小孩9 种，自身不能合成，必需从食物中摄取。
修补组织：怀孕时，胎儿对养分的摄取超过母体，所以母体营养状况 虽不好，但孩子尚好，可孩子摄取了蛋白质后，母体血中的蛋白质水 平下降，将出现水肿，贫血加重，腹部皮肤皮下组织会被拉断，形成 一条条妊娠纹。
成年以后需修补组织，上皮细胞不断生长，脱落，头发、指甲长了要 剪掉，胃肠黏膜更新，子宫内膜周期性脱落，受伤时更需修补，若修 补时材料不足，则修补起来速度就会很慢，材质就会很差，如指甲变 脆、变软，皮肤没有弹性，胃肠蠕动不良，胃下垂，子宫后倾。
Introduction
❖ 分类:
按组成
简单蛋白质：只有AA组成 结合蛋白质：辅基/配基
按结构
球状蛋白质 纤维状蛋白质
按功能
酶 运输蛋白 营养和贮存蛋白
收缩/运动蛋白 结构蛋白 防御蛋白
一、蛋白质的重要生理功能
蛋白质是机体的重要物质基础，机体的每一个细 胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白 质的结构千差万别，具有多种多样的生物学功 能：例如酶的催化作用、激素的生理调节作用、 血红蛋白的运载作用、肌纤维蛋白的收缩作用、 机体的免疫作用和胶元蛋白的支架作用等。蛋 白质不仅是构成各类细胞原生质的主要物质， 而且核蛋白及其相应的核糖核酸，还是遗传的 主要物质基础。
请列出富含上述各种氨基酸的食物
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
蛋白质(课件)-高一化学备课精选课件(人教版2019必修第二册)
蛋白质的用途
（1）蛋白质是人类必须的营养物质。 （2）用蚕丝织成的丝绸可以制作服装；从动物皮、骨中提取的 明胶可用作食品增稠剂，生产胶囊和感光材料。
素元化学工作室 （3）绝大多数酶是蛋白质，是生物体内重要的催化剂。
思维课堂
1.为什么医院里对一些医疗器械进行高温蒸煮，对患者住过的床铺进行紫外 线照射？注射前用蘸有乙醇体积分数为75%酒精棉球擦拭皮肤？ 提示：细菌和病毒的主要成分是蛋白质，高温、紫外线照射和酒精能使蛋白
(1)蛋白质都是高分子化合物，组成元素只有C、H、O、N( × ) (2)蛋白质在酶的作用下，可直接水解生成各种氨基酸( × ) (3)生物体内的酶都是蛋白质( × )
素元化学工作室 (4)蛋白质溶液遇到盐就会变性( × )
(5)蛋白质变性属于化学变化( √)
(6)向鸡蛋白溶液中加入醋酸铅溶液，生成白色沉淀，加水可重新溶解
蛋白质的变性
条件
a. 化学试剂——如重金属盐类、强酸、强碱、乙醇、甲醛等; b. 物理因素——加热、紫外线等
素元化学工作室 表现
蛋白质失去生理活性，溶解度下降，再加蒸馏水，沉淀
_不__会__（填会或不会）溶解。
【思考】蛋白质的变性是_化___学_（填物理或化学）变化过程，这 个过程__不__可__逆___（填可逆或不可逆）。
素元化学工作室 大豆、花生、谷物、蚕丝
2.组成 由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，是一类非常复杂的天然有机高分子。
3.物理性质 结合我们生活中接触的蛋白质，思考蛋白质能溶于水吗？
有的蛋白质能溶于水，如鸡蛋清等；有的难溶于水，如丝、毛等。
思维课堂 阅读课本P85与P86第一自然段了解氨基酸的官能团，预测氨基酸化
蛋白质的性质
蛋白质化学14PPT课件
第一章 蛋白质化学
第一节：概论 第二节：氨基酸 第三节：蛋白质一级结构及测序 第四节：蛋白质空间结构 第五节：蛋白质结构与功能的关系 第六节：蛋白质的性质 第七节：蛋白质的分离与纯化
04.12.2020
1
教学大纲
• 了解：了解三四级结构,蛋白质的功能和分类；
蛋白质的结构及其与功能的关系；
• 掌握：蛋白质基本的组成单位—氨基酸的分类、
结构和性质；掌握蛋白质的一、二级结构，蛋白质 的理化性质与分离纯化的方法；蛋白质测序方法
• 重点、难点：氨基酸的分类、结构和性质；
蛋白质的理化性质、加蛋白质测序方法
04.12.2020
2
第一节：氨基酸
一、氨基酸的结构与分类 二、氨基酸的性质
04.12.2020
3
一、蛋白质的水解
➢ 蛋白质完全水解得到各种氨基酸的混合物， 部分水解通常得到多肽片段。最后得到各种氨基 酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白质的基本结构 单元。
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
04.12.2020
14
1.4，碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
04.12.2020
精氨酸 （Arg,R）
杂环
组氨酸 （His,H）
15
2, 芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
04.12.2020
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
L-葡萄糖
04.12.2020
D-葡萄糖
1 2 3 4 5 6
7
α-氨基酸的通式(1)
04.12.2020
8
α-氨基酸的通式(2)
氨基
+ H3 N
第一节：概论 第二节：氨基酸 第三节：蛋白质一级结构及测序 第四节：蛋白质空间结构 第五节：蛋白质结构与功能的关系 第六节：蛋白质的性质 第七节：蛋白质的分离与纯化
04.12.2020
1
教学大纲
• 了解：了解三四级结构,蛋白质的功能和分类；
蛋白质的结构及其与功能的关系；
• 掌握：蛋白质基本的组成单位—氨基酸的分类、
结构和性质；掌握蛋白质的一、二级结构，蛋白质 的理化性质与分离纯化的方法；蛋白质测序方法
• 重点、难点：氨基酸的分类、结构和性质；
蛋白质的理化性质、加蛋白质测序方法
04.12.2020
2
第一节：氨基酸
一、氨基酸的结构与分类 二、氨基酸的性质
04.12.2020
3
一、蛋白质的水解
➢ 蛋白质完全水解得到各种氨基酸的混合物， 部分水解通常得到多肽片段。最后得到各种氨基 酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白质的基本结构 单元。
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
04.12.2020
14
1.4，碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
04.12.2020
精氨酸 （Arg,R）
杂环
组氨酸 （His,H）
15
2, 芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
04.12.2020
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
L-葡萄糖
04.12.2020
D-葡萄糖
1 2 3 4 5 6
7
α-氨基酸的通式(1)
04.12.2020
8
α-氨基酸的通式(2)
氨基
+ H3 N
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• Mirror image pairs of amino acids are designated L (levro) and D (dextro)
• Proteins are assembled from L-amino acids
(very few D-amino acids occur in nature)
Two representations of an amino acid at neutral pH
(a) Structure
(b) Ball-and stick model
Stereochemistry of amino acids
• 19 of the 20 common amino acids have a chiral carbon atom (Gly does not)
是在蛋白质生物合成后加工修饰而成。eg：5羟赖氨酸，磷酸酪氨酸 ▪ 非蛋白质氨基酸
Formation of cystine 胱氨酸
➢ 氨基酸的理化性质 ▪ 两性游离和等电点
R-CH-COOH
NH2
H+ R-CH-COOH NH3+
阳离子 pH<pI
OH-
R-CH-COO--
R-CH-COO--
等电点是氨基酸的特征性常数
pH＞pI 带负电 pH＜pI 带正电
▪ 紫外吸收性质 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没 有光吸收，但在近紫外区(250-290nm) 酪 氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力
280nm 波长处有最大光吸收峰 应用：蛋白质的定性、定量测定
• 茚三酮反应 aa + 水合茚三酮
绪论
生物化学
研究生物体内化学分子与化学反应的科学， 从分子水平探讨生命现象的本质。
研究对象
生物体分子结构与功能，物质代谢与调节， 遗传信息传递与调控。
蛋白质的结构与功能
➢蛋白质的分子组成 ➢蛋白质的分子结构 ➢蛋白质结构与功能的关系 ➢蛋白质理化性质及分离纯化
第一节 蛋白质在生命活动中的重要性
天然aa均为L型
➢ 氨基酸的结构 • α-氨基
酸
Amino Acid common structure
NH2
ino
H C COOH
R
acid
• Under normal pH conditions amino acids are zwitterions (dipolar ions):
Amino group = -NH3+ Carboxyl group = -COO-
➢ 生物活性肽 谷胱甘肽、肽类激素、神经肽、抗生素肽等
四、蛋白质分类 分子组成:
单纯蛋白：只由aa组成 结合蛋白：单纯蛋白+非蛋白物质（辅基） 分子形状： 纤维状蛋白 球状蛋白 功能：酶蛋白，调节蛋白，运输蛋白等
第三节 蛋白质的分子结构
一级结构（初级结构、基本结构） 二、三、四级结构（空间结构、高级结构、空间构象） 一、一级结构 (primary structure) • 定义：多肽链中氨基酸的排列顺序
1. 二级结构（second structure）
多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及 侧链构象 肽单元（peptide unit）---肽键中的四个原子和 与之相邻的两个Cα位于同一刚性平面内，其 特点 •N-C键具有部分双键的性质，不能自由旋转 •Cα-N、 Cα-C可自由旋转，他们的旋转角度决 定肽单元之间的相对位置 •顺式肽单元与反式肽单元
二、蛋白质的生物学功能：
• 催化功能：酶 • 调节功能：某些激素 • 运载功能：血红蛋白 • 收缩，运动：肌动蛋白，肌球蛋白 • 防御，储存：免疫球蛋白，抗体；铁
蛋白 • 支持作用：胶原蛋白，角蛋白 三、蛋白质组（proteome）与蛋白质组
学
第二节 蛋白质的分子组成
一、元素组成 基本元素：Ｃ Ｈ Ｏ Ｎ Ｓ
C
C
L amino acid D amino acid
• 旋光异构性（甘氨酸 除外）
在天然蛋白质中只有L型 氨基酸存在
• 20种氨基酸由遗传密码来编码 • 侧链R对蛋白质空间结构和理化性质有重要影响
组成蛋白质的氨基酸为20种L-α-氨基酸
➢ 氨基酸分类
▪ 20种氨基酸按侧链的结构和性质分为四类 • 非极性R基氨基酸：8种 • 不带电荷的极性R基氨基酸：7种 • 带负电荷（酸性）的R基氨基酸：2种 • 带正电荷（碱性）的R基氨基酸：3种 支链aa、芳香族aa、含硫aa、含羟基aa ▪ 有些蛋白质含有一些特有氨基酸，无遗传密码，
还原茚三酮+NH3+CO2+醛
颜色深浅与aa含量成正比 茚三酮
aa定量测定
缩合 H+
蓝紫色化合物
570nm 黄色化合物 （脯氨酸与羟脯氨酸）
棕色化合物 （天冬酰胺）
三、肽键和多肽链
AA的成肽反应 AA的连接方式---肽键 peptide bond
（酰胺键）
➢ 肽键(peptide bond) （酰胺键） 寡肽(oligopeptide) 多肽(polypeptide) 多肽链(polypeptide chain) 氨基酸残基(residue) 主链 侧链 N末端、C末端，一般N在左，C在右 多肽与蛋白质
NH3+ 兼性离子
NH2 阴离子
pH=pI
pH>pI
等电点（isoelectric point pI）
当处于某一pH值溶液时，氨基酸可能不解离，也 可能解离成阳离子和阴离子的程度及趋势相等， 此时净电荷为0，这一pH值即为氨基酸的等电点，
简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向
负极移动，即氨基酸处于兼性离子（zwitterions） 状态。
微量元素：Ｐ，Fe ，Ｃｕ，Ｚｎ
特点：含氮量接近---16% 应用：蛋白质的定量测定
根据含氮量推算生物样品中蛋白质含量
每克样品含氮克数 * 6.25 * 100 = 100克 样品中蛋白质的含量
二、蛋白质的基本结构单位—氨基酸 （amino acid）
结构特点 1.不对称 碳原子(α-氨基酸,甘氨酸除 外) 2.具有旋光异构性(L型和D型)
• 稳定因素（维系力）：肽键、二硫键 • 胰岛素（第一个被确定一级结构的蛋白质）的一级结
构 • 一级结构是蛋白质生物学活性及特异空间结构的基础
氨基酸的组成、数目、排列顺序
二、蛋白质的空间结构 构型（configuration）与构象（conformation） 空间结构的研究方法：X线晶体衍射法
• Proteins are assembled from L-amino acids
(very few D-amino acids occur in nature)
Two representations of an amino acid at neutral pH
(a) Structure
(b) Ball-and stick model
Stereochemistry of amino acids
• 19 of the 20 common amino acids have a chiral carbon atom (Gly does not)
是在蛋白质生物合成后加工修饰而成。eg：5羟赖氨酸，磷酸酪氨酸 ▪ 非蛋白质氨基酸
Formation of cystine 胱氨酸
➢ 氨基酸的理化性质 ▪ 两性游离和等电点
R-CH-COOH
NH2
H+ R-CH-COOH NH3+
阳离子 pH<pI
OH-
R-CH-COO--
R-CH-COO--
等电点是氨基酸的特征性常数
pH＞pI 带负电 pH＜pI 带正电
▪ 紫外吸收性质 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没 有光吸收，但在近紫外区(250-290nm) 酪 氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力
280nm 波长处有最大光吸收峰 应用：蛋白质的定性、定量测定
• 茚三酮反应 aa + 水合茚三酮
绪论
生物化学
研究生物体内化学分子与化学反应的科学， 从分子水平探讨生命现象的本质。
研究对象
生物体分子结构与功能，物质代谢与调节， 遗传信息传递与调控。
蛋白质的结构与功能
➢蛋白质的分子组成 ➢蛋白质的分子结构 ➢蛋白质结构与功能的关系 ➢蛋白质理化性质及分离纯化
第一节 蛋白质在生命活动中的重要性
天然aa均为L型
➢ 氨基酸的结构 • α-氨基
酸
Amino Acid common structure
NH2
ino
H C COOH
R
acid
• Under normal pH conditions amino acids are zwitterions (dipolar ions):
Amino group = -NH3+ Carboxyl group = -COO-
➢ 生物活性肽 谷胱甘肽、肽类激素、神经肽、抗生素肽等
四、蛋白质分类 分子组成:
单纯蛋白：只由aa组成 结合蛋白：单纯蛋白+非蛋白物质（辅基） 分子形状： 纤维状蛋白 球状蛋白 功能：酶蛋白，调节蛋白，运输蛋白等
第三节 蛋白质的分子结构
一级结构（初级结构、基本结构） 二、三、四级结构（空间结构、高级结构、空间构象） 一、一级结构 (primary structure) • 定义：多肽链中氨基酸的排列顺序
1. 二级结构（second structure）
多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及 侧链构象 肽单元（peptide unit）---肽键中的四个原子和 与之相邻的两个Cα位于同一刚性平面内，其 特点 •N-C键具有部分双键的性质，不能自由旋转 •Cα-N、 Cα-C可自由旋转，他们的旋转角度决 定肽单元之间的相对位置 •顺式肽单元与反式肽单元
二、蛋白质的生物学功能：
• 催化功能：酶 • 调节功能：某些激素 • 运载功能：血红蛋白 • 收缩，运动：肌动蛋白，肌球蛋白 • 防御，储存：免疫球蛋白，抗体；铁
蛋白 • 支持作用：胶原蛋白，角蛋白 三、蛋白质组（proteome）与蛋白质组
学
第二节 蛋白质的分子组成
一、元素组成 基本元素：Ｃ Ｈ Ｏ Ｎ Ｓ
C
C
L amino acid D amino acid
• 旋光异构性（甘氨酸 除外）
在天然蛋白质中只有L型 氨基酸存在
• 20种氨基酸由遗传密码来编码 • 侧链R对蛋白质空间结构和理化性质有重要影响
组成蛋白质的氨基酸为20种L-α-氨基酸
➢ 氨基酸分类
▪ 20种氨基酸按侧链的结构和性质分为四类 • 非极性R基氨基酸：8种 • 不带电荷的极性R基氨基酸：7种 • 带负电荷（酸性）的R基氨基酸：2种 • 带正电荷（碱性）的R基氨基酸：3种 支链aa、芳香族aa、含硫aa、含羟基aa ▪ 有些蛋白质含有一些特有氨基酸，无遗传密码，
还原茚三酮+NH3+CO2+醛
颜色深浅与aa含量成正比 茚三酮
aa定量测定
缩合 H+
蓝紫色化合物
570nm 黄色化合物 （脯氨酸与羟脯氨酸）
棕色化合物 （天冬酰胺）
三、肽键和多肽链
AA的成肽反应 AA的连接方式---肽键 peptide bond
（酰胺键）
➢ 肽键(peptide bond) （酰胺键） 寡肽(oligopeptide) 多肽(polypeptide) 多肽链(polypeptide chain) 氨基酸残基(residue) 主链 侧链 N末端、C末端，一般N在左，C在右 多肽与蛋白质
NH3+ 兼性离子
NH2 阴离子
pH=pI
pH>pI
等电点（isoelectric point pI）
当处于某一pH值溶液时，氨基酸可能不解离，也 可能解离成阳离子和阴离子的程度及趋势相等， 此时净电荷为0，这一pH值即为氨基酸的等电点，
简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向
负极移动，即氨基酸处于兼性离子（zwitterions） 状态。
微量元素：Ｐ，Fe ，Ｃｕ，Ｚｎ
特点：含氮量接近---16% 应用：蛋白质的定量测定
根据含氮量推算生物样品中蛋白质含量
每克样品含氮克数 * 6.25 * 100 = 100克 样品中蛋白质的含量
二、蛋白质的基本结构单位—氨基酸 （amino acid）
结构特点 1.不对称 碳原子(α-氨基酸,甘氨酸除 外) 2.具有旋光异构性(L型和D型)
• 稳定因素（维系力）：肽键、二硫键 • 胰岛素（第一个被确定一级结构的蛋白质）的一级结
构 • 一级结构是蛋白质生物学活性及特异空间结构的基础
氨基酸的组成、数目、排列顺序
二、蛋白质的空间结构 构型（configuration）与构象（conformation） 空间结构的研究方法：X线晶体衍射法