食品化学第三章蛋白质
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+ 3. 调节氨基酸溶液PH值,使氨基酸溶液中的氨基和羧基的解离度完 全相等,即氨基酸所带静电荷为0,在电场中既不向阴极移动,也不向 阳极移动,此时,氨基酸溶液的PH值称为该氨基酸的等电点,以符号 PI表示。
医学ppt
30
氨基酸所带电荷及等电点对溶解度的影响： 1.由于静电作用，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。 2.当氨基酸溶液的PH值< PI时，溶液中氨基酸带正电 3.当氨基酸溶液的PH值> PI时，溶液中氨基酸带负电
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的两性离子
pH>pI
阴离子
1. 向氨基酸溶液加酸时,其两性离子的-COO-负离子接受质子,自身 成为正离子,在电场中向阴极移动
2. 向氨基酸溶液加碱时,其两性离子的-NH3正离子解离放出质子 (与OH-结合生成水),自身成为负离子,在电场中向阳极移动
三聚氰胺分子结构式
蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右 ， 即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质 含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25 克蛋白质含氮1克。所以，每100克样品含氮量 ×6.25=100克样品蛋白质含量（克%）。
医学ppt
40
某细胞蛋白质粗提物0.5g,经定氮法检测含 氮67mg,试问该蛋白粗提物的蛋白质含量是 多少?
说明： 1. 脯氨酸不能与亚硝酸反应 2. α-NH2作用3-4min即反应完全，而R基上NH2反应速度较慢
凯氏定氮法为检测食品中蛋白质含量的标准方法。但是，这种 方法并不能给出真实的蛋白质含量，因为所测定的氮可能不仅仅 年美国宠物食品污染事件和2007是由蛋白质转化来的。这可以从 年中国毒奶粉事件等食品安全事件中被体现：三聚氰胺，一2008 种含氮量较高的物质，被添加到了食品中以伪造较高的含氮量。
医学ppt
15
八种必需氨基酸顺口溜之二：
• “借一两本单色书来”
八种必需氨基酸顺口溜之二：
“苯缬亮异、苏赖色蛋”
医学ppt
16
按R基团的极性分类：（4种）
非极性氨基酸——疏水性侧链
Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro
极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团（不解离）
OH
羟脯 氨 酸 P r o
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与茚三酮反应
+
水合性茚三酮
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
水合性茚三酮 3H2O
用途：用于氨基酸的定性定量分析
蓝紫色化合物
第二节 蛋白质和肽
肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。 由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个
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9
第一节 氨基酸
医学ppt
10
（二）α-氨基酸的一般结构
医学ppt
11
氨基酸不同，它的R基团就不同
医学ppt
12
氨基酸的通式及α-碳
医学ppt
13
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨基酸
（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成
Thr
天冬酰胺
Asn
医学ppt
G S T
N
22
O
H2N C CH2 CH2 CH COO- 谷氨酰胺 Gln
Q
NH3+
HS CH2 CH COONH3+
半胱氨酸 Cys C
HO
CH2 CH COO-
酪氨酸
Tyr Y
NH3+
医学ppt
23
极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)
-OOC CH2 CH COONH3+
的，必须从食物中补充的氨基酸。
人体必需氨基酸有Phe, Val, Leu, Ile, Thr, Lys, Trp, Met八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。
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14
八种必需氨基酸顺口溜之一： 流苏鞋，亮一亮，显本色，真不赖！
流(Met)苏(Thr)鞋(Val)， 亮(Leu)一亮(Ile)， 显本(Phe)色(Trp)， 真不赖(Lys)
蛋白质水解得到 通常为L型
COOH
COOH
H
C
NH2
NH2
C
H
R
R
医学ppt
26
氨基酸存在对映异构体
医学ppt
27
氨基酸的酸－碱性质
氨基酸是两性电解质：
羧基能电离成COO-和H+；
氨基能接受质子，形成铵盐。 在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在
弱酸性
弱碱性
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28
R CH COOH +OH-
CH3
NH3+
CH3
CH2 CH CH COOCH3 NH3+
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
医学ppt
Ala
A
Val
V
Leu
L
Ile
I
20
H2C
CH2
H2C来自百度文库
CH N H2+
COO-
CH2 CH COONH3+
CH2 CH COO-
N H
NH3+
脯氨酸
Pro
P
(亚氨基酸)
苯丙氨酸
Phe
F
色氨酸
Trp
蛋白质 protein
医学ppt
1
1
本章内容
第一节 氨基酸 第二节 蛋白质和肽 第三节 蛋白质的变性 第四节 蛋白质的功能性质 第五节 蛋白质在加工储藏中的变化 第六节 常见食品蛋白质与新的蛋白质资源
医学ppt
2
组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S、P 有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、
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18
溶解度
氨基酸 丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷胺酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸
溶解度(g/L) 167.2 855.6 28.5 5.0 0.05 7.2（37℃） 8.5 249.9 41.9 34.5
不溶于有机溶剂
氨基酸 亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
（3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用
医学ppt
6
蛋白质的主要结构层次
医学ppt
7
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元
氨基酸—含有氨基和羧基的一类有机化合物的 通称。
H
R
C COOH
NH2
医学ppt
8
氨基酸----蛋白质的构件分子
蛋白质的水解—形成氨基酸
酸水解：6N HCl,煮沸回流20小时左右,或加压于120°C水解12小时. 优点:水解彻底,水解的最终产物是L-氨基酸,没有旋光异构体生成. 缺点:色氨酸全部破坏,丝,苏,酪氨酸部分破坏.有腐黑质生成 碱水解:6M NaOH或4M Ba(OH)2煮沸6小时. 优点: 色氨酸不被破坏,水解液清亮透明. 缺点: 水解产生的氨基酸发生旋光异构作用 酶水解：蛋白质可以由蛋白酶水解，不同的蛋白酶专一性不同。 优点:条件温和,氨基酸不破坏,无旋光异构体产生. 缺点: 各蛋白酶有不同的专一性,用单一的酶作用水解不彻底.
医学ppt
4
蛋白质的重要性
（1）蛋白质是生命细胞的主要成分
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%～80% 真菌 14%～52% 酵母菌 14%～50% 白地菌50%
人体中（中年人） 水55% 蛋白质19% 脂肪19% 糖类＜1% 无机盐7%
医学ppt
5
（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用
➢ 酶的催化作用 ➢ 调节作用(多肽类激素) ➢ 运输功能 ➢ 运动功能 ➢ 免疫保护作用(干扰素) ➢ 接受、传递信息的受体
W
CH3 S CH2 CH2 CH COONH3+
甲硫氨酸 (蛋氨酸)
Met
M
极性不带电荷氨基酸
H CH COONH3+
HO CH2 CH COONH3+
CH3 CH CH COOOH NH3+
O H2N C CH2 CH COO-
NH3+
甘氨酸
(有时也划分为非 Gly
极性氨基酸)
丝氨酸
Ser
苏氨酸
医学ppt
溶解度( g/L ) 21.7 739.0 56.2 27.6 1620.0 422.0 13.2 13.6 0.4 58.1
19
组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号
非极性氨基酸
CH3
CH COONH3+
CH3 CH CH COO-
CH3 NH3+
CH3
CH CH2 CH COO-
子) 。
氨基酸的疏水性
是指将1mol氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中 时所产生的自由能变化。
△G0=-RTlnS乙醇/S水
S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度 S水------氨基酸在水中的溶解度
医学ppt
33
氨基酸的光学性质
芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫 外区(250～300nm)吸收光。
医学ppt
36
应氨 基 酸 反
氨基酸的化学性质
氨基反应：
亚硝酸、醛类、酰基化、烃基化反应
羧基反应
酯化、脱羧反应
氨基、羧基反应
肽键、茚三酮反应
医学ppt
37
与亚硝酸反应 放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸， 在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸 的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。是凯氏 定氮法的理论基础。
氨基酸组成的肽则称为多肽。
N－末端 氨基末端
肽键
医学ppt
C－末端 羧基末端
44
特点：
肽键不同于C-N单键C=N双键 羰基不是完全的双键 肽键不能自由旋转 肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角
医学ppt
45
医学ppt
46
肽键
47
蛋白质的结构
蛋白质的分子结构包括
67×10-3×6.25 ×100% = 83.75% 0.5
医学ppt
41
与茚三酮反应
茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸
共热，氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3，
最后茚三酮与反应产物──氨和还原茚 三酮发生作用，生成蓝紫色化合物。
H N
CO
两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨
OH
酸与茚三酮反应形成黄色化合物。
Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly
碱性（带正电荷）氨基酸——侧链含氨基或亚氨基
Lys,Arg,His
酸性（带负电荷）氨基酸——侧链均含1个羧基
Asp,Glu
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17
20种基本AA歌
甘丙缬亮异脯脂 丝苏半蛋羟硫添 天谷精赖组酸碱 苯丙酪色芳香环 天冬酰氨谷酰氨 都有酰基属常见
-OOC CH2 CH2 CH COONH3+
天冬氨酸 Asp D
谷氨酸
Glu
E
极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)
CH2 CH COO-
HN NH
+
NH3+
组氨酸 His H
H3N CH2 CH2 CH2 CH2 CH COO- 赖氨酸 Lys K NH3+
H3N C NH CH2 CH2 CH2 CH COO- 精氨酸 Arg R
芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光
氨 基 酸 吸 收 的 λ max/nm 摩 尔 消 光 系 数 /（ cm-1· mol-1） 荧 光 的 λ max/nm
苯 丙 氨 酸 260
190
282
色 氨 酸
278
5500
348
酪 氨 酸
275
1340
304
医学ppt
34
含共轭双键的氨基酸具
有紫外吸收性质。
λ（nm） ε
Trp 278 5.6×103
Tyr 275 1.4×103
Phe 260 2.0×102
大多数蛋白质含有这两
种氨基酸残基，所以测定蛋
白质溶液280nm的光吸收值
是分析溶液中蛋白质含量的
快速简便的方法。
医学ppt
35
分光光度计测定有色物质浓度原理
芳香族即含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收,因此可利用此 特性用分光光度法测定样品中蛋白质的含量。
医学ppt
31
➢由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸
滴定，又可被碱滴定，现以甘氨酸为例来说明氨基酸两性电
离的特点。
➢左图是甘氨酸的电离酸碱滴 定曲线，左端是用盐酸滴定的 曲线，溶液的pH逐渐降低， 曲线中从左向右第一个拐点是 氨基酸羧基解离50%的状态 (即一半甘氨酸成为阳离子) 。 第二个拐点是氨基酸的等电点， 右端是用NaOH滴定的曲线， 溶液的pH逐渐升高；第三个 拐点是氨基酸氨基解离50%的 状态(即一半甘氨酸成为阴离
N+ H2
NH医3+学ppt
24
氨基酸的立体化学
除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都 为不对称碳原子，所以： A、氨基酸大都具有旋光性。
H
R
C COOH
H
H
C COOH
NH2
NH2
医学ppt
25
B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体
手性碳上的—NH2投影在右侧：D型 手性碳上的—NH2投影在左侧：L型
Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。
医学ppt
3
分类
分子形状：纤维蛋白质、球蛋白质 分子组成：简单蛋白质：仅有肽链组成
结合蛋白质：肽链+非肽链（辅基、配基等） 衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物 溶解度：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白 来源：动物蛋白：禽，牛、乳 植物蛋白：大豆、谷物 微生物蛋白：酵母（最丰富）
医学ppt
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氨基酸所带电荷及等电点对溶解度的影响： 1.由于静电作用，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。 2.当氨基酸溶液的PH值< PI时，溶液中氨基酸带正电 3.当氨基酸溶液的PH值> PI时，溶液中氨基酸带负电
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的两性离子
pH>pI
阴离子
1. 向氨基酸溶液加酸时,其两性离子的-COO-负离子接受质子,自身 成为正离子,在电场中向阴极移动
2. 向氨基酸溶液加碱时,其两性离子的-NH3正离子解离放出质子 (与OH-结合生成水),自身成为负离子,在电场中向阳极移动
三聚氰胺分子结构式
蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右 ， 即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质 含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25 克蛋白质含氮1克。所以，每100克样品含氮量 ×6.25=100克样品蛋白质含量（克%）。
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40
某细胞蛋白质粗提物0.5g,经定氮法检测含 氮67mg,试问该蛋白粗提物的蛋白质含量是 多少?
说明： 1. 脯氨酸不能与亚硝酸反应 2. α-NH2作用3-4min即反应完全，而R基上NH2反应速度较慢
凯氏定氮法为检测食品中蛋白质含量的标准方法。但是，这种 方法并不能给出真实的蛋白质含量，因为所测定的氮可能不仅仅 年美国宠物食品污染事件和2007是由蛋白质转化来的。这可以从 年中国毒奶粉事件等食品安全事件中被体现：三聚氰胺，一2008 种含氮量较高的物质，被添加到了食品中以伪造较高的含氮量。
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八种必需氨基酸顺口溜之二：
• “借一两本单色书来”
八种必需氨基酸顺口溜之二：
“苯缬亮异、苏赖色蛋”
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按R基团的极性分类：（4种）
非极性氨基酸——疏水性侧链
Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro
极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团（不解离）
OH
羟脯 氨 酸 P r o
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与茚三酮反应
+
水合性茚三酮
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
水合性茚三酮 3H2O
用途：用于氨基酸的定性定量分析
蓝紫色化合物
第二节 蛋白质和肽
肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。 由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个
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第一节 氨基酸
医学ppt
10
（二）α-氨基酸的一般结构
医学ppt
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氨基酸不同，它的R基团就不同
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12
氨基酸的通式及α-碳
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13
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨基酸
（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成
Thr
天冬酰胺
Asn
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G S T
N
22
O
H2N C CH2 CH2 CH COO- 谷氨酰胺 Gln
Q
NH3+
HS CH2 CH COONH3+
半胱氨酸 Cys C
HO
CH2 CH COO-
酪氨酸
Tyr Y
NH3+
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23
极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)
-OOC CH2 CH COONH3+
的，必须从食物中补充的氨基酸。
人体必需氨基酸有Phe, Val, Leu, Ile, Thr, Lys, Trp, Met八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。
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八种必需氨基酸顺口溜之一： 流苏鞋，亮一亮，显本色，真不赖！
流(Met)苏(Thr)鞋(Val)， 亮(Leu)一亮(Ile)， 显本(Phe)色(Trp)， 真不赖(Lys)
蛋白质水解得到 通常为L型
COOH
COOH
H
C
NH2
NH2
C
H
R
R
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氨基酸存在对映异构体
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氨基酸的酸－碱性质
氨基酸是两性电解质：
羧基能电离成COO-和H+；
氨基能接受质子，形成铵盐。 在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在
弱酸性
弱碱性
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R CH COOH +OH-
CH3
NH3+
CH3
CH2 CH CH COOCH3 NH3+
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
医学ppt
Ala
A
Val
V
Leu
L
Ile
I
20
H2C
CH2
H2C来自百度文库
CH N H2+
COO-
CH2 CH COONH3+
CH2 CH COO-
N H
NH3+
脯氨酸
Pro
P
(亚氨基酸)
苯丙氨酸
Phe
F
色氨酸
Trp
蛋白质 protein
医学ppt
1
1
本章内容
第一节 氨基酸 第二节 蛋白质和肽 第三节 蛋白质的变性 第四节 蛋白质的功能性质 第五节 蛋白质在加工储藏中的变化 第六节 常见食品蛋白质与新的蛋白质资源
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2
组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S、P 有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、
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18
溶解度
氨基酸 丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷胺酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸
溶解度(g/L) 167.2 855.6 28.5 5.0 0.05 7.2（37℃） 8.5 249.9 41.9 34.5
不溶于有机溶剂
氨基酸 亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
（3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用
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6
蛋白质的主要结构层次
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7
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元
氨基酸—含有氨基和羧基的一类有机化合物的 通称。
H
R
C COOH
NH2
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8
氨基酸----蛋白质的构件分子
蛋白质的水解—形成氨基酸
酸水解：6N HCl,煮沸回流20小时左右,或加压于120°C水解12小时. 优点:水解彻底,水解的最终产物是L-氨基酸,没有旋光异构体生成. 缺点:色氨酸全部破坏,丝,苏,酪氨酸部分破坏.有腐黑质生成 碱水解:6M NaOH或4M Ba(OH)2煮沸6小时. 优点: 色氨酸不被破坏,水解液清亮透明. 缺点: 水解产生的氨基酸发生旋光异构作用 酶水解：蛋白质可以由蛋白酶水解，不同的蛋白酶专一性不同。 优点:条件温和,氨基酸不破坏,无旋光异构体产生. 缺点: 各蛋白酶有不同的专一性,用单一的酶作用水解不彻底.
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4
蛋白质的重要性
（1）蛋白质是生命细胞的主要成分
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%～80% 真菌 14%～52% 酵母菌 14%～50% 白地菌50%
人体中（中年人） 水55% 蛋白质19% 脂肪19% 糖类＜1% 无机盐7%
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5
（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用
➢ 酶的催化作用 ➢ 调节作用(多肽类激素) ➢ 运输功能 ➢ 运动功能 ➢ 免疫保护作用(干扰素) ➢ 接受、传递信息的受体
W
CH3 S CH2 CH2 CH COONH3+
甲硫氨酸 (蛋氨酸)
Met
M
极性不带电荷氨基酸
H CH COONH3+
HO CH2 CH COONH3+
CH3 CH CH COOOH NH3+
O H2N C CH2 CH COO-
NH3+
甘氨酸
(有时也划分为非 Gly
极性氨基酸)
丝氨酸
Ser
苏氨酸
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溶解度( g/L ) 21.7 739.0 56.2 27.6 1620.0 422.0 13.2 13.6 0.4 58.1
19
组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号
非极性氨基酸
CH3
CH COONH3+
CH3 CH CH COO-
CH3 NH3+
CH3
CH CH2 CH COO-
子) 。
氨基酸的疏水性
是指将1mol氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中 时所产生的自由能变化。
△G0=-RTlnS乙醇/S水
S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度 S水------氨基酸在水中的溶解度
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33
氨基酸的光学性质
芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫 外区(250～300nm)吸收光。
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36
应氨 基 酸 反
氨基酸的化学性质
氨基反应：
亚硝酸、醛类、酰基化、烃基化反应
羧基反应
酯化、脱羧反应
氨基、羧基反应
肽键、茚三酮反应
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与亚硝酸反应 放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸， 在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸 的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。是凯氏 定氮法的理论基础。
氨基酸组成的肽则称为多肽。
N－末端 氨基末端
肽键
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C－末端 羧基末端
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特点：
肽键不同于C-N单键C=N双键 羰基不是完全的双键 肽键不能自由旋转 肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角
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医学ppt
46
肽键
47
蛋白质的结构
蛋白质的分子结构包括
67×10-3×6.25 ×100% = 83.75% 0.5
医学ppt
41
与茚三酮反应
茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸
共热，氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3，
最后茚三酮与反应产物──氨和还原茚 三酮发生作用，生成蓝紫色化合物。
H N
CO
两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨
OH
酸与茚三酮反应形成黄色化合物。
Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly
碱性（带正电荷）氨基酸——侧链含氨基或亚氨基
Lys,Arg,His
酸性（带负电荷）氨基酸——侧链均含1个羧基
Asp,Glu
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20种基本AA歌
甘丙缬亮异脯脂 丝苏半蛋羟硫添 天谷精赖组酸碱 苯丙酪色芳香环 天冬酰氨谷酰氨 都有酰基属常见
-OOC CH2 CH2 CH COONH3+
天冬氨酸 Asp D
谷氨酸
Glu
E
极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)
CH2 CH COO-
HN NH
+
NH3+
组氨酸 His H
H3N CH2 CH2 CH2 CH2 CH COO- 赖氨酸 Lys K NH3+
H3N C NH CH2 CH2 CH2 CH COO- 精氨酸 Arg R
芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光
氨 基 酸 吸 收 的 λ max/nm 摩 尔 消 光 系 数 /（ cm-1· mol-1） 荧 光 的 λ max/nm
苯 丙 氨 酸 260
190
282
色 氨 酸
278
5500
348
酪 氨 酸
275
1340
304
医学ppt
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含共轭双键的氨基酸具
有紫外吸收性质。
λ（nm） ε
Trp 278 5.6×103
Tyr 275 1.4×103
Phe 260 2.0×102
大多数蛋白质含有这两
种氨基酸残基，所以测定蛋
白质溶液280nm的光吸收值
是分析溶液中蛋白质含量的
快速简便的方法。
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分光光度计测定有色物质浓度原理
芳香族即含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收,因此可利用此 特性用分光光度法测定样品中蛋白质的含量。
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31
➢由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸
滴定，又可被碱滴定，现以甘氨酸为例来说明氨基酸两性电
离的特点。
➢左图是甘氨酸的电离酸碱滴 定曲线，左端是用盐酸滴定的 曲线，溶液的pH逐渐降低， 曲线中从左向右第一个拐点是 氨基酸羧基解离50%的状态 (即一半甘氨酸成为阳离子) 。 第二个拐点是氨基酸的等电点， 右端是用NaOH滴定的曲线， 溶液的pH逐渐升高；第三个 拐点是氨基酸氨基解离50%的 状态(即一半甘氨酸成为阴离
N+ H2
NH医3+学ppt
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氨基酸的立体化学
除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都 为不对称碳原子，所以： A、氨基酸大都具有旋光性。
H
R
C COOH
H
H
C COOH
NH2
NH2
医学ppt
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B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体
手性碳上的—NH2投影在右侧：D型 手性碳上的—NH2投影在左侧：L型
Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。
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3
分类
分子形状：纤维蛋白质、球蛋白质 分子组成：简单蛋白质：仅有肽链组成
结合蛋白质：肽链+非肽链（辅基、配基等） 衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物 溶解度：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白 来源：动物蛋白：禽，牛、乳 植物蛋白：大豆、谷物 微生物蛋白：酵母（最丰富）