河南大学生物化学期末复习题讲解

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生物化学期末复习题.docx

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生物化学期末复习题一•名词解释:1•蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处在某一pH值吋,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点。

、2.蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸(残基)的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。

维持其稳定的化学键是:肽键。

蛋白质二级结构:是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。

蛋白质二级结构形式:主要是周期性出现的冇规则的Q-螺旋、B-片层、B-转角和无规则卷曲等。

蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距其远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。

因此冇些在一级结构上相距英远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。

3.•蛋白质的变性:在某些理化因索的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。

4•蛋白质沉淀:蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。

二•填空题1•不同蛋白质种含氮量颇为接近,平均为16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。

3.蛋白质能稳定地分散在水中,主要靠两个因索:水化膜和屯荷层•4•碱性氨基酸有三种,包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。

5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽鍵,蛋白质变性时二_级结构不被破坏。

6.蛋白质最高吸收峰波长是280nni .7.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是氮键。

8.蛋白质的二级结构形式有Q-螺旋、B-片层、B-转角和无规则卷曲等9.在280nni波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题1.DNA分子中的碱基配对主要依赖氢键o2.核酸的基本组成单位是核甘酸,它们之间的连接方式是磷酸二酯键。

生物化学复习题及答案

生物化学复习题及答案

生物化学复习题及答案生物化学是研究生命体内化学过程和物质转化的科学,它涉及到细胞内各种生物分子的结构、功能和代谢途径。

以下是一些生物化学的复习题及答案,供学习者参考。

题目1:简述酶的催化机制。

答案:酶是生物体内具有催化作用的蛋白质,其催化机制通常涉及酶的活性部位与底物的结合。

酶降低反应的活化能,从而加速反应速率。

酶的活性部位通常具有与底物相匹配的形状,使得底物能够精确地与酶结合,形成酶-底物复合物。

在复合物形成后,底物分子发生化学变化,生成产物,随后产物从酶的活性部位释放,酶恢复其原始状态,准备进行下一轮催化。

题目2:解释DNA复制的保真性。

答案:DNA复制的保真性指的是复制过程中新合成的DNA链与模板链的高度一致性。

这种高保真性主要依赖于DNA聚合酶的高度选择性,它能够识别并正确地将互补的核苷酸与模板链配对。

此外,DNA聚合酶还具有校对功能,能够检测并纠正配对错误,从而确保复制过程的准确性。

题目3:描述细胞呼吸过程中的能量转换。

答案:细胞呼吸是细胞内将有机物质氧化分解,释放能量的过程。

这个过程主要分为三个阶段:糖酵解、克雷布斯循环(柠檬酸循环)和电子传递链。

在糖酵解阶段,葡萄糖分解为丙酮酸,释放少量能量。

在克雷布斯循环中,丙酮酸进一步氧化,产生更多的高能电子和二氧化碳。

最后,在电子传递链中,这些高能电子通过一系列氧化还原反应传递,最终将电子传递给氧气,形成水,同时释放大量能量。

这些能量部分以ATP的形式储存,供细胞使用。

题目4:简述蛋白质合成的基本原理。

答案:蛋白质合成主要在细胞质中的核糖体上进行,这个过程称为翻译。

首先,mRNA携带遗传信息从细胞核转移到核糖体。

核糖体识别mRNA上的起始密码子,然后tRNA携带相应的氨基酸与mRNA上的密码子配对。

核糖体沿着mRNA移动,逐个添加氨基酸,形成多肽链。

当遇到终止密码子时,蛋白质合成结束,新合成的多肽链随后折叠成其特定的三维结构,形成具有生物活性的蛋白质。

生物化学期末复习题模板(二)

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引言概述:生物化学是生物科学中的重要分支,主要研究生物体内的化学物质及其相互作用。

作为一门复杂而广泛的学科,生物化学关注生命过程中的分子层面,涵盖了多个领域,包括蛋白质结构与功能、酶学、代谢途径等。

为了帮助学生复习生物化学期末考试,本文提供了一个生物化学期末复习题模板,旨在帮助学生系统地复习该学科的核心内容。

正文内容:一、蛋白质结构与功能1.蛋白质的组成和结构1.1蛋白质的氨基酸组成1.2蛋白质的一级结构1.3蛋白质的二级结构1.4蛋白质的三级结构1.5蛋白质的四级结构2.蛋白质的功能与调控2.1酶的功能与结构2.2信号传导蛋白的功能与结构2.3结构蛋白的功能与结构2.4载体蛋白的功能与结构2.5免疫蛋白的功能与结构二、酶学1.酶的分类与特点1.1酶的功能分类1.2酶的底物特异性1.3酶的效应器1.4酶的催化机制1.5酶的稳定性2.酶的调控与活性调节2.1酶的调节方式2.2酶的底物浓度对活性的影响2.3pH和温度对酶活性的影响2.4金属离子对酶活性的影响2.5抑制剂对酶活性的影响三、代谢途径1.细胞呼吸1.1糖酵解的过程与产物1.2有氧呼吸的过程与产物1.3无氧呼吸的过程与产物1.4呼吸链与氧化磷酸化1.5呼吸过程中的能量转换2.光合作用2.1光合作用的反应方程式2.2光合作用发生在叶绿体中2.3光合作用中的光化学反应2.4光合作用中的暗反应2.5光合作用与生态环境四、核酸生物化学1.DNA的结构与功能1.1DNA的双螺旋结构1.2DNA的碱基配对规则1.3DNA的复制与转录1.4DNA修复与重组1.5DNA与细胞遗传2.RNA的结构与功能2.1RNA的单链结构2.2RNA的转录和剪接2.3RNA的翻译和调控2.4RNA的修饰和降解2.5RNA的功能与新发现五、药物的生物化学基础1.药物分子的性质与结构1.1药物分子的物理性质1.2药物分子的化学性质1.3药物分子的结构与活性关系1.4药物分子的合成与改良1.5药物分子的体内命运2.药物的作用机制与药理学2.1药物的靶点与相互作用2.2药物的药理学分类2.3药物的吸收、分布、代谢和排泄2.4药物的副作用和相互作用2.5药物的临床应用与开发总结:生物化学是一门复杂的学科,掌握其中的核心内容对于理解生命过程及其调控机制非常重要。

生物化学期末复习题 答案

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生物化学期末复习题答案生物化学期末复习题--答案生物化学(一)复习题一、名词解释核酶;全酶;维生素氨基酸中央法律;领域锌指蛋白;第二信使;α-甘油磷酸穿梭;底物水平磷酸化;呼吸链;G蛋白;玻尔效应;糖异生;科里奥利循环1.全酶:脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶,即全酶=脱辅酶+辅因子。

2.维生素:是维持机体正常生理功能所必需的,但在体内不能合成或合成量不足,必须由食物提供的一类低分子有机化合物。

3.氨基酸:蛋白质的基本结构单元。

4.中心规则:指遗传信息从DNA到RNA,再从RNA到蛋白质的传递,即完成遗传信息的转录和翻译。

5.结构域:又称motif(模块),在二级结构及超二级结构的基础上,多肽链进一步卷曲折叠,组装成几个相对独立,近似球形的三维实体。

6.锌指蛋白:dna结合蛋白中2个his,2个cys结合一个zn.7.第二信使:当第一信使与其膜受体结合时,首先出现在新报告的内侧或细胞质中的信号分子,仅在细胞中起作用,它可以启动或调节细胞中随后出现的反应信号。

8.α-磷酸甘油穿梭:该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中,它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量,使线粒体外来自nadh的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。

9.底物水平磷酸化:当底物转化为产物时,ADP的磷酸化形成ATP10.呼吸链:电子从nadh到o2的传递所经历的途径形象地被称为电子链,也称呼吸链。

11.g蛋白:是一个界面蛋白,处于细胞膜内侧,α,β,γ3个亚基组成.12.玻尔效应:增加CO2浓度,降低pH值,可以显著提高血红蛋白亚单位之间的协同效应,降低血红蛋白对O2的亲和力,促进O2的释放。

相反,高浓度的O2也能促进血红蛋白中H+和CO2的释放13.葡萄糖异生:指的是以非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用。

14.科里奥利循环:肌肉细胞中的乳酸扩散到血液中,并随血液进入肝细胞。

它通过糖异生途径在肝细胞中转化为葡萄糖,然后通过血流返回血液,以满足肌肉和大脑对葡萄糖的需求。

生化期末复习题及答案讲解

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生化期末复习题及答案讲解一、名词解释1、同聚多糖:由一种单糖组成的多糖,水解后生成同种单糖,如淀粉、纤维素等2、氧化磷酸化;在真核细胞的线粒体或细菌中,物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP 的偶联反应。

3、多酶复合体: 几种功能不同的酶彼此嵌合在一起构成复合体,完成一系列酶促反应4、限制性内切酶;一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。

Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解5、结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区域,它是相对独立的紧密球形实体,称为结构域6、脂肪酸ω-氧化:脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基,再进一步氧化成ω-羧基,形成α、ω-二羧脂肪酸,以后可以在两端进行α-氧化而分解。

7、戊糖磷酸途径:又称为磷酸已糖支路。

是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。

该途径包括氧化和非氧化两个阶段,在氧化阶段,葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2,并生成两分子NADPH;在非氧化阶段,核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。

( 是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变,最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程)8、竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。

竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。

这种抑制剂使Km增大而υmax不变。

9、肉毒碱穿梭作用:活化后的脂酰CoA是在线粒体外需要一个特殊的转运机制才能进入线粒体内膜。

在膜内外都含有肉毒碱,脂酰CoA和肉毒碱结合,通过特殊通道进入膜内然后再与肉毒碱分离(脂酰CoA 通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。

)10、呼吸链:又称电子传递链,是由一系列电子载体构成的,从NADH或FADH2向氧传递电子的系统11 增色效应;当双螺旋DNA熔解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。

生物化学期末考试知识点归纳

生物化学期末考试知识点归纳

生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一:糖无氧酵解过程中的“1、2、3、4”1:1分子的葡萄糖2:此中归纳为:6个22个阶段;经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化;2个异构化,即可逆反应;2个底物水平磷酸化;2个ATP消耗,净得2个分子的ATP;产生2分子NADH3:整个过程需要3个关键酶4:生成4分子的ATP.二:糖有氧氧化中的“1、2、3、4、5、6、7”1:1分子的葡萄糖2:2分子的丙酮酸、2个定位3:3个阶段:糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰CO-A三羧酸循环和氧化磷酸化4:三羧酸循环中的4次脱氢反应生成3个NADH和1个FADH25:三羧酸循环中第5步反应:底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应6:期待有人总结7:整个有氧氧化需7个关键酶参与:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释:1.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处在某一pH值时,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

、2.蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。

维持其稳定的化学键是:肽键。

蛋白质二级结构:是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。

蛋白质二级结构形式:主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。

蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。

因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。

3..蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。

生化2期末复习题讲解

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名词解释1.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。

生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。

生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2 和H2O的同时,释放的能量使ADP 转变成ATP。

2.呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源。

3.氧化磷酸化:在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用,称为氧化磷酸化。

氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式。

4、磷氧比:电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水,在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。

经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数(也是生成ATP 的分子数)称为磷氧比值(P/O)。

如NADH 的磷氧比值是3,FADH2 的磷氧比值是2。

5.底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键(或高能硫酯键),由此高能键提供能量使ADP(或GDP)磷酸化生成ATP(或GTP)的过程称为底物水平磷酸化。

此过程与呼吸链的作用无关,以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。

如在糖酵解(EMP)的过程中,3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸,在磷酸甘油激酶催化下形成ATP 的反应,以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸,在丙酮酸激酶催化形成ATP 的反应均属底物水平的磷酸化反应。

另外,在三羧酸环(TCA)中,也有一步反应属底物水平磷酸化反应,如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰~CoA,其高能硫酯键在琥珀酰CoA 合成酶的催化下转移给GDP 生成GTP。

大学生物化学习题及问题详解-完整版

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生物化学习题及答案一、名词解释1、氨基酸的等电点:当调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸分子上的-NH3+基和-COO-基的解离度完全相等时,即氨基酸所带净电荷为零,在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时氨基酸溶液的pH值称为该氨基酸的等电点2、蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。

包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。

3、蛋白质的变性作用:天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但并不导致蛋白质一级结构的破坏,这种现象称变性作用4、蛋白质的别构作用:蛋白质分子在实现其功能的过程中,其构象发生改变,并引起性质和功能的改变。

这种现象称为蛋白质的别构现象。

5、盐析:加入大量盐使蛋白质沉淀析出的现象,称盐析。

6、核酸的变性:核酸变性指双螺旋区氢键断裂,空间结构破坏,形成单链无规线团状态的过程。

变性只涉及次级键的变化。

7、增色效应:核酸变性后,260nm处紫外吸收值明显增加的现象,称增色效应。

8、减色效应:核酸复性后,260nm处紫外吸收值明显减少的现象,称减色效应。

9、解链温度:核酸变性时,紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度(Tm)。

10、分子杂交:在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。

11、酶的活性部位:活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位。

12、寡聚酶:由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。

13、酶的最适pH:酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。

14、同工酶:具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。

15、必需基团:酶分子有些基团若经化学修饰(如氧化、还原,酶化、烷化等)使其改变,则酶的活性丧失,这些基团即称为必需基团。

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蛋白质的结构与功能一.单项选择题C 1. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g,此样品约含蛋白质多少克?A. 0.50B. 0.75C. 1.00D. 2.00C 2. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?A. 丙氨酸B. 亮氨酸C. 赖氨酸D. 色氨酸B 3. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?A. 异亮氨酸B. 谷氨酸C. 甲硫氨酸D. 组氨酸B 4. 组成蛋白质的基本单位是:A. L-β-氨基酸B. L-α-氨基酸C. D-α-氨基酸D. D-β-氨基酸D 5. 维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是:A. 二硫键 B. 盐键C. 氢键D. 肽键D 6. 关于肽键特点的描述,错误的是:A.肽键的长度比相邻的N-C单键短B.肽键具有部分双键性质C.与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上D.肽键可以自由旋转C 7. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是:A. 疏水键B. 盐键C. 氢键D. 肽键B 8. 蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质:A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构D 9. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:A. 球状蛋白质均具有这种结构B. 亲水基团多位于三级结构的表面C. 蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持D. 具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性C 10. 具有四级结构的蛋白质的特征是:A. 分子中必定含有辅基B. 每条多肽链都具有完整的生物学活性C. 由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成D. 四级结构的稳定性由肽键维持D 11. 决定蛋白质高级结构的主要因素是:A. 分子中氢键B. 分子中肽键C. 分子中盐键D. 分子中氨基酸的组成及排列顺序A 12. 蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀?A. 溶液pH= pIB. 在水溶液中C. 溶液pH=7.0D. 溶液pH≠pID 13. 血清蛋白在pH8.3的电解质缓冲液中电泳时,其泳动方向是:A. 向正极移动B. 向负极移动C. 停留在原点D. 有的向正极移动,有的向负极移动D 14. pI=4.7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷?A. pH=4.7B. pH=6.0C. pH=7.0D. pH=4.0D 15. 蛋白质的pI是指:A. 蛋白质溶液的pH=7时, 蛋白质分子正负电荷相等的pH值B. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH 值C. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH 值D. 蛋白质分子的净电荷为零时溶液的pH 值D 16. 维持蛋白质溶液的稳定因素是:A. 蛋白质溶液是大分子溶液B. 蛋白质溶液具有扩散现象C. 蛋白质分子带有电荷D. 蛋白质分子的表面电荷及水化膜D 17. 蛋白质变性是由于:A. 氨基酸的组成改变B. 氨基酸的排列顺序改变C. 肽键的断裂D. 蛋白质空间结构被破坏D 18. 蛋白质一级结构是指:A. 蛋白质分子中各种化学键B. 蛋白质分子的形态和大小C. 蛋白质分子中氨基酸种类和数量D. 蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序D 19.下列哪种因素不易使蛋白质变性?A. 加热震荡B. 有机溶剂C. 重金属盐D. 盐析B 20. 蛋白质变性不涉及:A. 氢键断裂B. 肽键断裂C. 疏水键断裂D. 二硫键断裂D 21. 不属于结合蛋白质的是:A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 脂蛋白D. 白蛋白D 22. 盐析法沉淀蛋白质的原理是:A. 调节蛋白质溶液的pHB. 降低蛋白质溶液的介电常数C. 与蛋白质结合形成不溶性盐D. 中和表面电荷、破坏水化膜C 23. 组成人体蛋白质分子的氨基酸不含:A. 甘氨酸B. 蛋氨酸C. 瓜氨酸D. 精氨酸D 24. 蛋白质分子中亚基的空间排布属于蛋白质的:A.二级结构B.模序结构C.三级结构D.四级结构二.填空题1. 组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S;N五种。

其中N 元素含量相对恒定, 约占蛋白质含量的16% 。

2. 组成人体蛋白质分子的氨基酸共有20 种,除脯氨酸外在其结构上的共同特点是α-碳原子上都结合有和两种基团。

根据氨基酸侧链的结构和性质不同可将其分为,,和四类。

3. 蛋白质的一级结构是指多肽链中。

4. 蛋白质分子中,一个氨基酸的α-碳原子上的基团与另一个氨基酸的α-碳原子上的基团脱水缩合形成的化学键称。

维持蛋白质三级结构的化学键主要有、和等。

5. 蛋白质的二级结构主要包括,,和四种形式。

6. 稳定蛋白质亲水胶体的两个因素是和。

7. 常用沉淀蛋白质的方法有,,和等。

8. 蛋白质分子的长轴和短轴之比小于10的称为,大于10的为。

按蛋白质的分子组成分类,分子仅由氨基酸组成的称,分子由蛋白质和非蛋白质两部分组成的称;其中非蛋白质部分的称。

9.蛋白质彻底水解的产物是各种的混合物。

10. 不同蛋白质在电场中的泳动速度决定于其分子的和等。

11. 蛋白质对nm波长有最大吸收,其原因是。

参考答案一.单项选择题1.C2.C3.B4.B5.D6.D7.C8.B9.D10.C11.D12.D13.A14.D15.D16.D17.D18.D19.D20.B21.D22.D23.C24.二.填空题1. C、H、O、N、S;N,16%2. 20,氨基,羧基,非极性疏水氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。

3. 氨基酸的排列顺序4. 羧基、氨基,肽键,疏水键、盐键、氢键5. α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲6. 表面电荷、水化膜7. 盐析、有机溶剂、某些有机酸、金属盐8. 球状蛋白、纤维状蛋白,单纯蛋白、结合蛋白、辅助因子9. 氨基酸10.大小、带电状态11. 280、蛋白质分子中有含共轭双键的氨基酸三.名词解释1.肽键;一个α-氨基酸的羧基和另一个α-氨基酸氨基脱水缩合形成的化学键,叫肽键。

2..蛋白质的两性解离和等电点;由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基,既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子,也可以在碱性溶液中与OH—结合成带负电的阴离子,即蛋白质的两性解离。

当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

3.盐析;向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐,破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素,从而析出蛋白质的方法,叫盐析。

4.肽单元;参与肽键的6个原子(Cα1,C,O,N,H,Cα2)位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成肽单元。

5.电泳;指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。

6.蛋白聚糖和糖蛋白;糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成,但二者的糖链结构不同。

糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多,故蛋白质的性质占优势。

蛋白聚糖中多糖占重量的50%以上,可高达95%,而主要表现为糖的性质。

四.问答题1. 蛋白质中哪一种元素含量比较恒定?测量其含量有何用途?1.组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S,其中N元素的含量相对恒定,约占蛋白质总量的16%。

在实际工作中常常采用测定样品中氮的含量来推算蛋白质的含量。

2. 何谓蛋白质的变性作用?在实际工作中有何应用(举例说明)?2.蛋白质在某些理化因素的作用下,空间结构被破坏,从而导致其理化性质的改变及生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用。

实际工作中常常应用高温高压乙醇等有机溶剂来消毒及灭菌,其原理是使细菌蛋白质变性;此外,低温保存疫苗也是保存蛋白质制剂的必要条件(低温可防蛋白质变性)。

3. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构?维持各级结构的化学键主要是什么?3. 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要由肽键维持。

蛋白质的二级结构:指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。

主要由氢键维持。

蛋白质三级结构:指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条多肽链所有原子在三维空间的排布。

主要由次级键维持。

蛋白质四级结构:指由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键彼此缔合而成。

主要由次级键维持。

4. 说明蛋白质结构与功能的关系。

4.(1)蛋白质的结构是功能的基础,结构变化功能也变化;结构破坏而功能丧失。

(2)一级结构决定空间结构,空间结构决定蛋白质的生物学功能。

核酸的结构与功能一.单项选择题1. 在核酸含量测定中,可用于计算核酸含量的元素是:A. 碳B. 氢C. 氧D. 磷2. 下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DN A?A. 腺嘌呤B. 鸟嘌呤C. 尿嘧啶D. 胞嘧啶3. DNA与RNA完全水解后,其产物的特点是:A. 核糖相同,碱基部分相同B. 核糖不同,碱基相同C. 核糖相同,碱基不同D. 核糖不同,部分碱基不同4. 核酸中核苷酸之间的连接方式是:A. 2',3'磷酸二酯键B. 糖苷键C. 2',5'磷酸二酯键D. 3',5'磷酸二酯键5. 组成核酸的基本结构单位是:A. 多核苷酸B. 单核苷酸C. 含氮碱基D. 磷酸和核糖6. 含稀有碱基较多的核酸是A. mtDNAB. rRNAC. tRNAD. mRNA7. 核酸对下列哪一波长附近有最大吸收峰?A. 200nmB. 220nmC. 260nmD. 280nm8. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是:A. 碱基序列B. 核苷C. 磷酸二酯键D. 磷酸戊糖9. 核酸对紫外线的吸收主要由哪一结构产生?A. 氢键B. 糖苷键C. 磷酸二酯键D. 嘌呤环和嘧啶环上的共轭双键10. DNA的中文名称是:A. 脱氧核糖核苷酸B. 核糖核苷酸C. 脱氧核糖核酸D. 核糖核酸11. 下列关于RNA的描述哪项是错误的?A. 组成核糖体的RNA主要是rRNAB. mRNA分子中含有遗传密码C. RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA等D. 胞浆中只有mRNA12. DNA的二级结构为:A. 双螺旋结构B. 超螺旋结构C. α-螺旋D. β-片层13. 下列关于DNA二级结构的说法哪项是错误的?A. 双螺旋中碱基组成遵循chargaff规则B. 双螺旋内侧碱基之间借氢键相连C. 磷酸与脱氧核糖组成双螺旋的骨架D. 双螺旋结构中两条链方向相同14. DNA双螺旋每旋转一周沿螺旋轴上升:A. 0.34nmB. 3.4nmC. 5.4nmD. 6.8nm15.下列关于tRNA的叙述哪项是错误的A. tRNA分子中有一个可变环B. 含有密码子环C. tRNA3 ′端有连接氨基酸的臂D. tRNA二级结构为三叶草形16. DNA二级结构中,互补碱基的配对规律是:A. A-G,T-CB. G-C,T-AC. A-C,G-TD. A-T,G-U17. DNA的Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致?A. G、AB. C、GC. A、CD. T、A18. 关于DNA分子中碱基组成规律错误的是A. A+C=G+TB. A+T=G+CC. A+G=C+TD. A=T,G=C19. DNA分子中腺嘌呤的含量是15%,则胞嘧啶的含量为:A. 7.5% B. 15% C. 30% D. 35%20. 下列关于核酸的叙述错误的是:A. 核酸链的书写方向为5'→3'方向,其5'-端总是写在左边B. 多核苷酸链的3′端为磷酸基团C. 多核苷酸链的5′端为磷酸基团D. 核酸分子具有极性21. DNA变性是指:A.分子中磷酸二酯键断裂B.DNA分子中碱基丢失C.互补碱基之间氢键断裂D.DNA分子由超螺旋转变为DNA双螺旋22. 大部分真核细胞mRNA的3'-末端都具有:A. 多聚GB. 多聚AC. 多聚CD. 多聚T23. 组成核小体的成分是:A. RNA和组蛋白B. rRNA和组蛋白C. DNA和酸性蛋白D. DNA和组蛋白24. 下列关于tRNA的叙述错误的是A. 5'-末端为C-C-AB. tRNA分子中含较多稀有碱基C. tRNA的二级结构通常是三叶草形D. 在RNA中它是最小的单链分子二.填空题1. 核酸可分为和两大类。

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