生物化学简明教程讲义 电子稿

第一章蛋白质化学（12学时）

【基本要求】:

1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。

2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。

3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。

【内容提要与学时分配】

1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2）

3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2）

5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1）

第一节蛋白质通论

一、蛋白质的生物学意义（160）

蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。Protein —“第一重要的”，“最原初的”。

概括起来，蛋白质主要有以下功能：

1.催化功能(Enzyme)

2.调节功能

3. 运动功能

4. 运输和跨膜转运功能

5. 保护和防御功能

6. 信息传递与识别功能

7. 贮存功能

8. 结构功能

二、蛋白质的分类（158）

（一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白

（二）按分子组成分类

简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。

缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。

三、蛋白质的元素组成与分子量（157）

1.元素组成

蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。

如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。

2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。

四、蛋白质的水解（123）

蛋白质的水解主要有三种方法：

1.酸水解

2.碱水解

3.酶水解

第二节氨基酸( amino acid)

一、氨基酸的结构与分类（124）

（一）基本氨基酸

组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。

基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。

一般结构特征：

I.它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。

II.不同的氨基酸，其R侧链不同，对氨基酸的理化性质和在结构中的影响也不同。

III.天然氨基酸都是L-构型的，即羧基在上，氨基在左端。若氨基在右为D-构型（与标准甘油醛的构型参照得出的）。A．按照氨基酸侧链的极性分类（127）：

非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种

极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种

带正电荷：Arg, Lys, His

带负电荷：Asp, Glu

B．按照氨基酸侧链的化学结构，分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。

1.脂肪族氨基酸共15种。

侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile。侧链含有羟基：Ser, Thr

侧链含硫原子：Cys, Met 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）

侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）

2.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸（Phe,F）、色氨酸(Trp,W)和酪氨酸(Tyr,Y)三种。

3.杂环氨基酸包括组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)种。

（B是指Asx，即Asp或Asn； Z是指Glx，即Glu或Gln。）

C．照酸碱性分类：

酸性氨基酸：Asp, Glu

碱性氨基酸：Arg, Lys, His

中性氨基酸：15种

还有两种新发现的氨基酸: 硒代半胱氨酸（Sci 2002.5.24）吡咯赖氨酸

小结：2酸—3碱—3芳香—2含S—2含OH—2酰胺

甘Gly（最特殊，唯一无旋光性）、丙Ala（顾名思义）//苯丙Phe（顾名思义）、

酪Tyr（有β-苯酚基）、色Trp（β-吲哚基P66）// 甲硫Met（γ-甲硫基）、

半胱Cys（β-巯基）、丝Ser（β-羟基）、苏Thr（β-羟基）// 天冬Asp（酸性氨基酸，β-羧基）、天冬酰氨Asn（β-酰氨）、谷Glu（酸性氨基酸，γ-羧基）、谷氨酰氨Gln（γ-酰氨）// 精Arg（δ-胍基P66）、赖Lys（ε-氨基）、组His（β-咪唑基P66）//缬Val、亮Leu、异亮Ile：都是烷烃链// 脯Pro（亚氨基）。

（二）不常见的蛋白质氨基酸(128)

某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。

如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。凝血酶原种含有γ-羧基谷氨酸。

（三）非蛋白质氨基酸(129)

自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸，它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸，多数以游离态存在。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。荧光素含有D-半胱氨酸，青霉素中D-赖氨酸。

二、氨基酸的性质

（一）物理性质

1、水溶性α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。一般都溶于水，不溶于有机溶剂。（除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中；脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中）

2、旋光性除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。

3、光谱性质(143) 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,; Y:275nm,; W:280nm。通常蛋白质的紫外吸收主要是后

两个氨基酸决定的，一般在280nm,可以定量测定蛋白质.

（二）酸碱性质(129)

氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，所以氨基酸是两性电解质(ampholyte)。

在水溶液和结晶态中都以偶极离子的形式存在。

氨基酸在溶液中的解离方向和解离的程度取决于溶液的PH值。

当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。

等电点的值是它在等电点前后的两个pK’值的算术平均值。

pI=（pK1 +pK2）/2

注意：pI时净电荷为零，但不是不带电荷；此时其溶解度最小，最容易沉淀析出。

pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。

pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小

pH

（三）化学性质(135)

1.氨基的反应

（1）与亚硝酸作用

氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。