浙江工业大学生物化学期末复习知识重点 (1)
生物化学期末复习重点总结
一.n解释1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
2. .蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反正则带正电荷。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
4.核酸的变性:在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
5解链温度、溶解温度或Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
6.Km:等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
6.酶的活性中心或活性部位：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
7.同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
8.变构酶:变构效应的剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的组合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
9.酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
10.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称为糖酵解。
11.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
是体内糖代谢最主要途径。
12.糖异生：从非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸，丙酮酸）转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
生物科学《生物化学》期末复习要点
生物科学《生物化学》期末复习要点2020生物科学《生物化学》期末复习要点（仅供参考）一、生物分子结构与功能（一）生物分子的组成1、化学元素：蛋白质—N—16%核酸—P—9.9或9.4%2、基本单位：蛋白质——氨基酸（L-α氨基酸-特殊氨基酸-酸性氨基酸、碱性氨基酸-含硫氨基酸、亚氨基酸、芳香族氨基酸、必需氨基酸）——肽键、氨基酸等电点以及计算，除甘氨酸外都有旋光性核酸——核苷酸（β-C-N糖苷键）——3,5磷酸二酯键（碱基-原子定位、核糖-β-D核糖和β-D-2脱氧核糖）基本概念：碱基、核糖、核苷、核苷酸（主要是5’P-核苷酸）游离核苷酸（ATP、GTP、ADP、CTP等）特殊核苷酸（cAMP-腺苷酸环化酶催化分子内二酯键、cGMP）RNA含量：rRNA最多、tRNA稀有碱基最多、mRNA代谢最活跃序列分析：双脱氧核苷酸（核糖第2和第3碳原子脱氧）的引入+聚丙烯氨酰胺凝胶电泳脂类——重点脂肪（甘油+三个脂肪酸）磷脂（甘油与磷酸结合+极性基团）生物膜：流动镶嵌模型-磷脂双分子层为主要骨架-蛋白质决定生物膜的功能-具有流动性和选择透过性脂肪酸：饱和和不饱和之分，人体内不能合成不饱和脂肪酸（必需脂肪酸）线粒体膜：外膜通透性高，内膜通透性低，内膜向内突出增大膜表面积，利于生物代谢维生素与辅酶——分类：水溶性VB和VC-脂溶性ADEKVB1——TPP——丙酮酸脱羧酶——脚气病VB2——FMN、FAD——脱氢酶VPP——烟酸——NAD、NADP——脱氢酶VB3——泛酸——CoA、ACP——酰基载体VB6——吡哆素——PLP、PMP——转氨酶、氨基酸脱羧酶、VH——生物素——羧基载体（丙酮酸、乙酰CoA羧化酶）VB11——叶酸——一碳单位载体（磺胺类药物竞争）VB12——钴胺素—甲基转移硫辛酸——酰基载体（丙酮酸、戊二酸脱氢酶系）VC——坏血病VA——夜盲症 VD——佝偻病 VE——育酚 VK——凝血3、结构：（1）一级结构—蛋白质——氨基酸组成和序列—肽键-氨基端和羧基端肽键特征：具有双键性质，不能自由旋转，比单键短，双键长肽平面：6个原子，反式排列一级结构—核酸——核苷酸的组成和排列顺序——3,5磷酸二酯键，方向5’→3’（2）二级结构—蛋白质——α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲各种二级结构特征：重点α-螺旋：螺距、氨基酸之间距离核酸——DNA双螺旋特征（Z-DNA、B-DNA）-碱基配对原则-查伽夫规则（核糖、糖苷键、碱基连接、位置、碱基互补氢键、碱基结构）B-DNA双螺旋结构要点（反向平行、螺旋直径2nm、螺距3.4nm、螺旋一圈10对碱基、右手螺旋、大沟和小沟）稳定因素：碱基堆积力（最主要维持纵向稳定）和氢键（维持横向稳定）（3）高级结构蛋白质——三级结构—非共价力（主要是疏水相互作用）—结构域四级结构—多亚基（非共价力氢键、疏水键、盐键）变性（高级结构破坏，一级结构不变）与复性蛋白质稳定的因素（水化膜与双电层）实例：血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线以及S型的意义。
生物化学重点内容
生物化学重点内容(总37页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1-CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除生物化学重点整理绪论名词解释：1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。
大题：1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就答：1．叙述生物化学阶段。
主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。
2．动态生物化学阶段。
主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成；认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸-β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。
提出ATP循环学说。
3．分子生物学阶段。
主要成就：DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术；基因组学及其他组学的研究。
2、（2）简述生物化学研究的主要方面1．生物分子的结构与功能2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制。
2、细胞信息传递的机制及网络。
3．基因信息传递及其调控第一章蛋白质的结构与功能名词解释：1、肽键：指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
2、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的结构。
3、一级结构：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构，其主要化学键是肽键，决定其空间结构。
4、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生物化学期末复习资料
生物化学期末复习资料生物化学期末复习资料复习是一个汉语词汇，指再一次复习所有科目，尤其是自己喜欢的科目，把以前遗忘的知识记起来，重复自己在脑海中学过的东西，使对其印象更加深刻，从而使在脑海中存留的时间更长一些。
下面为大家带来了生物化学期末复习资料，欢迎大家参考！一、是非判断：1、Edman降解反应中苯异硫氰酸（PITC）是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。
（）2、蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。
（）3、如动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体速度大于生成酮体速度。
（）4、在天然氨基酸中只限于α–NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。
脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨酸，精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。
（）5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。
（）6、若双链DNA中的一条碱基顺序为：pCpTpGpGpApC，则另一条链的碱基顺序为：pGpApCpCpTpG。
（）7、技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。
（）8、增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
（）9、酶被固定后，一般稳定性增加。
（）10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。
（）11、胆固醇分子中无双键，属于饱和固醇。
（）12、在三羧酸循环中，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时，电子受体为EAD。
（）13、蛋白质变性后，其氨基酸排列顺序并不发生变化。
（）14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经一次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。
（）15、若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在下，则NADH+H+进入线粒体氧化。
（）二、单项选择1、维生素PP是下列那种辅酶的组成成分？（）A、NADB、CoA–SHC、TPPD、FH2、用Edman降解法测某肽的.N端残基时，未发现有游离的PTH–氨基酸产生，问下述四种推测中，哪一种是不正确的？（）A、其N端氨基酸被乙酰化B、被N端氨基酸是ProC、此肽是环肽D、其N端氨基酸是Gln3、1mol葡萄糖经糖的有氧氧化过程可生成的乙酰CoA（B）A、1molB、2molC、3molD、4molE、5mol4、DNA经紫外线照射后会产生嘧啶二聚体，其中主要的是（C）A、CCB、CTC、TT5、在缺氧的情况下，糖酵解途径生成的NADH+H+的去路是（B）A、进入呼吸链氧化供应量B、丙酮酸还原为乳酸C、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛D、醛缩酶的辅助因子合成1,6-双磷酸果糖E、醛缩酶的辅助因子分解1,6-双磷酸果糖6、脂肪酸分解产生的乙酸CoA去路（B）A、合成脂肪酸B、氧化功能C、合成酮体D、合成胆固醇E、以上都是7、不属于两性分子的脂是（C）A、胆固醇B、磷脂酸C、甘油三酯D、甘油二酯E、甘油单酯8、一碳单位的载体是（B）A、二氢叶酸B、四氢叶酸C、生物素D、焦磷酸硫胺素E、硫辛酸9、鸟氨酸循环的主要生理意义是（A）A、把有毒的氨转变为无毒的主要途径B、合成非必需氨基酸C、产生精氨酸的主要途径D、产生鸟氨酸的主要途径E、产生瓜氨酸的主要途径10、在一反应体系中，[S]过量，加入一定量的I，测v~[E]曲线，改变[I]，得一系列平行曲线则加入的I的是（D）A、竞争性可逆抑制剂B、非竞争性可逆抑制剂C、反竞争性可逆抑制剂D、不可逆抑制剂E、无法确定11、由W、X、Y和四种蛋白质组成的混合样品，经Sephsdex-G100凝胶过滤层析后，得到的层析结果如下图所示，这四种组分中相对分子质量最大的是：Ａ、ZB、WC、YD、X12、下列有关mRNA的论述，哪一项是正确的？A、mRNA是基因表达的最终产物B、mRNA遗传密码的方向是3’→5’C、mRNA遗传密码的方向是5’→3’D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合E、每分子mRNA有3个终止密码子13、不能产生乙酰CoA的是A、酮体B、酯酸C、胆固醇D、Glc14、人尿中嘌呤代谢产物主要是A、尿素B、尿酸C、尿囊酸D、尿囊素15、利用磷酸来修饰酶的活性，其修饰位点通常在下列哪个氨基酸残基上？A、CysB、HisC、LysD、Ser16、酶的非竞争性抑制使（）Ａ、Km增加B、Km减少C、Vmax增加D、Vmax减少17、Lys—ALa—GLy在PH7、0时所带的静电荷为（）A、+2B、+1C、0D、-118、可用下列哪种方法打开蛋白质分子中的二硫键（）A、用b—疏基乙醇B、用8mol/L尿素C、用水解的方法19、在厌氧条件下，下列哪一种化合物在哺乳动物肌肉组织中积累？（）A、葡萄糖B、丙酮酸C、乙醇D、乳酸20联合脱氢作用所需的酶有（）A、转氨酶和D-氨基酸氧化酶B、转氨酸和腺苷酸脱氢酶C、转氨酸和L-Glu脱氢酶D、L-Glu脱氢酶和腺苷酸脱氢酶四、简答：1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？答：三羧酸循环的底物是乙酰辅酶A，而糖和脂类在进行分解时的最终底物正是这个乙酰辅酶A。
生物化学期末重点总结
生物化学期末重点(zhòngdiǎn)总结生物化学期末(qī mò)重点总结两性离子：一个(yī ɡè)氨基酸分子内部的酸碱反响(fǎnxiǎng)使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在(cúnzài)的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量缺乏以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。
此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布〔D-构型，L-构型〕氨基酸的主要性质：〔旋光特性、紫外吸收，两性解离〕蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可识别的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构根底上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由假设干相邻的二级结构单元〔α螺旋，β折叠，β转角等〕彼此相互作用组合在一起，形成有规那么，在空间上能识别的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。
浙江工业大学生物化学期末复习知识重点
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。
2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。
定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。
主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲3.简述腺苷酸的合成途径.IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。
4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。
1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。
3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。
7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。
（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。
一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。
三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。
四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。
9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱）脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸）10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
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生化复习资料1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。
2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。
定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。
主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲3.简述腺苷酸的合成途径.IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。
4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。
1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。
3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。
7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。
（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。
一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。
三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。
四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。
9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱）脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸）10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。
氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用。
11．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何主要区别？(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。
NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。
(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。
葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖-1，6-二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。
在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2×2.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。
12．简述两条主要呼吸链的组成及电子传递顺序，并标明其产生ATP的位置。
组成：NADH脱氢酶复合物，细胞色素bc1复合物，细胞色素氧化酶。
电子从NADH到氧是通过这三个复合物的联合作用。
而电子从FADH2到氧是通过琥珀酸-CoQ还原酶复合物、细胞色素bc1复合物和细胞色素氧化酶的联合作用。
13．在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？烟酰胺脱氢酶类（NAD、NADP+）、黄素脱氢酶类（FMN、FAD）、铁硫蛋白类（Fe-S）、辅酶Q、细胞色素类14.说明淀粉、糖原和纤维素的结构和性质的主要区别。
结构：淀粉：天然淀粉由直链淀粉和支链淀粉组成；糖原：与支链淀粉相似分支较支链淀粉更多，但分支较短；纤维素：是一种线性的由D—吡喃葡基以β—1,4糖苷键连接的没有分支的同多糖。
性质的主要区别：直链淀粉水溶性较相等分子质量的支链淀粉差，淀粉与碘有显色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉问紫红色；糖原：较易分散在水中，与碘反应呈红紫色；纤维素：微晶束相当，含有大量羟基而具有亲水性；羟基上H被取代后可制不同类型的高分子化合物。
15.什么是Tm值？哪些因素影响Tm值的大小？Tm值：紫外吸收的增加量达到最大增量一半时的温度称为溶解温度（Tm）因素：G－C对含量（经验公式：（G－C）%=（Tm－63.9）×2.44）、溶液的离子浓度、溶液的PH、变性剂16. 氧化磷酸化与底物水平磷酸化的区别。
氧化磷酸化：生物体通过生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物A TP中，此中伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用。
底物水平磷酸化：是在被氧化的底物发生磷酸化作用，即在底物氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。
17.说明缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容易得脚气病？在正常情况下，神经组织的能量来源是靠糖氧化供给，当维生素B1缺乏时，丙酮酸与α－酮戊二酸den氧化脱羧反应均发生障碍，丙酮发生堆积，使病人的血、尿和脑组织中的丙酮含量增多，出现多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、肌肉萎缩等症状，称为脚气病。
18. 激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感会消失，利用生化机制解释该现象。
激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不足，酵解作用加强，生成大量的乳酸，会感到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转换为葡萄糖等其他化合物，彻底氧化为CO2和H2O，因乳酸含量减少而酸痛感会消失。
19. 说明生物体内H2O、CO2和A TP都是怎样生成的？1、水：生物体内水生成主要有以下几个生理过程：A、蛋白质合成（脱水缩合）；B、DNA复制和RNA合成；C、呼吸作用（有氧呼吸第三阶段）；D、光合作用暗反应阶段等。
2、CO2：呼吸作用（有氧呼吸第二阶段及生成酒精的无氧呼吸第二阶段）3、ATP：A、呼吸作用（有氧呼吸第一、二、三阶段）；B、光合作用光反应阶段20. 简述维生素B6与辅酶的关系，并列举利用维生素B6作为辅酶参与的代谢途径。
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺为维生素B6在生物体内的活性形式，二者分别为吡哆醛和吡哆胺的磷酸酯，在在生物体内可以互相转化。
磷酸吡哆醛在氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，参加催化涉及氨基酸的各种反应。
例如在天冬氨酸氨基转移酶催化的转氨基反应中，通过乒乓反应机制，谷氨酸的氨基先转移到磷酸吡哆醛中，生成α—酮戊二酸和磷酸吡哆胺，磷酸吡哆胺的氨基在转移到草酰乙酸上，生成天冬氨酸。
21. 解释酶的活性部位、必需基团及二者关系。
活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位。
也称活性中心。
必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。
联系：必需基团空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构的区域，它能与底物特异结合，并将底物转变为产物，这一区域称为酶的活性中心。
22. 影响酶促反应速率的因素有哪些？图示并详细说明各因素影响酶反应速率的原因？酶浓度、底物浓度、PH、温度、激活剂、抑制剂、酶的别构23. 什么是酶的抑制剂？有哪些类型？通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。
类型：不可逆抑制剂、可逆抑制剂（竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂）24. 什么是糖酵解？图示糖酵解途径，并说明其生理意义。
1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解。
（图示看书）；生理意义：在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定的方面具有重要的生理学意义。
25. 简述生物膜流体镶嵌模型。
流动镶嵌模型不仅强调了膜脂、膜蛋白的互动作用，还强调了膜的动态性质。
26. 简述磷酸戊糖途径的生物学意义。
1.戊糖磷酸途径生成的还原辅酶II（NADPH）可参与多种代谢反应。
2.戊糖磷酸途径中产生的核糖-5-磷酸是核酸生物合成的必需原料，并且核酸中的核糖的分解代谢也可通过此途径进行。
核糖类化合物还与光合作用密切相关。
3.通过转酮及转醛醇基反应使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖相互转化。
4.在植物中赤鲜糖-4-磷酸与甘油酸-3-磷酸可合成莽草酸，后者可转变成多酚，也可以转变成芳香氨基酸如色氨酸及吲哚乙酸等。
27. 什么是DNA变性和复性？DNA变性后理化性质如何变化？变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。
变化：核酸变性后，260nm的紫外吸收值明显增加，即产生增色反应。
同时粘度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。
28. 什么是蛋白质变性和复性？蛋白质变性后理化性质如何变化？蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏。
蛋白质的复性：在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性。
变化:溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，球状蛋白变性后分子形状也发生改变。
29. 说明括号中双糖所含单糖的种类、糖苷键的类型及有无还原性？（麦芽糖、蔗糖、乳糖和纤维二糖）单糖种类糖苷键还原性麦芽糖α-D-葡萄糖α-（1→4）糖苷键有乳糖α-D-葡萄糖、β-D-半乳糖β-（1→4）糖苷键有蔗糖α-D-葡萄糖α、β-（1→2）糖苷键无纤维二糖β-D-葡萄糖β－（1→4）糖苷键有30. 简述四大类生物大分子的组成。
蛋白质：由氨基酸组成，（C、H、O、N、S）；核酸：戊糖、含氮碱、核苷、核苷酸（元素：C、H、O、N、P）；糖类：多羟基醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。