中科院考研611生物化学甲名词解释+简答07-19年
中国科学院大学611生物化学(甲)2015年考研真题答案解析
中国科学院大学2015年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题答案科目名称：611生物化学（甲）智从教育独家编辑整理考生须知：1.本试卷总分为150分，全部考试时间总计180分钟。
2.所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。
一．名词解释(每题2分，共20分)1.半保留复制：（semiconservative replication）DNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
2.蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
3.糖苷：糖苷(glycoside)单糖的半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应，失水而形成缩醛式衍生物，称糖苷。
非糖部分叫配糖体。
糖苷有α、β两种形式。
五、简答题（每题6分，共30分）1.转录的过程答：分为起始、延长和终止三个阶段。
起始包括对双链DNA特定部位的识别、局部（17bp）解链以及在最初两个核苷酸间形成磷酸二酯键。
第一个核苷酸掺入的位置称为转录起点。
起始后起始因子离开，核心酶构象改变，沿模板移动，转录生成杂交双链(12bp)，随后DNA 互补链取代RNA链，恢复DNA双螺旋结构。
延伸速度为50nt/s，酶移动17nm。
错误几率为10-52.真核生物细胞作为宿主表达系统具有许多优点：（1）该体系能识别和除去外源基因的内含子，剪接加工成熟的mRNA。
（2）能对翻译后的蛋白质进行加工修饰，使表达产物具有生物活性。
（3）用作受体的哺乳动物细胞易被重组DNA转染，其有遗传稳定性和可重复性。
真核生物基因转移载体都附有标记基因，以便于转染外源基因的细胞的筛选。
外源DNA导入真核细胞的方法，常用的由磷酸钙转染法，电穿孔转染，脂质体包裹转染，显微注射及DEAE－葡聚糖转染技术。
611生物化学(甲)
中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学（甲）》考试大纲生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
一、考试内容1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的一般步骤●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术3. 糖类结构与功能考试内容●糖的主要分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用●理解旋光异构●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质●掌握糖的鉴定原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。
油脂和甘油磷脂的结构与性质●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求●了解脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）●酶的提纯与活力鉴定的基本方法●熟悉酶的国际分类和命名●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用●了解酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●了解酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）●了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法●了解抗体酶、核酶的基本概念●掌握固定化酶的方法和应用6. 维生素和辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各种维生素的活性形式、生理功能考试要求●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病●了解脂溶性维生素的结构特点和功能7. 激素考试内容●激素的分类●激素的化学本质；激素的合成与分泌●常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）●激素作用机理考试要求●了解激素的类型、特点●理解激素的化学本质和作用机制●了解常见激素的结构和功能●理解第二信使学说8．新陈代谢和生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●理解新陈代谢的概念、类型及其特点●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解ATP的生物学功能●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制9.糖的分解代谢和合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶●光合作用的概况●光呼吸和C4途径考试要求●全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点●了解光合作用的总过程●理解光反应过程和暗反应过程●了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程10. 脂类的代谢与合成考试内容●脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成和利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活●了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白●理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●理解脂肪酸的生物合成途径●了解磷脂和胆固醇的代谢11. 核酸的代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化和吸收●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构和作用考试要求●了解外源核酸的消化和吸收●理解碱基的分解代谢●理解核苷酸的分解和合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●了解常见辅酶核苷酸的结构和作用12. DNA，RNA和遗传密码考试内容●DNA复制的一般规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●转录的基本概念；参与转录的酶及有关因子●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●mRNA、tRNA、 rRNA的转录后加工过程●逆转录的过程●逆转录病毒的生活周期●RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制●RNA传递加工遗传信息考试要求●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握DNA的损伤与修复●全面了解RNA转录与复制的机制●掌握转录的一般规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●理解原核生物的转录过程●掌握启动子的作用机理●了解真核生物的转录过程●理解RNA转录后加工过程及其意义●掌握逆转录的过程●理解RNA的复制●掌握RNA传递加工遗传信息13. 蛋白质的合成和转运考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程●真核生物与原核生物蛋白质合成的区别●蛋白质合成的抑制剂考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程●理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别●理解蛋白质合成抑制因子的作用机理14. 细胞代谢和基因表达调控考试内容●细胞代谢的调节网络●酶活性的调节●细胞信号传递系统●原核生物和真核生物基因表达调控的区别●真核生物基因转录前水平的调节●真核生物基因转录活性的调节●操纵子学说（原核生物基因转录起始的调节）●翻译水平上的基因表达调控考试要求●理解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略●理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂●掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用●了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理●掌握操纵子学说的核心●理解转录水平上的基因表达调控和翻译水平上的基因表达调控15. 基因工程和蛋白质工程考试内容●基因工程的简介●DNA克隆的基本原理●基因的分离、合成核测序●克隆基因的表达●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析●RNA和DNA的测序方法及其过程●蛋白质工程考试要求●掌握基因工程操作的一般步骤，●掌握各种水平上的基因表达调控●了解人类基因组计划及核酸顺序分析●掌握RNA和DNA的测序方法及其过程●了解蛋白质工程的进展二、考试方法和考试时间硕士研究生入学生物化学考试为笔试，考试时间为3小时。
生物化学名词解释
名词解释生物化学生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
分子生物学分子生物学是以生物大分子为研究目标，通过对蛋白质、酶和核酸等大分子的结构、功能及其相互作用等运动规律的研究来阐明生命分子基础，从而探索生命奥秘的一门科学。
它是由生物化学、遗传学、微生物学、病毒学、结构分析及高分子化学等不同研究领域结合而形成的一门交叉科学，目前已发展成生命科学中的带头学科。
第一章糖的化学单糖凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖。
寡糖寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。
多糖多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。
多糖有旋光性，但无变旋现象。
最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。
多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。
同聚多糖同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
杂聚多糖杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
粘多糖粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
结合糖结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
中国科学院大学2019年研究生考试大纲611生物化学甲
核酸的研究方法 考试要求
全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3. 糖类结构与功能 考试内容 糖的主要分类及其各自的代表 糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容 生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点 甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质 生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点 考试要求 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5. 酶学 考试内容 酶的作用特点 酶的作用机理 影响酶促反应的因素（米氏方程的推导） 酶的提纯与活力鉴定的基本方法 熟悉酶的国际分类和命名 了解抗体酶、核学考试 《生物化学（甲）》考试大纲
生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有 选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论； 掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法； 理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问 题。
一、 考试内容
1. 蛋白质化学 考试内容
蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 氨基酸的理化性质及化学反应 蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） 蛋白质一级结构测定的一般步骤 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 蛋白质的变性作用 蛋白质结构与功能的关系 考试要求 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2. 核酸化学 考试内容 核酸的基本化学组成及分类 核苷酸的结构 DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 RNA的分类及各类RNA的生物学功能 核酸的主要理化特性
中国科学院研究生院生物化学甲
**************************中国科学院研究生院2012 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学（甲）考生须知：1.本试卷满分为 150 分，全部考试时间总计 180 分钟。
2.所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。
一、名词解释（每题2 分，共20 分）1、异头物2、限制性内切酶3、变构效应4、干扰素5、同源蛋白质6、结构域7、多克隆抗体8、脂质体9、主动运输10、糖酵解二、选择题（每题1 分，共30 分）1、下列哪种物质不是由垂体分泌的。
A、促甲状腺激素；B、促肾上腺皮质激素释放因子；C、生长激素；D、催产素2、哪类激素不属于多肽类激素。
A、催乳激素；B、催产素；C、肾上腺素；D、降钙素3、血红蛋白由两条α 肽链和两条β 肽链构成，属于寡聚蛋白质；血红蛋白的每条肽链之间通过而相互缔合。
A、非共价键；B、二硫键；C、碳-碳单键；D、酰胺键4、稳定蛋白质三维结构的主要是由蛋白质溶液系统的熵增效应所驱动。
5、蚕丝具有抗张强度高、质地柔软、不能拉伸的特性。
这是由蚕丝中丝心蛋白的结构所决定的。
A、左手α 螺旋；B、右手α 螺旋；C、β 转角；D、反平行β 折叠6、在湿热烫发过程中，需要在头发上涂上一种含巯基的化合物溶液，其目的是破坏头发纤维中含有的。
A、氢键；B、二硫键；C、碳-碳单键；D、酰胺键7、核酸变性时会发生。
A、糖苷键断裂；B、磷酸酯键断裂；C、氢键断裂；D、碱基解离8、嘌呤核苷酸是通过形成而合成的。
A、嘌呤环；B、次黄嘌呤核苷酸；C、乳清苷酸；D、黄素核苷酸9、1972 年Singer 与Nicolson 提出的生物膜“流体镶嵌”模型，主要区别于其它的模型在于：一是突出了膜的流动性；二是显示了。
A、膜蛋白的运动性；B、膜脂分子以双分子层排列；C、膜蛋白分布的不对称性；D、膜脂流动的不均匀性10、在物质跨膜传递实验中，下列物质中最容易通过人工脂双层膜。
《生物化学》名词解释总结(附参考答案).doc
《生物化学》名词解释总结（附参考答案）发布时间:2007-05-30 浏览次数: 8841第1页：第一部分第2页：生化名解总结(二)氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
生物化学名词解释
名词解释生物化学生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
分子生物学分子生物学是以生物大分子为研究目标，通过对蛋白质、酶和核酸等大分子的结构、功能及其相互作用等运动规律的研究来阐明生命分子基础，从而探索生命奥秘的一门科学。
它是由生物化学、遗传学、微生物学、病毒学、结构分析及高分子化学等不同研究领域结合而形成的一门交叉科学，目前已发展成生命科学中的带头学科。
第一章糖的化学单糖凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖。
寡糖寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。
多糖多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。
多糖有旋光性，但无变旋现象。
最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。
多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。
同聚多糖同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
杂聚多糖杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
粘多糖粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
结合糖结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
生物化学名词解释和简答题
名词解释：同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不相同的一组酶。
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的有机基团（一碳单位不能游离存在，须和四氢叶酸结合而参与物质代谢）。
氧化呼吸链：在线粒体内膜上，具有氧化还原功能的酶复合体按一定顺序排列，组成能传递氢和电子的链式反应体系，亦称为电子传递链。
生物氧化（细胞呼吸）：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在活细胞中氧化生成水和co2、释放出能量的过程。
氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化储能，生成ATP的过程。
酮体：脂酸在肝内氧化分解时特有的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
脂肪动员：储存在脂肪细胞的甘油三酯通过脂肪酶的水解作用释放甘油和脂肪酸，释放入血，运至其他组织氧化利用的过程。
黄疸：胆红素为金黄色色素，在血清中含量过高时，可扩散入组织，造成组织黄染，成为黄疸。
肝的生物转化：机体对内外源性非营养物质进行代谢转化，改变其生物活性，增强其水溶性，使之易排出体外的过程。
肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉，在肝内转化成结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔循环的过程蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序以及二硫键的位置；二级结构：蛋白质中某一阶段肽链主链的局部空间结构；三级结构：蛋白质分子所有原子，即包括主链原子也包括侧链原子的空间排布。
四级结构：蛋白质亚基之间的结合。
分子伴侣:一类能介导肽链进行正确折叠形成特定空间构象的的蛋白质。
结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个独立的球状区域，折叠得较为紧密，具有生理功能(超二级结构)蛋白质变构效应：一些小分子的配体与蛋白质非活性中心部位结合后导致其结构改变，进而引起功能改变的现象。
蛋白质的变性：蛋白质空间结构遭到破坏，可导致理化性质的改变和生物学活性的丧失等电点：蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正负离子趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液PH成为蛋白质的等电点模体、分子病、肽平面、氨基酸残基、肽键、亚基全酶、酶原、必需基团、酶的活性中心、km、不可逆性抑制作用、变构调节、酶的共价修饰简答题：1.脂代谢：A体内胆固醇合成原料以及去路原料：乙酰CoA,ATP，还原当量（NADPH+氢离子）去路：1）主要去路是在肝细胞中转化成胆汁酸；2）作为前体物质参与合成类固醇激素；3）被氧化生成维生素D的前体7-脱氢胆固醇B酮体生理意义：1能透过血脑屏障以及肌肉的毛细血管壁，是肌肉和脑组织的重要能源；2）减少糖的利用，有利于维持血糖水平，节省蛋白质的消耗2.DNA的生物合成A DNA复制特点主要有哪些？什么是半保留复制主要特点：半保留复制、双向复制、半不连续复制。
中科院生物化学与分子生物学历年考研真题(1996年-2007年)
中科院1996生化与分子一、是非题：10分。
每题答对得1分，打错到扣半分，不答者倒扣。
1、米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。
2、与肌红蛋白不同，血红蛋白由四个亚基组成，因此提高了它与氧的结合能力，从而增加了输氧的功能。
3、维生素D和甲状腺激素的受体都在靶细胞核内。
4、凝胶过滤法可用于测定蛋白的分子量，分子量小的蛋白质先从柱上流出，分子量大的后流出。
5、两条单独肽链经链间二硫交联，组成蛋白质分子，这两条肽链是该蛋白的两个亚基。
6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。
7、体细胞（双倍体）DNA含量约为生殖细胞DNA含量的两倍。
8、真核生物的基因不组成操纵子，不形成多顺子mRNA。
9、光合作用的总反应中，H2O中的氧参入到葡萄糖中去。
10、真核细胞和原核细胞核糖体中的RNA的数目和种类是相同的。
二、选择题：20分。
答错不倒扣分。
1、从血红蛋白规水解得到的氨基酸的手性光学性质：A．都是L型的； B。
都是左旋的； C。
并非都是L型的；D。
有D型的也有L型的。
2、生物膜的厚度在A．100nm左右 B．10nm左右 C．1nm左右3、真核生物中经RNA聚合酶Ⅲ催化转录的产物是A．mRNA B．hnRNA C．rRNA和5SRNA D．tRNA和5SRNA 4、消化系统的水解酶，大多是以非活性的酶原形式合成出来的，但也有例外，如A．核糖核酸酶 B．羟肽酶 C．胃蛋白酶5、在染色体中DNA的构型主要是A．A型 B．B型 C．C型 D．Z型6、超过滤于凝胶过滤A．是两种性质不同，用处不同的蛋白质制备方法B．是一种性质，但表现方法不同的蛋白质制备方法C．是同一种方法的两种名词7、研究蛋白质结构常用氧化法打开二硫键，所用的化学试剂是A．亚硝酸B．过氯酸C．硫酸D．过甲酸8、雄激素对物质代谢最显著的一项重要作用是A．促进肝脏糖原分解 B．增加脂肪贮存 C．加强蛋白质的同化作用 D。
钾、钙、磷等物质的吸收9、核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位氮原子来自A．天冬氨酸B．赖氨酸C．谷氨酰胺 D．甘氨酸10、羧肽酶C专门水解C端倒数第二位是哪个氨基酸形成的肽链A．精氨酸 B．赖氨酸 C．脯氨酸11、将RNA转移到硝基纤维素膜上的技术叫A．Southern blotting B．Northern blotting C．Western blotting D．Eastern blotting12、甘氨酸的解离常数分别为K1=2.34和K2=9.60，它的等电点（PI）是A．7.26 B．5.97 C．7.14 D．10.7713、对一个克隆的DNA片段做物理图谱分析，需要用A．核酸外切酶 B．限制性内切酶 C．DNA连接酶D．脱氧核糖核酸酶14、原核生物基因上游的TATA盒一般处于什么区A．-10 B．-35 C．-200 D．1K15、通常使用什么测定多肽链的氨基末端A．CNBr B．丹磺酰氯 C．6N HCl D．胰蛋白酶16、蛋白质的变形伴随着结构上的变化是A．肽键的断裂 B．丹基酸残基的化学修饰 C．一些侧链基团的暴露 D．二硫键的折开17、生物膜主要成分是脂质蛋白质，其主要通过什么相连接A．氢键 B．离子键 C．疏水作用 D．共价键18、粗糙型内质网系的主要功能是A．糖类的合成 B．脂类的合成 C．分泌性蛋白质的合成 D．必需氨基酸的合成19、脂肪酸的合成中，每次肽链的延长都需要什么参加A．乙酰辅酶A B．草酰乙酸 C．丙二酸单酰辅酶A D．甲硫氨酸20、PPGPP在下列情况下被合成A．细菌缺乏氮源时 B．细菌缺乏碳源时 C．细菌在环境温度太高时 D．细菌在环境温度太低时三、填空题（6题共40空格，共40分）1、按劳取酬Michaelis公式，当V分别为0.9vmax和0.1Vmax时，它们相应的底物浓度的比值[S]0.9/[S]0.1应为。
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19年一、名词解释（每题2分1、外周膜蛋白2、G蛋白偶联受体3、组成型表达4、蛋白质工程5、a异头物6、三磷酸腺苷7、呼吸链8、维生素9、受体10、密码子的简并性11、信号肽12、核酶五、简答题（共40分）1、什么是蛋白质变性？蛋白质变性有什么现象？2、电子从NADH传到氧气过程中有哪几个部分释放能量？电子传递链是按照什么顺序排列的？如果将氧供给都是还原态的电子传递链，那氧化的顺序是？3、糖酵解中磷酸果糖—2激酶和糖异生中果糖1,6二磷酸酶的活性结构和调控机制4.简述甘油和脂酰辅酶a合成甘油三酯的过程？18年一、名词解释1.脱氨基作用2.糖异生3.同源蛋白质4.DNA复性5.酶的比活力6.核苷酸7.rRNA8.反馈阻遏9.被动运输10.维生素五、简答题1.试述丙氨酸在体内分解代谢的途径。
2.简述肌红蛋白结构与功能关系。
3.高尔基体如何将酶类输送到溶酶体中。
4.真核生物基因的表达是通过那些水平上进行调节的17一、名词解释1.维生素原2.暗反应3.代谢4.多不饱和脂肪酸5.三羚酸循环转运体系6.MicRNA7.寡聚酶8.核苷酸9.激酶10.转化五、简答题1.细胞膜含有胆固醇，为什么相变温度高，流动性越差，相变温度低流动性高？2.在标准条件下，当达到最大反应速率时每mg酶的比活力为200个单位，每1min催化10pmol底物为一个单位。
在标准条件下，当底物浓度远远大于Km时，或底物浓度等于Km 时，每mg酶每秒钟能催化多少mol底物？3.葡萄糖怎么变成甘油酰脂？4.丙氨酸有哪些分解代谢途径？16一、名词解释（20分1、别构效应2、全酶3、外显子4、脂蛋白5、脂肪酸β-氧化6、G蛋白7、外周膜蛋白质8、维生素9、光合作用10核酸内切酶五、问答题（共40分）1、以镰刀状红细胞性贫血病为例，阐述蛋白质序列决定结构进而影响其功能。
(10分）2、合成一条含10个氨基酸残基的寡肽链，需消耗多少个高能磷酸键？(注：ATP分解成AMP 按消耗两个高能磷酸键计算）。
（10分）3、已获得某蛋白A的cDNA,请设计实验以得到该基因编码的纯蛋白。
（10分）4、简述糖异生定义及其生物学意义。
（10分）15一、名词解释（每题2分，1.蛋白质二级结构2.光合作用3.激素4.启动子5.糖苷6.密码的简并性7.DNA复性8.正前馈作用9.糖异生10.DNA 半保留复制五、简述和简答题（每题10分，共50分）1、请简述糖代谢与蛋白质代谢的相互关系。
2、已知肌肉剧烈运动时产生大量乳酸，后者是糖异生原料。
请简述肌肉中乳酸异生成葡萄糖过程中所涉及到的Cori循环。
3、请简述转录反应的4个阶段。
4、哪种胆固醇衍生物对油脂消化和脂溶性维生素吸收有关；哪种胆固醇衍生物与钙磷代谢有关？简述其作用机制。
5、简述CO中毒的生化机制。
2014一、名词解释1.补体活化途径2.SNP3.抗体酶4.尿素循环5.光合作用五、问答题1、简述micro RNA的结构特点及近年来研究现状？2、核酸有哪些功能？为什么说核酸不是人体所必需的营养物质？3、简述病毒RNA的复制类型？4、何谓蛋白质组学？简述蛋白质组学的研究特点？2013年一、名词解释（每题2分1.穿梭质粒2.多顺反子mRNA3.半保留复制4.冈崎片段5.酶的比活性6. 逆转录7.反馈抑制8.氨酰tRNA9.DNA切除修复10.受体五、问答题（共40分）1.列举四种6-磷酸葡萄糖在肝细胞内的代谢去向。
（8分）2、糖酵解过程中，哪些反应需消耗ATP?(8分）3.如何由动力学参数变化判断酶抑制剂和底物之间的竞争关系？(9分）4.已知混合蛋白溶液中只含蛋白A与蛋白B,A与B不发生相互作用。
A与B均在缓冲液（20mMTris-HC1,pH7.0;150mMNaC1)中稳定，不发生聚合现象。
蛋白A的氨基酸残基数为200、等电点为5.0、C末端有6个连续的组氨酸序列。
蛋白B的氨基酸残基数为400、等电点为9.0、不含6个连续的组氨酸序列。
请根据以上数据，设计能将蛋白A与B分离开的三个独立实验，并简述其主要原理依据。
（15分）2012年一、名词解释1、异头物2、限制性内切酶3、变构效应4、干扰素5、同源蛋白质6、结构域7、多克隆抗体8、脂质体9、主动运输10、糖酵解四、简答题（每题5分，共30分）1、生物合成一条含10氨基酸残基的肽段，要消耗几个高能磷酸键？2、质粒在基因工程中有何作用？3、在竞争性抑制作用中，为什么酶的最大反应速度并不下降？4、稳态和平衡态的区别是什么？5、底物浓度为米氏常数的3倍时，酶反应速度是最大反应速度的多少倍？6、磷酸肌酸是高能化合物吗？它的生理作用是什么？五、问答题（共40分）1、试举两例说明蛋白翻译后修饰的重要性。
（10分）2、为什么无氧条件下柠檬酸循环不能进行，并且酵解产物不能停止在丙酮酸而要生成乳酸？(10分）3、动物的脂肪酸合成是脂肪酸氧化的逆反应吗？如果不是，请说明它们的不同。
(20分）2011年一、名词解释1、蛋白质四级结构2、被动运输3、糖异生4、熔解温度5、ELISA6、氨基酸残基7、中间代谢8、氧化磷酸化作用9、光合作用10、饱和脂肪酸二、简答题（4分×5)1、简述血浆脂蛋白的分类及功能2、蛋白质测序中，用CNBr测序得到的肽段较少，为什么？3、某酶分子量50kDa,用DTT充分处理后，SDS-PAGE结果显示其分子量为25kDa,请分析并得出结论。
4、列举四种糖异生原料5、为什么DNA.制品应保存在含盐缓冲液中三、问答题（50分）1、请分析一氧化碳泄漏造成人室息死亡的生化机制。
（从蛋白质结构与功能角度分析。
）10分2、酶的催化反应速度和底物浓度有何定量关系？写出经典关系式，说明其中动力学参数的含义，以及如何通过实验测定这些参数？(20分）3、试分析丙氨酸在体内分解代谢的可能途径。
（20分）2010一、名词解释（5*4)1、核酶2、转录组3、脂肪酸的β氧化4、光合作用5、RNA 干扰四、简答题6*1、DNA重组的生物意义？2、表观遗传学概念及主要研究内容（历年考过）3、当获得一个新的基因后如何研究其功能？4、简述磷酸戊糖途径的生化过程和主要生理意义。
5、简述尿素循环过程和发生部位。
6、引起DNA损伤的因素？生物体是如何进行修复的？这些机制对生物体有何意义？五、问答题（5*10)1、逆转座子的类型和基本特征。
2、组蛋白翻译的修饰主要有哪些？简述其基因调控真核生物转录的作用。
3、真核生物基因表达在五个水平的调节？4、比较别构调节和化学修饰调节的异同及各自在代谢中的作用？5、研究蛋白质与DNA相互作用的主要方法。
简述其中一种原理和流程。
2009一、名词解释每题4分1.RNA编辑；2.组蛋白修饰：3.必需脂肪酸；4.分子伴侣；5.反馈抑制三、问答题（前6个每题5分+后5个每题10分）1.鱼藤酮、抗霉素A和C0分别在什么部位抑制电子传递链？2.蛋白质降解的泛素化修饰的三个过程是什么？3.主动运输的特点有哪些？4.什么是蛋白质的化学修饰？5.凯氏定氮法的原理是什么？紫外吸收法测蛋白质含量的原理是什么？6.什么是酶的活力和比活力？7.什么是脂肪动员？什么是脂肪肝？脂肪肝的可能原因是什么？8.启动子、增强子、沉默子、绝缘子的作用各是什么？9.简述核酸分子杂交的基础和应用。
10.简述2-3种检测蛋白质间相互作用的方法11.什么是酶的活性部位，如何解释酶的专一性。
2008一、名词解释（每题2分1、糖异生2、必需氨基酸3、操纵子4、Shine-Dalgarno序列5、别构效应6、多不饱和脂肪酸7、氧化磷酸化8、Tm值9、酶的活性部位10、质膜的流动性五、简答题（每题4分，共20分）1、写出二磷酸脱氧核糖核苷的生成反应。
2、DNA复制时单链结合蛋白的功能是什么？3、阐述光复活修复DNA损伤的机制。
4、泛肽（Ubiquitin)在蛋白质降解机理中有何作用？5、有一氨基酸的混合物，它含有Asp(pl=2.97),Glu(pl=3.22),Tyr(pl=5.66)和Ala(pl=6.02)。
在Ph=7时加到一个阴离子交换树脂柱上，如果用逐步降低洗脱液pH的方法来进行洗脱，请写出氨基酸洗脱下来的顺序六、问答题（共50分）1、举一简单的实验方法检测DNA的变性与复性，并简述其原理。
（7分）2、阐述大肠杆菌RNA聚合酶的结构及各亚基的功能。
（7分）3、腺苷酸环化酶如何参与信号的转导？(12分）4、计算1分子的硬脂酸完全氧化为H2O和CO2时产生多少ATP分子（说明过程）。
（12分）5、写出酶催化反应速度和酶反应浓度之间定量的公式，并说明如何通过实验测定其中的动力学参数。
（12分）2007一、名词解释：(每题2分1、RNA 干扰2、磷脂酸3、酶原4、底物水平磷酸化5、核苷6、氮循环7、光合作用8、核糖体9、干扰素10、蛋白质靶向输送四、简答题：(每题5、分共60分）1、焦磷酸酶催化焦磷酸水解生成正磷酸。
大肠杆菌的焦磷酸酶分子质量为120kD,由六个相同亚基组成。
该酶的一个活性单位定义为在标准条件15min内水解10umol 底物的酶量。
每毫克酶的最大反应速度为2800单位。
(a)当底物浓度远远大于Km时，每毫克酶每秒钟可以水解多少摩尔底物？(b)在4mg酶中存在多少摩尔活性部位？(假设每个亚基一个活性部位）(c)酶的转换数是多少？2、1mmol某纯蛋白质（分子量60000)与6mmol 巯基乙醇正好完全反应，只生成一种分子量约20000的大分子组分，由这些结果可以得出什么结论？3、一个逆转录病毒的单链RNA碱基组成摩尔百分比为：A,15;U,25;G,25;C,35。
由该病毒的逆转录酶催化生成的双链DNA的碱基组成是多少？4、画一个肽平面结构示意图，说明促成肽平面结构形成的原因。
5、比较脂肪酸降解和脂肪酸合成途径，指出它们的共同点和不同点。
6、什么是核酶？请举一个例子说明。
7、在柠檬酸循环各个反应中并没有出现氧，但柠檬酸循环却是有氧代谢的一部分。
请解释。
8、八肽Ala-Val-Gly-Tyr-Arg-Val-Lys-Ser用胰蛋白酶降解，分离降解产物用离子交换还是用分子排阻层析最合适？假如用胰凝乳蛋白酶降解该肽，用哪一个技术分离最合适？9、从肝脏中分离某一酶。
300ml无细胞提取液中含有150mg蛋白质，该酶总活性为360单位。
经一系列提纯后得到4.0ml产品，含0.08mg蛋白质，总活性288单位。
问该分离提纯的产率为多少？终产品酶的纯度是原酶液的多少倍？10、DNA复制时两条链的合成方式有区别吗？如果有，合成方式的区别是什么？11、1分子葡萄糖无氧酵解净生成多少AIP?完全氧化成水和CO2可生成多少ATP?如果利用糖原作为代谢起点，生成ATP的数目有什么变化？12、当分别用2-[14C]-天冬氨酸和H14C03-做为合成前体时，核素标记出现在UMP的什么位置上？。