DNA及蛋白质相互作用结构特征
DNA与蛋白质相互作用的结构特征
DNA 与蛋白质相互作用的结构特征Sectio n 7 Structural Characteristics of In teractio n betwee n DNA and Protein反式作用因子必须与顺式作用元件相结合，才能发挥其调节基因表达的作用。
反式作用因子至少含有三个功能域，即 DNA 结合功能域，转录活性功能域和其它转录因子结合功能域。
反式作用因子的 DNA 结合功能域具有一些带共性的结构特征，如同源结构域、碱性亮氨酸 拉链模体、锌指模体等。
1. 螺旋-转角-螺旋模体（Helix-Turn-Helix （ HTH ）Motif ） 1.1 原核生物 HTH 模体（Prokaryotic HTH Motif ） 色氨酸阻遏因子和分解产物基因激活蛋白（CAP ）均为同二聚体，分子结构中含HTH 模体,该模体由两段a -螺旋和一段 &转角构成（但需要另外伸出的第三个 a -螺旋才能稳定），第二 个a -螺旋负责识别 DNA 大沟序列，故称为识别螺旋（图 103）。
图103 HTH 模体的分子结构Fig 103 Molecular Structure of HTH Motif1.2 真核生物 HTH 模体（Eukaryotic HTH Motif ） 1.2.1同源异型结构域（Homeodomain ）同源异型结构域的氨基酸残基序列与原核细胞类似，由三段 a -螺旋，环绕一个疏水核心折叠而成。
所不同的是识别螺旋较长，在 DNA 大沟中的定向有所不同，其典型的结合位点是TATA 盒（图 104）。
图104同源异型结构域的分子结构Fig 104 Molecular Structure of Homeodoma in 1.2.2 MYB HTH 模体（MYB HTH Motif ）为HTH 模体的变体，其结构类似于同源结构域，但其3转角由5个残基构成，识别螺旋与 434 represssor/DNA (helix-turn-hellx)DNA有较长的接触面（图105）。
蛋白质识别dna碱基序列的结构基础
蛋白质识别dna碱基序列的结构基础蛋白质是生物体内最基本的组成部分之一，承担着许多重要的生物学功能。
而蛋白质的结构则决定了其功能和活性。
那么，蛋白质是如何识别DNA碱基序列的呢？本文将深入探讨蛋白质识别DNA碱基序列的结构基础。
DNA是生物体内的遗传物质，由碱基序列构成，其中包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）。
蛋白质通过与DNA特定的碱基序列结合，参与基因的表达调控、DNA复制和修复等生物过程。
在蛋白质识别DNA碱基序列的过程中，主要涉及到两个关键因素：蛋白质的结构和碱基序列的组成。
首先，我们来看蛋白质的结构。
蛋白质通常呈现出复杂的三维结构，由氨基酸组成，其中包括20种不同的氨基酸。
蛋白质的结构决定了其特定的折叠方式和功能区域的空间位置。
在蛋白质识别DNA碱基序列的过程中，关键在于蛋白质上的特定结构域与DNA碱基序列发生特异性相互作用。
这些特定结构域可以是蛋白质的某个区域，也可以是整个蛋白质。
例如，转录因子是一类重要的蛋白质，它们能够结合到DNA上的特定序列，从而调控基因的转录过程。
转录因子通常含有一种结构域，称为DNA结合结构域（DNA-binding domain），它能识别和结合到DNA的特定碱基序列。
DNA结合结构域的结构特点是具有特定的二级结构和荷电性，以便与DNA的碱基序列形成特定的相互作用。
其次，我们来看碱基序列的组成。
DNA碱基序列通常具有一定的规律性，其中一些特定的序列被称为“启动子”或“增强子”，它们对基因的转录起关键作用。
蛋白质通过识别和结合到这些特定的碱基序列，来实现基因表达的调控。
此外，DNA的碱基序列还会通过一些物理和化学性质影响蛋白质的识别。
例如，碱基的配对方式和堆叠方式会影响DNA的双螺旋结构的稳定性和形状。
这些因素会进一步影响到蛋白质与DNA碱基序列的结合方式和亲和力。
蛋白质识别DNA碱基序列的结构基础涉及到蛋白质和DNA的相互作用方式和力学特性。
dna的一级二级三级结构特征
dna的一级二级三级结构特征DNA是生物体中负责遗传信息传递的重要分子，它具有一级、二级和三级结构特征。
本文将依次介绍DNA的这些结构特征。
一级结构是指DNA的碱基序列。
DNA的主要成分是四种碱基：腺嘌呤（A）、胸腺嘧啶（T）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）。
这些碱基按照一定规则排列组合，形成了DNA的一级结构。
一级结构的特征决定了DNA的遗传信息。
例如，在人类DNA中，A碱基与T碱基配对，G 碱基与C碱基配对，这种配对规则保证了DNA的复制和遗传的准确性。
此外，DNA的一级结构还决定了基因的编码能力，不同的碱基序列会编码不同的蛋白质。
二级结构是指DNA的双螺旋结构。
DNA分子由两条互补的链组成，这两条链以螺旋的形式缠绕在一起，形成了DNA的二级结构。
DNA 双螺旋结构具有一些重要特征。
首先，DNA的双螺旋结构具有稳定性，这是因为DNA中的碱基通过氢键相互配对，形成了稳定的碱基对。
其次，DNA的双螺旋结构具有方向性，其中一条链的5'端与另一条链的3'端相对应。
这种方向性决定了DNA的复制方式和信息传递的方向。
此外，DNA的双螺旋结构还具有特定的空间构型，这种构型决定了DNA与其他分子的相互作用方式。
三级结构是指DNA在细胞中的高级结构。
细胞内的DNA分子很长，为了能够容纳在有限的细胞核空间中，DNA会发生一系列的结构变化。
这些变化包括DNA的弯曲、缠绕和组装等，形成了DNA的三级结构。
具体来说，DNA可以通过与蛋白质相互作用，形成染色质的基本单位——核小体。
核小体由DNA绕绕在蛋白质组成的核小体核心粒上，形成一种“珠链”状的结构。
这种结构使得DNA能够紧凑地存储在细胞核中，并且便于在基因表达过程中的读取。
DNA的一级结构由碱基序列决定，决定了DNA的遗传信息；二级结构是DNA的双螺旋结构，具有稳定性和方向性；三级结构是DNA在细胞中的高级结构，通过与蛋白质相互作用形成染色质的基本单位。
蛋白质与DNA相互作用的分子机理
蛋白质与DNA相互作用的分子机理蛋白质和DNA是生命存在和发展的基础。
在细胞内，这两种分子不但分别扮演着构建细胞结构和存储遗传信息的重要角色，而且相互作用，以实现细胞内复杂的运作。
蛋白质和DNA如何相互作用，一直是分子生物学关注的热点。
这篇文章将探讨蛋白质和DNA相互作用的分子机理。
1. DNA与蛋白质的物理基础DNA和蛋白质是由不同的单体构成的大分子，它们的物理基础有所不同。
DNA由四种不同的核苷酸单元组成，分别是腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），它们的结构类似，但在其中一个位置上的碱基不同。
DNA单元通过磷酸二酯结合在一起，形成长链。
而蛋白质由20种不同的氨基酸单元组成，它们的结构和性质各不相同。
氨基酸单元通过肽键结合在一起，形成多肽链，最终构成复杂的三维结构。
2. DNA与蛋白质相互作用的种类在细胞内，DNA与蛋白质之间的相互作用有很多种类。
我们先来看几种常见的：(1) DNA与蛋白质的非特异性结合非特异性结合也称作电荷相互作用或范德华力作用。
DNA在生理条件下呈现负电性，而蛋白质表面通常带有亲水性基团负电离子，这样一来，蛋白质可以通过靠近DNA分子来与之相互作用，形成非特异性结合。
非特异性结合通常是一种比较弱的相互作用力，但在细胞内，它对于维持蛋白质与DNA的空间位置关系具有重要的作用。
(2) DNA与蛋白质的特异性结合特异性结合是DNA和蛋白质相互作用中最常见的一种形式。
蛋白质通常通过一些特定的氨基酸残基（如赖氨酸、半胱氨酸等）与DNA上特定的碱基配对，形成特异性的相互作用。
特异性结合是由蛋白质和DNA之间的不同化学结构特征所决定的，因此具有较高的亲合力和选择性。
(3) DNA蛋白质复合物的空间结构DNA蛋白质复合物的空间结构通常是由蛋白质和DNA的特异性结合所决定的，蛋白质与DNA之间的相互作用能够使得DNA分子在空间中形成特定的曲折、扭曲或环绕状态。
复合物的空间结构对于蛋白质与DNA的相互作用强度和选择性具有至关重要的作用。
南开大学结构生物学第五讲-2-核酸-蛋白质的相互作用研究方法的新进展
2.2 核苷酸-氨基酸相互作用数据库
核苷酸-氨基酸相互作用数据库搜集核苷酸和氨基 酸间4 埃大小内的成对原子，能让使用者找到成对 的核苷酸和氨基酸。
使用者可以指定残基名称( 核苷酸或氨基酸)、原子 类型和侧链/ 骨干。
3 生物芯片技术
生物芯片技术是基于生物大分子间相互作用 的大规模并行分析方法，使得生命科学研究 中所涉及的样品反应、检测、分析等过程得 以连续化、集成化和微型化，现已成为当今 生命科学研究领域发展最快的技术之一。
目前的生物芯片主要有核酸芯片、蛋白质芯 片和糖体芯片等几大类。
蛋白质芯片是依靠手工、压印或喷墨的方 法将探针蛋白点样在化学膜、凝胶、微孔 板或玻片上形成阵列，经过与样品的杂交 捕获靶蛋白，再用原子力显微镜、磷光成 像仪、光密度仪或激光共聚焦扫描仪进行 检测，获得靶蛋白表达的种类、数量及关 联等信息。
研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技 术有：1.核酸适体技术、2.生物信息学方法、 3.蛋白质芯片技术以及4.纳米技术等。
蛋白质和核酸是构成生命体最为重要的两类 生物大分子。
蛋白质与核酸的相互作用是分子生物学研究 的中心问题之一，它是许多生命活动的重要 组成部分。
随着人类基因组计划的完成，大量基因被发 现和定位，基因的功能问题将成为今后研究 的热点。大多数基因的最终产物是相应的蛋 白质，因此要认识基因的功能，必然要研究 基因所表达的蛋白质。
通过准确检测DNA分子穿孔过程中引起的 电流阻塞效应，可将DNA与组蛋白的相互 作用的一些性质反映出来。
蛋白质的功能往往体现在与其他蛋白质及 (或)核酸的相互作用之中。
细胞各种重要的生理过程，包括信号的转导、 细胞对外界环境及内环境变化的反应等，都 是以蛋白质与其他物质的相互作用为纽带。
蛋白质与dna片段偶联
蛋白质与DNA片段偶联1. 背景介绍蛋白质与DNA片段的偶联是一种常见的实验技术，用于研究蛋白质与DNA之间的相互作用、功能以及调控机制。
通过将特定的蛋白质与DNA片段偶联，可以实现对特定基因的调控或者研究蛋白质与DNA之间的相互作用。
2. 实验原理蛋白质与DNA片段的偶联实验主要基于两种原理：亲和性和共价键结合。
2.1 亲和性偶联亲和性偶联利用蛋白质与DNA之间的特异性结合来实现偶联。
其中，最常用的方法是利用特定的结合域（如锌指蛋白结合域、TAL结合域等）与DNA片段结合。
这些结合域具有与DNA特定序列结合的能力，因此可以用于将蛋白质与DNA片段偶联。
例如，利用锌指蛋白结合域可以实现对特定基因的调控，从而研究其功能和调控机制。
2.2 共价键结合共价键结合是通过化学反应将蛋白质与DNA片段永久地连接在一起。
最常用的共价键结合方法是使用交联剂。
交联剂可以引发蛋白质和DNA片段之间的共价键形成，从而实现偶联。
这种方法可以用于研究蛋白质与DNA之间的物理交互作用，例如结构和功能的研究。
3. 实验步骤蛋白质与DNA片段的偶联实验通常包括以下步骤：3.1 DNA片段的制备首先需要制备目标DNA片段。
这可以通过PCR扩增、合成或者从已有的DNA样本中提取得到。
需要注意的是，DNA片段的选择应与目标蛋白质的结合域相匹配。
3.2 蛋白质的制备接下来需要制备目标蛋白质。
这可以通过原核或真核表达系统来表达目标蛋白质，并经过纯化得到纯度较高的蛋白质样品。
在制备过程中，可以添加特定的标签（如His标签或GST标签）来方便后续的偶联实验。
3.3 偶联实验在偶联实验中，可以根据实验需要选择亲和性偶联或共价键结合方法。
3.3.1 亲和性偶联对于亲和性偶联，可以使用商业化的亲和剂，如亲和树脂或磁珠，将蛋白质与DNA 片段结合。
首先，将亲和剂与目标蛋白质进行孵育，使其结合。
然后，将DNA片段加入孵育混合物中，使其与蛋白质结合。
最后，通过洗涤等步骤去除非特异性结合的物质，从而得到蛋白质与DNA片段的偶联产物。
DNA-蛋白质互作-原理与实验方案
DNA-蛋白质互作: 原理与实验方案引言DNA-蛋白质互作是生物学研究中的重要领域之一，它研究的是DNA和蛋白质之间的相互作用关系。
理解DNA-蛋白质互作对于揭示基因调控、疾病发生机制以及新药开发等具有重要意义。
本文将介绍DNA-蛋白质互作的原理和一种常用的实验方案。
原理DNA-蛋白质互作是指DNA分子与蛋白质分子之间的相互作用。
这种相互作用可以通过多种方式发生，包括直接结合、间接调控以及增强或抑制转录等。
DNA-蛋白质互作的原理主要涉及以下几个方面：1.DNA序列特征：DNA具有一定的序列特征，不同的序列特征可以吸引特定的蛋白质结合。
例如，某些蛋白质结合特定的启动子序列，参与基因的转录调控。
2.蛋白质结构：蛋白质通过其特定的结构域与DNA相互作用。
蛋白质可以通过DNA结合结构域与DNA序列特异性地结合，进而影响DNA的功能和结构。
3.信号传导：DNA-蛋白质相互作用可以传递信号，参与细胞内的信号传导通路。
例如，一些转录因子与DNA结合后可以激活或抑制下游的基因表达。
实验方案实验材料准备•DNA样品：从细胞提取DNA，准备含有DNA的样品。
•蛋白质样品：从细胞中提取目标蛋白质，并制备蛋白质样品。
•控制样品：用于对照组的DNA和蛋白质样品。
实验步骤步骤1：制备DNA和蛋白质样品1.从细胞中提取DNA样品：使用DNA提取试剂盒，按照说明书的指引从细胞中提取DNA样品。
使用紫外可见光光度计测定DNA浓度。
2.从细胞中提取蛋白质样品：使用蛋白质提取试剂盒，按照说明书的指引从细胞中提取蛋白质样品。
使用蛋白质质量测定试剂盒测定蛋白质浓度。
步骤2：测定DNA-蛋白质相互作用1.EMSA（电泳迁移位移实验）：根据实验设计，在含有DNA和蛋白质的反应体系中进行电泳迁移位移实验。
将DNA暴露于蛋白质样品中，使其发生结合。
利用电泳迁移技术，将反应体系中的DNA与蛋白质复合物与自由DNA分离，通过凝胶电泳将其分离并观察。
蛋白质与蛋白质、DNA相互作用研究方法加实例
蛋白质与蛋白质的相互作用的研究方法
一.酵母双杂交系统Yeast Two-Hybrid Systerm 二.免疫共沉淀Co-immunoprecipitation (Co-IP) 三.GST pull-down 技术 四.荧光共振能量转移Fluorescent Resonant Energy Transfer （FRET）
两种应用： 1）确定融合（或探针）蛋白与未知（或靶）蛋白间的新的相互作用 2）证实探针蛋白与已知蛋白质间可疑的相互作用
3.2 方法： 1） GST融合蛋白先与下列蛋白溶液之一孵育（a, 单一明确 的重组蛋白；b，细胞裂解蛋白混合液；c, 体外翻译cDNA 表达得到的未知蛋白）
2）混合液与谷胱甘肽琼脂糖球珠反应 4º C 2h
1.5 酵母双杂交技术的弱点：
1. 假阳性：自激活、多因子参与…… 2. 3. 假阴性：毒性蛋白、膜蛋白、难表达的蛋白…… 低等真核细胞不能完全等同于高等真核生物的情况
酵母双杂交实验的结果必须经过多方面的验证，包括： 1. 体外相互作用验证 体外亲和纯化（GST pull-down）、体外免疫共沉淀…… 2. 哺乳动物细胞内验证 亚细胞共定位、体内免疫共沉淀……
1.3 应用
酵母双杂交系统是一种在酵母细胞内分析蛋
白质相互作用的技术。主要有二类载体: a 含 DNA -binding domain的载体; b 含Transcription-
activating domain的载体。另外还需要特殊的酵
母菌株如GAL4缺陷型。
•
它可用于：
– – – 检验蛋白质间的相互作用； 分析蛋白质相互作用的结构域； 发现新的作用蛋白质。
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DNA与蛋白质相互作用的结构特征Section 7 Structural Characteristics of Interaction between DNA and Protein反式作用因子必须与顺式作用元件相结合，才能发挥其调节基因表达的作用。
反式作用因子至少含有三个功能域，即DNA结合功能域，转录活性功能域和其它转录因子结合功能域。
反式作用因子的DNA结合功能域具有一些带共性的结构特征，如同源结构域、碱性亮氨酸拉链模体、锌指模体等。
1. 螺旋-转角-螺旋模体（Helix-Turn-Helix（HTH）Motif）1.1 原核生物HTH模体（Prokaryotic HTH Motif）色氨酸阻遏因子和分解产物基因激活蛋白（CAP）均为同二聚体，分子结构中含HTH模体，该模体由两段α-螺旋和一段β-转角构成（但需要另外伸出的第三个α-螺旋才能稳定），第二个α-螺旋负责识别DNA大沟序列，故称为识别螺旋（图103）。
图103 HTH模体的分子结构Fig 103 Molecular Structure of HTH Motif1.2 真核生物HTH模体（Eukaryotic HTH Motif）1.2.1 同源异型结构域（Homeodomain）同源异型结构域的氨基酸残基序列与原核细胞类似，由三段α-螺旋，环绕一个疏水核心折叠而成。
所不同的是识别螺旋较长，在DNA大沟中的定向有所不同，其典型的结合位点是TA TA盒（图104）。
图104 同源异型结构域的分子结构Fig 104 Molecular Structure of Homeodomain1.2.2 MYB HTH模体（MYB HTH Motif）为HTH模体的变体，其结构类似于同源结构域，但其β-转角由5个残基构成，识别螺旋与DNA有较长的接触面（图105）。
图105 MYB HTH模体的分子结构Fig 105 Molecular Structure of MYB HTH Motif1.2.3 侧翼HTH模体（Winged HTH Motif）侧翼HTH模体是α/β HTH变体，由110个保守的氨基酸残基构成α/β识别螺旋，另外两个翼状环结构与相邻的DNA骨架和小沟相互作用。
典型的例子是肝细胞核因子-3γ（HNF-3γ）（图106）。
图106 侧翼HTH模体的分子结构Fig 106 Molecular Structure of Winged HTH Motif1.2.4 分解产物基因激活蛋白样结构域（CAP-like Domain）真核生物多种转录激活因子均具有此DNA结合结构域，但与CAP不同，该结构域是以单体形式与DNA大沟结合，其结合靠水介导。
典型的例子如转录因子PU.1的ETS结构域（图107）。
图107 转录因子PU.1的ETS结构域Fig 107 ETS Domain in Transcription factor PU.11.2.5 POU结构域（POU Domain）该结构域由155~162个氨基酸残基组成，有两个独立的球状结构域：POUS和POUH。
POUS 位于的POUH的N-端，含多个α-螺旋。
两个球状结构域分别位于DNA双螺旋两侧大沟内，识别5′-ATGCAAAT-3′八聚碱基序列。
其中，POUS结合5′端ATGC序列，而POUH结合3′端AAAT序列。
典型的例子包括Pit-1，Oct-1、2、4等（图108）。
图108 OCT-1和PIT-1中的POU结构域Fig 108 POU Domain in OCT-1 and PIT-11.2.6 成对结构域（Paired Domain）由两个球形亚结构域组成，与两个同源异型结构域相似，但不同于POU，仅N-端的亚结构域为DNA大沟的识别螺旋。
该结构域见于Pax蛋白（paired box protein）（图109）。
2. 碱性亮氨酸拉链模体（Basic Leucine Zipper Motif）2.1 碱性区/亮氨酸拉链（Basic Region/Leucine Zipper, bZIP）该模体的C-末端重复序列形成左手卷曲螺旋，每间隔7个残基出现一个亮氨酸，故称之为亮氨酸拉链。
模体的N-末端富含碱性氨基酸残基（碱性区），与DNA的大沟特异性结合。
常见的反式作用因子有：CREB、Jun、Fos、GCN4等，它们通常以同二聚体或异二聚体的形式与DNA结合（图110）。
图110 碱性区/亮氨酸拉链模体的分子结构Fig 110 Molecular Structure of bZIP Motif2.2 碱性区/螺旋-环-螺旋/亮氨酸拉链（Basic Region/Helix-Loop-Helix/Leucine Zipper, bHLH）该模体由60~100个保守的氨基酸残基构成，N-末端为15个残基组成的碱性区，紧随两个α-螺旋（中间为环区）。
N-末端碱性区至第一个α-螺旋段为DNA特异序列结合域。
常见的反式作用因子有：Myc，Max，E12，E47，MyoD-1（图111）。
图111 碱性区/螺旋-环-螺旋/亮氨酸拉链模体的分子结构Fig 111 Molecular Structure of bHLH Motif3. 锌指模体（Zinc Finger Motif）3.1 C2H2型锌指（C2H2 Type Zinc Finger）由约30个氨基酸残基组成，序列特征为：Cys-X2-5-Cys-X12-His-X2-5-His。
由12个残基构成的α-螺旋，靠Zn2+与相对的β-折叠结构相连。
其连续存在的锌指模体识别螺旋位于DNA 的大沟（图112~114）。
图112 C2H2型锌指模型Fig 112 Model of C2H2 Type Zinc Finger图113 小鼠Zif268中的C2H2型锌指模体Fig 113 C2H2 Type of Zinc Finger Motifs of Zif268 in Mus musculus图114 爪蟾TFⅢA中的C2H2型锌指模体Fig 114 C2H2 Type of Zinc Finger Motifs of TFⅢA in Xenopus laevis3.2 C4型核受体（C4-type Nuclear Receptor）C4型核受体锌指由70~80个氨基酸残基构成，其中包含两个串联的锌指模体变体；两个模体之一为α-识别螺旋，另一个模体则是不规则的环。
C4型核受体锌指结构中含8个保守的Cys，每4个Cys与Zn2+配位结合，其特征为Cys4双环-Zn2+螺旋DNA结合模体。
核受体超家族的成员，如GR、ER等，具有C4型核受体锌指模体。
它们通常以同二聚体的形式与DNA相结合，两个亚基的α-识别螺旋分别与两个DNA大沟相结合，两个DNA结合半位点之间间隔3~4bp（图115~116）。
图115 糖皮质激素受体中的C4型锌指模体Fig 115 C4-type of Zinc Finger Motifs in Glucocorticoid Receptor图116 雌激素受体中的C4型锌指模体Fig 116 C4-type of Zinc Finger Motifs in Estrogen Receptor核受体超家族的另一些成员，如THR，VDR、RAR等，也具有C4型核受体锌指模体，但其DNA结合结构域是不对称异二聚体，与DNA的两个无间隔的半位点结合（图117）。
图117 RXR和THR中的C4型锌指模体Fig 117 C4-type of Zinc Finger Motifs in RXR and THR锌指模体超家族的成员总结如表6。
表6 锌指模体超家族Table 6 Zinc Finger Motif Superfamily4. 双核锌簇模体（Binuclear Zinc Cluster Motif）此双核锌簇模体家族成员至少包括45种酵母转录因子（如GAL4，PPA1），含有28个氨基酸残基构成的DNA结合结构域，序列特征为：Cys-X2-Cys-X6-Cys-X6-Cys-X2-Cys-X6-Cys。
6个保守的Cys残基与2个Zn2+以配位键结合形成两个核簇，以同二聚体形式与DNA相结合（图118）。
图118 GAL4中的双核锌簇模体Binuclear Zinc Cluster Motifs in GAL45. “溴”结构域（Bromodomain）在许多（>100种）转录因子或转录共激活/共阻遏因子中存在的螺旋束样的结构域，称为“溴”结构域。
“溴”结构域可特异性识别组蛋白的乙酰化赖氨酸残基，故具有“溴”结构域的蛋白质/酶通常与组蛋白的乙酰化-去乙酰化修饰作用相关（图119~121）。
图119 “溴”结构域中的一致性序列Fig 119 The Consensus Sequences of Bromodomain第八节原核基因的转录调控Section 8 Transcriptional Regulation of Prokaryotic Genes1. 基本概念（Basic Concepts）1.1 RNA聚合酶对转录起始的调控（Regulation of Transcriptional Initiation by RNA Polymerase）RNA聚合酶对转录起始的调节，就是指RNA聚合酶与启动子元件相互作用的调节。
各启动子的碱基序列不同，与RNA聚合酶的亲和力各异，故启动子存在强弱之分。
基因的最大转录速率依赖于启动子的碱基序列。
1.2 调节蛋白对转录起始的调控（Regulation of Transcriptional Initiation by Regulating Proteins）至少有三种不同的调节蛋白通过作用于RNAP而参与转录起始的调节。
1.2.1 特异性因子（Specific Factors）特异性因子通过改变RNA聚合酶与一种或多种启动子结合的特异性来调节转录的起始。
例如，原核细胞中RNA聚合酶中的σ亚基。
在E. coli中，至少存在7种不同的σ亚基。
它们分别与不同的启动子识别并结合，启动特异的基因转录。
σ70亚基——与典型的启动子识别并结合；σ30亚基——与热休克应答相关基因的启动子识别并结合；σ54亚基——与氮代谢相关基因的启动子识别并结合（图122~123）。
图122 大肠杆菌中σ因子对基因表达的调控Fig 122 Regulation of Gene Expression by Sigma Factors in E. coli图123 在不同细菌中σ因子的数目不同Fig 123 The Number of Sigma Factors Varies Dramatically among Bacteria1.2.2 阻遏因子（Repressor）阻遏因子与其特异的操作子元件（O）识别、结合并阻断转录过程，如Lac阻遏因子。