蛋白质合成机制
蛋白质合成的调控机制
蛋白质合成的调控机制蛋白质合成是细胞中最基本的生物学过程之一，它是组成细胞结构和功能的重要环节。
蛋白质的合成是由基因信息转录为mRNA，再经过翻译作用转化为肽链，最终形成功能完整的蛋白质。
蛋白质合成的调控机制涉及到多个层面的调控，包括基因转录的调控、mRNA的稳定性调控以及翻译的调控等。
下面将详细介绍几种蛋白质合成调控的机制。
一、基因转录的调控基因转录是蛋白质合成的第一步，它决定了细胞中需要合成的蛋白质种类和数量。
基因转录的调控主要通过转录因子与DNA结合，控制基因的启动或抑制。
其中，转录因子包括激活转录因子和抑制转录因子，它们的结合位点通常位于基因的启动子区域。
激活转录因子能够与RNA聚合酶Ⅱ结合形成转录启动复合体，从而促进基因转录的启动。
抑制转录因子则会与RNA聚合酶Ⅱ竞争结合位点，阻碍其结合并抑制基因转录。
此外，某些调控蛋白还可以通过组蛋白修饰来改变染色质的结构，从而对基因的转录进行调控。
二、mRNA的稳定性调控mRNA的稳定性是调控蛋白质合成的重要环节，它决定了细胞中mRNA的寿命和表达水平。
mRNA的稳定性受到许多因素的影响，如转录后修饰、RNA结构和RNA结合蛋白等。
一些RNA结合蛋白可以与mRNA结合，保护其免受降解酶的降解，从而增加mRNA的稳定性。
此外，RNA的二级结构也会影响mRNA的稳定性，某些RNA序列能够形成稳定的二级结构，保护mRNA免受降解。
另外，转录后修饰也可以影响mRNA的稳定性，如甲基化和磷酸化等修饰反应参与了mRNA的分解过程。
三、翻译的调控翻译是蛋白质合成的最后步骤，它将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质。
翻译的调控主要通过调节翻译复合体的组装和翻译起始的选择等。
在翻译的启动过程中，翻译起始因子能够选择性地结合到mRNA的起始密码子上，启动翻译复合体的组装。
而在翻译的延伸过程中，一些调控因子会影响核糖体的结构或运动，从而调节翻译速率。
此外，还有一些调控因子可以与核糖体上的部分蛋白结合，阻止翻译复合体的组装，从而抑制蛋白质合成。
蛋白质合成的机制及其调控
蛋白质合成的机制及其调控蛋白质合成是细胞内最为重要的生物化学过程之一，对于维持生命活动和发挥细胞功能起着至关重要的作用。
蛋白质是生物体的重要组成部分，不仅构成了细胞结构，还参与了各种代谢过程和信号传导。
本文将详细介绍蛋白质合成的机制及其调控。
一、蛋白质合成的机制蛋白质合成的主要步骤包括转录和翻译两个过程。
具体而言，蛋白质合成的机制由DNA的转录生成mRNA，然后mRNA被翻译成蛋白质。
1. 转录转录是指DNA的信息被转录成mRNA的过程。
在细胞核中，DNA 的一部分被RNA聚合酶酶链反应，生成与DNA序列互补的mRNA。
这个过程有三个关键步骤：启动、延伸和终止。
在转录的启动阶段，RNA聚合酶会识别并结合到DNA的启动子区域上。
然后，RNA聚合酶将DNA的双链解开，形成一个转录泡，使得其中一个DNA链作为模板进行转录。
接下来是延伸阶段，RNA聚合酶沿着DNA链进行移动，合成mRNA的互补链。
这个过程中，mRNA的核苷酸与DNA的核苷酸相互匹配。
核苷酸的排列顺序决定了蛋白质的氨基酸序列。
最后，转录到达终止阶段，RNA聚合酶遇到终止子区域，解离出来并与转录产物一同释放。
2. 翻译翻译是指mRNA上的信息被转化成蛋白质的过程。
在细胞质中，mRNA与核糖体结合，随着核糖体的移动，合成蛋白质。
这个过程涉及到三个主要的RNA分子：mRNA、tRNA和rRNA。
在翻译的起始阶段，核糖体结合到mRNA的起始密码子上，同时tRNA上的氨基酸与起始密码子进行互补配对。
然后，核糖体将第二个tRNA带入位点，并通过两个tRNA之间的肽键形成一个新的肽链。
在翻译的延伸阶段，核糖体沿着mRNA移动，每次带入一个新的tRNA，使得肽链不断延伸，直到遇到终止密码子。
此时，蛋白质合成结束，mRNA与核糖体分离，成为功能完整的蛋白质。
二、蛋白质合成的调控机制蛋白质的合成过程受到多种调控机制的控制，使得合成过程能够根据细胞的需要进行调整。
蛋白质合成和质量控制的分子机制和功能
蛋白质合成和质量控制的分子机制和功能蛋白质是构建生命的基本单元之一。
为了支持生命体的正常运作，细胞需要不断合成各种蛋白质，并将它们正确地定位和折叠。
这个过程需要非常复杂的分子机制和精确的质量控制。
本文将介绍蛋白质合成和质量控制的分子机制和功能。
一、蛋白质合成1.转录和翻译蛋白质的合成过程可以分为两个阶段：转录和翻译。
在细胞核内，DNA被复制成mRNA，mRNA再被送到细胞质中，由核糖体将其翻译成蛋白质。
2.合成起始蛋白质合成的起始需要一个起始复合物，包括mRNA、核糖体和甲基伪尿嘧啶酸（tRNA）。
当起始复合物与mRNA结合时，会从mRNA的5'端开始翻译，依次扩展到整个蛋白质序列。
3.转移RNA转移RNA（tRNA）是在蛋白质合成中至关重要的物质。
每个tRNA携带一个特定的氨基酸，并以一种特殊的三维构象将其输送到核糖体上，以便进行下一个氨基酸的合成。
4.翻译终止蛋白质合成在最后一个氨基酸添加完毕后终止。
此时核糖体会在mRNA上'终止密码子'处停止运动并释放出作为蛋白质的成品。
二、质量控制1.分子伴侣分子伴侣是细胞中重要的质量控制机制之一。
它们在蛋白质折叠和评估中起着关键作用。
在蛋白质的折叠过程中，分子伴侣可以辅助新生的蛋白质，防止它们形成不必要的聚合物。
如果蛋白质含有某些错误，它们也可能被分子伴侣标记并与降解酶一起被降解。
2.泛素化泛素是蛋白质质量控制的另一个关键机制。
泛素是一种小的蛋白质，可以被加到其它蛋白质的特定氨基酸上，被发现有误差的蛋白质随后会被降解酶降解。
这个过程通常被称为泛素-蛋白酶系统。
3.自噬自噬是细胞内另一个重要的质量控制机制。
在这个过程中，细胞会包裹一些错误或不需要的蛋白质，形成“自体溶酶体”。
这些自体溶酶体可以将蛋白质降解成氨基酸，并在细胞内再次使用。
三、结论蛋白质合成和质量控制都是细胞生命活动中非常重要的过程。
蛋白质的合成涉及复杂的分子机制和精确的转录和翻译过程。
细胞内蛋白质合成和分解
细胞内蛋白质合成和分解是生物学领域的重要研究课题，也是细胞生命活动的核心过程之一。
在细胞内，蛋白质分解有利于废旧蛋白的清除，以维持正常的细胞基础代谢水平。
而蛋白质合成则能够为细胞提供新的蛋白质分子，以维持细胞自身的生存和生长发育。
在本文中，我将从的基本机制、调控途径以及互相作用等方面进行详细探讨。
一、细胞内蛋白质合成机制细胞内蛋白质合成是一个复杂而又精妙的过程，需要多种生物大分子的协同作用。
在细胞内，蛋白质合成的起始物质是氨基酸，而此过程的终止物质为多肽链。
下面将对蛋白质合成的各个环节进行简单介绍。
1. 转录细胞内蛋白质合成的第一步是转录，转录作用是把DNA中的基因信息转换成RNA信息，即转录成RNA。
DNA上含有四类碱基(A、T、C、G)，而RNA分子上少了一种碱基T，而是由一种名为尿嘧啶(U)的碱基取代。
在转录的过程中，先由RNA聚合酶沿着DNA模板链扫描，之后它把相应碱基的RNA核苷酸依次加进去。
转录结束后，RNA分子便被释放出来。
2. 翻译接下来是翻译的环节。
即将转录后的RNA分子与供体氨基酸通过具有抗积爆功能的酶（tRNA）结合，并在多肽链的不断延伸过程中调整形态与结构，最终形成一个完整的蛋白质分子。
在翻译这一环节中，还要依靠伴侣蛋白质(Ribosomes)的协同作用。
伴侣蛋白质是一个由RNA和蛋白质组成的纽结体，其结构能够降低两段RNA分子之间的交联耦合力，从而达到使多肽链依次生长的效果。
同时，伴侣蛋白质还具有多种酶活性，可以进一步修饰多肽链的构象与结构。
3. 折叠在蛋白质合成过程中，折叠是不可或缺的环节。
折叠的过程包括蛋白质中氨基酸间化学键的形成、分子热运动导致的弯曲、聚合和离解等珠链结构的基本构建过程。
折叠好的蛋白质分子结构能够影响其化学性质、生物活性和对环境的响应等特性。
4. 成熟在蛋白质合成的最终阶段，则是成熟的过程。
这一过程是指蛋白质的功能须基于其空间配置与化学构象，而完成这一过程需要大量的分子伴侣协调。
蛋白质合成机制及其生物功能
蛋白质合成机制及其生物功能蛋白质是生命体中最重要的大分子类别之一，它参与了几乎所有生命活动的调控和执行。
蛋白质的合成是一个复杂而精确的过程，即蛋白质合成机制。
它包括转录、翻译和后转录修饰等步骤，最终使得基因中的信息转化为可执行的蛋白质。
本文将详细介绍蛋白质合成的机制，并探讨蛋白质在生物体中的重要生物功能。
蛋白质合成的机制主要包括两个过程：转录和翻译。
转录是指DNA分子中的一个基因被复制成RNA的过程。
在细胞核内，DNA的两条链中的一个链被读取，并与核苷酸配对形成RNA链。
这个过程由酶RNA聚合酶完成，它能识别并结合到DNA上的启动子区域，将RNA的四种核苷酸逐一加入合成RNA链的3'端。
转录的终止是由终止子区域引发的，导致RNA聚合酶停止复制，在此处释放已合成的RNA链。
合成的RNA被称为脱氧核糖核酸（mRNA），它携带了从DNA中复制的基因信息。
在转录的过程中，DNA的信息被转录成RNA，并通过RNA的翻译过程转化为蛋白质。
这个过程称为翻译，发生在细胞质内的一个细胞器，称为核糖体。
核糖体包括两个亚基（大亚基和小亚基），它们结合到mRNA上，以读取并解码mRNA中的信息。
翻译的开始是由启动子序列引发的，它指示核糖体与mRNA结合的起始点。
然后，在核糖体的帮助下，转运RNA（tRNA）将氨基酸逐一加入正在生成的蛋白质链中。
tRNA是一种小分子RNA，它携带着氨基酸并与对应的密码子序列结合。
在核糖体上，tRNA通过抗密码子序列与mRNA上的密码子序列互补配对，以确保正确的氨基酸被加入蛋白质链中。
这个过程一直持续到遇到终止密码子时停止。
终止密码子是指停止蛋白质合成的特殊密码子。
当核糖体遇到终止密码子时，它会释放合成的蛋白质链，并分离mRNA、核糖体和tRNA。
蛋白质合成的机制并不仅限于以上描述的转录和翻译过程，还包括后转录修饰的步骤。
这些修饰可以改变蛋白质的结构和功能，以适应生物体特定的需求。
蛋白质合成的生物学机制
蛋白质合成的生物学机制第一阶段：转录转录是通过DNA的信息转写成RNA的过程。
它涉及到DNA双链的解旋和碱基配对的过程。
在核糖体翻译过程中，只有编码蛋白质的基因区域（称为基因），被转录成对应的RNA分子。
转录起始于RNA聚合酶的结合到DNA的启动子区域上，随后RNA聚合酶开始向下移动，将DNA的信息转录成RNA多聚物，即转录本。
转录一般分为三个步骤：初始化、延伸和终止。
在延伸过程中，RNA链通过与DNA的碱基配对进行合成。
这种碱基配对选择性的依赖于RNA聚合酶的活性位点。
终止在RNA链复制到目标长度后，特定的终止序列触发，使RNA聚合酶停止转录。
第二阶段：转运转运是指RNA分子（mRNA）从细胞核转移到细胞质的过程。
核内转运尽管在RNA合成中非常重要，但仍然是一个充满挑战的过程。
首先，mRNA必须通过核孔复合体（NPC）通过核膜。
一旦通过核孔复合体，mRNA便处于细胞质环境中，并可以移动到合适的翻译位置。
第三阶段：翻译糖体翻译是一种将mRNA上的信息转化为蛋白质的过程。
它涉及到核糖体的结合、蛋白质合成的起始、延伸和终止等步骤。
翻译起始：翻译起始涉及到mRNA的5'端的启动子的识别，其中包括翻译起始序列和小亚基与大亚基的结合。
在起始过程中，特定的tRNA分子，即始态tRNA或met-tRNA，与启动子序列上的AUG密码子配对。
随后，大亚基与小亚基与tRNA一起结合，形成翻译起始复合体。
翻译延伸：翻译延伸是指将氨基酸添加到正在合成的蛋白质链中的过程。
它主要通过与亚基中的氨酰tRNA的配对来实现。
配对是通过结合在大亚基腔中的mRNA上的密码子和tRNA上的反密码子实现的。
tRNA定位于所谓的A位点，大亚基催化一个新的肽键形成，并且tRNA被转移到P位点。
然后，tRNA再次被转移到E位点，并与无意义终止密码子相匹配。
翻译终止：翻译终止是指蛋白质合成的结束。
当到达终止序列时，特定的终止tRNA进入终止位点，并催化蛋白质链的释放。
蛋白质合成的基本原理和机制
蛋白质合成的基本原理和机制蛋白质是构成细胞和组织的基本组成部分之一，它们在生物体内起着各种重要的功能。
蛋白质的合成是一个复杂而精确的过程，通过遵循特定的基本原理和机制实现。
1. 蛋白质合成的基本原理蛋白质合成遵循中心法则，即DNA转录为mRNA，然后mRNA被翻译成蛋白质。
这个过程包括三个主要的步骤：转录、转译和翻译。
1.1 转录在转录过程中，DNA的信息被转录成mRNA。
这一过程在细胞核内进行，由酶类物质RNA聚合酶（RNA polymerase）负责。
RNA聚合酶通过读取DNA上的编码区域，将信息转录成与DNA互补的mRNA 链。
1.2 转译转译是指mRNA的信息被翻译成蛋白质的过程。
mRNA进入细胞质后，与核糖体结合，导致蛋白质合成的启动。
转译过程中使用的加氨酸靠tRNA（转运RNA）分子携带进入核糖体，在核糖体的帮助下，逐个将氨酸连接起来，形成氨酸链。
tRNA和mRNA之间的配对确保正确的氨酸被添加到正在合成的蛋白质链中。
1.3 翻译翻译是指tRNA和mRNA之间的配对过程，其结果是将mRNA上的密码子转换为蛋白质中的特定氨酸。
每个三个密码子对应一个具体的氨酸，这种对应关系称为遗传密码。
翻译的过程依赖于核糖体和tRNA的配合，通过形成肽键将氨酸连接成肽链。
2. 蛋白质合成的机制蛋白质的合成是一个高度精确的过程，它涉及到许多机制的调控，确保蛋白质的正确合成和折叠。
2.1 脱氧核糖核酸的修饰与剪切在转录过程中，脱氧核糖核酸（pre-mRNA）需要经过剪切和修饰才能转化为成熟的mRNA。
这些修饰包括剪切掉多余的片段，还原剪切位点，添加5'帽子（5' cap）和3'聚合尾（poly-A tail）等。
这些修饰的目的是增加mRNA的稳定性和识别性，并保证它们能够被核糖体正确识别和翻译。
2.2 蛋白质的折叠和修饰在蛋白质合成过程中，新合成的蛋白质需要经过折叠和修饰才能达到功能性构象。
生物体内蛋白质合成与代谢的机制
生物体内蛋白质合成与代谢的机制蛋白质是构成生命体的基本成分之一，也是生命活动所必需的物质。
蛋白质的合成与代谢是生物体内一个复杂的过程，涉及多个基本分子和生物化学过程。
在本文中，我们将深入探讨生物体内蛋白质合成与代谢的机制，包括蛋白质的合成、降解和调节等方面的内容。
一、蛋白质的合成蛋白质的合成是指从基本单位氨基酸出发，通过配对、聚合和折叠等过程形成具有特定结构和功能的蛋白质分子。
这一过程中，涉及到一系列基础分子和生物化学反应。
1. 氨基酸的搭配和转录生物体内存在20种不同的氨基酸，这些氨基酸按一定的方式配对，形成不同的蛋白质。
在氨基酸配对的基础上，通过转录作用，使得氨基酸组成的信息被转录成RNA分子的信息，从而进入转化阶段。
2. 翻译阶段转录后的RNA分子将通过翻译作用，将氨基酸的信息转化为蛋白质结构和功能的信息。
这一过程中，在大分子的RNA启动序列和终止序列的作用下，特异性蛋白质因子依次结合，并依据mRNA信息，将特定氨基酸加入到不断增长的肽链中。
这样，氨基酸的配对被转化成了新蛋白质的肽链合成。
3. 折叠过程新生的蛋白质肽链并不能直接被认为是成熟的蛋白质，而需要一个折叠过程。
这一过程主要是指通过蛋白质分子本身的物理化学反应，将未合成的肽链进行调控和更改，形成蛋白质的特定结构和功能。
二、蛋白质的降解蛋白质的降解是指对已存在的蛋白质进行分解和代谢。
这个过程是由一个复杂的系统逐步进行的，主要涉及到泛素化、水解和分段等过程。
1.泛素化泛素化是指在分解蛋白质的过程中，根据相应的条件和因素来附着于需要降解的蛋白质外表面。
泛素化酶（E1, E2, E3体系）是启动这个反应的酶，将泛素附着到蛋白质表面。
2.水解附着泛素之后，蛋白质被分解成具有泛素的小片段。
这些小片段进一步通过泛素蛋白酶蛋白水解，释放出氨基酸。
这些氨基酸可以重新被利用，制造新的蛋白质或其他生物活动所需物质。
3.分段蛋白质分解还受到调控，通过regulatory particle相关的蛋白质复合体将泛素附着的蛋白质调控为受保护的状态。
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1 蛋白质合成的一般过程
蛋白质合成的一般过程可以 分为三个阶段：起始、延 伸、终止，分别由不同的起 始因子、延伸因子和终止 因子（释放因子）参与。其 合成过程如右图所示。
蛋白质合成的一般过程
(一) 翻译起始
（1）小亚基与mRNA结合
（2）起始氨酰tRNA进入P位点，它的反密码子与mRNA上的 起始密码子AUG碱基配对。
(三) 终止 由于终止密码子不能结合任何氨酰tRNA，于是肽链合成的终止 因子（又称释放因子）识别并结合到终止密码子上，接着肽转 移酶的酯化酶功能转变成水解功能，将肽链从P位点tRNA上水 解掉，核糖体释放掉mRNA并解体成大小亚基，翻译结束。
在翻译过程中除了核糖体大小亚基、 mRNA和氨酰 tRNA外，还需要GTP和许多蛋白辅助因子。这些辅 助因子有的起催化作用，有的起改变和稳定构象作用 (四) 翻译后加工 不论原核生物还是真核生物，翻译完成后，一些肽链 能直接折叠成最终的活性形式，不需要加工修饰，然 而经常的情况是新生肽链需要加工修饰（称为翻译后 加工或修饰）包括：（1）切除部分肽段（蛋白 酶）（2）在特定氨基酸残基的侧链上添加一些基 团（共价修饰）（3）插入辅因子，还有些单肽要聚
（3）大亚基与小亚基结合形成起始复合物。
(二) 延伸
方向：mRNA 5/
3/
新生肽： N/
C/
（1）就位：第二个氨酰tRNA通过密码子—反密码子的配对 作用进入核糖体的A位点（氨基位点）。
（2）转肽：在大亚基上肽酰转移酶作用下，A位点氨基酸的A氨基亲核攻击P位点氨基酸的羧基基团并形成肽键，结果两个 氨基酸均连到了A位点的t-RNA上，该过程称为转肽作用，此时， P位点上卸载的t-RNA从核糖体上离开。 （3）移位（translocation，也可称转位）：核糖体沿着mRNA 移动1个密码子位置，携带肽链的t-RNA转位到P位点，A位点 空出以便接纳下一个氨基酸。
2 肽键形成（转肽） 核糖体大亚基的肽酰转移酶活性催化A位点α-氨基亲核攻击P位 点的aa的羧基，在A位点形成一个新的肽键。P位点上卸载的 tRNA从核糖体上离开 3 移位 移位需要一个100kD的延伸因子eEF-2-GTP。eEF-2-GTP结合在 核糖体未知的位置上，GTP水解成释放的能量使核糖体沿 mRNA移动一个密码子的位置，然后eEF-2-GDP离开核糖体。 (三) 终止 真核细胞中有两个释放因子eRF-1和eRF-3（GTP结合蛋白）介 导终止。当GTP结合到eRF-3后它的GTPase活性就被激活， eRF-1和eRF-3-GTP形成一个复合物，当UAG，UGA，UAA进 入A位点时，该复合物就结合到A位点上，接着GTP水解促使释 放因子离开核糖体，mRNA被释放，核糖体解体成大小亚基， 新生肽在肽酰转移酶催化下被释放。
(四) 真核生物的翻译后加工 许多新生肽要经过一种或几种共价键修饰，这种修饰可以在正延 伸着的肽链中进行。一般情况下，翻译后修饰一是为了功能上的 需要，另一种情况是折叠成天然构象的需要。包括： 1 切除加工 典型的情况包括切除N-端甲硫氨酸、信号肽序列和切除部分肽段 将无活性的前体转变成活性形式。一些酶的前体（称为前体酶 proenzyme，或酶原zymegen）只有切除特定的肽段后才能从无活 性形式转变成活性形式。无活性的多肽前体称为前体蛋白 （proprotein） 2 糖基化 真核生物中糖基化修饰很普遍，但是糖基基团的功能还不是十分 清楚。通常情况下，分泌蛋白的寡糖链较复杂，而内质网膜蛋白 含有较高的甘露糖。
（1）真核起始甲硫氨酸不需甲酰化。（2）真核mRNA没有SD序列，但5'端帽子结构与其在核蛋白体就位相关。帽结合蛋 白（CBP）可与mRNA帽子结合，促进mRNA与小亚基结合。 (二) 延伸 与原核类似，也可分为aa-tRNA的入位、转肽、移位三步反应。 1 入位
50kD的延伸因子eEF-1α-GTP与aa-tRNA结合，引导aa-tRNA进
合的化学受体蛋白的谷氨酸残基。这种甲基转移酶和另外一种 甲基酯酶催化的甲基化/去甲基化过程在细菌趋化性的信号转导 中起重要作用。
4 磷酸化 近年来，已经发现由蛋白激酶和蛋白磷酸化酶催化的蛋白质磷 酸化/去磷酸化在原核生物中十分普遍。磷酸化/去磷酸化的意 义还不太清楚。目前只知在细菌趋化性和氮代谢调空中有瞬间 的磷酸化作用。
3 羟基化
在结缔组织的胶原蛋白和弹性蛋白中pro和lys是经过羟基化的。 此外，在乙酰胆碱酯酶（降解神经递质乙酰胆碱）和补体系统 （参与免疫反应的一系列血清蛋白）都发现有4-羟辅氨酸。位于 粗糙内质网（RER）上的三种氧化酶（脯氨酰-4-羟化酶，prolyl4-hydroxylase ， 脯 氨 酰 -3- 羟 化 酶 和 赖 氨 酰 羟 化 酶 ， lysylhydroxylase）负责特定脯氨酸和赖氨酸残基的羟化。脯氨酰4-羟化酶只羟化-Gly-x-pro-，脯氨酰-3-羟化酶羟化Gly-pro-4-Hyp （Hyp: hydroxyproline），赖氨酸羟化酶只作用于-Gly-X-lys-，胶 原蛋的脯氨酸残基和赖氨酸残基羟化需要Vc，饮食中Vc不足时 就易患坏血症（血管脆弱，伤口难愈），原因就是胶原纤维的结 构不力（weak collagen fiber structure）。 4 磷酸化 蛋白磷酸化参与代谢调控和信号转导以及蛋白与蛋白之间的相互 作用。例如，PDGF受体的酪氨酸残基经过自身磷酸化后才与细 胞质定位蛋白质结合。
(二) 延伸
肽链延伸分三步进行：（1）新的氨酰tRNA进入核糖体的A位 点；（2）肽键形成（转肽）；（3）核糖体移位（转位）。 这三步构成了肽链延伸的一个循环。
1 新氨酰tRNA入位 首先，在进入A位点之前，新氨酰tRNA必须与延伸因子EF— TU—GTP结合。延伸因子EF—TU是一个GTP结合蛋白，参与 氨酰RNA的就位。氨酰RNA就位后，EF—TU—GTP水解， EF—TU—GDP从核糖体上释放下来，在第二个延伸因子EF— Ts帮助下EF—Tu—GDP释放掉GDP并重新结合一分子GTP再 生成EF—Tu—GTP。 2 肽键形成（转肽）
结构。但多数情况下是新生肽要经过一系列的加工修饰，才具
有功能。有关翻译后加工修饰的许多信息都来自真核生物中的 研究，但是原核细胞中的多肽也要经过几种类型的共价修饰。
1 切除加工 包括去掉N端的甲酰甲硫氨酸和信号肽序列。信号肽（Signal peptide），也叫引导肽（leader peptide），是决定多肽最终去向 的一段序列，通常较短，典型情况下位于N端。在细菌中的一个 例子就是多肽要插入细胞质膜必须借助信号肽序列。
(五) 原核生物的翻译调控 蛋白质的合成是一个非常耗能的过程。每形成一个肽键要消耗4 个高能磷酸键（tRNA装载2个，aa-tRNA入位1个，移位1个）。 在大肠杆菌中，用于合成的能量90%都给了蛋白质合成。因此， 其合成必然要受到严格的调控。源自3 真核生物的蛋白质合成过程
蛋白质合成的研究最早是在哺乳动物细胞内进行的（入氨酰 tRNA合成酶和tRNA的发现），但到60年代后注意力却集中到 了细菌。原因很简单，细菌细胞易于培养，细菌基因的表达 较简单也易于操作。进入70年代后，真核细胞的蛋白质合成 又变成了研究的热点。 真核细胞的蛋白质翻译需要大量的蛋白因子，翻译后加工和 定向输送比原核复杂得多。其过程如下：
合成多亚基蛋白。
2 原核生物蛋白质合成过程
原核生物（大肠杆菌）每秒钟可翻译20个氨基酸，比真核生 物快得多，而真核生物每分钟才大约50个氨基酸。 (一) 翻译起始 翻译是从形成起始复合物开始的，在原核生物中该过程需要 三个起始因子参与：IF1，IF2，和IF3 （1）IF3首先结合在30S亚基上，防止它过早地与50S亚基结合。 （2）mRNA结合到30S亚基上。
原核mRNA上在距起始密码子上游约10bp处有一段很短的 （约10bp）富含嘌呤的区域称为SD序列，它能与30S亚基 上的16S rRNA 3端的一段互补序列（不妨称反SD序列）配 对结合，mRNA正是通过其SD序列与16S
rRNA的配对结合而使它处于核糖体上的恰当的位置，并使起始
密码子AUG处于P位点。SD序列与16S rRNA的配对还为识别起始
蛋白质合成机制
作者：李娜 学号：21118016
L/O/G/O
内容
1
蛋白质合成的一般过程
2 原核生物蛋白质合成的过程
3 真核生物蛋白质合成的过程
4 蛋白质合成机制的研究前景
蛋白质合成的机理
真核生物和原核生物在蛋白质合成 方面有许多共同之处，因此，我们 先学习蛋白质合成的一般过程，然 后分别看一下原核和真核蛋白质合
2 糖基化 尽管在原核生物中，绝大多数的复合糖是糖酯，但是，也有少 量的糖蛋白的报道，例如Halobacterium细胞表面的糖蛋白，有 关原核生物糖基化的机制及其功能都还不知道。
3 甲基化 甲基转移酶利用硫酰苷甲硫氨酸对特定蛋白进行甲基化修饰。
在大肠杆菌和有关细菌中发现的一种甲基转移酶能甲基化膜结
肽键是在肽酰转移酶催化下形成的，现在认为肽酰转移酶活 性存在于50S亚基23S rRNA上。驱动肽键形成的能量由P位点 上的氨基酸与它的tRNA的高能肽酰酯键提供。新肽键形成后 P位点卸载的tRNA就离开核糖体
3 核糖体移位。 移位需要另一个GTP结合蛋白EF—G（延伸因子Ｇ，又叫移位 酶）的参与。现在认为，GTP水解成GDP时释放出的能量促 使核糖体构象发生变化，驱动肽酰tRNA从Ａ位点移动到Ｐ位 点。空下的Ａ位点等待接纳下一个氨酰tRNA 。 (三) 终止 当终止密码子（UAA, UAG,UGA）进入Ａ位点时肽链合成就 进入终止期。原核生物有三个释放因子（RF-1, RF-2, RF-3） 参与终止。
RF1识别UAA和UAG，RF2识别UAA与UGA,RF3作用尚不清 楚，可能促进RF1与RF2结合。这种识别过程需要GTP并改变 了核糖体的构象，肽酰转移酶的功能发生瞬时变化，转变成 酯酶功能，将连接肽链与P位点tRNA的肽酰酯键水解开，肽 链从核糖体上释放，mRNA与tRNA解离，核糖体解体。