生物化学第三章蛋白质化学名词解释
生物化学总结 蛋白质
蛋白质一、概述1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2.元素组成：CONH。
基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。
一些蛋白质含有非氨基酸成分.3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。
“溶于膜”)。
4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？二、氨基酸1.α－氨基酸结构：2.分类：必需/半必需/非必需~~根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~根据R基团的极性和带电性质：a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trpb.极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；带正电：His、Lys、Arg；带负电：Asp、Glu*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。
*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。
*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。
*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。
氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。
氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。
王镜岩生化真题名词解释整理汇总
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年）[2013年]1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。
（也称多聚蛋白质）。
如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。
附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。
如：溶菌酶和肌红蛋白 [第三章蛋白质 ]（上159）2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。
（通常来表示酶的催化效率）附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数 ] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）[第四章酶]3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。
[第一章糖类 ]（上8；2013、2008）4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。
[第二章脂类和生物膜 ]（上95）5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。
[第六章维生素、激素和抗生素]6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些一样的酶和产物，但代途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。
[第八章糖代]（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”一样。
）（ 2013、2012）资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。
王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年）【2013年】1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。
（也称多聚蛋白质）。
如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。
附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。
如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159）2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。
（通常来表示酶的催化效率）附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。
【第一章糖类】（上8；2013、2008）4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。
【第二章脂类和生物膜】（上95）5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。
【第六章维生素、激素和抗生素】6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。
【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。
）（2013、2012）资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。
乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。
生物化学名词解释集锦
14．离子键(ionic bond)
15．超二级结构(super-secondary structure)
16．疏水键(hydrophobic bond)
17．范德华力( van der Waals force)
18．盐析(salting out)
4．衰减子（Attenuator）
5．阻遏物（Repressor）
6．辅阻遏物（Corepressor）
7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）
8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）
9．共价修饰（Covalent modification）
6．能荷（energy charg
第五章糖代谢
1．糖异生(glycogenolysis)
2．Q酶(Q-enzyme)
3．乳酸循环(lactate cycle)
4．发酵(fermentation)
5．变构调节(allosteric regulation)
6．糖酵解途径(glycolytic pathway)
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)
生物化学-蛋白质
For Example
pI
• Glycine
的
计
• Glutamate
算:
• Histidine
pI = (pK1+pK2)/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链
多肽链
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
生物化学名词解释
第一章：蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是-肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构:是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
生物活性肽：生物体内具有调节及保护作用的小分子肽。
模体：模体是具有特殊功能的超二级结构。
分子伴侣：分子伴侣是一类帮助新生多肽连正确折叠的蛋白质，参与蛋白质空间构想的正确形成。
蛋白质的变构效应：蛋白质变构效应指在某些代谢物或调节因子与蛋白质结合，其结构发生适应性改变的现象。
生物化学_03(2) 蛋白质化学
度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
酰胺平面
非键合原子 接触半径
α-碳原子
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
Φ=00，ψ=00
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
完全伸展的多肽主链构象
可允许的φ和ψ值：Ramachandran构象图
右手α-螺旋、平行β-折叠、反平行β折叠、以及胶原三螺旋位于允许区内。
根据细胞色素 C的 顺序种属差异建立 起来的进化树
不 同 生 物 来 源 的 细 胞 色 素
1 6 10 14 17 18 27 29 30 32 34 38 41 45 48 51 52 59 67 68 70
Gly Gly Phe Cys Cys His Lys Gly Pro Leu Gly Arg Gly Gly Tyr Ala Asn Trp Tyr Leu 70 Asn Pro Lys Lys Tyr Ile Pro Gly Thr Lys Met
三级结构： 由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对 分子量16700，含153个氨基酸残基。分子中 多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结 实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外 表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部。
辅基血红素：
由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡 咯环组成，
• 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋 白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血 红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。 结合氧只发生暂时电子重排。
Mb和Hb的氧合曲线比较
Myoglobin
Hemoglobin
第六节
一、
蛋白质的重要性质
两性解离性质及等电点
二、
三、
蛋白质胶体性质
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
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第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体重要的抗氧化剂。
18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。
蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。
19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。
20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。
21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。
蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。
22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域。
23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。
24、蛋白质的四级结构：多亚蛋白质的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为蛋白质的四级结构。
25、同源蛋白质：如果蛋白质的编码基因源自同一祖先基因，则称这些蛋白质属于同一个蛋白质家族，是同源蛋白质。
26、分子病：由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病。
27、变构蛋白：具有下些列特征的蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，即从一种构象转变成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合。
28、变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子。
29、蛋白质的变构效应：变构剂的结合或解离导致变构蛋白变构的现象。
30、协同效应：可以结合多分子同种变构剂的变构蛋白，先结合的变构剂使变构蛋白变构，从而影响后结合变构剂的结合。
31、蛋白质构象病：是指构象异常的蛋白质聚集成淀粉样纤维沉淀而导致的疾病。
32、双缩脲反应：两分子尿素脱氨缩合生成双缩脲，在碱性条件下双缩脲与Ca2+螯合呈紫红色，称为双缩脲反应。
33、蛋白质的等电点：蛋白质是两性电解质，其解离状态受溶液PH值影响。
在某一ＰＨ值条件下，蛋白质的净电荷为零，该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。
34、蛋白质变性：是指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。
变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
35、蛋白质凝固：蛋白质变性后进一步形成较坚固的凝块。
36、蛋白质复性：有些蛋白质的变性是可逆的。
当变性程度较轻时，如果除去变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质复性。
37、蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象。
38、盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质析出。
39、离心技术：是将含有微小颗粒的悬浮液置于离心机转头中，利用转头高速旋转所产生的强大离心力，将悬浮颗粒按密度差异或质量差异分离，是生命科学研究的常规技术，常用于分析蛋白质及其他生物大分子、细胞器。
40、电泳：原为胶体特性之一，是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动，带负电荷的向正极移动，质量小带电荷多的移动快，质量大带电荷少的移动慢；现指以此为基础建立的一类技术，常用于蛋白质等大分子研究。
41、层析技术：是以物质在两相（固定相和流动相）之间分配的差异为基础建立的一类技术。
42、透析：是指利用半透膜将蛋白质与小分子分离。
半透膜不允许胶体透过，因此将含有小分子的蛋白质溶液装入半透膜制成的透析袋，浸入水或低离子强度缓冲溶液中，小分子就会从透析袋透出，与蛋白质分离。
43、透析疗法：是指使某些体液成分透过半透膜排出体外的疗法，例如血液透析和腹膜透析。
第四章核算化学44、核酸：是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核酸和脱氧核糖核酸。
45、ＤＮＡ：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核酸按一定序列以３＇，５＇－磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体。
46、RNA：核糖核酸，一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定序列以３＇，５＇－磷酸二酯键连接形成。
47、稀有碱基：除了常规碱基之外，核算还含有少量常规碱基的衍生物，称为稀有碱基。
48、核苷酸：核苷的3’或5’-磷酸酯，是核酸的结构单位和水解产物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。
49、ATP：5’-三磷酸腺苷，是生物体最重要的高能化合物。
50、３＇，５＇－磷酸二酯键：在核酸分子中，一个核苷酸的3’-羟基与相邻核苷酸的5’-羟基通过磷酸基结合，形成３＇，５＇－磷酸二酯键。
51、Watson-crick碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式，即A以两个氢键与T或U配对，G以三个氢键与C配对。
52、B-ＤＮＡ：是９２％相对湿度下获得的DNA纤维的二级结构。
53、DNA的超螺旋结构：DNA在双螺旋结构基础上进一步扭转缠绕形成的一种结构。
54、核小体：真核生物染色体的基本结构单位，由蛋白质和180~200bpDNA构成，在结构上可以分为染色质小体和连接ＤＮＡ两部分。
55、核糖体：由ｒＲＮＡ与蛋白质构成的一种蛋白颗粒，使蛋白质的合成机器。
56、核酶：由活细胞合成的、起催化作用的一类ＲＮＡ。
57、核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸变性。
58、ＤＮＡ复性：除去变性因素，同一来源变性核算重新形成原来的双链结构。
59、核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构。
60、增色效应：变形导致核算紫外线吸收值增大的现象。
61、解链温度：使双链核酸解链度达到５０％所需要的温度。
62、减色效应：复性导致变性核酸紫外线吸收值减小的现象。
63、质粒：游离于细菌（及个别真核生物）染色体ＤＮＡ之外、能自主复制的遗传物质，多数是一种闭环DNA，大小为1~300kb.第五章酶64、新代：生命为维持生长和繁殖而进行的全部物理过程和化学过程，表现为生物体与环境进行的物质与能量交换。
65、代物：代过程小号的反应物、生成的中间产物及终产物的统称。
66、生物催化剂：在生物体起催化作用的生物大分子。
67、酶：由活细胞合成、起催化作用的蛋白质。
68、酶促反应：由酶催化进行的化学反应。
69、酶的底物：酶促反应的反应物。
70、酶的必需基团：酶的分子结构中与酶活性密切相关、不可或缺的一些基团。
71、酶的活性中心：又称活性部位，酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。
72、酶的结合基团：酶的活性中心的两类必需基团之一，其作用是与底物结合，形成酶-底物复合物。
73、酶的催化基团：酶的活性中心的两类必需基团之一，其作用是改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化成产物。
74、酶的辅助因子：是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通常是金属离子），它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶。
75、辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去。
76、酶的辅基：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。
77、多酶复合体：有几种不同功能的酶构成，有两种或两种以上的活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应。
78、同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。
79、酶的特异性：与一般催化剂相比，酶所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性。
80、酶的绝对特异性：具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应。
81、酶的相对特异性：具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。
82、酶的立体特异性：具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或催化的反应只生成特定构型的立体异构体。
83、活化能：在一个化学反应体系中，活化分子最低能量水平高于反应体系中全部反应物分子的平均能量水平，两个能量水平的差值称为活化能。
84、酶催反应动力学：简称酶动力学，是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。
85、米式方程：一个反应速度与底物浓度关系的数学方程式。
86、Km:米氏常数，符合米氏动力学的酶的一个特征常数，其数值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。