酶学
生物的酶与酶学
生物的酶与酶学酶学是研究生物酶的特性、功能、结构和作用机理的科学领域。
生物酶是由生物体内产生的一类特殊蛋白质，在生物体的代谢过程中发挥着至关重要的催化作用。
本文将围绕生物的酶与酶学展开论述，介绍酶的定义、分类、特性和功能以及酶与生物体代谢、生物工程等领域的关系。
一、酶的定义与分类酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，能够加速生物化学反应的进程，而不会被反应本身破坏或消耗。
酶通常以“-酶”结尾，例如氧化酶、脱氢酶等。
根据其催化反应类型，酶可以分为氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等多个类别。
每种酶在生物体内具有特定的催化作用，发挥重要的功能。
二、酶的特性与功能1. 酶的特性酶具有高度的专一性，只对特定的底物反应并催化特定的化学变化。
酶的反应速率通常非常快，远远高于非酶催化反应。
酶的催化过程遵循酶底物复合物理论，即酶与底物结合形成酶底物复合物，通过降低活化能来促使反应发生。
酶在催化过程中不发生永久性变化，可循环使用。
2. 酶的功能酶在生物体内发挥着多种重要功能。
首先，酶参与代谢过程，例如消化酶在消化系统中分解食物，产生营养物质；另外，酶也参与合成反应，例如合成酶在细胞合成过程中合成生物大分子；还有一些酶参与分解反应，例如氧化酶在能量代谢过程中分解底物。
酶还参与信号传导、基因调控等生物过程，具有调节和控制生物体内化学反应的功能。
三、酶与生物体代谢的关系生物体代谢是指生物体内各种化学反应的总和，包括有氧呼吸、光合作用、蛋白质合成等过程。
在这些代谢过程中，酶起到了至关重要的催化作用。
例如，在有氧呼吸过程中，酶如脱氢酶、氧化酶参与底物的氧化反应，产生能量；在光合作用过程中，酶如光合酶参与光能的吸收和转化。
因此，可见酶是驱动生物体代谢的关键催化剂。
四、酶与生物工程的关系生物工程是通过利用生物体内具有的酶的特性和功能来实现对化学、医学、农业等领域的应用。
生物工程可以通过酶的工程改造来设计和合成生物药物、工业酶和生物燃料等产品。
酶学知识与临床应用
酶学知识与临床应用酶学是生物化学领域中研究酶的一门学科，酶是生物体内一类特殊的蛋白质，具有生物催化作用。
在生物体内，酶参与了各种生化反应，调控了生物体的代谢过程。
酶学知识的深入研究不仅可以揭示生物体内复杂代谢网络的运作机制，还可以为临床医学提供重要的参考依据。
一、酶的分类根据催化反应的类型，酶可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、连接酶等多种类型。
其中氧化还原酶如氧化酶、还原酶等在细胞呼吸等代谢过程中扮演重要角色；转移酶如氨基转移酶、甲基转移酶等在氨基酸代谢、脂肪酸合成等过程中发挥作用；水解酶如脂解酶、葡萄糖醛酸乳糖酶等参与了碳水化合物、脂肪、核酸等物质的降解代谢。
二、酶在临床中的应用1. 临床诊断：酶学知识在临床诊断中有广泛应用。
比如肝脏疾病中的肝酶检测，心肌梗死中的肌酸磷酸激酶检测等，都是利用不同酶的活性变化来帮助医生确定疾病诊断。
2. 药物开发：药物研发过程中，酶学知识也起着举足轻重的作用。
很多药物都是通过调控特定酶的活性来达到治疗作用。
比如抗病毒药物通过抑制病毒酶的活性来抑制病毒复制。
3. 生物技术：酶在生物技术领域也有重要应用，如聚合酶链反应（PCR）是利用DNA聚合酶来扩增DNA序列的技术，已经成为分子生物学中不可或缺的工具。
三、酶学知识在临床中的挑战与展望随着酶学知识的不断深入研究，也不可避免地面临着一些挑战。
比如在药物研发中，酶抗性、酶变异等问题常常会成为难题。
而在临床诊断中，不同疾病状态下酶活性的变化也可能会影响诊断结果的准确性。
然而，随着科技的不断发展，人们对酶学知识的理解也将更加深化，未来有望通过基因编辑、蛋白工程等技术手段，进一步拓展酶学在临床中的应用领域，为医学诊疗带来更多的机遇与可能。
总之，酶学知识作为生物化学中的重要分支，对于生命科学和医学领域都具有重要的意义。
通过深入研究酶的结构、功能、调控机制等方面，可以更好地揭示生物体内代谢过程的奥秘，为临床医学的发展提供更多的启示和帮助。
生物化学中的酶学研究
生物化学中的酶学研究生物化学是研究生物大分子结构、功能及其代谢过程等方面的学科。
其中，酶学研究是一项重要的内容。
酶是生物体内能够催化化学反应的蛋白质分子，它们在生物体内起着至关重要的作用。
本文将从酶的定义、分类、催化机理及应用等角度对酶学研究进行探讨。
一、酶的定义和分类酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够降低反应的活化能，使反应速率加快。
酶的反应催化具有高效性、特异性和调控性等特征。
酶分为简单酶和复合酶两大类。
简单酶是由单一蛋白质分子构成的酶，能够催化一个特定的反应。
复合酶由多个亚单位组成，不同亚单位分别承担不同的作用，可以协同作用完成一个复杂的催化过程。
此外，酶还可以按照催化类型进行分类，主要分为氧化还原酶、转移酶、加水酶和异构酶等类别。
二、酶的催化机理酶的催化机理可分为两类：酶促反应和酶辅助反应。
酶促反应是指酶催化反应时，酶能够与受体分子结合，使其转换为高能状态，然后促使产生产物。
在这个过程中，酶与受体分子之间形成的反应中间体是整个反应机理的关键。
酶辅助反应是指酶通过调节反应中的非酶催化步骤，促进反应产生。
这种机制是通过酶能够改变反应催化过程中的化学平衡和速率来实现的。
三、酶在生物体内的应用酶在生物体内的作用非常广泛。
其中，消化系统中的酶主要用于分解食物中的大分子物质，使其变成小分子物质，方便吸收和利用。
此外，酶在生物体内还承担着代谢调节、信号转导、免疫防御等多种生理活动。
因此，酶的研究对于生命科学领域的进展具有重要意义。
除了在生物体内的应用外，酶在其他领域中也有广泛的应用。
例如，酶在制药、食品工业、生物能源等方面均有广泛的应用。
在制药领域中，酶被用来合成新型化合物、制备药物、研制新型药物等等；在食品工业中，酶可以用来改善食品的味道、色泽、质地和保质期；在生物能源领域中，酶可以被用来提高生物燃料产量和效率等。
四、酶学研究的发展前景随着生物学、生物技术、化学和信息学等学科的发展，酶学研究领域正在经历着一次变革。
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
酶学的理论和应用
酶学的理论和应用酶是一种高效的生物催化剂，可以帮助细胞进行各种化学反应，加快代谢过程。
酶学是研究酶及其反应机理、酶的生物合成以及酶的应用等方面的一门综合性学科。
本篇文章将探讨酶学的理论基础和应用实践，以及未来可能的发展方向。
一、酶学的理论基础1. 酶的结构与功能酶是一种具有高度空间结构的蛋白质分子，通常由几十个氨基酸残基构成，平均分子量约为5-10万。
酶分子内部的氨基酸残基排列形成了一个具有特定结构和功能的酶活性中心，与反应底物结合后形成底物-酶复合物，从而加速反应速率。
一般而言，酶与底物的相互作用可以形成氢键、离子键、疏水相互作用等多种力。
2. 酶促反应的能量学在酶促反应中，酶可以通过降低反应的活化能来加速反应速率，使反应可以在细胞内或细胞外环境下进行。
这种能量学上的加速效应在化学反应中是不可实现的。
实际上，酶在催化反应时不消耗自身，因此可以在反应结束后重新催化其他反应，具有高度的效率和特异性。
3. 酶反应的动力学在酶催化的反应中，酶和底物的反应速率通常遵循迈克尔-门特恩（Michaelis-Menten）动力学的规律。
此时，酶浓度为恒定不变，反应速率在决定过程中的底物浓度的变化下呈现非线性关系。
另一方面，酶的反应速度还受到温度、pH值、离子强度等环境因素的影响。
二、酶学的应用实践1. 酶在食品、医药和化工等领域的应用随着生命科学和工程学的发展，酶在各种应用领域得到了广泛的应用。
例如，在食品加工中，酶可以用于糖化、脱酰机、完善和调味等方面。
在医药领域，酶可以用于制备药物、治疗癌症、制备葡萄糖和抗分泌性胃酸等方面。
在化工领域，酶则可以用于制备生物可降解聚合物、合成新的脂肪酸等方面。
2. 酶在生物燃料生产中的应用随着全球能源危机的加剧，生物燃料已成为人们研究生物质利用和能源分布的重要方向。
酶可以用于生物燃料生产中的各个环节。
例如，淀粉酶和葡萄糖异构酶可以转化淀粉或葡萄糖为生物燃料；纤维素酶和木质纤维素酶则可以加速生物质转化为可燃气体和物质。
酶学研究及其应用
酶学研究及其应用酶学是研究酶的结构、功能、特性、调控等方面的学科，是生物化学的重要分支。
酶是一种生物催化剂，能够在较温和的条件下促进生物反应的进行。
酶通过受体-配体结合、亚基交替构象、可逆调控等方式发挥催化作用，对维持生物体内的代谢活动和生命过程有着至关重要的作用。
因此，酶学研究不仅是学术研究的热点之一，还在工业、医药、环保等领域发挥着重要的应用价值。
1. 酶学研究的进展自酶学诞生以来，随着生物化学、分子生物学、结构生物学等学科的迅速发展，人们对酶的认知也越来越深入。
通过分离、纯化、结晶和晶体学研究，人们逐渐揭示了各种酶的结构和功能；通过同位素示踪、酶动力学和差示电泳等技术，人们研究了酶的代谢途径和调控机制；通过基因工程、蛋白质工程和晶体结构分析等手段，人们不断改良和探索新型酶的应用。
2. 酶学在工业中的应用酶具有催化效率高、特异性强、反应条件温和、无毒、易于分离和回收等优点，在工业中应用广泛。
例如，葡萄糖异构酶和木糖酶可以将廉价的低级糖转化为高价值的六碳糖，可用于生产大豆异麦芽糖、果汁糖和饲料添加剂；纤维素酶、木质素酶、淀粉酶等可用于造纸、酿酒、饲料、食品工业；氨基酸酶、生物酶、蛋白酶等可用于制备药物、化妆品和清洗剂等领域。
3. 酶学在医药中的应用酶在医药领域也有着广泛的应用。
例如，胰岛素、蛋白酶和磷酸酯酶等均是人体内的重要酶，可用于治疗糖尿病、消化道疾病和神经系统疾病；具有降低胆固醇的作用的HMG-CoA还原酶抑制剂等也是常用药物；腺苷酰转移酶和去甲酰酶等则可用于检测肝脏、肾脏和胰腺的功能和疾病。
4. 酶学在环保中的应用酶学在环保领域也具有一定的应用价值。
例如，脱氮酶和脱磷酶等可用于处理生物污水、工业废水和农业废水，减少氮、磷等污染物的排放；微生物酶在生物降解和废弃物处理中也有着独特的作用，如生物柴油的制备、生物垃圾的处理等。
总之，酶学是一门重要的学科，其研究成果和应用价值在各个领域都有所体现。
酶学
酶学复习资料，大家参考好好复习重点内容一1、定义：酶学，食品酶学，酶工程，邻近效应，定向效应，亲核催化，亲电催化，酶的专一性，绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性，单纯酶，结合酶，酶的活性中心，同工酶2、酶的一般特征3、酶作为生物催化剂的特点4、与酶的高效率催化有关的因素5、酶专一性学说6、活性中心的共同点7、酶制剂在食品工业中的应用具有显著的优越性8、控制酶活力的方法定义1酶学：是研究酶在细胞内生物合成机理、酶的发酵生产及调节控制、酶分离提纯、酶的作用特性和反应动力学、酶的催化作用机制、酶的固定化技术、酶的分子修饰、酶分子的蛋白质工程改性和酶的应用等内容。
2食品酶学：是以普通酶学为基础，重点研究酶在食品工业领域中的基础应用、酶源开发、酶固定化技术、酶的分子修饰及酶在食品加工及保藏中的应用等内容。
3酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学,亦即将酶或者细胞、细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能，借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会的一门科学。
酶工程分为：化学酶工程与生物酶工程。
4邻近效应：指底物的反应基团和酶活性部位的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部位上的两种底物分子之间的互相靠近。
5定向效应：指互相靠近的底物分子之间、底物分子与酶活性部位的催化基团之间形成正确的立体排列方向。
6亲核催化：酶活性中心的亲核催化基团提供一对电子，与底物分子中缺少电子、具有部分正电性的原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间物。
7亲电子催化：酶活性中心的亲电子催化基团，与底物分子的亲核原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间物。
8酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型的酶反应。
9绝对专一性：指一种酶只能催化一种物质进行反应，这种高度的专一性称绝对专一性。
10相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的物质进行某种相同类型的反应，这种专一性称相对专一性。
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
1.4.4 第四章酶第四章酶学习目标知识目标（1）阐述酶的概念和酶的组成。
（2）概括酶的结构与功能及影响酶促反应速度的因素。
（3）描述酶与医学的关系。
能力目标（1）会运用影响酶促反应速度的因素来解释一些医疗现象。
（2）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的应用。
生物体体内的物质代谢是生命活动的基本特征之一，也是一切生命活动的基础。
物质代谢所包含的各种化学反应几乎都是在生物催化剂（biocatalyst）的催化作用下完成的。
迄今为止，已发现有两类生物催化剂：①酶（enzyme，E）是具有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应的最主要催化剂；②核酶（ribozyme）是具有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂，主要参与RNA的剪接。
任何生命活动都离不开酶的催化作用。
在酶的催化下，体内的物质代谢有条不紊地进行，酶的异常可导致体内代谢紊乱，从而引起疾病。
酶是由活细胞合成的具有催化作用的生物大分子。
酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的所有属性。
酶所催化的化学反应称为酶促反应（enzymatic reaction）。
在酶促反应中被酶催化的物质称为底物（substrate，S），反应的生成物称为产物（product，P）。
酶所具有的催化能力称为酶活性，酶丧失催化能力称为酶失活。
知识链接酶的发现1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L．Spallanzani）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰连同肉块和金属笼一起吞下去。
过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。
于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。
但到底是什么，他还不清楚。
1836年，德国科学家施旺（T．Schwann）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开了胃的消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆纳（J．B．Sumner）从刀豆种子中提取出了脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T．R．Cech）和奥特曼（S．Altman）发现少数RNA也具有生物催化作用。
1.4.4.1 第一节酶的分子结构与功能第一节酶的分子结构与功能一、酶的化学组成根据酶的化学组成不同可将酶分为单纯酶和结合酶。
（一）单纯酶单纯酶是仅由氨基酸残基构成的单纯蛋白质，通常只有一条多肽链。
其催化活性主要由蛋白质结构所决定，如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶及泪液中的溶菌酶等。
（二）结合酶结合酶由蛋白质和非蛋白质两部分组成。
蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
生物体内多数酶属于结合酶。
结合酶（全酶）＝酶蛋白＋辅助因子辅助因子包括金属离子、B族维生素的衍生物等。
根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为辅酶和辅基。
与酶蛋白结合牢固，不能用透析等方法使之与酶蛋白分开的称为辅基；与酶蛋白结合疏松，能用透析法使两者分离的称为辅酶。
酶的催化作用有赖于全酶的完整性，酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化活性，只有两者结合组成全酶时才有催化活性。
一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种有催化能力的全酶，而一种辅助因子可以与多种酶蛋白结合成有不同催化功能的全酶。
在酶促反应过程中，酶蛋白决定酶的专一性，而辅助因子决定反应的类型。
二、酶的命名与分类（一）酶的命名1．习惯命名法①以酶催化的底物加反应的类型来命名，如乳酸脱氢酸、磷酸己糖异构酶等；②水解酶类，习惯上只用底物名称即可，如淀粉酶、蛋白酶等；③有时在底物前加上酶的来源，如胰淀粉酶、胃蛋白酶等。
习惯命名法简单，使用方便，但有时会出现一酶数名或一名数酶的弊病。
2．系统命名法1961年国际酶学委员会提出了一套系统命名法，使一种酶只有一个名称。
在这个系统内，一种酶是从其底物及所催化反应的类型而得名，底物名称之间以“：”分隔。
同时每一种酶有四个数字组成的系统编号，依次表示该酶所属的类别、亚类、次亚类及编号。
一般系统命名都较长，使用不方便。
国际酶学委员会规定在发表以酶为主题的论文时，在正文中第一次出现的酶要标明酶的分类编号。
（二）酶的分类国际酶学委员会按酶促反应的性质将酶分为六大类。
1．氧化还原酶类（oxidoreductases）催化底物进行氧化还原反应，如琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。
2．转移酶类（transferases）催化底物之间某些基团的转移或交换，如转氨酶、转甲基酶、磷酸化酶等。
3．水解酶类（hydrolases）催化底物发生水解反应，如胃蛋白酶、唾液淀粉酶、胰脂酶等。
4．裂解酶类（lyases）该类酶也称为裂合酶类，催化一种底物分解为两种化合物或将两种化合物合成一种化合物的反应，如柠檬酸合成酶、醛缩酶、碳酸酐酶等。
5．异构酶类（isomerases）催化同分异构体之间的相互转化，如磷酸己糖异构酶、磷酸丙糖异构酶等。
6．合成酶类（synthetases）催化两分子底物化合为一分子化合物，且必须与ATP的磷酸键断裂相偶联，如氨基酰－tRNA合成酶、谷氨酰胺合成酶等。
三、酶的活性中心酶蛋白分子的结构特点是具有活性中心。
酶蛋白分子中存在有许多化学基团，如—NH2、—COOH、—SH、—OH等，这些基团并不是都与酶的催化活性有关。
其中，与酶活性密切相关的基团称为必需基团（essential group）。
常见的必需基团有组氨酸残基上的咪唑基、丝氨酸和苏氨酸残基上的羟基、某些酸性氨基酸残基上的自由羧基和碱性氨基酸残基上的氨基等。
酶分子中的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并催化底物转化为产物的特定空间构象的区域，这一区域称为酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）。
对于结合酶来说，辅酶和辅基可参与酶的活性中心的组成。
构成酶的活性中心的必需基团分为两种：一种是结合基团（binding group），能与底物相结合，形成底物与酶的复合物；另一种是催化基团（catalytic group），催化底物发生化学变化，并将其转化为产物。
酶的活性中心内有的必需基团可同时具有这两方面的功能，还有一些必需基团，虽然不参加活性中心的组成，但却是维持酶的活性中心空间构象所必需的，这些基团称为酶的活性中心以外的必需基团（图4－1）。
图4－1酶的活性中心示意图酶的活性中心是酶催化作用的关键部位。
其活性中心一旦被其他物质占据或某些理化因素使酶的空间构象破坏，酶的活性就会丧失。
四、酶原与酶原的激活有些酶在细胞内合成和初分泌时并无催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。
在一定的条件下，无活性的酶原转变为有活性酶的过程称为酶原激活。
其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。
人体内一些与消化作用、凝血作用、补体作用有关的酶在分泌时是以酶原形式存在的。
例如，胰蛋白酶原由胰腺分泌进入小肠后，受肠激酶的激活，使第6位赖氨酸残基与第7位异亮氨酸残基之间的肽键断裂，水解下一个6肽，酶分子的构象发生改变，形成酶的活性中心，从而成为有催化活性的胰蛋白酶（图4－2）。
图4－2胰蛋白酶原的激活示意图胰蛋白酶的形成，不仅能水解食物中的蛋白质，还能催化胰蛋白酶原的自身激活和小肠中其他蛋白酶原的激活，从而形成一个逐级加快的连锁反应过程。
酶原激活具有重要的生理意义。
蛋白酶以酶原形式分泌，能保护组织器官本身不受酶的水解破坏，防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥作用，从而保证体内代谢过程正常进行。
如果胰蛋白酶原过早地在胰腺被激活，将使胰腺本身组织蛋白及血管遭到破坏，严重者将引起致命的出血性胰腺炎。
又如在正常情况下血液中虽有凝血酶原，却不会被激活，无血液凝固发生，一旦血管破损，凝血酶原被激活成凝血酶，催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白，使血液凝固，阻止大量失血，起到保护机体的作用。
知识链接酶原激活与急性胰腺炎正常胰腺可分泌以胰淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等为主的消化酶，这些酶在正常情况下大多数以酶原的形式存在于胰腺细胞内，同时胰腺还能产生胰蛋白酶抑制物，以抑制胰蛋白酶的活性。
当胰腺在各种致病因子作用下使本应在肠道中被激活的胰蛋白酶原与糜蛋白酶原在胰腺内激活，这样不仅使胰腺组织细胞受到破坏，产生胰腺坏死，而且被激活的酶还可进入血液，造成严重后果。
五、同工酶同工酶是指虽催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫特性等却不同的一组酶。
这类酶存在于同一机体的不同组织中，甚至存在于同一组织细胞内的不同亚细胞结构中，它在代谢调节上起着重要的作用。
现已发现百余种同工酶，如乳酸脱氢酶、核糖核酸酶、肌酸磷酸激酶、胆碱酯酶等。
乳酸脱氢酶（LDH）有心肌型（H）和骨骼肌型（M）两种亚基，这两种亚基以四聚体形式随机组合成五种同工酶（图4－3）：LDH1（H4）、LDH2（H3M1）、LDH3（H2M2）、LDH4（H1M3）、LDH5（M4）。
这五种同工酶具有不同的电泳速度。
图4－3乳酸脱氢酶同工酶的组成LDH同工酶在各器官中的分布和含量不同，各器官组织都有其各自特定的分布酶谱及功能。
如心肌中以LDH1含量最高，骨骼肌和肝中以LDH5含量最高。
当出现急性心肌梗死时，心肌细胞缺血坏死，细胞内的乳酸脱氢酶释放入血，从血清同工酶电泳图谱中可发现LDH1比例增加，故测定同工酶有助于疾病的诊断，同时也是现代医学中诊断灵敏且可靠的手段之一。
1.4.4.2 第二节酶促反应的特点与酶的催化作用机制第二节酶促反应的特点与酶的催化作用机制一、酶促反应的特点酶是生物催化剂，故具有一般化学催化剂的共性：①只催化热力学上允许进行的化学反应；②能加快化学反应速率，酶在反应前、后没有质和量的改变；③能缩短反应达到平衡所需的时间，但不改变平衡点。
同时，酶又具有下面与一般化学催化剂不同的特点。
（一）高度的催化效率酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般化学催化剂高107～1013倍。
酶催化效率高的原因，是酶能够大幅度降低反应所需的活化能，使底物分子中活化分子的比例大大的增加，反应速率加快。
（二）高度的专一性一种酶只能催化一种或一类底物发生一定的化学反应，并产生一定的产物的特性称为酶的专一性，也称为特异性。
如淀粉酶只能催化淀粉水解，对脂肪和蛋白质则无催化作用。
（三）酶活性的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内、外环境和生命活动的需要。
如酶与代谢物在细胞内的区域化分布；代谢物通过对酶活性的抑制与激活，对系列酶中的关键酶进行调节；通过对酶生物合成的诱导与阻遏作用等对酶进行量的调节等。
（四）酶活性的不稳定性多数酶是蛋白质，其活性易受理化因素的影响。
酶促反应要求一定的温度、pH值等适宜的条件，高温、强酸、重金属盐、紫外线等任何可能使蛋白质变性的因素，都可使酶变性而失活。