酶学

1.4.4 第四章酶

第四章酶

学习目标

知识目标

（1）阐述酶的概念和酶的组成。

（2）概括酶的结构与功能及影响酶促反应速度的因素。

（3）描述酶与医学的关系。

能力目标

（1）会运用影响酶促反应速度的因素来解释一些医疗现象。

（2）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的应用。

生物体体内的物质代谢是生命活动的基本特征之一，也是一切生命活动的基础。物质代谢所包含的各种化学反应几乎都是在生物催化剂（biocatalyst）的催化作用下完成的。迄今为止，已发现有两类生物催化剂：①酶（enzyme，E）是具有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应的最主要催化剂；②核酶（ribozyme）是具有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂，主要参与RNA的剪接。任何生命活动都离不开酶的催化作用。在酶的催化下，体内的物质代谢有条不紊地进行，酶的异常可导致体内代谢紊乱，从而引起疾病。

酶是由活细胞合成的具有催化作用的生物大分子。酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的所有属性。酶所催化的化学反应称为酶促反应（enzymatic reaction）。在酶促反应中被

酶催化的物质称为底物（substrate，S），反应的生成物称为产物（product，P）。酶所具有的催化能力称为酶活性，酶丧失催化能力称为酶失活。

知识链接

酶的发现

1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L．Spallanzani）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰连同肉块和金属笼一起吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但到底是什么，他还不清楚。

1836年，德国科学家施旺（T．Schwann）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开了胃的消化之谜。

1926年，美国科学家萨姆纳（J．B．Sumner）从刀豆种子中提取出了脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。

20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。

20世纪80年代，美国科学家切赫（T．R．Cech）和奥特曼（S．Altman）发现少数RNA也具有生物催化作用。

1.4.4.1 第一节酶的分子结构与功能

第一节酶的分子结构与功能

一、酶的化学组成

根据酶的化学组成不同可将酶分为单纯酶和结合酶。

（一）单纯酶

单纯酶是仅由氨基酸残基构成的单纯蛋白质，通常只有一条多肽链。其催化活性主要由蛋白质结构所决定，如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶及泪液中的溶菌酶等。

（二）结合酶

结合酶由蛋白质和非蛋白质两部分组成。蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。生物体内多数酶属于结合酶。

结合酶（全酶）＝酶蛋白＋辅助因子

辅助因子包括金属离子、B族维生素的衍生物等。根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为辅酶和辅基。与酶蛋白结合牢固，不能用透析等方法使之与酶蛋白分开的称为辅基；与酶蛋白结合疏松，能用透析法使两者分离的称为辅酶。

酶的催化作用有赖于全酶的完整性，酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化活性，只有两者结合组成全酶时才有催化活性。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种有催化能力的全酶，而一种辅助因子可以与多种酶蛋白结合成有不同催化功能的全酶。在酶促反应过程中，酶蛋白决定酶的专一性，而辅助因子决定反应的类型。

二、酶的命名与分类

（一）酶的命名

1．习惯命名法

①以酶催化的底物加反应的类型来命名，如乳酸脱氢酸、磷酸己糖异构酶等；②水解酶类，习惯上只用底物名称即可，如淀粉酶、蛋白酶等；③有时在底物前加上酶的来源，如胰淀粉酶、胃蛋白酶等。习惯命名法简单，使用方便，但有时会出现一酶数名或一名数酶的弊病。

2．系统命名法

1961年国际酶学委员会提出了一套系统命名法，使一种酶只有一个名称。在这个系统内，一种酶是从其底物及所催化反应的类型而得名，底物名称之间以“：”分隔。同时每一种酶有四个数字组成的系统编号，依次表示该酶所属的类别、亚类、次亚类及编号。一般系统命名都较长，使用不方便。国际酶学委员会规定在发表以酶为主题的论文时，在正文中第一次出现的酶要标明酶的分类编号。

（二）酶的分类

国际酶学委员会按酶促反应的性质将酶分为六大类。

1．氧化还原酶类（oxidoreductases）

催化底物进行氧化还原反应，如琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。

2．转移酶类（transferases）

催化底物之间某些基团的转移或交换，如转氨酶、转甲基酶、磷酸化酶等。

3．水解酶类（hydrolases）

催化底物发生水解反应，如胃蛋白酶、唾液淀粉酶、胰脂酶等。

4．裂解酶类（lyases）

该类酶也称为裂合酶类，催化一种底物分解为两种化合物或将两种化合物合成一种化合物的反应，如柠檬酸合成酶、醛缩酶、碳酸酐酶等。

5．异构酶类（isomerases）

催化同分异构体之间的相互转化，如磷酸己糖异构酶、磷酸丙糖异构酶等。

6．合成酶类（synthetases）

催化两分子底物化合为一分子化合物，且必须与ATP的磷酸键断裂相偶联，如氨基酰－tRNA合成酶、谷氨酰胺合成酶等。

三、酶的活性中心

酶蛋白分子的结构特点是具有活性中心。酶蛋白分子中存在有许多化学基团，如—NH2、—COOH、—SH、—OH等，这些基团并不是都与酶的催化活性有关。其中，与酶活性密切相关的基团称为必需基团（essential group）。常见的必需基团有组氨酸残基上的咪唑基、丝氨酸和苏氨酸残基上的羟基、某些酸性氨基酸残基上的自由羧基和碱性氨基酸残基上的氨基等。

酶分子中的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并催化底物转化为产物的特定空间构象的区域，这一区域称为酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）。对于结合酶来说，辅酶和辅基可参与酶的活性中心的组成。