噬菌体展示技术解析
噬菌体展示技术
噬菌体展示技术第一篇：噬菌体展示技术介绍噬菌体作为一种针对细菌的病毒，与我们生活息息相关。
除了作为抗生素的发现者，噬菌体还可以被利用于噬菌体展示技术。
这种技术利用噬菌体表面展示的蛋白质，实现对目标蛋白质的快速筛选和鉴定。
本文将介绍噬菌体展示技术的原理、优缺点，以及在生命科学研究和工业生产中的应用。
一、原理噬菌体展示技术是将目的蛋白或肽插入噬菌体表面的一种方法。
噬菌体表面组分主要有三种：1）编码质粒的pIII蛋白质；2）编码细胞毒素E的pVIII蛋白质；3）编码专一结合的pV蛋白质。
它们在噬菌体的组成和结构上有不同的作用。
其中，pIII和pVIII蛋白质被广泛地应用于蛋白质展示，pV 蛋白质则被用于病毒特异性分离。
噬菌体展示技术的基本步骤为：首先，在噬菌体pIII或pVIII蛋白质基因的外侧区域中插入目的蛋白的DNA序列；然后使用这些噬菌体感染大肠杆菌。
噬菌体在感染过程中就会将目的蛋白展示在其表面。
最后，可使用具有亲和力的配体或抗体选择目的蛋白并纯化。
二、优缺点噬菌体展示技术的优点主要集中在以下几个方面：1）大容量：噬菌体可以在感染过程中表达众多的外表面蛋白，其中每个蛋白均可成为一个展示物，针对多种噬菌体展示技术。
2）直接鉴定：在已知多肽的情况下，可以使用特定的抗体直接鉴定噬菌体表面的展示蛋白。
3）高灵敏度：噬菌体展示技术对目标蛋白的识别灵敏，并且可以使用大量病毒颗粒进行检测。
4）高效率：噬菌体展示技术可将展示蛋白直接表达在噬菌体的表面，无需进行分离提纯，从而加快了蛋白纯化过程。
噬菌体展示技术的缺点主要有以下几方面：1）分子大小限制：目前仅适用于直径小于1/3噬菌体直径的蛋白分子。
2）生物安全：组装成噬菌体后，展示蛋白无法及时得到更新，可能会导致噬菌体的生物安全风险。
3）抗原性：由于目的蛋白常常被表达在噬菌体的表面，因此它们可能会被视为异物而引起免疫反应。
三、应用由于噬菌体表面蛋白质的展示，噬菌体展示技术已经被广泛应用于生物医学研究和工业生产中。
噬菌体展示技术的原理和方法
噬菌体展示技术的原理和方法噬菌体展示技术是一种利用噬菌体表面展示特定肽段或蛋白的技术。
这项技术自20世纪80年代问世以来，已在许多领域显示出广阔的应用前景，包括药物研发、疫苗设计、蛋白质相互作用研究等。
本文将详细介绍噬菌体展示技术的原理和方法，并探讨其优缺点和发展趋势。
噬菌体展示技术利用的是噬菌体的特性，噬菌体是一种病毒，专门感染细菌等微生物。
它们由蛋白质外壳和内部遗传物质组成，其中蛋白质外壳又由多个蛋白亚基组成。
噬菌体展示技术利用噬菌体表面展示特定的肽段或蛋白，这些肽段或蛋白可以来自天然蛋白质，也可以是人工合成的。
展示在噬菌体表面的这些肽段或蛋白能够与特异性受体结合，从而实现表面展示的功能。
噬菌体展示技术的关键之一是选择合适的展示载体。
载体通常是一种丝状噬菌体，其基因组可以容纳较小的外源基因片段。
常用的载体包括M filamentous phage等。
这些载体具有一些共同的特性，如对外源蛋白质的容纳能力较强，能在体内和体外环境中稳定存在等。
在噬菌体展示技术中，需要筛选出能感染特定细菌的噬菌体。
这些噬菌体可以是自生的，也可以是通过基因工程改造得到的。
在筛选过程中，可以利用不同细菌的特性，如受体类型、细胞壁结构等，来选择合适的噬菌体。
还需要考虑噬菌体的毒性、繁殖能力等因素。
在噬菌体展示过程中，需要反复感染以积累足够数量的展示肽段或蛋白。
这个过程中，通常需要使用超滤或凝胶过滤等手段对噬菌体进行纯化，以确保得到的展示肽段或蛋白的纯度和浓度。
反复感染的过程不仅可以增加展示肽段或蛋白的数量，还能帮助排除展示过程中可能产生的突变。
克隆选择是噬菌体展示技术的另一个关键步骤。
这个过程中，通过将展示肽段或蛋白与特定配体结合，筛选出能够与配体结合的克隆。
这些克隆可以进一步扩增和纯化，从而获得高亲和力和高特异性的克隆。
噬菌体展示技术的优点在于其能够将蛋白质或多肽特异性与噬菌体的生物学特性相结合，从而实现表面展示的功能。
噬菌体展示筛选抗体技术介绍
探索生物医学中的创新应用
目录
01 噬菌体展示筛选抗 体概述
06 噬菌体展示抗体的 发展前景
02 噬菌体展示技术原 理
03 噬菌体展示抗体筛 选流程
0Hale Waihona Puke 噬菌体展示抗体的 应用案例05 噬菌体展示抗体的 优点与缺点
01 噬菌体展示筛选抗体 概述
噬菌体展示筛选抗体概述
1 噬菌体展示筛选抗体技术介绍
疗效果并降低副作用。
05 噬菌体展示抗体的优 点与缺点
噬菌体展示抗体的优点与缺点
噬菌体展示抗体的优 势
噬菌体展示技术能够快速、 高效地筛选出特异性抗体， 大大缩短了实验周期，提高 了研究效率。
噬菌体展示抗体的局 限性
噬菌体展示技术虽然筛选速 度快，但存在假阳性率高的 问题，需要进一步的验证和 优化。
噬菌体展示筛选抗体技术是一种利用噬菌体表面
噬菌体展示筛选抗体的优势 2 展示特定蛋白质，通过生物淘选方法寻找与目标
噬菌体展示筛选抗体技术具有高度灵活性和多样
抗原特异性结合的抗体的方法。
性，能够快速、高效地筛选到具有高亲和力和特
异性的抗体，为免疫学研究和药物开发提供了重
要工具。 3 噬菌体展示筛选抗体的应用前景
噬菌体展示抗体的优 势
噬菌体展示技术具有高度灵 活性和多样性，可以快速、 大量地筛选出特异性强、亲 和力高的抗体，为生物医学 研究和药物开发提供了重要 工具。
噬菌体展示抗体的应 用前景
噬菌体展示抗体技术在肿瘤 治疗、免疫诊断、疫苗研发 等领域具有广泛应用前景， 有望为人类健康事业做出重 要贡献。
谢谢大家
噬菌体展示筛选抗体技术在疾病诊断、治疗和预
防等方面具有广泛的应用前景，包括癌症治疗、
噬菌体展示技术课件
噬菌体展示技术课件一、前言噬菌体展示技术是一种被广泛应用于蛋白质工程、药物研发、肿瘤治疗等领域的新技术。
本文将从噬菌体（phage）、噬菌体展示技术的基本原理、应用举例和展望等方面进行介绍。
二、噬菌体的基本知识噬菌体是一种病毒，生活在细菌宿主体内。
噬菌体的外壳由蛋白质组成，内部包含脱氧核糖核酸（DNA）和辅助蛋白。
噬菌体能够通过感染细菌宿主，将其内部的代谢系统利用起来，进行自我复制和扩散。
目前，关于噬菌体的分类方法比较多，根据其外壳的性质可以分为单链（ss）和双链（ds）噬菌体，其中双链噬菌体比单链噬菌体更为常见。
三、噬菌体展示技术的原理噬菌体展示技术是利用噬菌体的外壳蛋白进行蛋白质展示的一种技术。
噬菌体的外壳蛋白可以不影响噬菌体的感染活性的前提下插入异源蛋白，从而实现异源蛋白的高效性展示。
噬菌体展示技术一般分为三种类型：（1）杆状噬菌体展示技术（Phage Display）杆状噬菌体展示技术是指将异源蛋白插入噬菌体的一种展示方式。
将异源蛋白序列与噬菌体的基因工程技术结合，使得噬菌体在感染细胞时可以将异源蛋白展示在噬菌体的外壳上。
利用这种方法，可以筛选出针对不同细胞表面蛋白、激素、抗体和酶等生物分子的蛋白质，并在药物研究和肿瘤治疗等领域中得到广泛应用。
（2）重组成簇技术（Recombinant Clustering）重组成簇技术是通过重组噬菌体的基因组来实现高效异源蛋白质的展示。
将异源蛋白的编码序列插入噬菌体的DNA片段中，并定向确保插入的编码序列被合成成一种重叠的形式。
这种重叠的编码序列被称为“聚簇”，在感染宿主细胞时能够在噬菌体表面形成聚簇，从而实现异源蛋白质的高效性展示。
（3）病毒样颗粒展示技术（Virus-like Particle Display）病毒样颗粒展示技术是指利用噬菌体或其他病毒颗粒的特性，在内部包含了异源蛋白的表达序列，从而形成一种类似于病毒粒子的结构，并与宿主细胞进行结合。
噬菌体展示
噬菌体展示
简介
噬菌体是一种能够感染细菌并在其中繁殖的病毒。
它被广泛用于生物学研究和生物技术应用中，特别是在基因工程和基因治疗领域。
噬菌体展示技术是一种将特定蛋白质或肽段展示在噬菌体表面的方法。
通过选择与目标蛋白质相互作用的噬菌体克隆，可以筛选出具有特定功能的蛋白质或肽段。
本文将介绍噬菌体展示技术的原理、应用和优点。
原理
噬菌体展示技术依赖于噬菌体基因组中的一个外源基因，该基因编码目标蛋白质或肽段。
这个外源基因通常被插入到噬菌体的毒力因子基因中，例如毒力因子III基因。
插入后，目标蛋白质或肽段会与细菌细胞的表面结合。
噬菌体携带的基因信息会导致细菌细胞表面展示目标蛋白质或肽段。
通过这种方式，科研人员可以通过筛选和选择的方法找到与目标蛋白质或肽段相互作用的噬菌体克隆。
应用
噬菌体展示技术在生物学研究和生物技术应用中有广泛的应用。
以下是一些常见的应用领域：
抗体库筛选
噬菌体展示技术可用于抗体库筛选，以寻找与特定抗原相互作用的抗体。
通过将抗原展示在噬菌体表面，科研人员可以筛选出具有高亲和力和特异性的抗体，用于治疗和诊断应用。
肽库筛选
噬菌体展示技术也可用于肽库筛选，以寻找具有特定功能的肽段。
通过将肽段展示在噬菌体表面，科研人员可以筛选出与特定靶点相互作用的肽段，用于药物开发和治疗应用。
蛋白质互作网络研究
噬菌体展示技术可以用于研究蛋白质互作网络。
通过将一种蛋白质展示在噬菌体表面，并将其用作识别其他与其相互作用的蛋白质的。
噬菌体展示实验步骤及总结
噬菌体展示实验步骤及总结噬菌体展示技术（Phage Display）是一种利用噬菌体（phage）作为载体表达、展示外源蛋白质或肽段的技术。
该技术可以通过体外筛选方式寻找与特定生物分子相互作用的肽段或蛋白质，并在医学、农业、环境科学等多个领域应用广泛。
本文将介绍噬菌体展示实验的步骤及总结。
一、噬菌体展示实验步骤1.分离噬菌体基因组首先需要从所需噬菌体中提取其基因组DNA，进行适当的酶切、纯化、修饰和扩增等操作，以获得高质量的DNA样品。
2.插入外源DNA将需要展示的外源肽段或蛋白质基因克隆到噬菌体基因组中的特定区域（通常是其Capsid蛋白的的N末端），使其与噬菌体基因组融合。
插入操作可采用PCR扩增、克隆或基因合成等方法进行。
3.包装噬菌体将重组噬菌体基因组与一定的病毒包装反应液混合，经过一定的反应时间，使其封装成噬菌体颗粒。
包装操作可在细菌宿主中进行，也可采用体外装配法，将噬菌体基因组与其他组件（例如，在非细菌宿主中回收的Capsid蛋白）进行反应，实现噬菌体的包装。
4.筛选目标配体将噬菌体颗粒通过筛选池，如固体支持物、细胞表面或溶液相应用目标体分别进行生物学或化学实验等。
通过筛选，得到与目标体有特异性、较高亲合力的噬菌体颗粒。
随后将噬菌体提取、扩增等操作，得到一系列具体的孤儿噬菌体（orphan phage）或配体噬菌体。
5.注意事项在实验过程中需注意的一些问题：（1）噬菌体的主要结构是头部和尾部，根据实验需要可对其进行不同的修饰（例如添加标签、调整展示方向等），以增加其展示效率和特异性等。
（2）外源蛋白的表达量、保持稳定性通常受到噬菌体载体、连接方式、插入位置、转化水平等因素的影响，实验中需对其进行合理设计。
（3）噬菌体筛选应选择样品的适当浓度、筛选反应时间等，以保证准确、高效地获得目标配体。
二、噬菌体展示实验总结噬菌体展示技术是一种非常有前景的生物技术，逐渐成为体外筛选的重要手段之一。
噬菌体展示技术的概念
噬菌体（bacteriophage）是一种寄生于细菌的病毒，它可以感染并破坏细菌。
噬菌体展示技术是一种利用噬菌体来展示外源蛋白或肽的方法，使研究人员能够研究和利用噬菌体的寄生性质，以及利用其表面展示的能力。
噬菌体展示技术的概念包括以下几个方面：
1. 噬菌体结构：噬菌体的结构由头部、尾部和尾纤毛组成。
头部包含基因组，尾部用于附着并注入基因组到宿主细菌中。
噬菌体展示技术通过利用这些结构，使其能够在噬菌体表面展示外源蛋白或肽。
2. 插入式展示：这是一种常见的噬菌体展示技术，其中外源蛋白或肽的基因序列被插入到噬菌体的基因组中，通常是在噬菌体的尾部或头部。
这样，当噬菌体感染宿主细菌时，它会在其表面展示外源蛋白或肽。
3. 表面展示：通过噬菌体的表面展示外源蛋白或肽，研究人员可以利用这些病毒来模拟和研究宿主细菌的亲和性、结合性等特性。
这对于蛋白质工程、药物筛选、疫苗研发等方面具有潜在的应用。
4. 生物材料筛选：利用噬菌体展示技术，研究人员可以将噬菌体库用于生物材料的高通量筛选。
这可以加速对特定蛋白质、肽段或化合物的研究。
5. 疫苗研发：噬菌体展示技术还可应用于疫苗研发。
通过在噬菌体表面展示特定的抗原蛋白，可以激发免疫系统产生特异性抗体，从而产生免疫应答。
总的来说，噬菌体展示技术提供了一种独特的方法，可以利用噬菌体的自然寄生性质，将外源蛋白或肽有效地展示在噬菌体表面，从而用于各种生物学研究和应用领域。
噬菌体展示技术名词解释
噬菌体展示技术名词解释
《噬菌体展示技术》名词解释
《噬菌体展示技术》是一种用于筛选特定目标物的方法，通过利用噬菌体（一种能感染细菌的病毒）展示目标物的方式，实现了高效、快速、可靠的分析和筛选过程。
噬菌体是一种寄生于细菌体内的病毒，它能感染特定的细菌，并在其细胞内进行复制。
噬菌体表面有许多特定的蛋白质，可以与靶物质相互结合。
利用这种特性，科学家们发展了噬菌体展示技术，旨在将所需的特定目标物展示于噬菌体表面，使其能高效结合和筛选出理想的目标物。
在噬菌体展示技术中，首先需要构建一个基因工程噬菌体文库，该文库包含了大量的噬菌体克隆，每个克隆都带有一个外源或随机片段的DNA序列。
这里的DNA序列会与其相应的蛋白
质编码序列连接，从而在噬菌体表面展示目标蛋白。
然后，科学家们通过筛选和鉴定，找到能够与目标物相互结合的噬菌体克隆。
噬菌体展示技术具有许多优势。
首先，由于大量的噬菌体克隆可同时进行筛选，因此可实现高通量的目标物鉴定和筛选。
其次，由于利用噬菌体表面的蛋白质进行展示，所筛选出的目标物会拥有良好的结构和功能，较易于后续研究和开发应用。
此外，噬菌体展示技术还可以应用于抗体库的构建和筛选，可作为研究和开发新药的有力工具。
噬菌体展示技术已成功应用于许多领域，如药物筛选、蛋白质互作研究、抗体工程等。
它为科学家们提供了一个强大的工具，用于快速鉴定和筛选特定目标物，为相关研究和应用提供了有力支持。
总而言之，《噬菌体展示技术》是一种利用噬菌体表面蛋白质展示目标物的筛选方法。
它具有高通量、高效率、高精度等特点，已成为现代生物技术领域中不可或缺的重要工具。
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噬菌体展示技术解析噬菌体展示技术经过近20年的发展和完善，已被广泛应用于抗原抗体库的建立、药物设计、疫苗研究、病原检测、基因治疗、抗原表位研究及细胞信号转导研究等。
噬菌体展示系统模拟了自然免疫系统，使我们有可能模拟体内抗体生成过程，构建高亲和力抗体库。
由于噬菌体展示技术实现了基因型和表型的有效转换，使研究者在基因分子克隆基础上实现了蛋白质构象体外控制，从而为获取具有良好生物学活性的表达产物提供了强有力手段。
另外，噬菌体展示技术已成为不经过免疫获取特异性人源抗体的新途径，为获取对人类和动物疾病有诊断和治疗价值的单克隆抗体提供了重要手段。
应用面这么高大上，那么原理到底是什么呢？那接下来将由小编为您揭开其神秘的面纱！一、噬菌体展示技术的原理噬菌体展示技术（phage display）是将多肽或蛋白质的编码基因插入噬菌体外壳蛋白结构基因的适当位置，在阅读框正确且不影响其他外壳蛋白正常功能的情况下，使外源多肽或蛋白与外壳蛋白融合表达，融合蛋白随子代噬菌体的重新组装而展示在噬菌体表面。
展示到噬菌体表面的多肽或蛋白保持相对独立的空间结构和生物活性，可以与靶分子结合和识别。
噬菌体展示的肽库或蛋白库与固相抗原结合，洗去未结合的噬菌体，然后用酸碱或者竞争的分子洗脱下结合的噬菌体，中和后的噬菌体感染大肠杆菌扩增，经过3-5轮的富集，逐步提高可以特异性识别靶分子的噬菌体比例，最终获得识别靶分子的多肽或者蛋白。
下图粗略展示了技术筛选的过程：二、噬菌体展示系统的分类1.M13噬菌体展示系统M13噬菌体属于单链环状DNA病毒，其基因组为6.4 kb，编码10种蛋白，其中5种为结构蛋白，包括主要衣壳蛋白的PⅧ和次要衣壳的pⅢ、pⅥ、PⅦ和PⅨ。
其中，pⅢ和PⅧ是噬菌体展示中最常用的两种蛋白，构建了pⅢ和PⅧ展示系统。
pⅢ蛋白分子量为42 kDa，分布在噬菌体颗粒的一端。
一般一个噬菌体有3-5个拷贝的pⅢ蛋白，可在N端的柔性连接区插入外源蛋白或者多肽。
pⅢ系统的主要优点是对展示的外源蛋白大小无严格的要求，该系统可以用来展示分子量较大的蛋白。
PⅧ蛋白的分子量为5.2 kDa，主要分布在噬菌体颗粒的两侧。
由于该蛋白的分子量很小，只适合用来展示外源短肽。
外源肽段的太大会影响病毒包装，不能形成有功能的噬菌体。
但由于pⅢ蛋白拷贝数较多，该系统比较适合用来筛选低亲和力的配体。
2.λ噬菌体展示系统λ噬菌体是长尾噬菌体科的一种温和噬菌体，有直径55nm的二十面体头部，末端有细长尾丝。
基因组为48.5 kb的线性双链DNA分子，有黏性末端即单链延伸12个核苷酸，感染后线性基因组可立即环化。
噬菌体的头部由D蛋白和V蛋白构成，可以构建D蛋白和V 蛋白的展示系统。
λ噬菌体是在宿主细胞内完成装配的，无需将外源肽或蛋白分泌到细菌胞膜外，可展示有活性的大分子蛋白质(100 kDa以上蛋白质)及宿主细胞有毒性的蛋白质，适用范围极广。
3. T4噬菌体展示系统T4 噬菌体基因组DNA 为双链线形，呈环状排列，噬菌体衣壳的有两种非必需外壳蛋白：SOC(small outer capsid protein)和HOC(highly antigenic outer capsid protein)。
T4 噬菌体表面展示是将外源多肽或蛋白质分别与SOC位点的C末端和HOC 位点的N末端融合而展示于T4 噬菌体表面。
T4噬菌体的主要优点是可以实现SOC位点和HOC位点同时展示，展示的拷贝数也较多。
4. T7噬菌体展示系统T7 噬菌体基因组为线性双链DNA，其衣壳蛋白通常有两种形式，即10A(344个氨基酸残基)和10B(397个氨基酸残基)，10B衣壳蛋白区存在于噬菌体表面，所以被用来构建噬菌体展示系统。
T7噬菌体展示系统可以高拷贝展示50个氨基酸的多肽，以低拷贝量(0.1-1/噬菌体)或以中拷贝量(5-15/噬菌体)展示1200个氨基酸残基的多肽或蛋白质。
因此，广泛应用于筛选不同分子量，不同亲和力的蛋白质。
三、噬菌体展示技术的应用1. 抗体筛选将抗体可变区的基因插入噬菌体基因组中，表达的抗体展示到噬菌体的表面，构建噬菌体展示抗体库，可以在体外模拟抗体生成的过程，筛选针对任何抗原的抗体。
相对于杂交瘤技术，通过噬菌体展示抗体库技术筛选抗体，可以不经过免疫，缩短抗体生产的周期。
也可以筛选在体内免疫原性弱，或者有毒性的抗原的抗体，适用范围广。
噬菌体展示抗体库技术不受种属的限制，可以构建各种物种的抗体库。
从人天然库中筛选到的抗体，可以不经过人源化过程，直接用于抗体药物研究。
2. 新受体和配体的发现将随机多肽序列展示到噬菌体的表面，获得噬菌体展示多肽库。
用细胞作为筛选靶标，经过差异筛选，获得出识别特定细胞的多肽。
通过研究该多肽序列，可以进一步得到细胞表面特异性表达的受体蛋白。
用HCT116细胞筛选12肽库，从库中筛选出了可以特异性行识别结肠癌细胞的多肽。
进一步分析分析发现，该多肽可以特异性识别a-enolase。
该蛋白有望作为结肠癌治疗的靶标，筛选结肠癌治疗药物。
获得的多肽序列，也可以作为抗癌药物的运送载体。
3. 蛋白质相互作用研究蛋白质的相互作用是生命过程中所不可缺少的，噬菌体展示的多肽文库是由特定长度的随机短肽序列组成。
用靶蛋白质(如受体)对该随机文库进行亲和淘选，就可以获得与之结合的短肽序列。
对所得序列测序分析，并合成相应的短肽，从而可以来研究两个蛋白质之间的相互作用。
利用这种方法已经成功鉴定出多个重要大分子，如生长激素受体、胰岛素受体、胰岛素样生长因子受体和TNF-a 受体的激动剂和颉颃剂等。
4. 抗原表位分析用抗体作为筛选的蛋白，从噬菌体展示的随机多肽库中，筛选出可以与抗体特异性结合的噬菌体，经测序分析，获得该抗体识别的抗原表位。
该技术为抗原抗体反应机制研究，诊断试剂开发，疫苗制备等提供依据。
目前的表位鉴定技术能够实现：①单抗药物及诊断用单抗的制备；②研制包括“通用”目标在内的治疗性和预防性重组多价肽疫苗；③研制单表位或重组多表位肽检测抗原；④筛选基于表位基序的疾病、肿瘤等新的特异诊断标志物；⑤高通量发现同源蛋白中全部保守性和特异性表位；⑥筛选功能性抗体表位或者抗体中和性及可及性表位；⑦为表位水平分析病毒遗传进化和变异，提供抗原漂移和转移的直接证据。
5. 抗体人源化改造单抗人源化比例不断升高，单抗的药物靶位逐渐多样化，除了传统的细胞表面抗原，还包括了常见的细胞因子，部分研制中的单抗药物甚至可以识别多个抗原表位，而且单抗药物的结构也不限于完整的单抗分子。
联合小分子等的治疗方案逐渐增加，日益受到医疗工作者的重视。
因此，作为一种高科技含量的药物，单抗药物企业的科技水平决定了其竞争力，也决定了药物的治疗效果和市场价值。
6. 双特异性抗体（BsAb）制备通过基因工程手段将两个分别靶向不同抗原的抗体片段组合在一起，具有两种抗原结合位点，可以发挥协同作用，进而提高治疗效果。
但是双特异性抗体的种类较多，选择时根据最终的应用来做判断。
7. 酶抑制剂筛选β- 酮脂酰-ACP 还原酶是原核生物脂肪酸生物合成代谢中高度保守和广泛存在的酶，用此蛋白为筛选的靶蛋白，从噬菌体肽库中筛选出了该酶的抑制剂，可以作为新型的抗菌剂。
已针对乙酰胆碱酯酶、海藻糖酶、乙酰乳酸合成酶、乙酰CoA 羧化酶和谷氨酰胺合成酶等靶标酶，开发和研制了一系列高效的杀虫剂和除草剂。
8. 蛋白质的定向改造蛋白质的定向改造是指用盒式突变、错误倾向PCR等方法来突变蛋白质或者结构域的某一特定编码序列，产生蛋白质或结构域的突变文库呈现在噬菌体表面，通过亲和筛选获得所需的已定向改变的噬菌体克隆，他们的一级结构可以从DNA的序列中推导出来，可用来筛选具有更强受体结合能力的细胞因子、新的酶抑制剂、转录因子的DNA结合新位点、新的细胞因子拮抗剂、新型酶和增强生物学活性的蛋白质等。
三、金开瑞噬菌体展示定制服务类型1. 天然/免疫抗体库构建（人、小鼠、兔、羊驼等）2. 抗原表位鉴定3. 蛋白质相互作用研究4. 抗体筛选5. 抗体人源化6. 抗体亲和力成熟7. 重组抗体改造参考文献：Azzazy, H. M. and W. E. Highsmith, Jr. (2002). "Phage display technology: clinical applications and recent innovations." Clin Biochem 35(6): 425-445.Dai, M., J. Temirov, E. Pesavento, C. Kiss, N. Velappan, P. Pavlik, J. H. Werner and A. R. Bradbury (2008)."Using T7 phage display to select GFP-based binders."Protein Eng Des Sel 21(7): 413-424.Dunn, I. S. (1995). "Assembly of functional bacteriophage lambda virions incorporating C-terminal peptide or protein fusions with the major tail protein." J Mol Biol 248(3): 497-506.Kristan, K., T. Bratkovic, M. Sova, S. Gobec, A. Prezelj and U. Urleb (2009). "Novel inhibitors of beta-ketoacyl-ACP reductase from Escherichia coli." Chem Biol Interact 178(1-3): 310-316.Pande, J., M. M. Szewczyk and A. K. Grover (2010). "Phage display: concept, innovations, applications and future." Biotechnol Adv 28(6): 849-858.Paschke, M. (2006). "Phage display systems and their applications." Appl Microbiol Biotechnol 70(1): 2-11. Ren, Z. J., G. K. Lewis, P. T. Wingfield, E. G. Locke, A. C. Steven and L. W. Black (1996). "Phage display of intact domains at high copy number: a system based on SOC, the small outer capsid protein of bacteriophage T4." Protein Sci 5(9): 1833-1843.Smith, G. P. (1985). "Filamentous fusion phage: novel expression vectors that display cloned antigens on the virion surface." Science 228(4705): 1315-1317.Sun, S., K. Kondabagil, B. Draper, T. I. Alam, V. D. Bowman, Z. Zhang, S. Hegde, A. Fokine, M. G. Rossmann and V. B. Rao (2008). "The structure of the phage T4 DNA packaging motor suggests a mechanism dependent on electrostatic forces." Cell 135(7): 1251-1262.Wu, C. H., Y. H. Kuo, R. L. Hong and H. C. Wu (2015). "alpha-Enolase-binding peptide enhances drug delivery efficiency and therapeutic efficacy against colorectal cancer." Sci Transl Med 7(290): 290ra291. Yang, F., P. Forrer, Z. Dauter, J. F. Conway, N. Cheng, M. E. Cerritelli, A. C. Steven, A. Pluckthun and A. Wlodawer (2000). "Novel fold and capsid-binding properties of the lambda-phage display platform protein gpD." Nat Struct Biol 7(3): 230-237.1. Azzazy, H. M. and W. E. Highsmith, Jr. (2002). Phage display technology: clinical applications and recent innovations. Clin Biochem 35(6): 425-445.2. Dai, M., J. Temirov, et al. (2008). Using T7 phage display to select GFP-based binders. Protein Eng Des Sel 21(7): 413-424.3. Dunn, I. S. (1995). Assembly of functional bacteriophage lambda virions incorporating C-terminal peptide or protein fusions with the major tail protein. J Mol Biol 248(3): 497-506.4. Kristan, K., T. Bratkovic, et al. (2009). Novel inhibitors of beta-ketoacyl-ACP reductase from Escherichia coli. Chem Biol Interact 178(1-3): 310-316.5. Pande, J., et al. (2010).Phage display: concept, innovations, applications and future.Biotechnol Adv 28(6): 849-858.6. Paschke, M. (2006). Phage display systems and their applications. Appl Microbiol Biotechnol 70(1): 2-11.7. Ren, Z. J., G. K. Lewis, et al. (1996).Phage display of intact domains at high copy number: a system based on SOC, the small outer capsid protein of bacteriophage T4. Protein Sci 5(9): 1833-1843.8. Smith, G. P. (1985).Filamentous fusion phage: novel expression vectors that display cloned antigens on the virion surface. Science 228(4705): 1315-1317.9. Sun, S., K. Kondabagil, et al. (2008). The structure of the phage T4 DNA packaging motor suggestsa mechanism dependent on electrostatic forces. Cell 135(7): 1251-1262.10. Wu, C. H., et al. (2015). alpha-Enolase-binding peptide enhances drug delivery efficiency and therapeutic efficacy against colorectal cancer. Sci Transl Med 7(290): 290ra291.11. Yang, F., P. Forrer, et al. (2000). Novel fold and capsid-binding properties of the lambda-phage display platform protein gpD. Nat Struct Biol 7(3): 230-237.如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！。