第八章蛋白质降解及氨基酸代谢
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生物化学第八章氨基酸代谢教材课程
的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、 Phe、Trp。
二、蛋白质的消化 ▪蛋白质消化的生理意义：
（1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 （2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（s）
羧羧肽肽酶酶
（四）、尿素的生成 1、生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
尿素的生成过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素 循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。
CO2 + NH3 + H2O
5
* FH4携带一碳单位的形式： 如：
N5—CH3—FH4
N5、N10=CH—FH4
（二）一碳单位的生理功能
*作为合成嘌呤和嘧啶的原料 *把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
本章内容结束，谢谢！
2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
腺苷酸代琥
氨
α-酮戊
珀酸合成酶
基
二酸 天冬氨酸
酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
NH3 腺苷酸 脱氢酶
H2O
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
二、氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
• 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素？
*76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)； *普遍存在于真核生物而得名； *一级结构高度保守。
二、蛋白质的消化 ▪蛋白质消化的生理意义：
（1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 （2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（s）
羧羧肽肽酶酶
（四）、尿素的生成 1、生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
尿素的生成过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素 循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。
CO2 + NH3 + H2O
5
* FH4携带一碳单位的形式： 如：
N5—CH3—FH4
N5、N10=CH—FH4
（二）一碳单位的生理功能
*作为合成嘌呤和嘧啶的原料 *把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
本章内容结束，谢谢！
2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
腺苷酸代琥
氨
α-酮戊
珀酸合成酶
基
二酸 天冬氨酸
酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
NH3 腺苷酸 脱氢酶
H2O
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
二、氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
• 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素？
*76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)； *普遍存在于真核生物而得名； *一级结构高度保守。
第八章氨基酸代谢
合成尿素
合成氨基酸
血氨
酰胺水解 其他含氮物分解
合成酰胺
合成其他含氮物
直接排出
（一）氨（ammonia)在血中的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycl 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，
意义：使肌肉的氨以无毒的丙氨酸的形 式运输到肝、经济有效
2、谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
有毒！
COO (CH2)2 HC COO
α-谷氨酸
COO
NAD++H2O NADH+H++NH4+
L-谷氨酸脱氢酶
(CH2)2
C O
+ NH3
COO α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累 丙酮酸
三羧酸 循环
α酮戊二酸
氨与α酮戊二酸大量转化为谷氨酸 三羧酸循环中断，能量供应受阻， 某些敏感器官（如神经、大脑）功 能障碍。 表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、 死亡。
肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成
酶+
ATP
P ADP O C=O
NH4+
Pi+H+
-酶
谷氨酰-5-磷酸
谷氨酰胺是中性无毒的物质，容易透过 细胞膜，是氨的主要转运形式。 谷氨酰胺由血液运输到肝脏，肝细胞的 谷氨酰胺酶将其分解为谷氨酸和氨.
谷氨酰胺 +H2O
谷氨酰胺酶
谷氨酸 +NH4+
各种生物根据安全、价廉的原则排氨。
即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇；
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质的降解和氨基酸的降解转化
◆还原酶（铁蛋白）： 提供很强还原力的电子
◆固氮酶（钼铁蛋白）： 利用高能电子将氮气还原为氨
N2 +8H+ + 8e-+16ATP 2NH3+H2+16ADP+16Pi
第44页，共65页。
固氮反应所需条件：
◆充分的能量（ATP）供应；
◆强的还原剂；
◆厌氧环境。
第45页，共65页。
三、硝酸还原作用
第26页，共65页。
◆生糖氨基酸 14种 ◆生酮氨基酸 Leu（Lys）
◆生糖生酮氨基酸
Ile\Lys\Phe\Trp\Tyr
第27页，共65页。
第二节 氨基酸的降解与转化
1、转氨基作用 2、（谷氨酸的氧化）脱氨基
作用 3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢
5、由氨基酸衍生的 其他重要化合物
第7页，共65页。
氨基酸的降解：
脱去的氨基 尿素循环
碳骨架
TCA循环
第8页，共65页。
第二节 氨基酸的降解与转化
1、转氨基作用
2、（谷氨酸的氧化）脱氨基 作用
3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢 5、由氨基酸衍生的其他重要 化合物
第9页，共65页。
1、转氨基作用
第10页，共65页。
第四节 氨基酸的生物合成
第35页，共65页。
第三节 氮素循环
一、自然界的氮素循环 ★ 二、生物固氮
三、硝酸还原作用
★ 四、氨的同化
第36页，共65页。
一、自然界的氮素循环
N2
生物 固氮
NH3
第37页，共65页。
自生固氮 利用光能进行氮素还原 利用化学能进行氮素还原 共生固氮
◆固氮酶（钼铁蛋白）： 利用高能电子将氮气还原为氨
N2 +8H+ + 8e-+16ATP 2NH3+H2+16ADP+16Pi
第44页，共65页。
固氮反应所需条件：
◆充分的能量（ATP）供应；
◆强的还原剂；
◆厌氧环境。
第45页，共65页。
三、硝酸还原作用
第26页，共65页。
◆生糖氨基酸 14种 ◆生酮氨基酸 Leu（Lys）
◆生糖生酮氨基酸
Ile\Lys\Phe\Trp\Tyr
第27页，共65页。
第二节 氨基酸的降解与转化
1、转氨基作用 2、（谷氨酸的氧化）脱氨基
作用 3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢
5、由氨基酸衍生的 其他重要化合物
第7页，共65页。
氨基酸的降解：
脱去的氨基 尿素循环
碳骨架
TCA循环
第8页，共65页。
第二节 氨基酸的降解与转化
1、转氨基作用
2、（谷氨酸的氧化）脱氨基 作用
3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢 5、由氨基酸衍生的其他重要 化合物
第9页，共65页。
1、转氨基作用
第10页，共65页。
第四节 氨基酸的生物合成
第35页，共65页。
第三节 氮素循环
一、自然界的氮素循环 ★ 二、生物固氮
三、硝酸还原作用
★ 四、氨的同化
第36页，共65页。
一、自然界的氮素循环
N2
生物 固氮
NH3
第37页，共65页。
自生固氮 利用光能进行氮素还原 利用化学能进行氮素还原 共生固氮
生物化学_08 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
蛋白质
动植物
动植物废物 死的有机体
硝酸盐还原 反硝化作用 氧化亚氮
NH3
亚硝酸
硝酸盐
入地下水
（1）意义：
不需高温高压，节约能源，不污染环境； 生物固氮可以为农作物提供氮肥 （2）固氮酶结构（多功能酶）：
铁蛋白 + 钼铁蛋白 二者结合才有活性 （3）固氮酶催化的反应及反应条件
催化的反应：
N2 + 6H+ + 6e-
合成尿素并随尿排出体外。
2NH3 + CO2 + 3ATP + 3H2O
H2N C=O + 2ADP +
H2N
AMP + 4Pi
在植物体内也有尿素的生成，植物体中含有脲 酶，能将尿素水解：
H2N C=O + H2O
H2N
脲酶 2NH3 + CO2
生成的氨可再循环利用。
（二）α-酮酸的代谢转变
1、还原氨基化: 合成新AA。 2、转变为糖和脂肪。 生糖AA： 分解生成丙酮酸和TCA循环的有机酸, 通过 糖异生作用转化为糖。 ※ 生酮AA：代谢终产物为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA的AA。 （只有Leu、Lys是纯粹的生酮AA）。 ※ 3、氧化为CO2和H2O。
第八章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
第八章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢学号姓名成绩一、填空题1、氨基酸的共代谢途径有和。
2、氨基酸可以通过多种方式脱去氨基，例如、、等，其中以为最重要。
3、在生物体内分布广泛，且活性较强，是氧化脱氨的主要酶。
4、转氨酶的辅基是，且多数利用α－酮戊二酸作为氨基受体。
转氨作用只能由专一酶催化，在各种转氨酶中，常见且作用最强的与。
5、联合脱氨主要有的联合脱氨作用及联合脱氨作用两种方式。
6、氨基酸在氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧作用，生成和。
这个反应除组氨酸外均需要作为辅酶。
7、人类对氨基代谢的终产物是，鸟类对氨基代谢的终产物是，植物解除氨的毒害的方法是。
8、德国学者Hans krebs提出的学说对尿素的生成进行了诠释，该学说认为是瓜氨酸的前体，而瓜氨酸又是的前体。
9、尿素分子中的2个氮原子，l个来自，另1个则来自。
10、尿素合成是一个耗能的过程，合成1分子尿素需要消耗个高能磷酸键。
11、鸟氨酸循环首先是合成氨甲酰磷酸，在这一过程中需要一分子NH3和一分子CO2。
NH3来源于，而CO2。
一、选择题1、生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面那种作用完成的？（）A、氧化脱氨基B、还原脱氨基C、联合脱氨基D、转氨基2、下列氨基酸中哪一种可以通过转氨作用生成α－酮戊二酸？（）A、GluB、AlaC、AspD、Ser3、转氨酶的辅酶是[ ]A、TPPB、磷酸吡哆醛C、生物素D、核黄素4、以下对L－谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？（）A、它催化的是氧化脱氨反应B、它的辅酶是NAD+或NADP+C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用D、它在生物体内活力不强5、下述氨基酸除哪种外，都是生糖氨基酸或生糖兼生酮氨基酸？（）A、ASPB、ArgC、LeuD、Phe6、鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（）A、鸟氨酸B、精氨酸C、天冬氨酸D、瓜氨酸7、磷酸吡哆醛不参与下面哪个反应？（）A、脱羧反应B、消旋反应C、转氨反应D、羧化反应8、以下氨基酸除了哪一个以外者是必需氨基酸？（）A、ThrB、TyrC、LeuD、PheE、Met9、以下哪一种氨基酸的脱羧反应不需要磷酸吡哆醛作为辅基？（）A、AspB、AlaC、GluD、HisE、Thr10、肝细胞内合成脲素的部位是（）A、线粒体B、内质网C、胞浆D、胞浆和线粒体二、是非题（在题后括号内打√或×）1、Lys为必需氨基酸，动物和植物都不能合成，但微生物能合成。
第八章 氨基酸代谢
在机体内，氨是有毒物质，尤其是高等 动物的脑对之很敏感。
氨的含量过高，会引起机体中枢神经系 统中毒，代谢紊乱。
（一） 鸟氨酸循环
鸟氨酸循环又叫尿素循环或尿素生成,在肝中进 行。其反应历程如下。
1、 氨甲酰磷酸的合成
•
氨甲酰磷酸合成酶I
CO2+NH3+2ATP—————————> H2N-CO-PO3H2（氨甲酰磷酸）+2ADP+Pi
• 其中，IMP即次黄苷一磷酸(即次黄苷 酸)；
•
AMPS即腺苷酸代琥珀酸。
• （2） 腺苷酸代琥珀酸裂解酶 AMPS——————————> AMP（腺苷酸）+ 延胡索酸
（3） AMP（腺苷酸）+ H2O 腺苷酸脱氨酶 ——————>IMP+ NH3
（4） 延胡索酸（fumaric acid）经三羧酸循 环转变为草酰乙酸;
•
一． 氨基酸的脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱
去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
（一） 氧化脱氨基作用
•
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢
而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
• 其反应通式如下：
• R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
•︳
‖
—————>RCHO + H2O2 + NH3 • RCHO + 1/2O2 —————> RCOOH
第三节 氨基酸分解产物的去路 氨基酸脱羧后产生的CO2经肺排出，产 生的胺类则有其生理作用或随尿排出。氨基 酸脱氨后产生NH3和α -酮酸，这些产物则按 以下途径分别进行代谢变化。
氨的含量过高，会引起机体中枢神经系 统中毒，代谢紊乱。
（一） 鸟氨酸循环
鸟氨酸循环又叫尿素循环或尿素生成,在肝中进 行。其反应历程如下。
1、 氨甲酰磷酸的合成
•
氨甲酰磷酸合成酶I
CO2+NH3+2ATP—————————> H2N-CO-PO3H2（氨甲酰磷酸）+2ADP+Pi
• 其中，IMP即次黄苷一磷酸(即次黄苷 酸)；
•
AMPS即腺苷酸代琥珀酸。
• （2） 腺苷酸代琥珀酸裂解酶 AMPS——————————> AMP（腺苷酸）+ 延胡索酸
（3） AMP（腺苷酸）+ H2O 腺苷酸脱氨酶 ——————>IMP+ NH3
（4） 延胡索酸（fumaric acid）经三羧酸循 环转变为草酰乙酸;
•
一． 氨基酸的脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱
去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
（一） 氧化脱氨基作用
•
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢
而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
• 其反应通式如下：
• R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
•︳
‖
—————>RCHO + H2O2 + NH3 • RCHO + 1/2O2 —————> RCOOH
第三节 氨基酸分解产物的去路 氨基酸脱羧后产生的CO2经肺排出，产 生的胺类则有其生理作用或随尿排出。氨基 酸脱氨后产生NH3和α -酮酸，这些产物则按 以下途径分别进行代谢变化。
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抗体、蛋白质类激素等 ➢ 氧化供能或转变成糖及脂肪
2020/9/19
必需氨基酸 是指机体需要，但机体不能合成或 合成量少，不能满足需要，必须由食物供给的 氨基酸。
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 甲硫氨酸(Met) 色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
2020/9/19
蛋白质
胃蛋白酶 多肽片段
水解
弹性蛋白酶
流入小肠
胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶
食糜
水解
肝脏
更小肽段
羧肽酶 肽C端水解
氨肽酶 肽N端水解
2020/9/19
血液循环
游离AA
AA混合物
需钠氨基 小肠粘膜 酸载体 细胞吸收
机体
胃蛋白酶
弹性蛋白酶
氨肽酶
胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶
O
O
H H2N CHC N CHC
RCH-COOH NH2
2020/9/19
RCOCOOH+NH3 RCH2NH2+CO2
一、脱氨基作用
1、氧化脱氨基 2、非氧化脱氨基 3、转氨基 4、联合脱氨基
2020/9/19
（一） 氧化脱氨
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮 酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
COOH
2020/9/19
转氨基作用机制
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
2020/9/19
磷酸吡哆醛的作用机理
2．转氨酶
• 催化氨基转移反应的酶 • 分布在动物心、脑、肾及肝等组织细
胞 • 多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作
为氨基受体，生成Glu。
2020/9/19
重要的转氨酶：谷丙转氨酶 (GPT) 谷草转氨酶 (GOT)
R1
CH2
CH2
CO
O
O
H
H
N CHC N CHC
CH2
CH3
OH
O H N CHC
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2
O H N CHC
Rn
2020/9/19
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp） 胃蛋白酶
（脂肪族） 胰凝乳 弹性蛋 蛋白酶 白酶
第九章 蛋白质的降解和氨基酸代谢
本章着重讨论蛋白质在机体内的降解，以 及氨基酸的分解和合成的共同代谢途径。
2020/9/19
一、蛋白质的消化与吸收
▪ 蛋白质有消化主要是在胃和小肠中，由消化 蛋白质的酶完成 ▪ 胃：胃蛋白酶 ▪ 小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹 性蛋白酶、羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
H
R2 C NH2 COOH
氨基酸
2020/9/19
（辅酶：磷酸吡哆醛）
l．转氨基作用机制
转氨作用是肝外组织AA脱氨的重要方式， 除Gly,Lys, Thr, Pro外，AA都能参与转氨 基作用。但转氨基作用只有氨基的转移， 并未真正脱去氨基。
2020/9/19
CH2OPO3H2
H
H
HOOC C NH2 + O C
2020/9/19
2、蛋白质的营养需要量
• 氮总平衡：食入氮量等于排出氮量。营养正常 的成年人。
• 氮正平衡：食入氮量大于排出氮量。儿童、孕 妇及恢复期病人。
• 氮负平衡：食入氮量小于排出氮量。营养不良 及消耗性疾病患者。
• 蛋白质的需要量：成人80克/日
2020/9/19
3、 蛋白质营养的评价
R1
－H 2O N ＋H 2O
HO
CH3
磷酸吡哆醛
HOOC
H CN R1
CH2OPO3H2 H
Hale Waihona Puke CNHOCH3
Schiff 碱
HOOC C O + H2N
R1
CH2OPO3H2
－H 2O
CH2
N ＋H 2O
HO
CH3
HOOC
CN R1
CH2OPO3H2 H
C
N
H
HO
CH3
磷酸吡哆胺
Schiff 碱 异构体
（二）. 转氨作用（transamination）
在酶的催化下，一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮 酸上，从而形成相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸 ，这种作用称为转氨基作用，也称为氨基移换作用。
氨基酸
R1 H C NH2
COOH
α- 酮酸
R2 CO COOH
R1 CO
α- 酮酸
COOH
转氨酶
激素
卟啉 嘧啶 嘌呤
NH3
糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物
循环
脂肪及其代 谢中间产物
尼克酰氨 衍生物
NH 尿素 +
2020/9/19
4
TCA
CO2
H2O
尿酸
肌酸胺
体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平 衡，食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内组织 蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内 各处，作为参与代谢的氨基酸库。
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN）R-C-COO-+NH3 ||
NH+3
O
2020α/9/1-9氨基酸
H2O+O2
H2O2
α-酮酸
催化氨基酸氧化脱氨的酶:
• 蛋白质的营养价值是指食物蛋白所含的氨 基酸被人体利用的量和比例
• 1.食物蛋白质含量 • 2.蛋白质的消化率 • 3.蛋白质的利用率
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第二节 氨基酸的分解代谢
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氨基酸代谢概况
体蛋白
食物蛋白质
氨基酸
特殊途径
（次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+ -酮酸 CO2 胺
GPT
COOH CH2 CH2 CH NH2 COOH
COOH
COOH
COOH
GOT CH2
CH2
+
CH2
CO
CH2
+ HC NH2
CO
COOH
COOH
COOH
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• 转氨作用的意义 ：转氨基作用不仅是 体内多数氨基酸的分解代谢的重要方 式，也是体内合成非必需氨基酸的重 要途径。临床上转氨作用常作为一些 疾病诊断和治疗时必要的参考指标， 如GPT和GOT 。
▪ L-氨基酸氧化酶: ▪ D-氨基酸氧化酶: ▪ 专一性氨基酸氧化酶：
L-谷氨酸脱氢酶
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L-谷氨酸脱氢酶:
分布：Liver，Kidney，Brain 不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+ or NADP+ 别构抑制： GTP、ATP 别构 激活： GDP、ADP
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胰蛋白酶
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• 吸收：氨基酸吸收是一种耗能过程。中性、 碱性、酸性和脯氨酸等游离氨基酸各自有其 需消耗ATP的专一载体和依赖Na+的转运系统 。
• 中性氨基酸载体 • 酸性氨基酸载体 • 碱性氨基酸载体 • 亚氨酸和甘氨酸载体
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二、蛋白质的营养作用
1、蛋白质的生理功能 ➢ 维持组织细胞的生长、更新和修补 ➢ 多种蛋白质发挥多种生理功能,如酶、
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必需氨基酸 是指机体需要，但机体不能合成或 合成量少，不能满足需要，必须由食物供给的 氨基酸。
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 甲硫氨酸(Met) 色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
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蛋白质
胃蛋白酶 多肽片段
水解
弹性蛋白酶
流入小肠
胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶
食糜
水解
肝脏
更小肽段
羧肽酶 肽C端水解
氨肽酶 肽N端水解
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血液循环
游离AA
AA混合物
需钠氨基 小肠粘膜 酸载体 细胞吸收
机体
胃蛋白酶
弹性蛋白酶
氨肽酶
胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶
O
O
H H2N CHC N CHC
RCH-COOH NH2
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RCOCOOH+NH3 RCH2NH2+CO2
一、脱氨基作用
1、氧化脱氨基 2、非氧化脱氨基 3、转氨基 4、联合脱氨基
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（一） 氧化脱氨
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮 酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
COOH
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转氨基作用机制
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
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磷酸吡哆醛的作用机理
2．转氨酶
• 催化氨基转移反应的酶 • 分布在动物心、脑、肾及肝等组织细
胞 • 多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作
为氨基受体，生成Glu。
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重要的转氨酶：谷丙转氨酶 (GPT) 谷草转氨酶 (GOT)
R1
CH2
CH2
CO
O
O
H
H
N CHC N CHC
CH2
CH3
OH
O H N CHC
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2
O H N CHC
Rn
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消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp） 胃蛋白酶
（脂肪族） 胰凝乳 弹性蛋 蛋白酶 白酶
第九章 蛋白质的降解和氨基酸代谢
本章着重讨论蛋白质在机体内的降解，以 及氨基酸的分解和合成的共同代谢途径。
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一、蛋白质的消化与吸收
▪ 蛋白质有消化主要是在胃和小肠中，由消化 蛋白质的酶完成 ▪ 胃：胃蛋白酶 ▪ 小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹 性蛋白酶、羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
H
R2 C NH2 COOH
氨基酸
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（辅酶：磷酸吡哆醛）
l．转氨基作用机制
转氨作用是肝外组织AA脱氨的重要方式， 除Gly,Lys, Thr, Pro外，AA都能参与转氨 基作用。但转氨基作用只有氨基的转移， 并未真正脱去氨基。
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CH2OPO3H2
H
H
HOOC C NH2 + O C
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2、蛋白质的营养需要量
• 氮总平衡：食入氮量等于排出氮量。营养正常 的成年人。
• 氮正平衡：食入氮量大于排出氮量。儿童、孕 妇及恢复期病人。
• 氮负平衡：食入氮量小于排出氮量。营养不良 及消耗性疾病患者。
• 蛋白质的需要量：成人80克/日
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3、 蛋白质营养的评价
R1
－H 2O N ＋H 2O
HO
CH3
磷酸吡哆醛
HOOC
H CN R1
CH2OPO3H2 H
Hale Waihona Puke CNHOCH3
Schiff 碱
HOOC C O + H2N
R1
CH2OPO3H2
－H 2O
CH2
N ＋H 2O
HO
CH3
HOOC
CN R1
CH2OPO3H2 H
C
N
H
HO
CH3
磷酸吡哆胺
Schiff 碱 异构体
（二）. 转氨作用（transamination）
在酶的催化下，一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮 酸上，从而形成相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸 ，这种作用称为转氨基作用，也称为氨基移换作用。
氨基酸
R1 H C NH2
COOH
α- 酮酸
R2 CO COOH
R1 CO
α- 酮酸
COOH
转氨酶
激素
卟啉 嘧啶 嘌呤
NH3
糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物
循环
脂肪及其代 谢中间产物
尼克酰氨 衍生物
NH 尿素 +
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4
TCA
CO2
H2O
尿酸
肌酸胺
体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平 衡，食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内组织 蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内 各处，作为参与代谢的氨基酸库。
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN）R-C-COO-+NH3 ||
NH+3
O
2020α/9/1-9氨基酸
H2O+O2
H2O2
α-酮酸
催化氨基酸氧化脱氨的酶:
• 蛋白质的营养价值是指食物蛋白所含的氨 基酸被人体利用的量和比例
• 1.食物蛋白质含量 • 2.蛋白质的消化率 • 3.蛋白质的利用率
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第二节 氨基酸的分解代谢
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氨基酸代谢概况
体蛋白
食物蛋白质
氨基酸
特殊途径
（次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+ -酮酸 CO2 胺
GPT
COOH CH2 CH2 CH NH2 COOH
COOH
COOH
COOH
GOT CH2
CH2
+
CH2
CO
CH2
+ HC NH2
CO
COOH
COOH
COOH
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• 转氨作用的意义 ：转氨基作用不仅是 体内多数氨基酸的分解代谢的重要方 式，也是体内合成非必需氨基酸的重 要途径。临床上转氨作用常作为一些 疾病诊断和治疗时必要的参考指标， 如GPT和GOT 。
▪ L-氨基酸氧化酶: ▪ D-氨基酸氧化酶: ▪ 专一性氨基酸氧化酶：
L-谷氨酸脱氢酶
2020/9/19
L-谷氨酸脱氢酶:
分布：Liver，Kidney，Brain 不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+ or NADP+ 别构抑制： GTP、ATP 别构 激活： GDP、ADP
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胰蛋白酶
2020/9/19
• 吸收：氨基酸吸收是一种耗能过程。中性、 碱性、酸性和脯氨酸等游离氨基酸各自有其 需消耗ATP的专一载体和依赖Na+的转运系统 。
• 中性氨基酸载体 • 酸性氨基酸载体 • 碱性氨基酸载体 • 亚氨酸和甘氨酸载体
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二、蛋白质的营养作用
1、蛋白质的生理功能 ➢ 维持组织细胞的生长、更新和修补 ➢ 多种蛋白质发挥多种生理功能,如酶、