生物催化剂PowerPointPresentatio(1)
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第二章： 酶和其他生物催化剂_PPT幻灯片
酶
1926
J.B.S Haldane 第一个提出酶与底 物非共价结合催化 化学反应的概念
Enzymes
路易斯·巴斯德（Louis Pasteur）首先证明，只有 活的酵母细胞才能进行发 酵，即蔗糖发酵生成乙醇 和二氧化碳。
生机论
詹姆斯·萨姆奈 (James B. Sumner) 第一个成功地制备 了尿素酶（urease） 结晶。
K+
（三）有些酶仅含一条多肽链，而另一 些酶由多个亚基组成
单体酶（monomeric enzyme） 由一条多肽链组成，只具有三级结构的酶。
如核糖核酸酶、一些肠道蛋白水解酶、溶菌酶。
寡聚酶（oligomeric enzyme） 由多条相同或不同的亚基组成的酶。
LDH
多酶复合物（multienzyme complex), 或称多酶 体系（multienzyme system）由催化不同化学 反应的多种酶组成的寡聚酶。如：丙酮酸脱 氢酶复合物
烟酰胺（维生 素PP）
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADP+ H+，电子 磷酸（辅酶II）
黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD
氢原子
焦磷酸硫胺素
TPP
醛基
磷酸吡哆醛
氨基
辅酶A
CoA
酰基
生物素
二氧化碳
四氢叶酸 辅酶B12
FH4
一碳单位
氢原子，烷基
烟酰胺（维生 素PP）
维生素B2 维生素B1 维生素B6
泛酸
生物素
叶酸
维生素B12
Thiamine (Vitamin B1)
1929 年，由于艾克曼最先发 现了维生素，荣获了当年度的 诺贝尔生理学或医学奖
Active form : 焦磷酸硫胺素(TPP), 含活泼氢原子，是丙酮酸氧化脱
1926
J.B.S Haldane 第一个提出酶与底 物非共价结合催化 化学反应的概念
Enzymes
路易斯·巴斯德（Louis Pasteur）首先证明，只有 活的酵母细胞才能进行发 酵，即蔗糖发酵生成乙醇 和二氧化碳。
生机论
詹姆斯·萨姆奈 (James B. Sumner) 第一个成功地制备 了尿素酶（urease） 结晶。
K+
（三）有些酶仅含一条多肽链，而另一 些酶由多个亚基组成
单体酶（monomeric enzyme） 由一条多肽链组成，只具有三级结构的酶。
如核糖核酸酶、一些肠道蛋白水解酶、溶菌酶。
寡聚酶（oligomeric enzyme） 由多条相同或不同的亚基组成的酶。
LDH
多酶复合物（multienzyme complex), 或称多酶 体系（multienzyme system）由催化不同化学 反应的多种酶组成的寡聚酶。如：丙酮酸脱 氢酶复合物
烟酰胺（维生 素PP）
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADP+ H+，电子 磷酸（辅酶II）
黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD
氢原子
焦磷酸硫胺素
TPP
醛基
磷酸吡哆醛
氨基
辅酶A
CoA
酰基
生物素
二氧化碳
四氢叶酸 辅酶B12
FH4
一碳单位
氢原子，烷基
烟酰胺（维生 素PP）
维生素B2 维生素B1 维生素B6
泛酸
生物素
叶酸
维生素B12
Thiamine (Vitamin B1)
1929 年，由于艾克曼最先发 现了维生素，荣获了当年度的 诺贝尔生理学或医学奖
Active form : 焦磷酸硫胺素(TPP), 含活泼氢原子，是丙酮酸氧化脱
生物酶PowerPointPresentation(1)
酶的浓度：反应速率随酶浓度的升高而加快。
酶 促 反 应 速 率
酶的浓度
生物酶PowerPointPresentation(1)
★影响酶促反应速率的因素：
1、温度
酶 促
反
2、pH
应 速
3、酶的浓度：反应速率随 率
酶浓度的升高而加快。
4、底物浓度：在一定浓度
酶 促
范围内，反应速率随浓
反 应
度的升高而加快，但达
要有合适的温度 温度对淀粉酶活性的影响
要有合适的pH pH对过氧化氢酶活性的影响 生物酶PowerPointPresentation(1)
课堂练习：
1.人在发高烧时，常常食欲大减，最根本的原因是
A.所吃食物不能消化
（ ）C
B.胃没有排空
C.体温超过合适温度，消化酶的活性下降
D.吃药使人没有了胃口
2.胃蛋白酶在进入小肠后就几乎没有了催化作用，
生物酶PowerPointPresentation(1)
330C
余
370C
350C
PH
A、该酶的最适温度是370C
B、随着PH的升高，酶的活性先降低后升高 C、随着温度的升高，酶的最适PH不变
D、随着温度的升高，酶的活性渐渐降低
生物酶PowerPointPresentation(1)
3rew
演讲完毕，谢谢听讲!
再见，see you again
2020/11/26
胃蛋白酶 蔗糖酶 唾液淀粉酶 精氨酸酶
1.5-1.7
8-10
在不同的PH值下四种不同的酶 生物酶PowerPointPresentation(1)
在最适合的PH下，
酶
酶的活性最高
酶 促 反 应 速 率
酶的浓度
生物酶PowerPointPresentation(1)
★影响酶促反应速率的因素：
1、温度
酶 促
反
2、pH
应 速
3、酶的浓度：反应速率随 率
酶浓度的升高而加快。
4、底物浓度：在一定浓度
酶 促
范围内，反应速率随浓
反 应
度的升高而加快，但达
要有合适的温度 温度对淀粉酶活性的影响
要有合适的pH pH对过氧化氢酶活性的影响 生物酶PowerPointPresentation(1)
课堂练习：
1.人在发高烧时，常常食欲大减，最根本的原因是
A.所吃食物不能消化
（ ）C
B.胃没有排空
C.体温超过合适温度，消化酶的活性下降
D.吃药使人没有了胃口
2.胃蛋白酶在进入小肠后就几乎没有了催化作用，
生物酶PowerPointPresentation(1)
330C
余
370C
350C
PH
A、该酶的最适温度是370C
B、随着PH的升高，酶的活性先降低后升高 C、随着温度的升高，酶的最适PH不变
D、随着温度的升高，酶的活性渐渐降低
生物酶PowerPointPresentation(1)
3rew
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2020/11/26
胃蛋白酶 蔗糖酶 唾液淀粉酶 精氨酸酶
1.5-1.7
8-10
在不同的PH值下四种不同的酶 生物酶PowerPointPresentation(1)
在最适合的PH下，
酶
酶的活性最高
生物催化剂——酶课件 (一)
生物催化剂——酶课件 (一)
生物催化剂——酶课件
随着生命科学和现代工业技术的不断发展，生物催化剂——酶在世界范围内已经广泛应用于工业化生产，成为一种具有广阔发展前景的新兴领域。
本文将介绍有关酶的相关知识，以及它在工业中的应用。
一、酶的概念及分类
酶是一种生物催化剂，它能够在生命体内参与到多种化学反应中，促进反应的进行。
在人类日常生活中，酶也广泛存在于很多食品之中。
酶按作用类型、种类和反应条件等分类，可以分为不同的类别，大致可分为质膜酶、胞浆酶、核酶和催化酶等。
二、酶的特性及功能
酶的特性和功能是指在生理背景下，在特定的条件下，酶参与各种化学反应中的能力。
酶在生化过程中具有很多独特的特性，例如酶是高效、专一的生物催化剂，能够在水中催化反应，有很强的反应特异性和底物特异性等。
酶作为生物催化剂，它在工业生产中的应用非常广泛，例如：酶用于食品加工中、制药中合成生物活性，以及能量转换及去除有害物质等等。
三、酶在工业中的应用
1. 食品加工：酶可以用于面粉加工、果汁酿造、酱油、酸奶等食品的
制造。
从小生物催化所产生的食品颜色、香味等方面都会更加完美。
2. 制药工业：酶在制造生物活性物质、生产抗原制剂、口香糖制造及
其他药物工业中有着广泛的应用，可提高生物反应产率，降低制造成本，同时也可以保证产品的特异性。
3. 环境监测：工业废水、工业废气以及生活垃圾等对环境产生的污染，可以通过酶的催化来减少有害物质的浓度。
总之，生物催化剂——酶在工业化生产中的应用前景越来越广阔。
研
究人员应该充分利用它的优异特性，在社会各个领域中贡献力量。
生物化学PowerPointPresentation
酶是生物催化剂(biological catalyst)， 具有两方面的特性，既有与一般催化剂相 同的催化性质，又具有一般催化剂所没有 的生物大分子的特征。酶与一般催化剂一 样，只能催化热力学允许的化学反应，缩 短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点。 酶作为催化剂在化学反应的前后没有质和 量的改变。微量的酶就能发挥较大的催化 作用。酶和一般催化剂的作用机理都是降 低反应的活化能(activation energy)。因为 酶是蛋白质，所以酶促反应又固有其特点。
• 当底物浓度很低([S]《 Km)时,V=Vmax [S]/ Km,反应速度与底物浓度成正比。当底物浓度很高 ([S] 》Km)时，V≌Vmax，反应速度达最大速度， 再增加底物浓度也不再影响反应速度。
PPT文档演模板
生物化学PowerPointPresentation
•Km是酶学研究中一个常数，有重要意义： •1．当反应速度为最大速度一半时，米氏方程式可以变换如下：
• 酶活性中心内的必需基团可分为两种：一 是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物 与酶的一定构象形成复合物；另一是催化基团， 其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，促 进底物转变成产物，有些必需基团同时具有这 两方面的功能。
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生物化学PowerPointPresentation
•二、酶原及酶原激活
生物化学PowerPointPresentati
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2020/11/30
生物化学PowerPointPresentation
•第五章 酶 化 学
•主要内容：
• 主要介绍酶的化学本质、结构和特性； 酶的作用动力学；酶的作用机理；酶的应 用；还介绍了别构酶、共价调节酶、同工 酶等的概念、性质、生物学意义。
生物催化剂——酶PPT课件
• 酶的催化作用具有___专__一__性_____
第8页/共22页
专一性的实质:
酶的活性中心与底物分子在空间结构上有特 殊的匹配关系，只有当酶活性中心能与底物 结合时，才可启动化学反应的发生。
第9页/共22页
探究实验的一般步骤
• 提出问题 • 作出假设 • 设计实验 • 实施实验 • 得出结论 • 表达交流
第2页/共22页
产生场所
酶是活细胞产生的一类具有
生物催化作用的有机物※ 。又
称为生物催化剂。
作用
化学本质
※ 绝大多数是蛋白质 第3页/共22页
实验1
2滴肝脏研磨液
H2O2溶液2ml
2滴FeCl溶 液
1号试管
2号试管
第4页/共22页
质量分数为20%的新 质量分数为3.5%的氯化 鲜肝脏研磨液1滴 铁溶液1滴
生物催化剂--酶
Enzyme
第1页/共22页
什么是酶？ “科技探索”
1920年，德国科学家维尔斯塔特提出酶既不 是 蛋白质 也不是 糖类 。
1926年，美国生化学家萨母纳发现脲酶是一 种 蛋白质 。
1930年，美国生化学家诺索普及同事证明胃蛋白 酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶等结晶都是 蛋白质 。
20世纪80年代以来，美国科学家切赫和奥特曼发 现少数 RNA 也具有生物催化作用。
2ml 100℃浴
分别用镊子夹起若干同样大小的滤纸 片浸在处理过的新鲜肝脏提取液中数 秒，取出被用。
分别向滤纸片上滴加H2O2溶液
几乎没有气泡
大量气泡
没有气泡
第12页/共22页
在一定范围内，随着温度的升高，酶的活 性逐渐增强；
达到最适温度时，酶
的活性最高；
生物催化剂 ppt课件
ppt课件 12
在食品工业中的应用
在食品工业中可以用来降低粘度、提高抽职效率(或 分离效率)、增香、实现生物转化等。在这些应用方 面也同样推广着固定酶技术， 目前世界上规模最大 的固定酶工艺就是用固定化葡萄糖异构酶以葡萄糖 为原料生产果糖糖浆。具体方法是将葡萄糖异构酶 固定在二乙胺乙基纤维素上，异构化条件是温度为 20℃，PH为6—9。这种固定酶的活力可达90％ ， 并且如果酶的皤性降低可加入新酶使之再生。
ppt课件 9
生物催化剂的来源
目前，少数生物催化剂是从动物肝脏或植物 中提取的，多数 来自于微生物细胞。除真核生物。 和单细胞酵母(如从南极 假丝酵母中得到了高效脂肪酶CalB)外，原核微生物是生物 催化剂的主要来源。由于原核微生物(细菌和古生菌)是地球 上出现最早和数量最多的生命形态，经历了漫长的演变后， 许多微生物为适应“恶劣”环境而具有了非常高的耐受性， 从而可从中得到大量高性能的生物催化剂。现在，虽然微生 物培养也有其局限性，如很多生物体用当前技术还无法进行 培养，但通过微生物培养来获得生物催化剂仍是最普通和最 有效的方法。这是因为微生物培养能加速生物体的新陈代谢 而增加其数量，为以后的高通量筛选提供了有利条件。
ppt课件 19
生物催化剂应用于酰胺的合成及 水解反应
一
酰胺和肽的合成 酶催化反应在青霉索和头孢菌素的酰胺键生 成中，起着极为重要的作用。例如在酶的作 用下，7一氨基去乙酰氧基头孢菌素酸(7一 ADAc)和D一苯基甘氮酸可以转变为头孢菌素。
ppt课件
20
当底物分子含有多种不同反应能力的官能团 时，若想得到单一的目标产物．选用酶作催 化剂是最佳的，例如天冬门酰胺的合成
ppt课件 17
ppt课件
在食品工业中的应用
在食品工业中可以用来降低粘度、提高抽职效率(或 分离效率)、增香、实现生物转化等。在这些应用方 面也同样推广着固定酶技术， 目前世界上规模最大 的固定酶工艺就是用固定化葡萄糖异构酶以葡萄糖 为原料生产果糖糖浆。具体方法是将葡萄糖异构酶 固定在二乙胺乙基纤维素上，异构化条件是温度为 20℃，PH为6—9。这种固定酶的活力可达90％ ， 并且如果酶的皤性降低可加入新酶使之再生。
ppt课件 9
生物催化剂的来源
目前，少数生物催化剂是从动物肝脏或植物 中提取的，多数 来自于微生物细胞。除真核生物。 和单细胞酵母(如从南极 假丝酵母中得到了高效脂肪酶CalB)外，原核微生物是生物 催化剂的主要来源。由于原核微生物(细菌和古生菌)是地球 上出现最早和数量最多的生命形态，经历了漫长的演变后， 许多微生物为适应“恶劣”环境而具有了非常高的耐受性， 从而可从中得到大量高性能的生物催化剂。现在，虽然微生 物培养也有其局限性，如很多生物体用当前技术还无法进行 培养，但通过微生物培养来获得生物催化剂仍是最普通和最 有效的方法。这是因为微生物培养能加速生物体的新陈代谢 而增加其数量，为以后的高通量筛选提供了有利条件。
ppt课件 19
生物催化剂应用于酰胺的合成及 水解反应
一
酰胺和肽的合成 酶催化反应在青霉索和头孢菌素的酰胺键生 成中，起着极为重要的作用。例如在酶的作 用下，7一氨基去乙酰氧基头孢菌素酸(7一 ADAc)和D一苯基甘氮酸可以转变为头孢菌素。
ppt课件
20
当底物分子含有多种不同反应能力的官能团 时，若想得到单一的目标产物．选用酶作催 化剂是最佳的，例如天冬门酰胺的合成
ppt课件 17
ppt课件
生物催化剂酶ppt课件
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
▪ 1920年，德国科学家维尔斯塔特提出，酶既不是 蛋白质，也不是糖类，它是活性基团附着在无活 性的蛋白质上的一种物质。
▪ 1926年，美国生化学家萨姆纳在研究刀豆时提取 了脲酶结晶，并进一步肯定脲酶是一种蛋白质。
思考！
咀嚼馒头、米饭时有甜味， 为什么塞进牙缝里的肉丝 两天后还没被消化?
酶具有专一性
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
酶的作用机理及其具有专一性的原因
酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化 一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发 生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底 物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就像一把钥 匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应 的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化 合物,这就是锁和钥匙学说。
胃蛋白酶活性将
（B ）
A、不断上升 B、没有变化 C、先升后降 D、先降后升
2、将乳清蛋白、淀粉、胃蛋白酶、唾液淀粉酶和适量水混合装入
一容器内，调整PH值至2.0，保存与37 ℃的水浴锅中，过一段时间
后，容器内剩余的物质是
（A ）
A、淀粉、胃蛋白酶、多肽、水
B、唾液淀粉酶、 麦芽糖、胃蛋白酶、多肽、水
使淀粉逐步水解成麦芽糖和葡萄糖。麦芽糖和葡萄糖遇 碘后，不形成紫蓝色化合物。
材料用具：2%的唾液、试管、量筒、小烧杯、大烧杯、
滴管、试管夹、酒精灯、石棉网、温度计、火柴、3%的 淀粉溶液、碘液
生物化学--酶-生物催化剂PPT课件
生物素 磷酸吡哆素 辅酶B12 硫辛酸 泛醌(辅酶Q)
B3(泛酸)
B7(生物素) B6(吡哆素) B12(钴维素)
酰基转移
CO2转移 转氨基 异构化
合成酶
羧化酶 转氨酶 变位酶
传递氢和转移乙酰基 丙酮酸脱氢酶系 传递质子和电子 氧化还原酶及脱氢酶
1. NAD (辅酶I)和NADP (辅酶II)
NAD和NADP是许多脱氢酶的辅酶，参与递氢。 维生素B5是NAD和NADP的组成成分。 维生素B5（也称烟酰胺nicotinamide）
COOH
H
+ NAD
+
乳酸脱氢酶
C
O
+ NADH + H+
辅酶I
CH3
丙酮酸
还原性辅酶I
转移酶
A R +B A+ B R
裂合酶(醛缩酶、水化酶、脱氨酶)
AB A+B
从底物移去一个基团而形成双键
例1：
例2：
异构酶
A-B g
A-B g
催化同分异构体的相互转化，即底物分子内 基团或原子的重排过程
例：
思考题？
选择题
1. 酶促反应中决定酶反应专一性的部分是( ) A、酶蛋白 B、底物 C、辅酶或辅基 D、催化基团 2. 全酶是指什么？( ) A、酶的辅助因子以外的部分 B、酶的无活性前体 C、一种酶一抑制剂复合物 D、一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅 助因子各种成分。
3. 下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？( ) A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅因子参与催化反应 4.具有生物催化剂特征的核酶其化学本质是（ ） A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、糖蛋白 5. NAD+在酶促反应中转移( ) A、氨基 B、氢原子 C、氧原子
B3(泛酸)
B7(生物素) B6(吡哆素) B12(钴维素)
酰基转移
CO2转移 转氨基 异构化
合成酶
羧化酶 转氨酶 变位酶
传递氢和转移乙酰基 丙酮酸脱氢酶系 传递质子和电子 氧化还原酶及脱氢酶
1. NAD (辅酶I)和NADP (辅酶II)
NAD和NADP是许多脱氢酶的辅酶，参与递氢。 维生素B5是NAD和NADP的组成成分。 维生素B5（也称烟酰胺nicotinamide）
COOH
H
+ NAD
+
乳酸脱氢酶
C
O
+ NADH + H+
辅酶I
CH3
丙酮酸
还原性辅酶I
转移酶
A R +B A+ B R
裂合酶(醛缩酶、水化酶、脱氨酶)
AB A+B
从底物移去一个基团而形成双键
例1：
例2：
异构酶
A-B g
A-B g
催化同分异构体的相互转化，即底物分子内 基团或原子的重排过程
例：
思考题？
选择题
1. 酶促反应中决定酶反应专一性的部分是( ) A、酶蛋白 B、底物 C、辅酶或辅基 D、催化基团 2. 全酶是指什么？( ) A、酶的辅助因子以外的部分 B、酶的无活性前体 C、一种酶一抑制剂复合物 D、一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅 助因子各种成分。
3. 下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？( ) A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅因子参与催化反应 4.具有生物催化剂特征的核酶其化学本质是（ ） A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、糖蛋白 5. NAD+在酶促反应中转移( ) A、氨基 B、氢原子 C、氧原子
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EC. X. X. X. X
例如： 乳酸脱氢酶
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
1.4 酶活性(enzyme activity)
酶活性的表示方法： 酶活性指的是酶的催化能力， 用反应速度来衡量，即单位
时间里产物的增加或底物的减少。
V= dP / dt = - dS / dt 测定方法： 吸光度测定、气体分析、电化学分析等。
羧肽酶
第7章 生物催化剂—酶
Enzymes
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
本章主要内容
酶的一般概念 酶的组成与维生素 酶的结构与功能的关系 酶的催化机理 酶反应的动力学 酶活性的调节
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
1.酶的概述
1.1 定义
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。
辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所 催化反应的性质。有十几种.
辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与 维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去， 而辅基通常与酶蛋白共价相连。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的 构象；酶的“活性中心”的部分。
专一性
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变 成相应的产物。
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要 求。
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸 RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
细胞的代谢由成千上万的化学反应组成，几乎所有的反应都是由 酶（enzyme）催化的。
酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实 践中有广泛应用。
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
1.3 酶的分类
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
水解酶 裂解酶
AB+H2O
AH+BOH
A
B+C
异构酶 A
B
合成酶 A+B
C， 需要ATP
生物催化剂 Powபைடு நூலகம்rPointPresentatio(1)
1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法：
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
酶活性的计量： EC 1961年规定： 在指定的条件下，1分钟内，将1微摩尔的底物转变为产物所需
要的酶量为1个酶活国际单位（IU） 。
比活性（specificity of enzyme ）指的是每毫克酶蛋白所具有的 酶活性单位数。
比活性 = 活性单位数/酶蛋白重量（mg） 比活性反映了酶的纯度与质量。
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
2. 酶的组成与维生素
2.1 酶的化学本质
已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶：少数，例如：溶菌酶（催化水解细菌多糖细胞壁） 结合酶：大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
▪ 酶容易变性
这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。
▪ 酶的可调节性
抑制和激活（activation and inhibition ） 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization )
立体专一性
指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。
例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作 用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向
进行。
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
R1: Lys, Arg R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
随着酶催化的反应进行，反 应速度会变慢，这是由于产物 的反馈作用、酶的热变性或副 反应引起的。但是，在反应起 始不久，在酶促反应的速度曲 线上通常可以看见一段斜率不 变的部分，这就是初速度。
酶促反应的速度曲线
在酶的动力学研究中，一般 使用初速度的（V0）概念。
1.2 酶的命名
（1）习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的性 质、酶的来源等命名。例如，胃蛋白（水解）酶、碱性磷酸酶。
（2）系统命名—— 根据底物与反应性质命名
反应：葡萄糖+ATP
葡萄糖-6-磷酸+ADP
命名： 葡萄糖：ATP 磷酰基转移酶
（习惯名称，葡萄糖激酶）
生物催化剂 PowerPointPresentatio(1)
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结合酶举例，( )内为辅因子：
乳酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 异柠檬酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 醇脱氢酶（辅酶I, NAD） 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（辅酶II, NADP） 琥珀酸脱氢酶（FAD） 乙酰辅酶A羧化酶（生物素，ATP，Mg++） 脂酰辅酶A合成酶（辅酶A, CoA）
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1.5 酶的特点
高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其 他催化反应高106 -1013倍
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
Fe3+ 催化，效率为6×104 mol/mol. s 过氧化氢酶催化，效率为6 × 106 mol/mol.s
例如： 乳酸脱氢酶
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1.4 酶活性(enzyme activity)
酶活性的表示方法： 酶活性指的是酶的催化能力， 用反应速度来衡量，即单位
时间里产物的增加或底物的减少。
V= dP / dt = - dS / dt 测定方法： 吸光度测定、气体分析、电化学分析等。
羧肽酶
第7章 生物催化剂—酶
Enzymes
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本章主要内容
酶的一般概念 酶的组成与维生素 酶的结构与功能的关系 酶的催化机理 酶反应的动力学 酶活性的调节
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1.酶的概述
1.1 定义
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酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。
辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所 催化反应的性质。有十几种.
辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与 维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去， 而辅基通常与酶蛋白共价相连。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的 构象；酶的“活性中心”的部分。
专一性
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变 成相应的产物。
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绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要 求。
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸 RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
细胞的代谢由成千上万的化学反应组成，几乎所有的反应都是由 酶（enzyme）催化的。
酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实 践中有广泛应用。
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1.3 酶的分类
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
水解酶 裂解酶
AB+H2O
AH+BOH
A
B+C
异构酶 A
B
合成酶 A+B
C， 需要ATP
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1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法：
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酶活性的计量： EC 1961年规定： 在指定的条件下，1分钟内，将1微摩尔的底物转变为产物所需
要的酶量为1个酶活国际单位（IU） 。
比活性（specificity of enzyme ）指的是每毫克酶蛋白所具有的 酶活性单位数。
比活性 = 活性单位数/酶蛋白重量（mg） 比活性反映了酶的纯度与质量。
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2. 酶的组成与维生素
2.1 酶的化学本质
已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶：少数，例如：溶菌酶（催化水解细菌多糖细胞壁） 结合酶：大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。
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▪ 酶容易变性
这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。
▪ 酶的可调节性
抑制和激活（activation and inhibition ） 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization )
立体专一性
指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。
例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作 用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向
进行。
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R1: Lys, Arg R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
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随着酶催化的反应进行，反 应速度会变慢，这是由于产物 的反馈作用、酶的热变性或副 反应引起的。但是，在反应起 始不久，在酶促反应的速度曲 线上通常可以看见一段斜率不 变的部分，这就是初速度。
酶促反应的速度曲线
在酶的动力学研究中，一般 使用初速度的（V0）概念。
1.2 酶的命名
（1）习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的性 质、酶的来源等命名。例如，胃蛋白（水解）酶、碱性磷酸酶。
（2）系统命名—— 根据底物与反应性质命名
反应：葡萄糖+ATP
葡萄糖-6-磷酸+ADP
命名： 葡萄糖：ATP 磷酰基转移酶
（习惯名称，葡萄糖激酶）
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结合酶举例，( )内为辅因子：
乳酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 异柠檬酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 醇脱氢酶（辅酶I, NAD） 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（辅酶II, NADP） 琥珀酸脱氢酶（FAD） 乙酰辅酶A羧化酶（生物素，ATP，Mg++） 脂酰辅酶A合成酶（辅酶A, CoA）
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1.5 酶的特点
高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其 他催化反应高106 -1013倍
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
Fe3+ 催化，效率为6×104 mol/mol. s 过氧化氢酶催化，效率为6 × 106 mol/mol.s