生物化学第二章蛋白质知识点归纳
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生物化学02第二章 多肽与蛋白质
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸， 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴， 容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体
生物化学总结 蛋白质
蛋白质一、概述1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2.元素组成：CONH。
基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。
一些蛋白质含有非氨基酸成分.3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。
“溶于膜”)。
4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？二、氨基酸1.α－氨基酸结构：2.分类：必需/半必需/非必需~~根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~根据R基团的极性和带电性质：a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trpb.极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；带正电：His、Lys、Arg；带负电：Asp、Glu*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。
*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。
*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。
*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。
氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。
氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。
动物生物化学 第二章 蛋白质
肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
HN O H2 N CH C CH2 OH
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
生物化学蛋白质章节考点总结
第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮³6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类（1）、按组成：简单蛋白：完全由氨基酸组成结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基）详细分类，P 75 表3-1，表3-2。
（注意辅基的组成）。
（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。
（3）、功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物50-80%人体45%一般细胞50%种类大肠杆菌3000种人体10万种生物界1010-1012１二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa 的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 （注意：单体蛋白、寡聚蛋白；残基数、肽链数。
）蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象。
生物化学蛋白质
碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子， 其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定， 这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。
(3) 与2，4-二硝基氟苯的反应 (Sanger反应）
在弱碱性溶液中，氨基酸的α- 氨基很容 易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）作用，生成 稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写 为DNP-氨基酸）。
负电荷（２种）Asp、Glu
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His（半必需）
氨基酸的结构、代号
（三）氨基酸的重要理化性质
1 氨基酸的两性解离性质及等电点
R
CH NH3+ COOH
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R
CH NH3+ COO
（三）肽链中AA的排列顺序和命名
参见p31
通常在多肽链的一端含有一个游离的氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有 一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开 始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 如下面的五肽可表示为：
Ser-Gly-Tyr-Val-Leu
肽键和肽的结构如图所示 丝氨酰 甘氨酰 酪氨酰 丙氨酰 亮氨酸
• 蛋白质的高级结构包括二级结构、超二级 结构、结构域、三级结构和四级结构等。
1 维持蛋白质构象的作用力
维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键，即氢键和盐 键等非共价键，以及疏水作用力和范德华力等。
氢键： x — H … y 离子键（盐键）：它是由带相反电荷的两个基团
间的静电吸引所形成的 疏水作用力（疏水键）：是指非极性基团即疏水基团为
(3) 与2，4-二硝基氟苯的反应 (Sanger反应）
在弱碱性溶液中，氨基酸的α- 氨基很容 易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）作用，生成 稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写 为DNP-氨基酸）。
负电荷（２种）Asp、Glu
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His（半必需）
氨基酸的结构、代号
（三）氨基酸的重要理化性质
1 氨基酸的两性解离性质及等电点
R
CH NH3+ COOH
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R
CH NH3+ COO
（三）肽链中AA的排列顺序和命名
参见p31
通常在多肽链的一端含有一个游离的氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有 一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开 始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 如下面的五肽可表示为：
Ser-Gly-Tyr-Val-Leu
肽键和肽的结构如图所示 丝氨酰 甘氨酰 酪氨酰 丙氨酰 亮氨酸
• 蛋白质的高级结构包括二级结构、超二级 结构、结构域、三级结构和四级结构等。
1 维持蛋白质构象的作用力
维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键，即氢键和盐 键等非共价键，以及疏水作用力和范德华力等。
氢键： x — H … y 离子键（盐键）：它是由带相反电荷的两个基团
间的静电吸引所形成的 疏水作用力（疏水键）：是指非极性基团即疏水基团为
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
生物化学——蛋白质
38
1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
27
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
56
(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
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一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
protein）
5 收缩和运动蛋白（contractile and motile protein）
解成了羧基；含有羟基或巯基的氨基酸（丝氨酸、苏氨 酸、半胱氨酸）有一小部分被分解。
一、蛋白质水解
碱水解
◆ 一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
◆ 优点:色氨酸在水解中不受破坏。
◆ 缺点:氨基酸普遍发生消旋作用，多数氨基酸都受到不同程度的
破坏。
一、蛋白质水解
酶水解
目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（蛋白酶）已有 十多种。
一、概述
一、概述
2.蛋白质化学组成
元素组成
主 要
C 、H、O、 N、少量S
微 量
P、Fe、Cu、Mn、Zn、Mg、Mo、I等
一、概述
蛋白质平均含N量为16％，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据 粗蛋白质%＝N%×6.25
蛋白质换算系数：100/16=6.25
请思考：有5g植物种子，经测定含氮 0.06g。问该种子蛋白质含量是多少？ （％）
一、概述
化合物组成 单纯蛋白质：其完全水解产物只有α-氨基酸。 结合蛋白质：由单纯蛋白与其它非蛋白成分结合（辅基）而成。
一、概述
α-氨基酸： 20种基本氨基酸。
辅基
有机化合物：如核酸、脂类、糖类、血红素、黄素核苷酸 （FAD或FMN）等；
无机离子： 如磷酸基、Fe2+、Cu2+、Ca2+等。
“奶粉三聚氰胺”事件
2008年事件，起因是很多食用某奶粉厂商生产的婴幼儿奶粉的婴 儿被发现患有肾结石，随后在其奶粉中发现化工原料三聚氰胺。
2004年安徽阜阳出现著名的 “大头婴儿”事件。 因为长期 食用含有三聚氰胺（假蛋白质） 的劣质奶粉，导致营养不良。
一、概述
三聚氰胺含氮量为66.6%，是鲜牛奶 的151倍，是奶粉的23倍。
生物化学
第二章 蛋白质
目录
一、概述 二、蛋白质的基本结构单位─氨基酸 三、蛋白质一级结构与功能 四、蛋白质的空间结构与功能 五、蛋白质理化性质 六、蛋白质的分离纯化
一
概述
1.蛋白质概念 2.蛋白质化学组成 3.蛋白质分类
一、概述
1.蛋白质概念（protein）
是所有生物中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子，是非常重要的 结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，是生命活动的 体现者。
结构通式：
H2N
COOH
不变部分（L-构型）
Cα H
+
H3N
COO-
α
CH
R 可变部分
R
不带电形式
带电形式
二、氨基酸的结构与分类
结构 HO
CHO C H H2N
COOH CH
CH2OH L-（-）甘油醛
R
L-氨基酸
天然蛋白质中的 氨基酸都是L型
二、氨基酸的结构与分类
二、氨基酸的结构与分类 基本氨基酸中，除脯氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。
一、概述
3.蛋白质的分类
简单蛋白质（单纯蛋白） 组成
结合蛋白
球状蛋白质 分子形状
纤维状蛋白质
一、概述
功能
活性蛋白： 一切有生理活性的蛋白质或它们的前体 非活性蛋白：具有保护与支持作用，如胶原、角蛋白、弹性蛋白等。
一、概述
单纯清蛋白（albumin） 溶于水
氨基酸被称为基本氨基酸。
一、蛋白质水解
蛋白质
多肽
寡肽
二肽
氨基酸
amino acid, aa 或 AA
一、蛋白质水解
酸水解
碱水解
酶水解
一、蛋白质水解
酸水解
常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105-110℃条件下进行水 解，反应时间约20小时。
优点:保持各种L-型氨基酸分子的立体结构不变； 缺点:色氨酸被破坏；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水
酶水解不会破坏氨基酸，也不会发生消旋作用。 酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解，
水解的产物为较小的肽段。 水解位点特异，用于一级结构分析，或生产部分水解蛋
白质制品。
二、氨基酸的结构与分类
氨基酸是具有氨基（-NH3+）或亚氨基和羧基（-COOH）的有机分 子。氨基酸种类多，但构成蛋白质具有遗传密码的氨基酸只有20种， 这20种基本氨基酸称常见氨基酸。
2
球蛋白（globulin） 微溶于水、溶于稀盐溶液
3
谷蛋白（glutelin） 溶于稀酸、稀碱
4
谷醇溶蛋白（prolamine） 溶于70－80％乙醇
5
组蛋白（histone）溶于水、稀酸和稀氨水
6
精蛋白（protamine）溶于水和稀酸、不溶于氨水
7
硬蛋白（scleroprotein）不溶于水、盐、稀酸碱