生物化学考试重点_总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的生命现象。
以下是生物化学中的一些重点知识点。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
1、氨基酸组成蛋白质由 20 种基本氨基酸通过肽键连接而成。
这些氨基酸根据其侧链的性质可分为极性、非极性、酸性和碱性等不同类型。
2、蛋白质的结构层次蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，主要依靠氢键维持。
三级结构是指整条肽链的三维空间结构，由疏水作用、氢键、离子键等多种作用力维持。
四级结构则是指多个亚基组成的蛋白质的结构，亚基之间通过非共价键相互作用。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失，但一级结构不变。
复性则是变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕而成。
碱基之间通过氢键配对，A 与 T 配对，G 与 C 配对。
2、 RNA 的种类和结构RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责携带氨基酸，rRNA 是核糖体的组成成分。
3、核酸的性质核酸具有紫外吸收特性，在 260nm 处有最大吸收峰。
此外，核酸还具有变性和复性的特点。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和可调节性。
高效性是指酶能够大大加速化学反应的速度；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应；可调节性是指酶的活性可以受到多种因素的调节。
生物化学考试重点总结
生化总结1。
蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。
2。
模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。
3。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
4。
试述蛋白质的二级结构及其结构特点。
(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。
(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。
(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。
(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。
(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。
5。
蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。
6。
核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。
A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体及其组成部分的化学性质和化学过程的科学，它主要关注生物大分子的组成、结构和功能以及生物体内的各种化学反应。
以下是生物化学的重点知识点总结：1.生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它是组成细胞和组织的基本结构单元，参与几乎所有的生物功能。
核酸是存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，如淀粉和纤维素。
脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子，它们在细胞膜的构建和能量的储存中起重要作用。
2.生物大分子的结构和功能：生物大分子的结构决定了它们的功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的，二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是蛋白质的立体构象，四级结构是由多个蛋白质亚基组成的复合物的空间结构。
核酸的结构包括双螺旋的DNA和单链的RNA。
多糖的结构包括淀粉的分支链和纤维素的线性链。
脂类的结构包括单酰甘油、双酰甘油和磷脂。
3.生物体内的化学反应：生物体内的化学反应包括代谢途径和信号传导。
代谢途径包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的合成和降解过程。
信号传导是细胞内外信息传递的过程，包括细胞膜受体介导的信号转导、细胞内信号分子的产生和调控。
4.酶和酶动力学：酶是催化生物体内化学反应的蛋白质，它们可以提高反应速率。
酶的催化机理包括亲和性和瞬态稳定性理论。
酶动力学研究酶的催化速率和底物浓度的关系，包括酶的速率方程、酶的底物浓度和酶的浓度对速率的影响。
5.代谢途径和调控：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括能量代谢途径和物质代谢途径。
能量代谢途径包括糖酵解、细胞呼吸和光合作用。
物质代谢途径包括核酸合成、脂类合成和蛋白质合成。
代谢途径的调控通过正反馈和负反馈机制来维持生物体内化学平衡，包括酶的合成和降解、调控基因表达和细胞信号传导。
6. 遗传信息的传递和表达：遗传信息通过DNA的复制和转录转化为RNA，再经过翻译转化为蛋白质。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%）组成蛋白质的20种氨基酸（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体组成蛋白质的20种氨基酸分类非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
pH<pI 阳离子氨基酸带净负电荷，在电场中将向正极移动pH=pI 氨基酸的兼性离子pH>pI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽1、（名解）肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构多肽链有两端：N末端：多肽链中有游离α-氨基的一端C末端：多肽链中有游离α-羧基的一端6、AA顺序从氨基端（N-端）开始以羧基端（C-端）氨基酸残基为终点7、人体内存在多种重要的生物活性的肽：谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构一级结构二级结构↘三级结构→高级结构（空间构象）四级结构↗（一）、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
1、主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础（二）、蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
1、主要化学键：氢键2、（名解）肽键平面／肽单元：参与肽键的6个原子C 、C、O、N、H、C 位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3、二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。
可分为：α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm。
α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
影响α-螺旋形成因素：R基较大，空间位阻大。
带相同电荷的R基集中，电荷相互排斥。
多肽链中若有脯氨酸不能形成-螺旋。
β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，含4个氨基酸残基，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
4、模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象（三）、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
1、主要化学键（非共价键）：疏水键（最主要）、盐键（离子键）、氢键、范德华力、二硫键2、（名解）结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域（四）、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
1、（名解）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基之间的结合力主要是氢键和离子键2、主要化学键：疏水键、氢键、离子键二、蛋白质的分类根据组成成分：单纯蛋白质结合蛋白质= 蛋白质部分+ 非蛋白质部分（辅基）根据形状：纤维状蛋白质球状蛋白质第三节蛋白质结构与功能关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键β-巯基乙醇可破坏二硫键2、由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”，如：镰刀形红细胞贫血症二、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。
成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。
在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。
因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为松弛态。
三、若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，称为蛋白质构象疾病，如：人纹状体脊髓变性病(CJD)、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。
第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液pH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。
包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
5、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生反应，蛋白质分子中游离-氨基能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物b.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应。
蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
第五节、蛋白质的分离和纯化1、沉淀，2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
4、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
第二章核酸的结构与功能核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，携带和传递遗传信息核算的分类及分布：脱氧核糖核酸（DNA）：存在与细胞核、线粒体携带遗传信息，通过复制传递给下一代基本组成单位是脱氧核苷酸核糖核苷酸（RNA）：存在于细胞核、细胞质、线粒体DNA转录的产物，参与遗传信息的复制表达也可作为遗传物质基本组成单位是核糖核苷酸第一节核酸的化学组成及一级结构核酸的元素组成：C、H、O、N、P 标记元素P：用于测量生物样品中核酸的含量核酸的分子组成：核酸（DNA和RNA）↓3',5'-磷酸二酯键核苷酸↙↘磷脂键磷酸核苷和脱氧核苷↙↘糖苷键戊糖碱基↙↘↙↘核糖脱氧核糖嘌呤嘧啶核苷酸是构成核酸的基本组成单位碱基DNA：A、G、C、TRNA：U、G、C、T戊糖（主要区别）DNA：脱氧核糖RNA：核糖核苷/脱氧核苷：由碱基和核糖或脱氧核糖生成核苷酸：核苷或脱氧核苷C-5'上的羟基与磷酸通过脂键结合构成DNA：AMP、GMP、CMP、TMPRNA：AMP、GMO、CMP、UMP核苷酸衍生物：环化核苷酸：细胞信号转到中的第二信使DNA是脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接形成的大分子一个脱氧核糖核苷酸3'-羟基与另一脱氧核糖核苷酸的5'-磷酸基团缩合形成3',5'-磷酸二酯键DAN链：多个脱氧核苷酸通过磷脂二脂键构成了具有方向性的线性分子，称为多聚脱氧核苷酸，即DNA链DAN链的方向是5'-端向3'-端交替的磷脂基团和戊糖构成DAN的骨架RAN也是具有3',5'-磷酸二酯键的线性大分子核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3',5'-磷酸二酯键连接。