生物化学知识点整理汇总
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点汇总
第二章[名词解释]1、蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为——2、模序：在许多蛋白质分子中，可发现2个或是3个具有2级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。
3、结构域：分子量大的蛋白质3级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能。
4、肽：肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一类化合物，一般来说10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽。
5、蛋白质的等电点：在某一PH的溶液中，蛋白质解离成阴阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变构效应：变构剂或效应剂与蛋白质结合后引起蛋白质构象变化，称为蛋白质的变构效应。
7、分子伴侣：是参与蛋白质空间构象正确形成的一类蛋白质，它通过可逆地，与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集，也可与错误的聚集肽段聚合使之解聚后，再诱导其正确的折叠。
同时，它对蛋白质分子中的二硫键形成起到主要的作用。
8、α—螺旋：蛋白质二级结构的主要形式之一，多肽链的主链围绕中心绕成螺旋状，称为α—螺旋。
螺旋的走向为顺时针方向，即为右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
α—螺旋的每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧化形成氢键，氢键的方向与长轴基本平行。
[问答与思考]1.组成蛋白质的基本单位是什么？其结构上有什么特点？蛋白质的基本组成单位是氨基酸，均为L—α—氨基酸，即在α—碳原子上连有一个氨基，一个羧基，一个氢原子和一个侧链。
每氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。
2.试述双缩脲法测定蛋白质含量的原理。
（略）3.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构。
维持这些结构的键或力是什么？一级结构：蛋白质分子中的aa的排列顺序；肽键、二硫键。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。
蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。
寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。
多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。
磷脂：构成生物膜的重要成分。
固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。
2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。
2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学.其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达.生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系.2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素.第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素.第二章蛋白质1. 名词解释1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域.结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构.造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性2. 问答题1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图.氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：中性氨基酸)''(2121pKpKpI+=一氨基二羧基氨基酸)''(2121pKpKpI+=二氨基一羧基氨基酸)''(2132pKpKpI+=2氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例分类名称结构缩写丙氨酸AlaA缬氨酸ValV非极性氨基酸疏水,8种非极性氨基酸疏水,8种亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP甲硫氨酸也称蛋氨酸MetM苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW极性氨基酸亲水,12种甘氨酸中性氨基酸,不带电GlyG丝氨酸中性氨基酸,不带电SerS苏氨酸中性氨基酸,不带电ThrT半胱氨酸中性氨基酸,不带电CysC酪氨酸中性氨基酸,不带电TyrY极性氨基酸亲水,12种天冬酰胺中性氨基酸,不带电AsnN谷氨酰胺中性氨基酸,不带电GlnQ天冬氨酸酸性氨基酸,带负电AspD谷氨酸酸性氨基酸,带负电GluE极性氨基酸亲水,12种赖氨酸碱性氨基酸,带正电LysK精氨酸碱性氨基酸,带正电ArgR组氨酸碱性氨基酸,带正电HisH3蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%.生物样品中,每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质.通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法粗蛋白测定的经典方法4蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含个氨基酸,螺距为；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行②β-折叠要点：多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro脯氨酸④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性5一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋计算该片段的轴长螺旋数为180/=50,轴长为×50=27nm6维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些维持蛋白质一级结构的作用力主要的化学键：肽键,有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等统称次级键非化学键和二硫键7简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质的一级结构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能,完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能,严重时导致疾病的发生蛋白质构象病,如疯牛病8简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分辅基根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白9简述蛋白质的主要性质①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH为蛋白质的等电点②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm之间,为胶粒范围之内,因而具有胶体的性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为变性.若变性程度较轻,除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能,称为复性.在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因互相缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,称为蛋白质的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性.蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有波长的特征性吸收峰,其吸收率和蛋白质浓度成正比用来测含量⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应,用以检测水解程度第三章核酸1. 名词解释1核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合生成的化学键称为β,N糖苷键2核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸最常见为5’-核苷酸3核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸即多聚核苷酸,DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式4DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变.能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性.注意,DNA的变性过程是突变性的.复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程5分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交6增色效应：核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应7减色效应：核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应8基因与基因组：基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关9Tm熔解温度：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点10Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率A+T/G+C衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近11探针：在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题1某DNA样品含腺嘌呤%按摩尔碱基计,计算其余碱基的百分含量由已知A=%,所以T=A=%,因此G+C=%,又G=C,所以G=C=%2DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么①化学组成：DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸,一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U四种.②分子结构：DNA为双链分子,其中大多数是是链状结构大分子,也有少部分呈环状；RNA为单链分子.③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布.④生理功能：DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达,分子量要比DNA小得多,某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体3简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点：①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链DNA单链组成.两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构.螺旋中两条链的方向相反,其中一条链的方向为5’→3’ ,另一条链的方向3’→5’.②碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧,碱基环平面与轴垂直,糖基环平面与碱基环平面呈90°角.③螺旋横截面的直径为2nm,每条链相邻碱基平面之间的距离为,每10个核酸形成一个螺旋,其螺距高度为.④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键,碱基的互相结合具有严格的配对规律,嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理,解释了遗传物质自我复制的机制.模型是两条链,而且碱基互补.复制之前,氢键断裂,氢键断裂,两条链彼此分开,每条链作为一个模板复制除一条新的互补链,这样就得到了两对链,解决了遗传复制中样板的分子基础4DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构.真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体,属于DNA的三级结构5细胞内含哪几种主要的RNA其结构和功能是什么细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA.mRNA：单链RNA,功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA：单链核酸,但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构,保守性最强.二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L型.功能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成rRNA：细胞中含量最多RNA总量的80%,与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所.在原核生物中,有5S、16S、23S,16S 的rRNA参与构成蛋白体的小亚基,5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中,rRNA有四种5S、、18S、28S,其中18S参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚基6简述tRNA的二级结构要点tRNA的二级结构呈三叶草形,包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA的3’-末端和5’-末端,3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA,A为核苷,氨基酸可与之形成酯,该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC区：该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环TψC由7个核苷酸组成,通过由5对碱基组成的双螺旋区TψC臂与tRNA其余部分相连,除个别例外,几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：位于反密码去与TψC 之间,不同的tRNA在该区域中变化较大7简述核酸的主要性质①一般理化性质：固体DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末状固体,均溶于水,不溶于一般的有机溶剂,在70%乙醇中形成沉淀,具有很强的旋光性,DNA粘度较大,RNA粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团,有具有碱性基团,因而核酸具有两性性质.DNA的等电点为4至,RNA的等电点2至RNA存在核苷酸内的分子内氢键,促进电离③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式,前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成,后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶,可以有选择性地切断磷酸二酯键限制性核酸内切酶或者没有选择性地切断⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂,变成单链结构.DNA的热变性过程是突变的,在很窄的温度区间内完成,其熔解温度满足Tm—=100G+C；RNA由于只有局部的双螺旋区,所以变性行为引起的性质变化不明显⑥核酸的复性：在适当条件下,变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构,DNA的生物活性只能得到部分恢复,且出现减色效应,将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性,缓慢冷却可以复性,分子量越大复性越困难,浓度越大,复性越困难⑦核酸的分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构,具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质,并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物2. 问答题1简述糖的功能及分类并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质,是细胞的结构组分,具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用.糖的分类：根据大小分为单糖大约20种、寡糖2-10种、多糖和糖缀合物.单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖醛糖如甘油醛,酮糖如二羟丙酮、丁糖醛糖如赤藓糖,酮糖如赤藓酮糖、戊糖醛糖如核糖,酮糖如核酮糖、己糖醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖,酮糖如果糖、山梨糖、庚糖景天酮糖.寡糖按照所含糖基多少分为二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖、三糖棉籽糖…六糖.多糖分为均多糖淀粉、糖原、甲壳素、纤维素和杂多糖半纤维素、粘多糖.糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类2说明麦芽糖组成淀粉的基本单位、纤维二糖组成纤维素的基本单位所含单糖的种类、糖苷键的类型.一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面下方,糖苷键为1-4糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面上方,糖苷键为1-4糖苷键3列举出四种多糖的名称均多糖由一种单糖聚合而成：淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种,后者存在1-6糖苷键,两者均是植物细胞的能源储存形式、糖原动物及细菌的储能物质,贮存于动物的肝脏和肌肉中,结构于支链淀粉类似,遇碘显红紫色、纤维素葡萄糖β1-4糖苷键连接而成的无分支的同多糖,形成植物细胞细胞壁、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β1-4糖苷,基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物杂多糖由几种不同的单糖聚合而成：半纤维素存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称、粘多糖糖胺聚糖.是含氨基己糖的杂多糖的总称,表现为一定的粘性和酸性,如透明质酸和肝素、药物多糖中药的有效成分、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素和结合脂与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白2. 问答题1简述脂的功能.①脂是生物细胞重要的储能物质,因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类磷脂酰甘油酯是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质2简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜,其共同特点是单层的生物膜细胞膜是流动的磷脂双分子层构成的连续体,蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中.脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性,方便蛋白质的运动,也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关.蛋白质是选择性透过的运输通道,同时也是细胞间信息传递、识别的受体.细胞器膜的结构与细胞膜类似,但由于功能的分化而多为双层膜,内层膜出现扩大现象,成为新陈代谢的部位.第6章酶1. 名词解释1酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂2单酶单纯蛋白酶：除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶3全酶结合蛋白酶：含酶蛋白脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性和非蛋白小分子物质传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质的酶.酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶4辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II 5辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉※辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同。
生物化学知识点总结
第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P6211.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
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生物化学知识点整理注：1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理而成，个人主观性较强，仅供参考。
（如有错误，请以课本为主）2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容）蓝色：多为选择、填空第八章脂类代谢第一节脂类化学脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。
类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
分类含量分布生理功能脂肪95%脂肪组织、血浆1. 储能供能2. 提供必需脂肪酸3. 促脂溶性维生素吸收4. 热垫作用5. 保护垫作用6. 构成血浆脂蛋白类脂5%生物膜、神经、血浆1. 维持生物膜的结构和功能2. 胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸等3. 构成血浆脂蛋白第二节脂类的消化与吸收脂类消化的主要场所：小肠上段脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢一、三酰甘油的分解代谢1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2）关键酶：三酰甘油脂肪酶（又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL）3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。
4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌二醇等。
2.甘油的氧化甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。
3.脂肪酸的分解代谢饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。
1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。
心、肝、肌肉最活跃；亚细胞：细胞质、线粒体。
2）过程：①脂酸的活化——脂酰CoA 的生成（细胞质）脂肪酸 + HSCoA + ATP脂酰~SCoA + AMP + Pi 消耗了2个高能磷酸键②脂酰CoA 进入线粒体酶：a.肉碱酰基转移酶 I （脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱc.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体）③脂酸的β氧化a.脱氢：脂酰CoA + FAD脂酰CoA 合成酶Mg2+脂酰CoA 脱氢酶α，β-烯脂酰CoA + FADH2b.加水β-羟脂酰CoA脱氢酶c.再脱氢：β-羟脂酰CoA + NAD+β-酮脂酰CoA + NADH +H+④硫解3）脂酸氧化的能量生成活化：消耗2个高能磷酸键以软脂酸（16C）β氧化为例：7 次β氧化，生成8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2。
能量计算：生成ATP 8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108净生成ATP 108 – 2 = 1064.酮体的生成与利用1）酮体：是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物，是乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。
2）酮体生成的部位：肝细胞线粒体原料：乙酰CoA关键酶：HMGCoA合成酶3）酮体的利用：心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。
4）酮体生成利用的特点：酮体肝内生成，肝外利用5）酮体生成利用的生理意义：①正常情况下是肝输出能源的一种形式；②在饥饿状态或糖供应不足时可代替葡萄糖成为脑组织的重要能源；③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消化。
6）酮症酸中毒机制：在饥饿、高脂低糖膳食，特别糖尿病时，一方面，胰高血糖素等脂解激素分泌增多，脂肪动员增强，脂肪酸β氧化加快，酮体生成增加；另一方面，糖来源不足或糖代谢障碍，草酰乙酸生成减少，乙酰CoA进入三羧酸循环受阻，乙酰CoA大量堆积，使酮体生成进一步增加，当超过肝外组织利用时，血中酮体会异常升高，产生酮症酸中毒。
二、三酰甘油的合成代谢1.部位：肝和脂肪组织（最主要）、小肠黏膜部位原料途径去路肝3-磷酸甘油脂肪酸甘油二酯极低密度脂蛋白（VLDL）脂肪储存小肠甘油一酯脂肪酸甘油一酯乳糜微粒（CM）2.脂肪酸的合成1）合成部位：组织：肝、脂肪等组织亚细胞：细胞质（16碳的软脂酸）主要原料：乙酰CoA、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径2）乙酰CoA的活化乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶（脂肪酸合成的关键酶）的作用下羧化成丙二酸单酰CoA。
3）软脂酸的合成①缩合；②加氢；③脱水；④再加氢。
4）脂肪酸碳链的加工场所：内质网、线粒体。
第四节类脂代谢脂类：包括磷脂、糖脂、类固醇。
一、甘油磷脂代谢1.甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂，最主要的甘油磷脂有卵磷脂（磷脂酰胆碱）和脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）2.甘油磷脂水解的磷脂酶类：磷脂酶（PL）A1、A2、C、D等。
3.甘油磷脂的合成代谢1）部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。
2）原料：甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。
3）合成的两条途径：甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。
4）磷脂酶作用的二、胆固醇代谢1.合成部位：肝、小肠（细胞质及内质网）2.合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH + H+3.合成的基本过程：①甲羟戊酸的合成；②鲨烯的生成（30C）；③胆固醇的生成（27C）。
关键酶：HMG—CoA还原酶4.胆固醇酯在细胞、血浆中合成。
5.胆固醇的转化：胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇第五节血脂与血浆脂蛋白代谢1.血浆脂蛋白：是脂类在血液中的存在和运输形式。
组成：脂类、载脂蛋白2.血脂：主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸等。
3.电泳法与超速离心法的分类及对应关系：α-脂蛋白前β-脂蛋白β-脂蛋白乳糜微粒（电泳法）高密度脂蛋白（HDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、乳糜微粒（CM）（超速离心法）4.血脂蛋白的组成及功能CMVLDL前β-脂蛋白LDLβ-脂蛋白HDLα-脂蛋白密度＜0.95 0.95~1.006 1.006~1.063 1.063~1.210组成脂类含TG最多，80~90%含TG50~70%含胆固醇及其酯最多，40~50%含脂类50%蛋白质最少, 1% 5~10% 20~25% 最多，约50%合成部位小肠粘膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功能转运外源性TG及胆固醇转运内源性TG转运内源性胆固醇逆向转运胆固醇注：TG：甘油三酯第九章氨基酸代谢第一节蛋白质的消化与吸收1.氨基酸的吸收和转运1）氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。
2）常见载体类型如下：①中性氨基酸载体；②碱性氨基酸载体；③酸性氨基酸载体；④亚氨基酸和甘氨酸载体。
2.蛋白质的功能：①作为能源物质氧化供能；②参与构成各种细胞组织；③参与体内多种重要的生理活动。
（催化（酶）、免疫（抗原和抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血因子））3.氮平衡：是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。
（蛋白质含氮特点：平均为16%，1g N相当于6.25g蛋白质）氮平衡的三种情况及人群分布：1）氮总平衡：摄入氮＝排出氮；常见于健康成年人。
2）氮正平衡：摄入氮＞排出氮；常见于儿童、孕妇和康复期患者。
3）氮负平衡：摄入氮＜排出氮；常见于饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤、大量失血的患者。
4.蛋白质的生理需要量①成人每天最低分解约20g蛋白质；②成人每日最低生理需要量：30~50g；③我国营养学会推荐成人每日80g。
5.蛋白质的营养价值与互补作用1）必需氨基酸：指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。
（包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸，即：“携（缬）一（异）本（苯）赖甲亮色书（苏）”）2）蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。
3）食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低是蛋白质混合使用，则可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值。
6.蛋白质的腐败作用：在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基酸，在肠道下端细菌的作用下，产生一系列对人体有害物质的过程。
7.肝昏迷的假神经递质学说：苯丙氨酸与酪氨酸经肠道细菌的作用下分别生成苯乙胺和酪胺，两者进入脑组织，经β-羟化酶作用，转化为苯乙醇胺或β-羟酪胺，其结构类似与儿茶酚胺，故称为假神经递质。
假神经递质增多时，可以竞争性抑制儿茶酚胺受体，使神经冲动受阻，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，即肝昏迷。
第二节氨基酸的一般代谢1.氨基酸的来源与去路1）来源：①食物蛋白的消化吸收；②组织蛋白的分解；③利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。
2）去路：①合成组织蛋白；②脱氨基生成α-酮酸和氨；③脱羧基生成氨类和CO2；④经特殊代谢生成其它含氮化合物。
2.氨基酸脱氨基作用主要的4种方式：1）转氨基作用①基本模式：将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位置上，生成相应的α-酮酸和一个相应的α-氨基。
②体内重要的转氨酶：谷丙转氨酶（GPT）（或称丙氨酸氨基转移酶ALT）谷草转氨酶（GOT）（或称天冬氨酸氨基转移酶AST ）临床意义：急性肝炎患者血清ALT活性显著增高；心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。
③各种转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛2）氧化脱氨基作用①分布广、活性高（肌肉中例外，肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨）；②L-谷氨酸脱氢酶（主要酶）以NAD+/NADP+作为氢受体；③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。
3）联合脱氨基作用主要在肝、肾组织中进行，是体内氨基酸脱氨基的主要方式。
4）嘌呤核苷酸循环（肌肉组织中）3.α-酮酸的代谢1）还原氨基化合成非必需氨基酸；2）合成转变为糖或酮体；生糖和生酮氨基酸种类分类氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、精氨酸、脯氨酸生糖氨基酸谷氨酰胺等等异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸生糖兼生酮氨基酸（“一（异）本（苯）酪色书（苏）”）3)氧化供能。
4.氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质1）γ-氨基丁酸（谷氨酸脱羧基生成）2）5-羟色胺（色氨酸脱羧基生成）3）牛磺酸（半胱氨酸脱羧基生成）第三节氨的代谢1.氨的来源：1）氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨；2)肠道吸收的氨；3）肾小管上皮细胞分泌氨。
2.氨的去路：1）合成尿素；2）转变为非必需氨基酸及其他含氮物；3）生成谷氨酰胺3.谷氨酰胺的运氨作用1）过程：谷氨酰胺合成酶谷氨酸 + NH3 + ATP 谷氨酰胺 + ADP +Pi谷氨酰胺酶谷氨酰胺 + H2O 谷氨酸 + NH3该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。
谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
2）意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
3）临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。
4.尿素合成1）尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程；2）每合成1分子尿素，共消耗4个高能磷酸键；3）尿素分子中的两个N，一个来自NH3，一个来自天冬氨酸；4）尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ，活性最低的酶（限速酶）是精氨酸代琥珀酸合成酶；5）尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质，意义是解除氨毒。