生物化学知识点整理
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
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生物化学知识点整理注：1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理而成，个人主观性较强，仅供参考。
（如有错误，请以课本为主）2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容）蓝色：多为选择、填空第八章脂类代谢第一节脂类化学脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。
类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收脂类消化的主要场所：小肠上段脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢一、三酰甘油的分解代谢1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2）关键酶：三酰甘油脂肪酶（又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL）3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。
4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌二醇等。
2.甘油的氧化甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。
3.脂肪酸的分解代谢饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。
1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。
心、肝、肌肉最活跃；亚细胞：细胞质、线粒体。
2）过程：①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）脂肪酸+ HSCoA + ATP脂酰消耗了2②脂酰CoA进入线粒体酶：a.肉碱酰基转移酶I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶）b.肉碱酰基转移酶Ⅱc.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体）③脂酸的β氧化a.脱氢：脂酰CoA + FADα，β-烯脂酰CoA + FADH2b.加水c.再脱氢：β-羟脂酰CoA + NAD+β-酮脂酰CoA + NADH +H+④硫解3）脂酸氧化的能量生成活化：消耗2个高能磷酸键以软脂酸（16C）β氧化为例：7 次β氧化，生成8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2。
能量计算：生成ATP 8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108净生成ATP 108 –2 = 1064.酮体的生成与利用1）酮体：是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物，是乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。
2）酮体生成的部位：肝细胞线粒体原料：乙酰CoA关键酶：HMGCoA合成酶3）酮体的利用：心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。
4）酮体生成利用的特点：酮体肝内生成，肝外利用5）酮体生成利用的生理意义：①正常情况下是肝输出能源的一种形式；②在饥饿状态或糖供应不足时可代替葡萄糖成为脑组织的重要能源；③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消化。
6）酮症酸中毒机制：在饥饿、高脂低糖膳食，特别糖尿病时，一方面，胰高血糖素等脂解激素分泌增多，脂肪动员增强，脂肪酸β氧化加快，酮体生成增加；另一方面，糖来源不足或糖代谢障碍，草酰乙酸生成减少，乙酰CoA进入三羧酸循环受阻，乙酰CoA大量堆积，使酮体生成进一步增加，当超过肝外组织利用时，血中酮体会异常升高，产生酮症酸中毒。
二、三酰甘油的合成代谢1.部位：肝和脂肪组织（最主要）、小肠黏膜2.脂肪酸的合成1）合成部位：组织：肝、脂肪等组织亚细胞：细胞质（16碳的软脂酸）主要原料：乙酰CoA、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径2）乙酰CoA的活化乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶（脂肪酸合成的关键酶）的作用下羧化成丙二酸单酰CoA。
3）软脂酸的合成①缩合；②加氢；③脱水；④再加氢。
4）脂肪酸碳链的加工场所：内质网、线粒体。
第四节类脂代谢脂类：包括磷脂、糖脂、类固醇。
一、甘油磷脂代谢1.甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂，最主要的甘油磷脂有卵磷脂（磷脂酰胆碱）和脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）2.甘油磷脂水解的磷脂酶类：磷脂酶（PL）A1、A2、C、D等。
3.甘油磷脂的合成代谢1）部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。
2）原料：甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。
3）合成的两条途径：甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。
4）磷脂酶作用的二、胆固醇代谢1.合成部位：肝、小肠（细胞质及内质网）2.合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH + H+3.合成的基本过程：①甲羟戊酸的合成；②鲨烯的生成（30C）；③胆固醇的生成（27C）。
关键酶：HMG—CoA还原酶4.胆固醇酯在细胞、血浆中合成。
5.胆固醇的转化：胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇第五节血脂与血浆脂蛋白代谢1.血浆脂蛋白：是脂类在血液中的存在和运输形式。
组成：脂类、载脂蛋白2.血脂：主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸等。
3.电泳法与超速离心法的分类及对应关系：α-脂蛋白前β-脂蛋白β-脂蛋白乳糜微粒（电泳法）高密度脂蛋白（HDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、乳糜微粒（CM）（超速离心法）4.血脂蛋白的组成及功能注：TG：甘油三酯第九章氨基酸代谢第一节蛋白质的消化与吸收1.氨基酸的吸收和转运1）氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。
2）常见载体类型如下：①中性氨基酸载体；②碱性氨基酸载体；③酸性氨基酸载体；④亚氨基酸和甘氨酸载体。
2.蛋白质的功能：①作为能源物质氧化供能；②参与构成各种细胞组织；③参与体内多种重要的生理活动。
（催化（酶）、免疫（抗原和抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血因子））3.氮平衡：是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。
（蛋白质含氮特点：平均为16%，1g N相当于6.25g蛋白质）氮平衡的三种情况及人群分布：1）氮总平衡：摄入氮＝排出氮；常见于健康成年人。
2）氮正平衡：摄入氮＞排出氮；常见于儿童、孕妇和康复期患者。
3）氮负平衡：摄入氮＜排出氮；常见于饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤、大量失血的患者。
4.蛋白质的生理需要量①成人每天最低分解约20g蛋白质；②成人每日最低生理需要量：30~50g；③我国营养学会推荐成人每日80g。
5.蛋白质的营养价值与互补作用1）必需氨基酸：指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。
（包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸，即：“携（缬）一（异）本（苯）赖甲亮色书（）”）2）蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。
3）食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低是蛋白质混合使用，则可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值。
6.蛋白质的腐败作用：在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基酸，在肠道下端细菌的作用下，产生一系列对人体有害物质的过程。
7.肝昏迷的假神经递质学说：苯丙氨酸与酪氨酸经肠道细菌的作用下分别生成苯乙胺和酪胺，两者进入脑组织，经β-羟化酶作用，转化为苯乙醇胺或β-羟酪胺，其结构类似与儿茶酚胺，故称为假神经递质。
假神经递质增多时，可以竞争性抑制儿茶酚胺受体，使神经冲动受阻，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，即肝昏迷。
第二节氨基酸的一般代谢1.氨基酸的来源与去路1）来源：①食物蛋白的消化吸收；②组织蛋白的分解；③利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。
2）去路：①合成组织蛋白；②脱氨基生成α-酮酸和氨；③脱羧基生成氨类和CO2；④经特殊代谢生成其它含氮化合物。
2.氨基酸脱氨基作用主要的4种方式：1）转氨基作用①基本模式：将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位置上，生成相应的α-酮酸和一个相应的α-氨基。
②体内重要的转氨酶：谷丙转氨酶（GPT）（或称丙氨酸氨基转移酶ALT）谷草转氨酶（GOT）（或称天冬氨酸氨基转移酶AST ）临床意义：急性肝炎患者血清ALT活性显著增高；心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。
③各种转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛2）氧化脱氨基作用①分布广、活性高（肌肉中例外，肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨）；②L-谷氨酸脱氢酶（主要酶）以NAD+/NADP+作为氢受体；③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。
3）联合脱氨基作用主要在肝、肾组织中进行，是体内氨基酸脱氨基的主要方式。
4）嘌呤核苷酸循环（肌肉组织中）3.α-酮酸的代谢1）还原氨基化合成非必需氨基酸；2）合成转变为糖或酮体；生糖和生酮氨基酸种类3)氧化供能。
4.氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质1）γ-氨基丁酸（谷氨酸脱羧基生成）2）5-羟色胺（色氨酸脱羧基生成）3）牛磺酸（半胱氨酸脱羧基生成）第三节 氨的代谢1. 氨的来源：1）氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨；2) 肠道吸收的氨；3）肾小管上皮细胞分泌氨。
2. 氨的去路：1）合成尿素；2）转变为非必需氨基酸及其他含氮物；3）生成谷氨酰胺3. 谷氨酰胺的运氨作用1）过程：谷氨酸 + NH 3 + ATP + ADP +Pi谷氨酰胺 + H 2 谷氨酸 + NH 3● 该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。
● 谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
2）意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
3）临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。
4. 尿素合成1）尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程；2）每合成1分子尿素，共消耗4个高能磷酸键；3）尿素分子中的两个N ，一个来自NH 3，一个来自天冬氨酸；4）尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ，活性最低的酶（限速酶）是精氨酸代琥珀酸合成酶；5）尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质，意义是解除氨毒。
5.肝昏迷的氨中毒学说严重肝功能障碍时，尿素合成功能不足，导致血氨升高。
大量的氨进入脑组织，与脑细胞中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，并进一步生成谷氨酰胺。
此过程中，需消耗NADH和ATP等能源物质；同时也消耗大量的α-酮戊二酸，使三羧酸循环速率降低，影响ATP的生成，使脑组织供能不足。
此外，谷氨酸属于兴奋性神经递质，能量及兴奋性神经递质严重缺乏时将影响脑正常功能甚至昏迷，临床称为氨中毒或肝昏迷。
此即为肝昏迷的氨中毒学说。
第四节个别氨基酸的代谢1.一碳单位的代谢1）一碳单位：含有一个碳原子的活性单位。
一碳单位不能游离存在体内，常与四氢叶酸结合2）类型与来源（格式：“类型（来源）”）甲酰基（甘氨酸）、甲炔基（组氨酸）、亚胺甲基（丝氨酸）、甲烯基（色氨酸）、甲基（甲硫氨酸）甲基无法参加核苷酸代谢3）生理意义：①一碳单位经FH4携带，参与嘌呤碱和嘧啶碱的合成；②N5-甲基四氢叶酸经甲硫氨酸循环过程提供甲基,参与重要甲基化合物的合成。
2.甲硫氨酸循环的生理意义：①提供活性甲基：用于合成肌酸、肾上腺素、磷脂酰胆碱等重要的生理活性物质。