酶
酶
二、酶的生物学意义
6CO2+6H2O+能量
N2 + 3H2
某些微生物 植物 动物
C6H12O6+6O2↑
2NH3
N2+3H2
500℃ ,300大气压
Fe
2NH3
三、酶是生物催化剂
1．酶与一般催化剂的共同点
（1）用量少而催化效率高
（2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，
反应前后本身不发生变化
（3）降低反应所需的活化能
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关
转换数（turnover number, TN or kcat）:
每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分子
数。(每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数)
（2）高度的专一性
一种酶只作用于 一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化，生 成一定的产物， 这种现象称为酶 作用的特异性。
酶的专一性有下列几种情况：
例 2H2O2→2H2O+O2
反 应 非催化反应 钯催化反应 H2O2酶催化
活化能 75.24kJ/mol 48.9kJ/mol 8.36kJ/mol
• （4）本身不发生化学变化。
2．酶作为生物催化剂的特殊点
（1）高的催化效率
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催 化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 例 2H2O2→2H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5×106mole H2O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2O2的分解
脲酶 脲酶
H2N—C—NH.HCl + H2O 无反应
（3）立体化学专一性
酶的作用及特点
酶的作用及特点
一、酶的基本概念
酶是一类生物催化剂，通常是蛋白质形成的，可以加速细
胞内多种生物化学反应的进行，而不自身受影响。
酶作为生物体中的工程师，对维持生物体内的平衡起着至关重要的作用。
二、酶的作用机制
酶通过特定的亲合力选择性地结合底物，形成酶-底物复合物。
酶通过在底物分子上施加一定的作用力，促使底物分子发生构象变化，使反应发生。
酶不参与反应本身，也不改变反应的平衡常数，但却能加快化学反应的速度。
三、酶的特点
1.高效性：酶作为生物催化剂，可以在较温和的条件
下加速化学反应速率，提高生物体的代谢效率。
2.特异性：酶对底物有高度的选择性，能够选择性地
作用于特定的底物，避免不必要的反应发生。
3.可再生性：酶在催化反应中并不参与反应本身，因
此在反应完成后可以继续催化其他底物分子，表现出较好
的可再生性。
4.适应性：酶具有一定的适应性，可以根据环境的变
化对其催化性质进行调整和调节，以适应周围环境的变化。
5.催化速率受限：酶的催化速率受到多种因素的影响，
例如温度、pH值等都能影响酶的催化速率。
四、酶在生物体内的作用
在生物体内，酶广泛参与于各种生物化学反应，比如代谢反应、合成反应、分解反应等。
在细胞内，酶扮演着调节代谢平衡的角色，帮助生物体维持内部环境的稳定。
五、结语
总而言之，酶作为生物体内不可或缺的催化剂，发挥着重要的作用。
其高效性、特异性、可再生性使其在生物体内发挥着重要的催化作用，促进了生物体的正常代谢过程。
我们应该深入了解酶的工作原理和特性，以更好地理解生物体内复杂的代谢网络。
酶
3.酶的作用条件温和 酶的作用条件温和
3.酶的作用条件温和 酶的作用条件温和
1）温度对酶活性的影响
最适温度： 最适温度 低温：酶活性被抑制 低温： ：反 应速率最快 高温： 高温：酶的空间结构 被破坏， 被破坏，永久失活 每种酶都有自己 的最适温度
3.酶的作用条件温和 酶的作用条件温和
2）PH对酶活性的影响 PH对酶活性的影响
各条件使反应加快的本质：
加热： 提高分子的能量 Fe3+： 降低化学反应的活化能 酶： 更显著地降低化学反应的活化能 正是由于酶的催化作用，细胞代谢才能 在温和的条件下快速进行。
分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状 态所需要的能量称为活化能 活化能
酶只能缩短达到化学平衡所需要的 时间，不能改变化学反应的平衡点 时间，不能改变化学反应的平衡点
变量：实验过程中可以变化的因素。 变量：实验过程中可以变化的因素。
自变量：人为改变的变量。 自变量 人为改变的变量。 因变量：随着自变量的变化而变化的变量。 因变量 随着自变量的变化而变化的变量。 无关变量： 无关变量：
对照实验：除了一个因素以外，其余因 对照实验：除了一个因素以外， 素都保持不变的实验。 素都保持不变的实验。
降低化学反应 活化能的
一、定义
场所
核糖体或细 胞核
功能
酶是活细胞产生的具有催化作用的 有机物，其中绝大多数酶是蛋白质, 有机物，其中绝大多数酶是蛋白质, 少数酶是RNA。 少数酶是RNA。 RNA
本质
二、酶的功能(特性)
1.酶具有高效性 酶具有高效性 2.酶具有专一 性 酶具有专一
每一种酶只能催化 一种或一类 化学反应。 化学反应。
实验现象 无明显变化 结论
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的定义名词解释
酶的定义名词解释酶（enzyme），又称酵素，是生物体内特定的蛋白质分子，能够在生理条件下催化生物体内的化学反应，以加速反应速率并调节代谢过程。
酶通过降低反应活化能，使化学反应在细胞内温和的温度和pH条件下进行，以促进生物体的正常功能。
酶是生物体内许多生化反应的催化剂，实际上，生物体内的所有化学反应几乎都与酶有关。
酶的作用是选择性的，只催化特定的底物反应而不影响其他底物。
酶能够将底物转化为产物，同时也可以逆转反应，将产物转变回底物。
这种能力使得酶在细胞内起着调节和平衡代谢的重要作用。
酶具有高度的专一性。
不同酶对应不同的底物，而同一种底物可能会被多种酶所催化。
酶的专一性与酶与底物之间的结合方式密切相关。
酶与底物之间通过非共价键（如氢键、疏水相互作用等）相互结合形成酶底复合物。
这种结合使酶能够选择性地与特定底物结合，从而催化特定的化学反应。
酶的活性受许多因素的影响。
温度、pH和离子环境是主要影响酶活性的因素。
酶的活性随温度的升高而增加，直至达到最适温度，进而由于蛋白质的变性而失去活性。
不同酶对温度的最适值有所差异，这与酶的生存环境有关。
酶的活性也受pH值的影响。
不同酶对pH的最适值也有所差异，这是由于酶分子内部的氨基酸残基的带电性质会随pH的变化而改变。
离子环境的改变也会影响酶的活性，因为离子能够影响酶与底物之间的结合。
酶的命名多以“底物+酶”或者“反应类型+酶”的方式进行。
酶名的命名方式基于酶所催化的底物或产物、催化反应的类型及其所属的酶家族。
例如，DNA聚合酶催化DNA分子的合成，丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸的脱氢反应。
酶家族的命名通常以希腊字母命名，各个家族下又可进一步分为不同的亚家族。
酶家族和亚家族的命名有利于对酶进行分类和研究。
酶在许多领域有重要的应用价值。
在医药领域中，酶作为药物，能够用于治疗各种疾病。
例如，青霉素酶能够降解青霉素，从而提高患者对青霉素的耐药性。
在食品工业中，酶可以用于改善食品品质、提高产量和延长保质期。
酶的六大类
酶的六大类酶是一类生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的速率，但并不参与反应本身。
根据其催化反应类型和结构特点，酶可以被分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、裂解酶和异构酶。
1. 氧化还原酶氧化还原酶是催化氧化还原反应的酶类。
它们能够在生物体内将电子从一个物质转移到另一个物质，从而使化学反应发生。
氧化还原酶包括氧化酶、还原酶和过氧化酶等。
其中，氧化酶能够将底物氧化，还原酶则能够将底物还原，过氧化酶则能够利用过氧化氢将底物氧化。
2. 转移酶转移酶是催化化学物质转移的酶类。
它们能够将官能团从一个底物转移到另一个底物上，从而完成化学反应。
转移酶包括酰基转移酶、甲基转移酶、磷酸转移酶等。
酰基转移酶能够将酰基基团从一个底物转移到另一个底物上，甲基转移酶则能够将甲基基团转移至另一个底物上，磷酸转移酶则能够将磷酸基团从一个底物转移到另一个底物上。
3. 水解酶水解酶是催化水解反应的酶类。
它们能够将底物分解为两个或多个分子，通过水解反应来实现。
水解酶包括酯酶、糖苷酶、肽酶等。
酯酶能够将酯键水解为酸和醇，糖苷酶则能够水解糖苷键，肽酶则能够将蛋白质水解为氨基酸。
4. 合成酶合成酶是催化合成反应的酶类。
它们能够将两个或多个底物合成为一个新的化合物，从而实现化学反应。
合成酶包括脱水酶、单加合酶、双加合酶等。
脱水酶能够将两个底物通过去除水分子合成为一个新的化合物，单加合酶则能够将两个底物通过加成反应合成为一个新的分子，双加合酶则能够将两个底物通过连续加成反应合成为一个新的分子。
5. 裂解酶裂解酶是催化裂解反应的酶类。
它们能够将一个分子裂解为两个或多个分子，实现化学反应。
裂解酶包括裂解酶、裂氨酶、裂肽酶等。
裂解酶能够将底物裂解为两个或多个小分子，裂氨酶则能够将氨基酸从底物中裂解出来，裂肽酶则能够将蛋白质裂解为多个肽段。
6. 异构酶异构酶是催化异构反应的酶类。
它们能够将底物转变为同分异构体，实现化学反应。
异构酶包括异构酶、旋光酶等。
酶的概念
酶的概念
一、酶(E)的概念
酶的由活细胞合成的，对特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应的最主要的催化剂。
由酶催化的反应称为酶促反应，酶所作用的物质称为底物(S);酶所具有的催化能力称为酶的活性。
二、必需基团与酶的活性中心
酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构的区域，它能与底物特异结合，并将底物转变为产物，这
一区域称为酶的活性中心。
活性中心常位于酶分子表面或深入酶分子内部，呈裂缝、凹陷或袋状。
酶促反应时，底物分子先结合于酶的活性中心上，形成酶与底物复合物(ES)，然后底物被酶催化成产物从酶分子上释放出来。
如果酶的生中心被非底物占据或遮掩，酶则失去催化活性。
酶活性中心内的必需基团有两类：一类是结合基团，其作用是结合底物;另一类是催化基团，其作用催化底物转化变产物。
还有一些必需基团位于活性中心之外，但对维持酶的特殊空间构象具有重要作用，这些基团称为活性中心外必需基团。
酶
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O C=O OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子 ROH + H2O + 氧化型辅助因子 （又称羟化酶）
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
A
酶蛋白决定反应的特异性和高效性 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。 金属离子
辅酶/辅基的作用特点
• 活性中心：
• 必需基团：活性中心的必需基团，活性中心以外的必 需基团 • 活性中心: 底物结合部位+ 催化部位 • 活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域， 大多由肽链上相距甚远的氨基酸残基提供必需基团， 经肽链折叠环绕，使之在三维空间中相互接近，构成 特定的空间构象，起催化中心作用。在结合酶中辅酶 和辅基也参与活性中心的组成。
酶分类及举例
酶分类及举例酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质分子，被广泛应用于生物科技和医学领域。
根据其催化反应的性质和特点，酶可以被分为多个类别。
本文将从这些角度出发，列举并介绍10个常见的酶分类及其举例。
一、氧化还原酶氧化还原酶是一类催化氧化还原反应的酶，可以将一个物质氧化为另一种物质并还原其他物质。
其中最为常见的是过氧化物酶（Catalase），它能够将氢过氧化物分解为水和氧气。
二、水解酶水解酶是一类催化水解反应的酶，可以将一个分子分解成两个或多个小分子。
其中最为常见的是葡萄糖苷酶（β-Glucosidase），它能够将葡萄糖苷水解为葡萄糖和苯乙醇。
三、转移酶转移酶是一类催化物质转移反应的酶，可以将一个化学基团从一个分子转移到另一个分子。
其中最为常见的是乙酰转移酶（Acetyltransferase），它能够将乙酰基团从一个分子转移到另一个分子。
四、酰化酶酰化酶是一类催化酰化反应的酶，可以将一个酸和一个醇结合成酯。
其中最为常见的是酒精脱氢酶（Alcohol dehydrogenase），它能够将酒精氧化为醛或酮。
五、异构酶异构酶是一类催化分子异构化反应的酶，可以将一个分子的构象转换为另一种构象。
其中最为常见的是磷酸酸化异构酶（Phosphorylase isomerase），它能够将磷酸分子的位置从一个碳原子转移到另一个碳原子。
六、裂解酶裂解酶是一类催化大分子分解为小分子的酶，可以将一个大分子分解为两个或多个小分子。
其中最为常见的是蛋白酶（Protease），它能够将蛋白质分子水解为碎片。
七、环化酶环化酶是一类催化分子环化反应的酶，可以将一个分子的成键方式改变，形成一个环状的化合物。
其中最为常见的是环化酶（Cyclase），它能够将线性化合物转化为环状化合物。
八、缩合酶缩合酶是一类催化分子缩合反应的酶，可以将两个小分子结合成一个大分子。
其中最为常见的是DNA聚合酶（DNA polymerase），它能够将DNA单链合成双链。
酶
国际系统命名法:
• 系统名称加酶编号。 • 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最 后加一个酶字。
例如：
• • • • • 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 酶编号：E.C酶分类.亚类.亚亚类.受体
一、 酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme)
结合酶 (conjugated enzyme)
酶蛋白 (apoenzyme)
全酶 (holoenzyme)
决定反应的特异性 辅助因子(cofactor) 决定反应的种类与性质
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机化合物 蛋白质辅酶
辅基 (prosthetic group):
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。（共价键）
二、酶的活性中心
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的基团。 酶的活性中心(active center) 或称活性部位(active site)，指必需基团在 空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的 区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
A-L-Ala A-D-Ala
固定化酶 （乙酰化 酶）柱子
泵 储 罐 反应产物
L-Ala A-D-Ala
离心机
消 旋 反 应 器
晶体 L-Ala
2.几何异构专一性 geometrical specificity • 有些酶只能选择性催化某种几何异构体 底物的反应，而对另一种构型则无催化 作用。 • 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水 合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。
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Km值的推导
当反应速度为最大反应速度一半时 V
Vmax
Vmax/2 Km [S]
Vmax 2
Vmax[S] ＝ Km + [S] Km＝[S]
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度，单位是mol/L。
（二）Km的意义
a) Km是酶的特征性常数。通过测定Km值，可鉴 别酶。 b) Km可近似表示酶对底物的亲和力。 Km 愈小， E对S的亲合力愈大， Km 愈大，E对S的亲合 力愈小。 c) 同种酶对于不同底物有不同的Km 值。 Km值 最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。
物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程 式，简称米氏方程。
Ｖ＝
[S]：底物浓度
Vmax[S]
Km + [S]
V：不同[S]时的反应速度
Vmax：最大反应速度 Ｋm：米氏常数
米氏方程式推导基于两个假设： ①反应刚刚开始，产物的生成量极少，逆反应可
不予考虑。
②S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的 初始阶段，S的浓度变化可忽略不计。
• 每一大类又分为若干亚类，各亚类又分为 若干亚亚类并用4位数字编号系统。例：过 氧化氢酶：E.C.1.11.1.6。EC代表酶学委员 会，数字含义依次是类，亚类，亚亚类， 在亚亚类中的序号。
酶的纯化和测定
第二节 酶促反应动力学
酶促反应动力学
研究各种因素对酶促反应速度的影响。
影响因素包括有
当有足够底物([S]>>[E]) 和 其 他 条 件 不 变 (pH 、 温度 和 [S] 等 ) 时 ， 反 应 V
速度与酶浓度成正比。
0
关系式为：V = K3 [E]
[E]
三、 pH对反应速度的影响
最适pH：酶催化活性最大时的环境pH
三、 pH对反应速度的影响
三、 pH对反应速度的影响
条件温和：常温、常压、中性pH。
酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应 的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应 的活化能。
活化能： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
底物
反应总能量改变 产物 反 应 过 程
酶促反应活化能的改变
酶的研究历史
1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶；
1930年，对酶的作用机理及酶的本质做了深入研究，证 实酶是一种蛋白质；
20世纪70年代初兴起的酶工程技术在食品行业广泛应用；
80 年 代 初 发 现 了 具 有 催 化 功 能 的 RNA—— 核 酶 (ribozyme)，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开 辟了酶学研究的新领域。
v
无I 有I
V/2
′ km km
[S]
竞争性抑制
* 举例
1.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制
琥珀酸
琥珀酸脱氢酶 FAD FADH2
延胡索酸
COOH CH2 C H2 COOH 琥珀酸
COOH CH2 COOH 丙二酸
2. 磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制
Glu + H2N COOH PAB A + 二氢蝶呤
现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每 年都有新酶被发现。
酶的化学本质
• 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高 效催化作用的蛋白质。
• 新发现(80年代后)：
酶并非都是蛋白质，但食品工业使用的酶都 是蛋白质； RNA、DNA具有催化作用。
酶的组成
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 全酶 (holoenzyme)
相对专一性
酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：
蔗糖
CH2OH O H H H 1 OH H OH H OH 1 CH2OH O O H OH H OH CH2OH H
CH2OH O H OH 蔗糖酶 H 1 1 OH H O CH 2 CH2OH H O O H H H H OH H 1 OH H OH H O CH2OH OH 棉子糖 H H OH OH
（二）Km的意义
• 在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任 意[s]时的v，或任何v下的[s]。（用Km的倍数 表示）
练习题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1， 要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度 的80％时底物的浓度应为多少？
•
（三）Ｋm的求法
1、双倒数作图法，又称为 林-贝氏(LineweaverBurk)作图法 V= Vmax[S] Km+[S] 两边同取倒数
酶的特性
（二）专一性
• 底物专一性 酶对底物有严格的选择性。包括结构专 一性(绝对、相对)和立体专一性； • 反应专一性 只能催化一种或一类化学反应； • 调节专一性：变构酶
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2 O C NH2 尿素 NH CH3 O C NH2 甲基尿素 + H2O 脲酶 + H2O 脲酶 2NH3 + CO2
氧化还原酶：催化底物进行氧化还原反应的酶类。 转移酶：催化底物之间进行某些基团的转移或交换 的酶类 水解酶：催化底物发生水解反应的酶类。 裂合酶：催化一个底物分解为2个化合物或2个化 合物合成为一个化合物的酶类。 异构酶：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。 合成酶：催化2分子底物合成为1分子化合物，同时 还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。
决定反应的特异性
辅助因子 (cofactor)
非蛋白质组分
小分子有机化合物
金属离子
决定反应的种类与性质
有些酶不含非蛋白质组分，即辅助因子
金属离子的作用 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 小分子有机化合物的作用 参与酶的催化过程，在反应中传递电子、 质子或一些基团。
（二） 可逆性抑制作用
* 概念
抑制剂以非共价键与酶或酶 - 底物复合物 可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂 可用透析、超滤等方法除去。
* 类型 竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
1. 竞争性抑制作用 定义
抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞 争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的 形成，使酶的活性降低。
Km 1 1 1 + v = V Vmax max [S]
.
（林－贝氏方程）
双倒数作图法
2、Eadic-Hofstee法 Vmax[S] Km+[S]
V=
Vmax=
V(Km+[S])
[S] V
= Km
V
[S]
+V
V= -Km
[S]
+Vmax
以V对V/[S]作图， 得到一条直线
二、酶浓度对反应速度的影响
系统命名法
• 应标明底物名称、反应性质，最后加一个酶字。 如有两种底物，中间用“：”分开。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:L-丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: -酮戊二酸 + L-丙氨酸L-谷氨酸 + 丙 酮酸
系统分类及编号 • 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型， 将酶分为六大类： • （1）氧化还原酶 （2）转移酶 • （3）水解酶 （4）裂合酶 • （5）异构酶 （6）合成酶
第六章 酶
Enzyme
第一节 概述
酶的研究历史
四千多年前，我国已有酿酒记载。
一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的 结果。（酶者，酒母也）
1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。来自希腊文， 其意思“在酵母中”。
1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现 了发酵。说明了发酵是酶作用的化学本质，为此获得了 1911年诺贝尔化学奖。
酶 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶
pH对酶作用的影响机制：
活 性
1.环境过酸、过碱使酶变性失活； 2.影响酶活性基团的解离； 3.影响底物的解离。
0 2 4 6 8 10
pH对某些酶活性的影响
pH
四、温度对反应速度的影响
最适温度
双重影响
温 度 升 高 (22-32℃) ， 酶 促反应速度升高；由于酶的本 质 是 蛋 白 质 ， 温 度 升 高 (>60 ℃) ，可引起酶的变性，从而 反应速度降低。
抑制剂和抑制作用的类型
(一) 不可逆抑制作用
* 概念 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需 基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等 方法予以除去。
* 举例
有机磷化合物 羟基酶
解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 巯基酶
解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
酶浓度、底物浓度、pH、温度、水活性、
抑制剂、激活剂等。
研究前提
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和 产物的生成量来表示 III. 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小 （一般在5﹪以内）时的反应速度
一、底物浓度对反应速度的影响
V
Vmax
[S] 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反 应为一级反应。
V
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应 为混合级反应。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
（一）米氏方程