酶催化反应动力学概况
酶催化反应动力学
适pH.
在不同pH条件下进行某种酶促化学反应， 然后将所测得的酶促反应速度相对于pH 来作图，即可得到钟罩形曲线。
图 pH对酶活力的影响
• 各种酶在一定条件下都有其特定的最适pH， 因此最适pH是酶的特性之一。 • 但是酶的最适pH并不是一个常数，它受诸 如底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度等 众多因素的影响，因此只有在一定条件下 最适pH才有意义。
这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率， 同时也加快了酶的热失活速率。
• 只有在某一温度条件下， 酶促化学反应速度达到 最大值，通常把这个温 度称为酶促化学反应的 最适温度(optimum temperature)。
• 在一定条件下每种酶都 有其催化反应的最适温 度。 图 温度对酶促反应速度的影响
• 如，蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶只催化 酯类的水解，而淀粉酶只能催化淀粉的水解。若 用一般催化剂，对作用物的要求就不那么严格， 以上三类物质都可以在酸或碱的催化下水解。
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2 O C NH2 尿素 NH CH3 O C NH2 甲基尿素 + H2O 脲酶 + H2O 脲酶 2NH3 + CO2
酶催化反应动力学
1. 酶催化作用特性
酶和一般催化剂的共性
• 用量少而催化效率高；在反应中其本身不被消耗， 极少量就可大大加速化学反应的进行。
• 它能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反 应平衡。缩短平衡到达的时间，而不改变反应的 平衡点。它对化学反应正逆两个方向的催化作用 是相同的。
• 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活 化能，从而加速反应的进行。
酶催化反应的动力学和热力学模型
酶催化反应的动力学和热力学模型酶催化反应是生命体系中关键的一环，它在细胞代谢、信号传导、免疫反应等生命活动中发挥着至关重要的作用。
酶催化反应的动力学和热力学模型则是研究这些反应本质和控制机制的关键工具。
本文将介绍酶催化反应的动力学和热力学背景，探讨几种常见的酶催化反应模型，并简述大分子反应的特点及控制机制。
一、酶催化反应的动力学和热力学背景酶催化反应是指在生物体内，酶作为催化剂促进化学反应的进行。
酶能够显著降低反应所需的能垒，从而提高反应速率。
这是因为酶与底物之间形成的酶底物复合物能够在化学反应中提供一个更加稳定的、能量较低的过渡态，从而降低反应所需的能量和活化能。
在酶催化反应中，反应速率是非常重要的一个参数。
反应速率和底物浓度、酶浓度、反应温度等因素相关，因此需要建立反应速率的动力学模型。
此外，酶催化反应的热力学特性也是研究的关键点之一，热力学模型的建立可以帮助我们理解反应的驱动力和热力学限制。
二、几种常见的酶催化反应模型1. 米高斯-明茨动力学模型米高斯-明茨动力学模型是最早提出的酶动力学模型之一。
这个模型假设底物结合酶的速率比化学反应速率快很多，因此酶底物复合物的形成是反应速率的控制步骤。
当底物浓度很低时，酶活性不会受到抑制。
但是随着底物浓度的增加，酶活性会逐渐达到饱和，反应速率也会趋于常数。
2. 酶抑制模型酶抑制模型是一种描述酶和抑制剂之间互作关系的动力学模型。
抑制剂可以直接地或者通过结合酶活性部位抑制酶的活性。
在酶活性被抑制的情况下，反应速率呈现非线性关系，其动力学方程可以写成一个双曲线形式。
3. 酶电化学模型酶电化学模型结合了动力学和电化学的理论，描述酶催化反应的电化学过程和催化剂对电极反应动力学的影响。
这种模型在电化学和生物传感领域有着广泛的应用。
三、大分子反应的特点及控制机制除了小分子酶催化反应，大分子反应也是生物体系中一种重要的反应类型。
大分子反应包括蛋白质合成和降解、DNA复制和修复等过程。
酶催化反应动力学概况.pptx
第27页/共93页
⑶Ｋm值与Ｖmax值的测定
双倒数作图法(double reciprocal plot)，又 称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S] V = Km+[S]
键特异性
棉子糖
OH
O
H OH
CH2OH OH H
第7页/共93页
•键 专 一 性
• 这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连基团的性质。例如，酯酶可以水 解任何酸与醇所形成的酯，它不受酯键两端基团R和Rˊ的限制。
O
+ R C O R'
H2O
O
+ R C O-
R' OH
+ H+
第8页/共93页
度等众多因素的影响，因此只有在一定条件下最适pH才有意义。
第40页/共93页
• 绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6.5～8.0之间， 植物及微生物中的酶最适pH多在4.5～6.5左右。但并不排除例外，如胃蛋白酶 的最适pH为1.9，肝中精氨酸酶最适pH为9.7等等。
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
第5页/共93页
• 这类酶具有高度的专一性。它们对底物的要求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进行一种化学 反应。
• 例如脲酶只能作用于尿素，催化其水解产生氨及二氧化碳。而对尿素的各种衍生物，一般均不起作 用。
第6页/共93页
酶催化反应动力学
酶催化反应动力学一、引言酶是生物体内自然存在的一类生物催化剂，其作用是加速生物体内的化学反应。
酶的催化效率比非酶催化的反应高出成千上万倍，甚至数十百万倍。
这种高效的催化作用使得酶在生物体内的生命活动中扮演着不可或缺的角色。
酶催化反应动力学是研究酶催化反应速率以及影响反应速率的各种因素的科学。
它是生物化学反应工程、生物制药工程、生物农业工程、生物材料工程等学科的基础，也是生物医学、生物工程、生物安全等领域的热点研究课题。
二、酶催化反应动力学的基础概念1、酶催化反应速率：指单位时间内，单位体积中底物的消耗速率或产物的生成速率。
2、米氏方程：Michaelis-Menten方程是描述酶催化反应速率与底物浓度关系的经典方程，它揭示了酶的催化效率与底物浓度的关系。
3、酶的活性中心：酶分子中与底物结合并发生催化反应的部位，通常由多种氨基酸残基组成。
4、底物结合与释放：酶与底物的结合和释放是酶催化反应的重要环节，其速率受底物浓度、竞争性抑制剂、温度、pH等多种因素的影响。
三、影响酶催化反应速率的因素1、底物浓度：底物浓度是影响酶催化反应速率的主要因素之一。
在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度的增加而线性增加；当底物浓度达到一定值时，反应速率达到最大值，此时即使再增加底物浓度，反应速率也不会再增加。
2、温度：温度对酶催化反应速率的影响较大。
在一定范围内，随着温度的升高，酶的活性增强，反应速率增大；但当温度超过一定范围后，高温会导致酶失活，反应速率反而下降。
3、pH：pH对酶催化反应速率的影响也较大。
每种酶都有其最适pH 值，在此pH值下，酶的活性最强，反应速率最大。
当pH值偏离最适范围时，酶的活性降低，反应速率下降。
4、抑制剂：抑制剂是能够降低酶催化反应速率的物质。
竞争性抑制剂通过与底物竞争结合酶的活性中心来降低反应速率；非竞争性抑制剂通过与酶活性中心外的位点结合来降低反应速率；反竞争性抑制剂通过与底物-酶复合物结合来降低反应速率。
3第三章酶催化反应动力学
Briggs-Haldane稳态学说
用稳态的概念代替了快速平衡态的概念 稳态：反应进行一段时间，系统的中间产物浓度由零逐渐增
加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不 断地变化，中间产物也在不断地生成和分解，但是当中间产 物生成和分解的速度接近相等时，它的浓度改变很小。
[ ES ]生成速度和分解速度相等，浓度达到了稳态。
k1[E][S] k1[ES]
由此得到 ES的解离常数 为Ks：
Ks
[ E ][S ] [ ES ]
k1 k1
[E] [E0 ] [ES]
([E0
]
[ ES [ ES ]
])[S
]
Ks
Ks[ES] [E0 ][S] [ES][S ]
[ES ] [E0 ][S] [S] Ks
v0 k2[ES ]
Michaelis-Menton方程推导过程
❖反应是一快速平衡 即E和ES之间存在平衡， ES分解生成产物的速度不足以破坏E和S之间 的平衡，即达到快速平衡态。
E S k1 ES K2 E P k1
d[ES dt
]
k1[E][S
]
k1[ES
]
生成ES络合物的速度: v1 k1[E][S] ES络合物分解的速度: v1 k1[ES]
第三章 酶催化反应动力学
第一节 单底物反应动力学
酶动力学是研究酶促反应的速度问题，即研究各 种因素对酶促反应速度的影响。酶动力学理论与实验 在生物化学领域，特别在酶学研究中，有十分重要的 作用。例如，根据某些因素对酶促反应速度的影响， 可推断该酶促反应的机制。又例如，要准确测定酶活 力单位，就需要对最佳反应条件及各种因素的影响进 行研究。
4.若已知Km，就可计算出在某一底物浓度 时，V0相当于Vmax的百分率，如[S]=3Km， 则V0=0.75Vmax。
酶催化作用动力学
酶催化作用动力学酶催化作用动力学是研究酶在催化反应中的速率和影响因素的科学。
催化反应是化学反应速率的重要决定因素，而酶作为生物体中最重要的催化剂，其催化作用动力学对于生物体代谢的调控和调节起着关键作用。
本文将探讨酶催化作用动力学的基本概念、速率方程以及影响酶活性的因素。
酶催化作用动力学的基本概念和速率方程酶催化作用动力学的基本概念是描述酶催化反应速率的变化规律，以及与底物浓度之间的关系。
酶催化作用动力学研究的目的是通过确定催化反应的速率常数和底物浓度之间的关系，从而了解酶对催化反应速率的影响。
酶催化反应的速率方程通常由Michaelis-Menten方程表示：V = Vmax * [S] / (Km + [S])其中，V代表反应速率，[S]代表底物浓度，Vmax代表最大反应速率，Km代表米氏常数。
根据Michaelis-Menten方程，当底物浓度接近无穷大时，反应速率达到Vmax的一半，这时的底物浓度即为Km，表示酶与底物结合的亲和力。
酶催化作用动力学中的重要参数在酶催化作用动力学研究中，有几个重要的参数需要了解。
第一个参数是最大反应速率Vmax，它表示酶催化反应在达到饱和时的最快速度。
最大反应速率受到酶的浓度和底物浓度的影响。
第二个参数是米氏常数Km，它表示酶与底物之间结合的亲和力。
米氏常数越小，说明酶与底物结合越紧密，亲和力越大。
第三个参数是Vmax/Km，也称为催化效率，它表示酶催化反应的效率。
催化效率越高，说明酶对底物的催化作用越有效。
影响酶活性的因素酶活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、离子浓度、底物浓度以及抑制剂的存在等。
温度是影响酶活性的重要因素之一。
随着温度的升高，酶活性通常会增加，因为温度可以增加酶与底物之间的碰撞频率。
然而，当温度超过酶的最适温度范围时，酶的三维结构可能发生变化，导致活性降低或失活。
pH值也对酶活性有重要影响。
每种酶都有一个最适pH 值，当pH值偏离最适范围时，酶的结构可能发生变化，导致催化性能降低。
酶催化反应动力学
对酶催化反应过程的机理，得到大量实 验结果支持的是活性中间复合物学说， 该学说认为酶催化反应至少包括两步， 首先是底物S和酶E相结合形成中间复合 物[ES]，然后该复合物分解成产物P，并 释放出酶E。
例如：酶反应
S E P
其反应机理可表示为
k+1
k+2
S+ E
ES
P+E
k-1
根据化学动力学，反应速率通常以单位 时间、单位反应体系中某一组分的变量 来表示。对均相酶的催化反应，单位反 应体系常用单位体积表示。
反应
转换数
mol/（中心点·S）
温度℃
肽的水解 肽的水解 肽的水解
羰基化合物的可 逆反应
4×10-3~5×10-1 8×10-2~1×10 3×10-3~1×102 8×10-1~6×105
0~37 0~37 0~37 0~37
化学催化剂
硅胶－氧化铝
异丙基苯裂解
3×10-8
25
硅胶－氧化铝
异丙基苯裂解
化学键或基团的物质进行某种 类型的反应
反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热 力学上可能进行的许多反应中 的一种反应
底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物 立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异
构体中的一种
具有温和的反应条件
酶催化反应温度一般在生理温度 25~37℃的范围，仅有少数酶反应可在 较高温度下进行。同时，酶催化反应一 般是在接近中性的pH值条件下进行。
反应的速率可表示为
rs 1 dns v dt
rp 1 dnp v dt
rs：底物S的消耗速率（mol/L﹒s） rp：产物P生成速率（mol/L﹒s） v：反应体系的体积（L） ns、np：底物S和产物P的质量（mol） t：时间（s）
酶催化反应动力学分析
酶催化反应动力学分析酶是生物体内最常见的催化剂，能够加速化学反应的速率，使化学反应在生命体内发生。
酶结构复杂，需要在特定的温度、pH值和离子浓度等条件下才能发挥最佳催化作用。
酶催化反应动力学分析是研究酶催化反应特性和机理的重要手段。
本文将对酶催化反应动力学分析进行探讨。
一、酶催化反应动力学酶催化反应动力学是研究酶催化反应速率的学科，主要关注酶催化反应的速率常数。
速率常数即反应速度与物质浓度之间的关系。
酶催化反应基本上遵循米氏动力学（Michaelis-Menten，简称M-M）方程。
M-M方程是描述酶催化反应速率的一种数学表达式。
其中，Vmax表示酶反应速率的最大值，Km表示酶与底物结合能力的常数。
酶对底物的亲和力越强，则Km值越小，酶在底物浓度足够大的条件下，其反应速率趋向于最大值Vmax。
当底物浓度为Km时，反应速率的一半为Vmax/2。
公式：V=Vmax*[S]/(Km+[S])其中，V表示反应速率，[S]表示底物浓度。
二、酶催化反应动力学分析过程1.测定酶反应速率酶催化反应速率可以通过测定产生的产物量或消耗的底物量来反应。
通常需要对底物和产物的浓度进行测定分析。
比如，在酶催化下，葡萄糖可以被转化为葡萄糖酸，可以通过测定葡萄糖和葡萄糖酸的浓度来反应酶的催化速率。
2.绘制酶反应速率曲线在实验中，通常会对不同底物浓度下的反应速率进行测定，并将反应速率与底物浓度绘制成曲线。
根据M-M方程，当底物浓度充分大时，反应速率趋向于最大值Vmax。
曲线的最大值即为酶反应速率的最大值Vmax，曲线的一半处即为酶的底物浓度Km。
3.计算酶催化常数通过实验测定的结果，可以计算出酶的催化常数。
其中，Km越小，表示酶与底物结合的亲和力越强，反应速率越快；Vmax则表示酶催化反应的最大速率，与酶的浓度和酶的催化效率有关。
三、酶催化反应动力学分析在生物学中的应用酶催化反应动力学分析是生物学领域中的重要研究方法之一。
酶催化反应机理的研究可以帮助我们理解生物反应的基本特性，例如代谢反应和细胞信号转导等。
酶催化反应动力学解析
酶催化反应动力学解析背景介绍：酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应速率。
它们在许多生物体内起着至关重要的作用，包括代谢过程、信号转导、分子识别和DNA复制等。
了解酶催化反应动力学是理解生物学中许多关键过程的关键。
酶动力学：酶催化反应的动力学是关于酶催化反应速率与底物浓度、温度和pH等环境因素之间关系的研究。
通过实验测量酶活性并分析数据可以获得这些关系，这对我们理解和控制酶催化反应至关重要。
酶催化反应速率的表达式：酶催化反应速率可以用麦克斯韦-玛格努斯方程（Michaelis-Menten equation）来表达：v = Vmax * [S] / (Km + [S])其中，v是酶催化反应速率，[S]是底物浓度，Vmax是在无限大底物浓度下酶反应速率的最大值，Km是米氏常数，代表底物浓度为一半时的酶催化反应速率。
米氏常数Km的意义：酶的米氏常数Km反映了底物与酶之间相互作用的亲和力。
Km越小，酶的亲和力越大；Km越大，底物与酶的结合较弱。
Km值对于酶活性的影响非常重要，它决定了在给定底物浓度下酶催化反应速率的快慢。
酶催化反应速率与底物浓度的关系：麦克斯韦-玛格努斯方程中的[S] / (Km + [S]) 这一项表示底物浓度对酶催化速率的贡献。
当底物浓度远小于Km值时，可以简化为[S] / Km，速率与底物浓度成正比，速率随着底物浓度的增加而增加；当底物浓度远大于Km值时，可以简化为1，速率不再受底物浓度的影响。
酶反应速率对底物浓度的响应图像通常符合麦克斯韦-玛格努斯方程预测的双曲线形状。
图像的初始阶段速率随底物浓度线性增加，当底物浓度达到一定程度后，速率趋于平缓。
催化常数kcat：酶的催化常数kcat是与酶催化效率相关的参数。
它表示在单位时间内酶分子催化底物数量的能力。
kcat的大小与酶催化底物的速率相关，kcat越大，酶的催化效率越高。
抑制剂对酶催化动力学的影响：抑制剂是一种可以降低酶催化反应速率的物质。
第三章 酶催化反应动力学
32
33
二、影响酶催化作用的因素
34
2.1 底物浓度的影响
底物浓度是决定酶催化反应速度的主要因素。在其他条件不变的情况下， 酶催化反应速度与底物浓度的关系如图。
35
2.2 酶浓度的影响
在底物浓度足够高的条件下，酶催化反应速度与酶浓度 成正比，它们之间的关系可以用下式表示：
36
2.3 温度对反应速度的影响
When [S] << KM, the enzyme is largely unbound and [E]≈[E]T
27
S+E
kcat/KM
E+P
When [S] << KM, kcat/KM is the rate constant for the interaction of E and S. kcat/KM can be used as a measure of catalytic efficiency.
24
25
（3）. Kcat/Km
Kcat:反映的是一种酶被底物饱和时的 酶性质。在低[S]下， Kcat则失去了意义。 当[s]<<km， Kcat/Km是一个比较酶催 化效率较好的一个动力学参数。
26
（3）酶的催化效率:kcat/KM 评价
kcat/KM通常被看做酶的效率，Kcat越大或是Km越小，都使得Kcat/Km越 大 在生理条件下，大多数的酶不被底物所饱和，且底物浓度与Km相比要小 的多 。
酶工程与蛋白质工程
第三章 酶催化反应动力学
1
本节主要内容
一、酶催化反应动力学 二、影响酶催化作用的因素 三、酶活测定
2
动力学研究的主要目的
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
• 某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
2. 酶促反应动力学
研究各种因素对酶促反应速度的影响， 对阐明酶作用的机理和建立酶的定量方法都 是重要的。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。
➢研究某一因素对酶反应速度的影响时，必须使 酶反应体系中的其他因素维持不变，而单独变动 所要研究的因素。
酶与其他催化剂比较具有显著的特性
A.高效性
• 酶的催化作用可使反应速度提高107 -1013倍。 极少量酶就可催化大量反应物发生转变。
• 例如： 2H2O2 2H2O + O2 • 用Fe+催化， 1mol铁离子可催化10-5mol双氧
水分解。在相同条件下，1mol过氧化氢酶却 可催化5×105mol的双氧水分解。 • 用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C 条件下可催化2吨淀粉水解。
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH2 甲基尿素
– 这类酶具有高度的专一性。它们对底物的要 求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进 行一种化学反应。
– 例如脲酶只能作用于尿素，催化其水解产生 氨及二氧化碳。而对尿素的各种衍生物，一 般均不起作用。
H
O
OH
OH
H OH
CH 2OH H
H OH
CH 2OH H
•键专一性
– 这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严 格，而不管键两端所连基团的性质。例如， 酯酶可以水解任何酸与醇所形成的酯，它不 受酯键两端基团R和Rˊ的限制。
O
+ R C O R' H 2 O
O
+ + R C O - R O H '
相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。 这种选 择性不太严格（专一性相对较差）。如：
蔗糖
CH 2OH
OH
OH
相对特异性分为：
H OH
H1
H
基团特异性
H OH
键特异性
棉子糖
1
CH 2OH
H
OH
CH
2
OH O
H OH
H1
H
OH
O
H OH
OH
O CH 2
HH OH
OH
H
蔗糖酶
1
OH
CH 2OHO
H1
Ｖ ── ＝ Vmax[S] Km + [S]
[S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Micha很低时 [S] << Km,则 V≌Vmax[S]/Km ，反应速度
并不要求R基团的性质。胰蛋白酶能够催化水解
碱性氨基酸，如精氨酸或赖氨酸的羧基所形成的
肽键，而对此肽键氨基端的氨基酸残基没有什么
要求。
立体异构专一性
几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的 专一性。即酶只能催化一种立体异构体发生 某种化学反应，而对另一种立体异构体则无 作用。
例如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸脱氢变为丙酮 酸，对D-乳酸则无作用。
⑴ 酶反应与底物浓度的关系
1902 年， Henri用蔗糖酶 水解蔗糖的实验中观察到： 在蔗糖酶浓度一定的条件 下测定底物（蔗糖）浓度 对酶反应速度的影响, 它们 之间的关系呈现矩形双曲 线。
酶催化的中间产物理论
k1 k3 E + S ES P + E
k2 k4
❖ 1913年Michaelis和Menten根据酶促反应的 中间络合物学说，推导出一个数学方程式， 用来表示底物浓度与酶反应速度之间的量化 关系，即米－曼氏方程式，简称米氏方程 (Michaelis equation)。
酶作用专一性机理
锁与钥匙学说：(lock and key thoery)：将酶的活性中 心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插 入到酶的活性中心。
诱导契合学说(induced-fit hypothesis)：酶的活 性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时， 可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中 心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补 形状有机的结合而催化反应进行。
C．反应条件温和
• 常温、常压、pH=7 • 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，
反应温度范围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将
引起酶的失活。
D.酶活力可调节控制
• 通过对酶活性的激活或抑制，对反应途径中的关 键酶进行调节。
• 也可对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行的调 节。
H +
C2H OH
H
O H
H
O H H
+H 2O
H O
OR
H O H
•基团专一性
C2H OH
H
O H
H O H H
+ R O H
H O
O H
H O H
–有些酶对底物的要求较高，它们不但要求底物具
有一定的化学键，而且对键的某一端所连的基团
也有一定的要求。如，α-D-葡萄糖苷酶要求底物
必须是D-葡萄糖通过α-糖苷键所形成的糖苷，但
研究前提
I. 单底物、单产物反应
II. 酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和 产物的生成量来表示
III. 反应速度取其初速度(指酶促反应开始时的速 度) ，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内） 时的反应速度。只有初速度才与酶浓度成正 比，而且反应产物及其他因素对酶促反应速 度的影响也最小。
2.1 底物浓度对酶催化反应速度的影响
酶反应的活化能
过氧化氢催化分解的势能图
B.酶的专一性
• 又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物 的选择性.
• 一种酶只能催化一种或一类化合物或化学键，进 行一定的化学反应，产生一定的产物，称 Specificity.
• 如，蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶只催化 酯类的水解，而淀粉酶只能催化淀粉的水解。若 用一般催化剂，对作用物的要求就不那么严格， 以上三类物质都可以在酸或碱的催化下水解。
酶催化反应动力学
1. 酶催化作用特性
酶和一般催化剂的共性
• 用量少而催化效率高；在反应中其本身不被消耗， 极少量就可大大加速化学反应的进行。
• 它能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反 应平衡。缩短平衡到达的时间，而不改变反应的 平衡点。它对化学反应正逆两个方向的催化作用 是相同的。
• 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活 化能，从而加速反应的进行。