抗体简述

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简述抗体产生的基本过程

简述抗体产生的基本过程

简述抗体产生的基本过程抗体是人体免疫系统的一种重要成分,可以识别并结合病原体,从而起到保护身体的作用。

那么,抗体是如何产生的呢?以下将介绍抗体产生的基本过程。

1. 抗原刺激抗体的产生离不开抗原的存在。

抗原是指能够被免疫系统识别并引起免疫反应的物质,例如病毒、细菌、真菌、肿瘤细胞等。

当这些抗原进入人体后,它们会被巨噬细胞、树突状细胞等免疫细胞吞噬并加工,然后将其结合到自身表面的MHC分子上,形成抗原肽复合物,并展示在细胞表面,等待被T细胞和B细胞识别。

2. T细胞的参与当T细胞遇到抗原肽复合物时,它们会进行识别和激活。

其中,CD4+T细胞能够识别MHC-II分子呈递的抗原肽复合物,并释放细胞因子,激活B细胞。

CD8+T细胞则能够识别MHC-I分子呈递的抗原肽复合物,并杀死被感染的细胞。

3. B细胞的激活和分化当CD4+T细胞激活后,它们会识别并结合B细胞表面的抗原肽复合物,从而激活B细胞。

被激活的B细胞会经历细胞增殖和分化,分化成浆细胞和记忆B细胞。

浆细胞是一种专门分泌抗体的细胞,它们可以合成和分泌大量的特异性抗体,以抵御入侵的病原体。

记忆B细胞则可以长期存活,在再次遇到同样的抗原时迅速分化成浆细胞,产生更多的抗体。

4. 抗体的产生和作用浆细胞合成和分泌的抗体是一种具有高度特异性的免疫蛋白质,可以结合到病原体表面的特定抗原上,并形成抗原-抗体复合物。

这些复合物能够引起病原体的凝集、沉淀、中和和裂解,从而有效地清除体内的病原体。

此外,抗体还能够识别和结合人体自身组织上的异常抗原,例如癌细胞,从而对抗癌症。

总的来说,抗体的产生是一个复杂的、多步骤的过程,需要多种免疫细胞和分子的协同作用。

通过了解抗体产生的基本过程,可以更好地理解人体免疫系统的机制,也有助于人们更好地保护自己的身体健康。

简述抗体的基本结构

简述抗体的基本结构

简述抗体的基本结构抗体(又称免疫球蛋白)是一类重要的免疫分子,具有识别和中和病原体的能力。

抗体的基本结构由四个亚单位组成,包括两个轻链和两个重链。

本文将以简述抗体的基本结构为标题,详细介绍抗体的组成和结构特点。

1. 抗体的重链和轻链抗体的重链和轻链是由氨基酸序列组成的多肽链。

在人类的抗体中,重链有五种亚型,分别为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE,而轻链有两种亚型,分别为kappa和lambda。

重链和轻链通过二硫键相连形成抗体的骨架结构。

2. 抗体的结构域抗体的结构域是指抗体分子上具有特定功能和结构的区域。

抗体的结构域包括可变区(variable region)和恒定区(constant region)。

可变区负责与抗原结合,决定了抗体的特异性;而恒定区则决定了抗体的功能和效应。

3. 抗体的可变区抗体的可变区由重链和轻链的氨基酸序列组成,其中包含了抗体的抗原结合位点。

可变区的序列在不同的抗体中表现出较高的变异性,这是由于免疫系统的基因重组和突变机制所致。

可变区的变异使得抗体能够识别多样性的抗原。

4. 抗体的恒定区抗体的恒定区在不同的抗体中表现出较低的变异性,这是由于恒定区的序列由基因家族所决定。

恒定区的序列决定了抗体的功能和效应,如中和病原体、激活免疫细胞和促进免疫效应等。

5. 抗体的抗原结合位点抗体的抗原结合位点是指抗体与抗原结合的区域,也称为抗体的亲和位点。

抗原结合位点由可变区的氨基酸序列决定,具有高度的特异性。

抗体通过与抗原结合来识别和中和病原体,从而发挥免疫效应。

6. 抗体的异构型抗体的异构型是指抗体分子中恒定区的结构差异。

在不同的抗体亚型中,恒定区的结构会发生变化,从而影响抗体的功能和效应。

例如,IgM抗体在结构上较大,能够聚集形成多价抗体,增强其中和病原体的效果。

7. 抗体的二级结构抗体的二级结构主要由α螺旋和β折叠构成。

重链和轻链中的可变区和恒定区都具有这种二级结构。

这种特殊的二级结构使得抗体能够具有稳定的空间构象,并保持其与抗原的特异性相互作用。

简述抗体的结构和功能

简述抗体的结构和功能

简述抗体的结构和功能
抗体是一种非常重要的生物分子,它们是人体免疫系统中的主要
武器,可以抵御各种病原体的攻击。

抗体分子的结构很特殊,它具有
多种不同的部分,包括重链、轻链、变异区和恒定区。

抗体的重链和轻链都是由多个氨基酸单元组成的,它们共同构成
了抗体分子的骨架。

变异区是抗体分子的核心部分,它可以与病原体
上的抗原结合,从而识别并消灭病原体。

恒定区则是抗体的稳定部分,它可以帮助抗体分子在体内保持稳定。

抗体的主要功能就是识别和消灭病原体。

在免疫系统的启动阶段,当病原体进入人体之后,免疫系统的抗原呈递细胞就会识别并摧毁病
原体,同时激活B淋巴细胞制造抗体。

这些抗体将会精确地结合在病
原体的表面,形成一个“锁和钥”的配对,这个配对可以促进病原体
被其他免疫细胞吞噬和消灭。

抗体还可以通过其他机制参与免疫反应。

它可以激活补体系统,
从而对病原体产生杀伤作用。

此外,抗体也可以介导细胞介导免疫反应,从而招募其他免疫细胞参与到消灭病原体的过程中。

抗体在免疫系统中发挥着非常重要的作用。

通过其结构独特的特性,抗体能够高度精准地识别和消灭病原体,从而保障人体免疫系统
的正常工作。

因此,了解抗体的结构和功能,不仅对于我们了解人体
免疫系统的机制有重要的指导意义,也对于研发更高效的药物和疫苗
有着重要的意义。

简述抗体的类型及功能

简述抗体的类型及功能

简述抗体的类型及功能引言:抗体是人类免疫系统中的重要组成部分,它们具有多种类型和功能。

本文将简要介绍几种常见的抗体类型及其功能,以加深对抗体的了解。

一、IgM抗体IgM抗体是最早产生的抗体类型,通常在感染初期生成。

它是一种巨大的五聚体抗体,由五个单体抗体链组成。

IgM抗体在免疫系统的早期阶段起到重要作用,能够迅速识别和结合病原体表面的抗原,从而触发其他免疫细胞的活化。

此外,IgM抗体还可以激活补体系统,促进病原体的消除。

二、IgG抗体IgG抗体是免疫系统中最常见的抗体类型,约占总抗体数量的75-80%。

它是一种二聚体抗体,由两个单体抗体链组成。

IgG抗体具有多种功能,包括中和病原体毒素、促进病原体的吞噬和消化、激活补体系统等。

此外,IgG抗体还可以穿过胎盘屏障,提供胎儿早期的免疫保护。

三、IgA抗体IgA抗体是存在于体液中的主要抗体类型,主要分布在黏膜表面和分泌物中。

它是一种二聚体抗体,由两个单体抗体链组成。

IgA抗体在黏膜表面起到重要作用,能够阻止病原体侵入黏膜组织,从而保护身体免受感染。

此外,IgA抗体还能够中和病原体毒素,促进病原体的清除。

四、IgE抗体IgE抗体是一种特殊的抗体类型,它主要参与过敏反应和寄生虫感染。

IgE抗体的产生通常与过敏原接触有关,如花粉、食物等。

一旦与过敏原结合,IgE抗体会激活肥大细胞和嗜碱性粒细胞,释放组织胺等炎症介质,导致过敏症状的出现。

此外,IgE抗体还能够参与抗寄生虫免疫反应,通过激活嗜碱性粒细胞来消灭寄生虫。

五、IgD抗体IgD抗体是一种相对较少见的抗体类型,其功能尚不完全清楚。

它主要存在于B淋巴细胞的表面,并参与B淋巴细胞的激活和抗原识别。

研究表明,IgD抗体可能在免疫记忆和免疫调节中发挥一定作用。

结论:抗体是人类免疫系统中起着重要作用的分子。

不同类型的抗体具有不同的结构和功能,包括中和病原体毒素、促进病原体的吞噬和消化、激活补体系统等。

通过了解抗体的类型和功能,我们可以更好地理解免疫系统的工作原理,为疾病的预防和治疗提供指导。

简述抗体的免疫学功能

简述抗体的免疫学功能

简述抗体的免疫学功能抗体是一种生物分子,是机体免疫系统中的重要组成部分。

它们通过识别和结合病原体、异物或自身抗原,发挥着重要的免疫学功能。

在本文中,将详细介绍抗体的免疫学功能。

1. 识别和结合抗原抗体最基本的免疫学功能是识别和结合抗原。

当机体感染病原体时,免疫系统会识别并产生与其相应的抗体。

抗体通过其可变区域与病原体表面的特定抗原结合,从而促进病原体的清除。

此外,抗体也能与体内的自身抗原结合,从而防止自身免疫反应。

2. 促进病原体的清除抗体通过与病原体结合后,可以促进其清除。

一方面,抗体可与病原体表面结合,从而直接中和病原体的毒性;另一方面,抗体也可以激活细胞免疫反应。

例如,抗体可与巨噬细胞的Fc受体结合,从而激活细胞吞噬和破坏病原体的功能;抗体还可与NK细胞结合,从而激活其杀伤病原体的能力。

3. 介导ADCC抗体介导的细胞依赖性细胞毒性(ADCC)是一种重要的免疫学功能。

当抗体与病原体结合后,可与NK细胞的Fc受体结合,从而激活NK细胞的杀伤病原体能力。

此外,抗体也可以与其他免疫细胞(如巨噬细胞、中性粒细胞等)结合,从而介导ADCC。

4. 活化补体系统抗体还可以活化补体系统,从而促进病原体的清除。

当抗体与病原体结合后,可激活免疫球蛋白M(IgM)或IgG的经典途径,从而引发补体激活。

激活后的补体可直接破坏病原体,也可通过补体受体介导的机制促进巨噬细胞吞噬病原体。

5. 调节免疫反应抗体还可以调节免疫反应。

例如,IgM和IgG抗体可激活B细胞,从而促进其增殖和分化;一些抗体还可以与T细胞结合,从而影响其活化和功能等。

抗体是机体免疫系统中不可或缺的重要组成部分。

它们通过识别和结合抗原,促进病原体的清除,介导ADCC,活化补体系统和调节免疫反应,发挥着重要的免疫学功能。

抗体的研究不仅有助于深入了解机体的免疫反应机制,还为疾病的诊断和治疗提供了新的思路和方法。

简述抗体的基本结构和生物学功能

简述抗体的基本结构和生物学功能

简述抗体的基本结构和生物学功能抗体,也称为免疫球蛋白,是一种由哺乳动物免疫系统产生的蛋白质分子,具有多种结构和功能。

抗体具有重链和轻链组成,每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成,形成Y形状。

抗体的基本结构包括可变区和恒定区,可变区决定了抗体的特异性,恒定区则决定了抗体的生物学功能。

抗体的结构可以分为四个区域:两个抗原结合部位,一个球部和一个棒部。

抗原结合部位位于抗体的顶端,并与抗原结合形成特异性复合物。

抗原结合部位的可变区域由重链和轻链的V区域共同决定,具有高度多样性,可以识别并结合多种抗原。

抗体的球部由重链和轻链的C区域组成,决定了抗体的种类和亚类。

棒部由抗体的重链的C区域组成,可与机体免疫细胞相互作用。

抗体的生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。

抗体可以通过与病原微生物的抗原结合来中和病原微生物,阻止其侵入机体细胞。

抗体还可以与抗原结合形成沉淀复合物,促使病原微生物和抗原沉淀而不再对机体产生损害。

抗体还可以与补体系统相互作用,激活补体系统来清除病原微生物。

此外,抗体还可以识别和标记异物,使其易于被机体免疫细胞识别和清除。

此外,抗体还可以调节免疫应答,通过与抗原结合来激活或抑制其他免疫细胞的功能,调节免疫应答的强度和方向。

抗体的生物学功能还可以通过其结构的多样性和可选择性来实现。

抗体的可变区域具有高度多样性,可以识别和结合多种抗原,因此可以用于特异性识别和治疗多种疾病。

抗体还可以通过亲和力成对的方式结合抗原,形成二聚体或多聚体,增强抗体的结合力和生物学功能。

总之,抗体具有重链和轻链组成的Y形结构,包括可变区和恒定区。

抗体的主要生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。

抗体的多样性和可选择性使其成为免疫系统中重要的分子,具有广泛的应用前景。

简述抗体的保存方法

简述抗体的保存方法

简述抗体的保存方法一、简介抗体是免疫系统产生的一种特殊蛋白质,具有识别和结合特定抗原的能力。

在医学研究和临床诊断中,抗体被广泛应用于免疫组化、免疫印记、免疫沉淀等实验中。

为了确保抗体的稳定性和长期保存,合理的保存方法至关重要。

二、抗体的保存条件1. 温度抗体的保存温度是决定其稳定性的重要因素。

一般而言,抗体应保存在-20℃或更低的温度下,可以有效地减缓抗体的降解速度。

对于一些特殊的抗体,如酶标抗体、荧光抗体等,应根据其特性选择适当的保存温度。

2. 冷冻液在保存抗体时,应使用含有保护剂的冷冻液,如甘油、明胶、牛血清白蛋白等。

这些保护剂可以有效地减少抗体的降解和损伤,保持其活性和稳定性。

3. 分装为了避免多次冻融对抗体的影响,应将抗体分装成小份,每份只使用一次。

分装时应注意避免空气接触,以防止氧化和污染。

4. 储存容器抗体的储存容器应选择无毒、无味、耐低温和耐腐蚀的材质,如聚丙烯、聚乙烯等。

此外,储存容器应密封良好,以防止空气和水分进入,影响抗体的稳定性。

5. 防光抗体对光敏感,容易受到光的照射而降解和失活。

因此,在保存抗体时,应将其存放在避光的环境中,如黑暗的冷冻箱或冷藏室。

三、抗体的保存期限抗体的保存期限取决于其质量和保存条件。

一般而言,抗体在-20℃下可以保存6个月至1年,而在更低的温度下,如-80℃,可以保存数年甚至更长时间。

然而,值得注意的是,抗体的保存期限并非一成不变,受到多种因素的影响,如制备工艺、纯度、稀释液、保存温度等。

四、抗体的解冻和使用1. 解冻在使用冷冻保存的抗体之前,应先将其缓慢解冻至室温。

为了避免抗体的损伤,解冻过程中应尽量避免温度的突变和震动。

2. 稀释抗体在使用前需要进行适当的稀释。

稀释液的选择应根据实验需求和抗体的特性进行,一般常用的稀释液有PBS、BSA、TBST等。

3. 使用在实验中使用抗体时,应严格按照实验方案和操作规程进行。

避免抗体与其他试剂或物质的接触,以免干扰实验结果。

简述抗体的结构及其功能

简述抗体的结构及其功能

简述抗体的结构及其功能1. 抗体的结构概述1.1 抗体的基本形态抗体,听起来是不是很高大上?其实,它们也不过是一群非常聪明的“免疫小卫士”。

它们的外形看起来像个字母“Y”,两条“手臂”加上一条“杆子”,这个形象有点像古代神话里的神杖。

不过,这个“Y”不仅仅是为了好看,它其实是抗体功能的关键所在。

每个抗体都有两个“手臂”,这两个手臂叫做“重链”和“轻链”,它们就像超级好搭档,一个负责抓捕敌人,另一个则负责汇报情况。

抗体的两条手臂末端有特殊的区域叫做“抗原结合部位”,就像每个警察都有一个专门的证件,抗体则有它们专属的“证书”,可以精准地识别并绑定到特定的入侵者身上。

这种“锁和钥匙”的关系,简直就是科学界的经典搭档。

1.2 抗体的结构细节抗体的“杆子”部分被称为“恒定区”,它的主要工作是支撑整个抗体的结构,稳定而牢固。

这个部分就像是抗体的“基石”,确保抗体不会像没有支撑的建筑一样崩溃。

而抗体的“手臂”部分则是“可变区”,这里的每一个小细节都可能有所不同,让每个抗体都能独特地识别各种入侵者。

简直就是免疫系统的“特工”,随时准备迎接不同的挑战。

2. 抗体的功能2.1 抗体的识别与中和抗体的主要功能之一就是识别外来的入侵者,比如病毒和细菌。

想象一下,抗体就像是精明的侦探,专门在体内寻找那些不速之客。

一旦找到,抗体就会通过它们的“手臂”紧紧地抓住这些入侵者。

然后,它们会把这些入侵者“锁住”,或者把它们送去“接受审判”。

这个过程称为“中和”,就是把入侵者搞定的意思。

抗体可以帮助消灭病毒,阻止它们在体内繁殖,简直是“天降神兵”。

2.2 抗体的标记与清除除了直接中和,抗体还有另一个重要功能,就是给入侵者打上“标签”,让其他免疫细胞更容易找到它们。

抗体会在入侵者的表面附上标记,这样那些专业的“清理工”就能迅速识别并处理这些入侵者了。

这个过程就像是给坏人贴上了“通缉令”,让他们无处遁形。

免疫系统的“清理队”会迅速行动,确保体内环境干净利索。

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第一节抗体的概念与分类一、抗体与免疫球蛋白抗体(antibody,Ab):是由抗原进入机体刺激B细胞分化增殖为浆细胞而合成并分泌的一类能与相应抗原发生特异性结合并产生免疫效应的含有糖基的球蛋白。

抗体分布于体液(血液、淋巴液、组织液及粘膜的外分泌液)中,主要存在于血清内。

1964年世界卫生组织召开会议,将具有抗体活性及化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。

免疫球蛋白除分布于体液中之外,还可存在于B细胞膜上。

现代免疫学认为,抗体与免疫球蛋白是等同的概念;只是抗体侧重于其生物学活性的描述,而免疫球蛋白侧重强调其化学结构。

二、抗体的分类1、免疫球蛋白可分为两种类型:(1)分泌性免疫球蛋白:存在于血清、体液以及分泌液中,具有抗体的各种功能。

(2)膜型免疫球蛋白:位于B淋巴细胞的表面,即膜表面免疫球蛋白(mIg),是B淋巴细胞的抗原识别受体(BCR)。

2、根据所对应的抗原分:3、根据有无抗原刺激分:4、根据与抗原反应的性质分:5、根据抗原性分:三、免疫球蛋白的理化性质免疫球蛋白是多链糖蛋白,具有蛋白质的通性,对物理及化学因素敏感,不耐热,在60~70℃时即被破坏,能被多种蛋白水解酶裂解破坏,可在乙醇、三氯醋酸或中性盐类中沉淀。

因此,通常用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体。

第二节抗体的结构一、单体Porter等对血清IgG抗体的研究证明:Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。

即:由二条相同的分子量较小的肽链(轻链)和二条相同的分子量较大的肽链(重链)组成。

轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体;单体是构成所有免疫球蛋白分子的基本结构;所有抗体的单体都是四条肽链的对称结构,即:两条糖基化重链(H)和两条非糖基化轻链(L);每条重链和轻链分为氨基端(N端)和羧基端(C端)。

二、轻链和重链1、轻链(light chain,L链)由214个氨基酸残基组成,通常不含碳水化合物,分子量为24kD,有两个由链内二硫键组成的环肽,L链可分为:Kappa(κ)与lambda (λ)2个亚型。

2、重链(heavy chain,H链)由450-550个氨基酸残基组成,分子量55-75kD,含糖数量不同,4-5个链内二硫键,可分为5类,μ、γ、α、δ、ε链,不同的H链与L链(κ或λ)组成完整的Ig分子。

分别称为:IgM,IgG,IgA,IgD和IgE。

三、可变区和恒定区通过对H链或L链的氨基酸序列比较分析,发现:其N-末端序列变化很大,称此区为可变区(V区);C-末端氨基酸则相对稳定,变化很小,称此区为恒定区(C区)。

1、可变区(Variable region,V区)L链N端1/2处(VL)108-111个氨基酸残基,H链N端1/5-1/4处(VH)118个氨基酸残基,V区有一个肽环65-75个氨基酸残基。

可变区可分为高变区(hypervariable region,HVR)和骨架区(framework region,FR),VL的HVR在24-34,50-56,89-97氨基酸位置。

VH的HVR在31-35,50-56,95-102氨基酸位置。

分别称为VL和VH的HVR1,HVR2,HVR3。

高变区为抗体与抗原的结合位置,称为决定簇互补区(complementarity-determining region,CDR),VL和VH的HVR1,HVR2,HVR3又分别称为CDR1,CDR2,CDR3,其中CDR3具有更高的高变程度,H链在与抗原结合中起重要的作用。

2、恒定区(constant region,C区)L链C端1/2处,105个氨基酸残基,H链C端3/4-4/5处,331-431个氨基酸残基。

在同一种属动物中是比较恒定的,是制备第二抗体进行标记的重要基础。

四、功能区链内二硫键折叠成球形区称为功能区(domain)约由110个氨基酸组成。

氨基酸的顺序具有高度的同源性。

1、L链功能区:2个,(VL,CL各一个)2、H链功能区:IgG,IgA,IgD,4个(V区1个,C区3个),IgM,IgE,5个(V区1个,C区4个)3、功能区的β片层结构:抗体的L链和H链中V区或C区每个功能区的二级结构是反向平行的β片层结构。

4、功能区的作用:(1)VL和VH是抗原结合的部位。

(2)CL和CH1上具有同种异型的遗传标记。

(3)IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点;IgG借助CH2部分可通过胎盘(4)CH3或CH4具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞、NK细胞Fc段受体的功能,不同的抗体可与不同的细胞结合,产生不同的免疫效应。

5、铰链区(1)铰链区不是一个独立的功能区,位于CH1与CH2之间;包括H链间二硫键,该区富含脯氨酸,不形成α-螺旋。

(2)当Ab与Ag结合时,铰链区发生扭曲,使Ab的2个抗原结合点更好地与2个抗原决定簇互补。

(3)由于CH2和CH3构型变化,显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。

(4)含有木瓜蛋白酶、胃蛋白酶的水解位点。

五、酶解片段1.木瓜蛋白酶的水解片段1959年Porter用木瓜蛋白酶(papain)水解兔IgG分子,将IgG从绞链区二硫键的近N端侧切断,从而将免疫球蛋白裂解为三个片段,即2个相同的Fab段和1个Fc段。

每一个Fab段即抗原结合片段(fragment antigen binding,Fab),含有一条完整的L链和H链近N 端侧的1/2。

每个Fab段结合抗原是单价的,即只能结合一个抗原决定簇。

因此不能连结成较大的抗原抗体复合物,不出现凝集或沉淀现象。

Fab中的约1/2 H链部分称为Fd段,约含225个氨基酸残基,包括VH、CH1和部分绞链区。

Fc段在低温或低离子强度下可形成结晶,故称为可结晶片段(fragment crystallizable,Fc),Fc段含有两条H链羧基端(C端)的一半,包含CH2和CH3两个功能区,它无抗体活性。

Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段,同时Fc段还具有活化补体、亲细胞、通过胎盘和介导与细菌蛋白结合等生物学活性。

2、胃蛋白酶水解片段1960年Nisonoff等最早用胃蛋白酶水解兔IgG分子,可将IgG从绞链区重链间二硫键近C端切断,将其裂解为大小不等的两个片段。

大片段为1个Fab双体,以F(ab')2表示。

F(ab')2由一对L链和一对略大于Fd的H链(称为Fd')组成。

Fd'约含有235个氨基酸残基,包括VH、CH1和绞链区。

F(ab')2结合抗原为双价,可结合两个抗原决定簇,其结合抗原的亲合力要大于单价的Fab,与抗原结合后可出现凝集或沉淀现象。

由于F(ab')2保持了结合相应抗原的生物学活性,又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用,因而在生物制品中有实际应用价值。

虽然F(ab')2在与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样,但由于缺乏Ig中的Fc部分,故不具备固定补体及与细胞膜表面Fc受体结合的功能。

小片段Fc可被胃蛋白酶继续水解为小分子多肽,以Fc'表示,不再具有任何生物学活性。

六、J链和分泌成分1、J链(joining chain)(1)存在于二聚体IgA和五聚体IgM中;化学本质为酸性糖蛋白,分子量约15ku,含有8个半胱氨酸残基。

(2)以二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸,对抗体二聚体、五聚体的组成及在体内转运具有一定的作用。

2、分泌成分(secretory component,SC)(1)是二聚体IgA上的一个辅助成分;(2)由上皮细胞合成,化学本质为糖蛋白,分子量约为75ku;(3)以共价形式结合到IgA分子,并一起被分泌到粘膜表面,又称分泌片(secretory piece, SP);(4)可抵抗外分泌液中的蛋白水解酶对二聚体IgA的降解。

第三节抗体的抗原性一、同种型同种型(isotype)是指同一种系所有正常个体都具有的Ig分子的抗原特异性标记。

即同种型抗原存在种属差异,在异种体内可诱导产生相应的抗体。

同种型的抗原性主要存在于Ig的C区内,包括CH和CL,同种型包括Ig的H链的类、亚类和L链的型和亚型抗原。

1、Ig的类和亚类(classes and subclasses)(1)类:决定Ig不同类的抗原性差异存在于H链的恒定区(CH)。

根据CH抗原性的差异,即氨基酸组成、排列、空间构型、二硫键数目等的不同,将H链分为μ、γ、α、δ和ε链五类,与L链组成完整的Ig分子,分别为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。

(2)亚类:同一类Ig中,H链结构并非完全相同,其氨基酸的组成和序列的差异也必然反映出其抗原性的不同;亚类主要决定于铰链区氨基酸组成和二硫键数目的差异。

人类IgG有4个亚类:IgG1、IgG2、IgG3和IgG4;IgM有2个亚类:IgM1和IgM2;IgA也有2个亚类:IgA1和IgA2。

2、免疫球蛋白的型和亚型(types and subtypes)(1)型:决定Ig型的抗原性差异决定于L链的恒定区(CL)的氨基酸组成、排列和空间构型的不同,分为κ和λ两型。

(2)亚型:按λ轻链恒定区(C2)个别氨基酸的差异又可分为λ1,2,3,4四个亚型。

二、同种异型同种异型(allotype)是指同一种属不同个体间的Ig分子抗原性的不同,在同种异体间免疫可诱导免疫反应。

三、独特型独特型(idiotype)为每一种特异性抗体V区上的抗原特异性。

独特型的抗原决定簇称为独特位(idiotope),可在异种、同种异体以及自身体内诱导产生相应的抗体,称为抗独特型抗体(antiidiotypic antibody)。

独特型和抗独特型抗体可形成复杂的免疫网络,在机体免疫调节中占有重要地位。

人类抗体分子上抗原决定簇的分类第四节抗体的功能免疫球蛋白是血清中最主要的特异性的免疫分子,抗体的重要生物学活性由Fab段和Fc段分别执行,Fab段能特异地结合抗原,Fc 段可介导一系列生物效应,包括激活补体、亲细胞而导致吞噬、介导Ⅰ型超敏反应、通过胎盘等。

一、特异性结合相应抗原抗体最显著的生物学特点就是能够特异性地与抗原结合,这种特异性结合抗原特性是由其V区的空间构型决定的。

抗体的抗原结合点由L链和H链超变区组成,与相应抗原上的表位互补,借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合,这种结合是可逆的,并受到pH、温度和电解质浓度的影响。

不同的抗原可能有相同的抗原决定簇,一种抗体可以与两种或两种以上的抗原发生反应,同一克隆的浆细胞产生的不同类别抗体具有相同的特异性。

具有中和毒素、中和病毒、阻止细菌黏附以及特异性结合某些药物或侵入机体的其他异物的作用。

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