蛋白质结晶学的法发展和应用
蛋白质结晶的测量技术及其应用
蛋白质结晶的测量技术及其应用随着科技的不断发展，越来越多的生物技术能够被应用到实验室中。
其中，蛋白质结晶是一种最为常见的生物技术之一。
蛋白质结晶技术广泛应用于药物研究、基础生物学研究和工业生产中。
而测量蛋白质结晶质量的技术也在不断地发展与进步。
目前常用的蛋白质结晶测量技术主要有两种: 显微镜和X射线晶体学。
下面将分别从这两个方面介绍这两种技术及其应用。
显微镜显微镜是一种通过对光学性质的扫描和分析来观察材料的技术。
这种技术可分为两种: 亮场显微镜和荧光显微镜。
亮场显微镜是通过使光线从多个不同的方向通过样品来获得具有不同颜色和亮度的图像。
这种技术允许对样品的结晶质量进行实时监测，可在实验过程中随时调整操作。
它的应用领域主要包括药物研究和基础生物学研究。
荧光显微镜则是通过激发样品中的荧光分子并测量其发生的荧光来使样品中的结晶分子可见。
这种技术可用于观察结晶分子的三维空间结构，对于药物研究和生物学研究尤为重要。
X射线晶体学X射线晶体学是通过将X射线从不同的角度射向样品，测量其散射形态来确定结晶分子的空间结构。
这种技术可用于确定结晶分子的三维结构，是研究蛋白质的一个非常重要的手段。
由于结晶技术不断发展，越来越多的结晶分子被用于X射线晶体学。
下面将介绍一些与X射线晶体学相关的技术。
冷冻样品制备技术冷冻样品制备技术是一种独特的技术，可使样品在凝固过程中避免水分的膨胀。
这种技术适用于结晶分子非常小且非常薄的情况，它可以避免结晶分子在样品制备过程中被损坏。
同时，这种技术也是对于那些不易分离的大分子结晶的理想方法。
由于这种方法不需要使用有害化学品，因此能够减少污染，并且在环保意义上也是非常有意义的。
X射线自由电子激光技术X射线自由电子激光技术是一种新的技术，可使结晶分子在非常短的时间内被激发。
这种技术能够将样品中的结晶分子提供给光束，并利用晶体分子的散射来确定其空间结构。
X射线自由电子激光技术的优点在于，它可以用于研究非常薄的样品，而且不需要使用化学试剂。
蛋白结晶技术
提高稳定性：通过 改进技术提高蛋白 结晶的稳定性以便 更好地保存蛋白结 构
提高效率：通过改 进技术提高蛋白结 晶的效率以便更快 地获得蛋白结构
降低成本：通过改 进技术降低蛋白结 晶的成本以便更广 泛地应用蛋白结晶 技术
06
蛋白结晶技术的应用前 景
在生物医药领域的应用前景
药物研发：加速药物筛选和优化提 高药物研发效率
结晶过程： 将样品放 入结晶溶 液中进行 结晶
结晶收集： 将结晶产 物收集进 行后续处 理
结晶鉴定： 通过X射 线衍射、 电子显微 镜等方法 对结晶产 物进行鉴 定
结晶优化： 根据鉴定 结果对结 晶条件进 行优化提 高结晶质 量
04
蛋白结晶技术的实验方 法
实验材料的选择
蛋白样品：选择纯度高、活性好的蛋白样品 缓 冲 液 ： 选 择 合适 的缓 冲 液如 Tr i s- HCl、 NCl 等 盐浓度：选择合适的盐浓度如0.1M、0.2M等 温度：选择合适的温度如4℃、20℃等 晶种：选择合适的晶种如蛋白质、核酸等 实验容器：选择合适的实验容器如试管、离心管等
药物分析：提高药物分析的准确性 和灵敏度为药物质量控制提供支持
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药物生产：提高药物纯度和稳定性 降低生产成本
药物运输：提高药物稳定性和生物 利用度降低药物运输成本和损耗
在农业领域的应用前景
提高农作物产量：通过蛋白结晶技术提高农作物的抗病性和抗逆性从而提高产量。
改善农产品品质：通过蛋白结晶技术改善农产品的营养成分和口感提高农产品的品质。
蛋白结晶的稳定性：蛋白结晶过程中蛋白 的稳定性是一个重要的问题需要保证蛋白 在结晶过程中的结构不变。
蛋白结晶的效率：蛋白结晶的效率也是一 个重要的问题需要提高蛋白结晶的效率缩 短结晶时间。
蛋白质的结构解析及其在晶体学中的应用
蛋白质的结构解析及其在晶体学中的应用蛋白质是一类具有非常重要生物学功能的大分子有机化合物。
在生物体内，其扮演着酶、运输分子、免疫分子、结构分子等多种角色。
而在科学研究领域中，蛋白质的结构研究也是一个十分重要的领域。
本文将从蛋白质的结构解析入手，阐述蛋白质在晶体学中的应用。
一、蛋白质的基本组成和结构蛋白质是由氨基酸单元结合而成的巨大分子，通常含有大约100至1000个氨基酸残基。
氨基酸之间通过肽键连接。
而肽键是由氮原子和碳原子上的羧基反应而成，这使得蛋白质在结构上具有了很大的可塑性，可以在空间中具有非常复杂和精密的几何形态。
蛋白质的结构可以分为四个不同层次：原位结构、次级结构、三级结构和四级结构。
原位结构指的是氨基酸排列的线性顺序，通常表示为一条二十个字母的字符。
次级结构指的是蛋白质长链中对于某一段区域的氢键形成的规则结构，例如螺旋和折叠片。
三级结构指的是整个蛋白质的空间构建。
四级结构通常是由多个互相作用的多聚体构成的。
二、蛋白质在晶体学中的应用晶体学是一项非常重要的科学研究领域，负责解析许多有机和无机化合物的分子结构。
而蛋白质结晶研究也是其中的重要方向。
通过晶体学中的X射线衍射技术，可以了解到蛋白质的分子结构。
通过纤维衍射技术，我们还可以了解蛋白质中非晶态的二级和三级结构。
特别是在如何治疗疾病呈关键作用的药物研发领域中，人们对于晶体学研究越发重视，因为药物设计首先需要了解靶蛋白的分子结构。
三、结语蛋白质作为生命活动中起着至关重要的作用的有机化合物，在生物科学、医药研发，甚至是食品安全等领域中扮演着非常重要的角色。
而在晶体学领域中，蛋白质的结构解析和研究是晶体学的核心方向。
相信未来在科学技术的推动下，关于蛋白质结构的研究也会越发深入，为各种领域的研究成果提供更加深入的基础和保障。
蛋白质晶体学新方法发展和膜蛋白的结晶技术研究
蛋白质晶体学新方法发展和膜蛋白的结晶技术研究蛋白质晶体学是目前研究蛋白质结构的主要手段之一。
通过晶体学技术，可以将蛋白质固定为晶体状态，从而可以使用X射线衍射等方法确定蛋白质的三维结构。
但是，蛋白质晶体学方法的应用范围受到很大的限制，其中一个主要原因是一些重要的生物大分子，如膜蛋白，难以结晶。
因此，近年来，研究人员开发了一系列新的蛋白质晶体学方法，以克服这些限制。
其中，最有代表性的是序列重组和自由浮动蛋白质晶体学技术。
序列重组技术是用于研究蛋白质结构的一种新方法。
它通过在蛋白质表面插入短肽序列和蛋白质间的连锁肽，以改变蛋白质表面的化学性质。
这样一来，就可以使困难结晶的蛋白质易于结晶，从而提高蛋白质晶体学方法的适用范围。
自由浮动蛋白质晶体学技术是蛋白质晶体学领域的另一个重要进展。
在这种新技术中，蛋白质分子不再通过界面与溶液相交，而是浮游于晶体中，从而最大程度地减小了晶体生长的势能垒，提高晶体生长率。
尽管这种技术与基于亲疏水平衡的蛋白晶体生长技术相比仍有很多缺陷，但是它有望在未来成为一种有效的晶体生长方法。
除此之外，膜蛋白的结晶技术也是蛋白质晶体学研究中的一个重要分支。
膜蛋白是性质极为复杂的蛋白质，它们以某种方式紧紧地包裹在生物膜上。
因此，要将膜蛋白结晶是极为困难的。
在过去的几十年里，晶体生长试剂和结晶条件的不断进步已经使得许多具有重要生物功能的膜蛋白成功结晶，并通过X射线晶体衍射等手段分析了它们的三维结构。
然而，膜蛋白的结晶仍然是非常困难的，因此需要开发一些新的方法和技术来克服这些问题。
总之，蛋白质晶体学是研究生命科学和药物发现领域的核心技术之一。
而新兴的序列重组和自由浮动蛋白质晶体学技术，以及膜蛋白的结晶技术研究，为我们研究蛋白质结构和功能奠定了坚实的基础。
预计未来，随着这些技术的不断发展，我们将能够更好地理解或利用蛋白质的复杂性，在生物学和药学的领域取得更加重要的成果。
生物大分子的结晶与结构解析
生物大分子的结晶与结构解析生物大分子是指高分子化合物，如蛋白质、核酸、多糖等，它们在生命体系中扮演着重要角色。
生物大分子的结晶可以为研究其结构与功能提供有力的手段。
本文将从生物大分子结晶的背景、方法和应用三个方面来探讨这个热门话题。
一、生物大分子结晶的背景生物大分子结晶首先应用于蛋白质晶体学领域，由于蛋白质的复杂性和敏感性，它们长期以来被认为难以得到单晶。
然而，1948年，蛋白质晶体学的开创者之一马兰·肖特提出了一种新的晶体学技术——蛋白质结晶技术，该技术使得蛋白质可以得到单晶状态，从而可以进行高分辨率结构分析。
此后，生物大分子结晶技术得到快速发展，人类已经得到了多种复杂生物大分子的结晶。
二、生物大分子结晶的方法1. 蛋白质结晶方法蛋白质冷却结晶法是目前最常用的结晶方法。
在该方法中，首先需要将蛋白质高度纯化。
然后，蛋白质的溶液与结晶缓冲液混合，詹姆斯方法定向切割2-30μm的细丝，在细丝之间形成差异浓度梯度慢慢降温结晶。
挥发溶剂法是另一种常用的结晶方法。
在该方法中，试样的溶液与含有结晶剂的挥发剂混合，快速挥发溶剂，形成蛋白质结晶。
2. 核酸结晶方法核酸结晶方法相对较为简单。
在该方法中，首先将单链核酸与一个亲核性试剂（如硫酸铵）混合，然后缓慢地降低pH值，诱导核酸形成结晶。
三、生物大分子结晶的应用生物大分子晶体学已广泛用于解析高分辨率的结构。
通过获得生物大分子的晶体结构，可以深入了解生物学的本质——如何生命活动通过大分子相互作用被调控。
另一个重要应用是药物研发。
生物大分子结晶技术可以确定药物与生物大分子之间的相互作用的具体结构，这样就可以设计出符合预期药效的药物。
此外，生物大分子结晶技术还可以用于监测空气中的有毒化学物质和试剂的痕迹，以及监测生命体系中的分子和生物大分子之间的相互作用。
总之，生物大分子结晶技术作为蛋白质晶体学的一个分支，在生命科学、制药以及其他一些领域具有广泛应用前景。
尽管生物大分子结晶技术仍存在一些限制，但随着人们对蛋白质晶体学的不断研究，定制的结晶化剂和新的结晶方法将不断出现，进一步推动着这一领域的发展。
蛋白质结晶的研究进展
蛋白质结晶的研究进展蛋白质结晶是生物化学领域研究的一个热点问题。
在现代医学上，蛋白质分子已经成为重要的疾病治疗策略之一。
当蛋白质分子作为一种疗法应用于医学领域时，蛋白质的构象、折叠、组装状态等因素都将直接影响到其效用。
因此，科学家们致力于对蛋白质分子的结构与功能关系进行研究。
在之前的研究中，人们普遍采用X射线衍射法分析蛋白质分子的结构。
但是，对于一些特殊的蛋白质分子，如具有大分子量、复杂的结构、不稳定性、高度敏感和易降解性等特征的蛋白质分子，则很难通过X射线衍射法得到其结构信息。
因此，科学家们开始探索蛋白质分子的其他结晶方法。
事实上，除了X射线衍射法，目前已经发展出多种结晶方法，如电镜法、溶液核磁共振法、小角散射法等等。
这些方法的出现不仅为研究复杂蛋白质分子的结构提供了契机，也为人们设计新的药物分子提供了帮助。
在上述方法中，电镜法又是一种非常有前途的结晶方法。
它的优点在于可以直接观察到蛋白质分子的结构，无须像X射线衍射法那样，需要先用结晶体制得到蛋白质分子的结构才能进行解析。
电镜法的基本原理是利用电子显微镜来观察镜下的蛋白质分子，并通过配合计算机处理来获得蛋白质的结构信息。
除此之外，溶液核磁共振法也是一种非常有潜力的结晶方法。
它通过分析蛋白质分子在微妙环境下的核磁共振谱，可以获得蛋白质分子的结构信息。
近年来，蛋白质分子结晶的研究也得到了飞速发展。
科学家们利用先进的结晶设备和新材料，越来越频繁地进行蛋白质分子结晶的研究，并取得了很多重要的进展。
例如，在2017年的一项研究中，科学家们成功地研究了人核糖体的结构。
这项研究揭示了人类细胞中核糖体生物学功能和结构的基本原理，为研究细胞代谢、细胞分裂和基因表达等领域提供了新的基础。
然而，尽管科学家们已经取得了一些突破性进展，但是，蛋白质分子的结晶研究仍然存在着很多困难和挑战。
随着科学技术的飞速发展，相信人们在不久的将来一定能够更好地解决这些挑战，并开创新的蛋白质结晶研究领域。
蛋白质结晶技术的进展与挑战
蛋白质结晶技术的进展与挑战当人类开始探究生命机制时，蛋白质结晶技术就成为了至关重要的研究手段之一。
而如今，随着科学技术的飞速发展，蛋白质结晶技术也在迅猛的进展中。
本文将深入探讨蛋白质结晶技术的进展与挑战。
一、蛋白质结晶技术的进展蛋白质是组成生命体的基本单位之一，而结晶化是研究蛋白质的结构和功能的关键步骤之一。
近年来，蛋白质结晶技术有了长足的进步。
1. 人类基因组计划的开展随着人类基因组计划的开展，越来越多的基因被克隆出来，而其中大部分都是编码蛋白质的基因。
这为研究这些蛋白质的结构和功能提供了更多的机会。
2. X光晶体学X光晶体学是目前最常用的蛋白质结晶技术之一，其基本原理是将蛋白质制成晶体，用X射线照射晶体，通过晶体对X射线的散射和衍射，推导出蛋白质分子的三维结构。
随着X射线装置和数据处理算法的不断改进，目前已经可获得不低于1埃的高分辨率结构。
3. NMR技术核磁共振技术(NMR)是一种非侵入性的技术，可以在蛋白质分子内部观察分子间的相互作用。
该技术也能获取高分辨率的蛋白质结构，且不需要蛋白质晶体，而在NMR方法中晶体的制备过程使用批量工艺，具有非常高的通用性。
4. 结晶机器的出现传统上蛋白质结晶是手工进行的，但是随着进展和挑战的增大，工业化结晶机器的出现使得结晶过程的复杂程度得到很大的降低，再加上软件协助，结晶成功率测大大提高。
二、蛋白质结晶技术的挑战随着蛋白质结晶技术的进展，伴随而来的也是诸多挑战：1. 蛋白质晶体的制备虽然结晶机器的出现使得结晶过程变得更容易，但蛋白质晶体的制备还是非常困难。
一些蛋白质本身就不太容易结晶，另一些蛋白会在结晶过程中发生聚集和变性。
这些都导致了蛋白质结晶技术的挑战。
2. 结晶机理的研究尽管我们已经了解大部分结晶原理，但是在实际应用中，我们仍然无法准确预测某些蛋白质是否会形成晶体，以及晶体的形态会是怎样的。
这种情况下，研究结晶机理就十分必要了，它有助于确定蛋白质晶体形成的理论基础，以及优化结晶分装程序。
蛋白质结晶技术的现状与发展
蛋白质结晶技术的现状与发展蛋白质是人体内最为基本的生物体分子，也是构成细胞和组织的重要成分。
由于具有生物活性和功能性，蛋白质被广泛应用于医药、食品、化工等领域。
然而，蛋白质的结晶却是一个十分困难的问题。
本文将介绍蛋白质结晶技术的现状与发展。
蛋白质结晶技术的现状蛋白质分子的结晶是一项极其困难的技术。
在结晶过程中，蛋白质分子需要经过多次溶解、净化、晶种等操作，并且在形成晶体的过程中需要克服多种物理和化学因素的干扰。
因此，蛋白质结晶的成功率很低，而且需要大量的时间和资源来完成。
目前，蛋白质结晶技术主要分为两种：传统的溶剂结晶法和先进的晶种扩散法。
溶剂结晶法是一种传统的结晶方法，通过改变蛋白溶液的pH值、离子强度、温度等条件来促进蛋白质分子的结晶。
然而，由于蛋白质分子的溶解度很小，难以形成晶体。
因此，这种方法存在着很多问题，比如结晶速度慢、结晶质量差等等。
另一种先进的晶种扩散法则是通过利用已有的晶体来形成新的晶体。
在这种方法中，利用已有的晶体的特性，寻找合适的条件，使得蛋白质分子在新的溶液中形成晶体。
这种方法可以避免一些传统结晶方法中存在的问题，但是它的成功率仍然很低，需要大量的时间和资源来完成。
除了上述两种方法，还有一些先进的结晶技术正在被研究和应用，比如脂质体包裹蛋白质结晶、液滴扩散结晶等。
这些技术可以提高结晶的成功率，缩短结晶时间，提高结晶质量等。
未来的蛋白质结晶技术发展趋势作为一项十分困难的技术，蛋白质结晶技术的研究一直是一个热点领域。
随着技术的不断发展，人们对蛋白质结晶技术的需求越来越高。
因此，我们可以预见，在未来蛋白质结晶技术领域，将出现一些重要的发展趋势。
首先，随着计算机技术和晶体学技术的不断发展，晶体结构的解析将变得更加容易。
这将有助于研究人员更深入地了解蛋白质的结构和性质，为蛋白质的应用提供更多的基础理论支持。
其次，随着人工智能的不断发展，在蛋白质结晶领域，人工智能将发挥越来越重要的作用。
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蛋白质晶体学的发展和应用摘要: 从50年前英国科学家解析出第一个蛋白质晶体结构以来, 蛋白质晶体学历经数个里程碑式的发展,已经成为一门成熟的高科技学科, 是结构生物学的主要研究手段。
近年来结构生物学发展迅速并和其他学科相互渗透交叉, 特别是受到结构基因组学等热点学科的极大带动。
作为结构生物学的基本手段和技术, 蛋白质晶体学从解析简单的蛋白质三维结构延伸到解决各类生物大分子及复合物结构, 并更加注重研究结构与功能之间的相互关系, 派生出诸如基于结构的药物设计等应用性很强的分支。
生物技术及计算机技术的飞速发展, 尤其是高通量技术在生物学领域的应用, 为蛋白质晶体学带来了全新的概念和更加广阔的前景。
文章将主要介绍蛋白质晶体学技术的一些历史发展以及应用。
1 引言蛋白质晶体学（或称蛋白晶体学）是进行生物大分子结构研究的通称，是结构生物学的一个重要组成部分。
它利用x射线穿过晶体发生的衍射现象与晶胞内原子的空间位置有密切的关系, 以数学物理方法可从晶体的衍射象推引出分子的真实象。
由于x光的波长很短(用于结构分析的一般是1.54Å), 而蛋白质分子内大多数原子间的距离都在1.5 Å入左右, 故这一技术成象的分辨率可以超过看清原子的水平, 而且是三维实体。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。
蛋白质是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用。
蛋白质有着复杂的空间结构。
α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，构成蛋白质的一级结构。
在一级结构的基础上，氨基酸多肽链在进一步折叠形成一定的二级结构，如α螺旋和β折叠等。
在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链，才能全面地执行功能。
每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基（subunit），亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价键相链接，这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的复杂结构是其功能多样性的前提和基础。
大部分蛋白质都要保持其空间结构的完整性，才能体现生物活性并行使其特有的生物学功能。
因此，研究蛋白质的空间结构对酶反应机理或蛋白质- 蛋白质相互作用方面以及进行药物设计和优化都有着极其重要的作用。
2 .蛋白质晶体学的发展早在1953 年，在剑桥大学卡文迪许实验室学习和工作的佩如兹、坎德鲁的博士研究生和博士后沃森（Watson）和克里克（Crick）利用富兰克林（Franklin）的X 射线衍射数据提供的晶体信息，结合结构化学模型构建，提出了举世闻名的DNA双螺旋结构模型，这是利用X 射线晶体学技术解析生物大分子结构的又一个里程碑式的成果，为现代分子生物学的确立奠定了结构基础。
在上世纪30 年代，多萝思·霍奇金和她的导师伯纳尔（Bernal）以及剑桥大学的佩如兹已经得到蛋白质晶体的高分辨率X射线衍射数据，然而一直到二次世界大战后的1957 年和1959 年，才由佩如兹和坎德鲁（John Kendrew）发展出新的方法，分别解析得到肌红蛋白和血红蛋白的三维结构，第一次准确测定出蛋白质这种生物大分子的三维结构。
在随后的30 多年里，蛋白质晶体学稳健发展，方法学趋于成熟，主要的仪器设备以及计算机软件都已市场化，解析的蛋白质结构数目也逐年增长，这主要受到来自三个方面的巨大推动，它们是：1) DNA 重组技术与蛋白质纯化以及晶体筛选技术的发展；2) 同步辐射光源与高效、高速探测器的发明；3) 计算机运行速度的大幅度提高及晶体学计算程序的快速发展。
现分别略述如下：2.1 蛋白质表达、纯化和晶体筛选的发展研究蛋白质的晶体结构，首先需要获得高纯度、高均一性的蛋白质样品。
在基因重组技术应用以前，蛋白质晶体学研究所需要的蛋白子主要是从生物原材料中提取，工作量巨大，纯化周期长，效率低。
同时，大部分的蛋白质，尤其是具有生物催化活性的酶分子，很容易失去活性。
在复杂的纯化过程中，会有大量蛋白的损失。
这就大大的增加了从原始生物材料中提取蛋白质难度。
利用DNA重组技术使得在大肠杆菌或其他宿主细胞中大量表达、纯化所需要的目的蛋白成为可能。
首先将目的蛋白的基因出来，与带有标签的质粒构建成重组质粒，转入宿主菌中（一般是大肠杆菌），让其大量扩增和表达。
表达出来的蛋白，带有特定的标签，而这种标签一般不会影响蛋白质的活性功能。
下一步利用亲和层析技术即可将目的蛋白进行快速、有效和大量的纯化制备。
现代生物技术及仪器的进步与应用使得规模化、高通量化、成千上万地克隆基因成为可能。
随着更多自动化技术与仪器的出现，大规模地克隆基因、快速纯化蛋白、高通量自动化地筛选蛋白质晶体生长条件是蛋白质晶体学发展的必然。
20 世纪90 年代以前，蛋白质晶体的筛选及培养基本没有章法，主要凭经验在硫酸铵等高盐溶液中获得蛋白质晶体。
90 年代以后，很多人开始对蛋白质结晶条件进行系统分析，提出了多套随机多组分网格筛选条件。
目前，市面上已经可以买到成百上千种蛋白质晶体筛选条件，各种高通量、自动化晶体筛选系统、晶体生长观测系统也应运而生。
可以预料，随着结构基因组学的出现及发展，大规模化、自动化仪器必将更加快速地发展和普及。
2.2 同步辐射光源在蛋白质晶体学方面的应用室内光源是利用金属靶（铜靶最常用于蛋白晶体学）X射线装置作为激发源，通过高速阴极电子束打在阳极金属靶上激发出X 射线。
而同步辐射则是利用高能电子在同步加速器的强大磁场下运动改变方向时，发射出的很强的同步辐射电磁波。
与室内光源相比，同步辐射光源具有很多优点。
宽波段同步辐射光的波长覆盖面大，具有从远红外、可见光、紫外直到X射线范围内的连续光谱，并且能根据使用者的需要获得特定波长的光。
高准直同步辐射光的发射集中在以电子运动方向为中心的一个很窄的圆锥内，张角非常小，几乎是平行光束，堪与激光媲美。
高偏振从偏转磁铁引出的同步辐射光在电子轨道平面上是完全的线偏振光，此外，可以从特殊设计的插入件得到任意偏振状态的光。
高纯净与高亮度高纯净：同步辐射光是在超高真空中产生的，不存在任何由杂质带来的污染，是非常纯净的光。
高亮度：同步辐射光源是高强度光源，有很高的辐射功率和功率密度，第三代同步辐射光源的 X射线亮度是 X光机的上千亿倍。
窄脉冲同步辐射光是脉冲光，有优良的脉冲时间结构，其宽度在10-11~10-8秒(几十皮秒至几十纳秒)之间可调，脉冲之间的间隔为几十纳秒至微秒量级，这种特性对“变化过程”的研究非常有用，如化学反应过程、生命过程、材料结构变化过程和环境污染微观过程等。
可精确预知同步辐射光的光子通量、角分布和能谱等均可精确计算，因此它可以作为辐射计量———特别是真空紫外到 X射线波段计量———的标准光源。
此外，同步辐射光还具有高度稳定性、高通量、微束径、准相干等独特而优异的性能。
2.3 晶体结构解析方法和计算机的发展目前，常用于晶体结构解析的方法包括分子置换法（MR）、单/ 多波长异常散射法（SAD/MAD）和单/ 多对同晶置换法（SIR/MIR）及其结合的方法，如SIRAS/MIRAS。
如果所研究蛋白质的同源物的结构已知，可以利用该结构作为搜索模型，通过MR 方法生成相位，这通常需要被研究的蛋白质与其同源物有30%以上的序列等同性，MR 方法对于分子量较大的蛋白质成功率较高。
MR 方法仅需一套数据，对数据完整度要求比较高，初始相位的偏差与采用的模型有关。
近年来，越来越多的蛋白质结构被解析并提交到PDB 数据库，许多蛋白质在该数据库中都能找到同源结构存在，也就是说可以通过MR方法解析结构。
MAD 方法利用重原子尤其是Se（硒）在不同波长的异常散射信号的差异计算衍射相位。
一般要在表达蛋白阶段将Met （甲硫氨酸）中的S （硫）原子置换为Se，制备含有Se 原子的蛋白样品并且得到晶体，而且通常需要光源的波长是可调的，这正好符合同步辐射光源特性。
从计算及结构显示程序的发展来看，上世纪70 年代流行的FFT （FastFourier Transform）算法和高速计算机的发展大大提高了计算能力并缩短了计算时间，使得程序的发展成为可能。
从70 年代末期开始，威尔士人Alwyn Jones 在德国马普生化研究所开始考虑用计算机辅助显示蛋白质结构，利用计算机图形学研究的最新成果设计出了结构显示软件Frodo，开创了计算机结合晶体学显示蛋白质结构的先河。
Frodo 经过了不同版本的演变，发展到全新程序O。
常用的有更新版CCP4 （CCP4i）、ARP/wARP、Solve/Resolve、Shelx、SHARP/AutoSHARP、CNS(X-PLOR 更新版)、Phenix 和BnP 等软件包，还有衍射数据处理程序如DENZO、XDS、HKL2000等，以及一些独立的程序或工具。
不仅如此，许多程序，如SHARP、OASIS、RESOLVE，还可以利用已有部分模型的结果提高相位的准确性，可与模型搭建迭代循环进行。
另外，图形软件Coot 和Pymol 可分别用来进行结构精修和分析3.应用方面蛋白质晶体学在应用方面具有巨大的潜力，这里主要略述以下几点：1) 蛋白质功能研究在原子及电子传递层次，酶反应机理或蛋白质- 蛋白质相互作用方面，蛋白质结构的经典意义是深入理解其功能。
随着越来越多复杂大分子复合物及膜蛋白晶体结构的解析，我们必将更加广泛和深刻地理解生物学功能及生物界的起源、发生和发展规律。
2) 基于结构的药物设计根据已知蛋白质结构进行药物设计和优化，这种方法已经被广泛用于目标蛋白的选取和药物的前期研发，并已成功研制出一些药物用于临床治疗。
大量蛋白质结构的解析，尤其是蛋白激酶和具有重要功能的膜蛋白（如GPCR 等）的结构分析，将为基于结构的药物设计提供更多的工作靶标。
此外，这些蛋白质或其晶体可用于Fragment 小分子的共结晶或浸泡筛选，它们复合物的晶体结构将为药物的优化提供数据支持。
3) 蛋白质工程通过对野生型及不同突变体的空间结构的研究。
根据需要对蛋白质进行改造，设计活性更高或具有其他功能特性的蛋白质分子。
尤其是对于具有某一功能的家族的蛋白质结构研究分析，对于更好地理解结构和功能的关系是十分重要的。
同时大量实验数据的积累将为基于结构的预测分析提供必要的理论依据。
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