蛋白质糖基化类型与点(新、选)
蛋白质糖基化的基本类型,功能定位及生物学意义
蛋白质糖基化的基本类型,功能定位及生物学意义
蛋白质糖基化是一种常见的修饰方式，它是指在蛋白质分子上的氨基酸残基与糖分子（如葡萄糖、甘露糖等）发生结合，形成糖基化产物。
根据糖基化的位置和类型，可以将其分为三种基本类型：N-
糖基化、O-糖基化和C-糖基化。
N-糖基化：是指糖基团结合在蛋白质分子N-末端的氨基上，这种糖基化被称为N-糖基化，它是最常见的糖基化形式。
N-糖基化对蛋白质的结构和功能有着重要的影响，参与了蛋白质修饰、识别和信号转导等生物学过程。
O-糖基化：是指糖基团结合在蛋白质分子的羟基上，形成O-糖基化产物。
O-糖基化参与了许多生物学过程，如细胞表面的信号转导、内部蛋白质的定位和分泌等。
C-糖基化：是指糖基团结合在蛋白质分子的半胱氨酸残基上，形成C-糖基化产物。
C-糖基化在真菌和植物中较为常见，它参与了蛋白质的结构和功能。
总之，蛋白质糖基化是一种重要的蛋白质修饰方式，通过糖基化产物的形成和分布，发挥了重要的生物学功能，如信号转导、细胞定位、蛋白质的稳定性和调节等。
因此，对蛋白质糖基化的研究可以为深入理解蛋白质功能提供新的思路。
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分子生物学--期末考试复习题
一、判断题1、原核细胞和真核细胞的差别之一是前者无染色体结构，后者有染色体结构。
（√）2、基因组是指某一种生物所具有的全部基因的总称.（×）3、真核生物基因的大小通常是外显子的数目和长度决定的。
（×）4、在所有的真核生物中，内含子的长度和序列是高度保守的.（×）5、酵母的基因普遍要比人的基因小，因此,酵母基因组编码的蛋白质普遍要比人基因组编码的蛋白质要小。
（×）6、在自由的四种核苷酸混合溶液中，任何碱基之间都可以形成氢键而发生配对。
×7、PCR只能扩增双链DNA，不能扩增单链DNA。
（×）8、富含GC的DNA双螺旋比富含AT的DNA双螺旋稳定的主要原因是GC碱基对比AT碱基对多一个氢键。
( √）9、用氯化铯梯度超离心纯化质粒DNA时，蛋白质在离心管的最上部,RNA悬浮在中间,而DNA沉在底部。
（×）10、mRNA的剪接总是产生套索结构。
( ×）11、冈崎片段只由DNA组成.（×）12、端粒酶带有自己的DNA模板.（× )13、细胞内的DNA复制既需要DNA聚合酶，也需要RNA聚合酶。
( ×）14、同源重组和位点特异性重组都形成Holliday中间体结构。
（√）15、与tRNA相连的氨基酸本身在决定何种氨基酸参入到正在延伸的肽链上不起任何作用.（√）16、转座重组既可以导致基因的失活，也可以导致基因的激活。
（√）17、只有用相同的限制性酶获得的DNA片段末端才能用DNA连接酶连接起来。
×18、在一个基因的编码区内发生的核苷酸的插入或缺失总是导致移码突变。
×19、PCR和末端终止法测序都需要RNA引物。
( ×）20、只有用相同的限制性酶获得的DNA片段末端才能用DNA连接酶连接起来。
×21、管家基因在细胞里始终表达，因此没有也不需要对其表达进行调控.（×）22、内含子在剪接反应中被切除,所以一种蛋白质的基因如果在内含子内发生突变，一般不会影响到这种蛋白质的功能.（√ )23、限制性酶只能切开双链DNA。
细胞生物学-5
细胞生物学-5(总分：100.00，做题时间：90分钟)一、填空题(总题数：7，分数：7.00)1.当某种溶酶体酶缺失或溶酶体发生的某个环节出现故障时，细胞的溶酶体内常常充满了未被降解的物质而引起疾病。
这类疾病一般称为 1，它是一种 2遗传病。
（分数：1.00）解析：储积症；隐性2.一种溶酶体贮存病是由于病人缺损N -乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶，而不能产生 1，因而溶酶体酶在转运时，不能被受体识别进入溶酶体中，溶酶体中的生物大分子不能被降解。
（分数：1.00）解析：M6P标记3.肝细胞的解毒作用主要是在 1上进行的。
因为上面含有丰富的 2系统，使有害物质转化。
（分数：1.00）解析：光面内质网；氧化还原酶4.光面内质网功能主要包括 1、 2和 3。
而糙面内质网最主要的功能是 4。
（分数：1.00）解析：合成脂类；解毒作用；精原代谢；蛋白质加工和修饰5.通常内体与内吞体结合，在内体 1作用下，内吞体中 2和 3分离， 4形成的膜泡所携带的物质最终与溶酶体结合。
（分数：1.00）解析：酸性环境；配体；受体；内体膜6.在糙面内质网上合成的 1，除进行糖基化修饰外，还可以进行 2、 3和 4等修饰作用，以使新生多肽链折叠成正确的三维结构。
（分数：1.00）解析：蛋白质；羟基化；酰基化；二硫键的形成7.磷脂合成是在光面内质网的 1面上进行的，合成的磷脂向其他细胞部位转移的方式主要是 2和 3。
（分数：1.00）解析：细胞质基质侧；出芽的方式转运到高尔基体；借水溶性载体蛋白在膜之间转移二、选择题(总题数：13，分数：13.00)8.细胞质中合成脂类的重要场所是______。
（分数：1.00）A.糙面内质网B.光面内质网√C.高尔基体D.胞质溶胶解析：9.细胞内具有质子泵的细胞器包括______。
（分数：1.00）A.高尔基器√B.溶酶体C.核糖体D.叶绿体解析：10.细胞质中合成脂类的重要场所是______。
（分数：1.00）A.糙面内质网B.光面内质网√C.高尔基体D.胞质溶胶解析：11.次级溶解体内______。
o糖基化位点规则
o糖基化位点规则
糖基化位点规则是指在蛋白质分子中，糖基化修饰通常发生在特定的氨基酸残基上。
以下是一些常见的糖基化位点规则：
1. 苏氨酸（Serine）和苏脯氨酸（Threonine）残基通常是糖基化的主要位点。
这两种氨基酸的羟基（OH）基团易于与糖分子形成酯键。
2. 酪氨酸（Tyrosine）残基也可以被糖基化，但相对较少见。
酪氨酸的酚基团与糖分子可以形成醚键。
3. 一些研究表明，赖氨酸（Lysine）残基也可能参与糖基化。
赖氨酸的氨基基团可以与糖分子的羰基形成酰胺键。
4. 糖基化位点规则还与糖分子的结构相关。
例如，N-乙酰葡糖胺（N-acetylglucosamine，简称GlcNAc）通常与苏氨酸残基发生糖基化，而半乳糖（Galactose）和N-乙酰半乳糖胺（N-acetylgalactosamine，简称GalNAc）通常与赖氨酸残基发生糖基化。
需要注意的是，糖基化位点规则并不是绝对的，因为蛋白质的糖基化修饰是一个复杂的过程，受到多种因素的调控。
此外，不同的细胞类型和疾病状态也可能影响糖基化位点规则的特异性。
因此，在具体的研究中，还需要结合实验数据和技术手段进行进一步的分析和验证。
糖基化种类
糖基化种类简介糖基化是指生物分子上特定官能团与糖分子结合的化学反应。
它是一种广泛存在于生物体内的重要化学修饰方式。
糖基化能够调控蛋白质、核酸和脂类的功能，对生物体的生理过程起到关键作用。
本文将深入探讨几种常见的糖基化类型及其特点。
N-糖基化1. N-糖基化的定义N-糖基化是指糖分子与蛋白质或核酸的氨基基团结合的反应。
这种反应通常发生在氨基末端的蛋白质或核酸残基上。
2. N-糖基化的过程N-糖基化的过程包括四个主要步骤： 1. 底物识别：糖基转移酶通过识别底物中的氨基基团来选择性地进行糖基化反应。
2. 底物结合：糖基转移酶与底物发生非共价相互作用，使底物中的氨基基团与糖基转移酶活性位点相互结合。
3. 糖基转移：底物中的氨基基团与糖分子发生共价结合，形成糖基化产物。
4. 释放产物：完成糖基化反应后，产物从酶活性位点解离，糖基转移酶回到其初始状态。
3. N-糖基化的功能N-糖基化在生物体内发挥着多种重要的功能： - 调控蛋白质稳定性和活性：N-糖基化可以改变蛋白质的结构和稳定性，从而调节其活性。
- 介导细胞信号传导：N-糖基化修饰可以改变蛋白质的亲水性和电荷状态，从而影响细胞内的信号传导过程。
- 控制蛋白质定位和运输：N-糖基化可以影响蛋白质的定位和运输，在细胞内部起到定向和调控的作用。
O-糖基化1. O-糖基化的定义O-糖基化是指糖分子与蛋白质或核酸的羟基结合的反应。
这种反应通常发生在蛋白质或核酸的羟基末端或侧链上。
2. O-糖基化的过程O-糖基化的过程通常分为两个主要步骤： 1. 底物识别：糖基转移酶能够选择性地与蛋白质或核酸中的羟基结合，识别底物上特定的羟基基团。
2. 糖基转移：底物中的羟基基团与糖分子发生酯键形成糖基化产物。
3. O-糖基化的功能O-糖基化具有多种重要的功能： - 调节蛋白质稳定性和活性：O-糖基化能够改变蛋白质的结构和稳定性，进而影响其活性和功能。
- 介导信号传导：O-糖基化修饰可以作为蛋白质和细胞间信号传导的重要载体。
糖基化名词解释
糖基化名词解释
糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程。
此过程为四中共转移（co-translational）与后转移修饰的步骤之一，发生于内质网。
蛋白质经过糖基化作用之后，可形成糖蛋白。
根据糖苷链类型，蛋白质糖基化可以分为四类，即以丝氨酸、苏氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸的轻基为连接点，形成-0-糖昔键型;以天冬酞胺的酚胺基、N一末端氨基酸的α- 氨基以及赖氨酸或精氨酸的ω- 氨基为连接点，形成-N-糖昔键型;以天冬氨酸或谷氨酸的游离梭基为连接点，形成醋糖昔键型以及以半胧氨酸为连接点的糖肤键。
糖基化是指碳水化合物（或"糖"），即糖基供体，与另一分子（糖基受体）的羟基或其他官能团相连，以形成糖共轭物的反应。
在生物学中（但并不总是在化学中），糖基化通常指的是酶催化的反应，而糖化（也有"非酶促糖化"和"非酶促糖基化"）可能指的是非酶促反应（尽管在实践中，"糖化"通常更具体地指的是Maillard型反应）。
糖基化是一种共同翻译和翻译后修饰的形式。
糖基化，即体内的葡萄糖分子或其他糖类分子错误地粘贴到蛋白质上，引起蛋白质变性，这一有害反应与氧化反应一样，对衰老起着推动作用，也是引发糖尿病并发症的重要
因素。
糖基化终产物，是指在非酶促条件下，蛋白质、氨基酸、脂类或核酸等大分子物质的游离态氨基与还原糖的醛基经过缩合、重排、裂解、氧化修饰后产生的一组稳定的终末产物。
该反应称为糖基化反应，又称为美拉德反应。
细胞生物学复习题 (含答案)
1．简述细胞生物学的基本概念，以及细胞生物学发展的主要阶段。
以细胞为研究对象，经历了从显微水平到亚显微和分子水平的发展过程，研究细胞结构与功能从而探索细胞生长发育繁殖遗传变异代谢衰老及进化等各种生命现象的规律的科学；主要阶段：①细胞的发现与细胞学说的创立②光学显微镜下的细胞学研究③实验细胞学研究④亚显微结构与分子水平的细胞生物学。
2.简述细胞学说的主要内容。
施莱登和施旺提出一切生物，从单细胞生物到高等动物和植物均有细胞组成，细胞是生物形态结构和功能活动的基本单位。
魏尔肖后来对细胞学说作了补充，强调细胞只能来自原来的细胞。
3.简述原核细胞的结构特点。
1）. 结构简单DNA为裸露的环状分子，无膜包裹，形成拟核。
细胞质中无膜性细胞器，含有核糖体。
2）. 体积小直径约为1到数个微米。
4.简述真核细胞和原核细胞的区别。
5.简述DNA的双螺旋结构模型。
① DNA分子由两条相互平行而方向相反的多核苷酸链组成。
②两条链围绕着同一个中心轴以右手方向盘绕成双螺旋结构。
③螺旋的主链由位于外侧的间隔相连的脱氧核糖和磷酸组成，内侧为碱基构成。
④两条多核苷酸链之间依据碱基互补原则相连螺旋内每一对碱基均位于同一平面上并且垂直于螺旋纵轴，相邻碱基对之间距离为0.34nm,双螺旋螺距为3.4nm。
6.蛋白质的结构特点。
以独特的三维构象形式存在，蛋白质三维构象的形成主要由其氨基酸的顺序决定，是氨基酸组分间相互作用的结果。
一级结构是指蛋白质分子氨基酸的排列顺序，氨基酸排列顺序的差异使蛋白质折叠成不同的高级结构。
二级结构是由主链内氨基酸残基之间氢键形成，有两种主要的折叠方式a-螺旋和β-片层。
在二级结构的基础上进一步折叠形成三级结构，不同侧键间互相作用方式有氢键，离子键和疏水键，具有三级结构既表现出了生物活性。
三级结构的多肽链亚单位通过氢键等非共价键可形成更复杂的四级结构。
7.生物膜的主要化学组成成分是什么？膜脂（磷脂，胆固醇，糖脂），膜蛋白，膜糖8.什么是双亲性分子(兼性分子)？举例说明。
细胞生物学复习题 简答 有答案
1. 蛋白质糖基化的基本类型、特征基本类型：N—连接糖基化和O—连接糖基化.特征：N—连接糖基化：其糖链合成与糖基化修饰始于内质网，完成于高尔基复合体。
O—连接糖基化：主要或完全是在高尔基复合体中进行和完成的。
什么是细胞周期，可分为哪4个阶段？细胞周期：是指细胞从上次分裂结束到下次分裂终止所经历的过程，包括分裂期及分裂间期两个阶段。
（前期）：染色质凝集，分裂极确定，核仁缩小、解体以及纺锤体形成。
（中期）：染色体高度凝集，并随机地排列在细胞中央的赤道面上。
（后期）：姐妹染色单体分离并移向细胞两极。
（末期）：子代细胞的核形成并完成胞质分裂，随着后期末染色体移动到两极，染色体被平均分配的完成，发生了和分裂前期相反的染色体解聚的过程。
3. 细胞内蛋白质的分选运输途径主要有那些？①.门控运输（gated transport）：如核孔可以选择性的运输大分子物质和RNP复合体，并且允许小分子物质自由进出细胞核。
②.跨膜运输（transmembrane transport）：蛋白质通过跨膜通道进入目的地。
如细胞质中合成的蛋白质在信号序列的引导下，通过线粒体上的转位因子，以解折叠的线性分子进入线粒体。
③.膜泡运输（vesicular transport）：蛋白质被选择性地包装成运输小泡，定向转运到靶细胞器。
如内质网向高尔基体的物质运输、高尔基体分泌形成溶酶体、细胞摄入某些营养物质或激素，都属于这种运输方式。
5. 简述钠钾泵的工作原理及其生物学意义钠钾泵实质上就是Na+—K+—ATP酶，是膜中的内在蛋白。
它将细胞内的Na+泵出细胞外，同时又将细胞外的K+泵入细胞内。
Na+—K+—ATP酶是通过磷酸化和去磷酸化过程发生构象的变化，导致与Na+、K+的亲和力发生变化。
在膜内侧Na+与酶结合，激活ATP酶活性，使A TP分解，酶被磷酸化，构象发生变化，于是与Na+结合的部位转向膜外侧。
这种磷酸化的酶对Na+的亲和力低，对K+的亲和力高，因此在膜外侧释放Na+而与K+结合。
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1.2蛋白质糖基化类型与特点
蛋白质的糖基化是一种最常见的蛋白翻译后修饰,是在糖基转移酶作用下将糖类转移至蛋白质,和蛋白质上特殊的氨基酸残基形成糖苷键的过程。
研究表明,70%人类蛋白包含一个或多个糖链,1%的人类基因组参与了糖链的合成和修饰。
哺乳动物中蛋白质的糖基化类型可分为三种:N-糖基化、0-糖基化和GPI糖基磷脂酰肌醇锚。
大多数糖蛋白质只含有一种糖基化类型,但是有些蛋白多肽同时连有N-糖链、O-糖链或糖氨聚糖。
(l) N-糖基化:糖链通过与蛋白质的天冬氨酸的自由NH
基共价连接,将这种
2
糖基化称为N-糖基化。
N-连接的糖链合成起始于内质网(ER),完成于高尔基体。
N-糖链合成的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的特征序列为Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一种氨基酸)的天冬酰胺上,天冬酰胺作为糖链受体。
核心寡聚糖是由两分子N-乙酰葡萄糖胺、九分子甘露糖和三分子葡萄糖依次组成,第一位N-乙酰葡萄糖胺与ER双脂层膜上的磷酸多萜醇的磷酸基结合,当ER膜上有新多肽合成时,整个糖链一起转移。
寡聚糖转移到新生肽以后,在ER 中进一步加工,依次切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖。
在ER形成的糖蛋白具有相似的糖链,由Cis面进入高尔基体后,在各膜囊之间的转运过程中,原来糖链上的大部分甘露糖被切除,但又由多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。
血浆等体液中蛋白质多发生N-糖基化,因此N-糖蛋白又称为血浆型糖蛋白。
(2) O-糖基化:糖链与蛋白质的丝氨酸或苏氨酸的自由OH基共价连接。
0-糖基化位点没有保守序列,糖链也没有固定的核心结构,组成既可是一个单糖,也可以是巨大的磺酸化多糖,因此与糖基化相比,0-糖基化分析会更加复杂。
0-连接的糖基化在高尔基体中进行,通常第一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖,连
接的部位为Ser、Thr或Hyp的羟基,然后逐次将糖残基转移上去形成寡糖链,糖的供体同样为核苷糖,如UDP-半乳糖。
O-糖蛋白主要存在于黏液和免疫球蛋白等。
(3) GPI糖基磷脂酰肌醇锚:是蛋白与细胞膜结合的唯一方式,不同于一般的脂类修饰成分,其结构极其复杂。
许多的受体、分化抗原以及具有一些生物活性的蛋白都被证实通过GPI结构与细胞膜结合。
GPI的核心结构由乙醇胺磷酸盐、三个甘露糖苷、葡糖胺以及纤维醇磷脂组成。
GPI锚定蛋白的C末端是通过乙醇胺磷酸盐桥接于核心聚糖上,该结构高度保守,另有一个磷脂结构将GPI锚连接在细胞膜上。
核心聚糖可以被多种侧链所修饰,比如乙醇胺锚酸盐基团,甘露糖,半乳糖,唾液酸或者其他糖基。
糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记,改变多肽的构象,增加蛋白质的稳定性。
糖蛋白的空间结构决定了它可以和那一种糖基转移酶结合,发生特定的糖基化修饰。
在参与糖基化形成的过程中,糖基转移酶和糖苷酶扮演了重要的角色。
表1-1显示了血清蛋白上N-糖链合成中重要的糖基转移酶。
糖基转移酶是一类负责合成二糖、寡聚糖和多聚糖的酶。
它们催化核苷酸糖(糖基供体)上的单糖基团转移到糖基受体分子上形成糖苷键。
目前己对多种糖基转移酶的结构以及编码它们的基因研究清楚,并认为糖链的合成没有特定的模板,而是通过糖基转移酶将糖基由其供体转移到受体上。
尽管如此,糖基转移酶具有严格的底物和受体专一性,如a1,6岩藻糖转移酶(Fut8)只催化二磷酸鸟苷-岩藻糖，将L-岩藻糖残基转移至N-糖链五糖核心的第一个N-乙酷葡糖胺上形成a-1,6糖苷键。
一个寡糖结构可以被一个或几个糖基转移酶识别,不同比例的糖基转移酶竞争的结果就形成不同的糖苷键。
糖苷酶是作用于各种糖苷或寡糖使其糖苷键水解的酶的总称,又称糖苷水解酶。
糖苷酶一般对糖残基的特异性比对糖苷配基的特异性强,所以有许多仍未能确定其“真正的天然底物”到底是什么。
表1-1血清蛋白N-糖链合成重要糖基转移酶
Table 1-1 Glycosyltransferases that are important in the modification of N-glycans on serum proteins
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