蛋清蛋白质的糖基化产物结构与凝胶强度关系的探究
磷酸化改性提高蛋清粉凝胶性的研究
磷酸化改性提高蛋清粉凝胶性的研究赵薇;迟玉杰【摘要】In order to improve the gelling property of egg white powder （EWP） ,sodium tripolyph-osphate （STP） was used to modify EWP. Sodium tripolyph-osphate substitutability, heating time and temperature were studied as three factors on gel strength of egg white powder. On the basis of single factor experiment, the conditions of phosphorylation modification were optimized by the response surface method. Research results showed that the optimization conditions were： STP substitutability 0.5% , reaction temperature 35℃ and reaction time 4 h. Under such conditions, the gel strength was increased 2.37 times from 308g/cm2 to 730. 392g/cm2.%为了提高蛋清粉的凝胶性，文中采用三聚磷酸钠（STP）对蛋清粉蛋白进行磷酸化改性，通过研究三聚磷酸钠添加量、加热时间、温度三因素对蛋清粉凝胶强度的影响，在单因素试验的基础上，采用响应面分析法对改性条件进行优化。
结果表明：磷酸化对蛋清粉最适改性条件是STP添加量0．5％，反应温度35℃，反应时间4h。
该条件下生产的蛋清粉与未改性的蛋清粉相比，其凝胶强度由308g／cm2提高到730．392g／cm2。
蛋白质凝胶机理
蛋白质凝胶摘要：凝胶特性是食品蛋白质的重要功能特性，蛋白质的凝胶行为及其流变性质是形成某些食品独特的质构、感官和风味的决定性因素长期以来，人们对蛋白质的凝胶行为进行了广泛深入的研究，但对蛋白质凝胶的机理和凝胶动力学还没有完全了解：本文对当前有关蛋白质凝胶的类型、凝胶过程中蛋白质分子构象的变化、形成蛋白质凝胶的主要作用力和凝胶动力学过程的研究进展作了综述：随着现代分析研究技术的进步，对蛋白质凝胶行为的认识也逐渐深入关键词：蛋白质，凝胶机理1 蛋白质凝胶的定义、类型及其凝胶过程中分子构象的变化蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体(matrix)。
如果吸引力占主导，则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出来。
如果排斥力占主导，便难以形成网络结构。
蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。
由于凝胶过程是一个动态过程，也受外界环境的pH、离子强度及加热的温度和时间的影响。
纤维状蛋白质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组成。
Ledward报道，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网络。
Hermanssan和langton观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点而构建成三维网络。
球蛋白的热凝胶是由仍保持球形结构的蛋白质分子首尾聚集而形成的。
Tombs认为球蛋白形成两种类型的凝胶：高度定向有序的“念珠串状”网络结构和随机聚集的网络结构。
“念珠串状”凝胶外观透明或半透明，Nakamura报道了大豆蛋白具有这种凝胶的网络结构。
这种凝胶是在低离子强度和远离蛋白质等电点pI的条件下形成的。
当环境的离子强度较高及pH接近等电点pI时，则形成随机聚集的凝胶。
然而大多数球蛋白凝胶都具有这两种类型的凝胶网络，这决定于蛋白质的浓度、环境的pH与离子强度及加热的温度和时间。
蛋白质分子构象的变化是蛋白质分子聚集的先决条件，球蛋白更是如此。
糖与蛋白质化学反应
糖与蛋白质化学反应咱先来说说糖吧，糖就像生活里的小甜蜜。
甜甜的糖果、好喝的糖水，一想到就觉得幸福满满。
蛋白质呢，它可是身体里的大功臣。
肌肉啦、头发啦，好多身体的部分都离不开它。
当糖和蛋白质碰到一起，就像是两个小伙伴要搞点好玩的事情。
它们会发生一种叫做糖基化的反应。
这反应啊，就像是糖给蛋白质化了个妆。
有时候化得好呢，会让蛋白质变得更稳定，更能在身体里发挥作用。
可要是化得不好，就像调皮过了头。
比如说在身体里，如果这个糖基化反应失控了，就可能产生一些不好的东西。
就好比原本健康的蛋白质被乱涂乱画，变得认不出来了，身体可能就会出问题。
在食物里也有这样的反应。
你想啊，烤面包的时候，面包表面那一层脆脆的、香香的，其实就有糖和蛋白质的反应在里面。
糖和面粉里的蛋白质在高温下玩耍，就弄出了那美味的颜色和口感。
这时候的糖和蛋白质的反应，那就是给我们的味蕾带来了超级大的惊喜。
不过呢，糖和蛋白质的关系也很微妙。
它们的反应不是那种随随便便就能发生得很好的。
就像两个人交朋友，得有合适的环境和条件。
温度啦、酸碱度啦，这些就像是它们交朋友的氛围。
如果氛围不对，这个反应可能就进行得磕磕绊绊的。
而且啊，科学家们对这个反应也是又爱又恨。
爱的是可以利用这个反应做出好多有用的东西，恨的是有时候这个反应带来的问题还挺难解决的。
比如说在研究一些疾病的时候，发现这个糖基化反应乱了套，想要把它调整好就像在一团乱麻里找线头一样难。
我们在日常生活里，其实也在不知不觉地影响着糖和蛋白质的反应。
吃太多糖呢，可能就会让身体里糖和蛋白质的反应变得乱糟糟的。
所以啊，还是要健康饮食，让身体里的糖和蛋白质能够和谐相处。
就像我们希望身边的朋友都能开开心心、和和睦睦的一样，也要让身体里的这些小成员们友好地互动起来呢。
这糖和蛋白质的化学反应，就像是一场小小的生命之舞，充满了惊喜、意外，还有无限的奥秘等待我们去探索。
试述蛋白质形成凝胶的机理。
试述蛋白质形成凝胶的机理。
蛋白质形成凝胶是一种重要的生物现象，凝胶是指蛋白质在水溶液中形成三维网状结构的凝胶态物质。
蛋白质凝胶的形成机理可以归结为以下几个关键因素：
1. 蛋白质结构：蛋白质分子具有复杂的空间结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α螺旋、β折叠等）和三级结构（立体构型）。
这些结构决定了蛋白质的相互作用和折叠状态，从而影响凝胶的形成。
2. 蛋白质间相互作用：蛋白质分子间的相互作用是凝胶形成的关键。
常见的相互作用包括静电相互作用、氢键、疏水相互作用和范德华力等。
这些相互作用使得蛋白质分子在水溶液中发生聚集，形成互相连接的三维网络结构。
3. 溶剂条件：溶剂条件对蛋白质凝胶形成起着重要作用。
例如，pH值、离子强度和温度等溶液参数可以影响蛋白质的电荷状态和溶解度，进而影响凝胶的形成和稳定性。
适当的溶剂条件有利于蛋白质分子间的相互作用和凝胶结构的稳定。
4. 蛋白质浓度：蛋白质的浓度对凝胶形成也具有重要影响。
当蛋白质浓度超过某个临界值时，蛋白质分子间的相互作用会引发聚集和交联，从而形成凝胶。
这种凝胶形成的浓度临界值被称为凝胶转变浓度。
综上所述，蛋白质形成凝胶的机理是通过蛋白质分子间的相互作用和结构特性，在适当的溶剂条件下，以一定的浓度超过凝胶转变浓度，形成三维网络结构的聚集体。
凝胶的形成使得蛋白质在溶液中呈现出固体的特性，具有高度的稳定性和机械强度。
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乳清蛋白-β-葡聚糖美拉德产物热凝胶流变性的研究
乳清蛋白-β-葡聚糖美拉德产物热凝胶流变性的研究许晶1，齐宝坤2，赵青山1，金花1，张晓松1，江连洲2（1.东北农业大学理学院,黑龙江哈尔滨 150030）（2.东北农业大学食品学院，黑龙江哈尔滨 150030）摘要：蛋白质与多糖通过美拉德反应形成的复合物具有很好的乳化性，然而关于蛋白质/多糖美拉德产物在凝胶体系中应用的研究很少。
本研究采用干热法将乳清分离蛋白（WPI）与不同分子量（20~210 ku）的大麦β-葡聚糖（BGL）制备成WPI-BGL美拉德产物，通过分光光度计测定褐变强度，利用荧光光谱分析结构，并探讨美拉德反应对WPI-BGL热凝胶流变性的影响。
结果表明：WPI-BGL20的褐变强度最大，WPI-BGL的荧光强度都低于WPI，WPI与BGL发生美拉德反应使体系的结构发生很大改变。
离子强度对WPI-BGL凝胶流变性有一定影响，WPI与BGL发生美拉德反应会降低WPI的凝胶G′，原因可能是在WPI-BGL体系中蛋白质分子间二硫键的形成和疏水相互作用受到了抑制，导致WPI-BGL凝胶的弱化。
随着BGL分子量的减小，WPI-BGL的凝胶G′逐渐降低，这表明美拉德反应进程越大，形成的凝胶越弱。
关键词：乳清蛋白；β-葡聚糖；美拉德产物；热凝胶；流变性文章篇号：1673-9078(2016)1-111-115 DOI: 10.13982/j.mfst.1673-9078.2016.1.018 Rheological Properties of Thermal Gels Prepared from WheyProtein-β-glucan Maillard ProductsXU Jing1, QI Bao-kun2, ZHAO Qing-shan1, JIN Hua1, ZHANG Xiao-song1, JIANG Lian-zhou2(1.College of Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China)(2.College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China)Abstract: Protein/polysaccharide conjugates obtained by Maillard reaction (MR) have good emulsifying properties. However, only few reports are available on the use of MR protein/polysaccharide gel systems. Whey protein isolate (WPI) and barley β-glucan (BGL) with different molecular weights (20~210 ku) were used to prepare WPI-BGL Maillard products by dry heat processing in this study. Browning intensity was measured by spectrophotometry, the structure was analyzed by fluorescence spectra, and the effect of MR on the rheological properties of WPI-BGL thermal gel was explored. The results showed that the browning intensity was highest for WPI-BGL20, the ionic strength affected the rheological properties of WPI-BGL gel, the fluorescence intensity of WPI-BGL samples was lower than that of WPI, and the MR between WPI and BGL resulted in a significant change in structure and a decrease in gel storage modulus (G'). This was possibly due to the suppression of disulfide bond formation between protein molecules and hydrophobic interactions in WPI-BGL systems, leading to weakening of the WPI-BGL gel. G' of the WPI-BGL gel reduced gradually with a decrease in BGL molecular weight, indicating that a greater extent of MR results in a weaker conjugate gel.Key words: whey protein; β-glucans; Maillard products; thermal gels; rheological property蛋白质由于具有乳化性、发泡性、凝胶性和溶解性等功能特性被广泛应用于食品工业中。
糖基化修饰对蛋白质稳定性和功能的影响研究
糖基化修饰对蛋白质稳定性和功能的影响研究蛋白质是生命中不可或缺的分子，它们扮演着多种生物过程中的重要角色，如运输分子、信号传导、酶催化和结构支持。
蛋白质的功能取决于它们的三维结构以及他们与其他生物分子的相互作用。
然而，蛋白质在生命过程中往往会受到多种影响，包括环境中的温度、pH值、化学物质等等，这些影响可能导致蛋白质的稳定性或功能改变，进而影响生物体的正常生理过程。
其中，一种重要的蛋白质修饰方式——糖基化修饰——被广泛研究。
糖基化修饰是指在蛋白质上共价地结合糖分子，通过酰化、酯化、醚化等化学反应形成特定结构的糖基，并使蛋白质在一定程度上改变了它们的特性和功能。
这种修饰广泛存在于真核生物中的细胞膜、外泌体和细胞外基质等地方。
它能够改变蛋白质的生物降解速度、稳定性、可溶性、活性等特征，从而影响着蛋白质在生命过程中的作用。
糖基化修饰对蛋白质稳定性有何影响呢？首先要了解一下，糖基化修饰会有两种基本的效应：一种是直接影响蛋白质稳定性，另一种是间接影响蛋白质稳定性。
直接影响的效应是由于稳定三维结构的氢键、离子键等结合力以及金属和水分子等离子体内部结构的影响，比如在N-糖基化修饰中，在蛋白质胞外基质的黏性和溶解度的值都会发生变化，这样能够影响其稳定性。
另一方面，间接的影响在糖基化修饰的过程中，糖基团可能包裹住蛋白质，形成一种类似于“保护罩”的结构，能够减少环境的不良影响，从而增强了蛋白质稳定性。
糖基化修饰对蛋白质的功能也有影响。
在糖基化修饰的蛋白质中，糖基分子可能被认为是体内多肽信号的一部分，从而改变了蛋白质与其他分子的结合行为、受体亲和性、分子识别和配对的特征。
例如，由于N-糖基化修饰致使其联合酶5的结构发生变化，其降解所引发的失调可能导致遗传性抑郁症。
此外，N-糖基化修饰还可能影响神经元中蛋白质的转运和功能调节，进而影响学习和记忆。
总体而言，糖基化修饰对蛋白质的稳定性和功能有着重要的影响。
值得注意的是，这种修饰方式不仅限于存在于细胞内的蛋白质，而且也包括在具有药物代谢功能的肝脏中以及在体外合成的医药中。
不同碱处理对蛋清凝胶物理化学变化的影响研究
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
关键词：碱处理；蛋清；凝胶；物化特性
文章篇号 ：１ ６ ７ ３ ． ９ ０ ７ ８ （ ２ ０ １ ４ ） ２ ． １ ９ ２ — １ ９ ７
Ｅｆ ｆ ｅ ｃ ｔ ｏ ｆ Ａｌ ｋ ａ ｌ ｉ Ｔ ｒ ｅ ａ ｔ ｍｅ ｎ ｔ ｓ ０ ｎ ｔ ｈ ｅ Ｐｈ ｙ ｓ ｉ ｃ ｏ ｃ ｈ ｅ ｍｉ ｃ ａ ｌ Ｐ ｒ ｏ ｐ ｅ ｒ ｔ ｉ ｅ ｓ ｏ ｆ Ｅｇ ｇ
（ ４ １ ９ ． ８ ０ ￣ １ ７ ． ２ ２ ） 。 蛋清 碱 诱导凝胶蛋白质二级构 象以 Ｂ 哳 叠为主 （ ３ １ ． ２ ４ ％） ， 分子内具有较强的氢键总相互作用； 皮蛋清蛋白质二级结
构中 ０ 【 邯 构象较低 （ ３ ３ ． ６ ５ ％） ，ｐ 】（ ２ １ ． ２ １ ％） 、Ｔ － 转角 （ ２ ５ ． ３ ６ ％ ）和 ’ ， 无规则卷 曲 （ １ ９ ． ７ ８ ％） 较 大。蛋清蛋白质组分在两种碱处理加
Ａｂ ｓ ｔ ｒ ａ ｃ ｔ ：Ｄｉ ｆ ｅ ｒ ｅ ｎ ｃ ｅ ｏ ｆ ｇ ｅ ｌ ｐ ｒ ｏ ｐ ｅ ｒ ｔ ｉ ｅ ｓ ａ ｎ ｄ ｔ ｈ ｅ ｍｅ ｃ ｈ ｎｉ ａ ｓ ｍｓ ｂ ｅ ｔ ｗｅ ｅ ｎ ａ ｌ ｋ ａ ｌ ｉ ・ － ｉ ｎ ｄ ｕ ｃ ｅ ｄ ｅ ｇ ｇ ｗｈ ｉ ｔ ｅ ｇ ｅ ｌ ａ ｎ ｄ ｌ ｉ ｍｅ ・ － ｐ ｒ ｅ ｓ ｅ ｒ ｖ ｅ ｄ ｅ ｇ ｇ ｗｈ ｉ ｔ ｅ ｗｅ ｒ ｅ
现 代 食 品 科 技
Ｍｏ ｄ ｅ ｒ ｎ Ｆ ｏ ｏ ｄ Ｓ ｃ ｉ ｅ ｎ ｃ ｅ ａ ｎ ｄ Ｔ ｅ ｃ ｈ ｎ ｏ ｌ ｏ ｇ ｙ
２ ０ １ ４ ， Ｖ ｏ １ ． ３ ０ ， Ｎ ｏ ． ２
琼脂糖凝胶电泳在研究蛋白质结构与功能中的作用
琼脂糖凝胶电泳在研究蛋白质结构与功能中的作用蛋白质是生物体中最基本的分子组成单位，不仅参与了细胞的构建与维护，还担任着调控与催化等重要功能。
因此，研究蛋白质的结构与功能对于理解细胞和疾病的发生机理、开发药物以及生物技术的应用具有重要意义。
在蛋白质研究领域，琼脂糖凝胶电泳被广泛应用于分离、检测以及表征蛋白质的分子量、电荷和结构等方面。
本文将介绍琼脂糖凝胶电泳的原理、方法以及在蛋白质研究中的应用。
一、琼脂糖凝胶电泳的原理和方法琼脂糖凝胶电泳是一种基于凝胶状介质的电动分离技术，它能够利用琼脂糖凝胶的孔隙结构和蛋白质的特性，实现对蛋白质的分子量、电荷以及结构等性质的分析。
在琼脂糖凝胶电泳中，首先需准备琼脂糖凝胶，一般是通过在一定浓度的琼脂糖溶液中添加交联剂，经过固化形成凝胶。
然后将待分析的蛋白质样品与电泳缓冲液混合，经过处理后加在凝胶上，再通过电场的作用，蛋白质样品在凝胶孔隙中的迁移速度与其分子量和电荷有关，从而实现对蛋白质的分离。
最后，通过染色或者其他检测方法，可对凝胶上的蛋白质进行可视化。
二、琼脂糖凝胶电泳在蛋白质分子量分析中的应用琼脂糖凝胶电泳在分离蛋白质的过程中主要依据蛋白质的分子量差异进行分析，可用于确定目标蛋白质与其他组分的分离情况，同时对目标蛋白质的分子量进行评估。
通过将待分析的蛋白质与已知分子量的标准蛋白质共同载入琼脂糖凝胶电泳系统中，可利用标准蛋白质的迁移速度与已知分子量之间的关系，推断出待分析蛋白质的分子量范围。
此外，琼脂糖凝胶电泳对于分子量较小的蛋白质具有较高的分辨率，能够精确地分析低分子量蛋白质。
三、琼脂糖凝胶电泳在蛋白质电荷性质研究中的应用蛋白质的电荷性质是其溶解度、相互作用以及其他生物功能的重要指标。
琼脂糖凝胶电泳可以通过调节电场强度和电泳缓冲液的pH值来分析和研究蛋白质的电荷性质。
一般而言，蛋白质在酸性pH值条件下具有正电荷，在碱性pH值条件下具有负电荷。
通过在酸性或碱性条件下进行琼脂糖凝胶电泳，可实现对蛋白质离子化程度的研究。