热休克蛋白hsp70
热休克蛋白70及其对精子影响作用的研究进展
热休克蛋白70及其对精子影响作用的研究进展哈斯高娃，陈小辛，娜仁花（内蒙古农业大学动物科学学院，内蒙古自治区动物遗传育种与繁殖重点实验室,呼和浩特010018）中图分类号：S823.3文献标识码：A文章编号：1004-4264（2021）03-0020-04DOI:10.19305/ki.11-3009/S.2021.03.005微侑扫描二维码听独家语音介绍写作者在线交流开学债s®务)SiRW(OSID)摘要：分子伴侣是正常细胞和细胞损伤不同阶段蛋白质动态平衡的关键决定因素，热休克蛋白70（HSP70）是普遍存在的分子伴侣，具有多种细胞功能。
伴侣蛋白通过利用各种独特的机制来维持细胞中正确的蛋白质折叠，以防止分子间的异常相互作用，防止蛋白质聚集以及蛋白质重折叠等，且HSP70在细胞中与辅助伴侣蛋白协同互作，这些辅助伴侣蛋白由J-结构域蛋白和核昔酸交换因子组成，调节HSP70与伴侣蛋白循环。
本文对HSP70的结构、功能以及对精子功能的关系进行综述，对HSP70分子伴侣如何调控细胞功能以及精子功能的分子机制提供了新的见解。
关键词：分子伴侣；HSP70;蛋白质折叠；翻译后修饰为了生存，生物体必须能够在不断变化的环境中保持细胞的动态平衡，分子伴侣对这一过程有着至关重要的作用，它们有助于保护细胞蛋白质免受极端条件，如温度突然升高、氧化应激、接触重金属、缺氧和代谢功能障碍等的破坏⑴。
热休克蛋白（HSPs）位于细胞质（包括各种细胞器，如线粒体）、细胞核、细胞质膜等3个细胞区室，并在细胞外完成任务伺。
HSP参与一系列细胞过程，包括蛋白质折叠和重折叠、运输、移位、解聚和降解冏，而且还与人类的许多病理生理疾病相关，包括神经退行性疾病、癌症⑷和生物衰老同等。
收稿日期：2020-08-27基金项目:内蒙古农血大学动物科学学院标志性成果专项资金项目青年基金项目（DC1900006998）;内蒙古自治区自然科学基金项目（2017MS0344）。
西伯利亚鲟热休克蛋白HSP70cDNA的克隆、序列分析和组织分布
１ ２ １ 引物合成 及测序 ． ．
所有 引 物用 Ｐｉ ｒ ． ｒ ０ ｍｅ ５
收 稿 日期 ： ０ １ ０ — ７ ２ １ — ５ ２
基 金 项 目 ： 业 部 公 益 性 行 业 科 研 专 项 （ ００ ３ ５ － ５ ；北 京 市农 林 科 学 院 青 年基 金 资助 项 目 （ Ｎ Ｊ００ ５ 农 ２ １０ ０５ ０ ） Ｑ Ｊ １１） ２
鲟 属 ，为亚 冷水 性鱼类 。该 鱼 的养 殖利 润较高 ，因 而成 鱼养殖 得 到迅速 推广 。在成 鱼养殖 过程 中 ，养
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ｔｃ ） 和 ｐ Ｍ一１Ｔ Ｖ ｃ ｒ载 体 连 接 试 剂 盒 购 自 ｅｈ Ｇ ９ ｅｔ ｏ
关键词 ： 西伯利亚鲟 ；Ｈ Ｐ０ｃ Ｎ 序列分析 ；组织分布 Ｓ７ Ｄ Ａ；
中图分 类号 ： ９７４ ￥１．
文献标 志码 ：Ａ
热 休 克蛋 白 （ ｅｔｓｏｋｐｏ ｉｓ Ｓ ｓ 又 Ｈ ａ ｈｃ ｒｔｎ，Ｈ Ｐ ） ｅ
称应 激 蛋 白 ，其 中 Ｈ Ｐ ０家 族 高 度保 守 ，当 机 体 Ｓ７ 遭受 应激 后会 被诱 导而迅 速表 达 。ＨＳ ＇ Ｐ ０具 有分 子 ／
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试 验用 西伯利 亚鲟 取 自北 京市 水产科 学研究 所 国家级 鲟 鱼 良种 场 ，其 中 １尾 （ ５ ） 用 于 基 因 １０ ｇ 克 隆试 验 ，３尾 （ ６ ＋ ３ ４ ） 用 于组 织分 布试 １５ｇ ２ ． ６ｇ
热休克蛋白70在抗感染与免疫中的作用
热休克蛋白70在抗感染与免疫中的作用作者：马广鹏张兴中来源：《湖北畜牧兽医》2011年第12期摘要：抗感染免疫是动物机体抵抗病原体感染的能力。
热休克蛋白７０通过激活天然免疫细胞活化等方式参与机体天然免疫，通过调节抗原递呈细胞对抗原的加工与递呈，增强免疫应答和参与免疫球蛋白组装等方式发挥对适应性免疫的影响，进而参与感染与免疫。
根据国内外近年来对热休克蛋白７０的研究概况，对热休克蛋白７０在机体抗感染免疫中的作用进行了综述。
关键词：热休克蛋白７０；抗感染免疫；天然免疫；适应性免疫中图分类号：Ｒ３９２．１２文献标识码：Ｂ文章编号：１００７－２７３Ｘ（２０11）12-0012-03热休克蛋白（Ｈｅａｔｓｈｏｃｋｐｒｏｔｅｉｎ，ＨＳＰ），又称应激蛋白（Sｔｒｅｓｓｐｒｏｔｅｉｎ，ＳＰ），是一组在结构上高度保守的多肽，广泛存在于自然界原核、真核细胞中。
自从20世纪７０年代由美国学者Ｔｉｓｓｉｅｒｅｓ等发现以来，生物学界科学家对ＨＳＰ的生物学功能进行了广泛深入研究。
根据ＨＳＰ的相对分子质量，将ＨＳＰ主要分成６个家族：大分子量ＨＳＰ家族、ＨＳＰ９０家族、ＨＳＰ７０家族、ＨＳＰ６０家族、小分子量ＨＳＰ家族和泛素［１］。
其中ＨＳＰ７０家族是最保守、最重要的一族，在大多数生物中含量最多，ＨＳＰ７０家族成员众多，它们在进化上高度保守，种属间同源性高，并且在正常细胞内和应激状态下均有表达。
ＨＳＰ７０家族的功能表现在多方面，在充当分子伴侣、细胞保护作用、抗细胞凋亡、抗氧化以及免疫应答中都起着重要作用［２－６］。
近些年来，科学家们逐渐发现ＨＳＰ７０在机体正常情况下免疫耐受的维持和免疫应急条件下的抗原递呈及免疫应答方面发挥着重要作用。
ＨＳＰ７０可通过模式识别受体（ＰＲＲ）传递信号给天然免疫系统，进而激活效应细胞产生免疫应答，在天然免疫中发挥作用。
在适应性免疫中，ＨＳＰ７０也具有识别、结合和呈递抗原肽的作用，结合的ＨＳＰ７０－抗原肽复合物能够激活产生特异性的Ｔ细胞特异性免疫应答［３］。
急性脑梗死患者血清HSP70水平变化及意义
急性脑梗死患者血清HSP70水平变化及意义张芸;段劲峰;陈忠伦;罗倩;文世全【摘要】目的观察急性脑梗死患者血清热休克蛋白70(HSP70)水平变化,并探讨其意义.方法将61例急性脑梗死患者作为观察组,30例健康者作为对照组,采用酶联免疫吸附法检测观察组发病后第1～3天、第7、14、28天及对照组血清HSP70,采用Spearman秩相关检验分析观察组血清HSP70水平与NIHSS评分、脑梗死体积、Barthel指数评定量表评分的关系.结果与对照组相比,观察组血清HSP70水平在发病后第1～3天、第7、14、28天均高(P均＜0.05).观察组发病后第1～3天、第7、14和28天血清HSP70水平与NIHSS评分均呈正相关(r分别为0.365、0.628、0.371、0.608,P均＜0.05),与脑梗死体积均呈正相关(r分别为0.402、0.437、0.411、0.398,P均＜0.05).观察组发病后第7、28天血清HSP70水平与BI评分呈负相关(r分别为-0.349、-0.621,P均＜0.05).以6.33ng/mL为界值,血清HSP70诊断急性脑梗死的灵敏度为73.3%,特异度为96.7%,ROC曲线下面积为0.9433(P＜0.0001).结论急性脑梗死患者血清HSP70水平升高,监测血清HSP70水平有助于判断急性脑梗死病情严重程度和预后.【期刊名称】《山东医药》【年(卷),期】2016(056)011【总页数】3页(P65-67)【关键词】热休克蛋白70;急性脑梗死;神经功能缺损;脑梗死体积【作者】张芸;段劲峰;陈忠伦;罗倩;文世全【作者单位】绵阳市中心医院,四川绵阳621000;绵阳市中心医院,四川绵阳621000;绵阳市中心医院,四川绵阳621000;绵阳市中心医院,四川绵阳621000;绵阳市中心医院,四川绵阳621000【正文语种】中文【中图分类】R743.33热休克蛋白70(HSP70)是急性脑卒中脑损伤过程中的重要参与者[1,2]，动物实验研究[3]发现其在急性脑卒中大鼠脑组织中的表达量明显升高，但是关于HSP70在急性脑卒中患者血清中的表达情况目前相关研究较少。
热休克蛋白名词解释病理生理学
热休克蛋白名词解释病理生理学
热休克蛋白（Heat shock proteins，HSPs）是一类在细胞内外受到热休克或其他应激刺激时表达增加的蛋白质。
它们在细胞内起着重要的保护作用，帮助维持蛋白质的正确折叠、防止蛋白质降解和促进受损蛋白质的修复。
热休克蛋白在病理生理学中扮演着重要角色，以下从多个角度进行解释：
1. 作用机制，热休克蛋白通过与其他蛋白质结合，帮助它们正确折叠，并在应激条件下防止蛋白质的异常聚集和沉积。
此外，热休克蛋白还参与细胞的自噬过程，促进受损蛋白的降解和修复。
2. 应激响应，细胞在受到热休克或其他应激刺激时，会产生热休克蛋白作为细胞应激响应的一部分。
这种响应有助于细胞在应激环境中保持稳定，并防止细胞因应激而发生损伤或死亡。
3. 疾病关联，研究表明，热休克蛋白在多种疾病的发生发展中发挥着重要作用。
例如，炎症性疾病、神经退行性疾病和肿瘤等疾病的发展与热休克蛋白的异常表达和功能失调密切相关。
4. 治疗潜力，由于热休克蛋白在疾病中的重要作用，一些研究
人员认为调节热休克蛋白的表达和功能可能成为治疗某些疾病的潜在策略。
例如，通过药物或其他手段调节热休克蛋白的表达水平，有望对某些疾病产生治疗效果。
总之，热休克蛋白在病理生理学中扮演着重要的角色，其作用机制、应激响应、疾病关联以及治疗潜力都是当前研究的热点和重点方向。
对热休克蛋白的深入研究有助于我们更好地理解疾病的发生发展，并为相关疾病的治疗提供新的思路和方法。
热休克蛋白70、 葡萄糖调节蛋白94 和IgG在人肺癌组织中的表达
热休克蛋白70、葡萄糖调节蛋白94 和IgG在人肺癌组织中的表达（作者:___________单位: ___________邮编: ___________）【摘要】目的: 探讨热休克蛋白70（Hsp70）、葡萄糖调节蛋白94（Grp94）、 IgG在人肺癌组织中的表达及意义。
方法: 应用免疫组织化学方法结合病理学图像分析系统研究40例肺癌组织中Hsp70、 Grp94和IgG的表达。
并用免疫荧光双标染色及激光共聚焦技术研究三者的定位关系。
结果: 人肺癌组织中Hsp70、 Grp94、 IgG 都有高表达, 阳性率分别为65%(26/40)、 45%(18/40)和82.5% (33/40), Hsp70阳性定位胞核胞质, Grp94和IgG阳性定位主要在胞质, 平均光密度值分别为(5.10±0.32)、 (3.52±0.35)和(8.12±0.31)。
26例Hsp70阳性的肺癌病例中有10例与IgG有共定位关系, 18例Grp94与IgG有共定位关系。
结论: Hsp70、 Grp94和IgG在肺癌组织中高表达, 提示三者在肺癌的发生发展中起重要作用; 肺癌肿瘤细胞表达的IgG与Hsp70、 Grp94分别存在一定共定位关系, 其在肿瘤的发展中可能具有协同作用或者在肺癌组织中存在Hsp70IgG、Grp94IgG和Hsp70Grp94IgG复合物的形式。
【关键词】热休克蛋白70 葡萄糖调节蛋白94 免疫球蛋白G 肺癌共定位热休克蛋白(heat shock proteins, Hsp)是一组高度保守的且具有重要生理功能的蛋白质分子, 在一些应激状态下可被诱导表达。
研究表明多种肿瘤细胞都有Hsp70的表达, Hsp70的表达和肿瘤细胞的生长和发展可能存在相关性[1, 2]。
内质网分子伴侣Grp94属于Hsp90家族。
肿瘤细胞中Grp94的表达增加与细胞的生长存在密切的关系, Grp94的过表达参与了一些肿瘤的形成[3]。
热休克蛋白(HSP70、HSP27)在食管癌组织中表达的意义
ＨｅｔＳ ｏｋＰｏｅｎ （ Ｐ ０ ＨＳ ２ ）；Ｅ ｏ ｈｇａ ｃｎｅ ｍｍｕ ｏ ｉ ｏｈ — ａ ｈ ｃ ｒｔｉ ＨＳ ７ Ｐ ７ ｓｐ ａｅｌ ａ ｃｒＩ ｎ ｈｓ ｃｅ ｔ
热 休 克 蛋 白是 一 种 高 度 保 守 性 蛋 白质 ， 由 各 种 可
液 内， 规 梯 度 乙 醇 脱 水 ， 甲 苯 透 明 ，石 蜡 包 埋 ， 常 二 切
Ｚｈ ｎ ｉｉ Ｍ ａ Ｃｈ ｎ ｅ，Ｊａ ｇ Ｌｉａ ｅ ｌ ａ ｇ Ｓｈｑ ， ｕ ｍ ｉ ｉｎ ｎ ， ｔａ
Ｚｈ ｎ ｊａ ｏ ｅ ｉａ ｌ ｇ ， ｈ ｎ ｊａ ｏ ， ７ ０ ０ Ｃｈ ｎ ａ ｇ ｉｋ ｕ Ｍ ｄｃ ｌ Ｃｏ ｌ ｅ Ｚ ａ ｇ ｉｋ ｕ ０ ５ ０ ， ｉａ ｏ
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【 键 词 】 食 管 癌 ； Ｐ ０； Ｐ ７； 疫 组 织 化学 关 ＨＳ ７ ＨＳ ２ 免 【 图 分 类 号 】 Ｒ７ ４ １ 【 献 标 码 】 Ａ 【 章 编 号 】 １ ０ 中 ３ ． 文 文 ０ ５—８ ９ （ ０ ２ ０ ７ ６ ２ ０ ） ２—０ ６—０ ５ ２
１ ３ 免 疫组 织 化 学 染 色 ． １ ３ １ 免 疫 组 织 化 学 试 剂 （ ）血 清 由美 国 Ｍａ ｉ ． ． １ ｘｍ
公 司生产， 鼠抗 热 休 克蛋 白单 克 隆 抗 体 （ｍｏ ｓ ｎ １— ｕｅａ ｔ—
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热休克蛋白
热休克蛋白的合成过程
目前认为HSP的合成过程如下： 应激因素导致细胞浆内的部分蛋白质变构或变性，变性的蛋 白质分子启动一种叫热休克蛋白因子（heat shock factor,HSF）的蛋白质磷酸化并聚合形成三聚体，进入细胞 核并与位于HSP基因增强子中的热休克元素（heat Shock Element，HSE）相结合，这一过程可激活增强子转录 mRNA合成，并进一步合成HSP。 新合成的HSP与变性的蛋白质结合，并反馈抑制HSP的合成。 在应激状态下HSP70可显著升高
分类
HSP60家族
GroEL(GroES) Cpn60(cpn10) RBP Mif4p
HSP90家族
HtpG Hsp90 Hsp83、Hsp87 gp96 Grp94
种属
大肠杆菌 真核细胞 植物 酵母
大肠杆菌 哺乳动物 酵母和果蝇 肉瘤细胞 哺乳动物
细胞中的定位
内质网 线粒体和叶绿体 叶绿体 线粒体
畜牧兽医学院 05生技3班
李超 81050639
Ellis定义的分子伴侣：
帮助其他含多肽结构的物质在体内进行正确 的组装，并且不是组装后的结构发挥其正常的 生物功能的组分，它们是结构可以完全相同， 也可以完全不同的蛋白质的总称。其中最大的 一类分子伴侣是热休克蛋白（heat shock proteins,HSP）。
热休克蛋白的主要分子生物学特征
高度保守性 热休克蛋白被认为是生物进化最保守的成分，不同种细胞产生的HSPs分子序 列绝大部分相同或类似。 但不同族HSPs之间则无明显序列同源性（如HSP60和HSP70之间）。
非特异性 除热环境以外，其他的物理，化学及生物应激原，如缺血、缺氧、感染、创 伤、重金属离子、氧自由基等均可诱导HSPs的产生。
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1、热休克蛋白的发现热休克蛋白最初是在果蝇中发现的。
早在1962年Ritossa把25℃下培养的果蝇幼虫无意间置于32℃的环境中30min后在其巨大唾液腺染色体上发现了3个新的膨突，说明该区域基因转录增强，可能在热休克时有某种蛋白合成的增加。
人们将该现象称为热休克反应。
1974年Tissieres等用SDS凝胶电泳技术和放射自显影技术首次证明，热休克反应产生一组特殊的蛋白质，即热“休克蛋白”。
近年研究表明，HSP的生成，不仅见于果蝇，而且是普遍存在于从细菌直至人类的整个生物界（包括植物和动物）的一种现象2 热休克蛋白的分类及特性热休克蛋白按照蛋白的大小共分为以下几个家族，分别为HSP100，HSP90，HSP70，HSP60 以及小分子热休克蛋白，每个家族各有很多成员。
其中HSP70家族成员最多，共有21种蛋白质，是一组在进化上高度保守的应激蛋白。
主要包括HSP68、72、73。
、HSC70、GRP75、78、80、Bip等HSP70有许多重要的生物学特性：第一、存在的普遍性，从原核生物到真核生物都有表达。
第二、高度的保守性，不同来源的HSP氨基酸序列有50%-90%的同源性。
第三、正常情况下HSP70在细胞内表达水平很低，只有在应急条件下，HSP70的合成才显著，以提高其本身的抗应急能力。
第四、正常情况下HSP70位于细胞浆内，只有当细胞受到应急作用时，才迅速移入细胞核。
3、HSP70的表达与调控随着研究的深入，人们发现真核生物HSP70的转录需要三个步骤：在应急条件下，如热休克，导致热休克转录因子（HSTF）的激活。
活化的HSTF与HSP70基因的HSE区域结合，从而诱导基因的转录。
HSTF是一种蛋白质，HSE是位于HSP70基因启动子TATA盒上游的一段保守序列，具有增强子的一些特性。
HSP70可作为一种负性调节物来调节HSP的表达：在正常情况下HSP70蛋白与HSTF结合，以单体的形式存在，此时HSTF的活性被抑制，不具有与HSE 结合的能力。
热应急条件下，细胞内大量增加的非稳定蛋白等与HSP70有高度的亲和力，可竞争性地结合HSP70使大量的HSTF游离出来，形成三聚体，进入细胞核【1】]。
HSTF三聚体与HSE快速、高效地结合，保证HSP基因的高效转录，从而HSP70蛋白的合成增多。
当产生的HSP70的水平到一定量，足够结合HSTF的时候，使其活性降低，从而关闭热休克基因的表达.[1] 陈劲松. 热休克蛋白的分子遗传学研究进展[J ] . 国外医学一遗传学分,2001 ,24 (3) 128 - 132.正常情况下HSP70的mRNA很不稳定，半衰期很短，只有20min左右，而在热应激下可长达几个小时之久。
HSP70 mRNA常温下的不稳定由mR2 NA 降解系统控制,而热应激影响了系统的活性[ 2 ]。
热应激下细胞内其他的mRNA 虽不被降解，但翻译停止，HSP70mRNA大量翻译。
[2] 孙克年 .能提高牛乳品质的饲料添加剂[J ].《中国奶牛》4 热休克蛋白70家族的功能4.1分子伴侣功能分子伴侣,是一类帮助新合成或解折叠蛋白质正确折叠和成功组装而本身非最终装配产物的组成蛋白,HSP70是目前发现的主要的分子伴侣之一,在细胞内分布最广,含量最大.HSP70主要从以下几个方面发挥其分子伴侣功能:一是保持新合成蛋白的恰当构型,防止在正确的多聚体形成之前的错误折叠或聚集,二是帮助蛋白质分子的跨膜运输,三是促进受损蛋白的恢复或降解,以维持细胞的功能. HSP70发挥上述功能可能与HSP70自身ATP酶结构域或者G末端的EEVD 序列有关[3] .HSP70以ATP依赖的方式结合未折叠多肽疏水区以保持其状态,再通过有控制的释放帮助其折叠,细胞内很多蛋白质合成后暂时与HSP结合,保持其伸展状态以利于穿过内质网或线粒体膜[4]。
[3]Mosser DD,Caron A W and Bourget L. The Chaperone Function of hsp70 Is Required for Protection against Stree-Induced Apoptosis [J].Mol. Cell Biol.,2000; 20: 7146-7159.[4] 李永和 .牛奶成分的营养调控[J ].《中国乳业》4.2提高细胞的耐受性HSP70广泛存在于细胞中，与核仁和细胞膜结合，从而提高细胞对热的耐受力，它可以维持细胞内的稳态它在细胞内的高表达可以显著改善细胞的生存能力。
例如，长期耐力试验后运动肌群中的HSP70含量明显提高【5】。
再如，微量注射HSP70单克隆抗体后细胞的热耐受性明显降低【6】。
王枫等人用硫酸镉诱导细胞HSP70高表达，发现1小时后细胞HSP70 mRNA水平显著升高；且其水平在一定程度与细胞耐受力呈正相关【7】。
由此可见，HSP70在细胞保护方面起着不可磨灭的作用。
[5] Currie RW. Tanguaru RM. Kingama JG. Heat-shock responseand limitation of tissue neerosis during occlusion/reperlusion in rabbit hearts [J.Circulation. 1993.87(4):963-971].[6] Riabowol KT. Mizzen IA. Welch WJ. Heat shock is lethal to fibroblasts microinjected with antibodies against HSP70 [J].Science. 1998.242(3)433-436[7 ] 王枫,郭俊生. HSP70 高表达对K562 细胞耐热力的影响[J ] . 中国公共卫生,2000 , 16 (7) :587 - 588.4.3 抗细胞凋亡作用研究发现当机体处于不利条件下，如热应激能引起自身细胞的程序性死亡，即“细胞凋亡”。
在1997年，Cabai发现细胞内HSP70水平的增高可以减少细胞的凋亡，原因是阻断了信号通路从而抑制应激诱导的应激激酶的活性【8】。
[8 ] Cabai VL , MerimAB ,MosserDD. et al . HSP70 pre2vent s activation of st ress kinase ,A novel pathway ofcellular ther motolerance [J ] . J Biol Chem ,1997 ,272(29) :18033 - 18037.4.4抗氧化作用在应急条件下氧自由基增多，可使脂质氧化并且影响细胞膜系的通透性和流动性，从而对细胞及细胞器如线粒体、叶绿体等产生破坏。
超氧化物歧化酶（SOD）能将氧自由基歧化呈无毒的水，从而解除SOD对细胞的毒害作用。
HSP70可以激活蛋白激酶C，增强蛋白酶的活性从而促进ATP水解，刺激生成SOD.5、HSP70与气道慢性炎症在气道慢性炎症中，粘液的过度分泌显著加大了疾病的发生率和死亡率，成为重要的危害因素之一。
黏蛋白(MUC ) ,是黏液的主要成分。
而HSP70参与MUC 的分泌过程,从而了解了HSP70 在气道慢性炎症中的作用机理,可为气道慢性炎症性疾病提供新的治疗方向【9】。
HSP70通过上调TNF2α诱导MUC表达，研究发现发现HSP70可诱导TNF-α表达增加，TNF-α在慢性气道炎症黏液高分泌中也作为重要的炎症因子促进MUC的表达。
首先，TNF-α通过一系列途径途径激活转录因子Sp21 而促进MUC2 和MUC5AC基因转录[10 ]。
TNF-α也能反式激活EGFR诱导MUC5AC基因表达增加[11 ] 此外, TNF2α还可在转录后水平调节MUC 基因[10 ] Kohri K, Ueki I F, Nadel J A, et al. Neutrophil elastase inducesmucin p roduction by ligand2dependent ep idermal growth factor re2 cep tor activation[ J ]. Am J Physiol Lung CellMol Physiol, 2002,283 (9) : L5312L540.[11] Lee CW, Lin CC,LinWN, et al. TNF2alpha inducesMMP29 ex2p ression via activation of Src /EGFR, PDGFR /PI3K/Akt cascadeand p romotion of NF2kappaB /p300 binding in human tracheal smooth muscle cells [ J ]. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol,2007, 292 (3) : L7992812.HSP70还通过上调IL28从而影响气道炎症及气道黏液高分泌【12】研究发现在气道损伤时, HSP70 会被释放到气管内,并激活固有的或者特异性免疫应答。
Chase等[ 13 ]利用外源性重组HSP72刺激人气道上皮细胞，结果发现HSP72可上调IL28的表达。
IL28可募集并活化中性粒细胞，通过释放活性氧和TGF2β，从而加强EGFR信号通路,导致MUC表达。
最后HSP70还可最为分子伴侣参与MUC 的分泌过程[ 13] ChaseMA, WheelerDS, Lierl KM, et al. Hsp72 induces inflam2 mation and regulates cytokine p roduction in airway ep ithelium through a TLR42 and NF2kappaB2dependent mechanism [ J ]. J Im2 munol, 2007, 179 (9) : 631826324.6、HSP70抗肿瘤细胞凋亡作用细胞凋亡是细胞的程序性“自杀”过程。
HSP70家族对细胞凋亡起到了保护的作用。
HSP70 作为分子伴侣在肿瘤细胞中优先大量表达,保护肿瘤免受大面积凋亡和坏死[14 ][14] Nylandskd J ,Brank K,J aattela I , et a1. Heat shockprotein 70 is required for the survivallf canncer cell[J ] . Ann N YA cad Sci. 2000 ,926 :122 - 125.据报道以腺病毒为载体将反义HSP70 基因转染到肿瘤细胞中可减少HSP70 的表达导致肿瘤细胞凋亡[15 ][ 15 ] Dresses R ,Dlsner L ,Quentin T , et al. Heat shockprotein 70 is able to prevent heat shock - jnduced re2sistance of t ragel cells to CTL [J ] . J Immunol ,2000 ,164 (5) :2362 - 2371.但HSP70 对于肿瘤细胞的作用十分复杂的在有些条件下，HSP70具有促肿瘤细胞凋亡的作用，。