第二章 酶HCH的课件_PPT幻灯片
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酶学PPT课件
③国际系统分类法及编号 国际生化协会酶学委员会规定了酶的系统分
类法和分类编号原则，根据酶催化反应的性质，将 酶分为6大类，分别用1, 2, 3, 4, 5, 6表示。再根据 底物中被作用的基团或键的特点，将每一大类分为 若干个亚类。每个亚类再分为若干亚亚类，亚亚类 以下，按命名先后排列各个具体的酶。将每个酶的 4个层次的类别号码排列起来，用“.”隔开，前面 冠以“E.C.”标志。
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1913年Michaelis和Menten根据中间产物学说，
对酶促反应进行了动力学分析， 推导出酶促反应速
度与底物浓度之间基本的关系式，称为米氏方程:
式中 v —— 反应初速度
v Vmax [S] [S] Km
Vmax —— 最大反应速度 [S] —— 底物浓度 Km —— 米氏常数
米氏方程所表达的反应速度v与底物浓度[S]的
关系与实验所得v—[S]关系完全一致。这为酶促反
应历程的中间产物学说提供了动力学依据。
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2 米氏方程的推导
根据中间产物学说，酶E先与底物S结合成中间
产物ES，然后ES分解生成产物P并释放出酶，即:
E+S
k1 k2
ES k3
E+P
(1)
Vmax = k3[E0]
(6)
将(6)式代入(5)式，得米氏方程：
v Vmax [S ]
(7)
Km [S]
米氏方程是酶促反应最基本的动力学关系式，
表达了酶促反应速度v与底物浓度[S]之间的关系，通
过常数Km和最大反应速度Vmax表达了酶的性质及反 应条件与反应速度v之间的关系。
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酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
第二章酶HCH的课件
（apoenzyme） 辅酶
辅因子 （cofacter)
（coenzyme) 辅基
(prosthetic group)
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
3. 常见的几种酶类
① 同工酶
存在于同一种属生物或同一个体中，能催化 同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性 质和生化特性存在明显差异的一组酶。
※酶作为催化剂只降低活化能，但反
应前后底物和产物能量差异不变，只 是改变反应速率，不改变反应性质、 反应方向和反应平衡点。
E+S
ES E + P
向反应体系供能或 降低反应的活化能
活化分子数增加
反应速度加快
2. 酶催化的专一性
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）化 学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
变有助于对疾
心肌梗塞酶谱
病的诊断。
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5
心肌梗塞和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
② 核酶
核酶又称RNA催化剂，是一类具有生物催 化活性的RNA。
功能：切割和剪接RNA。 底物：RNA分子。 作用特点：切割效率低，易被RNase
（RNA水解酶）破坏。
③ 模拟酶
① 单体酶： 由一条肽链构成的酶，通常催化水解反应。
② 寡聚酶： 由多条肽链以非共价键结合而成的酶。
③ 多酶体系： 由功能相关的酶相互组织起来所构成的多酶体系。
▪ ② 方法：亲和层析法、盐析法、等电点沉淀法、色谱法等
▪ ③ 每一步都应测定酶的总活力和比活力，以了解经过纯化 以后酶的回收率，纯化倍数，从而决定取舍：
总活力 = 活力单位数 / mL酶液 × 总体积（ mL ） 比活力 = 活力单位数 / mg蛋白（氮） 纯化倍数 = 每次比活力 / 第一次比活力 回收率 = （每次比活力 / 第一次比活力） ×100%
2---酶----生物化学课件
H 2N
CH C
OH
CH 2
CH 2
CH 2
OH
CH 2
CH 2
NH 2 OH
酸碱性基团
(3)酶原和酶原的激活： 酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的
酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。
(2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA— Ribozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。 1955年，发现DNA的催化活性。
(3)抗体酶（abzyme）： 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了 具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。
① 维生素A
维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视
黄醇，A2称为脱氢视黄醇。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
主要功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常
生长。
CH2OH A1
CH2OH A2
② 维生素D
维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3, D4, D5。其 中D2,D3活性最高。
麦角固醇 7-脱氢胆固醇 22-双氢麦角固醇 7-脱氢谷固醇
维生素D2 维生素D3 维生素D4 维生素D5
维生素D的结构
R
HO
在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏 和肾脏中进行羟化后，形成1，25-二羟基维生素D。其中 1，25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。
第生物化学酶_PPT幻灯片
第1节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
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⑵ 酶催化作用的特点
1. 酶催化效率的高效性
➢ 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般 催化剂高107～1013倍。
➢ 酶的催化在温和的条件下进行（最适温度、PH)
➢ 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能 (activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应 的活化能。
大多数酶是蛋白质，少数是RNA.
2. 酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。
酶 （简单蛋白质）
酶蛋白
双成份酶 （结合蛋白质）
（apoenzyme） 辅酶
辅因子 （cofacter)
（coenzyme) 辅基
(prosthetic group)
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
结论：胃具有化学性消化的作用。
关于酶本质的探索
毕希纳（德国）把从活细胞 研磨后得到的提取液加入葡萄糖， 一段时间后糖液变成了酒。这一 结果跟糖液中含有活酵母细胞是 一样的。他把这一物质称为酿酶。
结论：是活细胞产生的某 些物质在起催化作用
关于酶本质的探索
1917年，萨姆纳（美 国）开始尝试从刀豆种子 中提取纯酶， 1926年获得 成功，并证明脲酶的结晶 体是一种蛋白质。
功能：切割和剪接RNA。 底物：RNA分子。 作用特点：切割效率低，易被RNase
（RNA水解酶）破坏。
③ 模拟酶
又称人工酶或模型酶，是根据酶的催化功能， 用有机化学、生物化学等方法合成具有催化功 能的非蛋白质分子或蛋白质分子。
酶的改造和模拟
酶的改造：功能基团的化学修饰酶 酶蛋白侧链的化学修饰 酶分子内或间的交联反应
关于酶本质的探索
1930年，诺斯谱（美国） 等科学家相继证明胃蛋白酶、 胰蛋白质酶和糜蛋白质的结 晶体是蛋白质。
关于酶本质的探索
20世纪80年代，奥特曼（美国）和切赫发现了 某些物质（由20%蛋白质和80%RNA组成）具有催 化作用，如除去蛋白质，留下的RNA仍具有催化活 性。
赫切
奥特奥
酶的发现
酶促反应活化能 反应总能量变化
终态 活化过程
酶促反应活化能的改变
活化能
◆活化能—反应需要克服的障碍能阈，分子由常态变成 活化态所需的能量。
◆活化分子—携带足够的能量，能够发生有效碰撞的分子。 ◆有效碰撞—能够使反应顺利进行的分子碰撞。
※酶作为催化剂只降低活化能，但反
应前后底物和产物能量差异不变，只 是改变反应速率，不改变反应性质、 反应方向和反应平衡点。
思考！
咀嚼馒头时为什么有甜味?
细胞内成千上万个化学反应为什么能在常温常压下高 效有序的进行呢？
人工固氮: (合成氨)
生物固氮：
高温、高压
N2＋3H2
催化剂
2NH3
常温常压?
根瘤菌 N2
NH3
酶是什么？ 与我们的生活有什么关系？
我们生活中的酶
关于酶本质的探索 ——斯帕兰札尼的实验
1、斯帕兰札尼的实验研究的问题是什么？ 2、科学家的假设是什么？ 3、科学家如何证明他的假设？ 4、实验中金属小笼的目的是 什么？ 5、这个实验的结论是什么？
乳酸
葡萄糖 骨骼肌
LDH5 LDH1
丙酮酸
心肌 ATP+CO2+H2O
糖无氧酵解 乳酸利用
同工酶的临床意义：
酶 活 性
同工酶谱的改
变有助于对疾
心肌梗塞酶谱
病的诊断。
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5
心肌梗塞和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
② 核酶
核酶又称RNA催化剂，是一类具有生物催 化活性的RNA。
例如：过氧化氢分解反应
2H2O2
2H2O +O2
? 无催化剂
过氧化氢酶
75312 J（18000 cal） 8368 J （2000 cal ）
1、反应过程：
能 量
活化态
初态
终态
反应过程 底物分子由初态转变为活化态所需要的能量称为活化能
过渡态
能
量
改
一般催化剂 反应活化能
变
初态
非催化反应活化能
1783年 斯帕兰札尼(意)
1857年 毕希纳(美)
1926年 1930年
1982年 1983年
萨姆纳（美国） 诺斯谱（美国） 切赫（美国） 奥特曼（美国）
胃具有化学性消化的作用 活细胞产生的某些物质起催 化作用
酶是蛋白质
RNA也具有酶活性
㈠ 酶的化学本质和组成 1. 酶的化学本质
酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。
同工酶的生理意义：
➢ 心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和 力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为 丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。
➢ 在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮 酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙 酮酸转变为乳酸，以促进糖无氧酵解的进行。
乳酸脱氢酶同工酶的不同生理功能
3. 常见的几种酶类
① 同工酶
存在于同一种属生物或同一个体中，能催化 同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性 质和生化特性存在明显差异的一组酶。
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，
在体内共有五种分子形式，
即LDH1（H4），LDH2（H3M），LDH3 （H2M2），LDH4（HM3）和LDH5（M4）。
酶的模拟：根据酶作用的原理摸拟酶的活性中心 和催化机理，用化学方法制备结构较简单,高效、 高选择性、稳定性能好的新型催化剂,可以是无机 化合物、有机化合物或小肽。
人工模拟酶-benzyme
催
环糊精分子 结构
化
侧
链
环糊精
催化侧链连接到环糊精上， 可模拟胰凝乳蛋白酶
环糊精结构 模型
④ 抗体酶(Abzyme)
⑤
抗体酶是人工酶的一种，本质上是
一种具有催化能力的抗体。
⑥
抗体酶除了具有传统酶所具有的特性
外，还可以利用免疫学技术催化一化
性能更具有高度的专一性和稳定性。因为作为
催化分子的抗体酶，蛋白质性质更持久，与底
物的识别位点更多。
抗体酶的意义：利用抗体酶专一性地 破坏病毒蛋白质以及清除体内“垃圾”如血 管凝快等。还可用于可卡因吸毒患者的治疗 和减轻癌症治疗的副作用。
E+S
ES E + P
向反应体系供能或 降低反应的活化能
活化分子数增加
反应速度加快
2. 酶催化的专一性
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）化 学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
2 立体专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外， 对其立体异构也有一定的要求