大学课件-生物化学(全套)
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（2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、 Pro、Trp
（三）氨基酸的重要理化性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水
中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。
2. 两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，
N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl） 定氮法的理论基础
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard amino acids)组成。
（一）氨基酸的结构通式： 19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+、 -NH2 ）
（当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的 α-氨基，α-羧基是可以离子化的。
氨基酸等电点的确定：
1）根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
pI = p—K—1+p—K—2 2
or（
pI
=
pK2+pK3 ————
）
2wenku.baidu.com
2）酸碱滴定（滴定曲线）
• 象其他学科一样，学习时，应该前后左 右联系，前后就是在学了后面的内容后要 返回到前面进行比较，分析，才能将整个 内容贯穿一体。左右联系就是要把生物化 学与其他学科，如动物学，植物学，细胞 学，遗传学，微生物学，以及化学，物理 学等进行联系，使生物化学与整个生物学 融为一体。
第一章 蛋白质化学
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸 按一定的序列通过酰胺键（肽键） 缩合而成的，具有较稳定的构象 并具有一定生物功能的大分子。
和羧基（-COOH）结合到α碳原子（Cα），同 时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R）； Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸、 -NH2+、 NH）
COOH
COO-
H2N—Cα—H
R
不带电形式
+H3N—Cα—H R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
一、生物化学的学习方法
• 生物化学有与数学，物理和化学不同，它 还没有进入定量科学的阶段，还处在定性 科学阶段，不可能象物理数学那样通过公 式，定理推出一个准确的结论。所以生物 化学的学习还是以概念为主，当然也有规 律和规则，学习时，应该以记忆为主，在 记忆的基础上可以在一定限度内进行推理。
• 生物学的另一个特点是没有绝对，到目前 为止，所有的结论都在被一些例外打破， 这也许也是生物多样性的一个方面。但也 有一些一般规则。所以学习时既要记住一 般规则，也要注意个别例外。
3. 化学性质
（1）与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。 在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
（2）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法
R—CH—COO-
R—CH—COO- + H+ OH- 中和滴定
NH3+
NH2
HCHO
R—CH—COO-
NHCH2OH
HCHO
当两个氨基酸通过肽键相互连接形成二肽，在一端仍然 有游离的氨基和另一端有游离的羧基，每一端连接更多的氨 基酸。氨基酸能以肽键相互连接形成长的、不带支链的寡肽 （25个氨基酸残基以下）和多肽（多于25个氨基酸残基）。 多肽仍然有游离的α-氨基和α-羧基。
肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，氨基酸之间用 “-”表示肽键。 H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOH Ser-Leu-Phe（S-L-F）
3.构成蛋白质的20种氨基酸
4.非蛋白质氨基酸
• 包含D-型氨基酸，β，γ，δ—氨基酸等。有 的作为其它大分子合成的结构单元，如细 菌细胞壁成分中的D-谷氨酸和D-丙氨酸，抗 生素中的短杆菌素中的D-苯丙氨酸，有的 作为代谢中间产物，如鸟氨酸，瓜氨酸。 大多数的功能还不清楚。
（二）氨基酸的分类
R—CH—COO-
N(CH2OH)2
• 酪氨酸的max ＝275nm， 275=1.4x103;
• 苯丙氨酸的 max＝257nm， 257=2.0x102;
• 色氨酸的max ＝280nm， 280=5.6x103;
四、肽
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩 合而成的化合物。
氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。
在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和 能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。
R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基 和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷 为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的 等电点（pI）。
（一）谷胱甘肽（GSH）
SH
COOH
CH2
H2N-CHCH2CH2CO—NHCHCO
γ-Glu
Cys
NHCH2COOH
Gly
2GSH
GSSG
（二）催产素和升压素
均为9肽，第3位和第9位氨基酸不同。催产素使子宫 和乳腺平滑肌收缩，具有催产和促使乳腺排乳作用。升 压素促进血管平滑肌收缩，升高血压，减少排尿。
一、蛋白质的生物学意义
1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输 4. 运动 5. 抗体 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
二、蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
1. 根据R的化学结构
（1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、 Ile、Met、Cys；2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、 Gln、Ser、Thr
（2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr
（3）杂环氨基酸：Trp、His
（4）杂环亚氨基酸：Pro 2. 根据R的极性
（1）极性氨基酸：1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、 Cys；2）带正电：His、Lys、Arg；3）带负电：Asp、Glu
（三）氨基酸的重要理化性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水
中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。
2. 两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，
N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl） 定氮法的理论基础
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard amino acids)组成。
（一）氨基酸的结构通式： 19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+、 -NH2 ）
（当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的 α-氨基，α-羧基是可以离子化的。
氨基酸等电点的确定：
1）根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
pI = p—K—1+p—K—2 2
or（
pI
=
pK2+pK3 ————
）
2wenku.baidu.com
2）酸碱滴定（滴定曲线）
• 象其他学科一样，学习时，应该前后左 右联系，前后就是在学了后面的内容后要 返回到前面进行比较，分析，才能将整个 内容贯穿一体。左右联系就是要把生物化 学与其他学科，如动物学，植物学，细胞 学，遗传学，微生物学，以及化学，物理 学等进行联系，使生物化学与整个生物学 融为一体。
第一章 蛋白质化学
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸 按一定的序列通过酰胺键（肽键） 缩合而成的，具有较稳定的构象 并具有一定生物功能的大分子。
和羧基（-COOH）结合到α碳原子（Cα），同 时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R）； Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸、 -NH2+、 NH）
COOH
COO-
H2N—Cα—H
R
不带电形式
+H3N—Cα—H R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
一、生物化学的学习方法
• 生物化学有与数学，物理和化学不同，它 还没有进入定量科学的阶段，还处在定性 科学阶段，不可能象物理数学那样通过公 式，定理推出一个准确的结论。所以生物 化学的学习还是以概念为主，当然也有规 律和规则，学习时，应该以记忆为主，在 记忆的基础上可以在一定限度内进行推理。
• 生物学的另一个特点是没有绝对，到目前 为止，所有的结论都在被一些例外打破， 这也许也是生物多样性的一个方面。但也 有一些一般规则。所以学习时既要记住一 般规则，也要注意个别例外。
3. 化学性质
（1）与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。 在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
（2）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法
R—CH—COO-
R—CH—COO- + H+ OH- 中和滴定
NH3+
NH2
HCHO
R—CH—COO-
NHCH2OH
HCHO
当两个氨基酸通过肽键相互连接形成二肽，在一端仍然 有游离的氨基和另一端有游离的羧基，每一端连接更多的氨 基酸。氨基酸能以肽键相互连接形成长的、不带支链的寡肽 （25个氨基酸残基以下）和多肽（多于25个氨基酸残基）。 多肽仍然有游离的α-氨基和α-羧基。
肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，氨基酸之间用 “-”表示肽键。 H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOH Ser-Leu-Phe（S-L-F）
3.构成蛋白质的20种氨基酸
4.非蛋白质氨基酸
• 包含D-型氨基酸，β，γ，δ—氨基酸等。有 的作为其它大分子合成的结构单元，如细 菌细胞壁成分中的D-谷氨酸和D-丙氨酸，抗 生素中的短杆菌素中的D-苯丙氨酸，有的 作为代谢中间产物，如鸟氨酸，瓜氨酸。 大多数的功能还不清楚。
（二）氨基酸的分类
R—CH—COO-
N(CH2OH)2
• 酪氨酸的max ＝275nm， 275=1.4x103;
• 苯丙氨酸的 max＝257nm， 257=2.0x102;
• 色氨酸的max ＝280nm， 280=5.6x103;
四、肽
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩 合而成的化合物。
氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。
在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和 能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。
R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基 和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷 为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的 等电点（pI）。
（一）谷胱甘肽（GSH）
SH
COOH
CH2
H2N-CHCH2CH2CO—NHCHCO
γ-Glu
Cys
NHCH2COOH
Gly
2GSH
GSSG
（二）催产素和升压素
均为9肽，第3位和第9位氨基酸不同。催产素使子宫 和乳腺平滑肌收缩，具有催产和促使乳腺排乳作用。升 压素促进血管平滑肌收缩，升高血压，减少排尿。
一、蛋白质的生物学意义
1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输 4. 运动 5. 抗体 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
二、蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
1. 根据R的化学结构
（1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、 Ile、Met、Cys；2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、 Gln、Ser、Thr
（2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr
（3）杂环氨基酸：Trp、His
（4）杂环亚氨基酸：Pro 2. 根据R的极性
（1）极性氨基酸：1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、 Cys；2）带正电：His、Lys、Arg；3）带负电：Asp、Glu