肌动蛋白的结构与功能PPT演示课件
蛋白质的结构及功能课件.ppt
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
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3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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3. 氧化供能
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第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
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一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
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去除尿素、 β-巯基乙醇
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生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
肌动蛋白的简要介绍
多聚体
肌动蛋白的 多聚体形成肌 动蛋白丝，称为 纤维状肌动蛋白 (fibros actin，
F-actin)。
不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小 ，例如兔﹑牛﹑鸡的骨骼肌的肌动蛋白 的氨基酸的顺序完全一样；鱼类肌动蛋 白氨基酸的顺序只有3～5个氨基酸和兔 肋骨肌不同；牛的骨骼肌和心肌二者的 肌动蛋白的差别仅是第298位和第375位 两个地方。这些肌动蛋白基因显然是从 同一个祖先基因进化而来。
微丝参与细胞内信号转导
微丝可作为某些信息传递的介质：
1.细胞外信号
膜下微丝
核膜及核纤层
调
控DNA的复制和转录。
2.核内的信息!
• 感谢聆听！
肌动蛋白的功能
一、构成细胞的支架，维持细胞的形态
1. 微丝参与细胞骨架的形成 2.构成细胞皮层 细胞皮层(cell cortex)：细胞内大部 分微丝集中分布于紧贴质膜下的胞质 区域，并有微丝结合蛋白交联成凝胶 状的三维网络结构，该区域称为细胞 皮层。
微丝参与细胞运动
细胞的各种运动：胞质环流、变形运动、细胞的吞噬活动等都与微丝
什么是肌动蛋白？
除线虫精细胞外所有 真核细胞都含有肌动 蛋白，真核细胞中含
量最高的蛋白
构成细胞骨架的主要 成分，也是细胞以及 人体进行各种运动的
动力提供者
大小
分布
等电 点
作用
由375-377个氨基酸 残基组成的中型蛋白
质分子
肌球蛋白的PI=5.1
肌动蛋白的结构
肌动蛋白
单体
由一条多肽 链构成的哑铃 形分子，又称球 状肌动蛋白( globular actin，
肌动蛋白多聚体的组装过程
第三章 蛋白质结构(3)(共39张PPT)
破坏蛋白质外表净电荷。
酸
碱
碱
酸
碱
酸
溶液中蛋白质的聚沉
3. 有机溶剂沉淀法：
在蛋白质溶液中，参加能与水互溶的 有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产 生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理：
破坏蛋白质的水化膜。
注意：有机溶液沉淀蛋白质通常在低 温条件下进行，否那么有机溶剂与水 互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变 性。
根据蛋白质净电荷 的差异来别离蛋白质 的一种方法是电泳法 。
二.蛋白质胶体性质
由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径1-100nm 之间的颗粒，已到达胶体颗粒范围的大小，因而具有胶 体溶液的通性。
蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因：
１、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。 2、蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同 如蛋：白－质N颗H3粒＋带、有－同CO性O电－荷、，－与O周H、围-的SH反、离-C子O构NH成-等稳，定 它的们双都电具层有。高使度蛋的白亲质水颗性粒，之当间与相水互接确排时斥，，极保易持吸一附定水距 分离子，，不使致蛋互白相质凝颗聚粒而外沉围淀形。成一层水化膜，将颗粒彼此 隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。
起。
• 疏水键是最主要的作用力。
3.血红蛋白的结构与功能
〔1〕血红蛋白的结构特点：
a.是四个亚基的寡聚蛋白，574个AA残基，分子量65000
b.是由相同的两条 有机溶剂沉淀法的机理：
如肌红蛋白与氧的结合
链和两条
链组成四聚体
2
2，成
四级结构是指由两 个或两个以上具有三级结构的多肽链按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。
在外液pH高于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。 少量盐促进蛋白质加热凝固。
肌动蛋白-是微丝的结构蛋白,以两种形式存在,即单体和多聚体
肌动蛋白-是微丝的结构蛋白，以两种形式存在，即单体和多聚体。
单体的肌动蛋白是由一条多肽链肌动蛋白-是微丝的结构蛋白，以两种形式存在，即单体和多聚体。
单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子，又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin)，外形类似花生果。
肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。
在肌细胞中，肌动蛋白占总蛋白的10%，即使在非肌细胞中，肌动蛋白也占细胞总蛋白的1%-5%。
学术术语来源---人脐带间充质干细胞诱导分化为心肌细胞的特异性基因表达文章亮点：1利用5-氮胞苷体外诱导人脐带间充质干细胞转化为心肌样细胞，对转化细胞进行基因鉴定，从而确定人脐带间充质干细胞体外诱导为心肌样细胞的条件、规律及转化细胞的特点。
2 在5-氮胞苷诱导24 h之后，人脐带间充质干细胞失去典型的梭形形态，转变为棍状或者柱状。
免疫组化染色显示诱导后2周细胞心肌特异性肌钙蛋白I表达呈阳性，反转录-聚合酶反应检测诱导后细胞心钠素、α-骨骼肌动蛋白基因表达呈阳性。
关键词：干细胞；脐带脐血干细胞；脐带间充质干细胞；干细胞培养与分化；心肌细胞；基因表达； 5-氮胞苷；反转录-聚合酶链反应；干细胞图片文章摘要背景：脐带来源的间充质干细胞进行自体心肌内移植，修复损伤心肌组织，是心血管研究领域的热点。
目的：应用5-氮胞苷诱导人脐带间充质干细胞转化为心肌样细胞后进行鉴定，以确定心肌样细胞的结构、形态和功能。
方法：分离培养人脐带间充质干细胞，在第2代细胞中分别加入浓度为2.5，5，10，20，40，80 μmol/L的5-氮胞苷，作用24 h后除去，继续培养4周。
结果与结论：5-氮胞苷诱导前，无细丝样结构、无颗粒，胞浆量均匀且少，核/浆比例高，细胞形态呈现典型的梭形，细胞呈漩祸样或同心圆生长，核内会见到较为明显的核仁；在5-氮胞苷处理24 h之后，各组细胞都会出现部分死亡，失去典型的梭形形态，成为棍状或者柱状，40，80 μmol/L组细胞形态变化明显。
肌肉细胞的肌动蛋白结构
肌肉细胞的肌动蛋白结构肌肉细胞的肌动蛋白是由肌肉细胞合成的一种细胞内结构蛋白，它是肌肉收缩的基础。
肌动蛋白结构具有非常重要的意义，它直接关系到肌肉的功能和性能，对于健康和运动也有着重要的影响。
本文将从肌动蛋白的结构、功能、组装和调控等方面进行讲述。
一、肌动蛋白结构肌动蛋白是一种长链蛋白，由肌动蛋白单体构成。
肌动蛋白单体由两个重链和两个轻链组成，其中重链是肌动蛋白结构的主体，长度为约500个氨基酸，由四个区域组成，分别是：N末端区、ATP酶和丝氨酸钾激酶结合区、重链鞘状区和C 末端区。
轻链长度约20个氨基酸，与重链结合在一起。
肌动蛋白单体可以聚合形成肌动蛋白丝，肌动蛋白丝是由肌动蛋白单体有方向性地排列而成的，具有两端性。
肌动蛋白丝的两端结构不同，一端称为“快速增长端”，另一端称为“缓慢增长端”。
肌动蛋白单体通过ATP的加水解来提供动力，使肌动蛋白丝产生相对滑动，从而实现肌肉的收缩。
二、肌动蛋白的功能肌动蛋白是肌肉收缩的基本单位，同时也参与了很多细胞内的重要功能。
肌动蛋白可以参与肌肉收缩、细胞形态的维持和变化、细胞运动和分裂、内泌和外泌等过程。
其中，肌动蛋白在肌肉收缩中发挥着至关重要的作用。
在背景下，三、肌动蛋白组装肌动蛋白的组装是经过一定的步骤和过程的，它是由肌动蛋白单体向肌动蛋白丝的有向聚合。
在组装的过程中，不同的肌动蛋白单体需要按照一定的规律和顺序排列，形成长链式的肌动蛋白丝。
在组装过程中，参与了很多因素，如肌动蛋白丝的终止、聚合、分支和撤解等。
四、肌动蛋白的调控肌动蛋白调控是指在肌肉运动和其他细胞活动中，肌动蛋白的结构和功能都会受到调节和影响。
在肌肉收缩和松弛中，参与了很多因素的互动和反馈，如神经传递、钙、ATP、肌钙蛋白、丝氨酸钾激酶等。
每一种因素都有其独特的作用和机制。
钙离子是对肌动蛋白的最重要调控因素之一。
在钙的作用下，肌动蛋白可以与肌钙蛋白结合，进而实现肌肉收缩。
而在收缩结束后，钙离子被收回，肌动蛋白和肌钙蛋白解离，肌肉松弛。
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
第03章蛋白质的结构与功能ppt课件
二 、 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary
structure)
（一）、概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中各种氨 基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
NH2
1
Gly
15
LeuTyr
Gln Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O
NH-CH-C
HH
OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键ห้องสมุดไป่ตู้
甘氨酰甘氨酸
*多肽链：许多Aa残基通过肽键彼此连接而 成的链状多肽
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由几个到十几个氨基酸相连而成的肽称 为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸 相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
牛核糖核酸酶
N末端
C末端
肽单位与二面角
肽单位（piptide unit） 是主链骨架 的重复单位，C-CONHC。
肽平面：肽单位上的六个原子都位 于同一个刚性平面称肽平面。
结构特点
1、肽键具有双键性质，不能自由旋转
2、肽单位6个原子位于同一个刚性平面， 酰胺平面
3、方式排布：C==O与N—H或者Ca—C与 Ca —N
2、稀有氨基酸
蛋白质中含量较少的氨基酸。
• 4-羟脯氨酸
CH2
HO— CH2
CH2
• 胱氨酸
生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。