酶的专一性(生物化学)
生物化学酶知识考点整理
生物化学酶知识考点整理●特点●易失活●效率高●邻近效应酶和底物形成中间复合物，↑反应有效浓度，↑反应V●定向效应催化基团和反应基团的正确取位●底物的形变和诱导契合发生酶和底物的构象变化，活化能降低●多元催化和协同效应●活性部位微环境的影响疏水环境、非极性环境使带电基团之间的静电作用更强●专一性●专一性假说●锁钥假说●诱导契合假说酶活性部位是柔软的●结构专一性●绝对专一性●相对专一性●基团（族）专业性●键专一性●立体专一性●旋光异构专一性L/D●几何异构专一性反式/顺式●活性可调节●酶浓度调节●激素调节酶活性●反馈抑制调节●抑制剂和激活剂●其他●别构调节酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象改变●别构剂（别构激活剂➕别构抑制剂）一般微小分子代谢物或辅因子●别构酶特点●多亚基（催化亚基➕调节亚基）●一般处于代谢开始或分支●不遵守米氏方程●动力学曲线（正协同→S型曲线/负协同→双曲线）●别构模型●齐变模型（WMC 模型）每个亚基→R型（+结合底物and 松弛）➕T型（不利于结合底物、紧张）●序变模型（KNF 模型）底物结合后触发T态→K态●典型例子：天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC ase ）ATP（别构激活剂）、CTP（别构抑制剂）●酶原激活原蛋白质不具有生物活性，蛋白水解酶作用后，构象变化→活性蛋白不可逆●典型例子●胰蛋白酶原的激活肠激酶作用使活性中心暴露●胰凝乳蛋白酶原激活胰凝乳蛋白酶酶原被胰蛋白酶在精氨酸15和异亮氨酸16切开→胰凝乳蛋白酶●可逆的共价修饰●磷酸化与脱磷酸化ATP 或者GTP γ位的磷酸基转移到氨基酸残基●蛋白激酶●Ser /Thr 型（催化R基—OH 的磷酸基）●Tyr 型（酚羟基）●同工酶蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在差异，但能催化相同化学反应的一组酶●乳酸脱氢酶（5种同工酶）●本质●具有催化活性的RNA●单纯蛋白质●缀合蛋白质●脱辅酶➕辅酶结合松弛，可以用透析的方式除去●B族维生素●维生素B 硫胺素（硫胺素焦磷酸TTP ）→ 丙酮酸脱氢酶复合体脚气病、多发性神经炎●维生素PP 烟酸 + 烟酰胺→（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD ⁺，辅酶Ⅰ）（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP ⁺，辅酶Ⅱ）→ 电子载体受体/供体赖皮病、对称性皮炎●维生素B₂核黄素（黄素单核苷酸 FMN ）（黄素腺嘌呤二核苷酸FAD ）→氧化还原酶口角炎、皮炎、唇炎●维生素B₃泛酸（辅酶A CoA）（酰基载体蛋白 ACP ）→酰基传递作用●维生素B₆（磷酸吡哆醛 PLP ）（磷酸吡哆胺 PMP ）→转氨作用、脱羧作用、消旋作用、β和γ消除作用、羟醛反应●维生素B₁₂氰钴胺素（5’—脱氧腺苷钴胺素）（甲基钴胺素）→分子内重排作用、核苷酸变成脱氧核苷酸、甲基转移恶性贫血●生物素（生物胞素）→二氧化碳固定和羧化反应恶心 、呕吐 、厌食●叶酸（四氢叶酸THF /FH ₄）→一碳单位载体参与代谢反应巨红细胞性贫血●硫辛酸（硫辛酸、赖氨酸）●维生素C 抗坏血酸→ ①氧化还原反应②羟化反应其他功能：①防止贫血②促进铁吸收③改善变态反应④刺激免疫反应败血症●金属离子●金属酶结合非常牢固●细胞色素氧化酶（铁）●红素酶（铁）●含铜、锌、锰、钴等●金属激活酶结合松弛●脱辅酶➕辅基共价键结合●单体酶、寡聚酶、多酶复合体多条肽链组成、多个亚基组成、多种酶组成●分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂合酶类⑤异构酶类⑥连接酶类●反应动力学●米氏方程说明关系●[S]<<Km ，反应V → [S]成正比 [S]与[E]→一级动力学●[S]>>Km ，反应V→最大 [S]与[E]→在无关→零级动力学●[S]=Km ，反应V=V最大的一半●动力参数●Km酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度●Km越小，酶对底物的亲和力越大●与酶性质有关●可判断酶的专一性●推断反应的方向和途径（及优势途径、限速途径）●Kcat （催化常数）最大催化活力量度●Kcat /Km（催化效率）●影响因素●温度↗导致加快●PH酶空间结构酶与底物结合●激活剂：凡能提高酶活性的物质对酶的作用有一定选择性●无机离子或简单有机化合物●蛋白酶●酶的抑制●常见抑制剂●不可逆抑制剂●非专一性不可逆抑制剂有机磷化物、有机汞、烷化剂●专一型不可逆抑制剂Kcat 型、Ks型（亲和标记试剂）●竞争性抑制剂（抗代谢物）磺胺类药物、过渡态类似物●抑制作用类型●不可逆抑制作用●可逆抑制作用●竞争性抑制作用●I（抑制剂）存在时，Vm不变，Km↑●解除抑制：增加底物浓度●非竞争性抑制作用酶和抑制剂结合后还可以与底物结合，形成三元复合物后不能分解产物●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km不变●解除抑制：增加酶浓度●反竞争性抑制作用酶和底物结合后才和抑制剂结合●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km↓●活性部位指酶分子上结合底物将底物转化为产物的区域●特点占相当小的部分，三维实体在疏水区域，通过非共价键与底物结合具有柔性、可运动性●研究方法●酶分子侧链基团的化学修饰法●非特异性共价修饰酶活力丧失程度和修饰剂浓度成一定比例●特异性共价修饰特殊化学试剂专一修饰●亲和标记●动力学参数测定法●X射线晶体结构分析法●定点诱变法（常用）定点改变蛋白质基因中的DNA 顺序●催化反应机制●酸碱催化通过提供质子或者接受质子，降低活化能●共价催化使底物迅速形成不稳定的中间复合物，降低反应活化能●亲核催化放出电子作用于底物缺电子中心●亲电子催化●金属离子的催化结合底物为反应定向金属离子氧化态和还原态的转换做酶的辅助因子传递电子●金属酶●金属———激活酶●催化反应机制实例●溶菌酶→杀菌作用→分解细菌细胞壁作用于β-1，4-糖苷键（酸碱催化）●丝氨酸蛋白酶家族→酸碱催化➕共价亲核催化胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶都有催化三联体●核糖核酸酶催化核酸水解→酸碱催化●酶活力●酶活力→ 催化某一化学反应的能力（IU）Katal●酶的比活力→ 酶的纯度（U/g或者U/mL）●测定方法●分光光度法简单迅速准确●荧光法灵敏度高●同位素测定法●电化学法●维生素一类参与生物生长发育以及代谢所需的微量有机物质●脂溶性维生素●维生素A（视黄醇）●分为维生素A₁，A₂●视黄醛前体物质，视黄醛合成视紫红质（感光物质）●夜盲症、干眼症、皮肤干燥●维生素D（抗佝偻病维生素）●分为D₁、D₄、麦角钙化醇（D₂）、胆钙化醇（D₃）→1-25-二羧维生素D₃（活性形式）●调节钙、磷代谢，促进成骨，脂质代谢有作用●佝偻病（儿童），软骨病（成人）●维生素E（生育酚、生育三烯酚）●抗氧化剂●促进性激素分泌，提高生育能力●促进血红素合成●保护生物膜结构和功能●肌肉萎缩、不育、贫血●维生素K（凝血维生素）●K₁，K₂，K₃●促进凝血酶原合成，调节骨代谢●影响血液凝固●水溶性维生素（见辅酶）●维生素B族●硫辛酸●维生素C。
酶的应用举例说明什么原理
酶的应用举例说明什么原理1. 概述酶是一种催化生物反应的蛋白质，在生物体内起着至关重要的作用。
酶具有高效、专一性及可控性等特点，因此在许多领域被广泛应用。
本文将通过一些实际的酶的应用举例，来说明酶的应用原理及其重要性。
2. 应用举例2.1. 食品加工•制造酸奶：通过添加乳酸菌，使乳糖转化为乳酸，从而发酵出酸奶。
这里的乳酸菌就是一种产酶的微生物，其分泌的乳酸酶能够加速乳糖的分解反应。
•酶解果胶：果胶是一种在植物细胞壁中存在的多糖，通过加入果胶酶可以使果胶分解成较小的分子，进而提高果冻、果酱等食品的口感和品质。
2.2. 制药工业•酶催化合成药物：许多药物的合成需要复杂的有机合成反应，传统合成方法往往效率低下。
而利用酶的催化作用，可以有效提高反应速度和产物得率，例如利用酶催化法合成β-内酰胺类抗生素。
这种方法具有高效、环境友好的特点。
•酶药物治疗：酶也可作为药物直接应用于治疗疾病。
例如，丝裂霉素是一种酶，可用于治疗某些白血病和淋巴瘤，在治疗过程中可通过调整药物剂量和使用特定的酶抑制剂来控制疗效。
2.3. 环境保护•生物降解：酶在环境保护领域中起到了重要的作用。
如利用酶降解废水中的有机物质，使其转化为无害物质，减少对环境的污染。
•污泥厌氧消化：污泥厌氧消化是一种常见的废水处理方法，其中酶发挥了关键作用。
酶可以分解有机废物，促进污泥发酵过程，从而减少有机物质的污染并产生可燃性气体和肥料。
2.4. 农业•喷洒酶剂：在农业生产中，酶也常被用作酶剂喷洒，用来改善土壤结构、促进植物生长、增加作物产量。
•溶绝对修复：通过添加适量的脱氢酶，对于在大田中发生的病菌造成的损害进行绝对修复，不仅不会对环境和人体造成污染还能让作物达到最高收益。
3. 原理说明酶的应用原理主要包括以下几个方面： - 酶的高效性：酶能够加速生物化学反应的速率，提高反应效率。
酶通过降低活化能，使反应路径变得更加容易，从而迅速催化反应。
- 酶的专一性：每种酶只催化一种或特定的化学反应，而不影响其他反应。
生物化学之酶篇
一、酶1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol.2、酶作为生物催化剂的特点：(1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。
(2)酶具有很高的催化效率。
用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
转换数变化范围为1到104。
(3)酶具有高度专一性所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。
酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。
(4)酶活性受到调节和控制a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。
b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。
d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。
因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。
4、酶的化学组成a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。
单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。
缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。
前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。
即全酶=脱辅酶+辅因子。
b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。
辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。
辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。
生物化学名词解释
对映体：互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
对映体具有相同的物理性质，热力学性质和化学性质。
异头物：单糖形成环状结构时，原来的羰基转变成羟基时形成的两种不同构型(α或β)的同分异构体。
异头碳：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
半缩醛：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
变旋：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
糖甘键：糖苷分子中提供半缩醛羟基的糖部分称糖基，与之缩合的“非糖”部分称糖苷配基或配基，这两部分的连键称糖甘键。
必须脂肪酸：在人体当中除了我们可以从食物当中得到脂肪酸之外，还可以自身合成多种脂肪酸。
但是有三种脂肪酸人体是无法合成只能从食物中获取的，那么这就是我们称为的必须脂肪酸。
必须脂肪酸它包括三种：一种是亚油酸，一种是亚麻酸，另一种是花生四烯酸。
皂化值：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。
是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。
碘值：脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄取碘的克数。
检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。
碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。
酸值：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。
常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。
一般酸值大于6的油脂不宜食用。
β折叠片：由于局部的协同性氢键形成，蛋白质中还存在其他类型的常见二级结构，β折叠片。
无规则卷曲：无规卷曲是一种无定规律的结构，主要指那些不能被归入明确的二级结构，其本身也具有一定的稳定性。
这些部位往往是蛋白质分子功能实施和构象的重要区域。
超二级结构：蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。
典型的超二级结构有罗斯曼折叠模式βαβ、4股α螺旋形成的四螺旋束等。
环境生物化学—酶
酶的分类
氧化还原酶包括氧化酶(oxidase)和脱氢酶 (dehydrogenase)。一般说来，氧化酶催 化的反应都有氧分子直接参与，H转移到O2 上，脱氢酶催化的反应中H转移到一个不是 O2的受体中
必需基团
酶原激活
共价修饰
酶的化学本质及结构功能 特点
必需基团
关系到酶催化作 用的化学基团称 为酶的必需基团 （essential group）
必需基团可分为两 类：能与底物结合 的必需基团成为结 合基团（binding group）；能促进底 物发生化学变化的 必需基团称为催化 基团（catalytic group）
酶的组成
• 通常一种酶蛋白必须与某一特定的辅助因 子结合，才能成为有活性的全酶，如果用 另一种替换则不表现出活力。反之，一种 辅助因子常可与多种不同的酶蛋白结合而 组成具有不同专一性的全酶
酶的组成 • 按化学本质不同辅助因子可分为：
金属离子
小分子有机物
蛋白类辅酶
酶的组成
• 金属离子
Cu2+、Zn2+、Fe2+、Mg2+、Mn2+、K + 、Na+等，它们在 酶分子中的作用有维持酶分子特定活性构象，参与活性中 心构成，参与氧化还原的电子传递；在酶与底物连接中起 桥梁作用；利用离子的电荷如中和电荷等影响酶活性
表3-2酶的国际分类表大类及亚类
3.水解酶类
6.合成酶类
（亚类表示被水解的键的类型）
3.1酯键
（亚类表示新形成
3.2糖苷键
生物化学第五章酶
第二节 酶的命名和分类
1、习惯命名 2、国际系统命名法 3、国际系统分类法及酶的编号
1、习惯命名：
根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶； 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明 确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物 起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以 “:”将他们隔开，若底物中有水可以略去不写。
（3）X-衍射直接探明活性中心。
1、活性中心的实质
活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的 几个aa残基或其上的某些基团。 实例：胰凝乳蛋白酶
实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
第五章 酶 (Enzyme)
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶专一性及高效催化的策略，进
而讨论影响酶作用的主要因素 。 对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
思考题？
目
录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶活力测定和分离纯化 第四节 酶催化作用的结构基础和高效催化的策略 第五节 酶促反应的动力学 第六节 重要的酶类及酶活性的调控 第七节 酶工程简介
习惯单位（U）:一定时间内将一定量的底物转化为产物所需 的酶量
国际单位（IU）：最适反应条件下（25℃），在1分钟内把
实验6 酶的特异性
【实验步骤】 实验步骤】
（一）淀粉酶的特异性 1.唾液淀粉酶溶液的制备： 唾液淀粉酶溶液的制备： 唾液淀粉酶溶液的制备 先用蒸馏水漱口，然后用洁净试管1支， 先用蒸馏水漱口，然后用洁净试管 支 取唾液（无泡沫）约2ml，蒸馏水 倍稀释， 倍稀释， 取唾液（无泡沫） ，蒸馏水20倍稀释 备用。 备用。
2.取试管 支，标号，按下表所列的次序操作： 取试管5支 标号，按下表所列的次序操作： 取试管
试剂 1%淀粉溶液 淀粉溶液 （ml） ） 2%蔗糖溶液 蔗糖溶液 （ml） ） 唾液淀粉酶 （ml） ） 蒸馏水（ ） 蒸馏水（ml） 试管编号 2 3 4 — 1.0 — 1.0 1.0 — 1.0 — — 1.0 1.0 —
【思考题】 思考题】
1、 若将淀粉酶和蔗糖酶煮沸 、 若将淀粉酶和蔗糖酶煮沸1min，实验结 ， 果会发生什么样的变化？ 果会发生什么样的变化？ 2、 酶作用的专一性有哪几种？ 、 酶作用的专一性有哪几种？
微量移液器的使用方法
量程的调节 1.按照从大体积调为小体积的方法调节。 按照从大体积调为小体积的方法调节。 按照从大体积调为小体积的方法调节 2.用拇指和食指旋转取液器上的旋钮，使 用拇指和食指旋转取液器上的旋钮， 用拇指和食指旋转取液器上的旋钮 数字窗口出现所需容量体积的数字。 数字窗口出现所需容量体积的数字。 注意：千万不要将旋钮旋出最大量程， 注意：千万不要将旋钮旋出最大量程， 否则会卡住内部机械装置或者弹簧弹出 而损坏了移液枪。 而损坏了移液枪。
移液器的正确放置 使用完毕，可以将其竖直挂在移液枪架上， 使用完毕，可以将其竖直挂在移液枪架上， 但要小心别掉下来。 但要小心别掉下来。 当移液器枪头里有液体时， 当移液器枪头里有液体时，切勿将移液器 水平放置或倒置，以免液体倒流腐蚀活塞 水平放置或倒置， 弹簧。 弹簧。
生物化学 酶学
反应状态
酶和一般催化剂的比较
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶和一般催化剂的比较
酶能显著地降低化学反应的活化能
H2O2 → H2O + O2 过氧化氢的分解反应 无催化剂时活化能为75.5kJ/mol 液态钯催化时活化能为48.9kJ/mol 过氧化氢酶催化时为8.4kJ/mol
HOOCCH2CHCOOH OH
酶的分类
5 异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
酶的分类
6 连接酶(合成酶) Ligase(Synthetase)
蔗糖 → 果糖 + 葡萄糖 无催化剂时活化能为1339.8kJ/mol H+（酸）催化时活化能为104.7kJ/mol 蔗糖酶催化时为39.4kJ/mol
酶促反应特点
1.酶具有极高的催化效率，因为酶能大幅度地降低化学 反应的活化能 ① 碳酸酐酶（红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞） CO2+H2O←→H2CO3 每个酶分子1s内可以催化6×105个CO2水合 比非催化反应高107倍 ② 脲酶（尿素酶） CO(NH2)2 → CO2 + NH3 20℃的催化常数为3×104s-1 比非催化反应大1014倍 ③ 一餐饭在37℃下的消化 无催化剂时需要50年 消化酶消化3~4小时 酶促反应速率是非催化反应的108~1020倍 是非酶催化剂的107~1013倍
生物化学酶习题附答案
一、名词解释1 核酶答案：具有催化活性的ＲNA.2 酶答案:ﻩ酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。
3ﻩ酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心,形成ＥＩ复合物,而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4ﻩ辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时,不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
５ﻩ辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案：ﻩ酶与底物结合，并参与催化的部位。
7 酶原答案:ﻩ没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
９ﻩ酶的激活剂答案：能提高酶活性,加速酶促反应进行的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降,甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质,称为酶的抑制剂.１１酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性,不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12ﻩ酶的可逆抑制剂答案:ﻩ能与酶非共价结合,但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除,而使酶恢复活性的抑制剂。
13ﻩ酶的非竞争性抑制剂答案：抑制剂与底物化学结构并不相似,不与底物抢占酶的活性中心,但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。
1４酶活力答案：指酶加速化学反应的能力,也称酶活性。
15 比活力答案:ﻩ每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg），也称比活性或简称比活.二、填空题１酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构.答案:ﻩ蛋白质，理化性质，各级结构2ﻩ目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案：邻近与定位效应,底物变形,酸碱催化,共价催化3当酶的空间结构遭破坏时,酶的也被破坏，酶的活性。
答案: 活性中心，丧失4ﻩ酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
答案：底物,产物,活性中心5ﻩ酶所催化的反应称为 ,在酶催化反应中,被酶催化的物质称为，反应生成物称为 ,酶所具有的催化能力称为。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。