(完整版)生物化学实验习题及参考答案
(完整版)基础生物化学习题答案
第一章核酸化学答案：一、名词解释1.碱基堆积力：在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力2. DNA的熔解温度（Tm）：通常把加热变性DNA使增色效应达到最大增量一半时的的温度称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。
3. 核酸的变性与复性：DNA的变性是指DNA双螺旋区的氢键断裂，变成单链并不涉及共价键的断裂。
DNA的复性是指变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构。
4. 增色效应与减色效应：核酸从双链变为单链的无规则卷曲状态时，在260nm处的吸光度增加，称“增色效应”；随着核酸复性即由单链变为双链时，在260nm处的吸光度降低的现象。
5. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
6. 查格夫法则（Chargaff's rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，（A＝T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G＝C），即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（A＋G＝T ＋C）。
DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。
另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
7．反密码环：反密码环位于tRNA 三叶草形二级结构的下方，中间的3 个碱基称为反密码子，与mRNA 上相应的三联体密码可形成碱基互补。
不同的tRNA 有不同的反密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA 上相应的三联体密码，将氨基酸正确的安放在合成的肽链上。
8. 核酶：指具有催化活性的RNA, 即化学本质是核糖核酸(RNA), 却具有酶的催化功能。
二、写出下列符号的中文名称1. 熔解温度2. 5-甲基胞苷3. 3′,5′-环腺苷酸4. 假尿苷5. 双链脱氧核糖核酸6. 单链脱氧核糖核酸7. 转运核糖核酸8. 尿嘧啶9. 二氢尿苷= 10. DNA-DNA杂交11. 不均一核RNA 12. 环鸟苷酸三、填空题1. 核苷酸碱基核糖2. 3’,5’-磷酸二酯键共轭双键2603. 9 1 糖苷键嘌呤核苷4. 10 3.4nm 2nm5. 反向平行互补 A T 2 G C 36. G C T T A G T A G C7. 氢键碱基堆积力磷酸基上的负电荷与金属阳离子或组蛋白的正电荷之间的相互作用8. B-DNA A-DNA Z-DNA Z-DNA9. 三叶草倒L形10. 核小体组蛋白DNA H2A、H2B、H3和H4 连接者DNA H111. 正12 链末端终止法或双脱氧终止法化学降解法四、选择题1. A2. D3. A4. B5. A6. D7. B8. A9. A 10. A 11. C 12. B五、简答题1. 答：细胞中的RNA，按其在蛋白质合成中所起的作用，主要可分为三种类型。
(完整版)生物化学习题集内含答案,推荐文档
与
性质改变。
8.按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于 10 的称为
于 10 的称为
。按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称
，蛋白质分子形状的长短轴之比大 ，分子组成中除了蛋白质部分还
分非蛋白质部分的称
，其中非蛋白质部分称
。
参考答案 一、单项选择题 1．B 2．E 3．D 4．B 5．E 6．C 7．D 8．D 9．B 10．E 二、多项选择题 1．AD 2．ACD 3．ABD 4．ABD 5．ABCD 6．ABC 7．BCD 8．BCD 9．AC 10．ABC 三、填空题 1．碳 氢 氧 氮 2．氮 16 3. 正 负 两性离子（兼性离子） 等电点 4. 氨基酸 排列顺序 5. 氨基 羧基 肽键
7. 蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变 C．肽键的断裂
的破坏 E．蛋白质的水解
8. 变性蛋白质的主要特点是：
A．粘度下降
B．溶解度增加
C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失
E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属
沉淀 pI 为 8 的蛋白质时，该溶液的 pH 值应为： A．8
A. α-螺旋 B．β-片层 C．β-转角 D．无规卷曲
6. 下列关于
β-片层结构的论述哪些是正确的：
A. 是一种伸展的肽链结构
B. 肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成
D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白 质三级结构的主要键是：
A．肽键 B．疏水键 C．离子键 D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在 pH5 的溶液中带正电荷？
C．易被蛋白酶水解 三、填空题
D．凝固或沉淀
(完整版)生物化学习题及答案_生物氧化
生物氧化（一）名词解释1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charge）(二) 填空题1．生物氧化有3种方式：_________、___________和__________ 。
2．生物氧化是氧化还原过程，在此过程中有_________、_________和________ 参与。
3．原核生物的呼吸链位于_________。
4，△G0＇为负值是_________反应，可以_________进行。
5．△G0＇与平衡常数的关系式为_________，当Keq＝1时，△G0＇为_________。
＇值小，则电负性_________，供出电子的倾向_________。
6．生物分子的E7．生物体内高能化合物有_________、_________、_________、_________、_________、_________等类。
8．细胞色素a的辅基是_________与蛋白质以_________键结合。
9．在无氧条件下，呼吸链各传递体都处于_________状态。
10．NADH呼吸链中氧化磷酸化的偶联部位是_________、_________、_________。
11．磷酸甘油与苹果酸经穿梭后进人呼吸链氧化，其P/O比分别为_____和_____。
12．举出三种氧化磷酸化解偶联剂_________、_________、_________。
13．举出4种生物体内的天然抗氧化剂_________、_________、_________、_________。
14．举出两例生物细胞中氧化脱羧反应_________、_________。
15．生物氧化是_________在细胞中_________，同时产生_________的过程。
《生物化学》课后习题答案
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学习题（含答案）
生物化学习题（含答案）竞赛辅导练习生物化学习题（氨基酸和蛋白质）收集、整理：杨思想一、填空题：1、天然氨基酸中，不含不对称碳原子，故无旋光性。
2、常用于检测氨基酸的颜色反应是。
3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的、和（三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。
4、写出四种沉淀蛋白质的方法：、、和。
5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的和另一氨基酸的连接而形成的。
6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为。
7、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有和两种，具有羟基的氨基酸是和，能形成二硫键的氨基酸是。
8、蛋白质中的、和三种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大光吸收。
9、精氨酸的pI为10.76，将其溶于pH7的缓冲液，并置于电场中，则精氨酸应向电场的方向移动。
10、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，分别是和。
11、α-螺旋是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为，每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。
天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于手螺旋。
12、球状蛋白质分子中有侧链的氨基酸残基长位于分子表面与水结合，而又侧链的氨基酸位于分子内部。
13、蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸和存在处局部螺旋结构中断。
14、氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成色化合物，而与茚三酮反应生成黄色化合物。
15、维持蛋白质一级结构的化学键：肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三、四级结构靠和，其中包括、和。
16、稳定蛋白质胶体的因素是和。
17、GSH 的中文名称是，活性基团是；生化功能是、、。
18、电泳分离蛋白质的原理，是在一定pH 条件下，不同蛋白质和不同，因而在电场中移动的和不同，从而使蛋白质得到分离。
19、加入低浓度中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度中性盐达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并，这种现象称为，蛋白质的这种现象常用于。
生物化学实验的答案完整版
生物化学实验的答案 HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】生物化学实验的答案一、理论考试部分1.醋酸纤维薄膜电泳时，点样的一端应靠近电极的哪一端为什么2.答：负极。
因为血清中各种蛋白质在PH为的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。
3.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的意义是什么？答：空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。
溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。
4.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理？答：血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。
5.何谓R f值？影响R f值的主要因素是什么？答：Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。
Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关，6.什么是盐析盐析会引起蛋白质变性吗一般我们用什么试剂做盐析的实验答：盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。
盐析不会引起蛋白质的变性。
一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。
7.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？答：还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。
在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。
8.依据我们所做的实验，说明影响蛋白质沉淀的因素是什么影响蛋白质变性的因素是什么沉淀和变性有何联系答：水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。
生物化学习题与部分参考答案(精简答案10)
蛋白质化学一、填空题1．氨基酸的等电点pI是指。
2．氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以离子形式存在。
3．在生理条件下(pH7.0左右)，蛋白质分子中的侧链和侧链几乎完全带正电荷，但是侧链则带部分正电荷。
4．通常球状蛋白质的氨基酸侧链位于分子内部，氨基酸侧链位于分子表面。
5．蛋白质中的Phe、Trp和 3 种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在nm 处有最大吸收值。
6．DEAE-纤维素是一种交换剂，CM-纤维素是一种交换剂。
7．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基与亚氨基氢都参与了链内键的形成，因此构象相当稳定。
8．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为。
9．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的方向移动。
10．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是，含硫的氨基酸有和。
11．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是和。
12．酪氨酸的α－氨基的pK’＝2.2，α－羧基的pK’＝9.11，酚羟基的pK’＝10.9，则酪氨酸的等电点为，在pH＝7.0的溶液中电泳它泳向极。
13．α-螺旋结构是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为,每圈螺旋含氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。
天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于螺旋。
14．球状蛋白质中有的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有的氨基酸位于分子的内部。
15．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成化合物，而与茚三酮反应生成黄色化合物。
16．维持蛋白质的一级结构的化学键有和；维持二级结构靠键；维持三级结构和四级结构靠键，其中包括、、和。
17．稳定蛋白质胶体的因素是和。
18．GSH的中文名称是，它的活性基团是。
19．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并，这种现象称为，蛋白质的这种性质常用于。
临床检验生物化学习题及答案
习题：一、名词解释1.临床检验生物化学(Clinical Biochemistry)2.组合试验(profile tests)二、问答题1.试述临床检验生物化学的研究领域。
2.试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。
3.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。
第一章绪论答案一、名词解释1. 临床检验生物化学(Clinical Biochemistry): 临床检验生物化学是在人体正常生物化学基础上，研究病理状态下生物化学改变，寻找这些改变的特征性标志并建立可靠实用检测方法，通过对这些特征性标志物的检测，为健康评估、疾病预防、诊断、治疗、病情和预后判断等提供生物化学信息和决策依据的一门学科。
2. 组合试验(profile tests): 在循证检验医学基础上，将某些疾病或器官系统功能的有关检验项目，进行科学合理的组合，以便获取更全面完整的病理生物化学信息的方法。
如了解肝脏功能的组合试验。
二、问答题1. 试述临床检验生物化学的研究领域。
临床检验生物化学的学科领域主要包括以下三方面：1. 揭示有关疾病的病理生物化学改变，从本质上阐明疾病发生、发展、转归的生物化学机制，为疾病的预防、诊断、疗效及预后评估，提供理论基础。
2. 在上述研究基础上，寻找具有疾病特异性的生物化学标志物，并建立特异度、灵敏度高，简便而高性价比的检测方法，从而在临床开展有关项目的检测，提供反映这些标志物改变的客观数据。
3. 将检测项目的数据，转化为预防、诊断和疗效及预后评价信息。
2. 试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。
在医学中，临床生物化学是阐明疾病发生、发展及转归的分子机制，从本质上认识病变准确部位及具体环节，为寻找有效的预防和治疗靶点，疾病的诊断及病情和预后判断，提供理论基础的一门重要病理学学科。
其在医学中的应用主要包括：1.揭示疾病发生的分子机制。
2.通过对有关疾病生物化学改变的特征性生物标志检测方法的建立和实施，为判断有无及何种疾病提供客观依据。
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生物化学实验习题及解答一、名词解释1、pI：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
2、层析：按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
3、透析：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
5、蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
6、复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
7、Tm 值：核酸分子变性过程中，紫外吸收达到最大增量一半时的溶解温度。
8、同工酶：能催发相同的反应类型但其理化性质及免疫学性质不同的酶。
9、Km值：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
是酶的特征物理学常数之一。
近似表示酶与底物的亲和力。
10、DNA变性：DNA双链解链，分离成两条单链的现象。
11、退火：既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。
来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。
12、增色效应：当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
二、基础理论单项选择题1、A；2、C；3、B；4、A；5、A；6、B；7、B；8、C；9、D；10、A；11、A；12、D；13、A；1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键？（）A、双缩脲反应B、凯氏定氮C、紫外吸收D、羧肽酶法2、下列哪组反应是错误的？（）A、葡萄糖——Molish反应B、胆固醇——Libermann-Burchard反应C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应D、氨基酸——茚三酮反应3、Sanger试剂是（）A、苯异硫氰酸B、2，4-二硝基氟苯C、丹磺酰氯D、 -巯基乙醇4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收？（）A、215nmB、260nmC、280nmD、340nm5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收？（）A、色氨酸的吲哚基B、酪氨酸的酚环C、苯丙氨酸的苯环D、半胱氨酸的硫原子6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（）A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同B、分子大小不同C、分子极性不同D、溶解度不同7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。
硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查？（）A、茚三酮试剂B、奈氏试剂C、双缩脲试剂D、Folin-酚试剂8、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、亚基解聚C、空间构象破坏D、辅基脱落9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（）A、胶体性B、粘性C、变性作用D、沉淀作用10、有关变性的错误描述为（）A、蛋白质变性后，其一级结构和空间结构改变B、蛋白质变性后，其理化性质和生物学活性改变C、加热、紫外线照射、超声波等可以引起蛋白质变性D、变性蛋白质粘度增加，易被酶水解，易沉淀11、双链DNA热变性后（）A、黏度下降B、沉降系数下降C、浮力密度下降D、紫外吸收下降12、酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？（）A、天冬氨酸B、脯氨酸C、赖氨酸D、丝氨酸13、在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体？（）A、His的咪唑基B、Arg的胍基C、Cys的巯基D、Trp的吲哚基三、填空1、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（）色物质，而其他氨基酸与茚三酮产生（）色的物质。
2、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的（）、（）、（）三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
3、移液枪在每次实验后应将刻度调至（），让弹簧回复原型以延长移液枪的使用寿命，并严禁吸取（）。
4、使用离心机时，如有噪音或机身振动时，应立即（），并且离心管须对称放入套管中，防止机身振动，若只有一支样品管，则另外一支要用（）代替。
5、测定蛋白质浓度的方法主要有（）、（）、（）。
6、利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有（）和（）等。
7、核酸在260nm附近有强吸收，这是由于（）。
8、双键DNA热变性后，或在pH2以下，或在pH12以上时，其OD260（），同样条件下，单键DNA 的OD260（）。
9、硝酸纤维素膜可结合（）链核酸。
将RNA变性后转移到硝酸纤维素膜上再进行杂交，称（）印迹法。
10、常用二苯胺法测定（）含量，用苔黑酚法测定（）含量。
11、变性DNA的复性与许多因素有关，包括（）、（）、（）、（）、（）。
12、温度对酶活力影响有以下两方面：一方面（），另一方面（）。
13、维生素C是（）酶的辅酶，另外还具有（）作用。
14、在分光光度计的使用或检定中，（）的准确度是衡量仪器工作性能的一项重要指标，它的准确程度直接关系到所测数据的可信性及科学性。
（）的误差越大，测试结果的可信性越差,从而影响到测试数据的准确性。
四、问答1、紫外分光光度法测定核酸含量的原理。
答：核酸、核苷酸及其衍生物都具有共轭双键系统，能吸收紫外光，RNA和DNA的紫外吸收峰在260nm波长处。
一般在260nm波长下，每1ml含1µg RNA溶液的光吸收值为0.022~0.024，每1m1含1µg DNA溶液的光吸收值约为0.020，故测定未知浓度RNA或DNA溶液在260nm 的光吸收值即可计算出其中核酸的含量。
此法操作简便，迅速。
若样品内混杂有大量的核苷酸或蛋白质等能吸收紫外光的物质，则测光误差较大，故应设法事先除去。
2、蛋白质变性与沉淀的关系。
答：沉淀可以是由蛋白质变性从而产生沉淀，也可以是由于盐析。
蛋白质变性是指光照，热，有机溶济以及一些变性剂（如重金属盐）的作用时蛋白质的空间结构被破坏，使得蛋白质丧失活性，该过程不可逆。
盐析是指向蛋白质的溶液中加入轻金属盐，使得蛋白质沉淀析出，这是由于加入盐降低了蛋白质得溶解度而析出，该过程可逆，加水蛋白质又会溶解。
二者本质上是不同的。
3、牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。
答：牛奶含有半乳糖、蛋白质、脂肪成分。
蛋白质中的酪蛋白通过等电点沉淀，再通过离心而获得，糖类小分子由于处于清夜中而分离，沉淀物中所含有的脂肪通过有机溶剂抽提而去除，最终得到纯白色、晶状酪蛋白。
方法：取新鲜牛乳，用酸碱调PH到酪蛋白的等电点沉淀析出酪蛋白，然后洗涤，醇醚吸水至干燥得粉末称重，计算提取率。
步骤：保温→调PH→沉淀→离心→洗涤→干燥→称量4、试述凝胶成像系统操作时应注意的事项。
答：1）紫外凝胶照相时要防止EB污染仪器，在紫外透射灯样品台上垫上蓝色和白色胶片，开关凝胶成像系统前面板那、操作GeneSnap软件之时都不可以戴手套。
白光透射光源放置在紫外透射光源上面时要把蓝色和白色胶片取出。
2）注意开机顺序，先开凝胶成像系统，再打开电脑进入GeneSnap软件。
3）在使用紫外光源照相的过程中，不可以打开凝胶成像系统前面板。
5、若样品中含有蛋白质和核苷酸等杂质，如何排除干扰？答：用去垢剂（如SDS，十二烷基磺酸钠）使蛋白质变性，RNA通过RNase消化清除。
6、体液血糖测定有哪些方法？答：测定血糖的方法常用的有三种：静脉血浆葡萄糖（VPG），毛细血管全血葡萄糖（CBG）和静脉全血葡萄糖（VBG）。
7、DNA在电场中的迁移率取决于哪些因素？答：1）DNA的分子大小及构型：?8 ^不同构型DNA的移动速度次序为：供价闭环DNA（covalently closed circular，cccDNA）>直线DNA>开环的双链环状DNA。
2）琼脂糖浓度：一个给定大小的线状DNA分子,其迁移速度在不同浓度的琼脂糖凝胶中各不相同。
DNA电泳迁移率的对数与凝胶浓度成线性关系。
凝胶浓度的选择取决于DNA分子的大小。
3）DNA分子的构象：当DNA 分子处于不同构象时,它在电场中移动距离不仅和分子量有关,还和它本身构象有关。
相同分子量的线状、开环和超螺旋DNA在琼脂糖凝胶中移动速度是不一样的,超螺旋DNA移动最快,而线状双链DNA移动最慢。
" 4）电源电压：琼脂糖凝胶分离大分子DNA实验条件的研究结果表明，在低浓度、低电压下，分离效果较好。
5) 嵌入染料的存在：荧光染料溴化乙啶用于检测琼脂糖凝胶中的DNA,染料会嵌入到堆积的碱基对之间并拉长线状和带缺口的环状DNA，使其刚性更强,还会使线状DNA迁移率降低15％。
6）离子强度影响：电泳缓冲液的组成及其离子强度影响DNA的电泳迁移率。
8、琼脂糖凝胶有哪些注意事项？答：1）缓冲液的使用要正确，长时间高压电泳时，常更新缓冲液或在两槽间进行缓冲液的循环是可取的。
2）琼脂糖的影响。
3）凝胶中所加缓冲液应与电泳槽中的相一致。
4）样品加入量的多少。
5）电泳系统的变化会影响DNA的迁移，加入DNA标准参照物进行判定是必要的。
6）DNA 样品中的盐浓度也影响DNA的迁移率。
7）DNA迁移率取决于琼脂糖凝胶的浓度、迁移分子的形状及大小。
9、考马斯亮蓝G-250法测定蛋白质含量的原理是什么？答：考马斯亮蓝G-250（Coomassie brilliant blue G-250）染料，在游离状态下溶液呈棕红色，当它与蛋白质结合后变为蓝色。
蛋白质含量在0~1000μg范围内，蛋白质-色素结合物在595nm下的吸光度与蛋白质含量成正比，故可用比色法进行定量分析。
考马斯亮蓝G-250法（Bradford法）是比色法与色素法相结合的复合方法，简便快捷，灵敏度高，稳定性好，是一种较好的蛋白质常用分析方法。
10、何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？答：Rf为氨基酸的比移值。
影响纸层析迁移率Rf值的主要因素：1、样品本身的性质和结构；2、溶剂的性质；3、PH值；4、温度；5、滤纸性质。
11、蛋白质分离和纯化的一般方法？答：主要有以下一些方法：透析及超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心。
12、如何正确选择核酸电泳指示剂？答：核酸电泳常用的指示剂有溴酚兰和二甲苯青及银染色。
溴酚兰在碱性液体中呈紫兰色，在0.6%、1%、1.4%和2%琼脂糖凝胶电泳中，溴酚兰的迁移率分别与1Kb、0.6Kb、0.2Kb和0.15Kb的双链线性DNA片段大致相同.二甲苯青的水溶液呈兰色，它在1%和1.4%琼脂糖中电泳时，其迁移速率分别与2Kb和1.6Kb的双链线性DNA大致相似。
染色剂：核酸电泳后，需经染色后才能显现出带型，最常用的是溴化乙锭染色法，其次是银染色。