生物化学问答题集锦

上传者：河南农业大学@神州华胄

蛋白质的生理功能有哪些

1、是构成组织细胞的重要成分。

2、参与组织细胞的更新与修补。

3、参与物质代谢和及生理功能的调控。

4、氧化功能

5、其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆。识别等。

蛋白质的理化性质

1、蛋白质的两性解离及等电点

2、电泳

3、蛋白质的胶体性质

4、蛋白质的沉淀

5、呈色反应

6、蛋白质的紫外吸收

举例说明蛋白质的结构与功能

一级结构决定性质的典型事例：镰刀形红细胞贫血症

正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。正常红细胞为双凹圆盘形。不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。

蛋白质变性因素

蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随一些理化性质的异常变化，但一级结构未破坏。

物理因素：加热、高压、紫外线、X射线、超声波、搅拌等。

化学因素：强酸、强碱、尿素、乙醇、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等等

变性后特征：活性丧失、易发生沉淀、易被蛋白酶水解、扩散常数降低

组成蛋白质的基本单位是什么结构有何特点

氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸

②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子

③组成蛋白质的氨基酸都是L--氨基酸

简述蛋白质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应

蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类各举2-3例。

①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸

②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸

③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸

④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸

简述核苷酸类物质的生理功能

主要有：1、作为合成核酸的原料

2、作为能量的储存和供应形式。

3、参与代谢或生理活动的调节

4、参与构成酶的辅酶或辅基

5、作为代谢中间物的载体

简述DNA双螺旋（二级）结构要点：

两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧通过磷酸二酯键相连，形成核酸骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与环平行。右手螺旋，双螺旋直径为2nm，碱基堆砌距离为，两核酸之间夹角为36度，每对螺旋由10对碱基组成。碱基按A与T、G与C互补配对，彼此以氢键相连。维持DNA稳定力量主要是碱基堆砌力。DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制。

tRNA三叶草结构的特点是什么

①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。

②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。

③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA 的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。

④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。

⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。简述酶与一般催化剂的共性、特点

共性：都具有催化作用

特性：高效性（10*8~10*20倍），特异性（一种酶只对一种或一系列反应器作用），调节性（高温，低温可是酶失去活性）

简述米式常数的意义

1、物理意义：Km值等于酶反应速度为最大速度

一半时的底物浓度

2、Km值越大，酶与底物的亲和力越小；反

之……。酶与底物的亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便能达到

最大的反应速度。

3、Km是酶的特征性常数，只与酶的性质、酶所

催化的底物和酶促反应条件有关，与酶的浓度无关。

影响酶促反应速度的因素：

底物浓度、酶的浓度、温度、PH、抑制剂和激活剂

1、简述酶促反应的特点。

①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍

②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应

③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感

④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征

⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节

何谓酶原激活酶原激活的实质和生理意义是什么

概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。

实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。

生理意义：

①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象

②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用

简述酶快速调节的方式。

①酶原及酶原激活机制②别构调节③共价修饰调节

竞争性抑制与非竞争性抑制的比较

竞争性抑制是指有些抑制剂可与底物竞争酶的活性中心，从而降低底物与酶的结合率，抑制酶的活性，可通过增加底物的浓度来降低或消除抑制剂对酶的抑制作用。由抑制曲线可知它并不影响酶促反应的最大速率；非竞争性抑制作用是指有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，形成的酶一底物一抑制剂复合物，不能进一步释放产物致使酶活性丧失，其主要是影响酶分子的构象来降低酶的活性，由非竞争曲线可知，它并不影响底物与酶的亲和力，而是使最大速率变小

简述人体血糖的来源和去路。

来源：①食物糖的消化吸收②（肝）糖原分解③非糖物质糖异生

去路：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其他糖⑤形成糖尿

何谓糖异生的“三个能量障碍”克服这三个能障需要哪些酶

①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶

③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶

为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能

肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。磷酸戊糖通路分哪几个阶段有什么特点及生理意义

①氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH及CO2 。此阶段反应不可逆，是体内产生NADPH+H+的主要代谢途径，NADPH+H+参与多种代谢反应。

②非氧化反应，包括一系列基团转移。此阶段反应均可逆，是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径，5-磷酸核糖参与核酸的生物合成。

三羧酸循环的反应步骤

乙酰辅酶A与草酰乙酸作用生成柠檬酸进入三羧酸循环，柠檬酸在柠檬酸脱氢酶作用之下生成异柠檬酸，异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶作用下变成α酮戊二酸，α酮戊二酸在变α酮戊二酸脱氢酶系作用下成琥珀酰辅酶A，琥珀酰辅酶A 在琥珀酰辅酶A合成酶作用下生成琥珀酸，琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下生成延胡索酸，延胡索酸在延胡索酸酶作用下加水生成苹果酸，苹果酸在苹果酸脱氢酶作用下生成草酰乙酸，草酰乙酸又不断生成柠檬酸重复三羧酸循环。

简述三羧酸循环的特点

1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。（2）在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。（3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。并且，凡是能转变成三羧酸循环中任何一种中间代谢物的物质都能通过三羧酸循环而被氧化。所以三羧酸循环实际是糖、脂、蛋白质等有机物在生物体