糖蛋白分析方法
糖蛋白是蛋白质中的氨基酸侧链被糖基化修饰后的蛋白质，广泛存在于生物体中，具有特殊的生物学功能。研究糖蛋白的传统方法一般是将糖链切掉并分离纯化后再分别进行研究。采用基质辅助激光解吸/电离飞行时间质谱（MALDI-TOF-MS）——这一软电离生物质谱技术，可直接测定糖蛋白的平均分子量及糖含量，应用蛋白酶切及内切糖苷酶酶切相结合的方法，可确定糖基化位点及糖苷键类型。
一、糖蛋白平均分子量及糖含量的测定：
在糖蛋白MALDI-TOF-MS质谱图上表现为一簇峰，各峰之间约相差一个或几个糖基，同时还出现多电荷峰，有些样品中还含少量不带糖链的蛋白峰。糖蛋白的分子量为这些多重峰的平均值。
从不含糖链的蛋白的分子量可以直接得到糖含量，但因其丰度太小难以准确测定。采用内切糖苷酶F将糖链切除，得到含一个GlcNAc的肽链，肽链与糖蛋白平均分子量之间的差值即为糖链的分子量，糖链的分子量与糖蛋白平均分子量的比值即为糖含量。
二、糖苷键类型及糖基化位点的测定：
糖基化位点的确定，则必须依赖一系列酶切反应的实现来加以证实。一般步骤是：①先将糖蛋白还原烷基化、脱盐，加Glu-c酶切，产物再用内切糖苷酶酶切，含糖肽段峰将出现位移。采用差位酶切法对其进行验证：内切糖苷酶F（Endoglycosidase-F）切断N-糖链中五糖核心区中,两个N-已酰氨基葡萄糖间的内糖苷键，而糖N肽酶F（PNGase-F）切断糖链与天冬酰氨间的糖肽键，两者相差一个N-已酰氨基葡萄糖（194Da）；②凝集素对糖肽的提取：凝集素是一类糖结合蛋白，能专一地识别某一特定结构的单糖或寡糖中特定的糖基序列并与之结合。核糖核酸酶B中的糖链为高甘露糖型，我们选用其特异性吸附凝集素----伴刀豆球蛋白（ConA）对含糖肽段进行提取，并直接进行MALDI-TOF-MS检测，为今后糖肽序列分析及糖链结构分析奠定了基础。
拟糖蛋白合成研究进展
2003年第23卷第5期,425～431 有机化学 Chinese Journal of Organic Chemistry V ol.23,2003 N o.5,425～431 ?综述与进展? 拟糖蛋白合成研究进展 张 健a 张其胜b 田庚元Ξ,aΞ (a中国科学院上海有机化学研究所 上海200032) (b上海市第一人民医院分院消化科 上海200081) 摘要 拟糖蛋白因为其很多方面的生物活性和它可以通过合成大量获得,而引起了化学家和生物学家极大的关注.就拟糖蛋白的应用及各种合成方法作一简要的评述. 关键词 拟糖蛋白,合成,抗原,糖缀合物 R ecent Develpoment in Synthesis of N eoglycoprotein ZH ANG,Jian a ZH ANG,Qi2Sheng b TI AN,G eng2Y uanΞ,a (a Shanghai Institute o f Organic Chemistry,Chinese Academic o f Sciences,Shanghai200032) (b Department o f Gastroenterology,the Fir st People’s Hospital o f Shanghai,Shanghai200081) Abstract S pecific interaction between proteins and sugars has recently been em phasized in many biological system. The neoglycoproteins are exactly the material which has been useful in studying the distribution and benefits of sugar2 recognizing systems,and may help us to understand this rapidly developing area.This paper summarizes the synthetic methods of neoglycoprotein and discusses their physicochemical properties,biological activities and applications. K eyw ords neoglycoprotein,synthesis,antigen,glycoconjugate 酶促的糖类和蛋白质的连接反应称为蛋白质的糖基化(glycosylation).但是,糖和蛋白也可以发生许多类型的非酶反应.随着有机合成技术的飞速发展,糖类连接到蛋白质上的方法也不断增加,这些将糖类连接到蛋白质肽链上的非酶过程被定名为糖化(glycation).由此过程而得到的糖类和蛋白质的复合物,被统称为拟糖蛋白(neoglycoprotein)[1]. 自拟糖蛋白第一次被Lee教授命名以来[2],其合成和应用已引起化学家、生物学家和药物学家的广泛关注[3～6],因为某种糖链可以被特定的细胞专一性识别并结合,而且拟糖蛋白具有高价性,可以用来作为靶向药物的特异性载体[7～9].近年来,分子生物学家发现拟糖蛋白还可以作为免疫激活剂,产生免疫反应,另外可以制备单克隆抗体.目前许多单糖和寡糖链的拟糖蛋白(抗原)已被合成出来,并研究了它们的结构与免疫活性的关系[10,11]. 1 物理化学性质 拟糖蛋白的表征工作主要集中在糖修饰后蛋白结构的改变,以及糖的存在对蛋白质的热稳定性、活性的影响. Wash等[12]曾报道,用还原胺化法将乳糖修饰到天冬酰胺酶上,得到的拟糖蛋白比天然酶具有更好的热稳定性.而后,Washall[13]又尝试了其他各种天然酶,发现他们的糖缀合物都显示了对热、蛋白水解酶、变性剂有很好的稳定性. 2 生物活性 一般说来,在合成拟糖蛋白的过程中,如果保留了原有的蛋白质的净电荷,将不会改变原有的蛋白酶的活性[14,15],例如采用还原胺化法、活化酰基化法、咪化法.但是如果修饰过程中,蛋白质上的电荷被中和或引入了疏水基团通常会降低酶的活性[15,16],这一点在抗原设计中应特别注意.当然,糖基结构的不同也会影响整个拟糖蛋白的活性.例如,在靶向药物载体的设计中,因为62磷酸甘露糖与星状细胞表面的62磷酸甘露糖/胰岛素生长因子(M6P/IG F2II)受体专一性结合,所以若将62磷酸甘露糖修饰到蛋白上,该载体将会专一 ΞE2mail:tiangy@https://www.360docs.net/doc/2a19236380.html, Received June7,2002;revised August27,2002;accepted December2,2002.
细胞膜蛋白质
膜结构中含有蛋白质早已证实，但有兴趣的问题是膜中蛋白质究以何种形式存在。70年代以前，多数人主张蛋白质是平铺在脂质双分子层的内外两侧，后来证明，蛋白质分子是以а-螺旋或球形结构分散镶嵌在膜的脂质双分子层中。膜蛋白质主要以两种形式同膜脂质相结合：有些蛋白质以其肽链中带电的氨基酸或基团，与两侧的脂质极性基团相互吸引，使蛋白质分子像是附着在膜的表面。这称为表面蛋白质；有些蛋白质分子的肽链则可以一次或反复多次贯穿整个脂质双分子层，两端露出在膜的两侧，这称为结合蛋白质。在用分子生物学技术确定了一个蛋白质分子或其中亚单位的一级结构、即肽链中不同氨基酸的排列顺序后，发现所有结合蛋白质的肽链中都有一个或数个主要由20-30个疏水性氨基酸组成的片段。这些氨基酸又由于所含基团之间的吸引而形成а-螺旋，即这段肽链沿一条轴线盘旋，形成每一圈约含3.6个氨基酸残基的螺旋，螺旋的长度大致相当于膜的厚度，因而推测这些疏水的а螺旋可能就是肽链贯穿膜的部分，它的疏水性正好同膜内疏水性烃基相吸引。这样，肽链中有几个疏水性а-螺旋，就可能几次贯穿膜结构；相邻的а-螺旋则以位于膜外侧和内侧的不同长度的直肽链连接。膜结构中的蛋白质，具有不同的分子结构和功能。生物膜所具有的各种功能，在很大程度上决定于膜所含的蛋白质；细胞和周围环境之间的物质、能量和信息交换，大都与细胞膜上的蛋白质分子有关。由于脂质分子层是液态的，镶嵌在脂质层中的蛋白质是可移动的，即蛋白质分子可以在膜脂分子间横向漂浮移位；不同细胞膜中的不同蛋白质分子的移动和所在位置，存在着精细的调控机制。例如，骨骼肌细胞膜中与神经肌肉间信息传递有关的通道蛋白质分子，通常都集中在肌细胞膜与神经未梢分布相对应的那些部分；而在肾小管和消化管上皮细胞，与管腔相对的膜和其余部分的膜中所含的蛋白质种类大不相同，说明各种功能蛋白质分子并不都能在所在的细胞膜中自由移动和随机分布，而实际存在着的有区域特性的分布，显然同蛋白质完成其特殊功能有关。膜内侧的细胞骨架可能对某种蛋白质分子局限在膜的某一特殊部分起着重要作用。
糖蛋白的研究进展
糖蛋白的研究进展 作者：郭慧， 邓文星， 张映， Guo Hui， Deng Wenxing， Zhang Ying 作者单位：山西农业大学动物科技学院,太谷,030801 刊名： 生物技术通报 英文刊名：BIOTECHNOLOGY BULLETIN 年，卷(期)：2009(3) 被引用次数：1次 参考文献(21条) 1.纪洪涛;刘国振;李莉云糖链-细胞表面蛋白质的信号天线[期刊论文]-中国农学通报 2006(05) 2.汪玉松;邹思湘;张玉静现代动物生物化学 2005 3.陈海霞细胞膜糖蛋白及其寡糖链分析方法的研究进展[期刊论文]-中国生物工程杂志 2003(03) 4.孙兴权糖组学研究中糖蛋白糖链结构分析技术[期刊论文]-化学进展 2007(01) 5.Huang Y查看详情 2001 6.武金霞;赵晓瑜糖蛋白的结构、功能及分析方法[期刊论文]-生物技术通报 2004(01) 7.郭尧君蛋白质电泳实验技术 2005 8.徐际升查看详情 1988(05) 9.刘翠芳;蒋继志查看详情 2006(zk) 10.巨同忠查看详情 1996(05) 11.Bog-hansen TC查看详情 1973 12.赛德艾合买提浅谈多糖的研究进展[期刊论文]-伊犁师范学院学报（社科版） 2006(03) 13.Aford J;Kieda C;van Dijk W查看详情 2001 14.Alper J查看详情 2001 15.赵洪亮;刘志敏蛋白质糖基化工程[期刊论文]-中国生物工程杂志 2003(09) 16.任姝萍糖蛋白与疾病的研究进展[期刊论文]-合肥学院学报(社会科学版) 2004(04) 17.贾晓慧糖生物学--生命科学研究的新热点[期刊论文]-洛阳大学学报 2005(02) 18.杨福愉;黄芬膜脂-膜蛋白相互作用及其在医学和农业上的应用 1996 19.黄思玲;凌沛学糖生物学概述[期刊论文]-食品与药品 2005(07) 20.冯伯森;胡莹人及哺乳动物受精与糖蛋白的关系[期刊论文]-生理科学进展 2003(01) 21.唐小云;鞠宝玲;宋宝辉妊娠特异性糖蛋白免疫抑制作用的研究[期刊论文]-中国优生与遗传杂志 2008(06)本文读者也读过(6条) 1.陈海霞.耿美玉.管华诗细胞膜糖蛋白及其寡糖链分析方法的研究进展[期刊论文]-中国生物工程杂志 2003,23(3) 2.武金霞.赵晓瑜糖蛋白的结构、功能及分析方法[期刊论文]-生物技术通报2004(1) 3.马盛群糖生物学与糖蛋白研究进展[期刊论文]-南京农专学报2001,17(1) 4.孙兴权.李静.耿美玉.管华诗.Sun Xingquan.Li Jing.Geng Meiyu.Guan Huashi糖组学研究中糖蛋白糖链结构分析技术[期刊论文]-化学进展2007,19(1) 5.卢穹宇.姬胜利糖蛋白中糖链的分离纯化与结构测定[会议论文]-2007 6.施立楠.吴军糖蛋白糖链的分析[期刊论文]-生物技术通讯2005,16(1)
细胞膜
细胞膜 第3章第1节细胞膜――系统的边界【考点解读】1、细胞膜的结构和功能（B）2、细胞膜系统（B）【基础回顾】 1、细胞膜的组成成分：是由、和组成。细胞膜中的糖类是少量的，主要与蛋白质或脂类结合形成糖蛋白质或糖脂，与细胞的识别有关，如红细胞膜上的即为糖蛋白。 2、细胞膜的结构：流动镶嵌模型。其中基本支架是：，蛋白质在其中的分布： 3、细胞膜结构的特点：。细胞膜中的蛋白质是膜功能的主要体现者，其中有的与物质的运输有关，如载体，有的是酶，有的是激素或其他有生物活性物质的受体。不同膜上的蛋白质的具体种类是不同的，所以其生理功能也不同，如叶绿体膜。线粒体膜、内质网膜等。细胞膜对物质的运输具有选择性是由决定的，载体蛋白具有专一性。 4、细胞膜的功能：（三点） 细胞膜的功能上的特点是：具有选择透过性【学海导航】知识点教师活动学生活动问题探讨讨论： 1、你怎样区分显微镜视野中的 气泡和细胞？光学显微镜下能看见细胞膜吗？ 1、气泡的主要特点是_________________。而细胞是一个具有____________、____________和_________的复杂结构，而且是一个立体的结构，在显微镜下，通 过调节焦距可以观察到细胞的不同层面。光学显微镜下______ (能或不能)看见细胞膜。 一、细胞膜的制备体验制备细胞膜的方法：①为什么选择动物细胞？ ②为什么选择哺乳动物成熟的红细胞做实验材料？③怎样才能获得 细胞膜？①因为动物细胞没有_________________。②因为哺乳动 物成熟的红细胞中没有_____和_______。③把细胞放在_____中，由于细胞内物质有一定浓度，水会进入细胞，把细胞涨破。（若实验在 试管内进行，要获得较纯的细胞膜可以借助_________法）二、细胞膜的成分 1、细胞膜的成分有哪些？各成分的比例关系如何？ 2、细胞膜的功能主要和哪种成分有关？ 1、细胞膜主要由__________和 ___________组成，此外，还有少量的_____________。其中_________约占细胞膜总量的50%，________约占40%，___________ 占2%~10%。在组成细胞膜的脂质中，___________ 最丰富。 2、功能越复杂的细
糖蛋白药物的研究
糖蛋白药物的研究进展（上） 糖蛋白（glycoproteins）以溶解状态或与细胞膜结合状态广泛存在于细胞内外。其相对分子质量从 1.5×104至大于10６，含糖量差异也很大，从1％～ 85%不等。糖蛋白在生物体内是重要的生物活性物质，其糖链和蛋白相互作用介导细胞的专一性识别，调控各种生命过程如受精、发育、神经系统的维持，在目前炎症及癌细胞异常增殖、自身免疫系统中起重要作用。笔者就其糖蛋白的结构、功能、分离纯化技术及糖蛋白药物国内外研究现状做一综述。 1 结构 糖蛋白通过糖肽键（carbohydrate-peptide linkage）将糖链和肽链两部分连接起来，连接方式主要分为β-构型的N-糖苷键和α-构型的O-糖苷键，另外还有阿拉伯糖羟脯氨酸（Ara-Hyp）、半乳糖羟赖氨酸（Gal- Hyl）等。目前所知，组成糖链的单糖超过百种，动物糖蛋白主要有9种，包括半乳糖、甘露糖、葡萄糖、岩藻糖、葡萄糖胺、半乳糖胺、木糖、N-乙酰神经氨酸、N-羟乙酰神经氨酸，它们通过1-2，1-3，1-4，1-6 键连成糖链或分枝结构。参与糖肽键组成的有5 种氨基酸：天冬氨酸、丝氨酸、苏氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸，以前3种为主。 2 代谢 2.1 糖蛋白的生成合成糖蛋白肽链的生物合成包括多肽链的合成和多肽链的糖基化作用，糖多肽链的合成受基因控制，而多肽链的糖基化作用不受基因调控，由糖基转移酶将糖基转运至肽链上。糖蛋白糖链的合成按糖肽键性质不同可分为N-糖苷键型寡糖和O-糖苷键型寡糖两种生物合成方式。影响糖链合成的因素很多，如神经系统的控制等。 2.2 糖蛋白的降解糖蛋白的降解主要由位于溶酶体的蛋白水解酶和糖苷酶催化。参与糖链降解代谢的大多数糖苷酶是外切酶，要使糖链彻底水解，必须具备全套外切糖苷酶，如缺乏某个酶类，将使糖链降解中断，相关代谢物堆积产生遗传疾病如糖类过多症等。 3 生物学功能 3.1 构成α-构型血抗原的基本物质构成血型的抗原为血型糖蛋白，是一组含大量唾液酸糖链的跨膜蛋白，无论ABO血型系统或MN血型系统都是由血型糖蛋白决定。寡糖链的识别作用决定着细胞的识别、集聚和受体作用。 3.2 黏膜保护作用由于糖蛋白的高黏度特性，可作为机体的润滑剂，防止蛋白水解酶的水解作用；还可防止细菌、病毒的感染或机械作用的损伤。 3.3 构成细胞表面受体，与细胞识别和黏着有关一些外源凝集素、毒素以及病原体的受体均是糖蛋白。一些植物凝集素可使血液细胞发生凝集，动物凝集素不仅在体液免疫中起作用，还和肿瘤转移作用有关。不同性别性细胞相互作用成合子或聚集成组织，都以糖和与糖专一结合的蛋白质间的识别和结合为前奏，特别是与糖链的结构与识别功能有关，为医疗上避孕提供了新的可能途径。利用精细胞表面糖蛋白特异结合的特性，将外源基因导入成熟精子，使外源DNA进入卵中受精，可借此产生优良品种。病原体感染宿主也是通过病毒上的糖蛋白与宿主细胞膜上的糖基专一结合导致的，生物体内，具不同糖链结构的分子乃至细胞可被不同器官或细胞识别、吸收并降解，这些糖蛋白的糖结构决定它们不能长期存在于血液，只能限制在特定部位，此即归巢现象。
糖蛋白在药物中的新应用
糖蛋白在药物中的新应用 刘桂林 (广东石油化工学院化学工程学院应用化学专业2011级4班，学号：11114060422) 摘要：综述近五年来，糖蛋白在药物中的研究进展。利用中国知网，查阅了大量文献，介绍了糖蛋白在新药物中的应用，包括其特性、结构、作用机制、底物、抑制剂以及诱导剂等，同时也阐明的其部分药物动力原理。总而言之，糖蛋白在药物领域的利用具有很大的研究价值。 关键字：糖蛋白；药物；药物动力；吸收作用机制 糖类是人体生命活动的重要能量来源，但是其结合糖也是人体所需的重要物质，例如说糖脂、脂多糖、糖蛋白以及蛋白聚糖。 近年来，关于药物中利用的糖蛋白的研究愈加多，特别是P糖蛋白。 杜慧慧、任强、刘晓民等做了P糖蛋白介导的肿瘤多药耐药机制及其逆转策略的相关研究。他们在相关文献中说过，多药耐药( multidrug resistance，MD Ｒ) 是影响肿瘤化疗疗效及预后的主要因素之一。而 P-糖蛋白过度表达是引起多药耐药的常见原因，因此抑制 P-糖蛋白介导的外排作用，从而提高细胞内的药物浓度进而逆转多药耐药，这已成为国内外研究的热点。 代昌远、李庆文等也做过P糖蛋白介导的药物研究。他们在其中谈到，P糖蛋白是一个相对分子质量为170×103的依赖 ATP 的具有跨膜转运功能的糖蛋白，它是由MDR1编码的一种跨膜蛋白，其通过将化疗药物从细胞内泵到细胞外而导致细胞耐药。P糖蛋白可在许多正常组织中表达，与某些细胞的分泌功能有关，是细胞的一种自我保护机制［7］。P糖蛋白参与了上皮细胞的分泌及排泄，具有屏障和解毒作用，并与内分泌及免疫有关。 昆明医科大学人体解剖与组织胚胎学教研室的李洁、杨力、郭泽云老师对三七及单体对P糖蛋白抑制作用进行了研究。P-糖蛋白属于ABC跨膜转运蛋白超家族中的一员，是一种ATP依赖性的外向型转运泵，参与生物的各种生理功能以及多类药物的体内转运过程，同时也是产生临床多药耐药作用的主要原因。三七作为云南的特色中草药，在很多疾病的治疗与预防方面有着显著疗效，其副作用小、多靶点及多途径的综合调节作用，在逆转Mdr1和P-gp表达的研究中，具有一定的前景。综述近年来从蛋白质水平和基因水平上通过多种途径下调P-gp及Mdr1基因的表达，以及三七及其单体成分对P-gp及Mdr1基因下调机制的进展研究及展望。 三七，别名：假人参、人参三七、田三七、山漆、三七参，拉丁学名：Panax pseudoginseng Wall. var. notoginseng (Burkill) Hoo et Tseng.伞形目、五加科、人参属多年生草本植物，根状茎短，肉质根圆柱形，掌状复叶，伞形花序顶生，花黄绿色；萼杯状。[1] 分布于云南、广西、江西、四川等地。三七是
糖组学中糖蛋白糖链的研究技术及进展
糖组学中糖蛋白糖链的研究技术及进展1988年牛津大学Dwek教授在Annual Review of Biochemistry上发表了题为“Glycobiology” (糖生物学) 的综述，首次提出了糖生物学这一概念，标志着糖生物学这门学科的诞生[1]。在十几年后，糖生物学在糖链结构、生物合成、生理功能等方面取得了极大地进展。作为第3种生命信息分子的糖链正越来越受到重视，于是糖组学被誉为是继基因组学和蛋白质组学后的第三领域。糖组是指细胞内所有的糖链，包括糖复合物[2]。糖组学是研究糖链的表达、调控和生理功能的科学，通过研究糖链确定基因所携带的遗传信息与功能之间的关系。糖组学的研究依赖于糖组研究技术的发展，其中糖蛋白和糖链的研究技术比较成熟，本文主要对这两方面进行综述。 1.糖组学研究的内容及意义 基因对生命活动的调控是由基因所编码的蛋白质及其所合成的糖链和脂类来体现的，因此基因功能的阐明不仅需要基因组学的研究，还必须开展蛋白质组学和糖组学的研究。糖链、核酸和蛋白质都是生物大分子，但是糖链的结构远比核酸和蛋白质复杂，这是由于聚糖的糖单位之间糖苷键的链接方式的多样性[3]。糖链参与几乎所有真核生物的每一生命过程，其功能是复杂而多样的在分子内，糖蛋白糖链影响蛋白质的折叠、溶解度、半衰期、抗原性及生物活性等。在分子间，糖链可以通过糖基化影响蛋白的功能，更重要的是还与信号传递、细胞通讯密切相关。.糖与糖之间的相互作用介导细胞-细胞相互作用也被证实.因此糖组学的重要研究内容之一就是作为信息分子的糖类如何在细胞识别和信号传导中发挥作用[4]。为了研究糖类在细胞识别和信号传导中的作用首先要完成4个方面：什么是基因编码糖蛋白，即基因信息；实现被糖基化的位点，即糖基化信息；聚糖结构，即结构信息；糖基化功能，即功能信息[5]。目前预测细胞内超过５０％的蛋白质为糖蛋白，在这些糖蛋白中蛋白质是生理功能的主要承担者，而糖链则通过改变蛋白质的折叠方式、生物活性、溶解度、疏水性、聚合、降解、电荷、粘度及质量，对蛋白质的功能起修饰
P-糖蛋白与药物的体内过程
P-糖蛋白与药物的体内过程 来源：中华现代皮肤科学杂志作者：佘晓东陈沄2005-11-8 摘要: 【摘要】ATP结合盒转运载体蛋白作为影响药物体内过程的重要因素已被广泛研究，P-糖蛋白（P-gp）是其中最主要的一种转运子。P-gp的结构、特点及组织分布决定了其在药物的吸收、分布、代谢、排泄方面的重要作用。了解P-gp的这些作用有助于增加临床用药的合理性。经过近三十年的发展，虽然研究P-gp 的方法已经较为成熟。... ?专题推荐： ?临床快报 ?药市动态 ?违法广告 ?医保动态 ?药品价格 ?流感疫情 ?保健常识 ?妇科课堂 ?医改动态 【摘要】ATP结合盒转运载体蛋白作影响药物体内过程的重要因素已被广泛研究， P-糖蛋白（P-gp）是其中最主要的转运子P-gp的结构、特点及组织分布决定了其在药物的吸收、分布、代谢、排泄方面的重要作用。了解P-gp的些作用有助于增加临床用药的合理性。经过近三十年的发展，虽然研究P-gp的方法已经较为成熟；但是，目对转运子的研究仍有许争议存在，还有很多问题需要解决。本文主要阐述P-gp的特性及其对药物体内过程的影响。 【关键词】ATP结合盒转运载体蛋白；P-糖蛋白；药物体内过程 近年来，ATP结合盒转运载体蛋白对药物体内过程的影响已被广泛研究。P-糖蛋白 （P-glycoprotein，P-gp）是其中最的一亚系。研究发现，P-gp在许多组织有分布，是一种ATP依赖性膜转运体，作为药物转运子，其作用类似于排出泵，可将药物从细胞内外
排而使胞内药物浓度降低，从而降低药效［1］。因此，P-gp与底物及调节子之间的相互作用能影响药物的吸收、分布、代谢、排泄。目前主要用细胞内模型（caco-2细胞系）和 动物模型（mdr基因敲除小鼠）研究P-gp对其底物的药代动力学影响，常用的调节子有环孢素A（CsA）和维拉帕米。 1 认识ATP结合盒转运载体蛋白家族 ATP结合盒转运载体蛋白（ATP-binding cassette transporter，ABC）是细胞膜糖蛋白，这些蛋白包括调控性膜通道等，包含有一个ATP结合蛋白盒及一个转运膜区。哺乳类动物，活性ABC至少由四个这样的区域构成（两个转运膜区和两个ATP结合盒）。这些区域或呈现在一个多肽链里（完整转运子），或在两个分离的蛋白中（半转运子）；后者是功能性ABC 特殊的转运子二聚体［2］。 已有49种人类ABC基因被命名［3］。基于种系分析，这些转运子已被分为7个亚科（ABCA~ABCG）。三种主要的多药耐药性ABC是MDR1、MRP1和ABCG2［2］。 ABC的主要功能是小分子物质及多肽分子跨膜转运［3］。转运膜区会通过改变形态允许某些分子通过。ATP结合盒结合或水解胞浆中的ATP，以此确保转运底物所需的足够能量。ATP结合盒及转运膜区的这些特殊反应能够使转运子与底物像齿轮一样吻合并通过水解ATP来转运底物［4］。 相同的转运子可存在于多种组织和细胞中。尽管底物的种类多种多样，但ABC家族显现出许多结构相似性。从原核生物系统到哺乳动物系统，ABC趋向于通过增加分子功能单位的量来增加结构的复杂性［5］。 2 P-gp的结构、生化特性及可能的转运机制 2.1 P-gp的结构P-gp是由1280个氨基酸组成的跨膜蛋白，分子量为170kD，由两个相似的部分构成。其中每一个部分包含六个转运膜区和一个ATP结合利用区。两部分被一个线性的易变区域隔开，如果线性区域缺失，虽然细胞表面的蛋白表达与原蛋白相似，但丧失了转运及药物刺激ATP酶活性的功能。如用一个有足够柔韧性二级结构的多肽链替换这个缺失的结构，分子的功能就会恢复。这些数据表明P-gp两个半球的相互作用是分子功能的关键［6］。 2.2 生物化学特性研究表明1mol P-gp可水解1mol的ATP。已证实人和仓鼠提纯的
血小板糖蛋白受体拮抗剂应用
指南使用对象使用建议药物级别 NSTEMI患者冠脉解剖影像学资料尚未完善的患者，不建议使用 2014ACC/AHA NSTE-ACS中高危患者 （出血风险低） 早期住院治疗后双联抗血小板治疗基础上，可使用 依替巴肽或 替罗非班 （Ⅱb ,B）NSTE-ACS高危患者 （肌钙蛋白升高、糖尿病、ST段明显压低） PCI时（未用氯吡格雷或替格瑞洛处理）建议使用GPI （Ⅰ ,A）NSTE-ACS患者PCI时（用UFH和氯吡格雷处理）可使用GPI （Ⅱa ,B） 2015中国急性STEMI STEMI患者有效的双联抗血小板及抗凝治疗情况下，不推荐STEMI患者造影前常 规应用 （Ⅱb ,B） STEMI高危患者PCI时造影提示血栓负荷重、未给予适当负荷量P2Y12受体抑制剂的 患者可静脉使用 替罗非班或 依替巴肽 （Ⅱa ,B） STEMI患者直接PCI时，冠状动脉脉内注射替罗非班有助于减少无复流、改善心 肌微循环灌注 替罗非班（Ⅱb ,B） 2012 中国NSTE-ACS NSTE-ACS中高危患者 （cTn增高、糖尿病、ST段明显压低） 准备行PCI的高危NSTE-ACS患者且已接受ASA和1种噻吩吡啶类药 物，而出血风险较小时，考虑术前静脉给予 GPI （Ⅰ ,A）NSTE-ACS中高危患者 准备行早期PCI并选用比伐卢定或6h前已接受至少300mg氯吡格雷 时，则不用 （Ⅱa ,B）NSTE-ACS患者 早期保守治疗的临床症状或心肌缺血反复发作，存在心力衰竭或严重 心律失常，应行诊断性冠脉造影，同时术前给予GPI及抗凝治疗 GPI （Ⅱa ,C）NSTE-ACS患者 （缺血事件风险低TIMI积分≤2） 在ASA和氯吡格雷治疗时， PCI术前不给予GPI治疗（Ⅲ ,B） 2013中国抗血小板治 疗专家共识 UA/NSTEMI患者PCI时冠状动脉造影示有大量血栓，慢血流或无复流和新的血栓并发症GPI 拟行PCI的高危而出血风险较低的患者GPI STEMI患者PCI时冠状动脉造影示有大量血栓，慢血流或无复流和新的血栓并发症GPI 高危险或转运PCI患者GPI
肠道P_糖蛋白辅料抑制剂的研究进展
?综 述? 肠道P 2糖蛋白辅料抑制剂的研究进展 闫 方,斯陆勤,黄建耿,李 高 3 (华中科技大学同济医学院药学院,湖北武汉430030) 摘要:位于小肠上皮细胞顶端的P 2糖蛋白(P 2gp )是一种能量依赖性外排泵,可降低多种底物药物的生物利用度。抑制肠道P 2gp 以增加药物生物利用度受到越来越多的关注。本文将肠道P 2gp 辅料抑制剂分为非离子型表面活性剂、聚乙二醇类、β2环糊精衍生物和壳聚糖硫醇盐,并对其作用机制进行综述。与传统P 2gp 抑制剂相比,辅料抑制剂的非特异性药理作用极小,因此几乎不产生副作用。辅料抑制剂有望代替传统P 2gp 抑制剂,广泛用于增加难溶性及低口服吸收药物的肠道吸收,从而增加该类药物的生物利用度。这些辅料抑制P 2gp 的机制及其临床应用还需更多研究和探讨。 关键词:P 2糖蛋白;药用辅料;抑制剂 中图分类号:R943 文献标识码:A 文章编号:0513-4870(2008)11-1071-06 收稿日期:2008203227. 基金项目:国家自然科学基金资助项目(30572265).3 通讯作者 Tel /Fax:86-27-83692892, E 2mail:ligaotj@https://www.360docs.net/doc/2a19236380.html, Advances i n the study of exci pi ent i n hi bitors of i n testi n al P 2glycoprote i n Y AN Fang,SILu 2qin,HUANG J ian 2geng,L I Gao 3 (School of Phar m acy,Tongji M edical College,Huazhong U niversity of Science and Technology,W uhan 430030,China ) Abstract:P 2glycop r otein (P 2gp )l ocated in the ap ical m e mbranes of intestinal abs or p tive cells is an energy 2dependent efflux pump which can reduce the bi oavailability of a wide range of substrate drugs .There is increasingly interest in enhancing the bi oavailability of these molecules by inhibiting intestinal P 2gp.A classificati on of exci p ient inhibit ors of intestinal P 2gp noni onic surfactants,poly (ethylene glycol ),derivates of β2cycl odextrin and thi olated chit osan will be p resented and then the inhibiti on mechanis m will be discussed .Compared with traditi onal P 2gp inhibit or,exci p ient inhibit ors appear t o have m ini m al nons pecific phar macol ogical activity,thus potential side effects can be mostly avoided .These exci p ient inhibit ors,which hold the p r om ise of rep lacing the traditi onal ones,will be extensively e mp l oyed t o significantly i m p r ove the intestinal abs or p ti on of poorly s oluble and abs orbed drugs as a result of P 2gp inhibiti on,and thus t o enhance the bi oavailability of these drugs .However,the further studies of both the mechanis m and clinical app licati on are urgently needed . Key words:P 2glycop r otein;exp icient;inhibit or 口服给药过程中,位于小肠上皮细胞顶端的跨膜蛋白P 2糖蛋白(P 2glycop r otein,P 2g p )是一种外排药泵,通过水解ATP 可能量依赖性地将进入小肠上皮细胞的药物外排至肠腔中,使多种药物的口服生物利用度降低。国内外已对传统P 2gp 抑制剂进行 了大量研究,并开发出3代抑制剂。第1代抑制剂多为P 2gp 底物,如维拉帕米、环孢素A 等;第2代抑制剂为第1代抑制剂的同系物或其结构类似物,如 vals podar (PSC833)即为环孢素D 衍生物;目前正在开发第3代P 2gp 抑制剂,包括tariquidar (XR9576)、z osuquidar (LY335979)及laniquidar (R101933)等 [1] 。与前两代相比,其抑制作用极大提高,毒副 作用显著降低,但仍存在以下不足 [2] :①不必要的 药理活性导致毒副作用;②联合用药时存在与其 ? 1701?药学学报Acta Phar maceutica Sinica 2008,43(11):1071-1076
植物糖蛋白的提取及其生物活性研究进展
—＝Ｊ７４雾０１３１絮４‰食ｔａ盟ｌｌ研究与开发 第卷第期 Ｋ岍兀叫丌蹑专题论述 植物糖蛋白的提取及其生物活性研究进展 张淑媛，吴蕾’，庞广昌，任云霞 （天津市食品生物技术重点实验室。天津商业大学生物技术与食品科学学院，天津３００１３４） 摘要：总结近年来植物糖蛋白提取和纯化的工艺技术的研究和开发情况。综述不同植物来源的糖蛋白的生物活性及生理功能．以期对今后植物糖蛋白的开发和研究有一定启示。 关键词：糖蛋白；植物；提取；生物活性 ＴｈｅＡｄｖａｎｃｅｏｆＰｌａｎｔＧｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎＥｘｔｒａｃｔｉｏｎａｎｄＩｔｓＢｉｏａｃｆｉｖｉｔｉｅｓ ＺＨＡＮＧＳｈｕ－ｙｕａｎ，ＷＵＬｅｉ’，ＰＡＮＧＧｕａｎｇ－ｃｈａｎｇ，ＲＥＮＹｕｎ－ｘｉａ （ＴｉａｎｊｉｎＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＦｏｏｄＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，ＣｏＨｅｇｅｏｆＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙａｎｄＦｏｏｄＳｃｉｅｎｃｅ，ＴｉａｎｊｉｎＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆ Ｃｏｍｍｅｒｃｅ，Ｔｉａｎｊｉｎ３００１３４，Ｃｈｉｎａ） Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｔｈｉｓｐａｐｅｒｓｕｍｍａｒｉｚｅｓｔｈｅｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｏｆｔｈｅｅｘｔｒａｃｔｉｏｎａｎｄｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎｏｆｔｈｅｐｌａｎｔｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎｉｎｒｅｃｅｎｔｙｅａｒｓ，ａｓｗｅｌｌａｓｉｔｓｂｉｏｌｏｇｉｃａｌａｃｔｉｖｉｔｉｅｓａｎｄｐｈｙｓｉｏｌｏｇｉｃａｌｆｕｎｃｔｉｏｎｓｆｒｏｍｄｉｆｆｅｒｅｎｔｐｌａｎｔｓｓｏｕｒｃｅｓ． Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：ｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎ；ｐｌａｎｔ；ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ；ｂｉｏａｃｔｉｖｉｔｉｅｓ 糖蛋白是以蛋白质为主，其一定部位以共价键方式与糖分子链相连所构成的分子。１９０８年美国生物化学家协会的蛋白质命名委员会首次将糖蛋白定义为：由蛋白质分子和除核酸外的包含有碳水化合物基团的 物质共同组成的一类复合物ｆｌ－３１。纯粹单一的蛋白质是不存在的，几乎生物体内所有的蛋白都是糖蛋白。由于糖蛋白的生物学功能众多，以多糖结构、功能为核心的 糖工程被认为是继蛋白质工程、基因工程后生物化学 和分子生物学领域中又一个巨大的科学问题，吸引着 众多学科，包括化学、生物学、生物化学、免疫学、细胞生物学、医药学以及食品科学的Ｔ作者从事这一领域 的研究。本文主要就糖蛋白的提取纯化的关键技术及 基金项目：国家自然科学基金（Ｎｏ：３０８７１９５１）；天津市高校科技发展 计划项目（重点ＺＤ２００７１６） 作者简介：张淑媛（１９８卜），女（汉），在读硕士，研究方向：生物活性物质分离与纯化。 ?通讯作者：吴蕾（１９６８一），女（汉）。剐教授，博＿Ｉ：。研究方向：生物活 性物质分离与纯化。 ◆＿?●。●?◆．＇●?●巾●”◆＿?◆．．●‘◆‘●‘．◆‘●Ｈ?◆１ ｂｉｏｓｕｒｆａｃｔａｎｔ０１２ｓｏｌｉｄ８１１ｒｆ嬲ａｎｄｃｏｎｓｅｑｕｅｎｃｅｓｒｅｇａｒｄｉｎｇｔｈｅ ｂｉｏａｄｈｅｓｉｏｎｏｆＬ／ｓｔｅｒ／ａｆｎｏｎｏｃ”ｏｌ葶ｅｎ∞ＬＯ２８Ｌ玎．．『ｏｕｒｎａｌｏｆＡｐｐｌｉｅｄ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ．２００１．９１：８２２－８３２ 【３２１ＶａｎＨａｅｓｅｎｄｏｎｃｋＩＰＨ，ＶａｎｚｅｖｅｒｅｎＥＣＡ．Ｒｈａｍｎｏｌｉｐｉｄｓｉｎｂａｋｅｒｙ其生物活性作一简要论述，旨在为开发糖蛋白类保健食品及药品提供一些理论参考。 １植物糖蛋白的提取纯化 糖蛋白存在于自然界所有动植物和微生物的生命形式中，但由于植物来源的糖蛋白所具有的来源丰富，易获得，成本低等特点，所以人们研究植物来源的糖蛋白比较多，也比较清楚。存在于植物中的糖蛋白对人体具有极大的利用价值，许多中草药如天门冬、枸杞、白头翁、黄附子等；许多营养价值较高的菌体和藻类如云芝、香菇、金针菇和螺旋藻等；另外还有一些大宗作物如大豆、甘薯、苦瓜、芦荟等；所含糖蛋白均具有显著的药用功效和保健功能，如增强免疫、降血糖、抗氧化、抗疲劳、抗辐射等。 生物体内含有很多种不同的蛋白质，其中绝大多数蛋白质是与其他大分子或各种小分子一起处于混合体系当中。因此，要研究糖蛋白，第一项工作就是从复杂的大分子体系中分离出这种糖蛋白。由于糖蛋白是 ◆＿?◆ｐ●－Ｉ?●?－◆●?●?◆４－０＿?●ｍ●●●＿－●＿一●一?● ｐｒｏｄｕｃｔｓ：Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｐａｔｅｎｔ（ＰＣＴ）．Ｗ．０．［ＰＩ．２００６－Ｏｌ—ｌｌ 收稿日期：２００９－０９—２８ 万方数据
去唾液酸糖蛋白受体的研究现状
214 中国医药生物技术 2014年6月第9卷第3期Chin Med Biotechnol, June 2014, V ol. 9, No. 3 DOI:10.3969/cmba.j.issn.1673-713X.2014.03.010· 综述· 去唾液酸糖蛋白受体的研究现状 张黎，黄维金，许雪梅，王佑春 去唾液酸糖蛋白受体（asialoglycoprotein receptor，ASGPR），也被称为肝细胞半乳糖/N-乙酰基葡糖胺受体，或者 Ashwell-Morell 受体[1]。它主要表达于肝窦状间隙的肝实质细胞表面，是第一个被发现的凝集素。由于它结合配体的钙离子依赖性，因此属于 C 型凝集素。ASGPR 能够介导去唾液酸化的糖蛋白被肝细胞内吞降解[2]。目前已知的ASGPR 的配体非常多，提示其在糖蛋白代谢、脂代谢、凋亡细胞降解、调节凝血、介导病毒进入细胞和自身免疫性炎症反应等多个生理环节均发挥着重要的作用[3]。 1 ASGPR 的发现 大约 48 年前（1965 – 1966 年），一位研究血浆铜蓝蛋白（ceruloplasimin）的生物化学家 Morell 在一次晚饭时，向朋友 Ashwell 提到了他在研究蛋白半衰期中的困难。Ashwell 于是建议他在蛋白的半乳糖末端标记3H[1]。Morell 通过两种方法对血浆铜蓝蛋白进行了标记，一种方法去掉了末端的唾液酸，而另一种保留有唾液酸。在接下来的实验中，Morell 惊奇地发现，这两种蛋白的半衰期有着巨大的差别，去掉唾液酸的蛋白半衰期大大缩短，并且在肝脏聚集。进一步的研究发现，ASGPR 为介导去唾液酸蛋白在肝细胞溶酶体降解的受体，该受体能够特异性地识别循环糖蛋白的半乳糖（Gal）或 N-乙酰葡糖胺（GlcNAc）。从兔肝脏纯化的ASGPR 能够凝集去唾液酸化的人血和兔血红细胞，并且刺激去唾液酸化的淋巴细胞的有丝分裂。在此研究的基础上，人们发现了一系列细胞表面识别碳水化合物的受体，后来被称为凝集素[1]。因此，ASGPR 是第一个被发现的凝集素。 2 ASGPR 的基因和结构 ASGPR 由两个 II 型单次跨膜糖蛋白亚基组成，主要亚基 ASGR1（H1）和次要亚基 ASGR2（H2）[4]。哺乳动物的 H1和 H2 高度保守并且来自于同一个祖先基因[2]。目前只有 H1 CRD 区的晶体结构被解开，由于高度同源性，H2 被认为与 H1 有类似的结构。ASGR1 由约 40 个氨基酸的 N 端细胞内结构域、约 20 个氨基酸的单次跨膜区（transmembrane domain，TMD）、约 80 个氨基酸的胞外茎环区域以及约 140 个氨基酸的酸性碳水化合物识别区域（carbohydrate recognition domain，CRD）组成[4]。 人 ASGPR 由约 46 kD 的 H1 和 50 kD 的 H2 组成，两者含量比约为3:1[4]。人 H1 的 mRNA 有两种可变剪切形式，H2 则有 3 种可变剪切形式（图1）[5]。由于缺失了第二外显子的 117 个核苷酸，H1b 编码缺失跨膜区的可溶性蛋白。H2a 为最长的 H2 可变剪切形式，相对于 图 1 ASGR1 和 ASGR2 的 mRNA 可变剪切 H2c，它包含有 57 个核酸的胞内区域插入，以及 15 个核酸的紧邻跨膜区的插入[6]。由于这 15 个核酸编码的 5 个氨基酸可以作为蛋白水解信号，H2a 不能与细胞膜上的 H1 形成受体，而是以可溶形式被分泌至细胞外。H2b 和 H2c 则分别与 H1a 以不同比例组合形成异源聚合体。值得关注的是，H2b 和 H2c 不同时存在于同一聚合体中，提示两者可能形成不同的功能性受体[5]。 关于 H1 和 H2 是以何种组合形式，或何种比例在膜表面形成二聚体或多聚体，尚未有定论。目前的研究认为，两者可以形成 H1-H1、H2-H2 或 H1-H2 等不同形式的组合。不同的组合形式可能在与不同配体结合时发生变化，与配体的分子结构、大小以及亚基间的距离等相关。图 2 总结了各种组合形式的模式图，其中以 2 个 H1 和 1 个 H2 组成的异源三聚体被认为具有最高的亲和力[2]。最近，Renz 等[7]利用集成荧光共振能量转移联合光激活定位显微镜单分子计数的方法证实了这一推测。 3 ASGPR 的细胞和组织分布 ASGPR 主要表达于肝脏实质细胞，平均一个细胞有（1 ~ 5）× 105个结合位点。体外实验表明，大约有一半的ASGPR 存在于细胞内内体运输相关的囊泡组织、内质网或者高尔基体。细胞表面的 ASGPR 在网格蛋白聚集处富集，并且随机分布在窦状小管或者朝向毛细血管的细胞膜基底 基金项目：国家自然科学基金（81371830） 作者单位：100050 北京，中国食品药品检定研究院艾滋病性病病毒疫苗室（张黎、黄维金、王佑春）；100005 北京，中国医学科学院基础医学研究所/北京协和医学院基础学院生物物理及结构生物学系（许雪梅）通讯作者：王佑春，Email：wangyc@https://www.360docs.net/doc/2a19236380.html, 收稿日期：2013-12-11
糖蛋白的作用
糖蛋白得作用 含糖得蛋白质,由寡糖链与肽链中得一定氨基酸残基以糖苷键共价连接而成。其主要生物学功能为细胞或分子得生物识别,如卵子受精时精子需识别卵子细胞膜上相应得糖蛋白。受体蛋白、肿瘤细胞表面抗原等亦均属糖蛋白、 糖蛋白普遍存在于动物、植物及微生物中,种类繁多,功能广泛。可按存在方式分为三类:①可溶性糖蛋白,存在于细胞内液、各种体液及腔道腺体分泌得粘液中、血浆蛋白除白蛋白外皆为糖蛋白、可溶性糖蛋白包括酶(如核酸酶类、蛋白酶类、糖苷酶类)、肽类激素(如绒毛膜促性腺激素、促黄体激素、促甲状腺素、促红细胞生成素)、抗体、补体、以及某些生长因子、干扰素、抑素、凝集素及毒素等、②膜结合糖蛋白,其肽链由疏水肽段及亲水肽段组成。疏水肽段可为一至数个,并通过疏水相互作用嵌入膜脂双层中。亲水肽段暴露于膜外、糖链连接在亲水肽段并有严格得方向性。在质膜表面糖链一律朝外;在细胞内膜一般朝腔面。膜结合糖蛋白包括酶、受体、凝集素及运载蛋白等。此类糖蛋白常参与细胞识别,并可作为特定细胞或细胞在特定阶段得表面标志或表面抗原。③结构糖蛋白,为细胞外基质中得不溶性大分子糖蛋白,如胶原及各种非胶原糖蛋白(纤粘连蛋白、层粘连蛋白等)。它们得功能不仅仅就是作为细胞外基质得结构成分起支持、连接及缓冲作用,更重要得就是参与细胞得识别、粘着及迁移,并调控细胞得增殖及分化。 寡糖链通常指由2~10个单糖基借糖苷键连成得聚合体。糖蛋白得寡糖链多有分枝、由于单糖得端基碳(异头碳)原子有α、β两种构型,而且单糖分子中存在多个可形成糖苷键得羟基,因此,糖链结构得多样性超过多核苷酸及肽链。在糖链结构中可以贮存足够得识别信息,从而在分子识别及细胞识别中起决定性作用。糖蛋白参与得生理功能包括凝血、免疫、分泌、内吞、物质转运、信息传递、神经传导、生长及分化得调节、细胞迁移、细胞归巢、创伤修复及再生等、糖蛋白得糖链还参与维持其肽链处于有生物活性得天然构象及稳定肽链结构,并赋予整个糖蛋白分子以特定得理化性质(如润滑性、粘弹性、抗热失活、抗蛋白酶水解及抗冻性等)。 糖蛋白与很多疾病如感染、肿瘤、心血管病、肝病、肾病、糖尿病以及某些遗传性疾病等得发生、发展有关。再者,细胞表面得糖蛋白及糖脂可“脱落”到周围环境或进入血循环,它们可以作为异常得标志为临床诊断提供信息;患某些疾病时体液中得糖蛋白亦常有特异性或强或弱得改变,这可有助于诊断或预后得判断。糖蛋白还日益介入治疗。例如,针对特定细胞表面特异性糖结构得抗体可作为导向治疗药物得定向载体。利用糖类(单糖、寡糖或糖肽)抗感染及抗肿瘤转移也已崭露头角。 生物合成及降解糖蛋白得生物合成就蛋白质部分而言与一般分泌蛋白质相同,在粗面内质网进行。糖链得生物合成在肽链延长得同时与(或)以后进行。始于粗面内质网,经滑面内质网,完成于戈尔吉氏体,有得甚至在到达质膜后在那里最终完成。肽链得糖基化及糖链得延长都在各种糖基转移酶得催化下进行、糖基转移酶有两个作用物、一个就是活化形式得单糖,作为糖基得供体,另一个就是肽链或寡糖链,作为糖基得接受体。糖基转移酶对供体及接受体皆有严格得特异性。一种糖苷键由一种酶催化形成。糖链得结构及糖基排列顺序无模板可循,而就是由糖基转移酶得特异性(包括单糖基种类、端基碳构型、糖苷键连接位置及接受体结构)及其作用得先后顺序决定,因此就是由基因通过糖基转移酶而间接控制得,属于基因得次级产物。 糖蛋白得降解可从糖链开始,亦可从肽链开始,糖蛋白肽链得降解同样就是在各种蛋白水解酶得催化下进行得、糖链得水解由各种糖苷酶催化。糖苷酶分为外切及内切糖苷酸两大类。外切糖苷酶水解糖链非还原末端得糖苷键,每次水解下一个单糖、这类糖苷酶主要存在于溶酶体中,参与糖蛋白、糖脂及蛋白聚糖得分解代谢。糖苷酶对于所水解得糖苷键及作用物得糖结构(有得不仅要求一定得单糖,还要求一定得糖链结构)具有严格得特异性。一条糖链得完全水解就是在一系列糖苷酶依次作用下完成得,每种糖苷酶只能水解下来一个特定得单糖、如果缺少一种糖苷酶,则下一步得糖苷水解被阻断,导致糖链水解不完全,而致分解代