关于今天长安保定百度爱问爱第二篇生物化学第一章蛋白质的结构与功能
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
生物化学第01章蛋白质的结构与功能临床5年制第
肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的-羧基与
另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的酰氨键。
O
O
‖
‖
NH2-CH-C━OH HN━ CH-C━
OH
∣
∣
R1
R2ห้องสมุดไป่ตู้
医学ppt
25 目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
医学ppt
34 目录
O
O
O
O
‖
‖
‖
‖
NH2-CH-C━NH-CH-C━NH-CH-C------NH-CH-C-
∣
∣
∣
∣
R1
R2
R3
Rn
1951年Linus Pauling等提出蛋白质α螺旋结构
1952年丹麦科学家(Linderstrom-Lang)建议：
一级结构：氨基酸的排列顺序，线性结构。
二级结构：主链原子的空间排布。
∣
∣
∣
R
R
R
医学ppt
∣
R
39 目录
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
O
O–
‖
∣
Cα–C –N–Cα → Cα–C = N+– Cα
∣
∣
H
H
键长： C–N：0.149 C=N：0.127 肽键：0.132
肽键具有部分双键性质
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40 目录
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41 目录
肽键平面：参与肽键的6个
生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题
生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题第一章蛋白质的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握蛋白质的元素组成特点、基本组成单位；氨基酸的数量及构型；熟悉芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸和亚氨基酸。
2. 掌握氨基酸的理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收性质、茚三酮反应）；掌握肽键、肽单元的概念及多肽链的方向性。
3. 掌握蛋白质各级结构的含义及其稳定因素，区分模体（motif）和结构域（domain）的概念。
4. 理解蛋白质结构与功能的关系（一级结构是高级结构和功能的基础；蛋白质的功能依赖正确的空间结构）。
熟悉分子伴侣、分子病、蛋白构象疾病，肌红蛋白和血红蛋白的异同。
5. 掌握蛋白质的理化性质（两性解离、胶体性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质的变性与复性）。
6. 理解蛋白质分离、纯化基本方法的原理。
二、本章重点和难点1．氨基酸的分类和理化性质。
2．蛋白质的结构层次及各层次之间的关系。
3．蛋白质结构与功能的关系。
4．蛋白质的理化性质及蛋白质的变性。
5．常用蛋白质分离、纯化技术的基本原理。
三、问答题1. 蛋白质结构层次分为几级？各级结构的稳定因素分别有哪些？各级结构间有什么不同和联系？2. 组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？每类列举两种。
3. 什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的方法有哪些？4. 请阐述蛋白质二级结构α-螺旋的结构特征。
5. 凝胶过滤层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳两种方法都是根据蛋白质分子大小而对蛋白质进行分离的，并且都使用交联聚合物作为支持介质，为什么在前者是小分子比大分子更容易滞留在凝胶中，而后者恰恰相反?6. 从结构和功能两方面比较血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的异同。
第二章核酸的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握核酸的分类、基本组成单位、元素组成；掌握核苷酸的水解成分及单核苷酸的化学结构式；掌握DNA和RNA的组成及核苷酸之间的连接。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，它在维持生命活动中发挥着至关重要的作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，其结构决定了其功能。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，也就是我们常说的多肽链。
二级结构是指多肽链中局部区域的折叠方式，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指整个蛋白质分子的空间构象，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指多个蛋白质分子之间的相互作用形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构的序列决定了蛋白质的氨基酸组成，不同的氨基酸会导致蛋白质的性质和功能的差异。
例如，组成蛋白质的氨基酸中存在酸性、碱性和非极性氨基酸，它们的特性决定了蛋白质的溶解性和电荷性质。
其次，二级结构的折叠方式决定了蛋白质的稳定性和空间构象。
α-螺旋的稳定性主要由氢键决定，而β-折叠的稳定性则由氢键和范德华力共同作用。
这些折叠方式的不同会影响蛋白质的稳定性和结构的紧密程度。
再次，三级结构的空间构象决定了蛋白质的功能。
蛋白质通常需要特定的空间构象才能与其他分子发生相互作用，从而实现其特定的生物学功能。
最后，四级结构的形成使蛋白质能够与其他蛋白质或其他分子形成复合物，从而发挥更大的功能。
蛋白质的功能多种多样，涵盖了生物体内的各个方面。
首先，蛋白质可以作为酶参与生物体内的代谢反应。
酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们能够提高反应速率，降低活化能，从而使生物体内的代谢反应能够在温和条件下进行。
其次，蛋白质可以作为结构蛋白提供细胞和组织的支持和稳定。
结构蛋白主要存在于细胞骨架、肌肉和结缔组织中，能够赋予细胞和组织形态和力学性能。
再次，蛋白质还可以作为运输蛋白参与物质在生物体内的运输。
例如，血红蛋白是一种重要的运输蛋白，它能够将氧气从肺部运输到组织细胞中。
此外，蛋白质还可以作为抗体参与免疫反应，作为激素参与调节生理功能，以及作为信号分子参与细胞间的信号传递等。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生命体中非常重要的分子，它们不仅是身体组织和筋骨肌肉的基础，还承担着各种生理和生化过程的重要角色。
在生物化学领域中，蛋白质的结构与功能是研究的重点之一。
本文将介绍蛋白质结构与功能的相关知识。
一、蛋白质的结构蛋白质的基本结构单元是氨基酸。
氨基酸是蛋白质分子中的构建块，它们通过共价键相连，构成了一个多肽链。
一般情况下，多肽链中的氨基酸数量在几十个到上千个不等，可以形成不同大小的蛋白质分子。
蛋白质的结构可以分为四个不同的水平。
第一水平是蛋白质的基本结构单元氨基酸。
第二水平是多肽链经过氢键等相互作用而折叠成的二级结构，包括α-螺旋和β-折叠。
第三水平是多肽链进一步折叠成的三级结构，形成了一定的空间构型，使得蛋白质分子可以在细胞中保持稳定的空间结构。
第四水平则是数个相同或不同的多肽链相互作用而形成的四级结构，例如一些大分子酶。
蛋白质的结构不仅决定了它们的功能和性质，也是相关疾病发生的重要原因之一。
许多疾病如变态反应性疾病、神经系统疾病、心血管疾病、肿瘤等与蛋白质结构的异常和突变有关。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物体内的功能十分广泛，它们不仅构成了身体中的大部分组织，还参与到许多重要的生理过程中。
结构蛋白质是细胞内的骨架，起到支撑和维持细胞结构的作用。
肌纤维蛋白和胶原蛋白是人体中细胞骨架蛋白质的重要组成部分，决定了肌肉和皮肤的弹性和韧性。
酶类蛋白质能够加速和调节各种生物化学反应，发挥了调节生物代谢的重要作用。
例如，消化酶、代谢酶和免疫系统中的酶都是重要的酶类蛋白质。
激素是指能够调节身体生理机能的生物活性蛋白质。
激素能够影响心血管、免疫、内分泌等系统，并在体内完成各种重要生理功能。
例如，胰岛素能够控制血糖水平，促进糖的吸收利用，动态平衡人体内糖代谢的水平。
抗体是人体免疫系统中重要的蛋白质。
它们能够识别特定的抗原并与之结合，从而发挥防御机制的作用。
通过特异性结合抗原或其他分子，防御机制不断调节机体间免疫的平衡。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
生物化学第1章 蛋白质的结构与功能
习惯分类方法
1.芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 2.含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 3.含硫氨基酸：Cys、Met 4.杂环族氨基酸：His 5.杂环族亚氨基酸：Pro 6.支链氨基酸：Val、Leu、Ile
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
GSH还原酶
NADPH+H+
2. 肽类激素及神经肽
•肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH）
•神经肽(neuropeptide)
三、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
NH 3
谷 氨 酸 Glutamicacid(Glu)
4. 碱性氨基酸
NH2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH2CNHC2CHH2CH2 CH COO
NH3
NH
NH3
赖氨酸 Lysine(Lys)
精氨酸 Arginine(Arg)
HC C CH2 CHCOO
N NH NH3
C H
组氨酸 Histidine(His)
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
二硫键
COOH
2 CHCH2 SH
NH2
Cys
生物化学中的蛋白质结构和功能
生物化学中的蛋白质结构和功能蛋白质是生物体内最基本的组成成分之一，它们不仅以组成细胞及其器官的结构蛋白质的形式存在，还扮演着激素、酶、抗体等重要的生物功能。
在蛋白质结构方面，研究人员在过去的数十年中已经取得了长足的进展，但是尚存在一些问题迫切需要解决。
今天，我们将介绍蛋白质的结构与功能，探讨有关这方面基础研究领域的最新成果。
1. 蛋白质的结构蛋白质分为多种类型，其结构形态各异。
主要的类别包括纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜状蛋白质。
纤维状蛋白质的分子结构外观类似于一条细长的线，其汇集成的结构可以形成胶原蛋白、骨胶原或者由透明质酸分泌的骨骼基质等纤维组织。
球状蛋白质则由大约60%的多肽链通过不规则的贡献得以互相缠结而成。
这使得球状蛋白质在空间结构方面具有极高的复杂性和五彩斑斓的外观。
球状蛋白质不仅构成人体骨骼肌纤维、胰岛素、载脂蛋白等基础蛋白质，还形成了各种酶如蛋白水解酶、细胞色素酶等。
膜状蛋白质则被包裹在细胞膜的两层磷脂双分子层当中。
这类蛋白质功能多样，包括跨膜蛋白质、刺突蛋白质和细胞膜上酶等。
此类蛋白质亦可构成各种细胞间的纽带，如胰岛素受体、细胞膜上的钠离子通道等。
蛋白质的功能和活性与其结构密切相关。
一个蛋白质的组成要素是其20种不同类型的氨基酸，并通过这些氨基酸形成了不同的二级结构如螺旋状、片层状、β折叠等，最终构成了具有特定功能的复杂三维结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质是生命体系中不可或缺的重要物质，它们在生命的各个环节中起到了至关重要的作用。
酶是蛋白质家族中一个最值得注意的亚群。
它们是生物体的化学引擎，能够加速化学反应的速率并控制这些化学反应发生的时间和地点。
例如，胰蛋白酶能够消化胃中的蛋白质，同时对小肠肠壁的细胞进行保护，这是一种典型的胃肠道酶的例子。
抗体则是一种特殊类型的蛋白质，以其杀灭入侵病原体的能力而著名。
抗体由B淋巴细胞产生，在病原菌入侵机体时对之进行抵抗。
在抵抗过程中，抗体可以侦测出各种病原体并将其标记，然后排出机体体外。
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的的范德萨的地方爱的规格爱你啊好文章第二篇生物化学第一章蛋白质的结构与功能【考纲要求】1．蛋白质的分子组成:①元素组成;②基本单位。
2．蛋白质的分子结构:①肽键与肽;②一级结构;③二级结构--α螺旋;④三级和四级结构概念。
3．蛋白质的理化性质：①等电点;②沉淀;③变性。
【考点纵览】1．蛋白质的含氮量平均为16%。
2．氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4．半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5．一级结构的主要化学键是肽键。
6．维系蛋白质二级结构的因素是氢键7．并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8．溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9．蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
【历年考题点津】(1～3题共用备选答案）A．蛋白质一级结构B．蛋白质二级结构C．蛋白质三级结构D．蛋白质四级结构E．单个亚基结构1．不属于空间结构的是答案：A2．整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是答案：C3．蛋白质变性时，不受影响的结构是答案：A4．维系蛋白质分子一级结构的化学键是A．离子键B．肽键C．二硫键D．氢键E．疏水键答案：B5．变性蛋白质的主要特点是A．不易被蛋白酶水解B．分子量降低C．溶解性增加D．生物学活性丧失E．共价键被破坏答案：D6．蛋白质二级结构是指分子中A．氨基酸的排列顺序B．每一氨基酸侧链的空间构象C．局部主链的空间构象D．亚基间相对的空间位置E．每一原子的相对空间位置答案：C7．下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是A．由Cα和C-COOH组成B．由Cα1和Cα2组成C．由Cα和N组成D．肽键有一定程度双键性质E．肽键可以自由旋转答案：D(8～9题共用备选答案）A．一级结构破坏B．二级结构破坏C．三级结构破坏D．四级结构破坏E．空间结构破坏8．亚基解聚时答案：D9．蛋白酶水解时答案：A10．关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指A．氨基酸的排列顺序B．每一氨基酸侧链的空间构象C．局部主链的空间构象D．亚基间相对的空间位置E．每一原子的相对空间位置答案：C第二章核酸的结构和功能【考纲要求】1．核酸的分子组成：①分类；②基本成分；③基本单位。
2．核酸的分子结构：①一级结构；②DNA双螺旋结构；③DNA高级结构；④DNA的功熊。
3． DNA变性及应用；①DNA变性及复性的概念；②核酸杂交。
4． RNA的结构及功能。
5．几种重要的核苷酸：①ATE、ADP;②cAMP、 cGMP。
【考点纵览】1． RNA和DNA水解后的产物。
2．核苷酸是核酸的基本单位。
3．核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4． DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T，C与G。
5． Tm为熔点，与碱基组成有关。
6． tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7．ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
【历年考题点津】1．下列有关RNA的叙述错误的是A．主要有mRNA，tRNA和rRNA三类B．胞质中只有mRNA和tRNAC． tRNA是细胞内分子量最小的一种：RNAD． rRNA可与蛋白质结合E． RNA并不全是单链结构答案：B2．下列有关mRNA的叙述，正确的是A．为线状单链结构，5′端有多聚腺苷酸帽子结构。
B．可作为蛋白质合成的模板C．链的局部不可形成双链结构D． 3′末端特殊结构与mRNA的稳定无关答案：B(3～5题共用备选答案）A．核苷酸在核酸长链上的排列顺序B．tRNA的三叶草结构C．DNA双螺旋结构D．DNA的超螺旋结构E． DNA的核小体结构3．属于核酸一级结构的描述是答案：A4．属于核糖核酸二级结构的描述是答案：B5．属于真核生物染色质中DNA的三级结构的描述是答案：E6． DNA碱基组成的规律是A．[A]=[C]，[T]=[G]B．[A]+[T]=[C]+[G]C．[A]=[T];[C]=[G]D．([A]+[T])/([C]+G)=1E．[A]=[G]=[T]=[C]答案：C7．核酸对紫外线的最大吸收峰是A．220nmB．240nmC．260nmD．280nmE．300nm答案：C8．组成多聚核苷酸的骨架成分是A．碱基与戊糖B．碱基与磷酸C．碱基与碱基D．戊糖与磷酸E．戊糖与戊糖答案：D9．组成核酸分子的碱基主要有A．2种B．3种C．4种D．5种E．6种答案：D10．下列关于DNA碱基组成的的叙述正确的是A．DNA分子中A与T的含量不同B．同一个体成年期与少儿期碱基组成不同C．同一个体在不同营养状态下碱基组成不同D．同一个体不同组织碱基组成不同E．不同生物来源的DNA碱基组成不同答案：E11． DNA变性时其结构变化表现为A．磷酸二酯键断裂B． N-C糖苷键断裂C．戊糖内C-C键断裂D．碱基内C-C键断裂E．对应碱基间氢键断裂答案：E12．核酸中含量相对恒定的元素是A．氧B．氮C．氢D．碳E．磷答案：E第三章酶【考纲要求】1．酶的催化作用：①酶的分子结构及催化作用；②酶促反应特点；③酶-底物复合物。
2．辅酶与辅助因子：①维生素与辅酶的关系；②辅酶作用；③金属离子作用。
3．酶促反应动力学：①Km与Vmax的概念；②最适pH和最适温度。
4．酶的抑制作用：①不可逆抑制；②可逆抑制。
5．酶的调节：①别构调节；②共价修饰；③酶原激活；④同工酶。
【考点纵览】1．酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2．酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3．B族维生素与辅酶对应关系。
4． Km含义5．竞争性抑制特点。
【历年考题点津】1．下列有关酶的叙述，正确的是A．生物体内的无机催化剂B．催化活性都需要特异的辅酶C．对底物都有绝对专一性D．能显著地降低反应活化能E．在体内发挥催化作用时，不受任何调控答案：D2．辅酶和辅基的差别在于A．辅酶为小分子有机物，辅基常为无机物B．辅酶与酶共价结合，辅基则不是C．经透析方法可使辅酶与酶蛋白分离，辅基则不能 D．辅酶参与酶反应，辅基则不参与E．辅酶含有维生素成分，辅基则不含答案：C3．Km值是指反应速度为0．5Vmax时的A．酶浓度B．底物浓度C．抑制剂浓度D．激活剂浓度E．产物浓度答案：B4．下列含有核黄素的辅酶是A． FMNB． HS-CoAC． NAD+D． NADP+答案：A5．关于酶活性中心的叙述，正确的是A．酶原有能发挥催化作用的活性中心B．由一级结构上相互邻近的氨基酸组成C．必需基团存在的唯一部位D．均由亲水氨基酸组成E：含结合基团和催化基团答案:E6．酶的催化高效性是因为酶A．启动热力学不能发生的反应B．能降低反应的活化能C．能升高反应的活化能D．可改变反应的平衡点E．对作用物（底物）的选择性答案：B7．辅酶在酶促反应中的作用是A．起运载体的作用B．维持酶的空间构象C．参加活性中心的组成D．促进中间复合物形成E．提供必需基团答案：A8．关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是A．抑制剂与底物结构相似B．抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位C．增加底物浓度也不能达到最大反应速度D．当抑制剂存在时Km值变大E．抑制剂与酶非共价结合答案：C9．下列为含有B族维生素的辅酶，例外的是A．磷酸吡哆醛B．辅酶AC．细胞色素bD．四氢叶酸E．硫胺素焦磷酸答案：C10．关于酶的正确叙述是A．不能在胞外发挥作用B．大多数酶的化学本质是核酸C．能改变反应的平衡点D．能大大降低反应的活化能E．与底物结合都具有绝对特异性答案：D第四章糖代谢【考纲要求】1．糖的分解代谢：①糖酵解基本途径、关键酶和生理意义；②有氧氧化基本途径及供能；③三羧酸循环的生理意义。
2．糖原的合成与分解：①肝糖原的合成；②肝糖原的分解。
3．糖异生：①糖异生的基本途径；②糖异生的生理意义；③乳酸循环。
4．磷酸戊糖途径：①磷酸戊糖途径的关键酶和生成物；②磷酸戊搪途径的生理意义。
5．血糖及其调节：①血糖浓度；②胰岛素的调节；③胰高血糖素的调节；④糖皮质激素的调节。
6．糖蛋白及蛋白聚糖：①糖蛋白概念；②蛋白聚糖概念。
【考点纵览】1．限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP;2分子ATP；产物：乳酸2．糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3．能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。
糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。
4．磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
5．血糖浓度：3．9～6．1mmol/L。
6．肾糖域概念及数值。
【历年考题点津】1．不能异生为糖的是A．甘油B．氨基酸C．脂肪酸D．乳酸E．丙酮酸答案：C2．1mol丙酮酸在线粒体内彻底氧化生成ATP的mol数量是A．12B．15C．18D．21E．24答案：B(3～7题共用备选答案）A．果糖二磷酸酶-1B．6-磷酸果糖激酶C．HMGCoA还原酶D．磷酸化酶E． HMGCoA合成酶3．糖酵解途径中的关键酶是答案：B4．糖原分解途径中的关键酶是答案：D5．糖异生途径中的关键酶是答案：A6．参与酮体和胆固醇合成的酶是答案：E7．胆固醇合成途径中的关键酶是答案：C8．糖酵解的关键酶是A．3-磷酸甘油醛脱氢酶B．丙酮酸脱氢酶C．磷酸果糖激酶一1D．磷酸甘油酸激酶E．乳酸脱氢酶答案：C(9～12题共用备选答案）A．6-磷酸葡萄糖脱氢酶B．苹果酸脱氢酶C．丙酮酸脱氢酶D． NADH脱氢酶E．葡萄糖-6-磷酸酶价9．呼吸链中的酶是答案：D10．属三羧酸循环中的酶是答案：B11．属磷酸戊糖通路的酶是答案：A12．属糖异生的酶是答案：E13．下列关于己糖激酶叙述正确的是A．己糖激酶又称为葡萄糖激酶B．它催化的反应基本上是可逆的C．使葡萄糖活化以便参加反应D．催化反应生成6-磷酸果酸E．是酵解途径的唯一的关键酶答案：C14．在酵解过程中催化产生NADH和消耗无机磷酸的酶是 A．乳酸脱氢酶B． 3-磷酸甘油醛脱氢酶C．醛缩酶D．丙酮酸激酶E．烯醇化酶答案：B15．进行底物水平磷酸化的反应是A．葡萄糖→6-磷酸葡萄糖B． 6-磷酸果糖→1，6-二磷酸果糖C．3-磷酸甘油醛→1，3-二磷酸甘油酸D．琥珀酰CoA→琥珀酸E．丙酮酸→乙酰CoA答案：D16．乳酸循环所需的NADH主要来自A．三羧酸循环过程中产生的NADHB．脂酸β-氧化过程中产生的NADHC．糖酵解过程中3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADHD．磷酸戊糖途径产生的NADPH经转氢生成的NADHE．谷氨酸脱氢产生的NADH答案：C（17～18题共用备选答案）A．6-磷酸葡萄糖脱氢酶B．苹果酸脱氢酶C．丙酮酸脱氢酶D． NADH脱氢酶E．葡萄糖-6-磷酸酶17．属于磷酸戊糖通路的酶是答案：A18．属于糖异生的酶是答案：E19．糖尿出现时，全血血糖浓度至少为A．83．33mmol/L(1500mg/dl)B．66．67mmol/L(1200mg/dl)C．27．78mmol/L(500mg/dl)D．11．11mmol/L(200mg/dl)E．8．89mmol/L(160mg/dl)答案：E第五章氧化磷酸化【考纲要求】1．ATP与其他高能化合物：①ATP循环有高能磷酸键;②ATP的利用；③其他高能磷酸化合物。